BIOQUIMICA GERAL E BIOQUICA SISTEMICA

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UNIVERSIDADE POSITIVO – UP
 
Bioquímica Geral e 
Bioquímica Sistêmica
Prof. Dr. João Luiz Coelho Ribas
joao.ribas@up.edu.br
Introdução a Bioquímica Geral
 A Bioquímica é o estudo da química da vida;
 É a ciência que estuda os processos químicos observados dentro 
dos organismos vivos, tendo como elementos de estudo moléculas 
orgânicas  cujas  estruturas  denotam  propriedades  e  explicam 
características peculiares;
  Estuda  as  estruturas  moleculares,  os  mecanismos  e  os 
processos químicos responsáveis pela vida.
 Com exceção de organismos infecciosos e poluentes ambientais, 
muitas  doenças  são  manifestações  de  anormalidades  em  genes, 
proteínas, reações químicas ou processos bioquímicos;
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Introdução a Bioquímica Geral
Metabolismo - Esquema representativo
Introdução a Bioquímica Geral
CARBOIDRATOS
•Mais abundante biomolécula da Terra: 
•Fotossíntese converte + 100 bilhões toneladas de CO2 e H2O em 
carboidratos (celulose e outros açúcares).
Carboidratos
Carboidratos
• Estão presentes em bolos, pães, doces, biscoitos.
• Participam ainda de estruturas como a parede 
celular de células vegetais e de bactérias.
• Outras denominações:
 - Hidratos de carbono
 - Sacarídeos
 - Glicídios, glícides ou glucídios
 - Açúcares.
Nem todos os carboidratos têm sabor doce!
Os carboidratos são os compostos orgânicos mais 
abundantes nos organismos vivos, onde desempenham 
funções estruturais e metabólicas
Carboidratos
• Fornecedores de energia - glucose,
• Reserva de energia - amido, glicogênio 
(cada grama de glicídio armazena 4 
quilocalorias)
• Estrutura celular : Peptideoglicanos, 
quitina, celulose, glicosaminoglicanas
• Reconhecimento e adesão celular (ABO)
• Crescimento vegetal
• Resposta de plantas contra patógenos
Carboidratos - funções
Amido
Glicogênio
Funções dos carboidratos: reserva energética
Funções dos carboidratos: estrutural 
Peptide oglican o
Proteog licanos
Funções dos carboidratos: reconhecimento
Reconhecimento e adesão celular
Celulose
Funções dos carboidratos: estrutural
Quitina
• Composição
• São formados por C, H, O – 1:2:1.
• Fórmula Geral 
 CnH2nOn
A maioria dos carboidratos obedece à essa fórmula.
Carboidratos
• Definição:
São polihidroxialdeídos ou polihidroxiacetonas: possuem 
2 ou + OH
Carboidratos
OH
OH
• Quanto ao tamanho, os carboidratos são divididos em:
• Monossacarídeos: unidade funcional dos carboidratos; 
• Oligossacarídeos: 2-10 unidades;
• Polissacarídeos: mais de 10 unidades de 
monossacarídeos. 
Carboidratos - classificação
• Açúcares mais simples (não necessitam de qualquer alteração 
para serem absorvidos)
• Fórmula Geral: CnH2nOn n≥ 3
• Propriedades gerais:
• solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos
• brancos e cristalinos
• maioria com saber doce
• estão ligados à produção energética.
Monossacarídeos
• Quanto ao número de C (de 3 a 7C), são classificados 
em:
• 03 carbonos – trioses
• 04 carbonos – tetroses
• 05 carbonos – pentoses
• 06 carbonos – hexoses
• 07 carbonos – heptoses 
• O nome genérico do monossacarídeo é dado baseado no 
número de carbonos mais a terminação “ose”.
 
Monossacarídeos
Estrutura dos monossacarídeos
•Cadeia carbonada não ramificada
•Ligações C-C simples
•1 carbono ligado ao oxigênio através de dupla ligação 
•(grupo carbonila) 
• Podem ser classificados ainda como aldoses ou cetoses.
• Grupo funcional C=O como aldeído ou cetona.
Estrutura dos monossacarídeos
Aldose x Cetose
Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos
Séries das Aldoses
Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos
Séries das Cetoses
• Glucose, glicose ou dextrose: é a forma de açúcar que 
circula no sangue e se oxida para fornecer energia. No 
metabolismo humano, todos os tipos de açúcar se 
transformam em glucose. É encontrada no milho, na uva 
e em outras frutas e vegetais.
• Frutose ou Levulose: é o açúcar das frutas.
• Galactose: faz parte da lactose , o açúcar do leite.
Monossacarídeos
MONOSSACARÍDEO FUNÇÃO
RIBOSE 
(PENTOSE)
ESTRUTURAL 
(NUCLEOTÍDEOS - RNA)
DESOXIRRIBOSE
(PENTOSE)
ESTRUTURAL 
(NUCLEOTÍDEOS - DNA)
GLUCOSE – Glc ou dextrose
(HEXOSE)
ENERGIA
FRUTOSE ou levulose
(CETO-HEXOSE)
ENERGIA
GALACTOSE - Gal
(HEXOSE)
ENERGIA
EXEMPLOS:
Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos
São opticamente 
ativas
Moléculas com N centros quirais
Estereoisômeros são divididos em dois grupos que diferem na configuração 
do centro quiral mais distante do grupo carbonila: isômerosD e isômeros L. 
• C de referência – C* mais distante da C=O  penúltimo da cadeia
• OH do C de referência:
• direita – isômero D
• esquerda – isômero L
Isomeria óptica
Estereoisomeria dos monossacarídeos
Piranoses e Furanoses
Hexágono=
piranose
Pentágono
= furanose
Monossacarídeos são agentes redutores
Carbono anomérico livre pode reduzir íons 
metálicos (Fe+3, Cu+2, etc)
Açúcares redutores
• São açúcares complexos que têm de 2 a 10 unidades de 
monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas
• Ligação glicosídica: formada entre OH do carbono anomérico 
de um monossacarídeo e outra OH qualquer de outro 
monossacarídeo  C-2; C-3; C-4 ou C-6.
Oligossacarídeos
Nomenclatura dos oligossacarídeos
• Dissacarídeo, trissacarídeo, tetrassacarídeo....
• Normalmente estão ligados a proteínas ou 
lipídios
• Envolvidos na regulação do crescimento 
vegetal, reconhecimento de patógenos
Dois monossacarídeos ligados por uma ligação O-
glicosídica. 
O grupo hidroxila de um açúcar reage com o carbono 
anomérico de outro açúcar (formação de acetal). 
Dissacarídeos
Maltose - em cereais
Formação da ligação glicosídica
D-Gal-β (14) D-Glc
Formação da ligação glicosídica
Lactose: 
•açúcar redutor
•presente no leite 
•D-galactosidase ou lactase intestinal: 
comum a ausência em africanos e 
orientais: Intolerância à lactose
Sacarose: 
•açúcar não redutor
•Formado somente por plantas 
Trealose: 
 
•açúcar não redutor
•Fonte de armazenamento de energia 
presente na hemolinfa de insetos
Estrutura dos carboidratos: Dissacarídeos
Polissacarídeos
• Cadeias longas de monossacarídeos.
• Podem ser:
• Homopolissacarídeos – um único tipo de 
monossacarídeo. Ex: quitina
• Heteropolissacarídeo – dois ou mais tipos de 
monossacarídeos. Ex: glicosaminoglicanas, ácido 
hialurônico
Homopolissacarídeos: forma de armazenamento de energia (amido e 
glicogênio) e componente estrutural de parede celular de vegetais e 
exoesqueleto (celulose e quitina)
Heteropolissacarídeos: suporte extracelular em muitas formas de vida e 
componente estrutural de parede celular de bactérias
Polissacarídeos
POLISSACARÍDEO FUNÇÃO E FONTE
Glicogênio Açúcar de reserva energética de animais e 
fungos
Amido Açúcar de reserva energética de vegetais e 
algas
Celulose Função estrutural. Compõe a parede 
celular das células vegetais e algas
Quitina Função estrutural. Compõe a parede 
celular de fungos e o exoesqueleto de 
artrópodes
Ácido hialurônico Função estrutural. Cimento celular em 
células animais
Estrutura da celulose: polímero de -D-glucose 
(14)
Cada cadeia de celulose pode ter de 10.000 a 15.000 unidades de D-
glucose 
Polissacarídeos estruturais: Celulose
n
Estrutura da celulose: polímero de -D-glucose 
(14)
Cadeias lineares alinhadas lado a lado e estabilizadas por ligações de H
intra- e intercadeias – insolúvel em água
Polissacarídeos estruturais: Celulose
Amilose: linear, ligações glicosídicas 
(14) 
Amilopectina: ramificado; ligações 
glicosídicas (14) 
e (16) a cada 24 a 30 resíduos
Amido: dois tipos de polímeros de -D-glucose 
(amilose e amilopectina)Amido: dois tipos de polímeros de -D-glucose 
(amilose e amilopectina) 
Conformação mais estável da amilose é em curva 
O amido é produzido nas folhas através da fotossíntese. E é armazenado em 
frutos, sementes, caules e raízes.
Constitui de 50% a 65% do peso das sementes de cereais secos, e até 80% da 
substância seca dos tubérculos.
Reserva energética vegetal.
Detectado pelo corante à base de iodo denominado Lugol.
GLICOGÊNIO:
•Definição: polímero de -D-glucose ramificado.
•Presente no fígado e músculo.
•Similar à amilopectina, porém mais densamente ramificado: a cada 8-12 
unidades ocorre uma ramificação
-amilases (saliva e secreção pancreática): 
degradam ligações  14
•Homopolissacarídeo 
•Estrutura: polímero linear e insolúvel de N-acetil-D-glicosamina/ Ligações 
(14)
•Principal componente do exoesqueleto de artrópodes, insetos, caranguejos, 
lagostas. 
•Segundo + abundante polissacarídeo depois da celulose
Quitina
Quitosana
Quando os grupos acetil da quitina são removidos, forma-se a 
quitosana
Ela é mais solúvel e usada para fins dietéticos.
Como fibra, diminui a absorção de lipídios, e forma um gel que 
preenche o estômago.
Unidades dissacarídicas repetidas: hexosamina (açúcar de 6 carbonos com grupo 
amina, como a N-acetilglicosamina) ligada a um monossacarídeo não nitrogenado 
(em geral um ácido urônico).
Várias  funções,  como  a  de  atrair  e  reter  água  e  íons  com  carga  positiva.  São 
compostos tão hidratados que existem formando um gel.
Glicosaminoglicanas relevantes:
• ácido  hialurônico  ou  hialuronato:  o  único  que  não  contém  sulfatos  em  sua 
molécula.  Encontrado no líquido sinovial, vasos sanguíneos e cartilagens.
• Heparansulfato - localizada no fígado, pulmão e pele.
• condroitinsulfato: em tecidos ósseos e cartilaginosos.
• queratansulfato: na córnea, discos intervertebrais, etc.
• heparinoide: na parede de vasos.
As  glicosaminaglicanas  sulfatadas  se  encontram  normalmente  unidas  a  uma 
proteína  central  para  formar proteoglicanos,  agrupando-se  em  estruturas  de 
grande tamanho.
Glicosaminoglicanas (GAG)
http://pt.wikipedia.org/wiki/F%C3%ADgado
http://pt.wikipedia.org/wiki/Pulm%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/Pele
http://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Condroitinsulfato&action=edit&redlink=1
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_%C3%B3sseo
http://pt.wikipedia.org/wiki/Tecido_cartilaginoso
http://pt.wikipedia.org/wiki/Heparinoide
http://pt.wikipedia.org/wiki/Proteoglicano
Glicosaminoglicanas (GAG)
• Carboidrato de utilização médica.
• Ação anticoagulante e antitrombótica (reduz a formação 
de coágulos fixos – trombos – no interior dos vasos 
sanguíneos). 
Heparina
Hidrólise da ligação glicosídica
Química – ácido a quente 
Enzimática – glicosidases
Ex: Hidrólise da Sacarose
A hidrólise de carboidratos é importante na digestão, para ocorrer absorção dos 
carboidratos.
1. Na rapadura encontramos 90% de carboidratos. 
Sendo 80% de sacarose. 
2. Os carboidratos da nossa dieta são oriundos de 
alimentos de origem vegetal. A exceção é a lactose, 
proveniente do leite e seus derivados.
3. Mais da metade do carbono orgânico do planeta está 
 armazenado em apenas duas moléculas de 
carboidratos: amido e celulose.
Curiosidades - Carboidratos
Carência
• A falta de carboidratos no organismo manifesta-se 
por sintomas de fraqueza, tremores, mãos frias, 
nervosismo e tonturas, o que pode levar até ao 
desmaio. É o que acontece no jejum prolongado. 
Excesso
• Os carboidratos, quando em excesso no organismo, 
transformam-se em gordura e ficam acumulados 
nos adipósitos, podendo causar obesidade e 
arterosclerose 
 (aumento dos triglicerídeos sanguíneos).
 
Aminoácidos, 
Peptídeos e 
Proteínas
 Proteínas são polímeros de AA, com cada resíduo de AA unido ao 
seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente;
Aminoácidos (AA)
Aminoácidos (AA) – Estrutura
Aminoácidos (AA) – Ligação Peptídica
Peptídeos
  Quando  alguns  aminoácidos  se  ligam  desse  modo,  a 
estrutura é chamada de oligopeptídeo;
 Quando muitos aminoácidos se ligam, o produto é chamado 
de polipeptídeo;
  As  proteínas  podem  ter  milhares  de  resíduos  de 
aminoácidos;
 Embora os  termos proteína e polipeptídeo sejam algumas 
vezes  intercambiáveis,  as  moléculas  chamadas  de 
polipeptídeos têm massas moleculares abaixo de 10.000, e as 
chamadas  de  proteínas  têm  massas  moleculares  mais 
elevadas.
Peptídeos
Peptídeos
Insulina
TSH
92 118
Proteínas
  Algumas  proteínas  contêm  componentes  químicos 
permanentemente  associados  além  dos  aminoácidos;  elas  são 
chamadas de proteínas conjugadas;
  A  parte  não  aminoácido  de  uma  proteína  conjugada  é 
normalmente chamada de grupo prostético;
 As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza 
química de seus grupos prostéticos:
- lipoproteínas contêm lipídeos;
- glicoproteínas contêm grupos de açúcares;
- metaloproteínas contêm um metal específico.
  Algumas  proteínas  contêm  mais  de  um  grupo  prostético. 
Normalmente o grupo prostético desempenha um papel  importante 
na função biológica da proteína.
Lipoproteínas
HDL
HDL
LDL
Glicoproteínas
Eritropoietina GP120
Metaloproteínas
Proteínas – Estrutura
Estrutura de Proteínas
Estrutura de Proteínas –  Hélices
Estrutura de Proteínas – Membrana Celular
Estrutura de Proteínas – Folhas 
Estrutura de Proteínas – Teia da Aranha
Estrutura de Proteínas – Teia da Aranha
Estrutura Terciária de Proteínas
Estrutura Quaternária de Proteínas
Proteínas Fibrosas - Queratina
Estrutura de Proteínas – Colágeno
Estrutura de Proteínas – Colágeno
Proteínas – Globulares
Albumina IgG
  As  estruturas  proteicas  evoluíram  para  atuar  em  determinados 
ambientes  celulares.  Condições  diferentes  daquelas  da  célula  podem 
resultar em mudanças estruturais grandes ou pequenas na proteína;
 A perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de 
função  é  chamada  de  desnaturação.  O  estado  desnaturado  não 
necessariamente corresponde ao desdobramento completo da proteína e 
à randomização da conformação;
 Na maioria  das  condições,  as  proteínas  desnaturadas  existem  como 
um conjunto de estados parcialmente dobrados. As proteínas podem ser 
desnaturadas  por  temperatura,  pHs  extremos,  solventes  orgânicos 
miscíveis, detergentes, elevadas concentrações salinas, metais pesados, 
etc.
 A desnaturação frequentemente leva à precipitação de proteínas.
Proteínas – Desnaturação
Proteínas – Desnaturação
Enzimas 
Beta DNApolimerase 1
 
• São  proteínas  especiais,  com  atividade  catalítica: 
aumentam a velocidade das reações químicas
• Não alteram o produto das  reações nem são consumidas 
na reação
• Atuam  em  condições  suaves  de  pH,  temperatura  e 
pressão, que devem ser adequadas
• Praticamente todas as reações do metabolismo celular são 
catalisadas por enzimas
O que são as enzimas?
Propriedades gerais:
• Velocidades mais rápidas de reações
• Não são consumidas durante a reação
• Estrutura da enzima não se altera como 
resultado da catálise
• Condições mais brandas de reação em 
relação a catalisadores químicos
• Especificidade (Substrato e reação)
• Capacidade de regulação
• Não alteram a constante de equilíbrio da 
reação, mas aumentam a velocidade com 
que a reação chega ao equilíbrio, através da 
redução da energia de ativação
A presença de um catalisador aumenta a velocidade de uma reação 
química porque diminui a energia de ativação necessária para a reação 
acontecer:
Quando os produtos são formados, o catalisador se desprende, 
inalterado e pronto para catalisar novamente uma outra reação do 
mesmo tipo.
Catalisador
Enzimas são proteínas que atuam como biocatalisadores, diminuindo a energia de ativação e 
aumentando a velocidade da reação, sem alterar o produto final e sem serem consumidas 
durante as reações.
Enzimas comocatalisadores
• Reações enzimáticas
• Reagentes: Substratos
S (Substrato) + E (Enzima) = Produto (P) + E (Enzima)
Enzimas como catalisadores biológicos
• Especificidade de 
substrato 
• Podem ser reutilizadas
• Grande parte apresenta 
reversibilidade de ação 
Características das enzimas
Nomenclatura
Usual: 
se adiciona o sufixo ase ao nome do substrato ou à atividade realizada
Ex: Urease – hidrolisa a uréia
 DNA-polimerase – polimeriza DNA
 Pepsina – pepsis vem do grego (digestão)
– Exceções ptialina, 
pepsina , tripsina.
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
1) Influência da temperatura
Temperatura ótima
A temperatura ótima para o funcionamento da maioria 
das enzimas humanas está em torno de 37° C.
Desnaturação de proteínas
 agitação moléculas  possibilidades de choques
Temperaturas muito altas: desnaturação – enzimas perdem atividade
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
2) Influência do pH 
pH ideal de funcionamento
amilase
Enzimas no cotidiano
Escurecimento da maçã – quando o tecido 
vegetal é danificado, a enzima polifenol 
oxidase e os compostos fenólicos são 
liberados das células e entram em contato 
com o oxigênio. Como consequência, a 
enzima combina o oxigênio com os 
compostos fenólicos, formando compostos 
escuros.
Enzimas no cotidiano
Como evitar o escurecimento da maçã? 
SUGESTÕES dadas por donas-de-casa
• Pingar suco de limão ou vinagre sobre o vegetal cortado.
• Manter o vegetal cortado imergido em água.
• Escaldar (imergir em água quente, por 30s a 2 minutos).
Enzimas no cotidiano
Como evitar o escurecimento da maçã? 
Método Funciona porque...
Pingar suco de limão ou vinagre 
sobre o vegetal cortado
Abaixa o pH, o que tende a alterar 
a forma da enzima e, portanto, a 
sua eficiência
Manter o vegetal cortado imergido 
em água
Dificulta a exposição ao ar
Escaldar (imergir em água quente, 
por 30s a 2 minutos)
“Lava” parte dos reagentes e 
desnatura a enzima, que não pode 
mais catalisar a reação
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
3) Tempo de incubação 
• Inicialmente a velocidade aumenta com o tempo
• Depois de certo tempo, o substrato já foi consumido, ou a enzima perde 
atividade
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
4) Presença de cofatores
Outros componentes necessários para certas 
enzimas catalisarem reações:
-inorgânicos - íons metálicos
-orgânicos - se originam das vitaminas. São transportadores de 
grupos funcionais. Chamados de coenzimas (NAD, FAD, coenzima A, 
etc).
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
5) Concentração de enzima
Quanto maior a concentração de enzima, maior a velocidade da 
reação, desde que o substrato esteja presente em excesso
Concentração de enzima
V
el
o
ci
d
ad
e 
d
a 
re
aç
ão
6) Concentração de substrato
• Quanto maior a concentração do 
substrato, maior a velocidade da reação, 
até o momento em que todas as enzimas 
estejam ocupadas (saturadas) e em 
atividade  velocidade máxima
• Não adianta aumentar a concentração do 
substrato porque a velocidade da reação 
não aumentará.
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
Baixa cc de Alta cc de
substrato substrato
7) Presença de inibidores enzimáticos
Principais fatores que interferem na ação 
enzimática
• Inibidores enzimáticos são compostos que não são substratos e que 
diminuem a velocidade da reação catalisada por uma enzima.
• A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.
• Inibição Reversível: inibidores se ligam às enzimas por forças de 
atração, não-covalentes. Pode ser:
   - Inibição reversível competitiva
   - Inibição reversível não-competitiva
   - Inibição reversível incompetitiva
• Inibição Irreversível: inibidores se ligam às enzimas por forças 
covalentes
Atividade – 3,5 pontos
Avaliação – 4,0 pontos
Entrega até 30 de março
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	Carência
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	Enzimas
	O que são as enzimas?
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	Características das enzimas
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	Desnaturação de proteínas
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