Resumo 4 Bioquímica II - Cadeia Transportadora de Eletrons e Fosforilação Oxidativa

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Universidade Estadual do Norte Fluminense – Darcy Ribeiro 
Bioquímica II – Licenciatura em Ciências Biológicas 
 
Resumo Aula 4 – Cadeia Transportadora de Elétrons e Fosforilação 
Oxidativa 
 
Nas etapas iniciais desse grande ciclo, tem-se a remoção de prótons e 
elétrons, produção de grandes quantidades de NADH e quantidades menores de 
FADH2. Sendo esses dois últimos produtos redirecionamos para a cadeia 
transportadora de elétrons para direcionar a fosforilação oxidativa. 
Os elétrons nos sistemas vivos fluem sempre de uma molécula doadora 
para uma molécula receptora. Sendo que o fluxo de elétrons, em eucariotos, 
ocorre na membrana interna das mitocôndrias, sendo oxigênio o aceptor final 
dos elétrons. 
A cadeia transportadora de elétrons, que é composta por 4 complexos 
enzimáticos mais uma coenzima, denominada, ubiquinona, que participam do 
transporte de elétrons e do bombeamento de prótons, da matriz para o espaço 
intermembranar. Esse fluxo de elétrons para o O2 está acoplado à geração de 
um gradiente de prótons no espaço intermembranar da mitocôndria e esse 
gradiente de prótons possibilita a síntese de ATP quando os prótons voltam para 
a matriz. A fosforilação oxidativa é regulada pela necessidade energética das 
células. 
A membrana interna é impermeável para a entrada de NADH citosólico e 
por isso é necessário a ação de lançadeiras. Duas lançadeiras que podem ser 
destacadas são: a lançadeira de glicerol-3-fosfato e a lançadeira malato-
aspartato. A lançadeira de glicerol-3-fosfato age transferindo os prótons do NAD 
para a ubiquinona e ela as leva para o complexo III. Já a lançadeira malato-
aspartato age através do malato, oxidando e após isso reduzindo o NADH para 
conseguir utilizar-se dele. 
Para movimentarem-se dentro da cadeia, os elétrons vindos do NADH e 
do FADH também necessitam de suporte, e para isso, utilizam das moléculas 
transportadoras de elétrons, que são divididas em quatro tipos: flavoproteínas, 
ubiquinona, citocromos e proteínas ferro-enxofre. 
As flavoproteínas apresentam um nucleotídeo flavina (FAD ou FMN) como 
grupo prostético fortemente ligado, as vezes de forma covalente. A ubiquinona é 
lipossolúvel, pequena, e difunde-se livremente na membrana, aceitando 1 ou 2 
elétrons e é considerada muito importante no acoplamento do fluxo de elétrons 
com o movimento de prótons. Em relação aos citocromos, existem 3 classes de 
citocromos mitocondriais: a, b, c. Pode-se destacar a classe c, que apresenta 
subtipos: um solúvel, que fica no espaço intermembranar e outros que são partes 
integrais de proteínas de membrana. Já em relação as proteínas ferro-enxofre 
são as reações de transferência de um elétron, nas quais um dos átomos de 
ferro é oxidado ou reduzido. 
Para determinar a ordem dos carreadores, e se entender como funciona 
a cadeia, foram utilizados rotenona, antimicina A, cianeto e monóxido de 
carbono, inibidores de fluxo de elétrons que permitiram a dedução da sequência 
completa. 
Os carreadores de elétrons funcionam dentro de complexos 
multienzimáticos e esses complexos podem ser isolados experimentalmente. 
Aprofundando-se nos complexos individualmente, começa-se no Complexo I, 
chamado Complexo I - NADH Desidrogenase ou NADH: ubiquinona 
oxirredutase, este catalisa dois processos simultâneos acoplados: 1) a 
transferência exergônica de um hidreto do NADH em um H+ da matriz para a 
ubiquinona e 2) a transferência endergônica de 4 H+ para o espaço entre 
membranas da mitocôndria. Este complexo é uma bomba de prótons cuja 
energia vem da transferência de elétrons e a reação catalisada é vetorial. No 
Complexo II, chamado Complexo II - Succinato desidrogenase os elétrons 
passam do succinato para o FAD, daí para um proteína ferro-enxofre e então 
para a ubiquinona (vale lembrar que a ubiquinona recebe elétrons de vários 
lugares: NADH da matriz, do ciclo do ácido cítrico, da glicólise, da degradação 
de ácidos graxos). No complexo III, chamado Complexo III - Complexo citocromo 
bc1, este transfere elétrons da ubiquinona para o citocromo c e transporta H+ 
vetorialmente. E no complexo IV, chamado Complexo IV - Citocromo oxidase é 
o passo final da cadeia respiratória. Ele é responsável por carrear elétrons do 
Citocromo C para o oxigênio. Para cada 4 elétrons passando pelo complexo, a 
enzima utiliza 4 H+ como "substrato" para, junto com o oxigênio, formar água. 
Além de, assim como o Complexo I, usar a energia da reação redox para 
bombear um próton para fora do elétron passado. 
Quanto aos íons H+ acumulados no espaço intermembranar formam um 
gradiente que possui muita energia potencial, chamada força próton-motriz, que 
será empregada na síntese de ATP. Essa força possui dois componentes 
importantes: 1) a energia química potencial e a 2) energia elétrica potencial. 
E essa força próton-motriz nos leva ao modelo quimiosmótico, que é a 
ideia de "osmose química". 
A energia liberada pelo modelo quimiosmótico alimenta a ATP sintase que 
é responsável por sintetizar o ATP. Esse possui dois domínios funcionais, o F0 
e o F1. Esses domínios funcionais são mecanismos muito complexos que 
possuem subunidades, que serão as responsáveis pela síntese do ATP em si. 
Existe ainda as mitocôndrias desacopladas que têm a função de produzir 
calor e estão presentes no tecido adiposo marrom na maioria de mamíferos 
recém-nascidos ou que hibernam.