Proteínas - Classificação dos aminoácidos

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LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
Como as proteínas são polímeros formados por 
aminoácidos, existe uma ligação responsável por 
unir um aminoácido ao outro, essa ligação é 
chamada de ligação peptídica. 
 
Ao unir o OH de um aminoácido com o H de outro 
aminoácido, forma-se a molécula de água que 
será liberada da reação, promovendo assim uma 
síntese por desidratação, pois sintetizar é 
produzir (produzir água) e desidratação, pois 
estar liberando água. Com a retirada desses 
átomos haverá a ligação entre o C e o N, chamada 
de ligação peptídica. 
Outra coisa importante, é que ao unir um ácido 
com uma amina e toda vez que isso ocorre há a 
formação do grupamento amida. 
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 São formados pela união de aminoácidos. As proteínas são 
constituintes básicos da vida tanto que seu nome deriva do 
grego “proteios”, que significa “em primeiro lugar”. 
A maior parte da informação genética é expressa pelas 
proteínas. A DNA armazena a informação, o RNA transfere 
e as proteínas executam a informação. 
IDENTIDADE 
Uma proteína pode se diferenciar da outra 
através: 
 Quantidade de aminoácidos; 
 Tipos de aminoácidos; 
 Ordem dos aminoácidos. 
A ordem também pode mudar a conformação da 
proteína e consequentemente sua atividade 
biológica ou mesmo perder sua função. 
Um exemplo é a anemia falciforme, a qual é uma 
anemia genética. A hemácia normal é anucleada, 
pois ela perdeu seu núcleo para transportar 
melhor o oxigênio. Se houver a troca de apenas 
um aminoácido (ácido glutâmico pela valina) a 
hemácia muda sua conformação ficando em 
formato de foice. Essa hemácia ira transportar 
menor quantidade de O2, gerando então baixa 
quantidade de O2. Nesse formato, as hemácias 
vão causar entupimento dos capilares sanguíneos 
o que vai gerar uma serie de consequências: 
dores nas articulações, nas mãos e nos pés, 
anemia. 
FUNÇÕES 
 Estrutural: dão firmeza aos tecidos que 
formam nossas peles, nossos ossos, 
tendões. A principal é o colágeno (40% 
das que existem no nosso organismo são 
colágenos). 
 Imunológica: têm função de defesa e 
como exemplo tem-se os anticorpos que 
são estruturas que marcam os corpos 
estranhos (antígenos) para que estes 
sejam destruídos como é o caso de vírus e 
bactérias. 
 Hormonal: há proteínas que, por exemplo, 
regulam o índice glicêmico no nosso 
organismo. Que é o caso da insulina e do 
glucagon. 
 Catalizadores de reações químicas, ou 
seja, elas aceleram as reações que 
ocorrem no nosso organismo, que são as 
enzimas. 
 Contrátil: como as proteínas actina e 
miosina que formam nossa musculatura e 
permitem que nossos músculos se 
contraiam. 
 Transporte: as proteínas nada mais são do 
que moléculas transportadoras. 
 Nutricional: a albumina e a caseína 
possuem alta quantidade de aminoácidos 
essenciais. 
 
ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 
O formato da proteína que vai definir o seu 
função biológica. 
Existem 4 estruturas de proteínas: 1º, 2º, 3º ou 
4º., a complexidade da proteína aumenta junto 
com a estrutura. 
ESTRUTURA PRIMARIA 
A estrutura primária é a sequência de 
aminoácidos que estão ligados uns aos outros 
através de ligação peptídica. 
A posição dos aminoácidos vai ser determinada 
geneticamente. São os genes que vão dizer a 
ordem correta dos aminoácidos. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
As ligações peptídicas vão começar a interagir 
umas com as outras, fazendo ligações de 
hidrogênio. A partir desse momento a estrutura 
das proteínas muda, podendo ficar enroladas ou 
dobradas, são as hélices α e as conformações β. 
 
Na hélice α o esqueleto polipeptídeo é 
firmemente enrolado em torno de um eixo 
imaginário, e os grupos R dos resíduos de 
aminoácidos se projetam para fora do esqueleto 
helicoidal. 
Um exemplo é a queratina que forma nossos 
cabelos, unhas... 
Então, o cabelo ele é formado por queratina, 
quando eleva a temperatura (secador, chapinha), 
o que acaba rompendo as ligações de hidrogênio 
que estava na estrutura secundária, fica na sua 
estrutura primária e o cabelo fica liso. Quando 
molha, vai haver a hidratação do cabelo e as 
ligações de hidrogênio voltam a se fazer, voltando 
a estrutura secundária normal. 
 
Na conformação β ou folha β pregueada o 
esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido 
em forma de zigue-zague. As ligações de 
hidrogênio são formadas entre segmentos 
adjacentes da cadeia polipeptídica, dentro da 
folha. Os grupos R dos aminoácidos projetam-se 
para cima e para baixo do plano da folha 
pregueada. As cadeias polipeptídicas vão se ligar 
por ligações de hidrogênio. 
 
As proteínas que formam as teias das aranhas são 
exemplos desse tipo de conformação. Sabemos 
que as ligações de hidrogênio são ligações fracas, 
mas como fazem muitas ligações, a estrutura da 
proteína fica muito resistente. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
As cadeias laterais que formam os aminoácidos 
vão interagir umas com as outras e vão fazem 
com que as proteínas adquiram o formato 
tridimensional. 
 
Na imagem anterior, observamos que no meio 
temos a proteína, que começou a se dobrar e 
está adquirindo a sua estrutura 3D. Para que ela 
comece a adquirir essa forma está acontecendo 
interações das cadeias laterais de cada 
aminoácido. 
Podendo fazer ligações de hidrogênio, pode fazer 
também interações apolares na parte mais 
interna da proteína. 
Se houver o a.a. cisteína vai ocorrer as pontes 
dissulfeto que ocorre em casos que tem esses 
aminoácidos. E pode haver ligações iônicas.