Enzimas: Catalisadores Biológicos

Prévia do material em texto

-São os catalisadores biológicos 
-Aceleram a velocidade de uma reação 
diminuindo a energia de ativação (Eat). 
-Não alteram o equilíbrio da reação. 
Propriedades 
 
• Alto poder catalítico 
• Alto grau de especificidade 
• Atuam sob condições suaves de 
temperatura e pH 
• Podem ser reguladas (ativada ou 
inativada dependendo das condições). 
 
Características 
 
• A maioria delas é proteína 
• Podem funcionar sozinhas ( ligadas aos 
ligantes/substratos) ou funcionar com ajuda de 
um cofator. 
 
→Cofator: componentes químicos adicionais 
das enzimas. Ligado no tempo de vida útil 
• Íons Inorgânicos (Fe,Mg...) 
• Coenzimas: parte orgânica. 
 
-Holoenzima: enzima + cofator (ativa) 
-Apoenzima: somente parte proteica. 
 
Apenas para enzimas que precisam de 
cofator. 
 
Funcionamento 
 
• Substrato: reagente da reação 
• Sítio ativo: local da enzima onde a 
reação acontece. 
• Os sítios ativos proporcionam um 
ambiente específico e adequado para que a 
reação aconteça rapidamente. 
 
 
 
 
-A enzima se liga ao seu substrato, formando o 
componente enzima-substrato. Depois ocorre a 
catálise e ela se transforma em outro produto. 
Depois ela libera o produto. 
 
 
 
 
 
 
A enzima não se perde, sempre é renovada no 
final da reação, ou seja, não é gasta. O 
substrato sai como produto. 
 
-Energia livre do produto – a energia do 
substrato = Eat. 
 
-Energia de ligação: interação enzima-
substrato (não covalente/fracas) utilizada como 
principal fonte de energia utilizada por elas 
para diminuir a Eat. 
 -Através do modelo de ajuste induzido, 
no qual as interações fracas entre a enzima e o 
substrato são otimizadas no estado de 
transição, fazendo com que os dois se ajustem 
um ao outro. 
 
 
 
*Também pode ocorrer pelo modelo chave-
fechadura, mas somente em algumas ocasiões. 
 
-Energia de ativação: energia necessária para 
vencer a barreira energética de uma reação. As 
enzimas facilitam, pois: 
 
• Reduz a entropia das moléculas em 
solução. (diminui o movimento destas) 
• Remove a camada de solvatação do 
substrato. (ficam cobertos por uma película de 
água, o que dificulta a ligação. As enzimas as 
rompem, expulsam a água) 
• Diminui a distorção do substrato para 
que entre corretamente no sítio ativo. 
Enzimas 
S + E ↔ ES ↔ EP ↔ E + P 
 
 
• Alinha os grupos funcionais do substrato 
com os do sítio ativo. 
 
*ESTUDAR TIPOS DE CATÁLISE 
 
Cinética Enzimática 
 
• Como as enzimas funcionam em uma 
reação (especificidade) e da informações sobre 
a velocidade da reação das enzimas 
(mecanismo catalítico) 
 
-A concentração do substrato influencia na 
velocidade das reações. 
 * Quando há muitos, a possibilidade de 
cada encontrar a sua enzima específica é maior, 
pois eles vão ligando e desligando até encaixar 
melhor. 
 *Olha a parte da reação somente até 
formar o ES. 
 *Quando para de subir a curva, todos já 
se ligaram = ponto de saturação e velocidade 
máxima. 
 
 
 
→Estado pré-estacionário: aumenta [S] e [ES] 
→Estado estacionário: [ES] permanece 
constante com velocidade máxima. 
 
-Km (constante de Michaelis-Menten): 
concentração do substrato em que a 
velocidade é metade da velocidade máxima. 
-50% esteja ligada 
 
↓[S] ↓Km ↑ afinidade 
 
 
 
Velocidade inicial 
 
 
Avaliação do final da reação 
 
-Kcat: constante de velocidade geral que 
descreve a etapa limitante de qualquer 
reação catalisada por enzimas na 
saturação. Significa o número de 
substratos convertidas em produtos por 1 
enzima. 
 
-A etapa mais lenta é a etapa limitante da 
reação. 
 
A enzima ‘perfeita’ tem que ter ↓Km e 
↑ Kcat. 
 
-A difusão pode limitar a reação, que é a 
frequência em que enzima e substrato 
colidem em solução. 
 
-A atividade enzimática depende do pH. O 
geral é próximo ao neutro. Quando altera 
ele, diminui a atividade e velocidade da 
catalisação 
*Isso ocorre porque pode alterar o 
caráter ácido-base de um a.a. 
 
-Também dependem da temperatura. O 
geral é 36,5º/37º. 
 
Inibição enzimática 
 
-Inibidores são moléculas que interferem 
na catálise, diminuindo ou interrompendo 
as reações enzimáticas. Eles alteram os 
valores das k da cinética. 
 
→Reversível: interrompe 
 
• Competitiva: possui uma semelhança 
com o substrato e compete ele pelo sítio 
ativo da enzima e se liga à ele. 
• Incompetitiva: inibidor liga-se a um 
sítio diferente do ativo, alterando o local 
de ligação. 
• Mista: liga ao sítio distinto do ativo, 
podendo se ligar quando o substrato está 
ligado ou no sítio distinto diretamente. 
 
Regulação enzimática 
 
-“Ascender de luz”, liga e desliga a enzima. 
Influenciam: 
• [E] 
• [S] 
• pH 
• temperatura 
 
 
 
-As enzimas reguladas são aquelas que 
apresentam atividade catalítica aumentada ou 
diminuída em resposta à certos sinais. 
 
→Regulação covalente: recebe ou retira um 
grupo de modo covalente. 
 *A enzima está em sua forma normal, e 
quando recebe um estímulo, é adicionado um 
grupo nela por outra enzima, ativando-a. 
Quando passa a ação, outra enzima vem e 
retira os grupos, inativando-a. 
 
→Regulação alostérica: sofrem mudanças 
conformacionais em resposta a ligação de 
moduladores, podendo ativá-la ou desativá-la.