INTRODUÇÃO bioquimica estrutural

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INTRODUÇÃO
 O relatório visa detalhar e registrar o desenvolvimento das aulas práticas de Bioquímica Estrutural, realizado no laboratório da Unip Bauru, São Paulo, onde a professora pode ministrar a aula pratica. A palavra “bioquímica” vem do grego, “bio” significa vida, nesse caso nas células, e “química” pode ser considerada uma ciência exata que estuda a composição, estrutura e as propriedades da matéria e as reações entre as substancias, se liberam ou consomem energia .(livro-texto bioquímica estrutural unip). Na aula 1, roteiro 1: indicadores de pH, teve como objetivo conhecer os fundamentos teóricos sobre o pH, os indicadores de pH e como substância tem a propriedade de mudar de cor, essa mudança de cor indica o caráter básico ou acido da solução. A escala do pH é constituída de uma série de números variando de 0 a 14, denotando vários graus de acidez ou alcalinidade. No procedimento desse roteiro enumeramos 11 tubos de ensaio e colocamos extrato de repolho roxo em todos. Depois acrescentamos substâncias na seguinte ordem: ácido clorídrico 0,5M, hidróxido de sódio 0,1M, cloreto de sódio 10%, vinagre, detergente incolor, água sanitária, água sem gás, sabão em pó, leite, bicarbonato de sódio e albumina. Observamos as cores das soluções e o pH aproximado. Na aula 1, roteiro 2: pH e solução tampão, podemos manusear e compreender o funcionamento de pHmetro, recordar os fundamentos teóricos sobre pH, discutir as reações que oco rrem em uma solução tampão e associar o resultado do experimento com as reações que ocorrem no sangue (alcalose acidose). Uma mistura formada por um ácido ou por uma base fracos inorgânicos e por um sal inorgânico que apresente o mesmo ânion do ácido ou o mesmo cátion da base é considerada uma solução tampão. A característica principal de uma solução tampão é o fato de seu pH manter-se praticamente inalterado, mesmo quando acrescida uma certa quantia de solução contendo ácido ou base fortes. ¹ Para isso utilizamos dois béqueres com á gua, no béquer 1 acrescentamos gota a gota ácido clorídrico (HCL 5M) e no béquer 2 acrescentamos gota a gota Hidróxido de sódio (NaOH 5M), medindo e observando a cada gota o pH. Em outros dois béqueres colocamos 20ml de solução tampão formada por acido acético + acetato de sódio e acrescentamos no béquer 3 gota a gota ácido clorídrico (HCL 5M) e no béquer 4 acrescentamos gota a gota Hidróxido de sódio (NaOH 5M), medindo e observando a cada gota o pH. Comparamos o que aconteceu entre as aferições. Na aula 2, roteiro 1: Titulação de aminoácidos, podemos relembrar o caráter dos aminoácidos, determinar os valores de pH das soluções de aminoácidos (glicina e ácido glutâmico), utilizando a curva de titulação e manuseando o pHmetro. Para o procedimento nessa aula, utilizamos quatro béqueres, identificamos como A1, A2, B1 e B2. Nos béqueres A1 e A2 colocamos 50 ml d e uma solução do aminoácido leucina 0,1M e depois colocamos um béquer por vez na placa agitadora com uma barra magnética dentro. No béquer A1 enquanto estava na placa agitadora, fomos acrescentando NaOh 0,5 M gota a gota e medindo com o pHmetro. Fizemos o mesmo procedimento no béquer A2 que sobre agitação e com a barra magnética na solução recebeu HCl 0,5 M. Nos béqueres B1 e B2 colocamos 50 ml de uma solução do aminoácido ácido glutâmico 0 ,1M e repetimos os mesmos procedimentos realizado nos béqueres A1 e A2. Na aula 2 roteiros 2: Detecção de aminoácidos e proteínas em solução por meio de reações de coloração, teve como objetivo relembrar a fórmula geral dos aminoácidos. relembrar a estrutura das proteínas, dando ênfase a estrutura primaria (ligação peptídica). Verificar as propriedades das proteínas e dos aminoácidos por reação colorimétrica diferencial. Para o procedimento nessa aula utilizamos o biureto, um Reagente analítico, composto de Hidróxido de Sódio (NaOH 2,5N) e sulfato de cobre 1% (CuSO4). A reação do biureto detecta a presença de ligações peptídicas, a presença das proteínas poderá ser notada pela coloração arroxeada nos tubos. Separamos 8 tubos de ensaio e identificamos. 
Nos tubos adicionamos: 
Tubo 1: 2 mL do reativo do biureto + 1 mL de água. 
Tubo 2: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de albumina 10%. 
Tubo 3: 1 mL do reativo do biureto+ 1 mL da solução aminoácido glicina 1%. 
Tubo 4: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite sem ferver.
Tubo 5: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite fervido.
Tubo 6: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de amido 1%.
Tubo 7: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de óleo de cozinha.
Tubo 8: 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de suco de fruta.
Observamos e anotamos em quais teve a presença de proteínas.
Na aula 3 roteiro 1: Desnaturação proteica, verificamos a alteração de solubilidade de proteínas em presença de soluções salinas e sol ventes orgânicos, verificamos e relembramos situações de desnaturantes. No procedimento 1 dessa aula observamos a ação da temperatura na proteína, para isso utilizamos um tubo de ensaio, colocamos 2 mL de solução de ovo albumina a 10% e, com auxílio de uma pinça, colocamos sobre o bico de Bunsen, aguardamos ferve e anotamos o resultado. No segundo procedimento da aula observamos a ação do pH nas proteínas. Para esse procedimento utilizamos um tubo de ensaio, e colocamos 2 mL de solução de ovo albumina a 10% e adicionamos 2 mL de HCl 5M , em um segundo tubo de ensaio, colocamos 2 mL de solução de ovo albumina a 10% e adicionamos 2 mL de HCl 0,5M e anotamos os resultados. No terceiro procedimento dessa aula podemos observar a ação de solventes orgânicos sobre a proteína, para esse procedimento utilizamos um tubo d e ensaio com 2 mL de solução de ovo albumina a 10% e adicionamos 2 mL de etanol gelado e anotamos o resultado. No quarto procedimento dessa aula observamos a ação dos sais so bre as proteínas, em um tubo de ensaio, colocamos 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 mL da solução saturada de sulfato de amônio, anotamos o resultado. 
Resultados e discussões
No procedimento do roteiro 1 podemos observar as cores das soluções e seu pH, bem como através da tabela abaixo, classificá-los como ácido, baseou neutro. Fonte: ² Os resultados obtidos nas experiências foram os seguintes: Extrato de repolho roxo Cor pH aproximado Ácido clorídrico 0,5M Vermelho 1 Ácido Hidróxido de sódio 0,1M Verde 10 Básico Cloreto de sódio 10% Azul violeta 7 Neutra Vinagre Rosa 5 Ácido Detergente incolor Azul violeta 7 Neutra Água sanitária Amarelo 13 Básico Água sem gás Azul violeta 7 Neutra Sabão em pó Verde 10 Básico Leite Azul violeta 7 Neutra Bicarbonato de sódio Verde escuro 9 Básico Albumina Azul violeta 7 Neutra. Na aula 1 do roteiro 2 no béquer 1 que continha água e acrescentamos oHCl 5M gota a gota. Podemos observar dos que quando acrescentamos o ácido clorídrico (HCl) no béquer1 houve uma grande queda no pH, por se tratar de um ácido em água (neutra), quanto mais gotas eram colocadas no béquer mais a solução ficou ácida (menor o pH). Ao contrário quando acrescentamos o hidróxido de sódio (NaOH), no béquer 2 o pH subiu rapidamente de 6,6 para 12,25, tornando se uma solução básica forte. No béquer 3 contendo a solução tampão acrescentamos o HCl 5M gota a gota.