Relatorio de aulas Praticas - Bioquimica estrutural

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: BIOMEDICINA DISCIPLINA: BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 
 
NOME DO ALUNO: BEATRIZ BARIANI, CAMILLY PIRES, GIOVANNA MORETI, 
RENAN LOPES 
 
 
R.A: 2158982, 2157596, 0401834, 2157627 POLO: BAURU 
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1. INTRODUÇÃO 
 
A bioquímica é o estudo das reações químicas e biológicas dos organismos vivos. 
Neste contexto, aspectos estruturais e funcionais são importantes para entendermos 
como estas estruturas estão envolvidas com os mecanismos de transformação ou 
metabolismo, assim se permite observar como a versatilidade das biomoléculas são 
determinantes para a formação e adoração da célula ao ambiente. (VOET, 2000). 
As células vivas contêm carboidratos, lipídeos, aminoácidos, proteínas, ácidos 
nucléicos, nucleotídeos e compostos relacionados em quantidades variáveis. A massa 
de cada um desses compostos de estruturas químicas muito variadas é constituída 
basicamente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N), fósforo (P) 
e enxofre (S). Dois desses elementos, hidrogênio e oxigênio, combinam-se para 
formar o mais abundante componente celular, a água (H2O). Os nutrientes que a 
célula consome, o oxigênio usado na oxidação deles e os produtos residuais formados 
são todos transportados pela água. (NELSON, 2002). 
As enzimas são importantes moléculas do nosso corpo, com o papel fundamental 
de controlar as reações químicas, de maneira geral acelerando as reações, para cada 
função específica existe uma enzima, para cada parte do corpo outra, para cada 
substrato específico também. Para ocorrer a reação, o substrato se liga a enzima, em 
uma região específica chamada sítio ativo, logo após derivando o produto da reação. 
Existem fatores que podem influenciar na velocidade da reação, como temperatura e 
pH extremos, em temperaturas altas, as enzimas sofrem desnaturação, o que destrói 
suas estruturas, em temperatura baixa elas são inativadas, no caso do pH, 
independente se muito alto ou baixo, elas são desnaturadas. (MARZZOCO, 2000) 
O pH é uma medida que possibilita a representação do potencial hidrogenionico 
presente em soluções. A faixa de pH é representada numericamente de 0 a 10, onde 
valores de 0 a 6 indica acidez, 7 que a substância a ser analisada é neutra, e de 0 a 
14 indica alcalinidade. Os métodos para determinação podem ser a partir de 
equipamentos como pHmetro que irão indicar o pH da solução de forma numérica, ou 
por substâncias que alteram a sua cor na presença de diferentes faixas de pH, como 
por exemplo o extrato de repolho roxo. (BIANCHI; ALBRECHT; MAIA, 2005). 
 
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Aula 1: Roteiro 1 - Indicadores de pH 
 
Objetivos 
 
Identificação do pH de diferentes materiais usando o suco de repolho roxo como 
indicador acidobásico. 
Materiais e métodos 
• Extrato de repolho roxo 
• Hidróxido de sódio 0,1M 
• Ácido clorídrico 0,5M 
• Cloreto de sódio 10% 
• Vinagre 
• Detergente incolor 
• Água sanitária, água sem gás 
• Sabão em pó 
• Leite 
• Bicarbonato de sódio e albumina. 
 
Em 11 tubos de ensaio foram adicionadas 2mL de extrato de repolho roxo, e em 
seguida, foram acrescentadas mais 2mL de cada substância listada nesses tubos, após 
a adição, foi feita a análise de cor para identificação do pH. 
Resultados 
Tabela 1 – Apuração dos resultados 
Extrato de repolho roxo Cor pH aproximado 
Ácido clorídrico 0,5 M Vermelho 1 (caráter ácido) 
Hidróxido de sódio 0,1 M Amarelo 13 (básico) 
Cloreto de sódio 10% Lilás 7 (neutro) 
Água sanitária Incolor (amarelada) 13 (básico) 
Sabão em pó Verde 11 (básico) 
Leite Lilás 6 (ácido) 
Detergente incolor Lilás 8 (básico) 
Vinagre Rosa 2 (ácido) 
Bicarbonato de sódio Verde 11 (básico) 
Água sem gás Lilás 6 (ácido) 
 Fonte: Produzida pelo autor. 
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Figura 1 – Tubos de ensaio com suas colorações 
 
Fonte: Própria. 
Atividades de fixação 
1- R: Pessoas com gastrite ou refluxo gástrico devem evitar alimentos muito ácidos, 
onde no experimento pode-se usar como exemplo o vinagre, com um pH 
próximo a 2. 
2- R: Uma das técnicas utilizadas para a identificação de proteínas seria pela 
adição de ácido na substância a ser analisada, o ácido irá desnaturar as 
proteínas, facilitando na identificação. 
Aula 1: Roteiro 2 - pH e solução tampão 
 
Objetivo 
 
Manuseio e funcionamento do pHmetro; fundamentos sobre o pH e solução tampão. 
 
Matérias e métodos 
• Pipeta Pasteur 
• Béquer 
• Solução tampão 
• HCl 5M 
• NaOH 5M 
• pHmetro. 
Em um béquer com 20mL de água, foram adicionadas 10 gotas de HCl, e os valores 
de Ph foram anotados a cada gota. Em outro béquer, com 20mL, foram adicionadas 10 
gotas de HCl, e os valores de pH foram anotados a cada gota. O mesmo processo foi 
realizado novamente com NaOH. 
 
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Resultados 
 
Água x HCl 
Tabela 2 – Gotas x pH 
Gotas pH 
0 5,53 
1 5,46 
2 3,26 
3 1,98 
4 1,85 
 5 1,76 
 6 1,73 
7 1,70 
8 1,68 
9 1,64 
10 1,58 
 
 Gráfico 1 – Vaores de pH 
 
 
Fonte: Própria
Fonte: Própria 
 
Água x NaOH 
Tabela 3 – Gotas x pH 
Gotas pH 
0 5,40 
1 10,90 
2 11,09 
3 11,13 
4 11,63 
 5 11,65 
 6 11,92 
7 12,05 
8 12,15 
9 12,29 
10 12,31 
 
Gráfico 2 – Valores de pH a cada gota em água 
com NaOH. 
 
Fonte: Própria
 Fonte: Própria 
 
 
6 
 
 
 
Solução tampão x HCl 
Tabela 4 - Gotas x pH 
Gotas pH 
0 4,79 
1 4,78 
2 4,75 
3 4,75 
4 4,71 
 5 4,66 
 6 4,60 
7 4,55 
8 4,50 
9 4,40 
10 4,31 
 
Gráfico 3 – Valores de pH a cada gota em 
solução tampão com HCl. 
 
 
Fonte: Própria
 Fonte: Própria 
 
Solução tampão x NaOH 
Tabela 5 - Gotas x pH 
Gotas pH 
0 4,80 
1 4,77 
2 4,77 
3 5,20 
4 5,60 
 5 5,70 
 6 5,80 
7 5,80 
8 6,50 
9 11,20 
10 11,30 
 Fonte: Própria 
 
 
 
Gráfico 4 – Valores de pH a cada gota em 
solução tampão com NaOH 
 
 Fonte: Própria
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Atividade de Fixação 
 
1- R: Gráficos. Com a confecção dos gráficos pode-se observar e entender 
melhor as mudanças de pH que ocorreram na água e na solução tampão quando 
adicionados HCl e o NaOH. Enquanto na água ao adicionar o NaOH os valores de 
pH se elevam de forma significativa, na solução tampão a mudança é quase mínima. 
Já ao adicionar HCl em água, o pH cai de forma evidente, e em solução tampão a 
mudança do pH é notada de forma bem sutil, com baixa variação. 
2- R: O tampão bicarbonato/ ácido carbônico tem como função manter o pH 
do sangue em uma faixa segura, sendo ela entre 7,35 e 7,45, resistindo a variações 
que podem causar acidose ou alcalose. Quando um ácido é adicionado ao sangue, 
sua presença irá. 
 
Aula 2: Roteiro 1 - Titulação de aminoácidos 
 
Objetivos 
Aprender a determinar os valores de pH das soluções de aminoácidos utilizando a 
curva de titulação, manuseando um pHmetro. 
 
Materiais e métodos 
 
• Béqueres 
• HCl 0,5 M 
• NaOH 0,5 N 
• Solução de aminoácido 
• pHmetro 
 
Nos reunimos em pequenos grupos e primeiramente calibramos o pHmetro com 
solução pH = 4,0, em seguida separamos quatro béqueres identificando-os em A1 e 
A2 e B1, B2. No A1 e A2 adicionamos 20 mL de uma solução do aminoácido glicina 0,1 
M e sob agitação titulamos com NaOH 0,5, gota a gota para analisar o pH (A1), já no 
A2 titulamos com Hcl 0,5 M. Nos B1 e B2 adicionamos a cada um 20 mL de uma 
solução do aminoácido de ácido glutâmico 0,1 M repetindo os mesmos procedimentos 
dos béqueres anteriores. 
 
 
 
 
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Resultados 
 
Tabela 1 – Concentração do pH obtidos em cada adição das substancias de NaOh 
e HCl 
Gotas/pH A1 A2 B1 B2 
0 6,01 5,98 3,11 3,46 
1 7,81 5,50 4,65 3,08 
2 9,01 4,55 5,58 2,75 
3 7,86 3,45 6,99 2,46 
4 11,17 2,80 9,64 2,10 
5 12,18 2,33 12,10 1,84 
6 12,40 1,98 12,53 1,64 
7 12,55 1,78 12,60 1,53 
8 12,73 1,60 12,65 1,38 
912,79 1,45 12,69 1,26 
10 12,78 1,33 12,75 1,19 
11 12,83 1,24 12,81 1,13 
12 12,84 1,18 12,87 1,11 
13 12,86 1,13 12,92 1,10 
14 12,87 1,10 12,96 1,09 
15 12,89 1,07 12,99 1,07 
16 12,90 1,04 13,02 1,06 
17 12,92 1,03 13,04 1,05 
18 12,94 1,02 13,05 1,03 
19 12,95 1,01 13,08 1,01 
20 12,97 1,00 13,10 0,96 
21 12,99 0,98 13,12 0,94 
22 13,01 0,97 13,14 0,93 
23 13,02 0,96 13,15 0,91 
24 13,06 0,94 13,17 0,89 
25 13,08 0,93 13,18 0,87 
 
Atividades de fixação 
1 – R: Gráfico do pH das soluções obtidas: 
 
Fonte: Própria 
 
 
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Fonte: Própria 
 
 
Fonte: Própria 
 
 
Fonte: Própria 
 
 
 
 
 
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2- R: As substâncias consideradas ácidos ou bases fortes são aquelas que tendem 
a se dissociar totalmente quando em solução, diminuindo ou aumentando o pH. Nas 
células e nos fluidos biológicos predominam ácidos e bases fracos, que não são 
completamente ionizáveis em solução. 
Aula 2: Roteiro 2 – Detecção de aminoácidos e proteínas em solução por meio de 
reações de coloração 
 
Objetivos 
 
Analisar as propriedades das proteinas e dos aminoácidos por reação da 
colorimétrica diferencial. 
 
Materiais e métodos 
 
• Solução de proteínas 
• Reagente do biureto 
• Solução de glicina 1% 
• Pipetas 
• Béquer 
• Solução de amido 1% em água 
• Suco de fruta 
• Óleo de cozinha 
• Leite 
• Garra para tubos 
• Estante para tubos 
 
Primeiramente separamos 8 tubos de ensaio e identificamos de 1 a 8. Em seguida 
adicionamos em cada tubo na ordem respetivamente: 
1. 1 mL do reativo de biureto + 1 mL de água 
2. 1 mL do reativo de biureto + 1 mL da solução de albumina 10% 
3. 1 mL do reativo do biureto + 1 mL da solução de aminoácido glicina 1% 
4. 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite sem ferver 
5. 1 mL do reativo do biureto + 1 mL de leite fervido 
6. 1 mL do reativo de biureto + 1 mL de amido 1% 
 
 
 
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 7. 1 mL do reativo de biureto + 1 mL de óleo de cozinha 
8. 1 mL dp reativo de biureto + 1 mL de suco de fruta 
Após esse procedimento de separação iniciamos a detecção da presença de 
proteínas. A presença poderia ser notada pela coloração arroxeada nos respectivos 
tubos. 
Resultados 
 
Observamos e anotamos a mudança na coloração dos tubos de ensaio. Tivemos 
a coloração roxa nos tubos 2, 4 e 5 ou seja, esses em específico contém resultado 
positivo contendo proteína. 
Figura 1 – Resultado nos tubos de ensaio. 
 
Fonte: Própria 
Atividades de fixação 
1- R: Teoricamente sim, porque o ovo cozido possui proteínas, porém o teste não é 
realizado em meio sólido. 
2- R: Não, pois Cu liga-se apenas à ligação peptídica. 
3- R: Imagem da resposta 
 
Fonte: Renato Massaharu Hassunuma 
 
 
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4- R: Imagem da resposta 
 
Fonte: Renato Massaharu Hassunuma 
 
Aula 3: Roteiro 1 – Desnaturação protéica 
 
Objetivos 
 
Reconhecer as estruturas comentadas na aula teórica. Verificar a alteração de 
solubilidade de proteínas em presença de soluções salinas e solventes orgânicos. 
 
Materiais e métodos 
 
• HCl 5 M 
• Solução saturada de sulfato de amônio 
• Etanol gelado 
• NaOH 5 M 
• Solução de proteínas 10% 
• Pipetas e pinças de madeira 
 
Separamos 4 tubos de ensaios e fizemos procedimentos parecidos. Em um tubo 
de ensaio colocamos 2 mL de solução ovoalbumina de 10% e colocamos para ferver. 
Em outro tubo de ensaio, colocamos 2 mL de solução de ovoalbumina a 10% e 
adicionamos 2 mL de HCl 5M. No terceiro tubo de ensaio, colocamos novamente 2 
mL de solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 mL de HCl 0,5M. No último tubo 
de ensaio, colocamos 2 mL de solução de ovoalbumina 10% e adicionamos 2 mL de 
etanol gelado. 
Resultados 
 
As substâncias presentes nos tubos passaram a ficar sólidas por conta das 
exposições diferentes em que sofreram. 
 
 
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Figura 1 – Resultado nos tubos de ensaio 
 
Fonte: Própria 
Atividades de fixação 
1- R: E 
2- R: A água fervente desnatura as enzimas, que convencem os açúcares em 
amido. 
3- R: Nenhuma, pois os aminoácidos são os mesmos. O leite propriamente dito 
contém proteínas que não foram desnaturadas. 
4- R: Os ácidos do limão desnaturam proteínas do leite. O mesmo ocorre no 
estômago pelo ácido clorídrico de suco gástrico. A pepsina possui o ph ideal em torno 
de 2,0. 
 
Aula 3: Roteiro 2 – Atividade enzimática 
 
Objetivos 
 
Evidenciar a importância das enzimas nos processos digestivos. 
 
Materiais e métodos 
• Abacaxi 
• Mamão 
• Maracujá 
• Peneira 
• Pó de gelatina 
 
 
 
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• Tubos de ensaio 
• Pipeta 
• Espátula 
• Faca 
• Béquer 50 ml 
• Bastão de vidro 
• Béquer 500 ml 
• Amido 1% e lugol. 
Preparamos quatro tubos de ensaio com as seguintes soluções: 
T1- 4 ml de gelatina+ 2 ml de água; 
T2- 4 ml de gelatina+ 2 ml de extrato de mamão; 
T3- 4 ml de gelatina+ abacaxi 
T4- 4 ml de gelatina+ 2 ml extrato de maracujá. 
Na segunda parte da prática da atividade enzimática da saliva preparamos seis 
tubos com 1,0 ml de água destilada misturada com 20 ml de amido 1%, em cada 
tubo adicionamos 1 gota de lugol. 
 
Resultados 
 
Observamos que as enzimas impediram a gelificação porque provocaram a 
degradação das macromolécula de proteínas presentes na gelatina. 
Na atividade enzimática não obtemos nenhuma alteração, pois a saliva foi 
substituída por água destilada para evitar a propagação do vírus da covid 19. 
 
Atividades de fixação 
1- R: A 
2- R: D 
3 – R: 
Gráfico 1 - Velocidade da reação enzimática (Vo) em função da concentração da 
enzima (E) 
 
 
 
 
 
 
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Fonte: Própria 
 
Gráfico 2 - Variação da velocidade da reação enzimática (Vo) em função da 
concentração do substrato (S) 
 
Fonte: Própria 
 
Gráfico 2 e 4 – Velocidade e velocidade da ação 
 
Fonte: Própria 
 
Aula 4: Roteiro 1 – Determinação de açúcares em solução 
 
 
 
 
 
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Objetivos 
Relembrar a estrutura de diferentes carboidratos monossacarídeos, dissacarídeos 
e polissacarídeos, relembrar suas funções, fontes e diferenciar alguns carboidratos 
com base em reações especificas. 
 
Materiais e métodos 
 
• Tubos de ensaio 
• Reativo de Barfoed 
• Glicose a 10% 
• Lactose a 10% 
• Banho-maria 
• Solução de nitrato de prata 
• Amônia diluida 
• Solução de Fehling 
• Fehling B 
• Sacarose 
 
Teste de Barfoed: Primeiro separamos dois tubos de ensaio e identificamos como 
1 e 2. No tubo 1 foi adicionado 2ml de reativo de Barfoed e em seguida 1ml de glicose 
a 10%. No tubo 2 foi adicionado 2 ml de reativo de Barfoed e 1ml de lactose a 10%. 
Em seguida aquecemos os dois tubos em banho-maria por mais ou menos 5 minutos. 
Teste de espelho de prata: Foi colocado 1ml da solução de nitrato de prata em um 
tubo de ensaio, em seguida adicionamos amônia diluída gota a gota até desaparecer 
o precipitado. Depois foi colocado mais 0,5ml de solução de glicose e foi aquecido em 
banho-maria por mais ou menos 5 minutos. 
Teste de Fehling: Separamos dois tubos de ensaio e foram identificados como 1 e 
2. No tubo 1 foi adicionado 1ml de solução de Fehling A, mais 1ml de solução de 
Fehling B e 0,5ml de glicose. No tubo 2 foi colocado 1ml de solução de Fehling A e 
1ml de solução de Fehling B, mais 0,5ml de sacarose. Os dois tubos foram aquecidos 
em banho-maria por 5 minutos aproximadamente. 
Resultados 
 
O resultaodo do teste de Barfoed tivemos o tubo 1 que apresentou um precipitado 
avermelhado no fundo, pois ele é um monossacarídeo redutor. 
 
 
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Figura 1: Resultado dos tubos em banho-maria 
 
 Fonte: Própria 
O resultado do teste de prata foi a formação de um espelho de prata na presença dos 
açucares redutores. 
Figura 2 – Teste de prata no tubo após aquecido 
 
Fonte: Própria 
No resultado do teste de prata tivemos a presença da coloração avermelhada na 
presença deaçucares redutores. 
Figura 3 – Tubos com as colorações diferentes após aquecimento 
 
 
 
 
 
 
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Fonte: Própria 
Atividades de fixação 
1- R: A) Um açúcar redutor é qualquer açúcar que em solução básica apresenta um 
grupo carboxílico livre aldeído. 
B) Foi aplicada na reação de Barfoed 
2- R: Quando há ligação glicosídica ele perde poder redutor 
3- R: [Ag (NH3)2] + + e- (do carboidrato) = Ag+2NH3 
 Diaminoprata Amônia 
4- R: Barfoed positivo = Frutose 
 Fehling positivo = Pentose 
 
Aula 4: Roteiro 2 – Lipídeos 
 
Objetivos 
 
Relembrar a forma geral dos ácidos graxos e hidrogenação, halogenação e 
saponificação. 
 
Materiais e métodos 
 
• Banho-maria 
• Tripé, tela de amianto, bico de Bunsen 
• Óleo de soja 
• Tubo de ensaio 
• Margarina e manteiga 
• Solução de amido 1% 
 
 
 
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• Lugol 
• Pipeta Pasteur 
• KOH 10% em álcool 
• NaCl 35% 
• CaCl2 10% 
 
Na primeira parte adicionamos 3ml de óleo de soja em um Erlenmeyer e mais 
20ml de KOH. Foi aquecido por pouco tempo. 
Na segunda parte foram separados três tubos de ensaio e numerados do 1 ao 3. 
No primeiro tubo foi adicionado 2ml de solução de sabão preparada na parte 1 e 5 
gotas de cloreto de sódio. No tubo 2, 2ml de solução de sabão da parte 1 e 5 gotas 
de cloreto de cálcio. No tubo 3 2ml de sabão da parte 1 e 5 gotas de ácido clorídrico 
Na terceira parte foram pegos dois tubos de ensaio e identificados como 1 e 2. 
No 1 foi adicionado 5ml de óleo de soja e 10 gotas de lugol. No tubo 2, 5ml de 
margarina derretida e 10 gotas de lugol. Foram, fervidos em banho-maria até o 
desaparecimento da cor provocada pelo lugol. Após esfriar colocamos 3 gotas de 
amido. 
Resultados 
 
Da primeira parte a saponificação foi completa pois foi adicionado uma alíquota da 
substância na água, e ela se misturou. 
 
Figura 1 – Após o aquecimento 
 
Fonte: Própria 
 
Na continuidade com a parte 1, na segunda parte do experimento o tubo 1 ficou 
meio turvo, o 2 formou um precipitado no fundo e o 3 não sofreu alteração visível. 
 
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Figura 2 – Tubos na ordem 
de 1 a 3 
 
Fonte: Própria 
 
Figura 3 – Resultado da parte 3 
 
 
 Fonte: Própria 
 
No resultado da parte 3, acima podemos observar o tubo 2 com um precipitado 
branco ao fundo, já no 1 não é possível. 
 
Atividades de fixação 
1- Halogenação e Hidrogenação quebram a dupla ligação da gordura insaturada, 
na saponificação transforma em sabão, tirando o glicerol e se tornando sal de ácido 
graxo. 
2- Consome a gordura insaturada a transformando em saturada 
3- A) -ooc – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH = CH – 
CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH3 
B) -ooc – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH = CH – CH2 
– CH = CH – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH3 
C) -ooc – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH = CH – CH2 
– CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 – CH3 
D) -ooc – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 – CH = 
CH – CH2 – CH = CH – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – CH3 
 O 
 II 
 
 
 
 
21 
 
 
 
 
4- CH2–O–C–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH3 
 I 
 I O 
 I II 
 CH2-O–C–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH3+3H20 
 I 
 CH2-O–C–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH2–CH3 
 II 
 O 
 
22 
 
 
 
 
Referências 
 
BIANCHI, José Carlos de Azambuja; ALBRECHT, Carlos Henrique; MAIA, Daltamir 
Justino. Universo da química. São Paulo: Ftd, 2005. 
 
GOLDBERG, S. Descomplicando a bioquímica. 2 Ed. Porto Alegre: Artes Médicas, 
1998. 
 
HASSUNUMA, Renato Massaharu; GARCIA, Patrícia Carvalho; MESSIAS, Sandra 
Heloísa Nunes. Distúrbios Acidobásicos. Bauru: Canal Editora, 2019. 
 
MARZZOCO, A. e Torres, B.B. (1990) Bioquímica Básica. Ed. Guanabara Koogan 
Médicas, 2000. 
 
MINGATTO, Fábio Erminio. Sistema Tampão. Dracena: Unesp Dracena, 2011. 
 
NELSON, D. L. & Cox, M. Lehninger – Princípios de Bioquímica. São Paulo: S.A., 232p. 
Sarvier, 3ª ed., 2002 
O que são enzimas? Conheça suas funções e classificação. Hexag online, 2021. 
Disponível em: <https://www.hexag.online/blog-noticias/o-que-sao-enzimas-conheca-
funcoes-classificacao >. Acesso em: 13, abril de 2022. 
 
VOET, D.; Voet, J.; Pratt, C. Fundamentos de Bioquímica. Porto Alegre: Artes