relatorio bioquimica estrutural

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UNIVERSIDADE PAULISTA – UNIP 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
 BIOQUIMICA ESTRUTURAL 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO: FARMACIA DISCIPLINA: Bioquímica Estrutural 
 
 
 NOME DO ALUNO: Suzana Magalhães Vieira 
 
 
R.A: 0436121 POLO: Flamboyant 
 
 
DATA: 17\03\2022
 
INTRODUÇÃO 
 
O presente relatório, visa comportar e registrar o desenvolvimento das aulas 
práticas de Bioquímica Estrutural, ministrada no laboratório de aulas práticas. 
Nas aulas do dia 05 de março de 2022, no período da manhã com as professoras, 
Yara Maia e Juliana Menara, foi ministrada a aula 01 roteiro 01 com a professora Yara 
Maia, foi explicado sobre os indicadores naturais de PH, dentre os indicadores, fizemos 
um procedimento usando o repolho roxo, por ser uma planta rica em antocianina e um 
ótimo indicador de PH, assim como todas as outras plantas que possuem antocianina. Os 
indicadores de PH, são substancias capaz de mudar de cor na presença de ácidos e bases, 
indicando a faixa aproximada de PH. O indicador de repolho roxo fica em coloração 
vermelho se for ácido, cor púrpura se neutro, verde em solução básica, e no caso da 
solução básica ser muito forte, ele fica amarelo, como no exemplo abaixo. 
 
IMAGEM: manualdaquimica.com 
 
Fizemos o Seguinte procedimento, batemos 1 folha de repolho roxo com 1 litro 
de água no liquidificador. 
Coamos o suco do repolho, e guardamos o extrato do repolho. Enumeramos, 11 
tubos de ensaio e colocamos o extrato do repolho roxo nos 11 tubos. 
Acrescentamos as seguintes substâncias nos tubos de 02 a 11, hidróxido de 
sódio, cloreto de sódio, água sanitária, sabão em pó, leite, detergente, vinagre, bicarbonato 
de sódio, albumina e água. Homogeneizar e aguardar as cores obtidas nas soluções. 
Foto: tirada na aula presencial 
 
 
 
 
Na aula 01 roteiro 02, ministrada pela professora Kasue, sobre o PH e solução 
tampão, foi falado sobre o PH que representa o potencial hidrogeniotico de uma solução, 
indicando se a mesma é ácida, neutra ou básica, baseando-se na quantidade de íon de 
hidrogênio livres na solução. 
Efeito Tampão é a capacidade de uma solução composta por um ácido fraco e 
seu sal, ou uma base fraca e seu sal. O sistema tampão e constituído por u doador de 
prótons, e um aceptor de prótons. Um bom exemplo de solução tamponada é o nosso 
sangue, as trocas gasosas que ele realiza, só acontece porque o sangue esta tamponado 
com PH em torno de 7,3 a 7,5. 
Fizemos o seguinte procedimento, calibramos o Phmetro com a solução de PH 
4.0 e PH 7.0, medimos aproximadamente 20 ml de água e colocamos em um béquer a 
acrescentamos 10 gotas de ácido clorídrico, gota a gota, e anotamos os valores de ph a 
cada gota. 
Em outro béquer colocamos 20ml de solução tampão, e colocamos 10 gotas de 
ácido clorídrico (HCl) 5M, anotando os valores de ph a cada gota. 
Repetimos o procedimento acima, com adição de NaOH5M. 
 
Na aula 2, roteiro 1: Titulação de aminoácidos, podemos relembrar o caráter dos 
aminoácidos, determinar os valores de pH das soluções de aminoácidos (glicina e ácido 
glutâmico), utilizando a curva de titulação e manuseando o PHmetro. Para o 
procedimento nessa aula, utilizamos quatro béqueres, identificamos como A1, A2, B1 e 
B2. Nos béqueres A1 e A2 colocamos 50 ml de uma solução do aminoácido leucina 0,1M 
e depois colocamos um béquer por vez na placa agitadora com uma barra magnética 
dentro. No béquer A1 enquanto estava na placa agitadora, fomos acrescentando NaOh 0,5 
M gota a gota e medindo com o PHmetro. Fizemos o mesmo procedimento no béquer A2 
que sobre agitação e com a barra magnética na solução recebeu HCl 0,5 M. Nos béqueres 
B1 e B2 colocamos 50 ml de uma solução do aminoácido ácido glutâmico 0,1M e 
repetimos os mesmos procedimentos realizado nos béqueres A1 e A2. 
 
Na aula 02 roteiro 02, ministrada pela professora Juliana Menara, foi falado 
sobre os aminoácidos e proteínas em solução por meio de coloração, fizemos um 
procedimento com o reativo de biureto, aprendemos que existe vários aminoácido, mais 
somente 20 deles se transformam em proteínas pela ligação peptídica, que acontece 
quando três ou mais aminoácidos são ligados. Cada aminoácido e formado por um 
carbono alfa, um hidrogênio, um amino, uma carboxila (acido), e um radical, o radical e 
o que diferencia cada tipo de aminoácido pois cada um possui um radical diferente. 
Para o procedimento nessa aula utilizamos o biureto, um reagente analítico, 
composto de Hidróxido de Sódio (NaOh 2,5N) e sulfato de cobre 1% (CuSO4). A reação 
do biureto detecta a presença de ligações peptídicas, a presença das proteínas poderá ser 
notada pela coloração arroxeada nos tubos. Separamos 8 tubos de ensaio e identificamos. 
Nos tubos adicionamos: 
Tubo 1: 2 ml do reativo do biureto + 1 ml de água. 
Tubo 2: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml da solução de albumina 10%. 
Tubo 3: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml da solução de aminoácido glicina 1%. 
Tubo 4: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de leite sem ferver. 
Tubo 5: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de leite fervido. 
Tubo 6: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de amido 1%. 
 Tubo 7: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de óleo de cozinha. 
 
Tubo 8: 1 ml do reativo do biureto + 1 ml de suco de fruta. 
 Observamos e anotamos em quais teve a presença de proteínas 
 Foto: tirada na aula 
presencial 
 
Nas aulas do dia 12 de março de 2022, com a professora Kasue, fizemos a aula 
de desnaturação proteica, a desnaturalização das proteínas ocorre quando as suas 
estruturas secundarias, terciarias ou quaternárias são modificadas ou destruídas. 
Muitas das funções dessas proteínas estão ligadas diretamente as suas estruturas. 
No entanto, elas perdem suas estruturas secundarias, terciarias, e até quartanárias, e 
consequentemente deixam de ser ativas. 
Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que 
a proteína foi desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, mantendo somente sua 
estrutura primaria. Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser 
diversificados, incluindo alteração na temperatura e no PH do meio ação solvente 
orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa. 
 
Foto: Slide na sala de aula 
 
 
 
Foto: Slide sala de aula 
 
No procedimento 1 dessa aula observamos a ação da temperatura na proteína, 
para isso utilizamos um tubo de ensaio, colocamos 2 ml de solução de ovoalbumina a 
10% e, com auxílio de uma pinça, colocamos sobre o bico de Bunsen, aguardamos ferve 
e anotamos o resultado. No segundo procedimento da aula observamos a ação do pH nas 
proteínas. Para esse procedimento utilizamos um tubo de ensaio, e colocamos 2 mL de 
solução de ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 ml de HCl 5M, em um segundo tubo de 
ensaio, colocamos 2 ml de solução de ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 ml de HCl 
0,5M e anotamos os resultados. No terceiro procedimento dessa aula podemos observar 
a ação de solventes orgânicos sobre a proteína, para esse procedimento utilizamos um 
tubo de ensaio com 2 ml de solução de ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 ml de etanol 
gelado e anotamos o resultado. No quarto procedimento dessa aula observamos a ação 
dos sais sobre as proteínas, em um tubo de ensaio, colocamos 2 ml de solução de 
ovoalbumina a 10% e adicionamos 2 ml da solução saturada de sulfato de amônio, 
anotamos o resultado. 
foto: tirada no laboratório aula presencial 
 
Na aula 3 roteiro 2 falamos sobre atividades enzimáticas, que são classes de proteínas que 
catalisam as reações metabólicas no organismo. Ou seja aumentam a velocidade em que 
determinada reação ocorre, de modo de que o produto dessa reação seja formado em 
menos tempo. 
 Para o procedimento utilizamos gelatina preparada conforme instruções da embalagem e 
numeramos 4 tubos de ensaios de 1 a 4. Em cada tubofoi colocado essa sequência: 
Teste 1 4 mL gelatina + 2 mL de água Controle 
Teste 2 4 mL gelatina + 2 mL de extrato de Laranja 
Teste 3 4 mL gelatina + 2 mL de extrato de Mamão 
Teste 4 4 mL gelatina + 2 mL de extrato de Abacaxi 
 Logo após levamos os tubos ao freezer e observamos o que aconteceu 
 
 
Foto: Feita no laboratório de aulas praticas 
 
Na aula 4 roteiro 1, com a professor Juliana Menara, determinação de açúcares 
em solução, podemos relembrar a estrutura de diferentes carboidratos monossacarídeos, 
dissacarídeos e polissacarídeos. As funções e as fontes desses carboidratos, e diferenciar 
alguns carboidratos mediante reações específicas. 
No procedimento 1 fizemos o teste de Barfoed. Para esse procedimento 
separamos dois tubos de ensaio e identificamos com 1 e 2. 
 No tubo 1 adicionamos 2 ml de reativo de Barfoed e acrescentamos 1 ml de 
glicose 10%. 
No tubo 2, adicionar 2 ml de reativo de Barfoed e acrescentamos 1 mL de lactose 
10%. Levamos os tubos para aquecer em banho-maria por 5 minutos. 
No experimento 2 dessa aula fizemos o teste do espelho de prata. Para isso 
colocamos1 ml da solução de nitrato de prata em um tubo de ensaio, adicionamos amônia 
diluída gota a gota com agitação até se dissolver o precipitado formado, depois 
adicionamos a 0,5 ml da solução de glicose e agitamos. 
Colocamos para aquecer em banho Maria a temperatura de 70 ºC durante 5 
minutos. Podemos fazer no 3 procedimento dessa aula o teste de Fehling, separamos dois 
tubos de ensaio e identificamos com 1 e 2: 
No tubo 1, adicionamos 1 ml da solução de Fehling A e 1 ml da solução de 
 
Fehling B e 0,5 ml de glicose. 
No tubo 2, adicionamos 1 mL da solução de Fehling A e 1 mL da solução de 
Fehling B e 0,5 mL de sacarose. Misturamos e levamos para aquecer em banho de água 
durante, aproximadamente, 5 minutos. 
 
 Na aula 4 roteiro 2, lipídeos, com a professora Yara Maia, relembramos a 
fórmula geral dos ácidos graxos e dos triglicerídeos, a reatividade dos ácidos graxos: 
hidrogenação, halogenação e saponificação. Verificamos a hidrólise alcalina dos 
triglicerídeos, formação de sabão insolúvel. Separamos essa aula em 3 partes, na parte I 
colocamos um pedaço de manteiga em um erlenmeyer de 125 mL e adicionamos 20 mL 
de KOH 10% em álcool. 
Aquecemos em banho-maria durante, aproximadamente, 5 minutos. Verificamos 
se a saponificação foi completa, observando a solubilidade de uma alíquota da mistura da 
mistura em água. Guardamos a solução. 
Na parte II, separamos três tubos de ensaio e identificamos com 1, 2 e 3. 
No tubo 1, adicionamos 2 ml de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas 
de solução de cloreto de sódio 35% (Na Cl 35%) 
 No tubo 2, adicionamos 2 ml de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas 
de solução de cloreto de cálcio 10% (CaCl2 10%). 
No tubo 3, adicionamos 2 ml de solução de sabão preparada na parte I e 5 gotas 
de ácido clorídrico 0,1N (HCl 0,1N). Misturamos as reações por agitação. 
 Na parte III, separamos dois tubos de ensaio e identificamos com 1 e 2. 
No tubo 1, adicionamos 5 ml de óleo de soja e 10 gotas de lugol. 
 No tubo 2, adicionamos 5 ml de margarina derretida e 10 gotas de lugol. 
Fervemos os tubos em banho-maria até o desaparecimento da coloração provocada pelo 
lugol. Após resfriamento à temperatura ambiente, adicionamos 3 gotas de solução de 
amido em cada tubo. Observamos as amostras. 
 
 
Foto: tirada em aula pratica 
 
 
 
RESULTADOS E DISCURSSÃO 
 
 
 
No procedimento realizado na aula 01 roteiro 01 obtivemos as seguintes cores 
nas soluções. 
Extrato do repolho roxo Cor PH aproximado 
Ácido Clorídrico 0,5M Vermelho 02 
Hidróxido de sódio 0,1M Verde 10 
Cloreto de Sódio 10% Violeta 05 
Vinagre Rosa 03 
Detergente incolor Azul Violeta 07 
Água sanitária Amarelo 14 
Água sem gás Violeta Lilás 07 
Sabão em pó Verde 10 
Leite Azul Violeta 07 
Bicarbonato de sódio Azul esverdeado 09 
Albumina Roxo 06 
 
 
Na aula 1 do roteiro 2 no béquer 1 que continha solução tampão e acrescentamos 
o HCl 5M gota a gota podemos criar o seguinte gráfico: 
 
 
Fonte: própria aula pratica 
 
 
 
4,6 4,5
4,2
4
3,5
2,4
0
0,5
1
1,5
2
2,5
3
3,5
4
4,5
5
0 Gotas 01 Gota 02 Gotas 03 Gotas 04 Gotas 05 Gotas
Bequer 01 - Solução tampão + HCl 5M
 
 
 
Fonte: própria 
 
Podemos observar através dos gráficos que quando acrescentamos o ácido 
clorídrico (HCl) no béquer não houve mudanças significativas no PH, o mesmo ocorreu 
no béquer 02 quando acrescentamos hidróxido de sódio (NaOh), isso porque a solução 
tampão evita a alteração do PH, neutraliza a entrada de ácido e base. 
 
Na aula 02 roteiro 01, sobre a titulação dos aminoácidos, obtivemos os seguintes 
resultados: 
PH 20ml solução de glicina 0,1 = 6,48 
Adicionando gota a gota de NaOh 0,5N obtivemos o seguinte gráfico: 
 
 
Fonte: própria 
 
4,6 4,7
4,9 5 5,2
5,4 5,6
6,3
10,2
0
2
4
6
8
10
12
0 Gotas 01 Gota 02 Gotas 03 Gotas 04 Gotas 05 Gotas 06 Gotas 07 Gotas 08 Gotas
Beqúer 02 - solução tampão + NaOH5M
6,48
7,1
8,3 8,4 8,5 8,6 8,8
9 9,2 9,5
9,8 10,2
11,6
0
2
4
6
8
10
12
14
0 
gotas
01 
gota
02 
gotas
03 
gotas
04 
gotas
05 
gotas
06 
gotas
07 
gotas
08 
gotas
09 
gotas
10 
gotas
11 
gotas
12 
gotas
Glicina + NaOH 0,5M
 
 
Fonte: própria 
 
Na atividade de fixação, discutimos o caráter do tampão da albumina sanguínea, 
que é uma proteína do plasma do sangue, produzida naturalmente pelo fígado, mais que 
também pode ser encontrada no leite e no ovo. Ela é responsável principalmente por 
manter constante os níveis de liquido no vaso sanguíneo. 
O ideal é que a concentração de albumina no sangue fique entre 3,5 e 5,0 gramas 
por cada decilitro de sangue, o que deve representar de 50 a 60% da proteína plasmática. 
 
Na aula 02 roteiro 01 estudamos que uma ligação peptídica 
Entre duas moléculas ocorre quando o grupo carbóxila da molécula reage com o 
grupo amina da outra molécula, liberando uma molécula de água (H2O). 
Para que a reação ao Biureto seja positiva é preciso da presença de pelo 
Menos duas ligações peptídicas na molécula. O tubo1 com resultado negativo, 
Pois não ocorreu reação, continha água destilada e serviu de referência para os 
Tubos restantes, ou seja, os tubos cuja reação foi semelhante à do biureto com 
A água destilada, o resultado foi negativo para proteína. Nos outros tubos que 
ocorreram reações diferentes à da água destilada quando se adicionou biureto, 
Ou seja, apresentou uma coloração arroxeada considerou resultado positivo 
Para proteína. 
Tubo 1: com água, utilizamos como referência. 
Tubo 2: com solução de albumina 10%, positivo. 
Tubo 3: com solução de aminoácido glicina 1%, negativo. 
Tubo 4: com leite sem ferver, positivo. 
Tubo 5: com leite fervido, positivo. 
Tubo 6: com amido 1%, negativo. 
Tubo 7: com óleo de cozinha, negativo. 
Tubo 8: com suco de fruta, negativo. 
6,48
4,2
3,8
3,46 3,3 3,2 3,1 3
2,8 2,7 2,6
2,4
0
1
2
3
4
5
6
7
0 gotas 01 gota 02 gotas 03 gotas 04 gotas 05 gotas 06 gotas 07 gotas 08 gotas 09 gotas 10 gotas 11 gotas
Glicina + HCl 0,5M
 
 
Fonte: própria, aula presencial 
 
No teste do biureto, não é possível detectar aminoácidos livres, pois ele detecta 
somente aminoácidos com três ou mais ligações ou seja as ligações peptídicas. 
 
Aula 03 roteiro 01 sobre desnaturação proteica, podemos observar nos 
procedimentos que a desnaturação é um processo no qual moléculas biológicas 
perdem suas 
Funções, devido a alguma mudança n o meio, seja em altas temperaturas, 
Variações de PH, entre outras. 
 
 No procedimento 1 quando aquecemos a 
Proteína, podemos observar que a proteína despreciou, ou seja, formou 
Grumos, mudou a estrutura e grudou nas paredes do tubo, também observamosa mudança na cor da proteína. No procedimento 2, quando aumentamos o pH da 
solução de ovoalbumina acrescentando HCl em diluições diferentes, podemos observar 
que não importa a diluição do ácido, vai haver mudança na estrutura da 
proteína, observamos também que precipitou e ficou mais espesso. 
No procedimento 3, quando colocamos o etanol gelado, um solvente que retira 
a água das proteínas e as proteínas reagem unindo se umas com as outras 
e precipitam, também observamos que a amostra ficou mais densa. 
No procedimento 4 quando acrescentamos sulfato de amônio ocorre um 
efeito conhecido como “salting out” onde ocorre a precipitação de proteína Os 
sais atraem as moléculas de água do meio, de modo a ficar menos água 
disponível para as moléculas proteicas o que acarreta a diminuição da 
solubilidade e precipitação. 
 
Na aula 3 roteiro 2, podemos observar que houve uma degradação das proteínas 
por enzimas esse processo é chamado de proteólise, é uma atividade realizada 
por proteases que são enzimas que possui função de quebrar as ligações 
entre os aminoácidos da cadeia proteica. Nos vegetais essas enzimas estão 
relacionadas com o amadurecimento dos frutos como a papaína no mamão e 
a bromelina no abacaxi. 
 
 
Nos procedimentos da aula 4 roteiro 01 aprendemos sobre as reações de 
Fehling e Barfoed que são reações em meio ácido e alcalino, que tem o 
intuito de mostrar se o carboidrato é ou não é redutor. O açúcar redutor ele e 
capaz de ser reduzido por possuir hidroxilas livres que são capazes de interagir com o 
meio onde ele estar que pode ser por exemplo um meio alcalino, já o não redutor as 
hidroxilas estão presas desta, forma não conseguem reagir com o meio. 
A ligação de dois monossacarídeos, recebe o nome de ligação glicosídica. 
 
 No procedimento 1 com o reativo de Barfoed efetuada no meio 
ácido e o íon cobre pode sofrer redução na presença de carboidratos 
Monossacarídeos. No nosso experimento houve a redução de íon cobre em íon cuproso 
em meio ácido. Como a glicose é um monossacarídeo ao entrar em contato 
com o reagente de Barfoed, sintetizou um precipitado com a coloração avermelhada. Em 
contato do reagente de Barfoed com a lactose, há a redução do cobre em íon cuproso 
em menor intensidade, pois o meio é ácido e a lactose é um dissacarídeo, 
com isso podemos observar a formação de um precipitado de coloração azulada. 
No teste do espelho de prata, colocamos o nitrato de prata e adicionamos amônia, 
gota a gota até se dissolver o precipitado formado, adicionamos 0,5ml de glicose e 
homogenizamos, levamos para o banho Maria por aproximadamente 5 minutos e se 
formou o espelho de prata depois de homogeneizado. 
 
 Fonte: própria, aula presencial 
 
 
Na aula 03 roteiro 02 no procedimento da gelatina, descobrimos pela gelificação 
da gelatina misturada na agua, e misturada com outras frutas, que: 
No tubo 01 a gelatina e agua, a gelatina congelou, ou seja, o colágeno da gelatina 
não teve quebra, então a proteína continua na gelatina. 
No tubo 02 a gelatina e laranja, houve também o congelamento, continuando não 
 
tendo quebra de proteína. 
No tubo 03 com o mamão, houve menos congelamento que os anteriores, mais 
mesmo assim continua não tendo quebra de proteínas. 
No tubo 04, com o abacaxi o liquido da gelatina não congelou, ou seja tivemos 
uma quebra de ligações entre os aminoácidos, destruindo dessa forma a proteína. 
 
TUBO COMPOSIÇÃO RESULTADO 
1 4ml de gelatina + 2ml de agua Congelou 
2 4ml de gelatina + 2ml de extrato de 
Laranja 
Congelou 
3 4ml de gelatina + 2ml de extrato de 
Mamão 
Congelou um pouco 
4 4ml de gelatina + 2ml de extrato de 
Abacaxi 
Não congelou 
 
Na aula 04 roteiro 01, sobre determinação de açúcares em solução, separamos 
dois tubos e fizemos o teste de Barfoed. 
No primeiro tubo de ensaio adicionamos, o reativo de Barfoed, mais glicose 
10%, obtivemos um liquido da cor vermelho tijolo, ou seja, a glicose é um açúcar 
monossacarídeo e reagiu com o reativo de Barfoed, então identificamos que a glicose e 
um açúcar redutor. 
No tubo 02 adicionamos o reativo de Barfoed e acrescentamos a lactose, 
obtivemos um liquido azul, ou seja descobrimos que a lactose e um açúcar dissacarídeo, 
redutor mais bem mais lento que a glicose. 
No teste do espelho de prata, colocamos solução de nitrato de prata em um tubo 
de ensaio, e reagimos com amônia e glicose, depois de homogeneizar levamos ao banho 
Maria e aguardamos 5 minutos até se formar um espelho de prata depois de 
homogeneizado. 
No teste de Fehling, separamos dois tubos, no primeiro colocamos a solução de 
Fehling e reagimos com glicose, o resultado foi uma cor vermelho tijolo, ou seja a glicose 
reagiu com a solução de Fehling, pois a glicose e um açúcar redutor. 
No tubo 02 adicionamos a solução de Fehling + sacarose, obtivemos um 
resultado negativo, já que a sacarose e um açúcar não redutor. 
 Fonte: própria, aula presencial 
 
Na aula 04 roteiro 02, fizemos procedimentos com lipídeos, fizemos sabão, um 
 
de margarina e um sabão de óleo. 
 
 Sabão de margarina Fonte: própria, aula presencial 
 
 
Na parte II, separamos três tubos de ensaio e adicionamos no tubo 01, sabão mais 
solução de cloreto de sódio, no tubo 2, adicionamos, sabão mais solução de cloreto 
de cálcio, e no tubo 3 adicionamos sabão mais ácido clorídrico, levamos ao banho Maria, 
homogenizamos, e obtivemos o seguinte resultado: 
 
 Fonte: própria, aula presencial 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS 
 
Forgaça, Jennifer Rocha Vargas. “Desnaturação das proteínas”, Brasil Escola. 
Disponível em: http://brasilescola.uol.com.br/desnaturação.das.proteinas. Htm. Acesso 
em 13 de março de 2022. 
NELSON, D. L. E COX, M. M. Lehniner: Princípios de Bioquímica, 2011, 
Sarvier Sarvier Ed. De Livros Médicos Ltda., São Paulo, 2011 
 
 
http://brasilescola.uol.com.br/desnaturação.das.proteinas