Apostila de bioquímica I proteínas, carboidratos e lipídeos

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1 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
BIOQUÍMICA – estuda as estruturas 
moleculares e os processos químicos responsáveis 
pela vida. É importante estudá-la porque 
compreender os processos biológicos a nível 
molecular permite entender os mecanismos 
celulares envolvidos na manutenção da vida. 
Todos seres vivos são compostos de 
moléculas1. A maioria das biomoléculas são 
derivadas dos hidrocarbonetos, que são 
compostos químicos constituído por átomos de 
carbono (C) e de hidrogênio (H) unidos por 
ligação covalente. Os átomos de H podem ser 
substituídos por uma grande variedade de grupos 
funcionais que conferem propriedades químicas 
específicas à molécula, dando origem à várias 
famílias de compostos orgânicos. Ex.: aldeídos, 
como a glicose (C6H12O6). 
Os seres vivos são mantidos por uma série 
de reações químicas interrelacionadas chamadas 
metabolismo, que visam a manutenção do estado 
dinâmico das células. As reações metabólicas são 
divididas em: 
a) Catabolismo: quebra de moléculas para 
liberação de energia (ATP) para as células. 
P. ex., digestão e respiração. 
b) Anabolismo: síntese de compostos 
necessários às células que ocorrem com o 
consumo de energia, disponibilizada 
através da hidrólise2 de ATP. P. ex., o 
acúmulo de gordura nos adipócitos 
A energia é essencial para manter as 
funções vitais em funcionamento. Os mesmos 
compostos podem ser sintetizados em uma parte 
da célula e quebrados em uma outra parte da 
célula. 
Glossário de termos importantes 
 Oxidação: reação em que um componente 
perde e outro ganha elétrons. 
Ex.: Fe(s)  Fe2+ + 2e- 
 
1 Molécula é um conjunto de dois ou mais átomos unidos por ligações covalentes. Por exemplo, a água é uma molécula 
formada por dois átomos de hidrogênio e um de oxigênio. 
2 Hidrólise é a reação química em que uma molécula de água quebra ligações químicas. 
Ex2: 
 Oxidado: aquele que perde elétrons. 
 ATP: trifosfato de adenosina (energia 
armazenada). 
 Ambiente aeróbico: onde há presença de 
O2. 
 Ambiente anaeróbico: meio com ausência 
de O2. 
PROTEÍNAS 
Proteínas são macromolécula constituída de 
vários aminoácidos unidos entre si por ligações 
peptídicas. 
Funções 
a) Estrutural: nos animais, as proteínas são os 
principais constituintes da pele, ossos, cabelo 
e unhas. Ex.: colágeno dá estrutura, firmeza e 
elasticidade para a pele; e a queratina forma 
uma barreira mecânica contra bactérias. 
b) Catabolismo: as proteínas chamadas enzimas 
aceleram diversas reações no organismo de 
seres vivos, tornando-as eficientes. 
c) Movimento: o músculo estriado esquelético é 
responsável pelo movimento do corpo e 
apenas se contrai através da interação entre 
as proteínas miosina e actina. 
d) Transporte: muitas proteínas realizam 
transporte de substâncias, p. ex., a 
hemoglobina transporta o O2 no sangue. 
e) Hormônios: vários hormônios são proteínas, 
como a insulina. 
f) Proteção: o anticorpo é uma proteína 
responsável pela defesa do organismo contra 
um antígeno; o fibrinogênio realiza a 
coagulação do sangue, impedindo a 
hemorragia. 
 
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g) Armazenamento: proteínas podem ser um 
reservatório, como a caseína no leite e a 
ovalbumina nos ovos armazenam nutrientes 
para os recém-nascidos. 
h) Regulação: certas proteínas regulam a 
expressão dos genes e, desse modo, regulam 
o tipo de proteína sintetizada. 
Estrutura química dos a.a. 
Os monômeros responsáveis pela 
formação das proteínas são os aminoácidos (a.a.), 
compostos orgânicos que contêm um grupo 
amino (NH2), um grupo carboxila (COOH) e uma 
cadeia lateral (-R). 
 
Na natureza, há 20 aminoácidos comuns 
que se combinam de diferentes maneiras para 
formar as proteínas. Estes são chamados alfa-
aminoácidos ou aminoácidos-, pois tanto o 
grupo amino quanto o grupo carboxila 
encontram-se ligados ao mesmo átomo de C. 
Os aminoácidos estão unidos entre si por 
ligações peptídicas entre o grupo amino de um 
aminoácido e o grupo carboxila do próximo. A 
ligação peptídica entre dois aminoácidos é 
possível a partir da perda de uma molécula de 
água (desidratação). A partir disso, o C e o N 
presente nos aminoácidos são unidos por uma 
reação de condensação. 
 
Os aminoácidos são classificados pela 
natureza e polaridade, determinadas pela cadeia 
lateral (–R): polar neutro, apolar, ácido ou básico. 
As cadeias laterais apolares são hidrofóbicas, 
enquanto as cadeias laterais dos polares neutros, 
ácidos e básicos são hidrofílicas, o que determina 
as funções das proteínas. 
Dois aminoácidos formam um dipeptídeo; 
três aminoácidos formam um tripeptídeo; vários 
aminoácidos formam uma cadeia de polipeptídio. 
As proteínas são constituídas de uma ou mais 
cadeias de polipeptídios. 
Sequência de aminoácidos 
A sequência exata de aminoácidos em 
uma proteína é muito importante para seu 
funcionamento adequado. 
a) Insulina 
É comum utilizar insulina bovina, suína ou 
ovina no tratamento da diabetes, mas apesar de 
desempenharem a mesma função, nenhuma das 
três é tão eficiente quanto a humana. Isso se dá 
pela diferença dos a.a. em certas posições da 
cadeia. 
Além disso, a substituição de um 
aminoácido pode tornar um paciente alérgico a 
um tipo de insulina e a outro não. 
 Cadeia A Cadeia B 
 8 9 10 30 
Humana -Thr -Ser -Ile -Thr 
Bovina -Ala -Ser -Val -Ala 
Suína -Thr -Ser -Ile -Ala 
Ovina -Ala -Gly -Val -Ala 
b) Ocitocina e vasopressina 
Ambas apresentam estruturas de 
aminoácidos semelhantes, no entanto há 
diferença nas posições 2 e 7 e, dessa forma, são 
compostos com funções biológicas 
completamente diferentes. Enquanto a ocitocina 
faz a contração do útero no parto e secreção do 
leite, a vasopressina é um antidiurético. 
 
 
 
 
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c) Anemia falciforme 
A mudança afeta apenas duas posições de 
aminoácidos, o que já ́é suficiente para produzir a 
anemia falciforme, uma doença muito séria. 
Quando a pressão de oxigênio diminui, as 
hemácias adquirem forma de foice e obstruem os 
capilares. Então, as defesas do organismo 
destroem as células, o que provoca perda de 
células sanguíneas e consequente anemia. 
Aminoácidos incomuns 
Aminoácidos incomuns são produzidos 
pela modificação dos aminoácidos comuns após a 
proteína ter sido sintetizada pelo organismo em 
um processo chamado modificação pós-
traducional. 
Por exemplo, a tiroxina difere da tirosina 
por ter um grupo aromático com iodo na cadeia 
lateral e é encontrada apenas na glândula 
tireoide. É formada pela modificação pós-
traducional de resíduos de tirosina na proteína 
tiroglobulina. 
Processo de desnaturação 
 O processo de desnaturação é a perda das 
estruturas de estabilização3 de uma proteína por 
um agente químico ou físico, o que resulta em 
perda da função biológica daquela proteína. 
 O aquecimento cliva ligações de 
hidrogênio e, ao chegar à ebulição, destrói a 
conformação -hélice e folha-4. No colágeno, a 
hélice tripla desaparece sob ebulição e a molécula 
apresenta uma conformação helicoidal aleatória 
no estado desnaturado, que corresponde à 
gelatina. 
Em outras proteínas, especialmente nas 
globulares, o aquecimento faz com que as cadeias 
de polipeptídios se desenrolem e as proteínas 
coagulem por causa das novas interações 
intermoleculares – isso é o que acontece quando 
cozinhamos um ovo. 
 A proteína queratina, constituinte do 
cabelo humano, contém muitas pontes dissulfeto, 
responsáveis pela forma lisa ou crespa do cabelo. 
 
3 Isso significa que as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias são desfeitas. A primária não é afetada. 
4 Características da estrutura secundária. 
5 Substrato é um composto químico que sofre uma reaçãocatalisada por uma ou mais enzimas. 
6 Transferem grupos de átomos dentro de uma mesma molécula produzindo formas isoméricas. 
No alisamento permanente ou na formação de 
cachos, cabelo é inicialmente tratado com um 
agente redutor que quebra algumas das ligações 
entre o enxofre, o que permite que as moléculas 
percam a sua orientação rígida e tornem-se mais 
flexíveis. 
ENZIMAS 
Enzimas são proteínas que aumentam a 
velocidade das reações químicas sem atuar como 
reagente ou produto. 
A maioria das substâncias necessárias ao 
funcionamento do corpo é sintetizada nas células 
e, para que ocorram, as reações químicas são 
catalisadas (aceleradas) por enzimas. 
Além de muito eficientes, também são 
específicas. Cada enzima acelera somente uma 
reação ou uma classe de reações em particular. 
Por exemplo, a enzima urease catalisa somente a 
hidrólise da ureia e não a de outras amidas. 
Nomenclatura 
As enzimas recebem nomes derivados da 
reação que catalisam e/ou do substrato5 em que 
atuam, adicionando o sufixo –ase. 
Ex.: glutiona redutase. Reação: redução; 
substrato: glutiona. 
Classificação 
Podem ser classificadas em 6 grupos de 
acordo com o tipo de reação que catalisam: 
a) Oxidorredutases: catalisam oxidações e 
reduções através da transferência de 
elétrons. 
b) Transferases: catalisam a transferência de 
grupos de átomos de uma molécula para 
outra. 
c) Hidrolases: catalisam reações de hidrólise. 
d) Liases: catalisam a adição ou remoção de dois 
grupos de átomos em uma dupla ligação 
(destroem ou formam dupla ligação). 
e) Isomerases: catalisam reações de 
isomerização6. Ex.: glicose em frutose. 
 
4 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
f) Ligases/sintetases: catalisam a ligação de duas 
moléculas7. 
Outras enzimas 
 Lipases: decompõem gorduras em glicerol e 
ácidos graxos; 
 Catalases: decompõem agua oxigenada; 
 Amilases: decompõem os amidos em 
açucares mais simples; 
 Proteases: decompõem proteínas; 
 Celulases: decompõem celulose; 
 Pectinases: decompõem pectina; 
 Xilanases: decompõem xilana. 
Especificidade 
O substrato se liga à superfície da enzima 
em uma parte específica chamada sítio ativo com 
propriedades químicas especificas que viabilizam 
a acomodação do substrato. 
O modelo chave-fechadura diz que a 
especificidade da enzima (fechadura) para com 
seu substrato (chave) aumenta de acordo com as 
formas geométricas complementares. Enzima e 
substrato sofrem conformações para o encaixe 
(modelo ajuste induzido). 
 
Ativação e inibição 
Ativação é um processo que inicia ou 
aumenta a ação de uma enzima. Já a inibição é o 
processo que torna uma enzima menos ativa ou 
inativa. Inibidor é um composto que se liga a uma 
enzima e diminui a sua atividade. 
Na inibição irreversível, inibidores se ligam 
covalentemente e destroem o grupo funcional da 
enzima. Um exemplo é o uso de anti-inflamatórios 
não esteroides (AINEs), como ibuprofeno e 
aspirina. 
Os AINEs promovem a inibição da enzima 
cicloxigenase (COX) impedindo que o ácido 
araquidônico se ligue ao local ativo da enzima. 
 
7 Reação de condensação mediante a hidrólise de ATP. 
Assim, os sinais inflamatórios são contidos, pois o 
ácido araquidônico não consegue desencadear a 
biossíntese das prostaglandinas e leucotrienos, 
que são os lipídeos responsáveis pelos sinais 
inflamatórios como dor, calor, rubor, tumor e 
perda de função. 
 
CARBOIDRATOS 
Os carboidratos (ou “açucares”) são as 
biomoléculas mais abundantes no mundo vegetal 
e a sua oxidação é a principal via metabólica 
fornecedora de energia para as células não 
fotossintéticas. 
Os carboidratos são constituídos por 
moléculas de carbono (C), hidrogênio (H) e 
oxigênio (O) e, por isso, também são chamados 
de hidratos de carbono. 
Muitos carboidratos têm a fórmula geral 
(CH2O)n com proporção 1:2:1, mas alguns 
também apresentam N, P ou S. 
Funções 
a) Produção de energia: a glicose é utilizada 
pelas células para produzir energia (ATP). 
b) Reserva energética: na forma amido nas 
plantas e glicogênio nos animais; 
c) Estrutural: celulose nas plantas, quitina no 
exoesqueleto de artrópodes e como 
integrantes na membrana plasmática dos 
animais. 
d) Formação dos ácidos nucleicos (DNA e RNA). 
Classificação 
 São divididos em três classes principais de 
acordo com o seu tamanho da cadeia, ou seja, 
com o número de sacarídeos. 
 
5 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
1) Monossacarídeo – uma única molécula de 
poliidroxialdeído8 ou cetona. São carboidratos 
simples que atuam como monômeros, com 3 a 7 
carbonos na cadeia principal. O monossacarídeo 
mais abundante na natureza é a D-glicose. 
Dextrose é um termo utilizado para se referir 
à D-glicose (glicose com o grupo hidroxila [–OH] 
ao lado direito do segundo carbono). Caracteriza-
se por ser um carboidrato rapidamente absorvido 
pelo organismo, oferecendo energia imediata. 
 Classificação química dos monossacarídeos 
Os carboidratos que possuem um grupo 
aldeído são chamados aldoses e os que têm um 
grupo cetona são classificados como cetoses. 
Na fórmula estrutural, o que diferencia é 
a localização do grupo carbonila (C=O). Se está na 
extremidade é aldoses; se está no meio da cadeia 
é cetose. 
 
OBS: a glicose e a frutose são isômeros estruturais 
porque apresentam a mesma fórmula molecular 
(C6H12O6), porém grupos funcionais são 
diferentes. A glicose é do grupo dos aldeídos e, 
portanto, uma aldose. Já a frutose é do grupo das 
cetonas, designada como uma cetose. 
O sufixo –ose indica que a molécula é um 
carboidrato; os prefixos tri–, tetr–, pent–, hex–, 
hept– indicam o número de carbonos na cadeia. 
 Portanto: aldo/ceto + nº C + ose. 
3C – aldotriose ou cetotriose; 
4C – aldotetrose ou cetotetrose; 
5C – aldopentose ou cetopentose; 
6C – aldohexose ou cetohexose; 
7C – aldopentose ou cetoheptose. 
 Isomeria óptica 
 
8 A estrutura do monossacarídeo é formada por uma cadeia carbônica não ramificada, no qual um C está unido por ligação 
dupla com um O (grupo carbonila). Os demais átomos estão unidos a um grupo hidroxila (-OH), por isso polidroxii. 
A isomeria óptica tem como ponto de partida 
a posição do –OH (grupo hidroxila) no penúltimo 
carbono da cadeia (o 2º de baixo para cima). 
Assim, o carboidrato dextrogiro (D-) tem o – OH 
em seu penúltimo carbono no lado direito; 
enquanto o levogiro (L-) tem ao lado esquerdo. 
Dextrogiro: isômero que desvia a luz 
polarizada para direita; 
Levogiro: isômero que desvia a luz polarizada 
para esquerda. 
 
2) Oligossacarídeos – cadeias curtas de 
monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas. 
a) Dissacarídeo: formado por 2 monossacarídeos. 
 Sacarose: açúcar de cana. É formada por 
uma D-glicose unida a uma D-frutose por 
uma ligação -1,2-glicosídica. 
 Lactose: açúcar presente no leite. 
Formada de D-galactose unida a D-glicose 
por uma ligação -1,4-glicosídica. 
 Maltose: presente no malte de cevada. 
Formada por duas moléculas de D-glicose 
unidas por uma ligação -1,4-glicosídica. 
b) Trissacarídeos: 3 monossacarídeos. 
c) Oligossacarídeos: 6 a 10 monossacarídeos. 
3) Polissacarídeos – longas cadeias com mais de 
20 monossacarídeos unidos por ligação 
glicosídica. 
Ex.: celulose, o amido e o glicogênio. 
 Amido: é a reserva energética das plantas, 
encontrada em todos os tubérculos e 
sementes. É a forma na qual a glicose é 
armazenada antes de ser utilizada. 
 
6 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
 Glicogênio: forma na qual a glicose é 
armazenada antes de ser utilizada em 
animais e humanos. 
 Celulose: componente básico dos tecidos 
vegetais, que dá rigidez e firmeza às 
plantas. 
 
Prática de detecção de amido em alimentos: essa 
detecção é importanteporque o amido é um 
polissacarídeo que, ao ser metabolizado, produz 
glicose, o que pode ser prejudicial às pessoas 
diabéticas pois os níveis no sangue ↑. Para o 
teste, é necessário adicionar iodo no alimento. Se 
houver amido, este reagirá com o I2 formando 
uma estrutura complexa caracterizada por uma 
cor escura. 
 
LIPÍDEOS 
Os lipídeos (ou “gorduras”) exibem como 
característica comum a insolubilidade em água. 
As gorduras e óleos são as principais formas de 
armazenamento de energia em muitos 
organismos e são encontrados em alimentos de 
origem vegetal e animal. 
Fontes de gordura nos vertebrados 
Os vertebrados obtêm gorduras através da dieta; 
mobilização das gorduras (TAG) armazenadas nos 
adipócitos; e pela síntese metabólica de ácidos 
graxos e TAG em órgãos como fígado. 
Funções 
a) Fonte energética: a queima de gorduras 
armazenada em adipócitos produz mais que o 
dobro da energia comparada à queima de 
carboidratos9; 
b) Isolante térmico e físico: a hipoderme dos 
mamíferos protege o organismo contra as 
variações de temperatura e choques 
mecânicos; 
 
9 Mesmo assim, o corpo utiliza os carboidratos como fonte primária de energia, principalmente pela facilidade de serem 
hidrossolúveis. Os carboidratos são rapidamente hidrolisados (por exemplo, a quebra do amido inicia na boca pela -
amilase), enquanto os mecanismos de degradação dos lipídeos é mais trabalhosa e ativada somente em períodos de longo 
jejum. Além disso, o cérebro consume exclusivamente glicose. 
c) Estrutural: a porção hidrofóbica dos lipídios 
que fazem parte da membrana (fosfolipídios) 
permite separar os compartimentos interno e 
externo; 
d) Função de mensageiros químicos: hormônios 
esteroides levam sinais de uma parte do 
corpo para outra; 
e) Absorção de vitaminas: o transporte das 
vitaminas lipossolúveis é realizado por 
lipídios. 
Classificação 
1) Ácidos graxos 
2) Triacilglicerol 
3) Lipídios complexos 
4) Esteroides 
5) Cerídeos 
6) Eicosanoides 
Ácidos graxos (AG) 
Os ácidos graxos (AG) são ácidos 
carboxílicos de cadeia longa que pertencem ao 
grupo dos lipídios. No organismo, são pouco 
encontrados de forma livres, estando a maioria 
ligados a um álcool. 
As propriedades físicas dos ácidos graxos 
são determinadas pelo comprimento e pelo grau 
de insaturação da cadeia de hidrocarboneto. 
Assim, quanto maior a cadeia de 
hidrocarbonetos, mais apolar é o AG. 
Quando a cadeia carbônica apresenta 
apenas ligações simples, o AG é saturado; se 
apresenta ligações duplas, é insaturado. Isso 
define que as gorduras de origem animal, ricas 
em AG saturados, sejam sólidas à temperatura 
ambiente, enquanto os óleos, com AG 
insaturados, sejam líquidos. 
No tecido adiposo, os AG são 
reesterificados para armazenamento na forma de 
triacilgliceróis, ou seja, são unidos a um álcool 
(glicerol) para formação de TAG. 
 
7 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
Triacilglicerol (TAG) 
Os triacilgliceróis (“triglicerídeos” ou só 
“TAG”) são os lipídeos de armazenamento nos 
organismos vivos e sua hidrólise10 contribui com a 
oferta de ácidos graxos livres para o corpo. 
São formados por 3 ácidos graxos unidos ao 
mesmo glicerol por ligações de éster. São lipídeos 
simples, armazenam muita energia e são 
eficientes para realizar isolamento térmico. 
 
A hibernação dos ursos é uma incrível 
adaptação do metabolismo lipídico. Durante o 
período de hibernação, o urso garante energia 
exclusivamente de suas reservas lipídicas, de 
forma que a degradação do TAG libera os ácidos 
graxos e estes são oxidados para a manutenção 
de seu metabolismo, por exemplo, mantendo sua 
temperatura corporal. 
 
 
10 A lipase catalisa a hidrólise de triglicerídeos aos ácidos graxos e glicerol. 
11 O cérebro não consome ácidos graxos como fonte de energia porque albumina (proteína que transporta os AG) não 
consegue atravessar a barreira hematoencefálica. Ou seja, não há transportadores para AG do vaso sanguíneos ao cérebro. 
Os TAG são a forma de armazenamento 
de gordura nos organismos vivos. Assim, quando 
hormônios sinalizam a necessidade de energia 
metabólica, os triacilgliceróis armazenados nos 
adipócitos são hidrolisados e liberam os AG, os 
quais são transportados na corrente sanguínea 
pala albumina11 até o fígado, músculo esquelético, 
coração ou rins, onde os ácidos graxos podem ser 
oxidados para a produção de energia. 
Lipídios complexos 
São compostos pela união de lipídios e 
fosfatos, formando os fosfolipídeos que 
compõem a membrana celular. 
Os fosfolipídeos contêm um álcool, dois 
ácidos graxos e um grupo fosfato. São anfipáticos, 
pois na mesma estrutura há uma parte 
hidrofóbica (o ácido graxo) e outra hidrofílica 
(grupo fosfato). 
Esteroides 
Grupo de lipídeos mais complexos, 
composto por 4 anéis de C interligados, unidos a 
hidroxilas (OH), oxigênio e cadeias carbônicas. 
 
 Entre eles estão o colesterol, hormônios 
(p. ex., progesterona e testosterona) e alguns 
pigmentos, como os carotenoides. 
Cerídeos 
Composto pelas ceras, que têm função 
protetora e impermeabilizante. Estão presentes 
na superfície de folhas, no corpo de alguns 
insetos, na cera produzida pelas abelhas e no 
canal auditivo de humanos e animais. 
Eicosanoides 
São as prostaglandinas, tromboxanos e 
leucotrienos, mediadores inflamatórios 
 
8 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
sintetizados a partir do ácido araquidônico (um 
ácido graxo essencial). 
 
EXPRESSÃO GÊNICA 
O núcleo contém o genoma, que nos 
humanos está divido em 23 pares de 
cromossomos, cada um contendo uma longa fita 
de DNA firmemente empacotado ao redor de 
proteínas chamadas histonas. 
Os ácidos nucleicos são o DNA (ácido 
desoxirribonucleico) e o RNA (ácido ribonucleico) 
– moléculas com função de armazenar e 
expressar as informações genéticas. 
O DNA é uma dupla hélice, na qual as 
cadeias da molécula se dobram em torno de um 
eixo comum de modo antiparalelo (a extremidade 
5’ de uma cadeia é pareada com a extremidade 3’ 
de outra). 
 
Dogma central da biologia molecular 
O dogma central da biologia molecular 
estabelece que as informações contidas no DNA 
devem ser transferidas para um RNA em um 
processo chamado transcrição e, então, 
expressas na estrutura de proteínas na etapa de 
tradução. 
 
Os genes são sequências do DNA que 
contém um código (instruções) para produzir 
uma determinada proteína. A expressão gênica é 
a ativação de um gene que produz a proteína, 
cuja transmissão da informação ocorre em duas 
etapas: transcrição e a tradução. 
 
 
 
 
12 Adenina (A), guanina (G), citosina (C) e timina (T) ou uracila (U). 
13 A enzima sintetiza a molécula de mRNA no sentido 5’  3’, no entanto, se move no molde de DNA na direção 3’  5’. 
14 Os ribossomos são compostos por rRNA e enzimas e estão formados por duas subunidades, uma grande e outra pequena 
Tipos de RNA 
 RNA mensageiro (mRNA): leva a informação 
na forma de códons do DNA, localizado no 
núcleo, até o citoplasma. 
 RNA ribossômico (rRNA): componente dos 
ribossomos onde a sequência de bases do 
mRNA é interpretada e a proteína é 
sintetizada. 
 RNA transportador (tRNA): transporta os 
aminoácidos para síntese proteica até os 
ribossomos. 
 
Transcrição – processo no qual a informação 
codificada na molécula de DNA é copiada na 
molécula de mRNA, a qual leva a informação do 
núcleo até o citoplasma. 
Primeiramente, proteínas de ligação 
tornam o DNA menos denso e a enzima helicase 
separa as fitas. Então, a enzima RNA polimerase 
transcreve uma das fitas do DNA (fita molde ou 
negativa) em um mRNA (fita positiva) através do 
pareamento de bases nitrogenadas12. Na 
transcrição, a T é substituída por U. O 
crescimento13da cadeia de RNA ocorre sempre 
no sentido 5’  3’. 
O processo termina quando a enzima 
encontra o sinal de termino e libera a fita molde 
do DNA. A dupla hélice se refaz e a recém-
sintetizada molécula de mRNA é liberada no 
citoplasma. 
Tradução – processo no qual a informação 
codificada em uma molécula de mRNA é usada 
para sintetizar determinada proteína. 
A tradução inicia quando o ribossomo14 se 
associa ao mRNA e ao primeiro tRNA. O mRNA 
apresenta códons, que são sequencias de 3 
nucleotídeos que codificam um a.a. específico. 
Por sua vez, o tRNA transporta os a.a. que 
formarão a proteína, localizando a posição 
correta através de seu anticódon (complementar 
ao códon do mRNA). Dessa forma, os a.a. são 
adicionados à cadeia de peptídeos até chegar ao 
códon de parada, quando a proteína é liberada. 
 
9 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
Cada aminoácido é codificado por um 
códon. Pelo fato de serem apenas 20 
aminoácidos, existe mais de um códon para cada 
aminoácido. 
 
O código genético fornece a 
correspondência existente entre um códon e um 
aminoácido. É universal porque em todas 
espécies o mesmo códon codifica o mesmo 
aminoácido, o que implica que toda matéria viva 
na Terra surgiu dos mesmos organismos 
primordiais. 
 
MELHORAMENTO GENÉTICO 
Melhoramento genético consiste em 
selecionar ou modificar o material genético de 
um ser vivo para obter indivíduos com 
características de interesse. 
Objetivos do melhoramento genético 
a) Aumento da produtividade: quando se compara 
a genética antiga à moderna, nota-se que hoje os 
animais são abatidos em bem menos idade e com 
maior ganho de massa. 
b) Qualidade dos alimentos: a seleção permite 
produzir o alimento que o mercado consumidor 
prefere. 
c) Sustentabilidade: torna-se cada vez menos 
necessária uma grande quantidade de área para 
produzir alimentos de qualidade. 
Passos para instalação de um programa de 
melhoramento genético 
1. Definir os objetivos de seleção: identificar os 
problemas econômicos que estão afetando o 
sistema de produção e usar a genética como meio 
de resolvê-los. P. ex., resistência genética a 
determinado parasita. 
2. Definir os critérios de seleção: a maneira de 
atingir os objetivos de seleção. P. ex., a escolha 
das características que serão a base para escolha 
dos animais. 
3. Identificar os animais: numeração única e 
permanente por tatuagem, brinco ou marcação a 
fogo. 
4. Definir o número de matrizes 
5. Definir o número de touros 
6. Estabelecer uma estação de monta 
7. Descartar vacas e novilhas improdutivas 
8. Avaliar o desempenho de todos os animais 
nascidos 
9. Manter os animais em grupos contemporâneos 
(GC) até o momento da seleção 
10. Ter uma balança adequada 
11. Criar índices próprios de seleção 
12. Reduzir o intervalo de gerações 
13. Selecionar os animais por desempenho 
individual 
14. Evitar a consanguinidade em níveis 
prejudiciais 
Avaliações genéticas 
DEP (diferença esperada de progênie) – é uma 
estimativa de como os futuros descendentes de 
um touro irão expressar determinada 
característica. 
É a diferença esperada na produção média 
da progênie de um animal em relação a produção 
média das progênies de outros animais da mesma 
avaliação genética. 
Ela é predita com base nas informações do 
próprio animal e/ou de seus parentes. É uma 
medida relativa, portanto deve vir acompanhada 
da acurácia. 
P média progênie A – P média progênie B = DEP 
ACURÁCIA – determina o grau de confiança na 
precisão estimada pelo DEP, variando de 0 a 1 (0 
a 100%). Quanto mais informações sobre o 
animal (dele ou parentes), maior é a acurácia de 
suas DEP’s. Indica a intensidade de uso de 
determinado animal. 
BASE GENÉTICA – valor absoluto da DEP, usada 
como ponto de referência para avaliar o mérito 
genético dos animais do mesmo grupo. 
Geralmente tem valor igual ou próximo a zero. É 
a “régua”. 
 
10 Nathália Brendler | Med. Vet. | Introdução à bioquímica 
Para que os animais sejam comparados, é 
necessário determinar uma base genética, 
definida como um grupo de animais com DEP 
média igual a zero. 
Cada programa de melhoramento 
genético possui sua própria base genética e por 
isso não se deve comparar DEP’s de animais de 
raças diferentes ou de programas de 
melhoramento diferentes. 
 
Uso das avaliações genéticas 
Começa à nível de rebanho, realizando 
relatórios periódicos e selecionando matrizes e 
terreiros. 
Então, faz-se as avaliações entre 
rebanhos, escolhendo os reprodutores. 
É necessário: 
 Integridade das avaliações; 
 Identificar fatores de ambiente (F = G + A); 
 Comparação dos animais; 
 Progresso genético. 
No sumário de touros tem a fundamentação 
teórica (explica o conteúdo avaliado, os métodos 
de avaliação e como interpretar os dados) e a lista 
dos reprodutores. 
 
Programa de melhoramento 
As características avaliadas na desmama é 
peso e conformação (quantidade de carne na 
carcaça) e no sobreano: peso, conformação, raça, 
perímetro escrotal, pelame e tamanho de 
prepúcio. 
Índice de seleção é o valor atribuído ao animal 
considerando as características que se deseja 
melhorar, buscando uma maior eficiência 
produtiva. 
Pré-requisito para participar: 
 Sistema eficaz de identificação dos animais 
 Controle de reprodução e de nascimentos 
 Avaliações na desmama e ao sobreano 
 As oportunidades de manejo e alimentação 
devem ser as mesmas para todos os animais 
de um determinado lote ou grupo de manejo 
 Balança apropriada 
Avaliação visual 
A avaliação deve ser feita com todos os 
animais da propriedade, sem distinção ou pré-
seleção em duas fases: desmama e sobreano. 
Escores visuais obrigatórios: conformação, racial, 
PE (perímetro escrotal) e pelame. 
 
No processo: 
a) Separar machos e fêmeas 
b) Avaliar o GC com a régua de: 
 1 e 2 – Inferiores; 
 3 – Medianos; 
 4 e 5 – Superiores. 
c) Pesagem 
d) Perímetro escrotal 
e) Conformação 
f) Precocidade 
g) Musculatura 
h) Racial