Biomoleculas teorico (1)

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Biomoléculas
Responsável pelo Conteúdo:
Prof. Dr. Claudio Eduardo dos Santos Cruxen
Revisão Técnica:
Prof.ª Dr.ª Meire Silva
Revisão Textual:
Prof.ª Dr.ª Luciene Oliveira da Costa Granadeiro
Aminoácidos e Proteínas
Aminoácidos e Proteínas
 
 
• Compreender as características dos aminoácidos e das ligações peptídicas para a formação 
das proteínas;
• Demonstrar as principais funções das proteínas, suas classificações, níveis estruturais, no-
ções gerais de enzimas e de desnaturação proteica. 
OBJETIVOS DE APRENDIZADO 
• Definições Gerais, Estrutura e Classificação dos Aminoácidos;
• Ligações Peptídicas e Peptídeos Biologicamente Importantes;
• Síntese Proteica;
• Funções das proteínas;
• Níveis de Estrutura Proteica;
• Classificações;
• Enzima;
• Desnaturação Proteica.
UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
Definições Gerais, Estrutura e 
Classificação dos Aminoácidos
Proteínas são biomoléculas orgânicas formadas por um conjunto de aminoácidos 
ligados entre si por ligações peptídicas. Absolutamente todas as proteínas são forma-
das pela combinação de 20 aminoácidos, sendo que o tamanho da sequência e as 
diferentes combinações de aminoácidos são capazes de formar milhares de proteínas 
com diversas funções. As proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes em 
nosso corpo e estão presentes no interior e exterior das células. 
Os aminoácidos são, portanto, as unidades fundamentais das proteínas e são 
formados pelos átomos de carbono, nitrogênio, oxigênio, hidrogênio e, em al-
guns casos, o enxofre. No que se refere à sua estrutura, os aminoácidos possuem 
um grupo amino e um grupo carboxila ligados ao mesmo carbono, denominado 
carbono α (alfa), ao qual também se ligam um átomo de hidrogênio e um grupo R 
ou cadeia lateral. Dessa forma, o que difere um aminoácido do outro é o grupo R. 
O carbono alfa de cada aminoácido faz quatro ligações químicas com quatro ligantes dife-
rentes e por isso é chamado de carbono quiral ou assimétrico, exceto o carbono do aminoá-
cido glicina, que faz ligações com dois hidrogênios.
Importante destacar que o grupo carboxílico possui a função orgânica de ácido 
carboxílico, enquanto o grupo amino possui a função orgânica de amina. A estrutura 
química do aminoácido em pH neutro pode ser visualizado abaixo, onde grupo ami-
no encontra-se protonado NH3
+ e o grupo carboxila desprotonado COO–.
N+H3 H
R
C�
COO-
Figura 1
Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais no caso 
de serem ou não sintetizados endogenamente ou também de acordo com algumas 
características do grupo R ou cadeia lateral em aminoácidos apolares (hidrofóbicos), 
aminoácidos polares não carregados (hidrofílicos), aminoácidos polar com carga ne-
gativa (hidrofílicos), aminoácido polar com carga positiva (hidrofílicos). 
Os aminoácidos sintetizados pelo nosso corpo são classificados como aminoáci-
dos não essenciais. Contudo, os aminoácidos que não podem ser sintetizados endoge-
namente são classificados como aminoácidos essenciais e devem ser obtidos por meio 
da alimentação. Importante observar que essa classificação pode variar conforme a 
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espécie estudada, pois para os vegetais todos os aminoácidos são não essenciais. O 
quadro 1 apresenta os 20 aminoácidos existentes e sua classificação em essenciais e 
não essenciais para os seres humanos. 
Quadro 1 – Apresenta os aminoácidos classifi cados em não essenciais e essenciais 
Não essenciais
• Histidina; Isoleucina; Leucina; Lisina; Metionina; Fenilalanina; 
Treonina; Triptofano; e Valina.
Essenciais
• Ácido Aspártico; Ácido Glutâmico; Tirosina; Alanina; Arginina; 
Asparagina; Cisteína; Glicina; Glutamina; Prolina; e Serina.
Os aminoácidos, conforme mencionado anteriormente, também são classificados 
quanto às características do grupo R. Essas características irão influenciar direta-
mente na conformação tridimensional das proteínas que será estudado nos níveis 
estruturais da proteína. 
• Aminoácido com grupo radical apolar ou hidrofóbico : Esses radicais são for-
mados por carbono e hidrogênio basicamente, portanto, o radical não apresen-
ta polo e essa característica faz com que esse grupo de nove aminoácidos seja 
hidrofóbico. São eles: glicina, leucina, triptofano, alanina, isoleucina, metionina, 
valina, fenilalanina e prolina. Em alguns livros a glicina pode ser classificada no 
grupo dos aminoácidos polares não carregados ;
• Aminoácidos com grupo radical polar não carregado : Esses radicais pos-
suem grupamentos hidrofílicos como hidroxila, sulfidrilas e grupo amida, são 
eles: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina e tirosina ;
• Aminoácidos com o grupo radical carregado negativamente : Apresentam 
um grupo carboxílico carregado negativamente, representam esse grupo o áci-
do aspártico e o ácido glutâmico ; 
• Aminoácidos com o grupo radical carregado positivamente: Apresentam 
um grupo amino carregado positivamente, representam esse grupo a lisina, 
arginina e histidina.
 Faça uma breve leitura sobre os aminoácidos e visualize a estrutura química dos 20 amino-
ácidos classificados quanto às características da cadeia lateral. 
Disponível em: https://bit.ly/3poFTwh
Ligações Peptídicas e Peptídeos 
Biologicamente Importantes
Como vimos, os aminoácidos são ligados pelas ligações peptídicas. Mas, como 
ocorre uma ligação peptídica? Isso é o que vamos ver agora. Na ligação peptídica, 
ocorre a condensação entre o carbono do grupo carboxila de um aminoácido com 
o nitrogênio do grupo amino do outro aminoácido, ocasionando a perda de uma 
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
molécula de água. Você está lembrado que os átomos nitrogênio e carbono são 
classificados como ametais? Qual tipo de ligação ocorre entre os átomos ametais? 
Exatamente, ligação covalente. Então, podemos dizer que a ligação peptídica é uma 
ligação covalente que ocorre entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo 
carboxila de outro, com perda de uma molécula de água (síntese por desidratação). 
Observe a Figura 2 e analise a ligação peptídica.
Figura 2 – Formação de uma ligação peptídica
Fonte: NELSON; COX, 2011
Observe que, para a síntese de um peptídeo, ocorre a liberação de uma molé-
cula de água, já para que ocorra a hidrólise, é necessário à incorporação de uma 
molécula de água. A ligação de dois aminoácidos recebe o nome de dipeptídeo e de 
tripeptídeo para a união de três aminoácidos e assim sequencialmente. Utilizam-se, 
na prática, os termos peptídeos para designar estruturas com até 100 resíduos de 
aminoácidos e proteína para estruturas com mais de 100 resíduos de aminoácidos. 
Outra forma de diferenciar peptídeos de proteína pode ser pela massa, sendo que a 
proteína deve apresentar massa superior a 10.000 Da ou 10 kDa. 
Muitos peptídeos têm importante função biológica, vamos ver alguns casos?
• Ocitocina: A ocitocina apresenta 9 resíduos de aminoácido e é um hormônio 
que está envolvido no trabalho de parto e também no processo de ejeção do leite;
• Vasopressina: A vasopressina também apresenta 9 resíduos de aminoácidos 
e trata-se de um hormônio antidiurético o que leva à retenção de água no 
organismo, auxiliando na regulação da pressão arterial do corpo;
• Encefalinas: Possuem 5 resíduos de aminoácidos e são neurotransmissores anal-
gésicos, pois possuem propriedades farmacológicas semelhantes a morfina; 
• Insulina: A insulina apresenta 51 resíduos de aminoácidos, trata-se de um hor-
mônio secretado pelo pâncreas quando os níveis de glicose no sangue encon-
tram-se elevados, estimulando a captação da glicose; 
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• Glucagon : O glucagon possui 29 resíduos de aminoácidos e é um hormônio de 
ação oposta a da insulina, isto é, estimula o fígado a liberar glicose a partir do 
glicogênio, quando os níveis de glicose sanguínea estão baixos ; 
• Nisina : A nisina é um peptídeo antimicrobiano de 3,5 kDa produzida por bac-
térias, como Lactococcus lactis subsp. lactis, com capacidade de inibir impor-
tantes patógenos alimentares. Por essas razões,é utilizada em alimentos como 
conservante natural.
Síntese Proteica
A proteína é formada pelos aminoácidos ligados por ligações peptídicas, contudo, 
existe uma sequência exata de aminoácidos que formam as diferentes proteínas. Essa 
sequencia de aminoácidos é dada pelos genes que compõem o genoma dos seres 
vivos, por meio de um processo denominado síntese proteica. 
A síntese proteica inicia quando o DNA é transcrito, formando uma molécula de 
mRNA para posteriormente ser traduzido nos ribossomos em proteínas. Então, para 
que exista uma proteína, é necessário existir um gene que codifique para ela (Figura 3).
Figura 3 – Dogma central da biologia molecular
Fonte: Wikimedia Commons
Leia mais sobre o dogma central da biologia molecular e compreenda melhor a relação do 
DNA com a formação de proteínas , disponível em: https://bit.ly/3ltJmHv
A tradução ocorre nos ribossomos e consiste em uma leitura de três nucleotídeos 
que correspondem a um códon, esse códon terá seu anticódon (aminoácido) cor-
respondente (Figura 3). Você já ouviu falar em código genético? O código genético 
explica quais aminoácidos correspondem às sequências de nucleotídeos do mRNA. 
O código genético é universal, pois é o mesmo para bactérias, vegetais e seres hu-
manos, por exemplo.
Assista a um vídeo que ilustra a aplicação do código genético no processo de tradução , 
disponível em: https://youtu.be/CxkBTcRcxPE
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
Funções das proteínas
As proteínas desempenham inúmeras funções no organismo. Acompanhe a se-
guir algumas dessas funções:
• Função estrutural: Como o nome sugere, refere-se à estrutura das células, como 
principais exemplos de proteínas estruturais têm-se o colágeno e a queratina. 
O colágeno é a proteína mais abundante do corpo dos animais, representando 
entre 25% e 30% de toda proteína corporal. O colágeno está presente em prati-
camente todo o nosso corpo como na pele, nas cartilagens, nos ossos e nos ten-
dões. A queratina é uma proteína de 21 aminoácidos e está presente na epiderme 
(camada mais externa da pele), bem como na lã, cabelo, espinhos, chifres, garras 
e unhas;
• Função imunológica: Certamente você já ouviu falar em anticorpos ou imuno-
globulinas, não é mesmo? Pois eles são proteínas de defesa imunológica que aju-
dam o nosso organismo a combater corpos estranhos. Essas proteínas ligam-se 
ao antígeno (corpo estranho) como bactérias e vírus e causam a sua destruição 
ou ainda a sua inativação;
• Função hormonal: As proteínas também possuem função hormonal como é o 
caso da insulina e do glucagon que possuem papel fundamental na regulação da 
glicose sanguínea. A insulina é produzida no pâncreas quando a concentração 
de glicose no sangue está elevada. Assim, ocorrerá o processo de glicogênese 
que consiste na estocagem de glicose na forma de glicogênio nas células mus-
culares ou no fígado. Por outro lado, quando os níveis de glicose estão muito 
baixos, o pâncreas produz glucagon que estimula o fígado a liberar glicose a 
partir do glicogênio;
• Função catalisadora: As enzimas são catalisadores orgânicos, isto é, proteí-
nas responsáveis por facilitar e acelerar a ocorrência das reações químicas. As 
enzimas participam de uma infinidade de reações bioquímicas e são altamente 
específicas, logo existem inúmeras enzimas, pois cada uma delas atua sobre um 
substrato específico em uma reação;
• Função contrátil: A contração muscular ocorre no sarcômero que consiste na 
unidade funcional contráctil da fibra muscular. Os sarcômeros são constituídos 
por proteínas específicas: a miosina (filamento grosso) e a actina (filamento fino) 
que se agrupam, após as células musculares receberem o impulso nervoso, para 
gerar a contração muscular responsável pelos nossos movimentos;
• Função de transporte: As proteínas de transporte atuam no transporte de mo-
léculas para o lado interno ou externo das células como as proteínas presentes 
na membrana plasmática, as chamas proteínas de membrana. Outros exemplos 
de proteínas de transporte são a hemoglobina que é a proteína presente nas 
hemácias, que realiza o transporte do oxigênio dos pulmões para os tecidos do 
corpo, e a transferrina, que é responsável por transportar o ferro para a medula, 
baço, fígado e músculos.
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Níveis de Estrutura Proteica
Os níveis estruturais das proteínas se referem a sua organização estrutural que é 
observada desde a ligação dos aminoácidos, seu enovelamento, até as associações de 
cadeias polipeptídicas para formar as proteínas oligoméricas. Na figura apresentada no 
link a seguir, podem ser observadas a estrutura primária (1), secundária (2), terciária (3) 
e quaternária (4) . 
Os quatro níveis estruturais das proteínas. Disponível em: https://bit.ly/35qau4A
• Estrutura primária : A estrutura primária é a sequência linear (determinada geneti-
camente) de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. A estrutura primária é o 
nível mais simples, contudo ele determina como será o enovelamento das proteínas. 
Assim, a substituição de um aminoácido por outro gera interações diferentes entre 
os aminoácidos, resultando em uma conformação também diferente da proteína; 
Você Sabia?
A anemia falciforme é uma doença genética causada pela má formação da hemoglobina 
causada pela troca do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina. Essa troca de 
um aminoácido por outro altera significativamente a conformação da proteína, levando 
a um formato de “foice” (link abaixo). Esse formato pode causar obstrução de pequenos 
vasos sanguíneos e gerar dor em diversas partes do corpo, mas principalmente nos ossos 
e articulações, além de causar anemia (diminuição da hemoglobina no sangue). 
Ilustra a presença de hemácias em formato de foice. Disponível em: https://bit.ly/3nmV0ok
• Estrutura secundária : A estrutura secundária se refere às ligações de hidrogê-
nio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo amino (NH) de um aminoácido 
com o oxigênio do grupo carbonila (C=O) do outro, não envolvendo os átomos 
do grupo R. Na estrutura secundária, pode ser observado um dobramento cha-
mado de alfa-hélice (helicoidal) ou de folha-beta (pregueada); 
Estrutura alfa-hélice e folha-beta correspondente à estrutura secundária das proteínas.
Disponível em: https://bit.ly/2JXvszy
• Estrutura terciária : A estrutura terciária apresenta o enrolamento tridimen-
sional de uma cadeia polipeptídica monomérica. Essa estrutura é resultante da 
interação entre os átomos do grupo R que formam a proteína. Essas interações 
também podem ser por ligações de hidrogênio e por outras forças como as 
interações hidrofóbicas, interações iônicas e ligações dissulfeto (Figura 4). Você 
recorda que os aminoácidos são classificados de acordo com as características do 
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
grupo R? Dessa forma, os aminoácidos de cargas opostas poderão estabelecer 
ligações iônicas, já a cisteína apresenta um grupo tiol (SH), assim dois resíduos de 
cisteína poderão realizar pontes dissulfetos. Além disso, a presença significativa 
de aminoácidos hidrofóbicos irá causar dobramentos na proteína quando presente 
em meio aquoso, pois os aminoácidos tentem a agregar-se para maior estabilidade; 
Figura 4 – Apresenta as interações que formam a estrutura terciária das proteínas 
Fonte: edisciplinas.usp.br
Observe que na estrutura secundária ocorrem interações por ligações de hidrogê-
nios entre os aminoácidos relativamente próximos, na estrutura terciária ocorrem 
interações entre os aminoácidos mais distantes. 
• Estrutura quaternária : Muitas proteínas apresentam apenas a estrutura terciá-
ria, contudo, quando ocorre a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, tam-
bém chamadas de subunidades, forma-se a estrutura quaternária. A hemoglobi-
na, insulina e DNA polimerase são alguns exemplos de proteína com estrutura 
quaternária (veja, na Figura 5, o exemplo da insulina). Praticamente as mesmas 
interações da estrutura terciária são encontradas nas estruturas quaternárias 
com destaque paraas interações hidrofóbicas. 
Figura 5 – Estrutura quaternária da insulina
Fonte: Wikimedia Commons
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Classificações
As proteínas podem ser classificadas quanto a sua forma em fibrosas e globulares, 
quanto a sua composição química em proteínas simples e conjugadas e quanto ao 
número de cadeias polipeptídicas em monoméricas e oligoméricas. 
Classificação quanto à forma
 As proteínas fibrosas são geralmente simples e insolúveis devido à abundância 
de aminoácidos hidrofóbicos. Geralmente apresentam um único tipo de estrutura se-
cundária gerando longos filamentos, normalmente entrelaçados o que confere resis-
tência (Figura 6). Alguns exemplos de proteínas fibrosas são o colágeno, a queratina 
e a miosina. 
Figura 6 – Representa parte de uma estrutura da miosina 
Fonte: Wikimeida Commons
Já as proteínas globulares apresentam forma esférica e são solúveis em meio 
aquoso. Além disso, sua estrutura é mais complexa, possuem mais dobras e são 
mais compactadas em comparação com as proteínas fibrosas (Figura 7). São alguns 
exemplos dessa classe as imunoglobulinas, a hemoglobina, a actina, a ovoalbumina 
e a caseína.
Figura 7 – Hemoglobina em 3D
Fonte: Wikimeida Commons
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
Classificação quanto à composição química
As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos em sua estrutura como a in-
sulina, albumina e queratina. Já as proteínas conjugadas são aquelas que apresentam 
uma parte proteica (peptídeos) e outra parte não proteica (grupo prostético). A tabela 1 
apresenta as principais classes das proteínas conjugadas com seus grupos prostéticos.
Tabela 1 – Apresenta as principais classes de proteínas conjugadas 
Classes Grupo prostético Exemplo
Lipoproteína Lipídio Lipoproteína de alta densidade (HDL) 
Glicoproteína Carboidrato Imunoglobulinas
Fosfoproteínas Fosfato Caseína
Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase
Metaloproteínas Metais (ferro, zinco, cálcio, molibdênio, cobre etc.) Hemoglobina
Fonte: Adaptado de NELSON; COX, 2011 
Classificação quanto ao número de cadeias polipeptídicas
As proteínas monoméricas apresentam uma única cadeia polipeptídica como a 
mioglobina. Repare que as proteínas monoméricas não poderão apresentar a estru-
tura quaternária. As proteínas oligoméricas possuem mais de uma cadeia polipep-
tídica, dessa forma, apresentam estrutura quaternária como, por exemplo, a hemo-
globina, insulina e a DNA polimerase (observe, na Figura 8, exemplo de proteína 
monomérica e oligomérica). 
Figura 8 – Apresenta a mioglobina de estrutura monomérica (à esquerda) 
e a insulina de estrutura oligomérica (à direita) 
Fonte: Adaptado de Wikimedia Commons
Enzima
As substâncias que podem acelerar uma reação são chamadas de catalisadores, 
portanto, as enzimas são catalisadores biológicos, pois são sintetizadas pelas cé-
lulas. As enzimas diminuem a energia de ativação das reações químicas e, dessa 
forma, podem acelerar as reações em até 10 bilhões de vezes quando comparadas 
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às reações sem enzimas. O número de turnover (número máximo de moléculas de 
substrato que a enzima converte em produto por segundo) de cada enzima é diferen-
te, normalmente varia de 1 a 10 mil. A catalase tem o mais alto número de turnover
conhecido em enzimas, podendo decompor até 40.000.000 de moléculas de peró-
xido de hidrogénio por segundo, enquanto a enzima lactato-desidrogenase, que re-
move átomos de hidrogênio do ácido láctico, tem um número de turnover de 1.000.
Uma segunda característica importante das enzimas é que elas são específicas do 
substrato e, portanto, catalisa apenas uma reação. Por exemplo, na produção de be-
bidas alcoólicas, tem-se o malte, que é rico em amido (polissacarídeo), contudo, para 
que sejam liberados os açúcares fermentescíveis a partir desse amido, é necessária a 
atuação das enzimas amilases.
No que se referem às suas estruturas, as enzimas possuem um sítio ativo que con-
siste em uma região onde ocorrerá momentaneamente a interação com o substrato. 
Quando há a interação da enzima com o substrato, a enzima altera sua conformação 
e se ajusta mais firmemente ao substrato (Figura 9).
Figura 9 – Modelo molecular de enzima onde o seu sítio ativo pode ser visto como uma ranhura na 
superfície da proteína (à esquerda) e a formação do complexo enzima-substrato (à direita)
Fonte: TORTORA; FUNKE; CASE, 2012
As enzimas podem ser constituídas inteiramente por proteínas, no entanto, a 
maioria apresenta uma porção proteica chamada de apoenzima e outro componente 
não proteico denominado de cofator. Os íons ferro, zinco, magnésio, cálcio, entre 
outros, são exemplos de cofatores. As apoenzimas estão inativas quando não estão 
ligadas com o seu respectivo cofator, porém, quando as enzimas estão ligadas ao seu 
cofator, tornam-se ativas e recebem o nome de holoenzimas (Figura 10). 
Figura 10 – Componentes de uma holoenzima
Fonte: TORTORA; FUNKE; CASE, 2012
As enzimas normalmente terminam em – ase e podem ser agrupadas em seis clas-
ses de acordo com o tipo de reação química que catalisam. Observe, na Tabela 2, as 
classificações das enzimas quanto ao tipo de reações químicas catalisadas.
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
Tabela 2 – Classificação das enzimas com base no tipo de reação química catalisada
Classe Tipo de reação química catalisada Exemplos
Oxidorredutase Oxidação-redução em que oxigênio e hidrogênio são ganhos ou perdidos
Citocromo-
oxidase, lactato-
desidrogenase
Transferase
Transferência de grupos funcionais, 
como um grupo amino, grupo acetil 
ou grupo fosfato
Acetato-quinase, 
alanina-deaminase
Classe Tipo de reação química catalisada Exemplos
Hidrolase Hidrolise (adição de água) Lipase, sacarase
Liase Remoção de grupos de átomos sem hidrólise
Oxalato-descarboxi-
lase, isocitrato-liase
Isomerase Rearranjo de átomos dentro de uma molécula
Glicose-fosfato-
-isomerase, alanina-
-racemase
Ligase
União de duas moléculas (utilizando a 
energia geralmente derivada da que-
bra do ATP)
Acetil-CoA-sintase, 
DNA-ligase
Fonte: TORTORA; FUNKE; CASE, 2012
Assista a essa pequena animação sobre o que são as enzimas e suas principais funções. 
Disponível em: https://youtu.be/noUFyMAf64M
Desnaturação Proteica
As proteínas, para exercerem suas funções, precisam estar na sua forma natural, 
isto é, com seus níveis estruturais preservados. Assim, quando ocorrem alterações 
ambientais importantes como aumento da temperatura, aumento ou redução sig-
nificativo no pH, emprego de agitação ou pressão, entre outros, as proteínas po-
dem perder sua estrutura tridimensional e, com isso, perdem a sua função biológica 
(Figura 11). Contudo, a sequência de aminoácidos continua a mesma, dessa forma, 
em alguns casos, essa desnaturação é reversível.
Figura 11 – Mostra a desnaturação proteica onde a proteína perde sua 
estrutura tridimensional e a sua função biológica
Fonte: Acervo do conteudista
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Em alguns casos, quando ocorre desnaturação proteica, além da perda da função 
biológica, também ocorrem alterações físicas na cor e textura, assim, algumas des-
naturações proteicas são desejáveis. O cozimento do ovo causa a desnaturação da 
albumina e alterações físicas de cor e textura são facilmente percebidas. Por outro 
lado, você já deve ter visto algum tipo de preocupação com a febre que eleva a tem-
peratura do corpo não é mesmo? Pois a febre é um exemplo importante que pode 
levar à desnaturação proteica, causando danos ao funcionamento do nosso corpo.
Todas as proteínas precisam de um pH neutro para manter sua estabilidade, ou ainda, todas 
as proteínas são desnaturadas quando ocorre elevação de temperatura? 
Importante destacar que cada proteína apresenta as suas características específicas 
e que algumas, mesmo em condições extremas, podem manter a sua estrutura bio-
lógica. Vejamos dois exemplos para compreender melhor. A pepsina é uma enzima 
presente no estômago que auxilia no processo digestório e atua em pH ácido (próxi-
mo a 2). Outro exemplo é a enzima DNA polimeraseusada em análises de Reação 
em Cadeia da Polimerase (PCR) em que atua em temperaturas próximas a 72°C. 
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UNIDADE Aminoácidos e Proteínas
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Vídeos
Proteínas e Aminoácidos – Aula 09 – Módulo I: Biologia Celular | Prof. Guilherme
Revisão geral sobre estrutura dos aminoácidos, ligações peptídicas e níveis estrutu-
rais das proteínas.
https://youtu.be/pSDPd2Y8wM8
Proteínas: Desnaturação e Enzimas – Aula 10 – Módulo I: Biologia Celular | Prof. Guilherme
Revisão geral sobre desnaturação proteica e aspectos gerais das enzimas.
https://youtu.be/Is2ccahSD5c
 Leitura
Intolerância à lactose
Leia uma reportagem sobre a intolerância à lactose que se refere a baixa presença 
ou ausência da enzima lactase no intestino. 
https://bit.ly/3lAFfK4
Importância das Proteínas para o Organismo
https://bit.ly/3ktWew7
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Referências
FOGAÇA, J. R. V. Desnaturação das proteínas.  Brasil Escola. Disponível em: 
<https://brasilescola.uol.com.br/quimica/desnaturacao-das-proteinas.htm>. Acesso 
em: 04/08/2020.
MAGALHÃES, L. Proteínas. Toda Matéria. Disponível em: <https://todamateria.
com.br/proteinas>. Acesso em: 04/08/2020.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica Básica. 3. ed. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2007.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5. ed.
Porto Alegre-RS: Artmed, 2011.
SANTOS, V. S. dos. Aminoácidos. Brasil Escola. Disponível em: <https://brasiles-
cola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm>. Acesso em: 04/08/2020.
TORTORA, G. J.; FUNKE, B. R.; CASE, C. L. Microbiologia. 10. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2010.
VOET, D.; VOET, J.G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
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