Introdução à Bioquímica: Moléculas e Proteínas

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Moléculas 
Introdução à bioquímica 
rocessos químicos que acontecem nos organismos 
vivos. 
 
 
Proteínas 
s proteínas, além de constituírem o componente 
celular mais abundante nos seres vivos, são as 
moléculas mais diversificadas quanto à forma e 
função. As funções desempenhadas podem ser 
estruturais ou dinâmicas. 
 
o termo proteína se emprega a moléculas compostas por 
mais de 50 aminoácidos, já o termo peptídeo se utiliza a 
moléculas com menos de 50 aminoácidos. 
 
1. Aminoácidos 
São constituídos, por: 
 
 
 
 
 
 
 
As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos 
(estrutura, tamanho e carga elétrica) influenciam na sua 
solubilidade em água e são importantes para a 
conformação e para a função das proteínas. 
Mapa mental 1.1 - características estruturais e classificação dos 
aminoácidos 
 
O carbono α de *todos os aminoácidos. Em decorrência 
do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do 
carbono quiral, os quatro grupos diferentes podem ocupar 
dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos 
têm dois estereoisômeros possíveis – D e L. Uma vez 
que elas são imagem especulares. 
* com exceção da glicina (pois o grupo R é um 
hidrogênio), o que a torna opticamente inativa. 
 
Ionização dos aminoácidos – 
Propriedades ácido-base 
 
Aminoácidos em solução aquosa 
 
Então, se em meio: 
 
 Ácido → desprotonado (A ácido) 
 Alcalino → pro tonado (A básico) 
 Neutro → dipolar 
 
A conversão entre essas formas em função do pH do 
meio é refletida na curva de titulação do aminoácido e 
permite a atuação do aminoácido como um tampão. 
 
Curva de titulação dos aminoácidos 
A titulação de um aminoácido consiste na remoção 
gradual de prótons através da adição de uma base (como 
NaOH) e a curva de titulação corresponde ao gráfico dos 
valores de pH da solução em função do volume de base 
adicionado. Essa curva revela os pKas (que são 
formas de expressão das constantes de dissociação Ka) 
dos grupos ionizáveis do aminoácido (lembre-se que 
pKa = -log Ka). À medida que a base é adicionada, a 
curva passa apresentar estágios distintos, que dependem 
dá concentração de cada uma das formas doadoras de 
prótons. 
Carboxila carregada negativamente
amina carregada positivamente
AA acidos e 
basicos grupo ionizavel lateral → Tampao
P 
A L - Aminoácidos: proteínas D - Aminoácidos: antibióticos e parede 
de algumas bactérias. 
 
 
Mapa mental 1.1 - características estruturais e classificação dos aminoácidos 
2. Peptídeos 
Os aminoácidos podem formar polímeros através da 
ligação amida do grupo carboxila de um aminoácido com 
o grupo amino de outro. Esta ligação covalente é 
denominada ligação peptídica, obtida pela liberação de 
uma molécula de água e resulta na formação de um 
peptídeo. Tal processo ilustra uma reação de 
condensação baseada na desidratação. 
A cadeia polipeptídica por conter de dois a milhares de 
aminoácidos (mais especificamente, resíduos de 
aminoácidos após a perda da molécula de água). 
O comportamento acidobásico de um peptídeo pode ser 
previsto a partir de seus grupos α-amino e α-carboxila 
livres combinado com a natureza e o número dos seus 
grupos R ionizáveis. 
 
O arranjo espacial (característica) dos átomos em uma 
proteína é chamado de conformação. 
 
As proteínas podem ser classificadas quanto ao arranjo 
estrutural: 
 • Proteína monomérica – Apresenta apenas uma 
cadeia polipeptídica 
 • Proteína multimérica – Caracterizada pela 
associação de cadeias polipeptídicas (monômeros) 
 ◊ Homomultimérica – Possui um tipo de cadeia 
 ◊ Heteromultimérica – Possui dois ou mais tipos 
de cadeias diferentes. 
 
Estrutura das proteínas 
A enorme diversidade de proteínas se deve às diferentes 
composições e tamanhos que elas podem apresentar, 
bem como às modificações pós-traducionais, que elas 
podem sofrer no meio intracelular. 
 
A sequência dos aminoácidos irá determinar o tipo de 
interação possível entre as cadeias laterais. A organização 
tridimensional de uma proteína, desde a sequência de 
aminoácidos, passando pelo enrolamento da cadeia 
polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser 
descrita em 4 níveis estruturais de complexidade 
crescente. 
 
 Estrutura primária 
 
 
 
Sequência de aminoácidos 
o específico para cada 
o N -terminal → C -terminal 
 
 Estrutura secundária 
I. Repetitivas 
 
Estruturas regulares 
tridimensionais formadas por 
segmentos de cadeias poli 
péptica, 
 
Hélice  
 
o Estrutura helicoidal 
o Esqueleto peptídico central 
espiral 
o Cadeias laterais para fora 
o Pontes de hidrogênio intracadeias 
o Exemplo: queratina 
*Quebram a hélice  : Prolina, aminoácidos carregados e aminoácidos com cadeias 
laterais volumosas. 
Resíduo de 
aminoácido 
terminal
grupo α-amino livre 
aminoterminal (ou N – terminal)
grupo carboxila livre é o resíduo
carboxiterminal (ou C – terminal).
 
Folha  
o Aspecto pregueado 
o Duas ou mais cadeias peptídicas 
 
 
 
kg 
Antiparalelas Paralelas 
Curvatura  
 
II. Não repetitivas 
 Estrutura menos regular 
 Não é aleatória 
 Alça 
 Espiral 
 Estrutura terciária 
o Forma tridimensional, globosa 
o Dobramento final da cadeia polipeptídica 
  
Interação entre 
aminoácidos 
 Ligações 
covalentes 
Pontes dissulfeto 
 Ligações não 
covalentes 
Pontes de hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
Ligações iônicas 
 
 Estrutura quaternária 
o Arranjo de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas (que podem ser idênticas 
ou diferentes) 
o complexos tridimensionais 
pode ser dividida em dois tipos: 
fibrosas e globulosas 
 
Desnaturação das Proteínas 
 desnaturação corresponde à perda de estrutura 
tridimensional, suficiente para causar a perda da 
função, por meio da quebra de ligações não-
covalentes. 
 Calor: Afeta as interações fracas com efeitos 
complexos. 
 pH: Alterações extremas alteram a carga líquida 
da proteína, causando repulsão eletrostática e 
rompimento de algumas ligações de hidrogênio. 
 solventes orgânicos polares e de compostos com 
grande capacidade de formar ligações de 
hidrogênio, como a ureia, determina a 
desnaturação da proteína. 
A 
Pontes de hidrogênio entre elas: 
o Intercadeias 
o intracadeia 
 
 
Bioquímica de lipídeos e de 
carboidratos 
 
➔ Lipídios 
ão um grupo de compostos quimicamente diversos, 
cuja característica em comum que os define é a 
baixa ou ausente solubilidade em água, ou seja, 
apolares. Biomoléculas mais solúveis em compostos 
orgânicos do que em água. 
As principais funções dos lipídeos são: 
• Armazenamento de energia 
• Composição de membranas biológicas 
• Isolamento térmico, elétrico e mecânico 
• Moléculas mensageiras (hormônios e vitaminas) 
 
1. Ácidos graxos 
São ácidos carboxílicos com cadeias hidrocarbonadas 
variando de 4 a 35 carbonos. Sua fórmula geral é RCOOH 
(onde o R representa a cadeia de hidrocarboneto). 
• Saturados – ausência de ligações duplas entre dois 
carbonos na cauda de hidrocarbonetos.; são encontrados 
principalmente em produtos de origem animal. 
• Insaturados – Presença de ligação dupla entre carbonos; 
a dupla ligação provoca um arranjo diferente dos 
elétrons dos carbonos. 
Os ácidos 
graxos 
saturados, que 
têm arranjos 
lineares, 
permitem que 
essas moléculas, 
ao se 
associarem, se 
mantenham 
mais próximas 
entre si. Já os 
ácidos graxos 
insaturados apresentam um arranjo tridimensional que 
impede seu empacotamento, uma vez que suas 
estruturas possuem uma conformação não-linear e, com 
isso, acabam mantendo-se mais afastados uns dos outros. 
 
Propriedades 
• Baixa solubilidade em água = quanto mais longa a cadeia 
e quanto menos insaturações, menor é a solubilidade em 
água. 
• Ponto de fusão = Quanto mais insaturações e quanto 
mais curta a cadeia, menor é o ponto de fusão. 
• Estado físico = Os ácidos graxos com menores pontos 
de fusão tendem a estar líquidos e, aqueles com pontos 
de fusão mais elevados, tendem a estar sólidos.S 
Nomenclatura 
O nome sistemático do 
ácido graxo é derivado do 
nome do hidrocarboneto 
correspondente, pela 
inclusão do sufixo -óico no 
final do nome. Ex.: Ácido 
graxo com 18 carbonos: 
Ácido octadecanóico, pois 
deriva do hidrocarboneto 
octadecano. Um ácido 
graxo de 18 carbonos 
com uma dupla ligação é 
o ácido octadecenóico; com duas duplas ligações, ácido 
cotadecadienóico; e com três duplas ligações, ácido 
octadetrienóico. 
2. Glicerídeos 
Esteres de glicerol, que podem ser classificados pela 
quantidade de esteres, com; monoglicerideos, diglicerideos 
e triglicerídeos. Sendo os mais comuns os Triglicerídeos 
São moléculas apolares de reserva energética pela 
capacidade de interação hidrofóbica e estocagem. 
As gorduras também auxiliam no transporte e absorção 
das vitaminas lipossolúveis. 
 
3. Cerídeos 
As ceras biológicas são ésteres de ácidos graxos 
saturados e insaturados de cadeia longa com 
álcoois de cadeia longa. Seus pontos de fusão 
são, geralmente, mais altos do que os dos 
triacilgliceróis. 
4. Glicerofosfolipídeos 
Também chamados de fosfoglicerídeos, são 
lipídios polares de membrana nos quais 2 ácidos 
graxos estão unidos por ligação éster ao 1º e ao 
2º carbono do glicerol e um grupo fortemente 
polar está unido por ligação fosfodiéster ao 3º 
carbono. 
5. Esfingolipídios 
De forma semelhante aos glicerofosfolipídeos, também 
têm um grupo cabeça polar e duas caudas apolares; 
contudo não contêm glicerol. São compostos por uma 
molécula de aminoalcool – Esfingosina – de cadeia longa 
ou um de seus derivados. 
6. Esteróides 
São lipídeos estruturais que apresentam um núcleo 
esteroide característico em sua estrutura. Esse núcleo é 
tetracíclico, contendo quatro anéis fusionados, três com 
seis carbonos e um com cinco. É quase planar e 
relativamente rígido (os anéis não permitem a rotação em 
torno das ligações C – C). São sintetizados a partir de 
subunidades de isopreno simples com cinco carbonos. 
Atuam como constituintes de membrana e são 
precursores de hormônios, além de outros produtos 
biológicos específicos. 
 
 
 
Colesterol 
 
Principal esteroide nos tecidos animais (exclusivamente) que serve como precursor à síntese de todos os outros 
esteroides, que incluem hormônios, sais biliares e vitamina D. 
 
 
7. Lipoproteínas 
Por serem insolúveis em água, para serem transportados 
pelos sistemas circulatórios, os lipídeos podem formar 
agregados moleculares hidrossolúveis. Nessas estruturas, 
lipídeos apolares e polares e proteínas formam uma 
partícula hidrofílica, a lipoproteína plasmática. 
São partículas esféricas com um núcleo central de lipídeos 
apolares (como ésteres de colesterol e triacilgliceróis), 
circundado por uma monocamada de lipídeos anfipáticos 
(fosfolipídios e colesterol), que estão associadas a 
moléculas de proteínas – apo lipoproteínas. As apo 
lipoproteínas têm um papel tanto estrutural quanto 
metabólico. Introduzidas na superfície da partícula, elas 
determinam seu destino metabólico através da interação 
com receptores celulares, além de servirem como 
reguladoras da atividade de enzimas envolvidas no 
transporte e na distribuição de lipídeos. 
 
 Quilomícrons 
Bem pouco densos, são produzidos na mucosa intestinal 
com os lipídeos da dieta e são ricos em triacilgliceróis, 
que serão transferidos ao tecido adiposo. 
 
 VLDL (Very Low-Density Lipoproteins) 
De origem hepática, transportam triacilgliceróis e colesterol 
para outros tecidos do corpo, 
principalmente músculo e tecido 
adiposo. A partir da ação de uma 
lipoproteína lipase, os ácidos grados 
da VLDL são retirados e sua 
densidade aumenta, convertendo-a 
em uma lipoproteína de densidade 
intermediária (IDL – Intermediate 
Density Lipoproteins). 
 
 IDL (Intermediate Density 
Lipoproteins) 
Assim que formadas, são 
direcionadas da corrente sanguínea 
para o fígado, onde a ligação das 
apolipoproteínas ao receptor na 
superfície do hepatócito faz com 
que esse complexo seja endocitado 
pela célula. Essa internalização do 
IDL permite que as células do 
fígado utilizem o colesterol 
associado a essas lipoproteínas na 
forma de ésteres de colesterol. Se 
mais triacilgliceróis são removidos 
das IDLs, estas são convertidas em 
LDLs. 
 
 LDL (Low Density 
Lipoproteins) 
Atua na distribuição do colesterol, 
na forma de ésteres de colesterol, 
pelas células do corpo. 
 
 HDL (High Density 
Lipoproteins 
Apresentam a função oposta à dos 
LDLs, atuando na remoção do 
colesterol dos tecidos para 
encaminhá-los ao fígado. São as menores e mais 
hidrossolúveis lipoproteínas, inicialmente pobres em 
colesterol e ésteres de colesterol. Enquanto circula pelo 
sangue, captura moléculas de colesterol que estejam livre 
na circulação, o que ela pode fazer esterificando esses 
colesteróis. Ao fazer isso, a HDL diminui a concentração 
de colesterol no sangue e, por isso, é chamada de 
“colesterol bom”. 
 
As funções de transporte dos triacilgliceróis e do 
colesterol realizadas pelas lipoproteínas envolvem três 
vias metabólicas: 
• Via do transporte de combustível 
• Via do fluxo excedente 
• Via do transporte reverso do colesterol 
 
 
 
➔ Enzimas 
ão moléculas orgânicas que agem nas reações 
químicas das células como catalisadoras, ou seja, 
aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. 
A sua maioria são proteínas, mas já foram descobertas as 
ribozimas que são moléculas de RNA com ação catalítica. 
Sem os processos de catálise nos sistemas biológicos, 
várias reações importantes não aconteceriam, pois, apesar 
de serem termodinamicamente favoráveis (formam 
produtos menos energéticos), elas são extremamente 
lentas. 
A enzima pode, por exemplo, ser desnaturada ou 
dissociada em subunidades ➔ normalmente esses 
processos leva à perda da atividade catalítica (lembrar: 
alteração da estrutura leva à alteração funcional!!). 
 
Nomenclatura 
 
é formado pelo nome do(s) substrato(s) da enzima, 
seguido por uma palavra terminando em -ase, que 
especifica o tipo de reação que a enzima catalisa, de 
acordo com o grupo de classificação principal. 
 
Modelo chave-fechadura: encaixe perfeito substrato-sítio 
de ligação. 
• Modelo do ajuste induzido: sítio de ligação não é rígido 
e se molda quando entra em contato com o substrato 
→alteração conformacional; 
• Há um 3º modelo, mais atual, ajuste induzido + “torção” 
do substrato, ativando-o → sítio ativo e substrato 
moldáveis. 
 
A função do catalisador é aumentar a velocidade da 
reação. A catálise não afeta o equilíbrio da reação. 
 
O papel da enzima é acelerar a interconversão entre S e 
P. A enzima não é gasta no processo e o ponto de 
equilíbrio não é afetado. Entretanto, a reação atinge o 
equilíbrio muito mais rapidamente quando a enzima 
apropriada estiver presente, pois a velocidade da reação é 
aumentada. 
 
Algumas não precisam de outros grupos químicos além 
de seus aminoácidos, porém outras precisam de grupos 
adicionais para se ativar: a enzima sem o grupo protético 
e inativa é conhecida como apoenzima ou apoproteína. 
Quando associada com seu grupo prostético 
(cofator/coenzima) se torna ativa, recebendo o nome de 
holoenzima. 
• Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, 
entre outros) 
• Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica 
complexa 
 
Modo de ação das enzimas 
 
a fonte de energia para essa grande diminuição nas 
energias de ativação de reações específicas tem duas 
partes distintas, embora interligadas. 
A primeira parte baseia-se no rearranjo de ligações 
covalentes durante a reação catalisada pela enzima. 
Interações covalentes entre enzimas e substratos 
diminuem a energia de ativação, acelerando a reação, por 
fornecerem condições para que a 
reação ocorra por uma via alternativa de 
baixa energia. 
A segunda parte da explicação 
fundamenta- se em interações não 
covalentes entre enzima e substrato. 
A formação de cada interação fraca no 
complexo ES é acompanhada pela 
liberação de uma pequena quantidade 
de energia livre que estabiliza a 
interação.•Muito do poder catalítico das enzimas 
provém basicamente da energia livre 
liberada na formação de muitas ligações fracas e 
interações entre a enzima e seu substrato. Essa energia 
de ligação contribui tanto para a especificidade como 
também para a catálise. 
• Interações fracas são otimizadas no estado de transição 
da reação. Os sítios ativos das enzimas são 
complementares não aos substratos por si mesmos, mas 
aos estados de transição pelos quais os substratos passam 
ao serem convertidos em produtos durante a reação 
enzimática. 
 
Fatores que afetam a velocidade da reação: 
• Temperatura; 
• pH; 
• Concentração do substrato; 
• Concentração da enzima; 
• Presença de inibidores. 
 
s 
 
Inibidores Enzimáticos 
 
Os inibidores enzimáticos encontrados nas células 
que cumprem um papel regulador importante são 
designados alostéricos. 
 
Reversíveis: 
• Competitivos: Competem pelo local de ligação da 
enzima livre com o substrato (semelhança com o 
substrato); se aumentar o substrato, atinge-se a 
velocidade máxima. 
• Incompetitivos: Se ligam apenas ao complexo 
enzima-substrato, causando modificações 
conformacionais e impedindo a formação do 
produto; 
• Mistos: Inibidor não competitivo que se liga a um 
sítio que lhe é próprio, tanto na 
enzima livre quanto no complexo enzima-substrato. 
 
Irreversíveis: 
• Formam uma ligação covalente entre a enzima e 
o inibidor, podendo se combinar 
com o grupo funcional, destruindo-o. 
 
 
 
 
➔ Carboidratos 
ambém chamados de glicídios, açúcares ou 
hidratos de carbonos, são as moléculas orgânicas 
mais abundantes na Terra e possuem uma grande 
variedade de funções de teor energética, informativo e 
estrutural. 
 
Funções: 
• Reserva energética 
• Composição dos ácidos nucleicos 
• Componentes estruturais de muitos organismos 
• Proteção 
• Sinais de localização celular 
• Lubrificação de juntas esqueléticas 
• Adesão intercelular 
 
Carboidratos são poli-hidroxialdeídos (várias hidroxilas e 
uma carbonila aldeídica) ou poli-hidroxicetonas (várias 
hidroxilas e uma carbonila cetônica), ou substâncias que 
geram esses compostos quando hidrolisadas. A fórmula 
empírica para a maioria dos carboidratos mais simples é 
(CH2O) n, sendo n>3; alguns também contêm nitrogênio, 
fósforo ou enxofre. 
 
Podem ser classificados em quatro grupos: 
• Monossacarídeos 
• Dissacarídeos 
• Oligossacarídeos 
• Polissacarídeos 
 
1. Monossacarídeos 
sendo chamados de aldoses ou cetoses, segundo o grupo 
funcional que apresentam, aldeído ou cetona. 
São: 
 glicídios simples 
 não ramificados, 
 não hidrolisáveis, 
 hidrossolúveis 
 constituídos apenas por ligações simples entre 
carbonos. 
De acordo com seu número de átomos de carbono, 
podem ser designados: trioses, tetroses, pentoses., 
hexoses e hexoses e heptoses. 
 
A aldo-hexose D-glicose e a ceto-hexose D-frutose são os 
monossacarídeos mais comuns na natureza. As 
aldopentoses D-ribose e 2-desóxi-D-ribose são 
componentes dos nucleotídeos e dos ácidos nucleicos. 
 
Isomeria 
Todos os monossacarídeos (exceto as cetotrioses), 
contêm um ou mais carbonos quirais e, portanto, ocorrem 
formas isoméricas opticamente ativas, os enantiômeros. 
No caso do gliceraldeído, que contém um centro quiral, 
apresenta dois enantiômeros, um designado isômero D, e 
o outro é isômero L. 
Geralmente, uma molécula com n centros quirais pode ter 
2n enantiômeros e estes podem ser divididos em dois 
grupos de acordo com a configuração do centro quiral 
mais distante do grupo carbonil da molécula. Aqueles nos 
quais a configuração do carbono de referência é a 
mesma do D-gliceraldeído são designados isômeros D, e 
aqueles com a mesma configuração do L-gliceraldeído 
são isômeros L. Desse modo, em uma projeção na qual o 
carbonil se encontra no topo, se a hidroxila do carbono de 
referência estiver à direita, é o isômero D, quando à 
esquerda, é o isômero L. 
 
Ciclização 
 
Em soluções aquosas, os monossacarídeos com mais de 
quatro átomos tendem a formar estruturas cíclicas. O anel 
é formado pela reação do grupo carbonila com uma 
hidroxila. Como a molécula dos monossacarídeos 
apresenta várias hidroxilas, os “dobramentos” da cadeia 
linear fazem com que a reação de formação do anel 
ocorra a partir da hidroxila espacialmente mais próxima do 
grupo carbonila. 
As estruturas cíclicas mais estáveis são as furanoses e as 
piranoses, nomes dados pela semelhança com os ésteres 
cíclicos com 5 e 6 carbonos, furano e pirano. 
A estrutura cíclica de uma aldose é um hemiacetal, uma 
vez que é formada pela combinação de um aldeído e 
uma hidroxila e a estrutura cíclica de uma cetose é um 
hemicetal, uma vez que é formada pela combinação de 
uma cetona e uma hidroxila. Quando a estrutura cíclica é 
estabelecida, surge um novo carbono assimétrico e, assim, 
mais um par de isômeros pode ocorrer. Esse átomo de 
carbono é denominado anomérico. 
 
O isômero que possui a hidroxila voltada para baixo do 
plano é o isômero α e aquele possui a hidroxila voltada 
para cima é o isômero ẞ. Os anômeros de um glicídio em 
solução estão em equilíbrio um com o outro (e com a 
sua forma aberta, apesar de aparecer em pequena 
proporção) e podem ser espontaneamente 
interconvertidos (um processo denominado mutarrotação). 
 
2. Oligossacarídeos 
São carboidratos constituídos por um pequeno número 
de moléculas de monossacarídeos unidas por ligações 
glicosídicas. Entre os oligossacarídeos, os mais comuns são 
os dissacarídeos. 
 
Dissacarídeos 
Consistem em dois monossacarídeos unidos 
covalentemente por uma ligação glicosídica, na qual um 
grupo hidroxila de uma molécula de açúcar, normalmente 
T 
cíclica, reage com a hidroxila do carbono anomérico de 
outro açúcar, havendo a liberação de uma molécula de 
água. 
 
Dentre os principais dissacarídeos encontram-se: 
• Sacarose: Formada pela união entre α-D-glicose e por 
ẞ-D-frutose. É o glicídio nacionalmente denominado de 
açúcar e está presente em grandes quantidades na cana 
de açúcar e na beterraba. A hidrólise desse dissacarídeo é 
possível pela ação da enzima sacarase. 
• Maltose: Normalmente resultantes de hidrólise do amido. 
• Lactose: Predominante no leite, formada pela união 
entre a galactose e a glicose. 
 
3. Polissacarídeos 
São polímeros constituídos de centenas ou milhares de 
resíduos de monossacarídeos, geralmente glicose, 
formando cadeias lineares, como na celulose, ou cadeias 
ramificadas, como no glicogênio e no amido. Também 
chamados de glicanos, os polissacarídeos diferem uns dos 
outros na identidade das unidades de monossacarídeos 
repetidas, no comprimento das cadeias, nos tipos de 
ligação unindo as unidades e no grau de ramificação. De 
acordo com a identidade das unidades, temos a seguinte 
classificação: 
• Homopolissacarídeos: Contêm uma única espécie 
monomérica em toda a molécula. Ex.: amido, glicogênio, 
celulose, insulina e quitina. 
• Heteropolissacarídeos: Contêm dois ou mais tipos 
diferentes de monossacarídeos. Ex.: glicosaminoglicanos, 
ácido hialurônico. 
 
Dentre os principais polissacarídeos 
encontrados na natureza, temos: 
 
• Amido: É um polímero de α-D-glicose, que funciona 
como reserva energética pelas plantas e por alguns 
animais como fonte de alimento. 
 
• Glicogênio: É um polímero de subunidades de glicose, 
assim como o amido, porém é mais ramificado 
e mais compacto. Constitui o principal polissacarídeo de 
armazenamento das células animais, encontrado no 
retículo endoplasmático liso das células hepáticas e 
musculares. O glicogênio hepático é uma peça importante 
no processo de regulação da glicemia e o muscular, é a 
grande fonte de energia para o movimento. 
• Celulose: Caracterizado como um homopolissacarídeo 
linear e não ramificado, constituído por 10.000 a 15.000 
unidades de D-glicose. É uma substância fibrosa, 
flexível e insolúvel em água, encontrada na 
parede celular das plantas, particularmente no 
caule, no tronco e em toda a porção de 
madeira da planta. A natureza rígida e fibrosa da 
celulose a torna útilpara produtos comerciais 
como papelão e material para isolamento, e ela 
é um dos principais componentes dos tecidos 
de algodão e linho. A celulose é também a matéria-prima 
para a produção comercial de celofane e seda artificial. 
• Quitina: É uma substância de sustentação para alguns 
animais, sendo o principal componente dos exoesqueletos 
duros de aproximadamente 1 milhão de espécies de 
artrópodes. É um polímero linear, com ligações ẞ entre 
as unidades de N-acetil glicosamina. A única diferença 
química em comparação com a celulose é a substituição 
de um grupo de hidroxila em C-2 por um grupo de amina 
acetilado
..
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ácidos Nucleicos 
s nucleotídeos (ribonucleosídeos e 
desoxirribonucleosídeos) são moléculas essenciais 
em todas as células. São compostos de uma base 
nitrogenada, um monossacarídeo pentose e um, dois ou 
três grupos de fosfato. 
 
Suas funções são: 
• capacidade de guardar informações 
• replicação 
• gerar diversificação de atividades numa célula 
• catalisar 
• unir gerações pelo processo de hereditariedade 
• dirigir a síntese de outras macromoléculas (proteínas). 
 
Bases Nitrogenadas 
 
A adição de um açúcar pentose a uma base produz um 
nucleosídeo. Já os nucleotídeos são ésteres mono, di ou 
trifosfatados dos nucleosídeos. São esses grupos fosfatos, 
que são ligados à hidroxila 5’ da pentose, os responsáveis 
pelas cargas negativas associadas aos nucleotídeos e 
também são o motivo pelo qual o DNA e o RNA são 
chamados de ácidos nucleicos. 
Os açúcares são ligados por ligações fosfodiester, longas 
que possuem bases nitrogenadas que se repetem ou não. 
Ácidos Nucleicos 
DNA RNA 
dupla hélice hélice simples 
Ligações de hidrogênio 
nucleossomo mensageiro 
cromossomo ribossômico 
cromatina transportador 
 
O código genético é um dicionário que identifica a 
correspondência entre uma sequência de bases 
nucleotídicas e uma sequência de aminoácidos, ou seja, é 
a informação para “construção” de todas as nossas 
proteínas. Cada “palavra” individual no código é composta 
de três bases nucleotídicas, que são chamadas de códons. 
 
função do RNA específica na célula: 
• RNA mensageiro (RNAm), sintetizado pela ação de 
diversas enzimas a partir de um filamento de DNA 
que lhe serve de guia, no processo conhecido 
como transcrição. 
• RNA ribossômico (RNAs ou Rrna), componente 
essencial, junto com as proteínas, dos orgânulos 
celulares chamados ribossomas. 
• RNA de transferência (RNAt), que translada os 
diversos aminoácidos (unidades estruturais das 
proteínas) até onde se está sintetizando uma 
molécula proteica, sob a direção de um RNAm, e 
os insere no ponto exato para obter a sequência 
exata, no processo denominado tradução. 
Com isso, percebe-se que, as principais funções dos 
ácidos nucleicos (RNA e DNA), são: 
• DNA – armazenar a informação genética; 
• RNA – síntese proteica, transportar a informação 
genética, traduzir a informação genética e realizar 
a transcrição e cortes de íntrons (vazios de 
informações, não produzem codificação) do DNA. 
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