Estudo-dirigido-Enzimas

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Nome: Amanda Quadro Barreto 202102096341
 Professor: Dr. Gilian Fernando Bourckhardt
Disciplina: Fundamentos de Bioquímica	Turma: 1001	Data:	/	/ 	
ESTUDO DIRIGIDO - ENZIMAS
1. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos.
R- São proteínas que controlam a velocidade e regulam as reações que ocorrem nos organismos. São muito
Importantes pois atuam como catalisadores biológicos, estão presentes por exemplo na quebra e síntese de moléculas e também produzindo energia.
2. Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima”.
R- Enzima é um dos tipos de proteínas, porém existem várias categorias com funções diferentes tais como transporte, mensagem, regulação. Podem ser classificadas também como fibrosas, globulares. Então sim a enzima é um dos tipos da proteína.
3. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada), exemplificando.
R- A catalase é uma enzima intracelular que decompõem o peróxido de hidrogênio. 2H20–- 2H2O + O2.
4. Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos.
R- As enzimas podem acelerar uma reação se diminuir sua energia de ativação.
5. Conceitue centro ativo e centro alostérico.
R- Ativo: é a parte que se liga ao substrato para que a reação ocorra.
Alostérico: é a parte que inibe o funcionamento da enzima por meio de inibidores não competitivos.
6. Cite a classificação oficial das enzimas, explicando e exemplificando.
R- Hidrolases: enzimas que se associam ás moléculas de água para promover quebra de reações covalentes. Exemplo: PEPTIDASES.
Ligases: atuam na formação de novas moléculas através de duas moléculas já pré-existentes.
 Exemplo: SINTETASES.
Oxiredutades: atuam na transferência de elétrons, ou seja, oxi-redução.
Exemplo: DESIDROGENASES.
Transferases: atuam na realização da translocação de grupos funcionais ( amina, carboxila, fosfato, etc.).
Exemplo: QUINASE.
Liases: atuam na remoção de molécula de água, amônia e gás carbônico, a partir da ruptura de ligações covalentes.
Exemplo: DESCARBOXILASE.
Isomerases: atuam na medicação da conversão de substâncias isoméricas.
Exemplo: EPIMERASES.
7. Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique.
R- Função das interações não covalentes entre a enzima e o substrato no estado de transição.
Exemplo: Beta-glicosidase.
8. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique.
R- Moléculas pequenas, auxiliando as enzimas na catálise enzimática. São divididos em Orgânicas (NAD+, NADP+ , glutationa) e Inorgânicas (Magnésio, Ferro)
9. A propósito das coenzimas NAD, FAD e Co-A:
a. Cite sua origem (vitamínica);
R- NAD: adenosina ligada por 2 fosfatos a uma outra ribose que é ligada a uma nicotinamida. Vit B3
FAD: é sintetizado a partir da riboflavina e ATP. Vit B3
Co-A: um nucleótido, o difosfato de adenosina (ADP), uma vitamina (a B5, ácido pantotênico) e um aminoácido.
b. Escreva seu nome por extenso;
NAD: NICOTINAMIDA ADENOSINA DINUCLEOTÍDEO
FAD: FLAVINA ADENOSINA DINUCLEOTÍDEO
Co-A: ACETIL-COENZIMA A
c. Escreva sua estrutura molecular.
CADERNO.
10. Descreva os efeitos do pH, da temperatura , da concentração da enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática.
R- ph:Mudar o pH faz com que atividade enzimática diminua. pH muito alto, podem causar a desnaturação das enzimas.
Temp: aumentar a temperatura acelera a reação e diminuir a temperatura desacelera a reação. 
Concentração: aumentar a concentração também aumentará a taxa de reação, porém após todas as enzimas se ligarem, mais nenhum aumento da concentração de substrato terá efeito sobre a taxa de reação pois as enzimas estarão saturadas e trabalhando em sua taxa máxima.
11. O que é Km (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico?
R- concentração de substrato necessária para que metade da velocidade máxima da reação seja atendida.
12. Explique os seguintes mecanismos de regulação da atividade enzimática:
a) regulação alostérica;
R- enzimas reguladas por reações não-covalentes. Possuem uma região separada pela qual se liga ao substrato onde pequenas moléculas regulatórias podem se ligar modificar a atividade catalítica.
b) regulação por modificação covalente;
R- as enzimas são inter convertidas em ativa e inativa. Ocorre através da ligação covalente de um grupo químico a um átomo ou grupo de átomos dos sítios ativos dessas enzimas.
c) regulação por clivagem proteolítica.
R- ocorrem nas proenzimas. As enzimas se alternam entre dois estados a saber, inativo e enzimas cataliticamente ativas.