3ª AULA COMPOSTOS DE INTERESSE BIOLOGICOS - UFT

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

17/06/2015
1
Msc. MAYARA DA CRUZ RIBEIRO
BIOQUÍMICA I
“Classificação dos Nutrientes”
Produção 
Animal
Genética
Citologia
Bacteriologia
Endocrinologia
Enzimologia
QUÍMICA
Anatomia e 
Fisiologia
Climatologia
Matemática
Nutrição
Forragens
secas
Forragens 
úmidas
•Silagens
•Forragens verdes
•Pastos
•Raízes
•Tubérculos
• Fenos
• Palhas
• Outros com mais de 
25% de FDN
Energéticos 
(<18% PB)
Protéicos
(>18% PB)
•Cereais e seus 
subprodutos em geral
• De origem vegetal:
18 a 50% de PB
• De origem animal:
34 a 82% de PB
A
li
m
e
n
to
s
Volumosos (pelo 
menos 25% de 
FDN na MS)
Concentrados
Outros
•Sup. Vitamínicos
•Sup. Minerais
•Aditivos
Vitaminas
Matéria 
Orgânica
Lipídeos
Subst. 
Nitrogenadas
ProteínaNNP
Lignina
Hemicelulose
Celulose Açúcares
Amido
Pectina
Carboidratos
Fibrosos Ñ Fibrosos
CARBOIDRATOS
São derivados aldeídicos e cetônicos de álcoois
polihídricos (possuem mais de um grupo –OH) ou
aqueles que após hidrólise produzem estes
compostos;
Energia mais rápida“o combustível do corpo”.
– Importância nutricional
Amido
Glicose
Galactose
Frutose
Energia
Glicogênio hepático e 
muscular
Síntese de vitamina C
Ribose (ác. nucléicos)
Digestão
17/06/2015
2
Introdução
– Conceito de lipídeos
Grupo de substâncias que são extraídas por solventes
orgânicos (éter, clorofórmio, hexano e benzeno) e
comumente chamados de extrato etéreo (substâncias
apolares)
- pigmentos vegetais, tocoferóis, alguns compostos
flavonóides
LIPÍDIOS
ÁCIDOS 
GRAXOS
GLICOLIPÍDIOS
FOSFOLIPÍDIOS
ESFINGOLIPÍDIOS
ESTERÓIS
VITAMINAS A, D, E e K
TRIACILGLICERÓIS
LIPÍDIOS
– Importância nutricional
Triglicerídeo
Energia
Estrutural
Precursores de
substâncias
Digestão3
2
1
3
1
2
Colesterol
Hormônios, Bile
Reserva energética
– Estrutura dos triglicerídeos
ácido
esteárico
18:0
ácido
oléico
18:1(9)
cis
ácido 
linoléico
18:2(9,12)
cis
Saturado Monoinsaturado Poliinsaturado Ácidos graxos saturados formam cadeias retas
Duplas ligações presentes nos insaturados fazem com que a 
molécula se curve
ácido esteárico ácido oléico
17/06/2015
3
– Funções
Triglicerídeo
Energia
Estrutural
Precursores de 
substâncias
Digestão3
2
1
3
1
2
Colesterol
Hormônios, Bile
Reserva energética
Digestão de vitaminas
Nas rações
–Melhoram a palatabilidade e digestibilidade;
– Reduzem a poeira e a perda de nutrientes;
–Auxilia na manutenção de equipamentos;
– Facilitam a peletização;
–Elevam o conteúdo energético e conversão.
– Ácidos graxos essenciais
Ácidos graxos linoléico e aracdônico
Linoléico elongamento e dessaturação aracdônico
estradiol
testosterona
ácido biliar
ergosterol
Algumas Exigências de ácidos graxos essenciais 
em Monogástricos
– Poedeiras – 1,6%
– Frangos de corte – 1,0%
– Suínos – 0,1%
Sintomas de deficiência de ácido linoleico
–Aves
» crescimento retardado;
» fígado gorduroso;
» redução do tamanho dos ovos;
» redução da taxa de postura;
» redução na eclodibilidade dos ovos;
» elevação da mortalidade embrionária 
durante a incubação.
17/06/2015
4
Sintomas de deficiência de ácido linoléico
– Suínos
» perda do pêlo;
» dermatite escamoso-casposa;
» pelo seco e quebradiço;
» deficiência na produção de bile;
» atrofia dos testículos;
» redução ou falta de espermatogênese.
– Fosfolipídeos
Incluem:
– Ácido fosfatídico
– Fosfatidilglicerol
– Fosfatidilcolina (lecitina)
– Fosfatidiletanolaminas
– Fosfatidilinositol
– Fosfatidilserina
– Lisofosfolipídeos
– Esfingomielina.
FOSFOLIPÍDEOS: lipídeos complexos que possuem AG e grupos
fosfato (PO4
-) em sua composição. São a base da estrutura das 
membranas biológicas.
g
li
ce
ro
l ácido graxo
ácido graxo
PO4
Glicerofosfolipídeos
R
ácido graxo
PO4
esfingosina
Esfingomielinas
quando R =
etanolamina  fosfatidiletanolamina
colina  fosfatidilcolina (lecitina)
serina  fosfatidilserina
glicerol  fosfatidilglicerol
podendo R ser :
etanolamina 
colina
R
(sat.)
(insat.)
– Esteróis
Possuem um núcleo comum chamado 
ciclopentano-peridro-fenantreno
O mais comum é o colesterol
– Pode estar na forma livre ou esterificado;
– Tem origem endógena (a partir do acetato) ou 
exógena (alimentos de origem animal);
» Plantas – ergosterol - precursor da vit. D2
» Colesterol orgânico – precursor da vit. D3
Algumas funções:
» Constituinte das lipoproteínas;
» Fornece a forma estrutural para formar as paredes
das células (membranas);
» Precursor de vários hormônios sexuais, da vitamina
D entre outros compostos importantes.
17/06/2015
5
Digestão
– Boca
Insignificante (lipase lingual???)
– Esôfago e papo
Insignificante (lipase lingual???)
– Estômago
Insignificante (tributirase)
Digestão
– Intestino delgado
Lipase pancreática;
Carboxil éster hidrolase (P3);
Formação de micelas – aves x suínos.
Microvilosidades
– Lipase entérica
– Intestino grosso
????? insignificante
Insolúveis em água: NÃO FORMAM PONTES DE HIDROGÊNIO.
São segregados (excluídos) do meio aquoso por Interações
Hidrofóbicas.
micela
ácido biliar
Digestão na 
interface água:óleo
Complexo 1:1 com a lipase auxiliando a fixá-la numa 
forma ativa e protegendo-a contra os sais biliares
17/06/2015
6
Digestibilidade das gorduras
– Varia de 85 a 95%
– Causas da variação
Comprimento da cadeia do ácido graxo
– Maior comprimento menor digestibilidade
Número de insaturações do ácido graxo
– Maior nº insaturações maior digestibilidade
Presença da ligação éster (glicerol/ácido 
graxo)
– Ácidos graxos livres tem menor digestibilidade
Digestibilidade das gorduras
– Causas da variação
Integridade da parede intestinal
– Destruição ou degeneração dos sítios de 
absorção reduz a absobabilidade das gorduras
» eimerias (coccídias) ou micotoxinas
Idade dos animais
– animais jovens, com dificuldade de produção de 
bilis, têm a digestibilidade das gorduras 
reduzida.
Absorção
– Por difusão passiva
Ác. Graxo cadeia curta
1 Molécula de 
alipoproteína
1500 Moléculas 
Éster-Colesteril
 800 Moléculas de 
Fosfolipídeos
500 Molécules 
de Colesterol
Lipoproteína de baixa densidade (LDL)
SangueLinfático
Mucosa 
Duodenal
Monogástrico
Quilomícron
Ruminantes
VLDL
Aves
VLDL
Quilomícron
VLDL VLDL
VLDL
Quilomícron
Não linfático
Destino do Lipídeo absorvido
Ácidos graxos ômega-3 (-3)
– 20:5 (EPA-eicosa- pentaenóico) 3
– 22:6 (DHA-docosa-hexaenóico) 3 
– 18:3 (Linolênico ) 3
– Vantagens
Baixa incidência de problemas cardíacos e de
artrites
– Objetivo da nutrição
Transferir aos produtos (ovo e a carcaça de
suínos e frangos) através do enriquecimento
das dietas desses animais
17/06/2015
7
Rancidez das gorduras
– Conceito
Alterações na sua composição química, que
modifica o seu aspecto físico e suas
características organolépticas;
– Tipos
Hidrolítica;
Oxidativa.
Rancidez das gorduras
– Rancidez hidrolítica
Pode ocorrer no meio ambiente pela ação de
microorganismos e ou fatores de
rancificação;
Efeitos:
– Simples hidrólise;
– Não afeta o valor energético das gorduras;
– Pode afetar as características organolépticas.
Rancidez das gorduras
– Rancidez oxidativa
Também chamada de peroxidação dos
lipídeos
Efeitos:
– Entrada de O2 na cadeia carbônica insaturada
dos ácidos graxos;
– Redução da
capacidade de receber O2 durante
a oxidação;
– Perda no valor energético.
– Rancidez oxidativa
Outros efeitos:
– Afeta o mecanismo de absorção das vitaminas
lipossolúveis além de oxidá-las:
Vit. E > Vit. A > Vit. D.
– A velocidade relativa de reação depende do
grau de instauração;
» Gorduras com ácidos graxos com maiores
insaturações apresentam menor estabilidade.
– Rancidez oxidativa
Fatores que afetam a rancificação:
1. Umidade
» Alta umidade  possibilita as reações de
oxidação  fungos e bactérias  hidrólise das
gorduras facilita a ação de íons metálicos;
2.Temperatura
» Altas temperaturas + alta umidade + íons
metálicos rancificação.
– Rancidez oxidativa
Fatores que afetam a rancificação
3. Presença de íons metálicos
» Íons Ca++, Cu++, Fe++ e Zn++ catalisam as
reações da rancificação;
P.S.: Utilização de antioxidantes nas rações:
» Evitar perda do valor energético e de vitaminas
lipossolúveis durante o armazenamento.
17/06/2015
8
Problemas no metabolismo de lipídeos
– Síndrome do fígado gorduroso em poedeiras:
– Sinais/Sintomas
– Alta mortalidade;
– Fígado hemorrágico (alta infiltração de gordura);
– Palidez do fígado (constantes hemorragias);
– Queda de postura rapidamente:
» pode reduzir de 80% para 50% em 15 dias;
– As aves ficam extremamente sensíveis ao
estresse, principalmente calórico.
– Síndrome do fígado gorduroso em poedeiras
Causas:
– Transporte deficiente de lipídeos no sangue:
» Lipoproteínas transportadoras com altas
concentrações de fosfolipídeos (lecitina) e
colesterol;
– Rações de elevado teor energético:
» Capacidade de metabolização limitada.
Problemas no metabolismo de lipídeos
– Síndrome do fígado e rins gorduroso frangos:
Sinais/Sintomas (até 8 semanas de idade):
– Alta mortalidade e Paralisias;
– Fígado e rins com muita gordura e de coloração
alterada.
Causas
– Deficiência de biotina (piruvato carboxilase);
– Dietas com baixo nível de gordura, com predominância 
de carboidratos.
Antioxidantes
– Conceito
São moléculas orgânicas de origem natural ou
sintética, que possuem a capacidade de evitar
a oxidação de compostos que possuem
insaturações na cadeia carbônica, como
ácidos graxos insaturados e algumas vitaminas
lipossolúveis.
Antioxidantes
Modo de ação
 Neutralizam radicais livres de oxigênio, que dão
início à peroxidação;
 COMO: Retardam o início da peroxidação, as
vezes competindo com o sítio de ligação do O2,
bloqueando a reação inicial através da destruição ou
complexação dos radicais livres contendo oxigênio
ativo, inibindo o processo catalítico da oxidação,
entre outras.
Antioxidantes
– Tipos
Naturais
– Tocoferol (Vitamina E);
– Flavanóides.
Sintéticos
– BHA (butil-hidroxi-anisol);
– BHT (butil-hidroxi-tolueno);
– BHQT (butil-hidroxi-quinona-terciário);
– etoxiquina (6 etoxi-1,2-dihidro-2,2,4-trimetil quinolina).
17/06/2015
9
Aditivos para redução deposição de 
gordura na carcaça
Ácido Linoléico Conjugado
Ractopamina
– PROTEÍNAS
Compostos de alto peso molecular formandos de
unidades básicas, que são os aminoácidos, ligados por
ligação peptídica.
 Representam cerca do 50 a 80% do peso seco
da célula;
 É o composto orgânico mais abundante de
matéria viva;
 São polímeros de aminoácidos o que em suas
moléculas existem ligações peptídicas em
número igual no número de aminoácidos
presentes menos um (-1);
 Pode-se dizer, também, que os aminoácidos
são monômeros dos peptídeos e das
proteínas;
 P.S.: Polímeros são macromoléculas formadas pela
união de várias moléculas menores, os monômeros.
17/06/2015
10
 Uma molécula protéica contém desde algumas
dezenas até mais de 1.000 aminoácidos;
 O peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000;
 Ex.: A molécula de hemoglobina é formada por
574 aminoácidos e tem peso molecular de
68.000;
 P.S.: Por isso as moléculas protéicas estão
incluídas entre as macromoléculas.
1. Proteínas simples:
 São também denominadas de homoproteínas e
são constituídas, exclusivamente por aminoácidos;
 Fornecem exclusivamente uma mistura de
aminoácidos por hidrólise;
 Ex.:
• As Albuminas :
• - São as de menor peso molecular;
• - São encontradas nos animais e vegetais;
• - São solúveis na água;
• Pode ser encontrada albumina do plasma
sanguíneo e da clara do ovo.
As Globulinas :
- Possuem um peso molecular mais elevado;
- São encontradas nos animais e vegetais;
- São solúveis em água salgada;
Ex.: anticorpos e fibrinogênio.
As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas:
- Possuem peso molecular muito elevado;
- São exclusivas dos animais;
- São insolúveis na maioria dos solventes
orgânicos;
Ex.: colágeno, elastina e queratina.
2. Proteínas Conjugadas:
- São também denominadas heteroproteínas;
- São constituídas por aminoácidos mais outro
componente não-protéico, chamado grupo
prostético;
- Dependendo do grupo prostético, tem-se:
3. Proteínas Derivadas:
- As proteínas derivadas formam-se a partir de
outras por desnaturação ou hidrólise;
- Pode-se citar como exemplos desse tipo de
proteínas as proteoses e as peptonas, formadas
durante a digestão;
Obs.: na ordem crescente de grandeza molecular:
Características:
 Natureza macromolecular
- Possuem um tamanho entre 0,001 a 0,2 mm (mm =
micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma
solução coloidal;
 Natureza anfótera :
- Constituem o melhor Sistema Tampão do
organismo.
17/06/2015
11
o Estrutura:
o Os níveis de organização Molecular de uma proteína são:
o Primário - representado peIa sequência de aa
unidos através das ligações peptídicas;
Secundário - representado por dobras na cadeia
(a - hélice), que são estabilizadas por pontes de
hidrogênio;
Terciário - ocorre quando a proteína sofre um
maior grau de enrolamento e surgem, então, as
pontes de dissulfeto para estabilizar este
enrolamento.
Quaternário - ocorre quando quatro cadeias
polipeptídicas se associam através de pontes de
hidrogênio, como ocorre na formação da molécula
da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a
representação esquemática dos três níveis de
organização molecular de uma proteína:
 P.S.: A desnaturação é geralmente irreversível, pois
quebra as estruturas secundária e terciária da proteína.
Uma proteína difere de outra:
1) Pelo nº de aminoácidos: uma proteína A é formada
por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados
numa certa sequência.
Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de
aminoácidos, na mesma sequência, mas em nº de 611.
Logo, a proteína B será diferente da A apenas por conter
uma unidade a mais.
17/06/2015
12
 As proteínas podem ser agrupadas em várias
categorias de acordo com a sua função;
 Desempenham nos seres vivos as seguintes
funções: estrutural, enzimática, hormonal, de
defesa, nutritivo, coagulação sanguínea e
transporte.
Função estrutural:
- Participam da estrutura dos tecidos.
Ex.:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada
na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes
nos músculos, onde participam do mecanismo da
contração muscular;
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada
na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o
que contribui para a adaptação do animal à vida
terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue,
relacionada com a regulação osmótica e com a
viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),
 X
 Função enzimática:
- Toda enzima é uma proteína;
- As enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras
das reações biológicas;
- Ex.: proteínas com função enzimática: as lipases -
enzimas que transformam os lipídios em sua
unidades constituintes, como os ácidos graxos e
glicerol.
 Função hormonal:
- Muitos hormônios são de natureza protéica;
- Os hormônios são substâncias elaboradas pelas
glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no
sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos
órgãos;
- Ex.: É o caso da insulina, hormônio produzido no
pâncreas e que se relaciona com e manutenção da
glicemia (taxa de glicose no sangue).
 Função de defesa:
- Existem células no organismo capazes de "reconhecer"
proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos;
- Na presença dos antígenos o organismo produz
proteínas de defesa, denominados anticorpos;
- O anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito;
- A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o
que significa que um determinado anticorpo neutraliza
apenas o antígeno responsável pela sua formação.
- Os anticorpos são produzidos por certas células de
corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo
branco do sangue);
- São proteínas denominadas gamaglobulinas.
17/06/2015
13
 Função nutritiva:
- As proteínas servem como fontes de aminoácidos,
incluindo os essenciais requeridos pelo homem e
outros animais;
- Os aas ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório;
- Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta à nutrição do
embrião, é particularmente rico em proteínas;
 Função na Coagulação sanguínea:
- Vários são os fatores da coagulação que possuem
natureza proteica;
- Ex.: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc..
- Função de Transporte:
- Pode-se citar como exemplo a hemoglobina,
proteína responsável pelo transporte de oxigênio
no sangue.
 Os α-aminoácidos possuem um átomo de carbono
central (α) onde estão ligados covalentemente um
grupo amino primário (−NH2), um grupo
carboxílico (−COOH), um átomo de hidrogênio e
uma cadeia lateral (R) diferente para cada
aminoácido:
 Os α−aminoácidos com um único grupo amino e
um único grupo carboxila, ocorrem em pH neutro
na forma de íons dipolares eletricamente neutros;
 O grupo α−amino está protonado (íon amônio, −
NH3+ );
 O grupo α−carboxílico está dissociado (íon
carboxilato,–COO−);
Os aminoácidos apresentam as seguintes
propriedades gerais:
 Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são
opticamente ativos – desviam o plano da luz
polarizada – pois o átomo de carbono α de tais
moléculas é um centro quiral;
 São átomos de carbono ligados a 4 substituintes
diferentes arranjados numa configuração
tetraédrica e assimétrica;
 Os aminoácidos com átomos quirais podem existir
como estereoisômeros (moléculas que diferem
somente no arranjo espacial dos átomos).
 Os α−aminoácidos que constituem as proteínas
têm a configuração estereoquímica L;
 Por convenção, na forma L, o grupo α − NH3+ está
projetado para a esquerda, enquanto na forma D,
está direcionado para a direita;
 Os D-aminoácidos são encontrados em alguns
antibióticos: valinomicina e actinomicina D;
 Em paredes de algumas bactérias: peptidoglicano;
17/06/2015
14
 A designação L ou D de um aminoácido não indica
a sua capacidade para desviar o plano da luz
polarizada;
 A cadeia lateral (R) determina as propriedades de
cada aminoácido;
 Os α-aminoácidos são classificados em classes,
com base na natureza das cadeias laterais (grupo
R);
 Os 20 tipos de cadeias laterais dos aminoácidos
variam em tamanho, forma, carga, capacidade de
formação de pontes de hidrogênio, características
hidrofóbicas e reatividade química.
 Várias proteínas contêm aminoácidos incomuns
formados por modificação de resíduos de aminoácidos
existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese;
Entre eles estão:
 o ácido γ −carboxiglutâmico: um aminoácido ligado ao
cálcio e encontrado na protrombina (uma proteína da
cascata de coagulação sanguínea);
 A fosforilação dos aminoácidos contendo grupos
hidroxila, tais como a serina, a treonina e a tirosina é
empregada para regular a atividade das proteínas.
17/06/2015
15
Aminoácidos limitantes nas rações
Dúvidas?