Aula Enzimas

Prévia do material em texto

14/04/2013
1
Universidade Federal do Santa Maria
Curso de Farmácia
Disciplina: Bioquímica I
Santa Maria, RS, abril de 2013.
Drª. Juliana Trevisan da Rocha
HistóricoHistórico
1831
Berzelius: 
substâncias 
com força 
catalítica
1850
Pasteur: 
Fermentação 
nas 
leveduras
1878
Termo 
“enzimas” 
por Kühne 1926
Sumner: 
enzimas são 
proteínas
......
CaracterísticasCaracterísticas
� Eficiência catalítica
� Especificidade em relação aos substratos e produtos
� Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes
� Não ser consumida durante a catálise
� Não alterar o equilíbrio químico da reação
� Atividade regulada genética ou metabolicamente
Forma ativada de uma molécula, em que a mesma é
capaz de sofrer uma reação(composto instável e de alta
energia)
Estado de transição
Energia de ativação
Quantidade de energia (cal) necessária para se levar 1
mol de uma substância ao estado de transição.
14/04/2013
2
� É a dosagem de uma enzima, expressa em
unidades (U)
� 1U = quantidade de enzima capaz de formar 1
µmol de produto/min), em condições ótimas de
pH, t°, ...
Atividade enzimática
Mecanismo da Reação EnzimáticaMecanismo da Reação Enzimática
Nomenclatura e ClassificaçãoNomenclatura e Classificação
Nome trivial: glicose-6-fosfatase
Nome sistemático: D-glicose-6-fosfato fosfohidrolase
Nº de classificação: E.C. 3.1.3.9
Enzyme Comission
IUBMB
Classe (hidrolase)
Subclasse (atua em lig. éster)
Sub-subclasse
Nº de série
1. Óxido-redutases
( Reações de óxido-redução). 
Transferência de elétrons (se uma molécula se 
reduz, há outra que se oxida.) 
2. Transferases
(Transferência de grupos 
funcionais) 
• Grupos aldeído 
• Gupos acila
• Grupos glucosil
• Grupos fosfatos (quinases)
3. Hidrolases
(Reações de hidrólise)
• Transformam polímeros em monômeros.
Atuam sobre: 
• Ligações éster 
• Ligações glicosídicas 
• Ligações peptídicas
• Ligações C-N
4. Liases
(Remoção de grupos para 
formar ligações duplas)
•Entre C e C 
• Entre C e O 
• Entre C e N
5. Isomerases
(Reações de isomerização)
6. Ligases
(Formação de ligações covalentes
com gasto de ATP)
• Entre C e O 
• Entre C e S 
• Entre C e N 
• Entre C e C
14/04/2013
3
Apoenzima
Co-fator
Holoenzima
Metais
Coenzimas
Modelo Chave-
Fechadura
Modelo Ajuste 
Induzido
Sítio AtivoSítio Ativo
14/04/2013
4
Fatores que influenciam a Fatores que influenciam a 
atividade enzimática
Temperatura
pH [Enzima]
Cinética EnzimáticaCinética Enzimática [Substrato]
Equação de 
Michaelis-
Menten
Constante de 
Michaelis-Menten
14/04/2013
5
Gráfico de Lineweaver-Burk
Constante catalítica (kcat)
� n°mols de substrato que 1 mol de enzima catalisa
por minuto
� n°de mols de produto produzidos por 1 mol de
enzima por min
� número de renovação (turnover number)
Inibição da atividade 
enzimática
Inibição da atividade 
enzimática
1. Competitiva
2. Incompetitiva
3. Mista
14/04/2013
6
Inibição Reversível
Inibidores incompetitivos ligam-se 
apenas ao complexo ES
Inibição Reversível
• V
max
• K
m 
aparente
Inibição Reversível
Altera ambos:
•V
max
• K
m
14/04/2013
7
Inibição Irreversível Regulação da atividade enzimáticaRegulação da atividade enzimática
Controle 
genético
Regulação por Modificação Covalente
fosfatase
quinase
Regulação Alostérica
14/04/2013
8
Zimogênios
IsoenzimasIsoenzimas