Proteínas: Polímeros de Aminoácidos

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Proteínas ou Polímeros de aminoácidos 
Introdução: 
As proteínas são polímeros – ou seja, macromoléculas – constituídas 
por monômeros denominados aminoácidos. 
O termo peptídeo ou polipeptídio refere-se a um polímero de dois ou 
mais aminoácidos, unidos covalentemente por ligações peptídicas, que 
ocorrem entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxila de outro. 
São encontrados 20 aminoácidos nas proteínas. 
Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado “resíduo”. 
Devido à complexidade da estrutura proteica, separamos na em quatro 
níveis: primário, secundário, terciário e quaternário. 
Estrutura primária: 
Sequência de aminoácidos em uma proteína. 
A organização anormal da sequência de aminoácidos pode indicar 
doenças genéticas. 
 Ligação polipeptídica: 
Rígida e planar. 
Caráter de dupla ligação parcial. 
Geralmente, possui uma configuração trans, os ligantes iguais 
ficam de lados opostos. 
A quebra das ligações peptídicas ocorre por hidrólise. 
Identificação dos aminoácidos de um polipeptídio: 
O primeiro passo para determinar a estrutura primária de um 
polipeptídio é identificar e quantificar os aminoácidos constituintes por 
hidrolise ácida. Esse procedimento quebra as ligações peptídicas 
liberando os aminoácidos. Os aminoácidos separados são quantificados 
após o aquecimento com ninhidrina e exposição a uma fonte luminosa. A 
análise descrita é registrada em um aparelho automático. 
Estrutura secundária: 
Arranjos de aminoácidos em uma proteína. 
Primeiro nível de enrolamento da proteína. 
Arranjos de aminoácidos: hélice alfa, folha beta e dobradura beta. 
 
 
Hélice alfa: 
Estrutura helicoidal que consiste na cadeia polipeptídica em 
espiral e bem compacto com as cadeias laterais para fora, de modo a 
evitar interferência. 
Constitui tecidos. 
Estabilizada por pontes de hidrogênio entre os átomos de 
oxigênio do grupo carboxila e hidrogênio do grupo amino. 
Cada volta completa de uma hélice alfa possui 3,6 aminoácidos. 
Aminoácidos que quebram a hélice alfa: 
A hélice alfa pode ser quebrada por determinados 
aminoácidos porque não são compatíveis, geometricamente, com 
a sua estrutura ou por formarem ligações iônicas. 
Geometricamente incompatível: prolina. 
Formação de ligação iônica: glutamato, aspartato, histidina, 
lisina ou arginina. 
Folhas beta: 
Formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas, estás quase 
totalmente estendidas, dispostas de forma paralela ou antiparalelas. 
Ligação intercadeia: Pontes de hidrogênio entre as cadeias 
polipeptídicas. 
Apresentam uma aparência pregueada. 
Curvaturas beta: 
Revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, ajudando na 
formação de uma estrutura compacta e globular. 
Geralmente encontradas nas superfícies de moléculas proteicas. 
Geralmente formadas por quatro aminoácidos, podendo ser: 
prolina e glicina. 
Prolina: causa dobra na cadeia polipeptídica. 
Glicina: menor grupo R. 
São estabilizadas por ponte de hidrogênio e ligação iônica. 
Estrutura terciária: 
Denominamos de estrutura terciária a cadeia polipeptídica dobrada. 
Cadeias laterais hidrofóbicas: posicionadas no interior da molécula. 
Grupos hidrofílicos: posicionados na superfície da molécula. 
Interações que estabilizam a estrutura terciária: 
Interações hidrofóbicas. 
Pontes de hidrogênio. 
Interações iônicas (eletrostática). 
Estrutura quaternária: 
Muitas proteínas são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. 
Denominamos de estrutura quaternária o agrupamento de várias cadeias 
polipeptídicas (subunidades) para formar a estrutura total da proteína. 
 Interações que estabilizam a estrutura quaternária: 
Interações não covalentes: interações hidrofóbicas, pontes de 
hidrogênio e interações iônicas (eletrostática). 
Desnaturação das proteínas: 
Desdobramento das estruturas terciárias e quartearias sem que ocorra a 
hidrolise das ligações peptídicas. 
Conduz a perda da função. 
Desnaturação irreversível: a maioria das proteínas não pode se 
reorganizar após a remoção do agente desnaturante. 
Agentes desnaturantes: variação no pH e temperatura, solventes 
orgânicos e ureia. 
Função: 
Transporte. 
Defesa. 
Estrutural. 
Armazenamento. 
Enzimas.