Bioquímica - Aminoácidos e proteínas

Prévia do material em texto

bioquímica 
aminoácidos e proteínas 
 
Aminoácidos 
As proteínas são as moléculas mais abundantes e com 
mais variedade de funções 
Apesar das proteínas apresentarem diversidade de 
funções, elas têm em comum a característica estrutural 
de serem polímeros de aminoácidos 
Apenas 20 aminoácidos constituem as proteínas de 
mamíferos 
Partes do aminoácido: 
↪ grupo carboxila 
↪ grupo amino 
↪grupo R (cadeira lateral) 
 
 
 
Essas partes estão ligadas a um carbono a 
Em pH fisiológico (7,4): 
↪ grupo carboxila encontra-se dissociado (carboxilato 
→ – COO-) 
 grupo amino encontra-se protonado (- NH3+) 
Nas proteínas, esses grupos estão combinados na 
forma de ligações peptídicas 
A natureza da cadeia lateral que determina o papel de 
um aminoácido na proteína 
 
CADEIAS LATERAIS APOLARES 
• não apresenta capacidade de receber ou doar 
prótons, de participar de ligações iônicas ou formar 
pontes de hidrogênio 
• pensadas como “oleosas” ou semelhantes a lipídeos 
→ interações hidrofóbicas 
• as cadeias laterais apolares dos aminoácidos tendem 
a agrupar-se no interior das proteínas 
• PROLINA: ao invés do grupo amino, contém o grupo 
IMINO, contribuindo para a formação das estruturas 
fibrosas do colágeno e interrompendo as hélices a de 
proteínas globulares 
 
 
 
 
CADEIAS LATERAIS POLARES DESPROVIDAS DE 
CARGA 
• apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro 
• os grupos – SH de duas cisteínas podem tornar-se 
oxidados e formar um dímero, a cistina, que contém 
uma ligação cruzada denominada ponte dissulfeto (-S-
S-) 
• serina, treonina e tirosina contêm grupo hidroxila polar 
→ sítio de ligação 
• grupo amiga da asparagina → sítio de ligação de 
oligossacarídeos 
 
 
CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS 
• doadores de prótons 
• completamente ionizadas em pH neutro, com o 
carboxilato negativo 
 
 
CADEIAS LATERAIS BÁSICAS 
• são aceptores de prótons 
• ionizadas positivamente em pH neutro 
• quando a histidina se encontra incorporada em uma 
proteína, sua cadeia lateral pode apresentar-se como 
neutra ou positiva, dependendo do ambiente iônico 
fornecido pela cadeia polipeptídica da proteína 
 
 
 
PROPRIEDADES ÓPTICAS 
• o carbono a de cada aminoácido está ligado a quatro 
grupos diferentes e é, portanto, um átomo quiral ou 
opticamente ativo (glicina é exceção) 
• todos os aminoácidos encontrados nas proteínas 
apresentam configuração L 
 
CURVAS DE TITULAÇÃO 
• estabelece uma relação entre a carga final e o pH da 
solução 
• PONTO ISOELÉTRICO (pI): é o pH característico no 
qual a carga elétrica final é zero; nesse momento, 
forma-se precipitado 
• pH > pI → o aminoácido tem carga final negativa 
• pH < pI → o aminoácido tem carga final positiva 
 
Proteínas 
A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a 
informação necessária para formar uma molécula 
proteica com uma estrutura tridimensional única 
Em uma ampla variedade de proteínas, certos 
elementos estruturais são repetidos, sugerindo que 
existem “regras” gerais relacionadas às maneiras pelas 
quais as proteínas se organizam 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
• é a sequência de aminoácidos de uma proteína 
• se as estruturas primárias das proteínas normais e 
mutantes são conhecidas, esta informação pode ser 
usada para diagnosticar ou estudar doenças 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• são ligações amida entre o grupo a-carboxila de um 
aminoácido e o grupo a-amino de outro 
• são rompidas por condições desnaturantes, como 
aquecimento ou altas concentrações de ureia 
 
CARACTERÍSTICAS DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• caráter de dupla ligação parcial → mais curta que 
ligação simples, rígida e planar 
• sem rotação livre sob seu eixo 
• a ligação peptídica geralmente é trans 
• os grupos -C=O e -NH da ligação peptídica não 
possuem carga e nem aceitam ou fornecem prótons 
na faixa de pH de 2 a 12 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
• são arranjos regulares de aminoácidos que estão 
localizados próximos uns aos outros na sequência linear 
 
HÉLICE a 
• estrutura helicoidal → esqueleto polipeptídico central 
em espiral e bem compactado 
• as cadeias laterais dos aminoácidos estendem-se para 
fora do eixo central 
• é estabilizada pela formação de pontes de hidrogênio 
• cada passo (volta completa) contém 3,6 aminoácidos 
• a prolina quebra uma hélice por não ser compatível 
com a espiral voltada para a direita 
 
 
 
FOLHA b 
• aparência “pregueada” 
• os componentes da ligação peptídica envolvidos com 
pontes de hidrogênio 
• compostas de duas ou mais cadeias peptídicas 
• as pontes de hidrogênio são perpendiculares ao 
esqueleto peptídico 
• forma antiparalela: as extremidades N-terminal e C-
terminal alternando-se 
• forma paralela: com todos os N-terminais juntos 
• também pode ser formada por uma única cadeia 
polipeptídica dobrando-se sobre si mesma → pontes 
de hidrogênio são ligações intracadeia 
 
 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
• terciária: dobramento dos domínios e arranjo final dos 
domínios no polipeptídeo 
• cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no 
interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são 
encontrados na superfície da molécula 
• domínios: unidades funcionais fundamentais com 
estrutura tridimensional; o centro é formado a partir de 
combinações de elementos supersecundários 
(motivos); cada domínio apresenta as características de 
uma proteína globular pequena e compacta 
• 4 tipos de interações cooperam para estabilizar as 
estruturas terciárias 
↪ pontes dissulfeto 
↪ interações hidrofóbicas 
↪ pontes de hidrogênio 
↪ interações iônicas 
• o dobramento proteico emprega um atalho pelo 
labirinto de possibilidades de dobramentos, até chegar 
em um estado onde as atrações sobrepujem as 
repulsões 
• a proteína começa a se dobrar durante os estágios 
da síntese → auxílio de chaperonas, que interagem 
com o polipeptídio em vários estágios durante o 
dobramento 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
• é o arranjo de subunidades polipeptídicas 
• são mantidas por interações não-covalentes 
• as subunidades podem funcionar independentemente 
umas das outras ou podem trabalhar cooperativamente 
 
DESNATURAÇÃO 
• resulta no desdobramento e na desorganização das 
estruturas secundária e terciária, sem hidrólise das 
ligações peptídicas 
• agentes: calor, solventes orgânicos, agitação 
mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons 
ou metais pesados 
• pode ser reversível ou irreversível 
• proteínas desnaturadas são frequentemente 
insolúveis, precipitando em solução