Aminoácidos

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DEFINIÇÃO 
Em química, um aminoácido é qualquer molécula 
que contém simultaneamente grupos funcionais 
amina e ácido carboxílico. 
Em bioquímica, este termo é usado como termo 
curto e geral para referir os aminoácidos alfa: 
aqueles em que as funções amino (grupamento 
amina) e carboxilato (grupamento ácido carboxila) 
estão ligadas ao mesmo carbono. 
Proteínas são polímeros formados por unidades 
monoméricas chamadas α -aminoácidos, unidos 
entre si por ligações peptídicas. 
As proteínas desempenham funções essenciais 
dinâmicas e estruturais em organismos de 
mamíferos, são as biomoléculas mais abundantes 
nos seres vivos. 
ALFA AMINOÁCIDOS 
Os α-aminoácidos possuem um átomo de carbono 
central (α) -por isso o nome alfa aminoácidos-onde 
estão ligados covalentemente um grupo amino 
primário (−NH2), um grupo carboxílico 
(−COOH), um átomo de hidrogênio e uma 
cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido. 
 
O grupamento ácido carboxílico (ácido) e 
grupamento amina (básico), são responsáveis pela 
característica anfotérica, faz com que o aminoácido 
se comporte de um jeito em um meio ácido e 
básico. 
Carbono Alfa= chamado porque há um centro 
quiral da molécula, possui grupamentos 
químicos diferentes. 
 
 
 
FUNÇÕES 
Funções Dinâmicas: 
• Catálise de transformações químicas 
• Transporte de substâncias 
• Controle metabólico 
• Contração- de glândulas e musculares. 
Funções Estruturais: 
• Composição matriz óssea e tecido 
conjuntivo, dando estrutura e forma ao 
organismo humano. 
PROPRIEDADES GERAIS 
Aminoácido= característica anfotérica (por causa 
da presença do ácido carboxílico e amina). 
Cadeia Latera R= 20 tipos de cadeias laterais 
diferentes. Somente esses entram na síntese e na 
composição de proteínas. Obs: isso não significa 
que existe apenas 20 tipos de aminoácidos. 
Grupamentos funcionais= 
amina (+) e carboxílico (-). 
Elementos chaves= C, H, N, O e S. Maioria dos 
aminoácidos possuem esses elementos. 
 
Os aminoácidos apresentam as seguintes 
propriedades gerais: 
1 - Com exceção da glicina, todos os aminoácidos 
são opticamente ativos – desviam o plano da luz 
polarizada – pois o átomo de carbono α de tais 
moléculas é um centro quiral. 
Opticamente ativa= ao colocar a molécula em 
frente ao espelho, gera-se a molécula espelhada, ou 
seja, a forma contrária. 
Desvia a luz polarizada, sendo desviada para 
esquerda ou direita. Isso significa que a molécula 
possui um par de estereoisômeros (moléculas 
idênticas na composição química, mas 
espacialmente os grupos se apresentam 
diferentemente, se posicionam diferente). Tem 
uma forma L e uma forma D. 
2- Os α−aminoácidos que constituem as proteínas 
têm a configuração estereoquímica L. Por 
convenção, na forma L, o grupo α−NH3+ está 
projetado para a esquerda, enquanto na forma D, 
está direcionado para a direita. L desvia a luz 
polarizada para esquerda e D para direita. 
Somente os aminoácidos da forma L entram 
nas proteínas 
 3- Cadeia Lateral R- determina as propriedades de 
cada aminoácido. 
NOMENCLATURA 
A configuração D e L, surgiu a partir da molécula 
de gliceraldeído. 
Comparou-se todos os aminoácidos em relação a 
molécula de gliceraldeído. 
 
 
 L- Gliceraldeído L-α- Aminoácido 
No L—gliceraldeído a hidroxila fica no lado 
esquerdo. A partir disso, cientistas fizeram 
comparações com aminoácidos e atribuíram: que 
todo agrupamento amina à esquerda, é o 
estereoisômero do tipo L. 
Nas proteínas dos seres vivos, todos os 
aminoácidos são na forma L-aminoácidos. 
Exemplos: ibuprofeno apresenta dois 
estereoisômeros o D e L. Somente o L é a forma 
ativa e consegue se ligar ao receptor. 
CLASSIFICAÇÃO: 
Os α-aminoácidos são classificados em classes, 
com base na natureza nutricional ou natureza dos 
seus substituintes (grupo R). 
A. Nutricional: 
Aminoácidos Não-Essenciais - são aqueles que o 
corpo humano pode sintetizar – alanina, 
asparagina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, 
tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina. 
Recebem esse nome, porque não é necessário 
colocar esses aminoácidos na alimentação, o 
organismo já produz. 
Aminoácidos Essenciais - adquiridos pela 
ingestão de alimentos, vegetais ou animais - 
arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. 
Os 20 aminoácidos que compõem as proteínas 
 
 
B. Classificado quanto ao substituinte: 
Substituinte ou cadeia lateral R. 
• Aminoácidos com cadeias laterais não -
polares (apolares): não possuem cargas e 
são responsáveis pelas ligações 
hidrofóbicas entre as proteínas. Não 
possuem características aromáticas. São: 
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina 
e prolina. Cadeias abertas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Aminoácidos com cadeias laterais 
aromáticas: possui anel 
aromático/cadeia fechadas, também são 
apolares e realizam ligações 
hidrofóbicas. São: fenilalanina, tirosina e 
triptofano. 
• Aminoácidos com cadeias laterais 
polares não carregadas: polares pois 
possuem hidroxila e enxofre em sua 
composição. Não tem carga em sua 
cadeia lateral. Responsáveis pelas 
ligações de hidrogênio (ligações da 
hidroxila) e pontes dissulfeto (onde há 
enxofre, principalmente na molécula 
cisteína). São: serina, treonina, cisteína, 
metionina, asparagina e glutamina. 
 
 
 
 
 
 
 
• Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas positivamente: são 
aminoácidos básicos, porque estão 
carregados positivamente. Possuem a 
capacidade de se ionizar dependendo do PH 
inserido. Apresentam uma amina na cadeia 
lateral, que atrai prótons, deixando o meio 
básico. São: arginina, lisina e histidina. 
 
• Aminoácidos com cadeias laterais 
carregados negativamente (ácidos): 
apresenta o grupamento carboxila 
carregado negativamente. São: aspartato 
e glutamato. 
• Aminoácidos incomuns: 
Várias proteínas contêm aminoácidos incomuns 
formados por modificação de resíduos de 
aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica 
após a sua síntese. Ou seja, são aminoácidos 
produzidos após a proteína ser sintetizada, é uma 
modificação pós-traducional. 
Exemplo: ácido y-carboxiglutâmico, um 
aminoácido ligado ao cálcio e encontrado na 
protrombina, uma proteína da cascata de 
coagulação sanguínea. A interação do cálcio com 
fatores de coagulação ocorre nos resíduos de 
aminoácidos de y-carboxiglutâmico. 
A FOSFORILAÇÃO (é um processo bioquímico 
que envolve a adição de fosfato a um composto 
orgânico) dos aminoácidos contendo grupos 
hidroxila, tais como a SERINA, a TREONINA e a 
TIROSINA é empregada para regular a atividade 
das proteínas. Fica: Fosfo-Serina, Fosfo-Treonina e 
Fosfo-Tirosina. 
A HIDROXIPROLINA e a HIDROXILISINA 
produtos de hidroxilação da prolina e lisina, 
respectivamente, são importantes componentes 
estruturais do colágeno. 
CARACTERÍSTICAS DE ÁCIDO E 
BASES 
Os aminoácidos podem funcionar como 
doadores e aceptores de prótons H+ ->em água 
apresentam-se como um íon dipolar ou 
“zwitterion”, predominam em pH neutro. 
Substâncias com essa característica são chamadas 
de anfotéricas (anfólitos= eletrólitos anfóteros). 
COO- doador de prótons. 
NH3
+- aceptor de prótons. 
• Como um ácido (doador de prótons): 
• Como uma base (aceptor de prótons): 
Dependendo do meio que o aminoácido for 
adicionado, ele pode se portar como um ácido o 
base. Um zwitterion (íon dipolar) pode atuar 
dependendo do PH: 
PH ácido significa um excesso de cargas positivas 
(de prótons) que se ligam no grupamento amina. 
Temos o PH na forma catiônica. 
À medida que alcaliniza o meio, retira-se prótons 
da carboxila e da amina. PH neutro, tem-se o íon 
zwitterion (dipolar). 
Meio mais básico, retira-se mais aminoácidos (PH 
básico aproximadamente 13) retira o próton da 
amina e vai deixar a carga negativa no grupamento 
carboxila. Apresenta-se a forma Aminiônica.AMINOÁCIDOS BIOLOGICAMENTE 
ATIVOS 
Além da função primária como componentes das 
proteínas, os aminoácidos têm vários outros papéis 
biológicos: 
1- Vários α-aminoácidos ou seus derivados 
atuam como mensageiros químicos entre as 
células, funcionar como 
neurotransmissores: 
Glicina 
GABA (glutamato) 
Serotonina (triptofano) 
Melatonina (triptofano) 
Tiroxina (tirosina - tireoide) 
Ácido idolacético (triptofano – plantas) 
2- Os aminoácidos são precursores de várias 
moléculas complexas contendo nitrogênio: 
Bases nitrogenadas (DNA e RNA) 
Grupo Heme (contém ferro- que capta oxigênio) 
Clorofila (fotossíntese) 
3- Aminoácidos atuam como intermediários 
metabólicos (componentes que entram em 
reações químicas): 
Exemplo: Arginina, citrulina e ornitina 
componentes do ciclo da ureia. A síntese da ureia 
– uma molécula formada no fígado – é o principal 
mecanismo de excreção do excesso de nitrogênio 
proveniente do catabolismo dos aminoácidos 
REAÇÕES AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos com seus grupos carboxílicos, 
grupos amino e os grupos presentes nas cadeias 
laterais podem sofrer diferentes reações químicas. 
Duas reações – ligação peptídica e a oxidação da 
cisteína (formação de pontes dissulfeto- entre 
dois enxofres) – são de especial interesse por afetar 
a estrutura das proteínas. 
 
• Ligação Peptídica: 
Peptídeos são polímeros lineares, composto de 
aminoácidos ligados covalentemente. 
 
Dois aminoácidos se ligam, formando o dipeptídeo, 
por meio da ligação peptídica. A ligação peptídica 
ocorre: entre o grupamento carboxila de um 
aminoácido e um grupamento amina de outro 
aminoácido, formando assim a maioria das 
proteínas. 
Retira uma Hidroxila (OH) do grupamento 
carboxila e um Hidrogênio (H) do grupamento 
amina, que resulta em uma molécula de água 
(reação de desidratação). 
Após a incorporação a peptídeos, os aminoácidos 
individuais são denominados resíduos de 
aminoácidos. 
A estrutura que contém dois resíduos de 
aminoácidos (dipeptídeo), com três aminoácidos 
(tripeptídeo), etc. Quando há muitos aminoácidos 
(polipeptídio) 
As proteínas podem conter centenas ou 
milhares de resíduos de aminoácidos. 
• Oxidação de Cisteína/ Pontes Dissulfeto: 
Unir duas moléculas de cisteína (porque possui 
enxofre), produz a cistina uma molécula que 
contém uma ponte dissulfeto. 
A síntese da cistina é realizada após a incorporação 
da cisteína às proteínas e exerce importante papel 
na estabilização da conformação proteica. 
PEPTÍDEOS 
Vários aminoácidos ligados através da ligação 
peptídica (ligação covalente). 
Oligopeptídeo- poucos aminoácidos. 
Polipeptídeo- vários aminoácidos (de acordo com a 
massa molecular, abaixo de 10.000) 
Proteínas- acima de 10.000. 
Aminoácidos são ligados por ligações peptídicas 
(resíduos de aminoácidos). 
• Polaridade da Cadeia Polipeptídica 
Quando se tem um resíduo com grupo α-amino 
livre, é chamado de Amino-terminal ou N-
terminal. 
Do mesmo jeito, com grupo α-carboxílico livre, é 
chamado de Carboxi-terminal ou C-terminal. 
O Número de aminoácidos, é sempre um a mais da 
ligação. Sempre vai haver uma extremidade amino 
e carboxi. 
Os grupos alfa amino e alfa carboxila de todos os 
aminoácidos estão ligados de maneira covalente 
nas ligações peptídicas, não se ionizam e não 
contribuem para o comportamento ácido-base total 
dos peptídeos. Somente as extremidades 
participam da ionização. 
A ligação peptídica (LP) não é carregada, o que 
permite que os polímeros de aa unidos por LP 
formem estruturas globulares firmemente 
compactas (proteínas). Se essas estruturas tivessem 
cargas, haveria repulsão não podendo conectar os 
aminoácidos e formar proteínas. 
Grupos R de alguns aa podem ionizar, em um 
peptídeo eles contribuem para as propriedades 
ácido-base globais da molécula 
O comportamento ácido-base de um peptídeo pode 
ser predito a partir de seus grupos α-amino e α-
carboxila, bem como da sua natureza e número dos 
seus grupos R ionizáveis. 
Glutamina- peptídeo mais ácido. E a lisina peptídeo 
mais básico. Essa definição é vista a partir das 
cadeias laterais. 
Peptídeo com muito ácido carboxílico é mais ácido, 
já com muita amina é mais básico. 
Apesar de apresentarem estruturas menos 
complexas que as moléculas de proteínas, os 
peptídeos exercem atividades biológicas 
significantes: 
Exemplo: Glutationa (tripeptídio) 
- Síntese de proteínas e DNA 
- Transporte de aminoácidos 
-Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas. 
- Atua como agente redutor e protege as células 
dos efeitos destrutivos da oxidação por peróxido 
(R−O−O−R), que são metabólitos reativos do O2. 
• Outros peptídeos: 
O Neuropeptídeo Y (NPY)- peptídeo que estimula 
do apetite. 
Colecistocinina – peptídeo inibidor do apetite 
Vasopressina – hormônio antidiurético (ADH) → 
volume sanguíneo e retenção de água pelos rins 
Ocitocina - sintetizada no hipotálamo → 
armazenada na hipófise → estimula liberação de 
leite pelas glândulas mamárias e contração uterina 
durante o trabalho de parto 
Substância P e bradicinina – estimulam a percepção 
da dor