Metabolismo de proteínas

Prévia do material em texto

METABOLISMO DE PROTEÍNAS | Ana Flávia Medeiros
 
Metabolismo de proteínas 
 Proteínas: conjunto de aminoácidos com ligação peptídica, contendo um grupo 
amino, carboxila, H, e radical que varia de aminoácidos 
 Degradação de proteínas: mucosa gástrica libera hormônio gastrina que 
estimula a secreção de ácido clorídrico (HCl), que faz o pH diminuir e a proteína 
desnatura; e também secreta pepsinogênio libera pepsina em baixo pH que 
cliva ligações peptídicas entre os aminoácidos da proteína 
 No intestino o baixo pH estimula a produção de secretina, que estimula o 
pâncreas a secretar bicabornato (neutraliza o pH) 
 A chegada de aminoácidos no intestino delgado estimula a produção do 
hormônio colecistocina que estimula a secreção de enzimas pancreáticas 
 A mistura de aminoácidos livres é transportada para dentro das células 
epiteliais do intestino vai para corrente sanguínea (vasos sanguíneos das 
vilosidades) tecidos 
 Degradação de proteínas celulares 
 A ubiquitina identifica/ sinaliza proteínas de destruição. O que determina se 
uma proteína será ubiquitinada é a sequência específica de aminoácidos, 
denominado degron. 
 Logo após a proteína ser ubiquitinada um grande complexo de 
proteases/proteossoma faz a quebra/ clivagem dessas proteínas. 
 Destino dos aminoácidos pós digestão pelo proteossoma ubiquitina é 
liberada, tem fragmentos peptídicos e libera aminoácidos. 
 Aminoácidos da quebra d as proteínas podem sintetizar outros tipos de 
proteína, ou podem ser quebrados em: 
 
 Catabolismo/degradação de aminoácidos- degradação de aminoácidos ocorre 
em situações de: 
 Síntese e degradação normal de proteínas celulares 
 Aminoácidos em excesso da dieta 
grupamento 
amino
eliminado pelo 
ciclo da ureia
esqueletos 
de carbono
síntese de ácidos 
graxos
Acetil-coa= ciclo 
de krebs-
produção de ATP
Acetil-CoA= 
síntese de glicose 
ou 
gliconeogênese
 
METABOLISMO DE PROTEÍNAS | Ana Flávia Medeiros
 Jejum ou diabetes melito não controlado= nessas situações é preciso fazer 
gliconeogênese para produzir glicose e os percussores são: aminoácidos, 
lactato e glicogênio 
 
 Remoção do grupo amino: 
 Proteínas degradadas em aminoácidos fígado transaminação enzimática 
 Transaminação enzimática: retira o grupo amino pela enzima amino-
transferase, e esse amino perdido é captado pelo α-cetaglutarato que forma 
glutamato 
 Desaminação oxidativa: o glutamato formado na transaminação enzimática vai 
para mitocôndria, perde o grupo amino (enzima glutamato desidrogenase), 
sofre oxidação (perde H que é captado pelo NAD NADH) e volta a ser α-
cetaglutarato 
 Aminoácidos degradados no músculo: Alanina perde grupamento amino 
forma piruvato; glutamina prede grupamento amino vira glutamato 
perde grupo amino forma α-cetaglutarato (desaminação oxidativa) 
 Degradação aminoácidos em outros tecidos: músculo usa aminoácidos de 
cadeia ramificada como fonte de energia durante o jejum ou exercícios 
prolongados 
 O nitrogênio (grupamento amino) da quebra dos aminoácidos precisa ser 
liberado de forma atóxica para ser absorvido pelo fígado e convertido em ureia; 
para nitrogênio sair do músculo e ir para fígado= transporte glutamina e 
alanina (amônia transportada no sangue) 
 Excesso de amônia é adicionada ao glutamato para formar glutamina que 
circula o sangue até chegar no fígado entra na mitocôndria hepática 
glutamina no fígado perde N e vira glutamato NH4+ (amônia) é liberado na 
mitocôndria pela enzima glutaminase 
Aminoácidos
grupo amino 
(NH3+)
carbonil-
fosfato ciclo da ureia
Ureia
esqueletos de 
carbono (α-
cetoácido)
convertido em 
oxaloacetato
glicose
síntese de 
lipídeos (ácidos 
graxos) 
ciclo de Krebs-
ATP
 
METABOLISMO DE PROTEÍNAS | Ana Flávia Medeiros
 Ciclo glicose-alanina: em contração vigorosa o músculo pega glicose e converte 
em piruvato e lactato pela glicólise (para produzir ATP) e produz também 
amônia pela degradação de proteínas tira grupo amino fica como 
glutamato pega grupo amino e converte em piruvato vira alanina 
(glutamato vira α-cetaglutarato) corrente sanguínea 
 Fígado piruvato gliconeogênese glicose corrente sanguínea 
piruvato ciclo 
 Excesso de glutamato: metabolizado pela mitocôndria dos hepatócitos 
 Glutamina na mitocôndria enzima glutaminase remove N fica como 
glutamato glutamato desidrogenase tira grupo amino fica como α-
cetaglutarato ou grupo amino se liga ao oxaloacetato e forma aspartato 
(doador de N). 
 Grupo amino se liga ao carbonoil-fosfato que se liga a ornitina= forma 
citrulina se liga ao aspartato (carrega N)= forma arginino-succinato é 
clivado formando fumarato (ciclo de K.--> oxaloacetato reposto) e arginina 
(convertida em ornitina se liga ao carbonil-fosfato ciclo da ureia) 
 Relação ciclo da ureia e gliconeogênese: carrbomoil-fosfato + citrulina= 
arginino-succinato que é clivado em arginina (ciclo da ureia) ou fumarato 
(convertido em malato oxaloacetato aspartato ou glicose) 
 Bicicleta de Krebs: ciclo de Krebs + ciclo da ureia + NADH (lançadeira malato-
aspartato 
 Regulação ciclo da ureia: quanto mais aminoácidos, mais excreção de ureia. 
Dieta rica em proteínas, em situações de jejum ou diabete em que tem a 
quebra de proteínas para gerar energia 
 Com o aumento de glutamato tem o acumulo, glutamato se liga ao Acetil-CoA 
(pode ser proveniente de esqueleto de carbono), glutamato + Acetil-CoA = 
acetilglutamato a enzima carbomoil-fosfato sintase é ativada e produz 
carbomil-fosfato ciclo da ureia 
 Defeito no ciclo da ureia: grupo amino não é excretado, causando o acúmulo de 
NH4+