3 Proteinas

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QUÍMICA DE PROTEÍNAS : PROTEÍNAS FIBROSAS 
Profa Lúcia H. Mendonça Vargas 
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&source=images&cd=&cad=rja&docid=eZqeoE3YGoGxYM&tbnid=_8_FAFSypoTJ-M:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.infoescola.com%2Fbioquimica%2Fproteinas%2F&ei=iNEMU9z4OqmvsATTu4C4Bg&bvm=bv.61725948,d.dmQ&psig=AFQjCNERwcL7TVScr0MXeHWHK0azTNc3cg&ust=1393435260063385
 
 
PROTEÍNAS 
São as macromoléculas mais versáteis nos 
 
sistemas vivos e servem para funções 
 
cruciais e essenciais de todos os processos 
 
biológicos. 
PROTEÍNAS 
Moléculas mais abundantes e funcionalmente 
diversas nos sistemas biológicos. 
Envolvidas em processos vitais 
 
Funções: 
 enzimática 
 sustentação 
 transporte 
 defesa 
comunicação - meio extra meio 
PROTEÍNAS : FUNÇÕES 
Classe Funcional Exemplos 
Enzimas (atividade Catalítica) Tripsina, fosfofrutoquinase, álcool desidrogenase 
Proteínas regulatórias Hormônios (Insulina) 
Proteínas de transporte Hemoglobina, soroalbumina, GLUT1 
Proteínas de armazenamento Ovoalbuminas, caseína, ferritina 
Proteínas contráteis/móveis Actina, miosina, tubulina 
Proteínas estruturais Colágeno, alfa-queratina, elastina 
Proteínas de proteção ou defesa Imonuglobulinas, trombina, fibrinogênio, toxinas 
bacterianas e vegetais (ricina) 
Outros Monelina (doce), resilina (elasticidade), proteínas de 
fixadoras (cola) 
PROTEÍNAS – PESO (ANIMAIS) 
MÚSCULO SANGUE PELE 
80%desidr 70%seco 90% 
 
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Estruturais: 
 Componentes do esqueleto celular (actina, 
tubulina, etc) e de sustentação (colágeno, 
elastina, etc) 
 
Dinâmicas: 
Enzimas (no metabolismo), Transporte de moléculas 
(hemoglobina), Mecanismos de defesa (imunoglobulinas), 
controle do metabolismo (alguns hormônios), processos 
contráteis (miosina), controle da expressão gênica 
(elementos da transcrição), etc. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO 
 
Quanto a Composição: 
• Proteínas Simples - Por hidrólise 
liberam apenas aminoácidos. 
 
• Proteínas Conjugadas - Por hidrólise 
liberam aminoácidos mais um radical não 
peptídico, denominado grupo prostético. 
Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, 
lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
CLASSIFICAÇÃO 
Quanto ao Número de Cadeias 
Polipeptídicas: 
Proteínas Monoméricas - Formadas por 
apenas uma cadeia polipeptídica. 
 
Proteínas Oligoméricas - Formadas por 
mais de uma cadeia polipeptídica; São as 
proteínas de estrutura e função mais 
complexas. 
 
CLASSIFICAÇÃO 
Quanto à Forma: 
Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos 
solventes aquosos com pesos moleculares muito 
elevados. Relacionam-se a função estrutural. 
 
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais 
complexa, são +/- esféricas. São geralmente 
solúveis nos solventes aquosos. Relacionam-se a 
função dinâmica. 
CLASSIFICAÇÃO 
De acordo com seu modo de interação com 
a membrana: 
 
proteínas integrais - interagem 
diretamente com a membrana; 
proteínas periféricas - associam-se às 
membranas ligando-se à superfície delas; 
proteínas ligadas a lipídeos 
 
PROTEÍNAS 
Proteínas são compostos formados 
por polímeros de aminoácidos. 
 
 Aminoácidos 
Peptídios 
 
Proteínas 
PROTEÍNAS 
A organização tridimensional das proteínas 
desde a sequencia de aminoácidos, passando 
pelo enovelamento da cadeia polipeptídica 
até a associação de várias cadeias, pode ser 
descrita em níveis estruturais de complexidade 
crescente: 
• Primária 
•Secundária 
•Terciária 
•Quaternária 
 
 
NÍVEIS ESTRUTURAIS 
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL 
CONFORMAÇÃO PROTÉICA 
Determinada pela seqüência de aas 
A estrutura espacial da proteína é resultante: 
 Do tipo de aminoácidos que a compõem 
 E como eles estão dispostos uns em relação aos 
outros; 
 
Função da proteína depende da estrutura 
 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
É a seqüência de aminoácidos existentes na 
molécula de uma proteína. 
É o nível de estrutura mais simples a partir do 
qual todos os outros derivam. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
É a disposição espacial que adquire a 
espinha dorsal da cadeia polipeptídica. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
A -hélice é mantida pelas pontes de H que 
se formam entre átomos de duas ligações 
peptídicas próximas. 
 
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA - - HÉLICE 
PROTEÍNA FIBROSA 
A hélice é comum porque nesse modelo as 
posições das ligações de hidrogênio estão 
otimizadas entre um H ligado ao NH3
+ e um O do 
COO- 
 
Cada ligação peptídica participa de ligação de 
hidrogênio, conferindo estabilidade. As cadeias 
laterais dos resíduos de aminoácidos dispõem-se 
no exterior da hélice. 
 
Para isso, todos os aminoácidos precisam ter o 
mesmo tipo de isomeria óptica (L ou D) 
• As α-queratinas são o componente principal da epiderme 
dos vertebrados e de estruturas relacionadas como 
cabelo, lã, chifres, unhas cascos, bicos e penas; 
• α-queratinas: duas ou três cadeias em α-hélice associam-
se lateralmente, formando longos cabos helicoidais, que 
reunidos formam fibrilas e fibras. 
• pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína de cadeias 
polipeptídicas ou fibrilas adjacentes: resistência; 
 
α Hélice 
RESTRIÇÕES QUE AFETAM A ESTABILIDADE DA -HÉLICE 
Repulsão eletrostática entre aminoácidos com grupos 
carregados 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Restrições que afetam a estabilidade da -hélice 
Massa e volume dos grupos R adjacentes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Restrições que afetam a estabilidade da -hélice 
Prolina: Tem uma cadeia lateral cíclica 
envolvendo o grupo amino há uma restrição dos 
movimentos. Por este motivo, a alfa-hélice sofre 
uma dobra a partir deste aminoácido, não 
podendo manter a estabilidade. 
http://www.google.com/url?sa=i&rct=j&q=alfa+helix+with+proline&source=images&cd=&cad=rja&docid=Jjdlxofof7u6oM&tbnid=3Rq-JVmGGBgjoM:&ved=0CAUQjRw&url=http%3A%2F%2Fwww.els.net%2FWileyCDA%2FElsArticle%2FrefId-a0003014.html&ei=gfhJUeWTGYSy2QW0wYCYCg&psig=AFQjCNHG1FQ9lpSMdWrIYNIPyYq4OfN36g&ust=1363888610641238
COMPOSIÇÃO DAS PROTEÍNAS FIBROSAS 
Estrutura do fio de cabelo 
α- HÉLICES 
α- QUERATINAS 
- Organização de um fio de cabelo; 
Fio de Cabelo 
- Escova e chapinha: alteram apenas as pontes de hidrogênio – interações fracas 
– efeito de curta duração; 
- Alisamento e enrolamento: alteram as ligações dissulfeto – interações 
fortes – efeito de longa duração; 
Adição de agente redutor 
- Ligações dissulfeto são responsáveis pela resistência das -queratinas – até 18% 
de resíduos de cisteína; 
α Hélice 
EXPLICAR O EFEITO DO PH NA 
CONFORMAÇÃO DO POLIPEPTÍDEO. 
O poliglutamato,um polipeptídio formado somente 
de resíduos de L-Glu, possui uma conformação em 
Alfa- hélice em pH 3,0 e quando em pH 7,0 assume 
uma conformação aleatória. 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
A folha  pregueada é mantida por 
pontes de H que se dispõem 
perpendicularmente `a espinha dorsal. 
 
- A cadeia peptídica na estrutura em folha  pregueada é quase completamente 
estendida;- As pontes de hidrogênio se formam 
entre diferentes partes de uma 
mesma cadeia dobrada sobre si 
própria (intracadeia) ou entre 
diferentes cadeias (intercadeia); 
- As cadeias laterias (R) estão 
projetadas para fora do plano da 
folha -hélice; 
- Pregueada 
- Pregueada 
Pode ser Paralela e AntiParalela 
EXEMPLOS DE PROTEÍNAS CONTENDO DIFERENTES 
PROPORÇÕES E ARRANJOS DE ELEMENTOS 
ESTRUTURAIS SECUNDÁRIOS 
 Hemoglobina Lisozima 
 Triose Fosfato 
Isomerase 
Proporção de α e β nas Proteínas 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA E PROPRIEDADES 
DAS PROTEÍNAS FIBROSAS 
•-hélice - queratina do cabelo 
 
•Conformação β – filamentos 
macios e flexíveis 
 
•Tríplice hélice do colágeno 
35% Gly, 11% Ala e 21% Pro e HyPro 
Proteína extracelular encontrado no tecido conjuntivo: tendões, 
cartilagens, matriz orgânica dos ossos, córnea dos olhos, matriz 
fibrosa da pele e vasos sanguíneos. 
 Função: força e resistência; 
 
 
 
 
Colágeno – Hélice tripla 
Aminoácidos não-padrões: 5-hidroxilisina e 4-hidroxiprolina 
 
Proteínas: Estrutura 
Tridimensional e 
Funções Biológicas 
- Estrutura em hélice com apenas 3 resíduos por 
volta (α-hélice – 3,6 resíduos por volta) – mais 
fina e estendida que uma α -hélice; 
- Alto conteúdo de resíduos de glicina (33%), 
prolina (13%), 4-hidroxiprolina (9%) e 5-
hidroxilisina (0,6%); 
- Apresenta regiões em do tripeptídeo Gly-X-Pro 
e Gly-X-Hyp – X é qualquer aminoácido; 
Colágeno 
EXPLICAR 
•O colágeno e formado por uma tríplice hélice 
35% Gly, 11% Ala e 21% Pro e HyP. 
 
Por que o colágeno não forma alfa- hélice? 
 
 
 
COLÁGENO 
- O tropocolágeno se organiza em fibrilas de 
colágeno – ligações covalentes intra e inter 
cadeia mantêm a as fibrilas de colágeno; 
Colágeno 
- As hélices do colágeno se organizam em 
feixes de 3 hélices – tropocolágeno; 
Estrutura do colágeno 
Resíduos 
de 
glicina 
Glicina- Junção firme entre as 3 cadeias 
em contato 
Resumo da Estrutura Secundária 
Níveis Estruturais de Proteínas