Nutrição e proteínas

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DESCRIÇÃO
Bases da alimentação e nutrição, Importância da utilização de proteínas na dieta adequada.
PROPÓSITO
Reconhecer que todo alimento tem função de nutrição no corpo humano e que a alimentação precisa ser completa, bem como a importância da
nutrição como ciência para a devida atuação profissional.
OBJETIVOS
MÓDULO 1
Reconhecer a nutrição como ciência
MÓDULO 2
Definir estrutura química, classificação e fontes alimentares de proteínas
MÓDULO 3
Definir funções biológicas, digestão, absorção e recomendação de consumo de proteínas
MÓDULO 4
Definir o metabolismo das proteínas e o ciclo da ureia
INTRODUÇÃO
A alimentação é um ato comum na rotina diária dos indivíduos essencial para a manutenção da vida. Neste tema, aprenderemos os conceitos básicos
da nutrição humana através da definição de alimentação e das normas da ciência da Nutrição. Para isso, definiremos alguns termos, identificaremos
os nutrientes e descreveremos as leis da alimentação. Estudaremos também a proteína, analisando sua composição química, descrevendo suas
funções biológicas, classificações, importâncias nutricionais, suas fontes alimentares e compreendendo o processo de digestão de proteínas no trato
gastrointestinal e utilização de aminoácidos no corpo humano.
MÓDULO 1
 Reconhecer a nutrição como ciência
CONTEXTUALIZAÇÃO
O ato de se alimentar é fundamental para manutenção da vida dos seres humanos, pois garante o abastecimento de substrato para o metabolismo
energético e promove o acesso a diversas substâncias necessárias para uma adequada nutrição do organismo. A escolha dos alimentos que serão
utilizados em uma dieta é relacionada à vivência individual, por isso os aspectos econômicos, culturais, sociais e regionais impactam diretamente no
consumo alimentar dos indivíduos. O nutricionista deve observar todos esses aspectos quando acompanha um paciente e, além disso, conhecer as
substâncias que existem nos alimentos e como elas irão influenciar na saúde do consumidor.
O glossário do Ministério da Saúde define nutrição como:
“O ESTADO FISIOLÓGICO QUE RESULTA DO CONSUMO E DA UTILIZAÇÃO BIOLÓGICA
DE ENERGIA E NUTRIENTES EM NÍVEL CELULAR.”
(BRASIL, 2007)
O conhecimento sobre a composição dos alimentos e das funções dos nutrientes no organismo será essencial para embasar o trabalho do profissional
de Nutrição.
 
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DEFINIÇÃO E CLASSIFICAÇÃO DOS NUTRIENTES
Para iniciar o estudo da nutrição humana, devemos definir e entender alguns conceitos que são fundamentais para a disciplina.
São eles:
 
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Nutrição: Segundo Cuppari (2014), pode ser descrita como a ciência que estuda os alimentos. Nesse contexto, o profissional da área terá
conhecimentos sobre a composição dos alimentos e de que forma seus nutrientes agem no organismo humano, desde o processo de digestão,
absorção e excreção, que estão relacionados ao sistema gastrointestinal, até a forma como eles interagem entre si e interferem no equilíbrio do
metabolismo corporal em relação à saúde e à doença.
 
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Alimentação: Algo comum na vida dos seres vivos. Em geral, nas primeiras horas de vida o ser humano já será alimentado para garantir o sustento do
seu organismo. Por isso, a descrição sobre o ato de se alimentar trata do processo em que os indivíduos adquirem do meio externo os alimentos que
estarão presentes na sua dieta diária, ou seja, eles não produzem endogenamente o seu próprio alimento e precisam recorrer às substâncias
disponíveis no meio em que vivem. Logo, alimentos são as substâncias de origem vegetal ou animal que fornecem nutrientes e energia aos seres
vivos para manutenção da vida.
 
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Nutrientes: Contidos nos alimentos ingeridos pelos seres humanos, os nutrientes desempenham funções específicas no organismo, desde a oferta de
substrato para o metabolismo energético, fornecendo combustível para a continuidade dos ciclos celulares, até o aporte de substâncias essenciais
para o adequado crescimento e reparação tecidual. Os nutrientes estão distribuídos em quantidades distintas nos mais diversos alimentos, por isso a
dieta habitual deve ser variada.
 
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Alimentação saudável: Termo mais abrangente, foi definida no Glossário Temático do Ministério da Saúde (2007) como padrão alimentar adequado
às necessidades biológicas e sociais dos indivíduos e de acordo com as fases do curso da vida. A alimentação adequada não pode ser exclusiva, deve
ser acessível, do ponto de vista físico e econômico. A qualidade nutricional da alimentação passa pela variedade de alimentos e cores, garantia de
sabor adequado, harmonia entre os alimentos e segurança do ponto de vista sanitário. A alimentação saudável leva em conta os aspectos sociais e
psicológicos (como cultura, religião, demografia, comportamento) que influenciam as práticas alimentares.
 ATENÇÃO
Não é possível encontrar, na natureza, um único alimento que sozinho contenha em sua composição todos
os nutrientes em quantidades adequadas para atender às demandas do organismo de um indivíduo adulto.
Portanto, a forma básica de garantir o adequado funcionamento do corpo humano é consumindo os
nutrientes disponíveis nos diversos grupos alimentares.
As substâncias nutritivas estão disponíveis em diversos grupos alimentares, tanto em vegetais quanto em alimentos de origem animal. Existe uma
grande variação na quantidade e no tipo de nutrientes presentes em cada alimento, de acordo com a forma de cultivo, plantio, tipo de solo, colheita,
tipo de ração que o animal consome, região na qual foi cultivado, armazenamento, transporte, beneficiamento, processo de industrialização e forma de
preparo desse alimento que será consumido. O cuidado com toda cadeia produtiva para que o alimento tenha qualidade ao ser servido ao consumidor
também é importante para garantir adequada oferta de nutrientes através da alimentação.
Para a saúde humana, os nutrientes podem ser classificados de acordo com a forma como são obtidos pelo organismo. Nesse contexto, os nutrientes
essenciais são aqueles que o corpo não é capaz de sintetizar em quantidades adequadas e devem estar presentes na alimentação diária. Já os
nutrientes não essenciais são as substâncias que o corpo produz em quantidades suficientes para atender suas necessidades metabólicas. Do ponto
de vista nutricional, os nutrientes podem ser classificados de acordo com a quantidade em que são exigidos diariamente pelo organismo humano.
 
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Macronutrientes: (proteínas, carboidratos e lipídios) São substâncias que fornecem energia para nosso organismo, representadas pelas quilocalorias
(Kcal), e que são necessárias em quantidades acima de 1g por dia.
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Micronutrientes: (vitaminas e minerais) São substâncias necessárias em quantidades mínimas que, no entanto, são essenciais para manutenção da
vida. Normalmente a quantidade necessária é abaixo de 1g por dia. Vitaminas e minerais não contêm Kcal, mas participam de reações chave para
produção de energia e estão envolvidos em diversos processos metabólicos.
Cada nutriente tem recomendações diárias de ingestão bem definidas que são baseadas no gênero e na faixa etária dos indivíduos, respeitando,
ainda, diferentes momentos fisiológicos e possíveis patologias em curso. O objetivo é atender à demanda corporal de maneira individual.
Para facilitar o entendimento desse conceito, é importante que você conheça algumas normas básicas de alimentação que foram propostas pelo
médico argentino Pedro Escudero e ficaram conhecidas como as 4 leis de Pedro Escudero.
LEIS DE PEDRO ESCUDEIRO
Pedro Escudero foi um médico argentino que criou a especialidade em Nutrição e propôs 4 Leis que apresentam orientações para uma prática
alimentar que garanta o funcionamento adequado do corpo humano. A alimentação deve promover crescimento, desenvolvimento, manutenção e
recuperação tecidual. As leis são descritas pela Associação Brasileira deNutrição (1991) como: lei da quantidade, qualidade, harmonia e adequação.
Clique nas abas para conhecer tais leis:
LEI DE QUANTIDADE
A ingestão de alimentos e nutrientes deve ser feita em quantidades suficientes para suprir a necessidade energética do corpo, respeitando a
individualidade. Ou seja, a energia proveniente das refeições deve estar bem distribuída de acordo com todos os nutrientes necessários para que o
organismo mantenha suas atividades metabólicas equilibradas. Exemplo: uma dieta restritiva pode comprometer a oferta de calorias e prejudicar o
fornecimento de energia para o organismo.
LEI DA QUALIDADE
A dieta deve ser variada, contendo alimentos de todos os grupos alimentares para fornecer todos os nutrientes necessários para o adequado
funcionamento do corpo. Em outras palavras, a oferta de alimentos deve garantir o acesso a todos os nutrientes essenciais. Exemplo: uma dieta
monótona e repetitiva tende a expor o indivíduo aos mesmos nutrientes frequentemente, podendo levar a deficiências de algumas substâncias que
estejam disponíveis em menor quantidade.
LEI DA HARMONIA
A harmonia preconiza o equilíbrio da ingestão de nutrientes. A quantidade de nutriente ingerida deve respeitar a proporção dos demais nutrientes
disponíveis na dieta. Para isso, não deve haver excesso de um nutriente e a ausência de outro. Os nutrientes devem estar em proporções adequadas,
principalmente com relação ao valor calórico. Um alimento em excesso, mesmo que considerado benéfico para saúde, pode prejudicar a oferta de
nutrientes dos demais alimentos.
LEI DA ADEQUAÇÃO
A alimentação deve ser adequada aos indivíduos, respeitando as características fisiológicas (como idade, gênero, atividade física, patologias etc.) e
questões socioeconômicas (como cultura, renda familiar, local de moradia, regionalidade, preferências etc.). As quantidades de nutrientes necessárias
diariamente variam individualmente, de acordo com gênero, idade e momento fisiológico.
CLASSIFICAÇÃO DOS ALIMENTOS
Os alimentos podem ser classificados de acordo com as funções que exercem no nosso organismo.
São eles:
ALIMENTOS ENERGÉTICOS
Os alimentos energéticos são aqueles que fornecem energia e kcal em quantidade significativa para o comensal. Esta função é desempenhada pelos
macronutrientes, principalmente pelos carboidratos, que são os substratos de energia mais eficientes para o corpo humano. Por exemplo, os
carboidratos são a principal fonte de energia para a musculatura esquelética durante a prática esportiva.
Os lipídios também são boas fontes de energia, já as proteínas, apesar de serem macronutrientes e fornecerem kcal para o metabolismo energético,
não têm como função primordial a oferta energética. O grupo dos cereais representa a principal fonte de alimentos energéticos na alimentação
cotidiana, e dentre os mais variados exemplos estão arroz, trigo, feijões, raízes e açúcares.
ALIMENTOS REGULADORES
Os alimentos reguladores exercem papéis fundamentais na atividade das reações químicas e metabólicas do organismo. São alimentos importantes
para regulação da adequada atividade metabólica corporal. Os micronutrientes, como vitaminas e minerais, exercem essa função de regulação, assim
como as fibras alimentares, a água e as proteínas. Os alimentos disponíveis no grupo das hortaliças e frutas são boas fontes de nutrientes
reguladores.
ALIMENTOS CONSTRUTORES
Os Alimentos construtores participam dos processos de construção de tecidos, ou seja, exercem função de estruturar e reparar diferentes tecidos
corporais, como pele, ossos, músculos, cartilagens, dentes. Os alimentos que exercem essa função são ricos em proteínas, que são nutrientes
encontrados em abundância em alimentos de origem animal (carnes bovinas, aves, ovos, peixes, leite e derivados), mas também são encontradas em
alguns alimentos de origem vegetal (como oleaginosas. Leguminosas e cereais). Além da proteína, esse grupo contempla aqueles alimentos ricos em
minerais que constituem diversos tecidos corporais (como o cálcio e ferro) e a água, que participa das reações enzimáticas do organismo.
A partir de 2014, o Guia Alimentar para a População Brasileira, disponibilizado pelo Ministério da Saúde, adicionou o que definiu como Regra de ouro
para alimentação, sugerindo que o consumidor prefira sempre alimentos in natura ou minimamente processados e preparações culinárias a
alimentos ultraprocessados. Isto é, o guia fortalece a necessidade de consumir alimentos mais próximos do seu estado natural e que tenham sofrido
menos processos dentro da indústria alimentícia.
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Fonte: Shutterstock.com
Os alimentos in natura são obtidos da natureza, diretamente dos vegetais e animais. São considerados naturais, pois são adquiridos para o consumo
sem ter sofrido nenhum tipo de alteração na sua composição química. Nesses alimentos, a conservação das suas características originais e de seus
nutrientes é maior do que nos alimentos produzidos industrialmente. Os alimentos minimamente processados são aqueles que sofreram poucas
alterações na sua composição original, sofrem mudanças durante a manipulação, como higienização, cortes, congelamento, entre outros, mas mantém
suas características próximas ao alimento natural.
Imagem: Shutterstock.com
Os alimentos processados recebem a adição de sal e açúcar em sua composição como forma de aumentar a conservação e vida de prateleira do
produto, como as conservas de legumes e frutas. E a fabricação dos alimentos ultraprocessados nas indústrias de grande porte envolve diversas
etapas e técnicas de processamento e adição de muitos ingredientes, incluindo sal, açúcar, óleos e gorduras e substâncias de uso exclusivamente
industrial, como corantes, conservantes, entre outros. Esses alimentos tendem a conter calorias em excesso, limitar a concentração de nutrientes e
ofertar uma composição nutricional desbalanceada, e podem impactar negativamente na cultura e hábitos de uma população, por isso seu consumo
diário é desencorajado.
Imagem: Shutterstock.com
Os alimentos in natura são obtidos da natureza, diretamente dos vegetais e animais. São considerados naturais, pois são adquiridos para o consumo
sem ter sofrido nenhum tipo de alteração na sua composição química. Nesses alimentos, a conservação das suas características originais e de seus
nutrientes é maior do que nos alimentos produzidos industrialmente. Os alimentos minimamente processados são aqueles que sofreram poucas
alterações na sua composição original, sofrem mudanças durante a manipulação, como higienização, cortes, congelamento, entre outros, mas mantém
suas características próximas ao alimento natural.
Os alimentos processados recebem a adição de sal e açúcar em sua composição como forma de aumentar a conservação e vida de prateleira do
produto, como as conservas de legumes e frutas. E a fabricação dos alimentos ultraprocessados nas indústrias de grande porte envolve diversas
etapas e técnicas de processamento e adição de muitos ingredientes, incluindo sal, açúcar, óleos e gorduras e substâncias de uso exclusivamente
industrial, como corantes, conservantes, entre outros. Esses alimentos tendem a conter calorias em excesso, limitar a concentração de nutrientes e
ofertar uma composição nutricional desbalanceada, e podem impactar negativamente na cultura e hábitos de uma população, por isso seu consumo
diário é desencorajado.
 SAIBA MAIS
As orientações sugeridas pelo Ministério da Saúde, a partir do guia alimentar e as leis de alimentação
propostas por Pedro Escudeiro, são norteadoras. A partir delas, o nutricionista pode adequar a dieta de seus
pacientes às suas necessidades fisiológicas, a fim de promover saúde através do adequado consumo de
alimentos e reduzir a incidência de doenças crônicas não transmissíveis.
Abordaremos todos os nutrientes já listados, desde sua estrutura química até sua função no organismo humano. O objetivo é que você saiba distinguir
as fontes alimentares e a melhor maneira de ofertar esses alimentos paragarantir o aporte adequado de todos os nutrientes em uma dieta diária.
A NUTRIÇÃO É UMA CIÊNCIA: UMA VISÃO DE PEDRO ESCUDERO
A especialista Monica Dalmacio fala sobre importância do trabalho pioneiro de Pedro Escudero no campo da Nutrição.
VERIFICANDO O APRENDIZADO
1. (FAUEL – 2016 – PREFEITURA DE ARAPONGAS – PR – NUTRICIONISTAS). EM 1937, PEDRO ESCUDERO, MÉDICO
ARGENTINO, CRIOU AS LEIS DA ALIMENTAÇÃO AINDA HOJE CONSIDERADAS A BASE DE UMA ALIMENTAÇÃO
SAUDÁVEL. RELACIONE CADA UMA DAS LEIS LISTADAS ABAIXO COM SUA RESPECTIVA DESCRIÇÃO PROPOSTA
POR PEDRO ESCUDERO. 
 
I. LEI DA QUANTIDADE 
II. LEI DA QUALIDADE 
III. LEI DA HARMONIA 
IV. LEI DA ADEQUAÇÃO 
 
( ) REFERE-SE AOS NUTRIENTES NECESSÁRIOS AO INDIVÍDUO. UMA ALIMENTAÇÃO COMPLETA INCLUI TODOS
OS NUTRIENTES PARA FORMAÇÃO E MANUTENÇÃO DO ORGANISMO. AS REFEIÇÕES DEVEM SER VARIADAS,
CONTEMPLANDO TODOS OS GRUPOS DE NUTRIENTES PARA O BOM FUNCIONAMENTO DO CORPO. 
( ) A ALIMENTAÇÃO DEVE SE ADEQUAR ÀS NECESSIDADES DO ORGANISMO DE CADA INDIVÍDUO, ÀS
ESPECIFICIDADES DE QUEM ESTÁ CONSUMINDO. OS CICLOS DA VIDA (INFÂNCIA, ADOLESCÊNCIA, ADULTO E
IDOSO), O ESTADO FISIOLÓGICO (GESTAÇÃO, LACTAÇÃO), O ESTADO DE SAÚDE (DOENÇAS), OS HÁBITOS
ALIMENTARES (DEFICIÊNCIA DE NUTRIENTES), E AS CONDIÇÕES SOCIOECONÔMICAS E CULTURAIS (ACESSO
AOS ALIMENTOS) SÃO FATORES QUE DEVEM SER CONSIDERADOS, POIS RESULTAM EM DIFERENTES
NECESSIDADES NUTRICIONAIS. 
( ) CORRESPONDE AO TOTAL DE CALORIAS E DE NUTRIENTES CONSUMIDO. OS ALIMENTOS DEVEM SUPRIR AS
NECESSIDADES DO INDIVÍDUO. DESSA FORMA, DEVE-SE ATENTAR PARA EXCESSOS E RESTRIÇÕES, POIS
AMBAS AS SITUAÇÕES SÃO PREJUDICIAIS AO ORGANISMO. 
( ) É A DISTRIBUIÇÃO E PROPORCIONALIDADE ENTRE OS NUTRIENTES, RESULTANDO NO EQUILÍBRIO. PARA
QUE O NOSSO ORGANISMO CONSIGA APROVEITAR OS NUTRIENTES, ESTES DEVEM SE ENCONTRAR EM
PROPORÇÕES ADEQUADAS NAS REFEIÇÕES, UMA VEZ QUE AS SUBSTÂNCIAS NÃO AGEM SOZINHAS, E SIM EM
CONJUNTO. 
 
ASSINALE A ALTERNATIVA QUE APRESENTA A SEQUÊNCIA CORRETA, DE CIMA PARA BAIXO.
A) IV – III – I – II
B) I – II – III – IV
C) III – IV – II – I
D) II – IV – I – III
E) I – III – IV - II
2. (COSEAC – 2015 – UFF – TÉCNICO DE LABORATÓRIO/ÁREA: ALIMENTOS). OS NUTRIENTES SÃO SUBSTÂNCIAS
QUÍMICAS QUE ESTÃO PRESENTES NOS ALIMENTOS E QUE POSSUEM DIVERSAS FUNÇÕES PARA UM BOM
FUNCIONAMENTO ORGÂNICO. PODEM SER CLASSIFICADOS DE ACORDO COM A FUNÇÃO QUE EXERCEM NO
NOSSO ORGANISMO EM CONSTRUTORES, REGULADORES E ENERGÉTICOS. SOBRE ESSA CLASSIFICAÇÃO, É
INCORRETO AFIRMAR QUE:
A) Os principais fornecedores de energia são os carboidratos e as proteínas.
B) Os energéticos são aqueles que possuem como principal função fornecer energia para as funções vitais básicas e para as atividades físicas.
C) Os reguladores são as vitaminas, minerais e fibras e auxiliam na regulação das funções bioquímicas do organismo.
D) Dentro do grupo dos energéticos encontram-se os lipídios, que são considerados energéticos extras e devem ser consumidos moderadamente.
E) Os construtores, como as proteínas, possuem a função de construir novos tecidos, promover o crescimento e ajudar para a resistência do
organismo às doenças.
GABARITO
1. (FAUEL – 2016 – Prefeitura de Arapongas – PR – Nutricionistas). Em 1937, Pedro Escudero, médico argentino, criou as Leis da
Alimentação ainda hoje consideradas a base de uma alimentação saudável. Relacione cada uma das leis listadas abaixo com sua respectiva
descrição proposta por Pedro Escudero. 
 
I. Lei da Quantidade 
II. Lei da Qualidade 
III. Lei da Harmonia 
IV. Lei da Adequação 
 
( ) Refere-se aos nutrientes necessários ao indivíduo. Uma alimentação completa inclui todos os nutrientes para formação e manutenção
do organismo. As refeições devem ser variadas, contemplando todos os grupos de nutrientes para o bom funcionamento do corpo. 
( ) A alimentação deve se adequar às necessidades do organismo de cada indivíduo, às especificidades de quem está consumindo. Os
ciclos da vida (infância, adolescência, adulto e idoso), o estado fisiológico (gestação, lactação), o estado de saúde (doenças), os hábitos
alimentares (deficiência de nutrientes), e as condições socioeconômicas e culturais (acesso aos alimentos) são fatores que devem ser
considerados, pois resultam em diferentes necessidades nutricionais. 
( ) Corresponde ao total de calorias e de nutrientes consumido. Os alimentos devem suprir as necessidades do indivíduo. Dessa forma,
deve-se atentar para excessos e restrições, pois ambas as situações são prejudiciais ao organismo. 
( ) É a distribuição e proporcionalidade entre os nutrientes, resultando no equilíbrio. Para que o nosso organismo consiga aproveitar os
nutrientes, estes devem se encontrar em proporções adequadas nas refeições, uma vez que as substâncias não agem sozinhas, e sim em
conjunto. 
 
Assinale a alternativa que apresenta a sequência correta, de cima para baixo.
A alternativa "D " está correta.
 
A alternativa D correlaciona corretamente as leis de alimentação propostas por Escudero. A Lei da Qualidade está relacionada a toda variedade de
nutrientes que o indivíduo precisa para a formação e manutenção adequada do seu organismo. A Lei da Adequação relaciona-se às necessidades
específicas de cada indivíduo, respeitando os ciclos da vida, o estado fisiológico e de saúde, os hábitos alimentares e as condições socioeconômicas e
culturais. Já a Lei da Quantidade trata dos excessos e restrições que são prejudiciais ao organismo e a Lei da Harmonia trata do equilíbrio, proporções
e combinações adequados na alimentação.
2. (COSEAC – 2015 – UFF – Técnico de laboratório/Área: Alimentos). Os nutrientes são substâncias químicas que estão presentes nos
alimentos e que possuem diversas funções para um bom funcionamento orgânico. Podem ser classificados de acordo com a função que
exercem no nosso organismo em construtores, reguladores e energéticos. Sobre essa classificação, é incorreto afirmar que:
A alternativa "A " está correta.
 
A afirmação está incorreta, pois descreve a proteína como um dos principais nutrientes com funções energéticas.
MÓDULO 2
 Definir estrutura química, classificação e fontes alimentares das proteínas
CONTEXTUALIZAÇÃO
O estudo dos macronutrientes será iniciado com a proteína, que é uma palavra de origem grega que significa protos, ou seja, primeiro ou primitivo. O
significado da palavra proteína nos traz a ideia de “importância primordial” ou “primeira importância”. Pela origem do termo, é possível perceber que
esse macronutriente é fundamental para o corpo humano. Na classificação dos alimentos apresentada no Módulo 1, as fontes proteicas estão entre os
nutrientes construtores, e assim participam de estruturas corporais (como os músculos) e estruturas celulares (como a parede das células), além de
contribuir com o fornecimento de energia, em menor proporção, estando presentes também nos alimentos energéticos e participando de reações
celulares com ação reguladora.
 
Foto: Shutterstock.com
No organismo, a proteína está bem distribuída em formas distintas nos mais diferentes tecidos corporais. Estima-se que pouco menos de 20% do peso
corporal de um adulto saudável seja constituído de elementos proteicos e a maior concentração dessas proteínas é encontrada na musculatura
estriada esquelética, que pode conter até 70% desse total de proteínas corporais.
As proteínas estão apresentadas em diferentes estruturas e possuem outras funções biológicas além da função estrutural e energética. Segundo Iom
(2005), devido ao seu importante papel no organismo, esse nutriente faz parte da dieta adequada e as recomendações atuais preconizam uma
ingestão entre 10% a 15% do valor energético.
ESTRUTURA QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
A proteína é uma molécula de proporções grandes, ou seja, tem alto peso molecular e é constituída pela ligação de diferentes estruturas menores, por
isso é chamada de macromolécula. A formação dessa estrutura peculiar é possível pela combinação de diferentes aminoácidos ligados entre si, que
são as substânciasconsideradas as unidades básicas de uma proteína inteira.
A estrutura das proteínas é considerada semelhante aos demais macronutrientes (carboidratos e lipídios) pela presença de átomos de carbono,
hidrogênio e oxigênio na molécula. A distinção da estrutura proteica das demais está na presença do nitrogênio, que se estima ocupar cercar de 16%
da estrutura química das proteínas.
A composição atômica geral de um aminoácido está representada na figura a seguir, e pode ser descrita normalmente pela presença de um carbono
central (C) ligado a uma molécula de hidrogênio (H) e associado a outras três estruturas, sendo um grupo amina formado pelo nitrogênio associado a
dois hidrogênios (-NH2), um grupo ácido carboxílico, também conhecido como ácido orgânico, formado por um carbono associado a um oxigênio e
uma hidroxila (-COOH), e uma cadeia lateral, que é representada como um grupo R, que pode ter formatos muito variados, ligações de cadeias
diversas e ocasionalmente a presença de substâncias como enxofre, fósforo, cobalto e ferro.
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 1: Representação de um aminoácido.
De acordo com McArdle (2019), o nosso corpo necessita de 20 aminoácidos específicos, cada um deles apresenta um grupo amina (NH2) de
carga elétrica positiva em uma extremidade da molécula e um grupo ácido orgânico (COOH) de carga elétrica negativa na outra. A associação entre o
grupo ácido e o grupo amino de dois aminoácidos recebe o nome de ligação peptídica, formando grupamento amida (carbonila C=O - associada a um
nitrogênio - N) e ocorrendo liberação de água (H2O).
Veja a representação de um peptídeo, estrutura que tem pelo menos uma ligação peptídica entre dois aminoácidos:
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 2: Representação de uma ligação peptídica.
As proteínas formam estruturas diferentes de acordo com as ligações peptídicas feitas entre os aminoácidos. Segundo Cozzolino & Cominetti, 2013, as
proteínas apresentam quatro formas estruturais designadas como primária, secundária, terciária e quaternária, e as estruturas mais complexas
sofrem um enovelamento da cadeia com o objetivo de reduzir a exposição de aminoácidos hidrofóbicos (que não se dissolvem em água) e aumentar a
concentração de aminoácidos hidrofílicos (que se dissolvem em água) na superfície da proteína.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É uma estrutura simples, de configuração linear, constituída pela união de diferentes aminoácidos, formando uma cadeia que pode conter vários
peptídeos chamada de cadeia polipeptídica.
A forma como os aminoácidos estarão ligados entre si em uma cadeia simples vai determinar a função biológica que essa estrutura exercerá no corpo.
Os aminoácidos são estruturas com conformação geral similar, por isso, em uma estrutura primária, é esperado que o primeiro aminoácido da cadeia
apresente o grupamento amino livre, isto é, o NH2 do primeiro aminoácido da cadeia não estará envolvido com a ligação peptídica. Essa estrutura é
conhecida como amino-terminal ou N-terminal. O último aminoácido da cadeia terá seu grupamento amino envolvido em uma ligação peptídica, mas
terá o grupamento carboxílico livre. Esse aminoácido será conhecido como carboxi-terminal ou C-terminal, pois a COOH não está envolvida em
nenhuma ligação peptídica.
Temos em destaque, na próxima figura, a representação tridimensional do grupo amida, formado na ligação peptídica, e nas extremidades da cadeia é
possível observar a estrutura N terminal à esquerda da cadeia polipeptídica e a estrutura C-terminal no final da cadeia à direita.
Veja a estrutura química (em baixo) e a estrutura tridimensional (em cima) de uma ligação peptídica entre a alanina e um aminoácido adjacente
representando uma estrutura primária:
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 3: Representação tridimensional do grupo amida.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A cadeia primária sofre torções provocadas por diferentes cargas elétricas em sua composição. Segundo Cozzolino e Cominetti (2013), a presença de
aminoácidos com diferentes polaridades induz a rotação nos ângulos formados entre os átomos que compõem o peptídeo. A estrutura secundária
pode ser apresentada em duas formas distintas dentro de sua molécula: α-hélice e β-pregueada.
Α-HÉLICE
A estrutura alfa-hélice ou helicoidal, recebe esse nome pelo formato que ela apresenta espacialmente, semelhante a uma hélice ou uma mola. Isso
ocorre devido a uma torção que a cadeia de proteínas sofre. Essa mudança de ângulo acontece pela ligação peptídica, que sofre a ação de pontes de
hidrogênio entre o oxigênio do grupamento carboxila e o hidrogênio do grupamento amino de dois aminoácidos. Veja a representação dessa
configuração espacial:
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 4: Representação de uma estrutura secundária em α-hélice.
Β-PREGUEADA
A forma β-pregueada é resultado da presença de pontes formadas pela união dos hidrogênios de duas partes da cadeia de proteínas levando a uma
torção semelhante à de folhas dobradas sobre si mesmas. Veja a representação:
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 5: Representação de uma folha beta pregueada e suas pontes de hidrogênio.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
É uma cadeia peptídica formada pela união de diversas estruturas secundárias. Essa característica permite o enovelamento da molécula, que assume
uma disposição tridimensional parecida com uma estrutura globular. Cozzolino e Cominetti, (2013) afirmam que a estrutura globular é mantida por
meio de diversos tipos de interações, como as eletrostáticas, as hidrofóbicas, as forças de Van der Waals e as pontes de hidrogênio.
Todas as proteínas apresentam a estrutura terciária em sua composição, algumas apresentam uma única cadeia polipeptídica, como pode ser
observado na Figura 6, a qual representa a estrutura tridimensional da mioglobina, que é uma proteína globular presente no músculo esquelético com
função de acumular oxigênio. Enquanto outras proteínas são formadas por mais de um tipo de cadeia em sua estrutura, como pode ser observado na
Figura 7, a qual representa a estrutura tridimensional da hemoglobina, que é a proteína presente no interior das células sanguíneas com função de
transporte de oxigênio.
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 6: Estrutura 3D da mioglobina.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
É descrita como um rearranjo de cadeias polipeptídicas, ou seja, as cadeias de aminoácidos sofrem ligações entre si a fim de proteger a parte
hidrofóbica da proteína. A estrutura quaternária tem em sua composição as cadeias polipeptídicas e outras estruturas não proteicas que
porventura podem estar envolvidas na composição da molécula. Essas ligações mudam a conformação especial da molécula e o arranjo formado por
várias cadeias polipeptídicas formam a estrutura quaternária (Figura 7).
 
Imagem: Wikimedia/Domínio público
 Figura 7: Estrutura 3D da hemoglobina.
Como descrito por Campbell & Farrel (2007), a configuração espacial final das proteínas, estrutura terciária ou quaternária, é constante e determinante
das funções biológicas por elas exercidas. As torções no ângulo das ligações peptídicas entre os aminoácidos formam um enovelamento necessário
para proteção da parte hidrofóbica da proteína. Assim, as proteínas podem apresentar uma configuração globular (proteínas globulares), que tem
como característica a solubilidade em água, devido à exposição dos compostos hidrofílicos. São exemplos de proteínas globulares a mioglobina e
hemoglobina descritas anteriormente.
As ligações peptídicas variam entre si, e o enovelamento pode não ser suficiente para proteger a parte hidrofóbica da cadeia proteica. Por isso,
algumas proteínas apresentam uma característica cilíndrica, chamadas de proteínas fibrosas, são rígidas, resistentes e elásticas, devido ao arranjo da
molécula que apresenta impermeabilidade em água, por isso possuem funções estruturais. O colágeno (proteína importante da constituição do tecido
conjuntivo) e a queratina (proteína presente em abundância na epidermedos seres humanos e constituinte dos cabelos) são exemplos de proteínas
fibrosas.
Veja a representação das 4 estruturas proteicas:
 
Imagem: Shutterstock.com
 Figura 8: Representação das estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
As proteínas podem ser classificadas de acordo com as substâncias que compõem a cadeia peptídica, ou seja, uma proteína simples, chamada de
homoproteína, apresenta apenas aminoácidos ligados entre si ao longo da cadeia. As heteroproteínas são definidas como proteínas complexas, pois
os aminoácidos ao longo da cadeia podem estar associados a outras substâncias não proteicas, como as lipoproteínas, que são formadas pela
associação de moléculas de proteínas a diferentes lipídios dietéticos e têm função de transportar gorduras nos meios líquidos corporais. O HDL e o
LDL são lipoproteínas bem conhecidas e popularmente chamadas de colesterol bom e ruim respectivamente.
As cadeias de proteínas podem ser classificadas, ainda, de acordo com a quantidade de aminoácidos existente e o número de ligações formadas entre
eles.
Um dipeptídeo representa a ligação entre dois aminoácidos, com presença de uma ligação peptídica; um tripeptídeo, é a união entre três aminoácidos,
com presença de duas ligações peptídicas; e um tetrapeptídeo, é a ligação entre 4 aminoácidos, com três ligações peptídicas na cadeia. Um
oligopeptídeo em geral é representado por cadeias médias de aminoácidos, com pelo menos 10 unidades associadas. As grandes cadeias de
aminoácidos, contendo acima de 50 unidades, são normalmente as proteínas que têm funções biológicas e classificadas como polipeptídios.
Os aminoácidos podem ser categorizados, do ponto de vista nutricional, de acordo com a necessidade de ingestão na dieta humana. Como vimos,
algumas substâncias são classificadas como essenciais, devido à incapacidade do organismo em produzi-las para o próprio sustento, devendo, então,
ser consumidas via alimentação.
Dentre os 20 aminoácidos necessários para o ser humano, oito são considerados indispensáveis, ou essenciais para adultos saudáveis (em crianças
podem ser considerados nove aminoácidos essenciais), eles serão descritos na Tabela 1. Portanto, um aminoácido essencial (ou indispensável) é
aquela substância que nosso corpo não é capaz de sintetizar o esqueleto carbônico e precisa ser ingerida via alimentação para garantir adequado
aporte nutricional.
Os aminoácidos dispensáveis, ou não essenciais, são tão importantes quanto os essenciais, e o termo na verdade se refere à capacidade do
organismo de produzir essas substâncias a partir de compostos já disponíveis e em quantidades suficientes para atender à demanda
corporal.
Ainda nesse contexto, existe a classificação de aminoácidos condicionalmente essenciais. Essas substâncias podem ser requeridas pelo organismo
em maiores quantidades devido a determinadas condições fisiológicas ou patológicas. Em condições normais, o corpo poderia sintetizar esses
aminoácidos, no entanto, em alguns momentos, a produção endógena pode estar aquém da necessidade metabólica, precisando ser ofertados na
dieta habitual.
Tabela 1: Classificação dos aminoácidos indispensáveis, dispensáveis e condicionalmente indispensáveis na alimentação humana
Indispensáveis Dispensáveis Condicionalmente indispensáveis
Isoleucina Alanina Glutamina
Leucina Ácido Aspártico Glicina
Lisina Asparagina Serina
Metionina Ácido Glutâmico Prolina
Fenilalanina Tirosina
Treonina Cisteína e Cistina
Triptofano Taurina
Valina **Arginina
*Histidina
(*) Histidina não é sintetizada por lactentes. (**) Arginina tem síntese e é limitada em crianças. Autor: Adaptado de OLIVEIRA et al. 1998.
A ausência de qualquer um dos 20 aminoácidos necessários para a síntese de novas proteínas no corpo humano irá influenciar negativamente no
crescimento, desenvolvimento e reparo tecidual.
 SAIBA MAIS
Os aminoácidos não essenciais em geral estão presentes em quantidades significativas para suprir a taxa de
utilização corporal. No entanto, o consumo de uma dieta pobre em aminoácidos essenciais está associado ao
surgimento da desnutrição proteica e pode comprometer o desenvolvimento, crescimento e surgimento dos
caracteres sexuais em crianças e adolescentes e ainda levar a falência de órgãos vitais em casos graves de
desnutrição em todas as faixas etárias.
FONTES ALIMENTARES DE PROTEÍNAS
Os aminoácidos essenciais estão bem distribuídos nos alimentos que compõem a dieta humana. Tanto alimentos de origem vegetal como de origem
animal fornecem quantidades significativas de aminoácidos indispensáveis ao organismo. Em geral, os animais não são capazes de produzir todos os
aminoácidos essenciais e consomem via alimentação a maior parte de suas proteínas.
No reino vegetal, todos os aminoácidos indispensáveis são sintetizados pela incorporação de nitrogênio presente no solo de cultivo, além de outros
compostos orgânicos. A síntese de novas proteínas em animais e nos seres humanos só será possível na presença de todos os aminoácidos
essenciais necessários para o metabolismo proteico. Nesse contexto, as proteínas dietéticas podem ser divididas em proteínas completas e
incompletas., descrito por McArdle (2019):
Proteínas completas provêm de alimentos que contêm todos os aminoácidos essenciais na quantidade e razão corretas para manter o equilíbrio
nitrogenado e possibilitar o crescimento e reparo de tecidos. Em geral, as fontes de proteínas completas são alimentos de origem animal como carnes
bovinas, de aves e de peixes, ovos e leites.

Proteínas incompletas são deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais na sua composição química. As fontes de proteínas vegetais são
consideradas incompletas em aminoácidos essenciais, como leguminosas, cereais, oleaginosas e sementes.
A Tabela 2 descreve a quantidade em gramas (g) de proteínas disponível em cada 100 gramas de alguns alimentos de origem vegetal e animal.
Tabela 2. Conteúdo de proteínas e valor calórico por 100g de diferentes alimentos.
Alimento Quantidade (g/ml) Energia (Kcal) Proteína (g)
Arroz integral cozido 100 124 2,6
Aveia em flocos 100 394 13,9
Carne bovina acém cru 100 132 19,4
Carne bovina fígado cru 100 141 20,7
Castanha-do-pará crua 100 643 14,5
Ervilha em vagem 100 88 7,5
Feijão preto cru 100 324 21,3
Frango peito cru 100 119 20,6
Lentilha crua 100 339 23,2
Milho-verde cru 100 138 6,6
Noz crua 100 620 14,0
Ovo de galinha cru 100 143 13,0
Pescada filé crua 100 107 16,7
Soja, farinha 100 404 36,0
Autor: Adaptado de TACO, 2011.
 ATENÇÃO
A qualidade das proteínas está relacionada com o conteúdo de aminoácidos essenciais disponíveis em sua
composição. Como visto na tabela, alguns alimentos têm maior conteúdo de proteínas na composição que
outros. Por isso, diferentes testes foram propostos para definir a qualidade de uma proteína. Esses testes
muitas vezes foram conduzidos em experimentos com animais devido ao grande controle de variáveis
necessárias para a credibilidade dos experimentos.
Baseado nesses experimentos, surgiu o conceito de proteína de referência, em que a ovoalbumina (principal proteína do ovo), foi considerada a
proteína mais completa devido à grande quantidade de aminoácidos essenciais disponíveis nesse alimento. As demais proteínas animais tendem a
apresentar uma concentração aminoacídica próxima à observada no ovo. No entanto, as proteínas vegetais apresentam carência em um ou mais
aminoácidos essenciais quando comparadas à ovoalbumina. Dessa conclusão surgiu o termo conhecido como aminoácido limitante, sendo este o
aminoácido que está presente em concentrações menores em alimentos de origem vegetal quando comparados com a proteína de referência.
 
Foto: Shutterstock.com
 Figura 9: Fontes alimentares de proteínas.
Diferentes testes para definir a qualidade de uma proteína foram propostos baseados em experimentos in vivo, normalmente feitos com roedores. A
seguir, serão apresentados alguns cálculos descritospor Cozzolino e Cominetti (2013):
ESCORE QUÍMICO
O escore químico é expresso em porcentagem e considera a proteína de referência (ovoalbumina). O teste compara o aminoácido que está presente
em menor concentração (aminoácido limitante) em determinada proteína que está sendo testada (proteína teste) com a ovoalbumina.
ESCORE =MG DE AMINOÁCIDOS POR G DE PROTEÍNA TESTADA MG DE AMINOÁCIDO
 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal
Exemplo: O Escore químico do ovo é 100 para todos os aminoácidos essenciais. A aveia é limitante no conteúdo de lisina, e seu escore químico é 51.
Isso significa que o conteúdo de lisina na aveia é 51% menor que o encontrado no ovo.
RAZÃO DE EFICIÊNCIA PROTEICA
A Razão de eficiência proteica (PER) avalia o ganho de peso de um sujeito em relação ao consumo de uma fonte alimentar de proteínas durante o
período que o teste for realizado.
PER = GANHO DE PESOQUANTIDADE DE PROTEÍNA INGERIDA 
 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal
VALOR BIOLÓGICO
O valor biológico (VB) representa a quantidade de nitrogênio ingerido via dieta que será absorvida no intestino e ficará retida no organismo. A
avaliação é feita pela diferença entre o nitrogênio ingerido e o excretado pelas fezes e urina. A conversão de proteínas em nitrogênio considera que
cada unidade de proteína equivale a 1 unidade de nitrogênio multiplicada por 6,25.
VB = N RETIDO = [N INGERIDO] –
 [Δ N FECAL] - [Δ N URINÁRIO] N ABSORVIDO [N INGERIDO] – [Δ N FECAL]
 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal
(Δ = o valor total de N perdido nas fezes e na urina em 24 horas; N = nitrogênio)
PDCAA’S
O método de escore conhecido como PDCAA’S (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score), que significa digestibilidade proteica corrigida pelo
escore do aminoácido) é adotado atualmente como método padrão para classificar a qualidade da proteína dietética.
PDCAAS (%) =
 MG DO AA LIMITANTE EM 1G DE PROTEÍNA TESTE X DIGESTIBILIDADE VERDADEIRA (%) X
 Atenção! Para visualização completa da equação utilize a rolagem horizontal
Esse modelo de referência foi proposto pela a Organização das Nações Unidas para Agricultura e Alimentação e a Organização Mundial da Saúde
(FAO/OMS) em 1989, baseado nas necessidades de aminoácidos essenciais de crianças pré-escolares e sugere que a qualidade da proteína possa
ser medida a partir da relação entre a quantidade do aminoácido limitante disponível no alimento teste e a sua digestibilidade verdadeira (a forma
como essa proteína é absorvida e digerida no trato gastrointestinal). Em geral, a digestibilidade verdadeira de uma proteína é determinada em
experimentos laboratoriais em animais de pequeno porte.
 RESUMINDO
A partir dessas análises, as fontes proteicas podem ter sua qualidade determinada, sendo o ovo considerado
a fonte de proteína de maior qualidade seguido das proteínas disponíveis em alimentos de origem animal. No
reino vegetal, as proteínas da soja fornecem todos os aminoácidos indispensáveis em sua composição, os
demais alimentos desse grupo apresentam ausência de um ou mais aminoácidos.
Em leguminosas como feijão, os aminoácidos sulfurados, metionina e cisteína, são descritos como limitantes devido ao baixo conteúdo em relação à
proteína de referência. Em alguns cereais, como trigo, milho e arroz, o aminoácido limitante é a lisina. Essa observação é importante, pois
consumidos isoladamente eles seriam proteínas incompletas, no entanto, quando estão misturados em uma refeição, os aminoácidos
existentes se complementam fornecendo uma proteína completa.
Os grupos alimentares têm a composição de aminoácidos bem diversificada. Em uma dieta mista, o consumo de diferentes fontes proteicas que
forneça aminoácidos indispensáveis em quantidades adequadas contribuirá para o consumo de um alimento de alto valor nutricional. Por isso, o
consumo ao longo do dia deve ser baseado na oferta de diferentes fontes de aminoácidos essenciais, sejam elas provenientes de alimentos derivados
de animais ou vegetais.
 SAIBA MAIS
Uma dieta baseada apenas em proteína dietética de origem animal tende a contribuir com o aumento do
colesterol total e consumo excessivo de gordura saturada, estando relacionada com o aumento da incidência
de doenças crônicas não transmissíveis (DCNT).
No caso dos vegetarianos estritos ou veganos, que retiram todos os alimentos de origem animal da dieta diária, a associação de fontes vegetais de
proteínas é suficiente para suprir a demanda por aminoácidos essenciais, desde que sejam ofertadas diferentes fontes de aminoácidos, respeitando a
recomendação de consumo de proteínas a cada 24 horas.
A IMPORTÂNCIA DO CONSUMO PROTEICO NA QUALIDADE
NUTRICIONAL DA ALIMENTAÇÃO
A especialista Renata Baratta aborda uma visão química das proteínas e a importância do consumo de arroz e feijão.
VERIFICANDO O APRENDIZADO
1. PARA QUE UMA CÉLULA POSSA PRODUZIR SUAS PROTEÍNAS, ELA PRECISA DE AMINOÁCIDOS, QUE PODEM
SER OBTIDOS DE DUAS FORMAS: INGERIDOS EM ALIMENTOS RICOS EM PROTEÍNAS OU PRODUZIDOS PELAS
CÉLULAS A PARTIR DE OUTRAS MOLÉCULAS ORGÂNICAS. NAS ALTERNATIVAS ABAIXO, MARQUE
RESPECTIVAMENTE COMO SÃO CHAMADOS OS AMINOÁCIDOS QUE UM ORGANISMO NÃO CONSEGUE
PRODUZIR, E COMO SÃO CHAMADOS OS AMINOÁCIDOS PRODUZIDOS A PARTIR DE OUTRAS SUBSTÂNCIAS.
A) Aminoácidos indispensáveis e aminoácidos essenciais
B) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais
C) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários
D) Aminoácidos globulares e aminoácidos não essenciais
E) Aminoácidos essenciais e aminoácidos dispensáveis
2. A FORMA DA ESTRUTURA DE UMA PROTEÍNA NA QUAL O GRUPO AMINO (NH) DE UM MONOÁCIDO INTERAGE
COM O GRUPO CARBONILA (C=O) DE OUTRO AMINOÁCIDO POR MEIO DE INTERAÇÕES DE HIDROGÊNIO,
RESULTANDO EM UMA ESTRUTURA COM O FORMATO DE HÉLICE OU DE FOLHAS DE PAPEL DOBRADAS, É
DENOMINADA DE:
A) Estrutura primária
B) Estrutura secundária
C) Estrutura terciária
D) Estrutura quaternária
E) Estrutura padrão
GABARITO
1. Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em
alimentos ricos em proteínas ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas abaixo, marque
respectivamente como são chamados os aminoácidos que um organismo não consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos
produzidos a partir de outras substâncias.
A alternativa "E " está correta.
 
Os aminoácidos que um organismo não consegue produzir são chamados de essenciais ou indispensáveis, enquanto os aminoácidos produzidos a
partir de outras substâncias são chamados de não essenciais ou dispensáveis.
2. A forma da estrutura de uma proteína na qual o grupo amino (NH) de um monoácido interage com o grupo carbonila (C=O) de outro
aminoácido por meio de interações de hidrogênio, resultando em uma estrutura com o formato de hélice ou de folhas de papel dobradas, é
denominada de:
A alternativa "B " está correta.
 
Apenas nas proteínas de estrutura secundária é que temos a interação entre o grupo NH e o grupo C=O, formando uma hélice.
MÓDULO 3
 Definir funções biológicas, digestão, absorção e recomendação de consumo de proteínas
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS
A ingestão de fontes proteicas a partir de uma dieta balanceada irá fornecer aminoácidos que serão utilizados em diferentes funções no corpo humano.
Os aminoácidos participam da síntese de novas proteínas, processo que chamamos de anabolismo, sofrem degradação para participar do
metabolismo energético, processo chamado de catabolismo, e ainda participam da síntese de compostos de pequeno peso molecular que serão
fundamentais para reações celulares diversas. Como descrito por McArdle (2019), o plasma sanguíneo, o tecido visceral e o músculo constituem
as três principais fontes de proteínas corporais.
No Módulo 2, apresentamos as estruturas das proteínas, e observamos as proteínas fibrosase globulares. Devido à característica diferente de cada
conformação estrutural, essas proteínas exercem funções distintas. As proteínas fibrosas são estruturais, e participam da formação da pele,
ossos, tendões, ligamentos, cabelos e pelos, sendo o colágeno um exemplo de uma proteína com função estrutural.
As proteínas globulares são solúveis nos fluidos corporais. Elas sofrem um enovelamento que protege os compostos hidrofóbicos da molécula, e isso
confere a característica arredondada. Entre as proteínas globulares, estão diversas enzimas que catalisam reações químicas e participam da
regulação do catabolismo de nutrientes como substrato para o metabolismo energético.
Os aminoácidos fornecem compostos nitrogenados (nitrogênio) e sulfurados (enxofre) ao organismo, além de serem fonte de energia equivalente aos
carboidratos e fornecerem 4kcal a cada g de proteína ingerida. No entanto, a função energética não é a principal exercida por esse nutriente, a
metabolização de proteínas visando o fornecimento de energia aumenta consideravelmente o gasto energético corporal quando comparado ao
consumo de carboidratos.
De acordo com Biesek e colaboradores (2015), uma condição fundamental para se garantir adequada utilização pelo organismo da proteína ingerida é
satisfazer as necessidades energéticas. Nesse caso, a carência de energia poderá desviar as proteínas de todas as outras funções biológicas em
benefício do sistema energético. As principais funções biológicas das proteínas serão descritas resumidamente a seguir com exemplos em cada caso:
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS
São o principal componente da massa celular e estão presentes na estrutura do esqueleto, musculatura, tecidos conjuntivos e epiteliais e tecidos
nervosos. Já citamos o colágeno e a queratina como proteínas estruturais, além dessas, temos a elastina (fibras que fornecem elasticidade aos
tecidos) e os proteoglicanos (macromolécula presente na matriz extracelular que controla reações e sinaliza a entrada de outras moléculas na célula).
CATALISADORES BIOLÓGICOS
Algumas proteínas globulares são exemplos de enzimas que atuam como catalisadores de reações químicas, como as ribonucleases (enzimas que
aceleram as reações de degradação do RNA em menores compostos), tripsina, lipase e amilase (enzimas digestivas que catalisam reações de
hidrólise dos macronutrientes).
TRANSPORTE DE NUTRIENTES E METABÓLITOS
Algumas proteínas atuam transportando substâncias através das membranas biológicas e nos fluidos corporais. A hemoglobina e a mioglobina são
exemplos de proteínas transportadoras de oxigênio. As lipoproteínas como HDL, LDL e VLDL atuam no transporte de triglicerídeos, colesterol e
vitaminas lipossolúveis. A albumina presente no soro carrega compostos orgânicos como ácidos graxos livres e medicamentos ingeridos.
PROTEÍNAS REGULADORAS E PROTEÍNAS DE DEFESA
Aqui destacamos as proteínas que atuam como hormônios e anticorpos. Insulina (hormônio que atua no controle da glicemia) e GH ou somatotrofina (o
hormônio do crescimento) são exemplos de peptídeos reguladores. Glicoproteínas ou imunoglobulinas são tipos de anticorpos que atuam na defesa do
organismo que podem ser encontradas no plasma.
PROTEÍNAS ESPECIALIZADAS
Como as proteínas contráteis actina e miosina, que são as fibras musculares mais abundantes e são responsáveis pela ação contrátil da musculatura
esquelética. E as proteínas envolvidas na coagulação do sangue, como trombina, fibrina e fibrinogênio.
FORNECIMENTO DE ENERGIA
O esqueleto carbônico proveniente da degradação dos aminoácidos serve como substrato para o metabolismo energético, no ciclo do ácido cítrico
(ciclo de Krebs), na gliconeogênese e na cetogênese.
Exercendo tantas funções biológicas primordiais, as proteínas influenciam diretamente o crescimento e desenvolvimento do organismo na infância e
mantêm o equilíbrio corporal na fase adulta, garantindo um adequado estado nutricional. A deficiência de proteínas influencia negativamente o estado
nutricional dos indivíduos, podendo contribuir para a desnutrição.
DIGESTÃO DA PROTEÍNA E ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS
A proteína dietética é digerida e absorvida quase que completamente e esse processo fornece aporte contínuo de aminoácidos para o corpo humano.
Os enterócitos (células intestinais) não absorvem proteínas inteiras, dessa forma, o objetivo final da digestão é liberar aminoácidos livres, dipeptídeos
e tripeptídeos a partir da proteína dietética para que sejam absorvidas no intestino.
 
Foto: Shutterstock.com
 Figura 10: Representação ilustrativa da digestão das proteínas
 

O processo de digestão das proteínas difere dos demais macronutrientes. Na boca, a mastigação vai ser importante para reduzir o tamanho da
proteína e umedecer o alimento com a saliva, para facilitar a deglutição, no entanto, não há digestão de proteínas na boca, pois não existem enzimas
específicas para tal finalidade no local.
A digestão das proteínas é iniciada com a chegada do bolo alimentar ao estômago, o órgão é responsável pela secreção do suco gástrico, que irá
liberar ácido clorídrico (HCl) e o pepsinogênio. A acidificação do meio estomacal ocorre pela liberação de íons H+M e posterior redução do pH com o
objetivo de reduzir a colonização por microrganismos potencialmente patogênicos e permitir a ativação do pepsinogênio em pepsina, principal enzima
que atua na desnaturação de proteínas.


O suco gástrico é liberado pela ação da gastrina, e atua na sinalização da liberação da colecistocinina (CCK) no duodeno, um hormônio
gastrointestinal que estimula a contração da vesícula biliar e a secreção de enzimas pancreáticas e intestinais. A atividade da pepsina termina quando
o quimo passa do estômago para o duodeno e se mistura com o suco pancreático de pH alcalino no intestino delgado.
 
Imagem: Wikimedia/domínio publico
 Figura 11: Ilustração do trato gastrointestinal.
 

O processo de digestão continua no intestino delgado com a liberação do suco pancreático que permite a ação das enzimas produzidas pelo pâncreas,
como: tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipeptidase. Essas enzimas têm ação bem específicas para desnaturar ligações peptídicas de diversos
aminoácidos. A chegada do quimo ao duodeno ainda estimula a liberação da secretina, que estimula a secreção de bicarbonato para permitir a
alcalinização do pH e inibe a secreção de suco gástrico.
• As cadeias de polipeptídeos derivadas da proteína dietética sofrem degradação pela ação das enzimas pancreáticas e intestinais. A tripsina e
quimiotripsina quebram as cadeias de proteínas em pequenos peptídeos. As carboxipeptidases liberam os aminoácidos com o grupo carboxila livre
(COOH) e as aminopeptidases liberam aminoácidos com o grupo amino livre (NH2).


As microvilosidades existentes na mucosa do intestino secretam aminopeptidases e dipeptidases, enzimas responsáveis por completar a digestão dos
peptídeos restantes, liberando aminoácidos livres. Tanto aminoácidos livres quanto dipeptídeos são absorvidos pela mucosa intestinal e hidrolisados
por dipeptidases produzidas pelos enterócitos. Os aminoácidos livres formados são transportados para o fígado pela veia porta por carreadores
específicos ou são metabolizados no próprio intestino.
As proteínas provenientes da dieta ou produzidas endogenamente serão digeridas e absorvidas em forma de aminoácidos. Para uma adequada
digestão da proteína dietética, é necessário a síntese de enzimas, proteínas plasmáticas e hormônios, assim, Friedman (1989) concluiu que cerca de
150 a 200g de proteínas são digeridas por dia e absorvidas por um mecanismo altamente eficiente.

A digestibilidade da proteína vai interferir também no processo de absorção intestinal. Ela é definida como a porção da proteína dietética que será
digerida e absorvida com eficiência para liberação de aminoácidos livres que servirão de substrato para a síntese de novas proteínas. Ou seja, a
quantidade de nitrogênio proveniente da ingestão proteica que foi efetivamenteabsorvida. 
 
A maior digestibilidade em proteínas é observada em alimentos de origem animal, sendo menor quando o alimento é de origem vegetal. A
digestibilidade verdadeira de uma proteína é levada em consideração no cálculo do PDCAA proposto pela FAO para avaliar a qualidade de uma
proteína.
RECOMENDAÇÃO DIÁRIA DE INGESTÃO DE PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS
A recomendação de ingestão proteica objetiva garantir ao indivíduo saudável aporte adequado de aminoácidos essenciais para que as proteínas
cumpram todas as funções biológicas por elas exercidas. De acordo com os valores preconizados pelas Dietary Reference Intakes (DRIs), que em
português significa Ingestão dietética de referência, a recomendação dietética adequada para adultos saudáveis é de 0,80g de proteínas por
quilograma (kg) de peso corporal por dia, enquanto para adolescentes esses valores são preconizados em 0,9g de proteínas por kg de peso corporal
por dia (IOM, 2005). A Organização Mundial da Saúde (OMS) sugere que a ingestão de proteínas contribua com 10% – 15% das calorias totais da
dieta diária.
Tabela 3: Necessidade de ingestão de aminoácidos essenciais de acordo com gênero e idade.
Homens e mulheres acima de 19 anos Crianças acima de 1 ano e todas as idades
Aminoácido mg/kg/dia (RDA) mg/g de proteínas mg/g de nitrogênio
Fenilalanina + Tirosina 33 41 256
Histidina 14 17 104
Isoleucina 19 23 142
Leucina 42 52 322
Lisina 38 47 294
Metionina + Cisteína 19 23 142
Treonina 20 24 152
Triptofano 5 6 38
Valina 24 29 180
Proteína = N x 6,25. Autor: Adaptado de IOM (2005).
Na Tabela 3 estão descritas três maneiras de medir a ingestão recomendada de aminoácidos. A partir da concentração em mg de aminoácidos por kg
de peso corporal por dia (mg/kg/dia) para adultos. A recomendação para crianças está descrita em mg de aminoácidos por grama de proteínas (mg/g
de proteínas) ou em mg de aminoácidos por grama de nitrogênio (mg/g de nitrogênio). Como destacamos, a ingestão de proteínas e aminoácidos
essenciais abaixo da recomendação pode favorecer o catabolismo proteico, ou seja, aumentar a quebra de massa muscular para suprir a necessidade
de aminoácidos do organismo e contribuir para um estado nutricional inadequado.
A DIGESTIBILIDADE DAS PROTEÍNAS E SUA IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
A especialista Aline Monteiro aborda o processo de digestão proteica e as suas funções biológicas.
VERIFICANDO O APRENDIZADO
1. AS PROTEÍNAS SÃO ESSENCIAIS PARA TODOS OS SERES VIVOS, UMA VEZ QUE DESEMPENHAM FUNÇÕES
EXTREMAMENTE IMPORTANTES. MARQUE A ALTERNATIVA QUE NÃO INDICA UMA FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS:
A) Armazenam as informações genéticas.
B) Atuam como única substância de reserva energética.
C) Participam na composição do exoesqueleto de artrópodes.
D) Fazem parte da estrutura de todas as membranas celulares.
E) Atuam na construção de hormônios fundamentais para o funcionamento metabólico.
2. (FUMEC) APÓS A DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS NO SISTEMA DIGESTIVO HUMANO, OS AMINOÁCIDOS PASSAM
PARA A CORRENTE SANGUÍNEA. É CORRETO AFIRMAR QUE, NO ORGANISMO, A ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS
OCORRE NO:
A) Estômago
B) Fígado
C) Intestino delgado
D) Intestino grosso
E) Boca
GABARITO
1. As proteínas são essenciais para todos os seres vivos, uma vez que desempenham funções extremamente importantes. Marque a
alternativa que não indica uma função das proteínas:
A alternativa "B " está correta.
 
As proteínas não podem ser consideradas boas reservas energéticas. Essa atividade é atribuída principalmente aos glicídios e lipídios.
2. (Fumec) Após a digestão das proteínas no sistema digestivo humano, os aminoácidos passam para a corrente sanguínea. É correto
afirmar que, no organismo, a absorção de aminoácidos ocorre no:
A alternativa "C " está correta.
 
Os aminoácidos, assim como os monossacarídeos e ácidos graxos são absorvidos no intestino delgado.
MÓDULO 4
 Definir metabolismo das proteínas e o ciclo da ureia
CONTEXTUALIZAÇÃO
O conteúdo de proteínas no corpo de um adulto saudável é bastante estável, de forma que não existe um reservatório de proteínas no organismo
pronto para atender a demanda metabólica. Os aminoácidos que não foram usados para síntese de proteínas ou de outros compostos biológicos e não
foram disponibilizados para o metabolismo energético serão degradados na gliconeogênese ou serão substrato para síntese de ácidos graxos nas
células adiposas.
Qualquer quantidade que exceda a necessidade da síntese proteica será, portanto, metabolizada. Por outro lado, a nível celular, existe uma mistura de
aminoácidos em estado dinâmico que pode ser utilizado quando necessário. Essa característica foi denominada como “pool de nitrogênio ou
aminoácido”. A palavra deriva do inglês, e o objetivo é descrever a oferta de aminoácidos no organismo humano para que sejam utilizados conforme a
demanda corporal. Esse estado é possível devido ao turnover proteico que é a renovação da proteína corporal, a qual integra os processos de síntese
e degradação dos aminoácidos.
Pode-se definir o “turnover proteico” como uma reciclagem de proteínas, pois ele é um estado contínuo de síntese e degradação de proteínas
necessário para manter esse pool metabólico de aminoácidos que será capaz de satisfazer a demanda do organismo quando estimuladas. Em adultos
saudáveis, espera-se um estado de equilíbrio entre síntese e degradação proteica, chamado de balanço nitrogenado equilibrado.
O balanço nitrogenado equilibrado é a diferença entre o nitrogênio ingerido através das proteínas dietéticas e a quantidade de nitrogênio excretada
após o processo de digestão e absorção. Nesse cenário, a quantidade de nitrogênio ingerida é equivalente à quantidade de nitrogênio excretada.
Em alguns momentos da vida, a demanda por aminoácidos pode estar aumentada, como ocorre nas fases de crescimento em crianças e adolescentes
e no período da gestação de um feto, em que a quantidade de nitrogênio ingerido é maior do que a quantidade que está sendo excretada. Pessoas
engajadas em atividade física para aumento da massa magra também costumam apresentar esse balanço nitrogenado positivo, o que configura um
estado anabólico.
 SAIBA MAIS
O balanço nitrogenado negativo está associado a estados de má nutrição ou alguma fisiopatologia que leve o
organismo a excretar uma maior quantidade de nitrogênio do que foi ingerida via alimentação, o que
configura um estado catabólico.
O “turnover proteico” é ativo nas mais diversas células corporais e sofre variação de acordo com momentos fisiológicos do organismo, como o estado
de alimentação (que estimula aumento da síntese de proteínas) e o estado de jejum (que estimula o aumento da degradação de proteínas). A
alteração da disponibilidade de aminoácidos na circulação sanguínea é controlada pela sinalização hormonal, portanto, a liberação de hormônios
anabólicos como GH e a insulina irá estimular a síntese proteica, como ocorre no organismo em estado pós-prandial, assim como a síntese de
hormônios catabólicos, como glucagon e o cortisol, irá estimular a degradação de proteínas, como ocorre durante períodos de jejum.
 
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SÍNTESE DE PROTEÍNAS: O ANABOLISMO PROTEICO
As proteínas são formadas a partir de um sequenciamento genético determinado pelo DNA (ácido desoxirribonucleico). A síntese de uma proteína é
controlada geneticamente por uma sequência de aminoácidos inseridos em uma cadeia polipeptídica. Cada proteína do organismo tem uma sequência
única que será sintetizada no DNA. Esse processo acontece de maneira contínua, sendo dependente da oferta adequada de energia (fornecida pelo
ATP – adenosina trifosfato) e de todos os aminoácidos necessários para síntese de uma proteína. A carência de energia ou ausência de um ou mais
aminoácidos implica prejuízo nas etapas da biossíntese de proteínas.
 
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 Figura 12: Representação da síntese proteica.
A síntese de proteínas é essencial para o desenvolvimento humano, pois possibilita o crescimento de células permitindo odesenvolvimento dos
mais diversos tecidos corporais como pele, músculos e ossos. A síntese proteica inclui as etapas de transcrição, formação das cadeias
polipeptídicas e tradução. Os ribossomos são as estruturas celulares que realizam a síntese de proteínas. Essa estrutura é constituída por proteínas e
por moléculas de RNA (ácido ribonucleico). Na Figura 12 você pôde observar a ilustração de todas as etapas da síntese de proteínas.
No DNA estão contidos os genes dos indivíduos e, para que uma sequência de proteínas seja determinada, é preciso decodificar essa informação
genética. Esse processo é conhecido como transcrição, no qual as informações genéticas são transcritas dos nucleotídeos para uma molécula de
RNA. A tradução é o processo em que a molécula de RNAm (RNA mensageiro) carrega a informação genética para o citoplasma da célula para que a
sequência de aminoácidos seja traduzida a fim de permitir a síntese proteica.
 
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 Figura 13: Ilustração do processo de transcrição e tradução da síntese proteica.
A oferta de aminoácidos através da dieta permitirá a síntese de novos compostos proteicos, como enzimas, homônimos e proteínas estruturais. Para
Biesek e colaboradores (2015), o desenvolvimento normal de um indivíduo é caracterizado por um anabolismo intenso e depende de um suprimento
adequado de nutrientes, dentre os quais as proteínas exercem um papel fundamental.
Os tecidos corporais serão formados a partir da síntese de diversas proteínas, logo, para o crescimento e desenvolvimento contínuo de um indivíduo, é
necessário que as condições favoráveis para manutenção da síntese proteica estejam asseguradas. Portanto, a síntese proteica é regulada pela
sinalização de diversos hormônios anabólicos que favorecem o acúmulo de energia e nutrientes necessários para o processo, sendo o GH e a insulina
exemplos de hormônios que atuam no anabolismo das proteínas.
DEGRADAÇÃO DE PROTEÍNAS: TRANSAMINAÇÃO, DEAMINAÇÃO E
CATABOLISMO PROTEICO
A degradação de aminoácidos ocorre quando não são necessários para síntese de novas moléculas, em estados de superalimentação, quando a
quantidade ingerida excede a necessidade corporal e para atender a demanda energética através do fornecimento de ATP quando houver
necessidade.
No primeiro módulo, aprendemos que na estrutura de um aminoácido existe um grupo amina (NH2). A presença do nitrogênio faz com que a
degradação de proteínas seja um processo que exige maior produção de energia para um organismo. O corpo humano não metaboliza o nitrogênio
em forma de energia e, para que o esqueleto carbônico do aminoácido possa sofrer degradação, é preciso que o grupamento amino seja removido da
molécula. Os processos para que o aminoácido perca o nitrogênio são chamados de transaminação e deaminação.
TRANSAMINAÇÃO
A transaminação é um processo que ocorre em tecidos corporais como o músculo esquelético. Como o nitrogênio livre no corpo humano forma
um composto altamente tóxico conhecido como amônia (NH4), essa substância não deve circular na corrente sanguínea em grande quantidade. Por
isso, algumas enzimas catalisam uma reação de transferência do nitrogênio da maioria dos aminoácidos (alanina, arginina, fenilalanina, glutamato,
isoleucina, leucina, tirosina, triptofano, aspartato, cisteína e valina) para α-cetoglutarato, formando glutamato.
A transaminação foi descrita por McArdle (2019) como uma reação que ocorre quando um grupo amina de um aminoácido doador é transferido para
um ácido aceptor, formando um novo aminoácido. A reação é catalisada por uma enzima chamada de transferase e a Figura 14 representa a ilustração
desse processo.
 
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 Figura 14: Reação de Transaminação.
A transaminação permite um mecanismo de geração de energia para a célula muscular denominado de ciclo alanina-glicose. A alanina é sintetizada no
músculo esquelético ativo a partir de uma transaminação do piruvato (proveniente do metabolismo da glicose). O esqueleto de carbono residual do
aminoácido que formou a alanina será oxidado para gerar energia para musculatura ativa. A alanina vai servir como um transportador do nitrogênio do
músculo para o fígado. Na célula hepática, a alanina sofrerá a retirada do nitrogênio (deaminação) e o esqueleto de carbono remanescente é
convertido em glicose pelo processo de gliconeogênese.
DEAMINAÇÃO
A deaminação é o processo que ocorre no fígado em que o aminoácido perde o grupo amina (NH2) e produz ureia (H2NCONH2). Após esse processo
de remoção do nitrogênio de um aminoácido, os esqueletos de carbono remanescentes (o grupo ácido) como piruvato, oxaloacetato ou
alfacetoglutarato podem seguir vias de metabolização diferentes: a gliconeogênese, em que os compostos provenientes dos aminoácidos podem servir
de substrato para síntese de glicose.
Os α-cetoácidos também podem sofrer oxidação para fornecimento de energia, visto que são intermediários do ciclo de Krebs. E todos os aminoácidos
depois de sofrerem deaminação fornecem substratos para síntese de acetil-CoA, sendo substratos para síntese de ácido graxos.
 
Imagem: Wikimedia/domínio público
 Figura 15: Deaminação oxidativa do glutamato.
CATABOLISMO PROTEICO
A degradação de proteínas é conhecida como catabolismo proteico e será sinalizada por hormônios catabólicos em momentos fisiológicos oportunos.
Durante o jejum, o glucagon e o cortisol são dois hormônios que estimulam a degradação de aminoácidos visando a manutenção do sistema
energético.
CICLO DA UREIA
O processo de deaminação que ocorre no fígado consiste na retirada do nitrogênio do aminoácido. Essa reação resulta na liberação de amônia, e
como já destacamos, esse composto livre é altamente tóxico para o organismo humano. O fígado é o órgão capaz de metabolizar a amônia e
converter essa substância em ureia, que diferentemente do composto original é uma substância atóxica e altamente solúvel, podendo ser incorporada
nos fluidos corporais excretados via urina.
O Ciclo da Ureia pode ser definido como um processo do metabolismo hepático que converte a amônia em ureia.
 SAIBA MAIS
A amônia por ser tóxica não pode ser metabolizada no citoplasma das células, a proximidade com a corrente
sanguínea poderia favorecer o transporte da substância para demais tecidos corporais. Por isso, a
metabolização da amônia acontece na mitocôndria da célula hepática e a participação da ornitina e citrulina
como transportadores favorece a liberação da ureia formada no citoplasma da célula.
A Figura 16 apresenta todas as etapas do ciclo da ureia e as substâncias formadas durante o processo.

O ciclo é iniciado na mitocôndria da célula hepática, após a deaminação do aminoácido glutamato, em que o grupo nitrogenado restante formará um
composto denominado carbamoil-fosfato, com o consumo de duas moléculas de ATP.
A ornitina irá penetrar a mitocôndria, usando um transportador específico, para formar a citrulina.


Essa associação permite que a citrulina seja levada ao citosol pelo mesmo transportador de ornitina.
No citoplasma, ocorre a incorporação de aspartato na molécula de citrulina, formando argininosuccinato e com o gasto de mais uma molécula de
ATP.

O argininosuccinato será clivado liberando arginina e fumarato, composto intermediário do ciclo de Krebs.

A arginina sofre ação da enzima arginase, responsável pela síntese de ureia liberando uma nova molécula de ornitina no citoplasma, que poderá
retornar à mitocôndria para iniciar novamente o ciclo.
A ureia formada no fígado, por ser altamente solúvel, será transportada pela circulação sanguínea até os rins. O sistema renal irá filtrar e excretar a
ureia através da urina. O consumo excessivo de proteínas na dieta promove um catabolismo intenso de aminoácidos, ocasionando uma perda de
líquidos significativa, além de aumentar a metabolização de amônia no fígado, e a filtração de ureia nos rins, promovendo sobrecarga em órgãos vitais.
 
Imagem: Wikimedia/domínio público
 Figura 16: Resumo dosacontecimentos do ciclo da ureia.
O METABOLISMO PROTEICO E A IMPORTÂNCIA DO CICLO DA UREIA
A especialista Monica Dalmacio aborda o metabolismo proteico e a importância do ciclo da ureia neste processo.
VERIFICANDO O APRENDIZADO
1. (UNIVAG/2020): A SÍNTESE PROTEICA, CONHECIDA COMO ____________ , TEM INÍCIO A PARTIR DA SÍNTESE DO
RNA MENSAGEIRO NO ___________ , PROCESSO CHAMADO DE __________ . EM SEGUIDA, AS MOLÉCULAS DE
RNA MENSAGEIRO SE ASSOCIAM AOS RIBOSSOMOS NO ___________ PARA A FINALIZAÇÃO DO PROCESSO. 
 
ASSINALE A ALTERNATIVA QUE COMPLETA, RESPECTIVAMENTE, AS LACUNAS DO TEXTO.
A) Duplicação – citoplasma – tradução – núcleo celular
B) Tradução – núcleo celular – transcrição – citoplasma
C) Transcrição – citoplasma – tradução – núcleo celular
D) Tradução – núcleo celular – duplicação – citoplasma
E) Transcrição – citoplasma – duplicação – núcleo celular
2. (CONPASS/2017) A TRANSAMINAÇÃO É O PRIMEIRO PASSO NO CATABOLISMO DAS PROTEÍNAS E CONSISTE?
A) Na remoção de nitrogênio dos aminoácidos que resulta na formação de amônia livre.
B) Na reação catalisada pela enzima glutamato desidrogenase formando o íon amônio.
C) Na ação da RNA polimerase favorecendo a síntese proteica.
D) Na transferência do grupo alfa-amino de um aminoácido para o alfacetoglutarato.
E) Na ação dos microRNA favorecendo o controle da síntese proteica.
GABARITO
1. (Univag/2020): A síntese proteica, conhecida como ____________ , tem início a partir da síntese do RNA mensageiro no ___________ ,
processo chamado de __________ . Em seguida, as moléculas de RNA mensageiro se associam aos ribossomos no ___________ para a
finalização do processo. 
 
Assinale a alternativa que completa, respectivamente, as lacunas do texto.
A alternativa "B " está correta.
 
O processo de fabricação de uma proteína é conhecido como tradução, e inicia com a síntese do RNAm no núcleo celular, processo conhecido como
transcrição. O processo termina no citosol (citoplasma), onde ocorre a tradução do RNAm pelo RNAt.
2. (CONPASS/2017) A transaminação é o primeiro passo no catabolismo das proteínas e consiste?
A alternativa "D " está correta.
 
A transaminação é o primeiro passo no catabolismo da maioria dos aminoácidos e consiste na transferência do grupo alfa-amino (-NH3+) de um
aminoácido para o alfacetoglutarato, ou seja, o nitrogênio de um aminoácido é transferido para um alfacetoácido, e forma um novo aminoácido.
CONCLUSÃO
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Como vimos hoje, a ciência da Nutrição depende de diversos fatores associados aos alimentos e aos consumidores. A base de uma alimentação
saudável está pautada na individualidade dos comensais, respeitando as questões socioeconômicas e a regionalidade dos alimentos disponíveis para
o consumo. A qualidade dos nutrientes ingeridos está diretamente relacionada à forma como o alimento é produzido e disponibilizado para população.
A proteína é um dos nutrientes de maior importância na alimentação humana, por suas funções plásticas e reparadoras. As funções biológicas fazem
da proteína um nutriente nobre, que deve ser consumido em quantidades necessárias para garantir adequada síntese de novas células. A ausência de
proteínas e principalmente de aminoácidos indispensáveis na alimentação pode acarretar deficiências e prejuízos no desenvolvimento, crescimento e
adequado estado nutricional dos indivíduos.
AVALIAÇÃO DO TEMA:
REFERÊNCIAS
ASSOCIAÇÃO BRASILEIRA DE NUTRIÇÃO. Histórico do Nutricionista no Brasil: 1939 a 1989. São Paulo: Atheneu, 1991.
BIESEK, S.; ALVES, L. A.; GUERRA, I. Estratégias de nutrição e suplementação no esporte – 3. ed. Barueri, SP: Manole, 2015.
BRASIL. Ministério da Saúde. Secretaria-Executiva. Secretaria de Atenção Básica. Glossário temático: alimentação e nutrição /Ministério da Saúde,
Secretaria-Executiva, Secretaria de Atenção Básica. Brasília, 2007.
BRASIL. Ministério da Saúde: Guia Alimentar para População Brasileira. Normas e Manuais Técnicos: Brasília, 2014.
CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. O. Bioquímica. Versão COMBO. São Paulo: Cengage Learning, 2007.
COZZOLINO, S. M.; COMINETTI, C. Bases bioquímicas e fisiológicas da nutrição: nas diferentes fases da vida, na saúde e na doença. Barueri,
SP: Manole, 2013.
CUPPARI, L. Nutrição Clínica no Adulto. Guias de Medicina Ambulatorial e Hospitalar – 3. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2014.
FOOD AND AGRICULTURE ORGANIZATION OF THE UNITED NATIONS. Human energy requirements. Rome, 2004. Report of a Joint
FAO/WHO/UNU Expert Consultation Food and Nutrition Technical report series 1. [cited 2006 Mar 1]. Consultado em meio eletrônico em: 02 fev. 2021.
INSTITUTE OF MEDICINE. Dietary reference intakes: applications in dietary planning. Washington (DC): National Academy Press; 2003.
INSTITUTE OF MEDICINE. Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein and amino acids.
Washington (DC): National Academy Press; 2005.
MCARDLE, W. D.; KATCH, V. L. Fisiologia do exercício / Nutrição, energia e desempenho humano. 8. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.
OLIVEIRA, J. E. D.; MARCHINI, J. E. Ciências Nutricionais. São Paulo: Savier, 1998. 403p.
TACO. Tabela brasileira de composição de alimentos/NEPA – UNICAMP. 4. ed. rev. e ampl. -- Campinas: NEPA- UNICAMP, 2011.
EXPLORE+
Para saber mais sobre os assuntos tratados neste tema, leia:
Bases bioquímicas e fisiológicas da nutrição: nas diferentes fases da vida, na saúde e na doença, de Silvia Cozzolino e Cristiane Cominetti.
Qualidade nutricional e escore químico de aminoácidos de diferentes fontes proteicas, de 2006, de Christiano Vieira Pires e colaboradores,
Revista de Ciência, Tecnologia e Alimentação.
CONTEUDISTA
Renata Baratta dos Passos
 CURRÍCULO LATTES
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