AULA - PROTEÍNAS

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BIOQUÍMICA
Proteínas
Definição
• A proteína é uma macromolécula formada
por moléculas de aminoácidos. São as
moléculas orgânicas mais abundantes e
importantes nas células e perfazem 50% ou
mais de seu peso seco. São encontradas em
todas as partes de todas as células, uma vez
que são fundamentais sob todos os aspectos
da estrutura e função celulares.
• Um polipeptídeo de dimensão
macromolecular ou um conjunto de
polipeptídeos associados entre si constituem
proteínas”
Classificação das proteínas
• De acordo com a Função Biológica;
• De acordo com as características estruturais;
• De Acordo com a Forma;
Classificação
• de Acordo com a Função Biológica
• Catalisadoras;
• Estruturais;
• Reserva;
• Transportadoras;
• Motilidade;
• Protetoras;
• Hormonais;
• Receptoras;
• Pigmentos;
• Hereditariedade;
Classificação
• Catalisadoras: Aceleram a velocidade das reações no organismo.
Exemplo: Enzimas (pepsina e tripsina)
A pepsina e a tripsina são enzimas essenciais para a digestão dos alimentos
no organismo.
• Proteínas estruturais: Participam da arquitetura celular, conferindo formas,
suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões.
Exemplos: colágeno, queratina, elastina, etc.
O colágeno desempenha diversas funções estruturais, dentre elas, estão a
sustentação das células e a formação de órgãos como a pele, cartilagens, ossos,
tendões e ligamentos.
Classificação
• Proteínas de reserva ou de armazenamento: Muitas proteínas são nutrientes
na alimentação.
Exemplos: albumina, caseína.
A principal função da albumina é o transporte e armazenagem de uma ampla
variedade de substâncias de baixo peso molecular, como o cortisol, hormônios
sexuais, cálcio e drogas diversas. A albumina atua na manutenção da pressão
osmótica no plasma sanguíneo, prevenindo a perda excessiva de água do
sangue para os tecidos, transporte de hormônios produzidos pela tireóide,
transporte de ácidos graxos livres, transporte de hormônios lipossolúveis,
transporte de bilirrubina não conjugada e controle do ph.
A caseína é a principal proteína presente no leite. A caseína é muito utilizada
por praticantes de exercícios físicos por causa da lenta absorção no organismo,
o que permite uma constante liberação de aminoácidos essenciais na corrente
sanguínea e supre as necessidades diárias dessas substâncias.
Classificação
• Proteínas transportadoras: Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas
plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como
glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no
plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro.
Exemplos: Hemoglobina, VLDL, LDL e HDL.
A hemoglobina é uma proteína presente dentro das hemácias, chamada de hemoglobina A.
Esta proteína atua no transporte dos gases respiratórios (O2 e CO2). Tem a função de absorver e
transportar o oxigênio no sangue e liberá-lo no tecido e atuar na eliminação do CO2. Além disso,
participa do processo de transporte de nutrientes a todas as células do corpo.
A diminuição da hemoglobina no sangue leva a anemia, que normalmente ocorre pela falta de
ferro no organismo, pois a função da hemoglobina de transporte de oxigênio ocorre graças à
capacidade de seus átomos de ferro se ligarem com o oxigênio, reversivelmente. Com a
diminuição da hemoglobina, os órgãos não recebem a quantidade suficiente de oxigênio e não
podem desempenhar bem suas funções, desencadeando os sintomas da anemia, como cansaço,
tonturas, etc.
Classificação
• A ligação cooperativa da molécula de O2
A ligação de oxigênio à hemoglobina estimula a ligação de mais oxigênio à mesma molécula,
em outras palavras, o O2 liga-se cooperativamente à hemoglobina.
Essa ligação cooperativa do oxigênio torna a hemoglobina mais eficiente para o transporte do
oxigênio, sendo que a ligação da quarta molécula de oxigênio tem afinidade 300 vezes maior
que a primeira, capacitando a molécula de Hb para liberar 1,83 vezes mais oxigênio em
condições fisiológicas do que se seus centros fossem independentes.
• O Efeito Bohr
A afinidade da hemoglobina pelo oxigênio depende de pH, por isso a acidez (H+) estimula a
liberação de oxigênio, diminuindo a afinidade. O aumento da concentração de dióxido de
carbono (CO2) também diminui a afinidade por oxigênio, promovendo
a liberação de O2 da hemoglobina, o efeito recíproco ocorre nos capilares dos alvéolos do
pulmão, alta concentração de O2 libera CO2 e (prótons) H+ da hemoglobina. Essas relações são
conhecidas como efeito Bohr.
Classificação
VLDL, LDL e HDL são lipoproteínas transportadoras de colesterol. Como se trata de 
uma substância gordurosa, o colesterol não se dissolve no sangue, portanto, para 
viajar através da corrente sanguínea e alcançar os tecidos periféricos, o colesterol 
precisa de um transportador. Essa função cabe às estas lipoproteínas que são 
produzidas no fígado. 
– VLDL (Very low-density lipoprotein)
– LDL (Low-density lipoprotein)
– HDL ( High-density lipoprotein)
• Enquanto o LDL e o VLDL transportam colesterol para as células e facilitam a 
deposição de gordura nos vasos(placas de ateroma), o HDL faz o inverso, promove 
a retirada do excesso de colesterol dos vasos e devolve para o fígado, que vai atuar 
na sua excreção. Por isso, denominamos o HDL como colesterol bom e o VLDL e o 
LDL como colesterol ruim.
• Taxas altas de LDL e VLDL são indicativas de risco para problemas cardiovasculares.
Classificação
• Proteínas de motilidade ou contráteis: proteínas que atuam na
contração de células e produção de movimento muscular.
• Exemplos: actina e da miosina
• Além da contração dos músculos, o complexo actina-miosina também
impulsiona outros tipos de movimentos em células não-musculares,
como, por exemplo, o deslocamento de organelas citoplasmáticas. Na
divisão celular, o sistema actina-miosina possibilita a contração do
citoplasma, o que leva à separação das células filhas. Além disso,
essas proteínas são responsáveis pela formação do citoesqueleto, ou
seja, conferem forma a todas as células do organismo.
Classificação
• Proteínas protetoras
• Exemplos: anticorpos, fibrinogênio, citocinas
Anticorpos são proteínas utilizadas pelo sistema imunológico para
identificar e neutralizar corpos estranhos, como bactérias, vírus e
células tumorais.
O fibrinogênio é uma proteína abundante no plasma que desempenha
papel fundamental na hemostasia (conter sangramento). Nas reações
inflamatórias, tem provável papel no reparo tecidual e na cicatrização.
As citocinas são um grupo de moléculas envolvidas na emissão de
sinais entre as células durante o desencadeamento das respostas
imunes, mediando e regulando a resposta inflamatória e imunitária.
Classificação
• Proteínas hormonais ou reguladoras: são proteínas que regulam inúmeras
atividades metabólicas
• Exemplo: insulina e o glucagon.
• A insulina e o glucagon são proteínas produzidas pelo pâncreas que têm funções
antagônicas e atuam na regulação da taxa de glicose (açúcar) no sangue.
• A insulina facilita a entrada da glicose nas células (onde ela será utilizada para a
produção de energia) e o armazenamento no fígado, na forma de glicogênio. Ela
retira o excesso de glicose do sangue, mandando-o para dentro das células ou do
fígado. Isso ocorre, logo após as refeições, quando a taxa de açúcar sobe no
sangue. A falta ou a baixa produção de insulina provoca o diabetes, doença
caracterizada pelo excesso de glicose no sangue (hiperglicemia).
• Já o glucagon funciona de maneira oposta à insulina. Quando o organismo fica
muitas horas sem se alimentar, a taxa de açúcar no sangue cai muito e a pessoa
pode ter hipoglicemia, que dá a sensação de fraqueza, tontura, podendo até
desmaiar. Quando ocorre a hipoglicemia o pâncreas produz o glucagon, que age
no fígado, estimulando-o a “quebrar” o glicogênio em moléculas de glicose. A
glicose é, então enviada para o sangue, normalizando a taxa de açúcar.
Classificação
• Receptoras: As proteínasreceptoras são sítio de ligação de vários
hormônios e medicamentos.
Exemplo: Permease
Para algumas substâncias passarem pela membrana é necessário a
presença da proteína permease, que tornam a membrana permeável
para a passagem da substâncias. As substâncias passam do meio mais
concentrado para o menos concentrado. Existem dois tipos de
permease, as proteínas canal e as proteínas carreadoras.
• Pigmentos: A Hemoglobina também pode ser classificada como um
pigmento presente no sangue, sendo responsável pela coloração
avermelhada do sangue.
Classificação
• Hereditariedade: proteínas encontradas nas células, mas que não 
fazem parte do código genético, funcionando como bobinas em torno 
das quais as moléculas de DNA se enrolam.
• Exemplo: histonas
• Se descobriu que mudanças que ocorrem naturalmente nestas 
proteínas, mudanças estas que afetam o modo como elas controlam 
os genes, podem ser sustentadas de uma geração para a seguinte, 
influenciando assim quais características são passadas dos pais para 
os filhos.
Classificação
• De acordo com as características estruturais:
• simples (apenas cadeias polipeptídicas) 
• conjugadas (cadeia polipeptídica + grupo prostético).
Classificação
• Classificação de Acordo com a Forma
• Proteínas globulares: possuem estruturas tridimensionais mais 
sofisticadas, sendo formada por Polipeptídeos firmemente dobrados 
em forma de “bola” e solúveis em água.
Exemplos: enzimas, albumina, hemoglobina.
• Proteínas fibrosas: possuem estruturas mais simples, onde cadeias 
de polipetídeos são arranjados na forma de tripla-hélice, com forma 
alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel 
basicamente estrutural nos sistemas biológicos.
• Exemplos: colágeno, elastina, queratina.
Propriedades Estruturais
• Estrutura primária: A estrutura primária é a sequência de
aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica. É responsável
pelas propriedades da proteína, não podendo, por isso, ser alterada.
Quando isso ocorre por uma mutação, a proteína perde as suas
características estruturais e funcionais. A estrutura primária é uma
fase comum a todas as proteínas.
Na anemia falciforme, o indivíduo não têm a hemoglobina A e, 
no seu lugar, produzem outra hemoglobina diferente daquela, 
chamada hemoglobina S, que não exerce a função de oxigenar o 
corpo de forma satisfatória, razão pela qual tais pessoas têm 
sempre uma anemia que não se corrige nem com alimentação 
nem com ferro. Nessas pessoas, as hemácias, em vez de 
redondas, tomam a forma de meia lua ou foice. Essas células 
afoiçadas têm muita dificuldade de passar pelas veias, que levam 
o sangue para os órgãos, ocasionando seu entupimento e muitas 
dores, principalmente nos ossos.
• Estrutura secundária: A sequência de aminoácidos da proteína 
(estrutura primária) permite que dois ou mais filamentos de proteínas 
se condensem, formando uma estrutura filamentosa (helicoidal). É a 
primeira forma espacial. Essa fase também é comum a todas as 
proteínas.
• Os dois arranjos locais mais comuns são:
• Alfa hélice
• Beta-folha
Propriedades Estruturais
• Alfa-Hélice: Numa alfa-hélice, o 
esqueleto polipeptídico se enrola em 
torno do eixo de uma hélice imaginária, 
no sentido horário.
Propriedades Estruturais
Propriedades Estruturais
• Beta-folha: Na estrutura secundária denomina da beta-folha, o
esqueleto polipeptídico está quase completamente estendido. Os grupos
R se alternam para cima e para baixo ao longo do esqueleto estendido.
Propriedades Estruturais
• Estrutura terciária: É a segunda forma espacial das
proteínas, em que a condensação admite um
formato espacial globoso. Ocorre apenas com as
proteínas globulares.
• As forças responsáveis pela condensação são
pontes de hidrogênio, atrações elétricas e pontes
de bissulfeto.
• A sequência de aminoácidos é tão importante
nessa fase que a alteração de um deles pode
modificar drasticamente toda a morfologia da
proteína.
Propriedades Estruturais
• Estrutura quaternária: Ocorre com as proteínas conjugadas de
grande porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. A
estrutura quaternária descreve a forma com que as diferentes
subunidades se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total
da proteína.
É formada por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um núcleo não protéico do minera ferro, o radical heme.
Desnaturação de proteínas
A desnaturação é um processo que consiste na quebra das estruturas
secundária e terciária de uma proteína. As proteínas, quando submetidas a
aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e raios X ou a substâncias
químicas, como o veneno, sofrem mudanças nas suas propriedades, sendo
destruídas principalmente as suas propriedades fisiológicas.
É por isso que ultrapassar 42º de
febre é muito perigoso, pois daí
em diante muitas proteínas
serão desnaturadas, como as
enzimas, trazendo inúmeros
malefícios ao indivíduo.
Digestão e metabolismo
• O organismo não utiliza as proteínas da dieta diretamente, e sim os
aminoácidos que as constituem. Toda a proteína introduzida no aparelho
digestivo é inicialmente desmontada.
• A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a presença de
ácido clorídrico, desnatura as proteínas. Com isso, as cadeias proteolíticas
perdem a forma e ficam mais acessíveis ao ataque das enzimas. A enzima
pepsina transforma as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as
ligações peptídicas.
• No intestino delgado as proteínas sofrem a ação das enzimas produzidas
pelo pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase).
• Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado
através da veia porta. Apenas, 1% da proteína ingerida é excretada nas
fezes. Os aminoácidos absorvidos irão realizar suas funções, participando
da construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas,
hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de
processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).
Fontes Alimentares
• Origem animal: carnes (mamíferos, aves, pescados, etc.), vísceras, 
ovos, leite e derivados.
• Origem vegetal: leguminosas secas (feijões, ervilha, lentilha, grão-de-
bico, etc.) e cereais integrais (milho, trigo, etc.).
Resumo