Bioquímica 2 sem

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(bioquimica) 
–
w Substâncias orgânicas que apresentam cadeia carbônica curta, 
função amina (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH).
w Síntese de peptídeos e proteínas ( aminoácidos)
w Síntese de substâncias nitrogenadas não proteicas (creatina, bases 
nitrogenadas e porfirinas)
w Síntese de mediadores químicos e hormônios (T3 e o T4, histamina 
e dopamina) -derivados de aminoácidos
w Produção de energia (gliconeogênese)
→ 
- Aminoácidos que apresentam o grupo amina no primeiro 
carbono após a carboxila 
 
 
 
Não utilizados na síntese de proteínas 
w Ornitina - produzido no fígado 
 
w -alanina 
w - alanina 
Existem diversos critérios para classificação dos aminoácidos, os mais 
utilizados são: o tipo de cadeia lateral (radical) e a necessidade na dieta 
 
➢ Quanto a necessidade na dieta os aminoácidos podem ser essenciais e 
não essenciais 
 
w Aminoácidos essenciais: são aqueles que o nosso organismo 
necessita, porém, não sintetiza, precisando estar obrigatoriamente 
presente em nossa dieta, tendo como exemplos a fenilalanina e o 
triptofano 
w Aminoácidos não essenciais: são aqueles que o nosso organismo 
consegue sintetizar, a partir de outros aminoácidos, tendo como 
exemplos a alanina e a tirosina 
 
 
Prof. Luiz 
 
w São substâncias orgânicas formadas por aminoácidos ligados por 
ligações peptídicas, são polipeptídios de Peso Molecular (PM) 
elevado (10000 Dalton), em torno de 50 aminoácidos 
w são formados por aminoácidos ligados por ligações peptídicas, 
substâncias sintetizadas geneticamente, cada ser, cada organismo, 
sintetizam suas próprias proteínas por informação genética 
w os polipeptídios e as proteínas são macromoléculas que 
apresentam configuração tridimensional, arranjo espacial definido, 
mantido por estruturas de organização (níveis de organização), 
estruturas que determinam sua configuração 3D (sua forma 
definida), assim então, a sua função biológica. 
 
de organização das proteínas vem a ser o 
posicionamento (sequência) dos aminoácidos na estrutura molecular da 
proteína, é determinada geneticamente e mantida pelas ligações peptídicas 
de organização das proteínas resulta da atração 
entre os radicais, decorrente das interações das proteínas resulta da 
atração entre os radicais de alguns aminoácidos, as cadeias polipeptídicas 
podem se espiralizar, enrolando-se em forma de hélice e a proteína forma 
um filamento espiralado ( hélice) ou formando pregas (dobras) em folha 
das proteínas é determinada por diferentes 
atrações entre os radicais como: pontes de H+, interações hidrofóbicas, 
atrações iônicas e até ligações dissulfeto S-S (pontes de enxofre). É a 
estrutura terciário das proteínas que lhe confere configuração tridimensional 
espacial definida (forma definida), determinando assim sua função biológica. 
de organização das proteínas é a combinação de 
duas ou mais proteínas (polipeptídios) para exercerem uma função biológica, 
esses arranjos proteicos são determinados por pontes de H+. Não são todas 
as proteínas que apresentam estrutura quaternária de proteínas é a 
hemoglobina que é um tetrâmero (formado por 4 proteínas globosas) para 
realizar o transporte de O2 no sangue. 
 
 
 
 
–
w São macromoléculas de alto peso molecular, constituídas por 
polímeros de aminoácidos
w Sua importância não é só quantitativa, uma vez que compõem mais 
da metade do peso seco do nosso organismo, mas também 
qualitativa, pois desempenha as mais variadas
w Funções estruturais
w Funções reguladoras
w Funções de transporte
w Funções de defesa (plasmócitos)
w Funções de homeostasia
w Funções de contração
w Referem-se a todas as proteínas do sangue, isto é, proteínas no 
plasma sanguíneo, onde cumpre diversas funções
O sangue total é formado por duas fases: 
1. Sólida: constituída pelas células ou elementos: glóbulos vermelhos; 
glóbulos brancos; plaquetas 
2. Líquida: denominada de plasma, na qual as células e outras 
substâncias estão em suspensão ou dissolvidas, tais como, 
nutrientes, íons, produtos de excreção 
 
 
w Denominados Hematócrito (Ht ou Hct) a relação entre o volume 
ocupada pelos glóbulos vermelhos ou hemácias no volume total de 
sangue, sendo ocupada pelos glóbulos vermelhos ou hemácias no 
volume total de sangue, sendo um importante parâmetro 
Prof. Jarrouge 
laboratorial para identificar e diagnosticar algumas situações, como 
por exemplos a anemia. 
w Mulher: entre 35 e 45% 
w Homem: entre 40 e 50%
w Crianças a partir de 1 ano: entre 37 e 44%
Hematócrito da criança acima de 60, o que é?: desidratação leva a 
hemoconcentração 
w Anemia 
w Sangramento 
w Desnutrição 
w Falta ou diminuição de vitamina B12, ácido fólico ou ferro 
w Leucemia 
w Excesso de hidratação 
w Desidratação: aumento aparente de hemácias 
w Baixos níveis de oxigênio no sangue: Doenças pulmonares, doenças 
cardíacas 
w Policitemia: aumento da produção e, consequentemente, excesso de 
hemácias circulantes 
 
w Portanto, denominamos proteínas plasmáticas totais a todas as 
proteínas do sangue, isto é, proteínas presente no plasma 
sanguíneo, onde cumprem diversas funções 
w Existem mais de 300 proteínas plasmáticas diferentes, muitas 
delas apresentam papel biológico específico e sua concentração 
pode ser marcados de processos patológicos 
w A concentração normal das proteínas plasmáticas varia entre 6 a 
g/dl 
 
–
w Diferentemente dos metabólitos, como glicose, triglicerídeos e 
colesterol, as proteínas plasmáticas são de diferentes tipos, por 
isso, além de determinação da sua concentração total no plasma, é 
necessário a separação de suas frações no plasma, é necessário a 
separação de suas frações para melhor estuda-las 
w Existem uma grande variedade de métodos de separação de 
proteínas, os principais agrupados em duas categorias: 
» Métodos baseados nas características físico-químicas 
» Métodos baseados em afinidade biológica 
 
w É um método de separação de moléculas baseado em suas cargas 
elétricas
w Como as moléculas de proteínas são constituídas por cadeias de 
aminoácidos, estas possuem, quando em solução, cargas elétricas, 
positivas, negativas ou mesmo neutras, dependendo do pH do meio
w Portanto quando submetidas a um campo elétrico, são atraídas 
para o polo positivo, negativo ou simplesmente não migram 
dependendo de suas cargas, frente ao PH do meio
 
 
 
w Esta capacidade de migrar em um campo elétrico depende do 
Ponto Isoelétrico (PI) de cada aminoácido ou proteína
w Ponto isoelétrico de um aminoácido ou proteína consiste no pH do 
meio em que a somatória das cargas elétricas é zero (neutra)
w Portanto, cada proteína, em função de suas diferentes cadeias 
laterais, apresenta um PI próprio, que a caracteriza individualmente
w A maior parte dessas proteínas são produzidas no fígado (somente 
as imunoglobulinas que não, que são feitas nos plasmócitos)
w Fazem parte destas proteínas dois tipos básicos de proteínas:
» Albuminas -mais concentrada/ “albundante”
» Globulinas
- Sendo que os valores normais da albumina, varia de 3,5 a 5,5 
g/dl e das globulinas, compreendendo todos os seus 
componentes, varia de 1,5 a 3,5 g/dL
 
 
» É a proteína mais abundante no plasma e corresponde a cerca de 
60% da concentração total de proteínas
» É sintetizada exclusivamente no fígado e possui funções 
importantes no organismo, como transporte de diversas 
substâncias e manutenção da pressão oncótica
» A hipoalbuminemia é uma condição altamente inespecífica e 
acompanha inúmeras doenças, tais como:
- Síntese do catabolismo: Infecção bacteriana grave, neoplasias 
malignas, insuficiência cardíaca congestiva, doenças 
inflamatórias e infecciosas crônicas
- Perdas: por meio dos glomérulos renais e intestinos
- Ingesta proteica inadequada: desnutrição proteica
w Esta tração é constituída por conjunta de várias proteínas
w Alfa-1-antitripsina (90%), relacionada ao surgimento de enfisema 
panlobular grave (lesão pulmonar), bem como uma forma 
rapidamente progressiva de cirrose, ambos deinício ainda na 
primeira infância
w Protrombina: fator de coagulação
w Alfa-fetoproteína: glicoproteínas sintetizadas pelo feto. Nos adultos 
é utilizada como um marcador tumoral: hepatocarcinomas
w A banda alfa-2 é constituída por um grupo variado de proteínas, 
entre elas 
» Haptoglobina: se liga irreversivelmente após a hemólise, 
formando um complexo que é removido pelas Células de 
Kupffer 
» Alfa-2-macroglobulina: inibidor de protease – inibição de 
enzimas sistemas calicreina-cinina, do completo, da coagulação 
ou fibrinolítico 
» Eritropoetina: hormônio que estimula a produção de hemácias 
» Ceruloplasmina: transportadora do cobre plasmático 
» Colinesterase: degradação de acetilcolina, um 
neurotransmissor responsável por controlar os impulsos 
nervosos para os músculos 
São proteínas de fase aguda, aumentando sua concentração na presença de 
infecção, em processos inflamatórios e imunes 
w Compostas por um grupo heterogêneo de proteínas, das quais as 
principais são: 
w Beta-lipoproteínas: aumenta nas dislipidemias 
w Transferina: apresenta-se aumentada na anemia ferropriva, na 
gravidez e no uso de anovulatórios 
w Componente C3 do complemento: sua queda está relacionada a 
doenças glomerulares 
w Fração constituídas por imunoglobulinas (Igs) que são anticorpos 
produzidos pelos plasmócitos, quando estimulados por antígenos 
w A fração de gamaglobulínica é composta pelas cinco maiores 
classes de Igs que, por ordem decrescente de concentração no 
plasma, são IgG, IgA, IgM, IgD e IgE 
 
–
w Hemostasia significa prevenção da perda de sangue
w Hemostasia: é o mecanismo biológico que o organismo desenvolve 
para parar, bloquear um sangramento ou uma hemorragia, sempre 
que um vaso sanguíneo é danificado ou se rompe
Apresenta 3 etapas: 
° 
✓ Diminuição do calibre do vaso 
✓ Vaso constrição 
✓ Ação das plaquetas 
✓ Atividade vaso plaquetário – as plaquetas tem propriedade química 
(não são células -> cicatrização) 
 
I Plaquetário: neurotransmissores -> seretonina e adrenalina 
I Plaquetas: ficam pegajosas liberam ADP, tromboxanos por 
conta das glicoproteínas; filamentos de fibrina seguram as 
plaquetas 
 
Importância da formação do tampão plaquetário 
- Quando a lesão no vaso sanguíneo for pequena, apenas a vaso 
constrição e o tampão plaquetário são necessários para parar o 
sangramento (agregado plaquetário frouxo) 
- Caso a lesão seja grande, além do agregado plaquetário torna-se 
necessário a formação do coágulo, fase plasmática (secundária da 
hemostasia), onde serão formados filamentos de fibrina que se fixam 
nas plaquetas e em outros componentes celulares do sangue, tornando o 
tampão plaquetário firme e resistente para cessar sangramentos e 
hemorragias 
° 
✓ Coagulação com rede de fibrinas 
✓ Segura Eritrócitos 
w É a formação do coágulo sanguíneo que consiste numa reação em 
cascata de ativação de fatores pré-acoagulantes, até a formaçãp 
de uma rede de filamentos proteicos de fibrina os quais se aderem 
a parede vascular, as plaquetas e outros componentes do sangue, 
formando o coágulo. 
 
Coagulação pode ser dividida em três etapas: 
I. Desencadear de ligações em sequência para ativação da 
protrombinas, ou seja, síntese de ativadores de protrombina – um 
complexo de substâncias presentes no plasma (fatores de 
coagulação), através de reações de ativação em cascara, formam 
uma substância ativadora de protrombina, em resposta á lesão no 
vaso e ativação das plaquetas. 
II. Ativador da protrombina formado realiza a conversão da 
protrombina em trombina (enzima proteolítica- que quebra 
proteínas) 
III. A trombina formada atua como uma enzima para converter o 
fibrinogênio em filamentos de fibrina que vai se aderir a parede 
vascular, as plaquetas e aos outros componentes celulares do 
sangue formando coagulo 
 
w Na fase plasmática de hemostasia ocorre a formação da rede de 
fibrina ou formação do coágulo, o filamento de fibrina pode ser 
formado por duas vias de síntese, uma intrínseca e outra 
extrínseca (tromboplastina tecidual III – endotélio vascular 
w A fibrina é formada por um processo que ocorre por ativação de 
proteínas que estão presentes no plasma sanguíneo na forma 
inativa, a esse mecanismo de ativação em série é denominada de 
ativação em cascata. As substâncias que participam da coagulação 
são os fatores da coagulação: 
 
° 
✓ Subvasoconstrição – serotonina, prostaglandinas e tromboxanos 
✓ Plaqueta -> inaturada: redonda/ ativa: pseudopes (maior mobilidade 
para migrar no interior do vaso) 
w Formado o tampão hemostático definitivo (coágulo retraído), essa 
formação leva de meia a uma hora, já é promovido o início da restrição 
do endotélio vascular (leva de 7 a 10 dias) 
w Simultaneamente à restituição da parede vascular, o coágulo será 
dissolvido a partir de um processo denominado fibrinólise 
w A fibrinólise tem seu início com ativação da proteína plasmática 
plasminogênio (hepática), que transforma em plasmina, tem ação 
enzimática proteolítica, hidrolisando os filamentos de fibrina 
 
w Mais de diferentes substâncias presentes no plasma afetam a 
coagulação sanguínea, algumas promovendo a coagulação, são os 
pró-coagulantes, e outras substâncias inibem a coagulação, são os 
anticoagulantes 
w O equilíbrio dessas substâncias no sangue não deixa o sangue 
coagular, normalmente predominam as substâncias anticoagulantes 
w Quando ocorre lesão no vaso sanguíneo, a atividade dos pro-
coagulantes, na área lesada torna-se muito maior, então o coágulo 
é formado 
 
w Condições orgânicas que podem causar sangramento excessivo 
w Distúrbios mais comuns que causam excesso de sangramento: 
 
Testes laboratoriais para avaliar a coagulação- Coagulograma 
1) Tempo de sangramento: (tempo normal de 3 à 6 minutos) 
2) Tempo de coagulação: (tempo normal de coagulação vai de 5 à 8 
minutos) 
 
Anticoagulantes para uso clínico e laboratorial: 
- A heparina (uso intravenoso); é utilizada em casos de 
tromboembolias, para diminuir a formação de trombos, aumentando 
o tempo de coagulação 
- Anticoagulantes cumarínicos (Warfarina); de uso oral ela vai inibir a 
síntese dos fatores da coagulação sintetizados no fígado 
dependentes da vitamina K (protrombina, VII, IX e X) 
- Aspirina (acido acetilsalicílico ou AAS); inibidor da COX na produção 
de prostaglandinas e tromboxanos 
 
w Fármacos fibrinolíticos ou trombolíticos: Alteplase, Actilyse, 
Estreptoquinase 
w Anticoagulantes de uso laboratorial: Citrato de sódio; Fluoreto de Sódio; 
EDTA (ácido etilenodiamino tetra-acético); Heparina 
 
 
 
–
w A digestão das proteínas começa no estomago, que devido a 
presença de ácido clorídrico, desnatura as proteínas, isto é, 
desorganiza espacial e tridimensionalmente as proteínas 
w Uma vez desnaturadas, as cadeias proteicas perdem a forma 
e ficam mais acessíveis ao ataque de enzimas 
w Na presença das proteases ou peptidases, os aminoácidos são 
liberados, absorvidos e transportados ao fígado, onde serão 
utilizados ou distribuídos para todo o organismo, onde serão 
utilizados 
w A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a 
presença de ácido clorídrico (HCL), desnatura as proteínas, 
isto é, desorganiza espacial e tridimensionalmente as 
proteínas 
w Os aminoácidos, uma vez nas células, podem sofrer degradação em 
três circunstâncias metabólicas
 Durante a renovação das proteínas celulares, alguns aminoácidos sofrem 
degradação caso não sejam necessários para a síntese de novas 
proteínas
 Aminoácidos ingeridos em excesso, além das necessidades corporais de 
biossíntese de proteínas, o excedente é catabolizado, já que os 
aminoácidos livres não podem ser armazenados
 Durante o jejum severo ou diabetes melito e demais doenças 
consuptibas quando os carboidratos não são utilizados adequadamente, 
as proteínas corporais serão hidrolisadas e seus aminoácidos 
empregados como combustível
w A degradação de um aminoácido se dá pela perda/liberação do 
grupo amina (NH3) do aminoácidoe posterior excreção sob a forma 
de ureia ou de seu aproveitamento para formação de compostos 
nitrogenados não proteicos
O processo de retirada do grupo amina do aminoácido é denominado de 
DESAMINAÇÃO
w Processo pelo qual aminoácido libera o grupo amina na forma de 
amônia (NH3), e se transforma em cetoácido, processo este que é 
catalisado frequentemente pelas enzimas desaminases, 
desidrogenases que é catalisado frequentemente pelas enzimas 
desaminases, desidrogenases que possuem como coenzima o NADP
w Qualquer aminoácido, teoricamente, sofre a desaminação, porém o 
glutamato o é o que mais frequentemente o faz, graças a enzima 
glutamato desidrogenase que se encontra largamente distribuída 
nos tecidos e que possui uma atividade elevada
w Processo pelo qual um aminoácido (aa) transfere seu grupo amino 
para um cetoácido (ka). Desta forma, o aminoácido converte-se em 
um cetoácido formado conserva a cadeia lateral (R1) do aminoácido 
que lhe deu origem, assim como o aminoácido formado conserva a 
cadeia lateral (R2) do cetoácido que lhe deu origem 
 
w As enzimas que catalisam as transaminações são genericamente 
chamadas transaminases ou aminotrasferases. Estas enzimas, 
apresentam como coenzimas um dereivado da Vitaminas B6 
conhecido como piridoxal fosfato (PAL) que é o responsável pela 
transferência do grupo amina 
w O PAL ao ligar-se com o grupo amina do aminoácido, para 
transportá-lo, transforma-se momentaneamente em piridoxamina 
(PAM). Ao entregar a amina ao cetoácido, retorna a sua condição 
original, isto é, piridoxal fosfato (PAL) 
w A maioria dos aminoácidos utilizados para sintetizar proteínas ou 
outros compostos nitrogenados, é obtida da dieta ou do tournover 
de proteínas 
w Entretanto, quando necessário, aminoácidos não essenciais são 
produzidos, em especial o Glutamato para o processo de 
degradação e excreção 
 
w A cadeia carbônica, na forma de cetoácido, pode ser reutilizada 
pela célula, com finalidade de produzir energia de duas maneiras: 
1) A cadeia carbônica pode ser transformada em um composto 
intermediário do metabolismo dos carboidratos, tais como: piruvato, -
cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxalacetato, que por glicogênese 
acaba produzindo glicose ou glicogênio 
w Quando isto ocorre, os aminoácidos são denominados gicogênicos 
2) A cadeia carbônica pode ser transformada em Acetil-CoA e este ser 
utilizado no Ciclo de Krebs, usado para síntese de ácidos graxos ou 
colesterol, ou ainda para a formação de corpos cetônicos. Neste caso, 
os aminoácidos são denominados cetogênicos 
w O nível de amônia no sangue deve ser mantido muito baixo, pois 
mesmo em concentrações ligeiramente aumentadas (hiperamomia) 
são nocivos
- Alteração do equilíbrio ácido-base
- Tóxica no Sistema Nervoso Central
w A amônia produzida por todos os tecidos durante o catabolismo dos 
aminoácidos e outros compostos nitrogenados, é eliminado 
principalmente na forma de ureia
w Além das alterações da função hepática, podemos ter causas de 
ordem genética
w Intoxicação por amônia consistem: tremor, fala arrastada, visão 
turva, coma e por fim a morte
w A amônia pode ser toxica para o encéfalo, em parte devido a sua 
reação com -cetoglutarato, formando glutamato. A consequente 
depleção dos níveis de -cetoglutarato compromete então, a 
função do Ciclo de Krebs nos neurônios
–
w Pelo fato de não armazenarmos proteínas ou mesmo aminoácidos, 
existe uma relação muito íntima entre a quantidade de nitrogênio 
ingerido e excretado no organismo
w A esta relação denominamos de balanço nitrogenado, que pode ser 
definido como a diferença entre a quantidade ingerida e perdida 
pelo organismo
BN= N ing – N exc 
w Como nitrogênio ingerido, considera-se o da dieta e o reabsorvido 
de secreções digestivas. No cômputo do nitrogênio excretado, 
considera-se a soma do urinário (processo de degradação e 
excreção), e o não mensurável (fecal e de perdas obrigatórias 
como pele, pelo, secreções, unha) 
w A excreção sob forma de ureia é a mais facilmente determinada e 
as demais estimadas, daí alguns erros são cumulativos, pois, 
frequentemente fazemos uma subestimação do nitrogênio perdido 
w Balanço nitrogenado = (g Nitrogênio ingerido – g Nitrogênio 
excretado) 
w Portanto, temos que calcular o quanto de nitrogênio diário nós 
ingerimos e quanto excretamos em gramas por dia 
w Nitrogênio ingerido: cerca de 16% do peso de uma proteína é 
nitrogênio 
- Balanço nitrogenado equilibrado (zero): quando a quantidade de 
nitrogênio ingerido é igual a excretado. Ex: adultos normais que não 
estão perdendo nem aumentando a sua massa magra (músculos) 
- Balanço nitrogenado positivo: Quando a quantidade de nitrogênio 
ingerido é maior que o excretado. Ex: crianças (fase de 
crescimento), gestantes, treino de musculação com o objetivo de 
hipertrofia muscular, etc 
- Balanço nitrogenado negativo: Quando a quantidade de nitrogênio 
ingerido é maior que o excretado. Ex: estado de jejum, dieta pobre 
em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como 
doenças consumptivas: câncer e AIDS 
Calcular a quantidade de proteínas metabolizadas em um indivíduo que durante 
24 horas excretou 78 gramas de ureia pela urina 
I Qual o provável diagnóstico da criança? 
 
I Quais as causas da hiperamonemia ? Justifique 
 
w Além das alterações da função hepática, podemos ter causas de 
ordem genética
 
 
w A EH é uma complicação neuropsiquiátrica frequente nos 
hepatopatas. Caracteriza-se por distúrbios da atenção, alteração 
do sono e distúrbios motores que progridem desde simples letargia 
ao coma. É um distúrbio metabólico, portanto potencialmente 
reversível. A amônia está relacionada à sua principal gênese. Seu 
alvo comum via de regra é o astrócito, causando neuroinflamação 
w Quais os mecanismos de ação dos medicamentos administrados no 
menino do caso? 
- Benzoato de sódio, fenilacetato ou fenilbutirato de sódio 
- Clonazepam 
w O uso de benzoato de sódio, fenilacetato ou fenilbutirato de sódio, 
utilizados nos defeitos da ureia, promove aumento da excreção dos 
compostos nitrogenados, reduzindo, desta forma, o acúmulo da 
amônia 
w O clonazepam permanece à classe dos benzodiapínicos, 
medicamentos que causam inibição leve do sistema nervoso, com 
consequente ação anticonvulsivante, sedativa leve, relaxante 
muscular e tranquilizante. 
w Nos músculos a proncipal via de aliminaçãp amônia é feito pelo ciclo 
de glicose-alanina
w A alanina funciona como um transportador amõnia e do piruvato 
desde o músculo até o fígado, onde a amônia é excretada, e o 
piruvaato desde o músculo até o fígado, onde a amônia é 
excretada, e o piruvato desde o músculo até o fígado, onde amônia 
é excretada, e o piruvato é empregado na produçãp de glicose, a 
qual pode retornar ao músculo. 
 
–
w Porfirinas 
- Conceito: são compostos cíclicos formados por 4 anéis do tipo PIRROL 
interligados por pontes (-CH-) 
- Importância: Quando associadas a metais e a proteínas, formam as 
chamadas hemeproteínas (proteínas complexas), que desempenham 
principalmente funções de transporte. 
 
 
 
w São um grupo de proteínas complexas, do tipo globulares 
especializadas, que contém o HEME como grupo prostético:
 
w Proteína de forma globular e de composição complexa, formada 
por: 
- Parte proteica (apoproteína) = globina 
- Parte prostética= HEME 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
w A hemoglobina (HB) saturada de oxigênio chama-se oxihemoglobina 
(hemoglobina oxidada) e tem cor vermelho vivo, ao passar pelos 
capilares parte do O2 é liberado aos tecidos e a Hb é transformada 
em desoxi-hemoglobina de cor azulada que em condições normais, 
não pode ser percebida como alteração da coloração da pele 
w É um sinal que pode ser notado através da coloração azul-
arroxeada da pele, embaixo das unhas ou nas mucosas
 
w Existem diversos tipos de porfirinas
w Todas são constituídas por 4 anéis tetrapirrólicos
Tipos de porfirinas: 
 
Visão geral do metabolismo nitrogenado:w O grupo heme é produzido em todos os tecidos animais, 
principalmente na medula óssea do fígado 
 
w Ambientais: anemia, intoxicação por chumbo/mercúrio, que são 
inibidores da ALA sintase e da HEME sintetase. Os sinais incluem 
níveis elevados de protoporfirinas nas hemácias e níveis elevados 
de ALA e Heme 
w Genéticos: Os distúrbios genéticos da biossíntese do heme, são 
devidos a bloqueios enzimáticos, resultando no acúmulo de 
metabólitos antes do bloqueio ou da deficiência de intermediários 
após o bloqueio. Denominado esses distúrbios de Porfirias
w As porfirias são causadas por defeitos hereditários na expressão 
de enzimas dos processos de síntese do heme, resultando no 
acúmulo e excreção aumentada de porfirinas e seus precursores
w O termo porfiria deriva da palavra grega porphura, significando 
“pigmento roxo” que é uma referência à coloração arroxeada dos 
fluidos corporais dos pacientes durante o episódio
 
w Também conhecida como Icterus, refere-se a cor amarelada na 
pele e esclera, devido a deposição de bilirrubina decorrentes do 
aumento de concentração de bilirrubina no sangue 
w A fototerapia é, sem dúvida, a modalidade terapêutica mais utilizada 
mundialmente para o tratamento da icterícia neonatal
w Processo de uso de luz para fotoisomerizar a bilirrubina indireta, 
transformando-a em formas mais solúveis e que possam ser 
excretadas rapidamente pelo fígado sem glucoronidação
w A bilirrubina absorve luz na região de 400 a 500nm. A luz emitida 
nesta faixa penetra na epiderme e atinge o tecido subcutâneo. 
w A luminorrubina, por ser solúvel em água, é rapidamente excretada 
pela bile e, principalmente, pela urina do recém-nascido ictérico, 
sem a necessidade de conjugação
Pré-hepática: também ocorre por aumento da bilirrubina indireta bilirrubina 
não conjugada 
Consequências: obstruir as vias biliares 
 
–
w As bases nitrogenadas possuem este nome em virtude de seu 
caráter alcalino (BASES) e da presença do nitrogênio derivado dos 
aminoácidos 
w As bases nitrogenadas mais importantes são aquelas derivadas das 
purinas (bases púricas) 
 
w As bases nitrogenadas podem se ligar a pentoses formando os 
nucleosídeos
 
w Hiipoxantina: é um importante constituintes de ácidos nucleotídeos 
encontrado no anticódon do RNA, na forma de seu nucleosídeo 
iosina 
w Xantina =: é uma base púrica encontrada em vários tecidos e em 
vegetais também, é um dos compostos responsáveis pela cor 
amarela da urina em animais (do Grego, Xanthos= amarelo). Uma 
importante substância presente no grupo das xantinas é a 
CAFEÍNA encontrado em plantas e usado em bebidas sob forma de 
infusão como estimulantes, é extremamente solúvel em água 
w Teobromina: muito encontrado no fruto do cacau, e, portanto, 
presente no chocolate. É utilizada na medicina como vasodilatador 
estimulante cardíaco 
 
w Exógena: dieta 
 
 
w A biossíntese dos nucleotídeos envolve vias metabólicas muito 
longas, pois além de sintetizar as bases nitrogenadas, necessitam 
incorporarem a elas as pentoses e fosfatos 
 
 
w Resumo das origens dor carbonos e nitrogênio das purinas 
 
 
w As purinas que resultam do metabolismo normal dos ácidos 
nucléicos celulares ou que são obtidos da dieta e não são 
degradadas podem ser convertidas em nucleotídeos trifosfatos e 
serem reutilizados no organismo. Este processo é denominado de 
via ou rota de salvamento das purinas. 
w As purinas que resultam do metabolismo normal dos ácidos 
nucleicos celulares ou que são obtidos da dieta e não são 
degradadas podem ser convertidas em nucleotídeos trifosfatos e 
serem reutilizadas no ogranismo. Este processo é denominado de 
via ou rota de salvamento das purinas 
w Duas enzimas estão envolvidas: adenina fosforribosil transferase 
(APRTase) e hipoxantina-guanina foforribosil transferase 
(HGPRTase). Ambas as enzimas utilizam o 1-fosforribosil 5-
pirofosfato como fonte de ribose fosfato, precursor das ourinas 
 
 
 
[avg] 
–
 
 
w A regulação do metabolismo envolve diversos fatores, tais como:
 
 
w Cada célula possui mecanismos reguladores de sua própria atividade 
biológica 
w Para isso, as vias metabólicas não ocorrem caoticamente, mas de 
modo controlado 
w O principal mecanismo de regulação é realizado por enzimas. Estas 
são proteínas (na grande maioria) ou RNAs (ribozimas) 
w Enzimas são catalisadores biológicos. Isso significa que eles 
aumentam a velocidade das transformações químicas 
 
 
w As reações químicas que ocorrem nas células, com raras 
exceções, não são espontâneas, e para tanto, para um substrato 
se transformar em produto é necessário ativá-lo. Esta ativação se 
dá através da energia de ativação
 
 
w Assim como as proteínas as enzimas podem ser: 
- Simples: quando formadas unicamente pela cadeia 
polipeptídica 
 
- Enzimas conjugadas, complexas ou Holoenzimas: enzimas 
quando além da cadeia polipeptídica apresentarem 
também uma parte não proteica 
 
I Apoenzima parte proteica de uma enzima complexa, e a 
parte não proteica é chamada de cofator. 
I Holoenzima é uma enzima complexa 
w Os fatores ambientais são substâncias nutricionais essenciais: 
Vitaminas e Sais Minerais 
w Portanto, as haloenzimas dependem de substâncias 
complementares para funcionar, que são os chamados Cofatores 
w Esses cofatores podem ser íons inorgânicos ou substâncias 
orgânicas mais conhecidas como coenzimas 
w Cofatores são pequenas moléculas orgânicas, fraca ou fortemente 
ligados às enzimas, que podem ser necessárias para a função 
catalítica da mesma. Estes cofatores não estão ligados 
permanentemente à molécula da enzima, mas, na ausência deles, a 
enzima é inativa 
w Mecanismo de ação de uma enzima, após ser ativada por um 
cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima-substrato 
e, então, reage formando o produto final, que se desliga da enzima 
 
 
 
 
 
 
 
w Nesse tipo de sinalização, HORMÔMIOS- substâncias elaboradas e 
secretadas por glândulas endócrinas e lançadas para a corrente 
circulatória exercendo à distância, em outros órgãos ou tecidos um 
efeito regulador 
 
 
w Nesse tipo de sinalização, as moléculas sinalizadoras extracelulares 
produzidas pela célula sinalizadora difundem-se localmente, interagindo 
apenas com células-alvo próximas á célula sinalizadora. Essas moléculas 
têm difusão restrita e são eliminadas rapidamente por enzimas, ou são 
retidas pela matriz extracelular 
 
− Cascata do Ácido araquidônico 
 
w A sinalização autócrina é um tipo de comunicação na qual a substância 
sinalizadora atua na mesma célula que a produziu 
 
w Os neuro-hormônios são liberados por neurônios, mas são da fenda 
sináptica, e sim no sangue. Na origem, é como se fossem 
neurotransmissores, mas a distribuição é típica de um hormônio, ou seja 
pela circulação 
 
w A maior parte dos hormônios conhecidos, podem ser classificados numa 
das seguintes categorias de substâncias
 
w Como os hormônios peptídicos são lipofóbicos, eles geralmente não 
conseguem entrar na célula-alvo. Em vez disso, ligam-se a receptores 
presentes na superfície da membrana presentes na superfície da 
membrana. O complexo hormônio-receptor inicia a resposta celular por 
meio de um sistema de transdução de sinaç. Muitos hormônios peptídicos 
utilizam o sistema de segundo mensageiro do AMPc . 
w OBS: alguns receptores de hormônios peptídicos, como os da insulina, 
têm atividade tirosina-cinase ou utilizam outras vias de transdução de 
sinal 
w Os hormônios possuem estrutura química similar porque são todos 
derivados do colesterol. Diferentemente dos hormônios peptídicos, que 
são produzidos em tecidos distribuídos por todo o corpo, os hormônios 
esteroides são produzidos apenas em alguns órgãos 
» O córtex da glândula suprarrenal, a porção externa da 
glândula suprarrenal, produz diversos tipos de hormônios 
esteroides: Cortisol, Aldosterona 
» As gônadas produzem esteroides sexuais (estrogênio, 
progesterona e androgênio), e a pele pode produzir vitaminaD. Em mulheres grávidas, a placenta é também uma fonte de 
hormônios esteroides 
w Os esteróides são lipofílicos e se difundem facilmente através de 
membranas, tanto para fora da sua célula secretora quanto dentro das 
células-alvo 
w Essa propriedade também indica que as células que secretam esteroides 
não podem armazenar esses hormônios em vesículas secretoras. Em 
vez disso, elas sintetizam seu hormônio quando ele é necessário 
w Quando um estímulo ativa a célula endócrina, precursores no citoplasma 
são rapidamente convertidos em hormônio ativo. A concentração do 
hormônio no citoplasma aumenta, e os hormônios movem-se para fpra 
das células por difusão simples 
 
 
 
w Hormônios derivados de aminoácidos, ou amínicos, são moléculas 
pequenas criadas a partir do triptofano ou da tirosina, ambos contendo 
anéis carbônicos em seus grupos R (radical)
 
 
 
 
w Entre as funções desse sistema está a regulação das atividades 
orgânicas por meio de impulsos nervosos 
w Através de estímulos internos e externos, o SN captura as mudanças 
no ambiente e transmite informações para o corpo, como se fosse uma 
rede de comunicação do organismo 
w Junto com o sistema nervoso, o sistema endócrino coordena todas as 
funções do nosso corpo. O hipotálamo, um grupo de células nervosas 
localizadas na base do encéfalo, faz a integração entre esses dois 
sistemas, através da hipófise 
– 
 
 
1. Todas as células sintetizam suas próprias enzimas 9determinação 
genética). 
2. Variabilidade (uma enzima p/ cada reação) 
3. Inibição (estrutura de organização 
 
 
 
 
 
w Portanto, as holoenzimas dependem de substâncias complementares 
para funcionar, que são os chamados cofatores 
w Esses cofatores podem ser íons inorgânicos (ferro, zinco, cobre, Ca+, 
entre outros) ou substâncias orgânicas conhecidas como coenzimas 
 
 
w São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas, ligados às 
enzimas, que são necessárias para a função catalítica da mesma. 
Ester cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da 
enzima, mas na ausência deles, a enzima é inativa 
w Mecanismo de ação de uma enzima, após ser ativada por um 
cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima-substrato 
e então, reage gerando o produto final, que se desliga da enzima. 
 
w É determinada pela quantidade de substrato consumido ou produto 
formado em um tempo certo de ação enzimática 
 
w Temperatura; pH; variação da enzima; variação do substrato; ação de 
inibidores 
–
w Fatores genéticos- enzimas
w Fatores ambientais: vitaminas e minerais
w Fatores Endócrinos: hormônios
w Fatores Neuronais- Imp. Nervoso
w Vitaminas são moléculas orgânicas de complexidade variável necessárias 
ao correto funcionamento do metabolismo animal
w Não são sintetizadas por estes organismos ou são em quantidades 
inadequadas para atender as suas funções vitais
w Consequentemente, as vitaminas devem ser obtidas de dieta
w Os organismos diferem quanto a sua capacidade de síntese e, portanto, 
o que é vitamina para uma espécie pode não ser para outra 
w Grande parte das vitaminas funciona como coenzimas ou cofatores 
enzimáticos , mas algumas funcionam como hormônios (vitamina D) ou 
participam diretamente de catálises sem a ação de proteínas (vitamina 
E)
w São nutricionalmente essenciais
w Quimicamente diferentes de lipídios, carboidratos, proteínas e minerais
w Requeridas em quantidades mínimas: Micronutrientes
w Sua carência implica em um estado clínico especifico
w Em muitos casos, a ingestão excessiva destes micronutrientes também 
pode provocar doenças
w Vitamina é um termo proposto pelo cientista polonês Casimir Funk, 
composto pelas palavras: vital e amina 
» O jovem químico do Lister Institute de Londres isolou, do 
farelo de arroz, uma substância se revelou capaz de prevenir 
e de curar o beribéri experimentou, Funk criou o termo 
“vitamina” para salientar que essa amina era indispensável à 
vida 
w São as vitaminas encontradas associadas aos lipídios, e sua absorção 
depende da presença destes. A absorção dessas vitaminas se dá no 
intestino, sendo facilitadas pela ação emulsificante da bile. Após a 
absorção, são transportadas pelo sangue e distribuídas para os tecidos 
sob a forma de um complexo proteico. Devido à sua insolubilidade, elas 
não são facilmente excretadas na urina, sendo por isso armazenadas no 
fígado e tecido adiposo preferencialmente. A ingestão excessiva dessas 
vitaminas pode levar a efeitos indesejáveis no organismo 
(hipervitaminoses) 
w São elas: 
w Outras funções: 
- Pele e mucosas: indispensável à integridade dos epitélios, 
síntese e secreção de mucopolissacarídeos 
- Reprodução: essencial para a reprodução normal, 
mantendo a espermatogênese no homem e prevenindo a 
reabsorção fetal nas fêmeas 
- Antioxidante: Inativa a formação de radicais livres 
 
w D2-ergocalciferol / D3-colecalciferol 
w Tocoferol: TOKOS = nascimento e Pheron= portador 
w Funções: 
- Requerida na síntese hepática dos fatores de coagulação: 
- Protrombina (fator II) 
- Prconvertina (fator VII) 
- Tromboplastínico do plasma (fator IX) 
- Stuart Prower (fator X) 
w Carências: distúrbios de coagulação 
 
w São vitaminas que por não estarem associadas aos lipídeos, são 
facilmente absorvidas e transportadas no sangue 
w De uma maneira geral, não são armazenadas em quantidades 
significativas no organismo, o que leva muitas vezes a necessidade de 
um suprimento diário dessas vitaminas 
w São facilmente excretadas pela urina, por isso, a sua ingestão em 
quantidades excessivas não são tóxicas 
w A vitamina C ou ácido ascórbico é vitamina lipossolúvel e termo lábil e 
fotossensível
w Os seres humanos e outros primatas bem como a cobaia, são os únicos 
mamíferos incapazes de sintetizar a vitamina C. Neles a deficiência 
genética determinada pela não expressão do gene que produz a enzima 
gulonolactona oxidase, que impede a síntese do ácido L-ascórbico a partir 
da glicose
w Funções 
- Ação antioxidante: juntamente com vitaminas A e E auxilia na 
inativação de radicais livres e com isso diminuem o risco de 
doenças crônicas, como as coranarianas e certos tipos de 
cânceres 
- Os radicais livres gerados a partir da irradiação solar, do 
fumo, poluição causam oxidação dos ácidos nucléicos, 
proteínas e lipídeos, alterando o DNA, bem como sua 
reparação, e resultando em processos de envelhecimento e 
carcinogênese 
- Biossíntese de colágeno: 
w Deficiências: 
–
w Precursoras de coenzimas para as enzimas do metabolismo 
intermediário 
 
w Que participam do metabolismo energético 
w Degeneração da Mielina Beribéri] 
w Deficiência de B1-tiamina 
w Formas ativas: NAD- Niacina adenina dinucleotídeo 
 NADP- Niacina adenina dinucleotídeo fosfato 
w Função: reação desidrogenação 
w Deficiência de B3-Niacinina 
w Queda de cabelo
w Enfraquecimento das unhas 
w Erupção de pele
w Dermatite seborreia
w Letargia e perda do tônus muscular (em crianças)
w PAL- piridoxal fosfato 
w PAM- piridoxal amina 
w Carência de ácido fólico 
w Esta vitamina faz parte de uma família de compostos denominados 
genericamente de cobalaminas. É uma vitamina sintetizada 
exclusivamente por microrganismos, encontrada em praticamente todos 
os tecidos animais e estocada primariamente no fígado
w Absorção de B12: A vitamina B12 está presente em alimentos de 
origem animal. Normalmente, a vitamina B12 é prontamente 
absorvida na última parte do intestino delgado (íleo), que se 
comunica com o intestino grosso. No entanto, para ser absorvida, 
essa vitamina tem que ser combinada com o fator intrínseco, a 
proteína produzida pelo estômago. Sem este, a vitamina B12 
permanece no intestino e é excretada com as fezes. 
w Redução de estômago leva a deficiência dessa vitamina 
 
- Alguns fatores, entretanto, podem levar o corpo a concentrar 
quantidades elevadas de metionina ou de homocisteína, e, em 
excesso, as duas substâncias podem ser muito prejudiciais. A alta 
concentração de homocisteínaé considerada fator de risco para 
patologias cardiovasculares e cerebrais: asterosclerose, AVC, 
trombose e para doenças neurodegenerativas, como Alzheimer e 
Parkinson. Já o excesso de metionina pode ocasionar desordens 
neurológicas, déficit cognitivo e edema cerebral 
 
 
 
–
Exames solicitados dentro do contexto de bioquímica. 
 
w Exames para identificar alguma lesão inflamatória, tumoral, toxica, 
traumática e colestases. 
w Dosagem de bilirrubina (verificar a concentração de bilirrubina no meio 
plasmático): faz pulsão venosa. A dosagem pode ser encontrada tanto 
no plasma quanto no soro, a diferença é a presença ou não de 
anticoagulante. 
» Total (BT): 0,1 a 1,2 mg/dl 
» Direta (BD): 0,1 a 0,5 mg/dl (cora a bilirrubina para 
encontrar a concentração 
» Indireta (BI): 0,1 a 0,7 mg/dl 
 
w Atividade de enzimas no plasma sanguíneo – visto pela quantidade de 
substrato consumido ou produtos existentes. 
» TGP (transaminase glutâmico pirúvica) ou ATL (alanina 
aminotransferase): 6 a 37 U/L 
» TGO (transaminase glutamino oxalacética) ou AST 
(aspartato aminotransferase): 5 a 34 U/L 
» Fosfatase alcalina (ALP): 42 a 125 U/L 
» Gama glutamil transferase (gama-GT): 5 a 55 U/L 
w Eletroforese de proteínas plasmáticas 
 
w Catabolismo da heme da hemoglobina. 
w Hemácias velhas são degradadas pelo baço, liberando a hemoglobina das 
hemácias. A hemoglobina é convertida em grupo heme e globina; O grupo 
heme, por sua vez, sofre catabolismo, formando biliverdina e ferro. A 
biliverdina é a bilirrubina indireta, ou seja, aquela que não está ligada a 
ninguém. 
 
w O urobilinogenio é transformado em estercobilinogenio pela microbiota 
intestinal. O esterco dá cor as fezes, é excretado nas fezes e pode ser 
absorvido sob a forma de urobilinogenio. Este último é excretado em 
forma de urina pelos rins. 
w A diferença entre urobilinogenio e estercobilinogenio é a forma com a 
qual é excretada, sendo o primeiro pelos rins e o segundo pelo intestino. 
 
w bilirrubina + ácido glicurônico = bilirrubina direta ou conjugada (mais solúvel 
que a bilirrubina indireta) 
w bilirrubina + albumina = bilirrubina indireta 
w obs.: a bilirrubina indireta sofre ação da enzima glicoruniltransferase, 
desacoplando a albumina e ligando a bilirrubina o ácido glicurônico, 
formando a bilirrubina direta conjugada. 
 
w Consequência do aumento de bilirrubina no organismo. 
w Esse aumento pode ocorrer devido: 
» Hepatocelulares – ocasionada por lesão no parênquima hepático. 
AUMENTA BT, BI e BD. 
- Hepatites 
- Cirrose 
- Tumores 
 
» Obstrutivas: Colestases - aumento da bilirrubina total em 
consequência do aumento da BD. Ocorre obstrução dos canalículos 
biliares que proporcionam o aumento de BD no meio plasmático. 
 
 
 
» Hemolíticas – excesso de hemólise, ou seja, AUMENTO de BI no 
meio plasmático e nem toda enzima consegue transformar a BI em 
BD. Sendo assim, o aumento da BT se dá pelo aumento de BI. 
- Anemia falciforme 
- Talassemia 
- Esferocitose 
 
 
 
 
 
» Recém-nascido: Deficiência de glicuronil transferase – não há bom 
funcionamento hepática. 
Obs.: icterícias hepatocelulares e obstrutivas: urina escura, castanho-
avermelhada e fezes esbranquiçadas. → BT = aumento da BI + aumento da 
BD. 
 
 
 
w Basta ter uma lesão no fígado, sendo lesão inflamatório, toxica, 
traumática e colestases, que ocorre derramamento das enzimas em 
meio plasmático. 
» TGP/ATL = citoplasma 
» TGO ou AST = citoplasma e mitocôndria 
» ALP e GT = citoplasma e membrana plasmática 
 
 
w Transaminase faz transferência no aminoácido para o cetoacido. 
w Maiores concentrações: fígado e em menores quantidades no coração e 
na musculatura esquelética. 
w Sua origem é predominantemente citoplasmática, fazendo com que se 
eleve rapidamente após a lesão hepática, tornando-se um marcador 
sensível da função do fígado. 
w Utilidade: diagnostico de doenças hepatocelulares. 
 
w É encontrada EM DIVERSOS órgãos e tecidos, incluindo fígado, coração 
(miocardio), musculo esquelético. 
w Esta presente no citoplasma e também nas mitocôndrias e, portanto, 
sua elevação indica um comprometimento celular mais profundo. 
w Utilidade: a determinação da atividade sérica dessas enzimas pode ser 
útil em hepatopatias, infarto do miocárdio e miopatias. 
w Quando a TGO é maior que a TGP, indica, clinicamente, que a lesão é mais 
severa. Porém se ambas estiverem aumentadas no mesmo nível, indica 
lesão. 
 
w Remove grupos fosfatos de m grande número de moléculas diferentes 
(ésteres), como fosfolipídeos e nucleotídeos. Estando presente 
principalmente na membrana plasmática das células epiteliais dos 
canalículos biliares. 
w Serve para diferenciar o local em que houve a lesão, a nível biliar ou não. 
 
w Enzima envolvida na transferência de um resíduo glutamil (glutationa) de 
fora para dentro das células (hepatócito). Presente na membrana 
plasmática dos hepatócitos. 
w É a mais sensível, aparecerá aumentada em pequenas lesões. 
 
 
 
w Enzimáticos: 
- Creatinina quinase (CK – MB) 
- Lactato desidrogenase (LDH) 
- Transaminase (TGO) 
w Proteicos: 
- Troponina T cardíaca (cTnT) 
- Mioglobina 
 
w Sintetiza ATP sem precisar ativar a cadeia respiratória. Retirando o 
grupo fosfato da fosfocreatina, incorporando ao ADP., assim, não 
faltando ATP no tecido. 
 
w Isoenzimas: estruturas parecidas e mesma função. 
- CK1-BB: apresentam duas porções proteicas iguais B. 
- CK2-MB: apresentam duas porções proteicas M e B. 
- CK3-MM: apresentam duas porções proteicas iguais MM. 
w Dependendo da lesão a nível cerebral, miocárdio ou musculatura 
esquelética, será liberado determinada isoenzima para determinado local, 
correspondente a acao da isoenzima. E para poder ver o quanto 
aumentou no meio plasmático, é possível identificar no CPK total. Ex.: em 
caso de infarto, o CK-MB aumenta. 
–
 
w Ureia vem da degradação do catabolismo de processos enzimáticos 
w Transformar um nitrogenado que é a amônia, numa forma solúvel e 
menos tóxica 
w Creatinina nitrogenado advindo da oxidação da creatina que surge a 
partir de outros aminoácidos no rim, pâncreas e a creatinina vai para 
o músculo com função de armazenar fósforo 
w Oligúria pouca úria, diminuição urinária 
w Disfunção renal -> índice glomerular fica reduzido e há um aumento da 
concentração no meio plasmático
w Glicemia é a concentração de glicose no sangue, que é avaliada a 
partir de exames de sangue específicos, que detectam se os níveis 
glicêmicos estão normais, baixos ou altos.
w Devendo ser determinado, preferencialmente em jejum de no 
mínimo 8 horas e no máximo 12 horas, ou mesmo em condições de 
não jejum
w Diabetes não é uma doença única e sim um grupo heterogêneo de 
sinais e sintomas (síndromes) caracterizadas por elevação da glicemia 
em jejum, causada por deficiência relativa ou absoluta de insulina. 
Portanto, é uma alteração endócrina 
w Teste de tolerância à glicose (TTG)
− O teste de tolerância à glicose consiste em efetuar dosagens 
glicêmicas em intervalos de tempo, após administração de 
solução, por via oral
w A glicose do sangue liga-se irreversivelmente à molécula da 
hemoglobina (aminoácido valina), formando a hemoglobina glicada
w Quanto maior a glicemia maior a ligação à HB
w O uso da Glicemia Glicada (HbA1c) e da glicemia média estimada para 
melhorar o processo diagnóstico do diabetes e do pré-diabetes