Hemoglobina glicada

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1. Hemoglobina glicada
A glicose é muito importante para o cérebro, quando ela não chega de maneira
adequada as consequências são muito prejudiciais, podendo resultar em : letargia, coma, dano
cerebral permanente e morte. Ademais, quando não se produz a insulina de maneira adequada
o indivíduo se encontra em um quadro de diabetes, se não tratado os níveis de glicose do
sangue pode elevar-se, chegando a dimensões maiores do que as normais.
Segundo Lehninger, é possível obter a extensão de glicação da hemoglobina,que é um
exame de diabetes, através da extração clínica de sangue na qual a hemoglobina é retirada por
separação eletroforética de HbG e da hemoglobina não modificada do grupo amino.
O Diabetes mellitus (DM) é uma doença caracterizada pela baixa ou falta de produção
de insulina pela pâncreas. Assim, como acontece em humanos, a diabetes pode ser fatal se for
diagnosticada ou tratada de forma equivocada. Tem ocorrido com frequência em cães, mesmo
tendo elevado casos, não há uma definição exata da dosagem a ser executado no tratamento
dos cães, sendo assim na medicina veterinária as metodologias para a determinação da
hemoglobina glicada e frutosamina ainda não são utilizadas na rotina e não foram
extrapoladas da bioquímica clínica humana. Os valores de referência de hemoglobina glicada
e frutosamina para animais sadios e para animais diabéticos são escassos.
Sendo assim, o tratamento da doença de diabetes deve ser realizado e monitorado com
dosagens de glicose e principalmente hemoglobina glicada e frutosamina. O diagnóstico da
doença é realizado através de exames de dosagem de glicose no sangue em jejum ou pela
curva glicêmica, mesmo assim são encontradas dificuldades no controle quando se trata da
doença e o sucesso do tratamento depende de fatores como o diagnóstico precoce, as
ferramentas laboratoriais existentes são insuficientes e a falta de dados técnicos e ocorrem
divergências nas dosagens prescritas. O monitoramento do diabetes em cães e gatos, por
determinação das concentrações sanguíneas das proteínas glicadas, não é realizado na rotina
clínica. Existem poucos relatos de parâmetros de referência para hemoglobina glicada e
frutosamina em animais de companhia e nestes, os valores geralmente são discrepantes e
variáveis, de acordo com a metodologia adotada. Os parâmetros de referência para a
hemoglobina glicada e frutosamina encontrados na literatura foram determinados em de 1983
a 1999, são referências antigas e as metodologias adotadas ainda não eram padronizadas por
um método de referência.
A hemoglobina glicada ocorre pela ligação não enzimática da hemoglobina A
(HbA) à glicose, de forma contínua, lenta e irreversível (SUMITA e ANDRIOLO, 2006). A
hemácia é permeável à molécula de glicose, desta forma, a hemoglobina fica exposta às
mesmas concentrações da glicose plasmática e a hemoglobina glicada acumula-se dentro das
hemácias.
A correlação positiva entre glicose, hemoglobina glicada e frutosamina
comprova que a utilização destas avaliações para diagnóstico e monitoramento de cães com
DM têm relevância na prática clínica e em seu tratamento. A moderada correlação entre a
hemoglobina glicada e a frutosamina pode ser explicada porque as duas relacionam-se
diretamente com a glicemia sérica e, assim, indiretamente entre si. A glicemia sérica é afetada
por diversos fatores, como, por exemplo, variação diurna, exercício, estresse, alimentação e
medicação, o que não ocorre com a hemoglobina glicada e a frutosamina, aumentando a
margem de confiança para afirmar que o cão está com glicemia elevada e por tempo
prolongado.
2. Glicoproteínas e migração de neutrófilos para o local de inflamação tecidual
Glicoproteínas fazem parte do grupo dos oligossacarídeos, tais quais são componentes
principais para reconhecimento e adesão entre células, migração celular durante o
desenvolvimento, coagulação sanguínea, resposta imune, cicatrização de ferimentos e outros
processos celular. Desses casos citados, em sua grande maioria o carboidrato que é incumbido
com carregar a informação apresenta ligação covalente com uma proteína ou lipídio,
resultando em um glicoconjugado - molécula biologicamente ativa.
As glicoproteínas apresentam um ou mais oligossacarídeos de diferentes
complexidades, unidos covalentemente a uma proteína. Podem ser encontrados no glicocálice,
matriz extracelular e no sangue. Na célula, estão presentes no aparelho de Golgi, grânulos de
secreção e lisossomos. Células eucarióticas secretam muitas proteínas em forma de
glicoproteínas, incluindo a maioria das proteínas do sangue - por exemplo, imunoglobulinas e
certos hormônios.
Quimiotaxia é o processo de recrutamento e mobilização de neutrófilos na resposta
inflamatória. É quando as células se movem para as regiões de dano e promovem uma
sequência de ações até a resolução da inflamação. O processo de migração celular é dividido
em quatro etapas distintas: rolamento, ativação, adesão e extravasamento. Enquanto ocorre o
processo inflamatório, os neutrófilos migram para a região marginal dos vasos na
microcirculação, desencadeando o disparo de diversas vias intracelulares por via de contato
com os receptores de membrana endotelial.
Durante este ocorrido, a interação do neutrófilo com endotélio dispara uma ativação
celular basal, induzindo a formação de uma ligação de velcro promovida por selectinas do
tipo L - as quais são uma família de glicoproteínas que existem naturalmente de forma inativa
na membrana do leucócito que após ativação, promovem a aderência dos neutrófilos no local
de inflamação tecidual.
FONSECA, Micaella Pereira da. Proteômica abrangente de alta resolução na análise de
neutrófilos humanos ativados pelo peptídeo formyl Methyl Leucyl Phenylalanine
(fMLP). 2017. Disponível em: http://repositorio.unb.br/handle/10482/24656. Acesso em: 02
Set. 2019.
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger-7. Artmed
Editora, 2018.
BELTRAME, Olair Carlos. Padronização da metodologia para determinação das
concentrações sanguíneas de hemoglobina glicada e frutosamina em cães sadios,
diabéticos e sob insulinoterapia. Programa de Pós-Graduação em Ciências Veterinárias,
Curitiba-PR, ano 2011, p. 48-63, 3 out. 2019. Disponível em:
https://acervodigital.ufpr.br/handle/1884/26165. Acesso em: 02 Set. 2019.