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1-O que é um sistema tampão e explique o seu funcionamento na adição de HCl e NaOH? 
Solução tampão é uma solução aquosa capaz de resistir a mudanças de pH quando ácidos ou bases são adicionados. Tampões são formados pela mistura de ácidos fracos e suas bases conjugadas em uma solução de pH próximo ao pK do ácido. Alternativamente, podem ser formados por uma base fraca e seu ácido conjugado. A capacidade tamponante de um sistema tampão depende da concentração dos seus componentes. Sistemas tampões são extremamente importantes em fluidos biológicos, já que o grau de ionização pode afetar a estabilidade de moléculas e consequentemente suas funções.
2-Conceitue acidose e alcalose, metabólica e respiratória. Explique suas ocorrências, utilizando [H+], pH, PCO2 corporal, [H+] e [HCO3-] 
A alcalose e a acidose respiratória ocorrem quando há uma diminuição ou aumento da concentração de gás carbônico no sangue, alterando o pH sanguíneo. O sangue humano é uma solução-tampão, ou seja, possui mecanismos que evitam que o seu pH sofra grandes alterações. Um desses mecanismos ocorre quando o CO2, um produto terminal de nosso metabolismo, Desse modo, o pH do sangue arterial é mantido em cerca de 7,4. O pH do sangue venoso é de 7,35, pois ele possui maior concentração de CO2. Acidose respiratória
Algumas situações podem fazer com que essa concentração se altere, principalmente questões respiratórias. Quando uma pessoa tem enfisema pulmonar, pneumonia, bronquite ou asma, ela pode passar por momentos em que a respiração é deficiente. Em virtude dessa hipoventilação, a transferência de CO2 para o exterior é reduzida e a sua concentração aumenta no sangue, diminuindo o pH sanguíneo.
Acidose respiratória
Algumas situações podem fazer com que essa concentração se altere, principalmente questões respiratórias. Quando uma pessoa tem enfisema pulmonar, pneumonia, bronquite ou asma, ela pode passar por momentos em que a respiração é deficiente. Em virtude dessa hipoventilação, a transferência de CO2 para o exterior é reduzida e a sua concentração aumenta no sangue, diminuindo o pH sanguíneo.
3-Quais os sistemas tampão mais utilizados pelos organismos vivos?
Tampões biológicos nos seres vivos são capazes de manter ph do sangue muito próximo 7,4 , não são muito ácidos fracos que satisfazem , os principais são fosfato, proteínas e bicarbonato .
Sugira e explique uma faixa apropriada de tamponamento para cada uma das seguintes substâncias: ácido láctico (pKa 3,86) e seu sal de sódio ácido acético (pKa 4,76) e seu sal de sódio HEPES (pKa 7,55) 5
Os tampões Biológicos são aqueles encontrados nos seres vivos; na espécie humana, por 
exemplo há tampões capazes de manter o pH do sangue muito próximo de 7,4. Não são 
muitos os ácidos fracos que satisfazem este requisito. 
 
Os principais tampões são o fosfato, as proteínas e o bicarbonato. 
 
O Fosfato constitui um tampão apropriado para valores de pH entre 5,8 e 7,8 porém a 
concentração deste tampão no plasma é muito pequena, tornando sua eficiência muito 
reduzida. 
 
As proteínas presentes no plasma exercem efeito tamponante muito discreto. O único 
aminoácido que apresenta um grupo de pKa compatível como o tamponamento a pH 
fisiológico é a histidina( pKa=6,0). Ainda assim o efeito tamponante devido a este aminoácido é 
discreto, pois não é um aminoácido frequente nas proteínas plasmáticas. 
 
O Sistema Bicarbonato tem um valor de pKa de 3,8, incompatível, portanto, com o 
tamponamento fisiológico. O Sistema bicarbonato apresenta, entretanto, uma característica 
peculiar: seu ácido (H2CO3) está em equilíbrio como Co2 dissolvido em água. 
Esta reação pode processar-se rapidamente na ausencia de catalisadores; ainda assim sua 
velocidade é incompativel com as necessidades fisiológicas. 
 
 Porém as Hemácias contem uma enzima, a anidrase carbônica (AC), uma das enzimas mais 
ativas que se conhece, capaz de acelerar a reação por um valor de aproximadamente 100 x. 
Desta forma, o Co2 presente no plasma difunde-se pela membrana da hemácia e é 
eficientemente transformado em H2CO3 no seu interior. A sua dissociação é imediata. 
 
 
 
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4-Sugira e explique uma faixa apropriada de tamponamento para cada uma das seguintes substâncias: ácido láctico (pKa 3,86) e seu sal de sódio ácido acético (pKa 4,76) e seu sal de sódio HEPES (pKa 7,55) 
5- representar a fórmula geral de um aminoácido.
uma carboxila (referente aos ácidos carboxílicos) e um amino (referente à amina).
Grupos funcionais carboxila e amino
Na estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.
6-Agrupar os aminoácidos em classes explicando os critérios da classificação utilizada.
Os aminoácidos são agrupados, geralmente, de acordo com as características de suas cadeias laterais. De acordo com essas características, podemos dividi-los em:
· Aminoácidos com cadeias laterais apolares;
· Aminoácidos com cadeias laterais polares;
· Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila);
· Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais).
7-Conceituar proteína e representar uma ligação peptídica.
A principal diferença entre peptídeos e proteínas. Um peptídeo pode ser formado pela união de dois aminoácidos e uma proteína só será formada por filamentos de polipeptídios, ou seja, as proteínas são polímeros e os peptídeos são os monômeros. Ligações peptídicas são ligações químicas que se estabelecem entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subsequente, com síntese resultante em uma molécula de água, ou seja, formadas a partir da desidratação ou também quebradas por hidrólise.
A união de dois aminoácidos forma uma molécula denominada dipeptídeo, e o encadeamento de vários aminoácidos forma uma macromolécula proteica chamada de polipeptídeo ou cadeia polipeptídica.
8-Citar os níveis de organização das proteínas e explicar as forças responsáveis pela sua manutenção.
 níveis de organização molecular de uma proteína são: Primário - representado pela sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. ... Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogénio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
9-Conceituar desnaturação e citar exemplos de agentes desnaturante
· Desnaturação é um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas, como variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, entre outras. A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica. Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas para o seu meio original, podem recuperar a sua configuração espacial normal, renaturando-se. Entretanto, quando a desnaturação ocorre por elevações extremas de temperatura ou alterações muito intensas do pH, as modificações, geralmente, são irreversíveis. Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf. queijo).
· Ao cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
10- Citar algumas funções de proteínas
 funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reaçõesquímicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina),  
11- ), Classificar as proteínas quanto a sua forma e composição, explique-as.
Existem duas classificações para as proteínas, vejamos cada uma delas: 
As proteínas fibrosas são compostas de moléculas longas e filamentosas dispostas, que ficam lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água. Elas constituem a estrutura dos tecidos animais. Exemplo: na unha, no cabelo, na lã e etc. 
As proteínas globulares são formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são solúveis em água. Pelo fato delas serem solúveis em água é que as moléculas se dobram. Exemplo: hemoglobina, enzimas, anticorpos e etc.
12- Comentar a seguinte definição de enzimas: “Enzimas são catalisadores biológicos de alta especificidade”. 
Catalisar uma reação química é alterar a sua velocidade , a presença de enzimas nas reações celulares aumenta a velocidade de reação por serem altamente especifica 
13- Conceituar: apoenzima, coenzima, centro ativo, isoenzima e holoenzima.
 
em duas classes gerais:

Simples - contêm apenas radicais de aminoácidos.

Complexas ou conjugadas – além da parte protéica apresentam uma parte não-protéica, sendo então chamadas de holoenzimas, sendo apoenzima a parte protéicae co-fator, coenzima ou grupo prostético a parte não protéica.Co-fator É todo e qualquer mineral essencial para o funcionamento da enzima.Coenzima Vitaminas essenciais para o funcionamento das enzimas.Grupo prostético Mineral ou vitamina ligada covalentemente a enzimas.Apoenzima Enzima que apresenta apenas a parte protéica.Holoenzima Enzima completa, apresentando um co-fator, coenzima ou grupo prostético.Isoenzima Mistura de enzimas que se assemelha que fazem a mesma função.Metaloenzima Enzima que tem incorporado em sua constituição um íon metálico
14- Propor critérios para a classificação das enzimas
Classificação. As enzimas são classificadas nos seguintes grupos, conforme o tipo de reação química que catalisam: Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. ... Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico.
15-Fazer o gráfico da velocidade de reação em função a) [E] b) T c) pH
16- Construir um gráfico da velocidade de reação em função da [S], em condições normais e em presença de inibidor competitivo e não competitivo.
17- Relacionar vitaminas com atividade enzimática.
Vitaminas são moléculas orgânicas necessárias em pequenas quantidades pro bom funcionamento do nosso organismo, principalmente, pq ajuda a evitar muitas doenças. As vitaminas são componentes das coenzimas, cofatores necessários pra atividade de algumas enzimas.
18-Definir inibidor competitivo e não competitivo.
· Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
· Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
16- Descrever os mecanismos de reversão das inibições competitiva e não competitiva.
17- Definir enzima alostérica, centro alostérico e efetuador alostérico, positivo e negativo.
Enzimas alostéricas são as enzimas que possuem uma região separada daquela em que é ligado o substrato, onde pequenas moléculas regulatórias, os efetores, podem ser ligados e modificarem a atividade catalítica destas enzimas.
O sítio alostérico, presente na região da molécula de algumas enzimas, não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga à pequenas moléculas causa mudança no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.
Os efetuadores alostéricos se ligam ao sítio alostérico da enzima, podendo o efetor alostérico aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
18-. Defina quimicamente os carboidratos e ilustre sua resposta mostrando a fórmula estrutural da glicose e da frutose, segundo Fischer
Na decomposição da glicose pela levedura, a primeira reação que ocorre é a conversão da glicose em frutose:
Esses dois carboidratos são considerados tipos de oses por apresentarem funções mistas em suas estruturas. Qual é a função química comum a essas duas oses?
19- Quais as principais funções que os carboidratos desempenham nos seres vivos? 
As funções dos carboidratos. As funções dos carboidratos são: 1- Armazenamento energético – o amido e o glicogênio são os carboidratosresponsáveis pelo armazenamento de energia dos animais e vegetais. 2- Produção de energia – os carboidratos são as principais fontes de energia.
20- Os carboidratos podem ser agrupados em 4 grandes grupos. Defina esses grupos e cite exemplos de cada um desses grupos. 
Monossacarídeos: são os mais simples. Dele fazem parte a glicose, a frutose e a galactose. 
Dissacarídeos: são formados pela união de dois monossacarídeos. Exemplos: Maltose, sacarose e lactose. 
Polissacarídeos: são formados pela união de vários monossacarídeos (são moléculas grandes). Exemplos: quitina, celulose, amido e glicogênio. 
Eles tem a função de fornecer energia para a célula para que ela desempenhe as suas atividades básicas. 
21- Com relação ao número de carbonos, como podem ser classificados os monossacarídeos?
Sua estrutura é uma cadeia de carbono linear e simples. Como exemplo, podemos citar a glicose, frutose e galactose. Os monossacarídeos podem ser classificados de acordo com o número de carbonos que possuem. De acordo com essa classificação, há trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses e assim por diante.
22- Diferencie aldoses de cetoses. Dê um exemplo de cada
 Uma ALDOSE é um monossacarídeo que apresenta um grupamento aldeído em uma extremidade, porexemplo a glicose. Já a CETOSE é um monossacarídeo que tem um grupo cetona, normalmente no carbono 2, como exemplo temos a frutose.
23- Conceitue ligação glicosídica
a ligação glicosídica é uma ligação covalente resultante da reação de condensação entre uma molécula de um carboidrato com um álcool, que pode ser outro carboidrato.
24- os produtos da hidrólise dos dissacarídeos: sacarose, lactose e maltose, e o tipo de ligação glicosídica entre eles? 
Existe uma variedade de dissacarídeos, a partir da possibilidade de combinações dos diversos monossacarídeos. Citamos aqui, alguns açúcares comuns e essenciais ao nosso corpo.
Lactose
A lactose é conhecida popularmente como açúcar do leite. Ele é formado por um monossacarídeo D-galactose e um D-glicose. Gal (β1→4) Glc. β1→4 representa onde ocorre a ligação glicosídica entre D-galactose e D-glicose. É um glicosídeo redutor, pois possui um carbono anomérico livre no resíduo de glicose. Na digestão, a hidrólise da lactose é feita por uma enzima chamada lactaseβ1→4, a qual vai quebrar a ligação glicosídica, resultando em dois monossacarídeos. Algumas pessoas não produzem esta enzima no intestino, são os intolerantes à lactose. Alguns nascem intolerantes, outros perdem a capacidade de produzir lactase durante a vida. Hoje, já existem no mercado, enzimas sintéticas para auxiliar na digestão destas pessoas, ou alimentos que já contém a enzima lactase.
Maltose
É um dissacarídeo de duas moléculas de glicose, Glc(α1→4)Glc, no qual α(1→4) representa a ligação glicosídica. É um açúcar redutor, pois a glicose possui um carbono anomérico livre. É um açúcar produzido durante a germinação, nos cereais. Durante a fermentação alcoólica, na produção de bebidas, as leveduras utilizam maltase, tendo como produto o álcool etílico e dióxido de carbono.
Maltose é formada pela junção de duas moléculas de glicose.
Sacarose
A sacarose é o nosso conhecido açúcar de mesa. Extraído principalmente da cana de açúcar e da beterraba, para o comércio. É um dissacarídeo formado pela ligação glicosídica entre uma glicose e uma frutose, Glc(α1→2β)Fru, ou Fru(β2→1α)Glc. Isto porque os carbonos anoméricos estão todos envolvidos nas ligações glicosídicas, sendo assim, este não é um açúcar redutor. A sacarose é um importante produto intermediário da fotossíntese. Na digestão ocorre a hidrólise ácida dela, resultando em glicose e frutose, que são absorvidas rapidamente, como fonte energética.
25- Dê um exemplo de uma importante pentose e seu papel nos seres vivos.
Pentose são monossacarídeos (glícidos simples) compostos por cinco carbonos. Para os seres vivos, as pentoses mais importantes são a ribose e a desoxirribose, que são as componentes estruturais dos ácidos nucléicos, os quais comandam as funções celulares.
A desoxirribose é a pentose que entra na composição química do ácido desoxirribonucléico (ADN), enquanto a ribose entra na constituição do ácido ribonucléico (ARN). A nomenclatura de trioses, tetroses, pentoses e hexoses foi desenvolvida por Emil Fischer, dando a todos e quaisquer tipos de açúcares a terminação "ose", a partir dos seus estudos de carboidratos iniciados em 1880. Fischer também endossou os termos aldose e cetose, 
26- Qual a importância biológica e as características dos polissacarídeos de reserva animal e vegetal
Polissacarídeos, ou glicanos, são carboidratos que, por hidrólise, originam uma grande quantidade de monossacarídeos. São polímeros naturais.[1][2][3] Por exemplo, a celulose é um polímero da glicose:
n glicose → Celulose + (n-1) H2O
Os polissacarídeos são então macromoléculas formados pela união de muitos monossacarídeos. Estes compostos apresentam uma massa molecular muito elevada que depende do número de unidades de monossacarídeos que se unem. Podem ser hidrolisados em polissacarídeos menores, assim como em dissacarídeos ou monossacarídeos mediante a ação de determinadas enzimas.
Nos organismos, os polissacarídeos são classificados em dois grupos dependendo da função biológica que cumprem:
· polissacarídeos de reserva energética: a molécula provedora de energia para os seres vivos é principalmente a glicose (monossacarídeo). Quando esta não participa do metabolismo energético, é armazenada na forma de um polissacarídeo que nas plantas é conhecido como amido, nos animais e nos fungos como glicogênio.
· polissacarídeos estruturais: estes carboidratos participam na formação de estruturas orgânicas, estando entre os mais importantes a celulose, que participa na estrutura de sustentação dos vegetais.
Os polissacarídeos apresentam fórmula geral:
-[ Cx(H2O)y) ] n -
onde y geralmente é igual a x-1. Se dividem em: amido, celulose e glicogênio. Amido – É obtido somente pela ingestão de vegetais. Glicogênio - Não é formado pelo fígado. Celulose - Ajuda na estrutura da parede celular.
27- Conceitue lipídeos. Cite 5 funções biológicas dos lipídeos.
Os lipídios são moléculas orgânicas formadas a partir de ácidos graxos e álcool que desempenham importantes funções no organismo dos seres vivos.
Os lipídios, também chamados de gorduras, são biomoléculas orgânicas compostas, principalmente, por moléculas de hidrogênio, oxigênio, carbono. Fazem parte ainda da composição dos lipídios outros elementos como, por exemplo, o fósforo.
 
Os lipídios possuem a característica de serem insolúveis na água. Porém, são solúveis nos solventes orgânicos (álcool, éter, benzina, etc).
 
Funções dos lipídios
 
Os lipídios possuem quatro funções básicas nos organismos:
 
- Fornecimento de energia para as células. Porém, estas preferem utilizar primeiramente a energia fornecida pelos glicídios.
 
- Alguns tipos de lipídios participam da composição das membranas celulares.
 
- Nos animais endodérmicos, atuam como isolantes térmicos.
 
- Facilitação de determinadas reações químicas que ocorrem no organismo dos seres vivos. Possuem esta função os seguintes lipídios: hormônios sexuais, vitaminas lipossolúveis (vitaminas A, K, D e E) e as prostaglandinas.
28- . Conceitue ácidos graxos (AG). Dê sua classificação, exemplificando. Represente a estrutura química de um AG 18:3:5,8,11. Explique a reação de esterificação. Desenhe um triacilglicerídeo. 
Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos obtidos a partir de óleos e gorduras. Eles apresentam importantes funções no organismo humano.
· 
· 
· O organismo animal não é capaz de produzir um ácido graxo, assim, eles só podem ser obtidos por meio do consumo de óleos e gorduras. Como os óleos e gorduras são triacilgliceróis (ou triglicerídeos, formados por três grupos ésteres), os ácidos graxos são utilizados apenas quando as estruturas dos óleos e gorduras são quebradas.
· O triglicerídeo tem sua cadeia rompida pela ação da água e calor nos três locais em que o oxigênio realiza uma ligação simples com carbono saturado (indicado pelas setas azuis). Em seguida, cada oxigênio desse recebe um átomo de hidrogênio e o carbono a que ele estava ligado recebe uma hidroxila (OH).
· 
· Ácido butírico
É também chamado de ácido butanoico, pois apresenta quatro átomos de carbono em sua estrutura.
Fórmula estrutural do ácido butírico
· Ácido láurico
É também chamado de ácido dodecanoico, pois apresenta doze átomos de carbono em sua estrutura.
Fórmula estrutural do ácido láurico
· Ácido palmítico
É também chamado de ácido hexadecanoico, pois apresenta dezesseis átomos de carbono em sua estrutura.
Fórmula estrutural do ácido palmítico
· Ácido esteárico
É também chamado de ácido octadecanoico, pois apresenta dezoito átomos de carbono em sua estrutura .
30-Defina o mecanismo de emulsificação realizado pelos sais biliares
· A emulsificação tem dois mecanismos complementares. O uso dos ácidos biliares (também conhecidos como sais biliares) são moléculas anfipáticas do tipo detergente que atuam na solubilização dos glóbulos de gordura.
· Os ácidos biliares são derivados do colesterol, sintetizados pelo fígado e secretados para a vesícula biliar para serem armazenados. Quando ingerimos TG, os ácidos biliares armazenados na vesícula biliar, são secretados para o intestino delgado, onde ocorre a digestão e absorção dos lipídeos.
· 
31- quais as causas e consequências da intolerância à lactose, galactosemia e frutosemia
No caso da intolerância à lactose, o indivíduo não consegue decompor a lactose nos dois dissacarídeos que a formam (glicose e galactose) porque não apresenta a enzima lactase ou sua produção é muito reduzida. Essa conversão de açúcares deveria acontecer no intestino delgado, cujas células da parede produzem a enzima, pois apenas a glicose e a galactose podem ser absorvidas pelo corpo, o que não acontece com a lactose. Essa, por sua vez, acumula-se no trato intestinal e serve como fonte de alimento para as bactérias da flora intestinal. No intestino grosso, começa a ocorrer fermentação, o que produz ácidos e gases e provoca náuseas, cólicas, inchaço abdominal, diarréias e flatulência.
Já na galactosemia, o que acontece é: após a quebra da lactose em glicose e galactose pela enzima lactase no intestino delgado, ocorre a absorção desses dois compostos esua entrada nas células; a partir disso, a galactose deve ser convertida em glicose, mas alguma das enzimas relacionadas com essa via metabólica apresenta-se deficiente no organismo e tal conversão não acontece, acumulando-se galactose e suas formas reduzidas ou oxidadas no organismo. O indivíduo pode ter deficiência da enzima galactose-1-fosfato uridil transferase, galactoquinase ou UDP-glicose-4-epimerase par apresentar esse quadro (mais informações sobre a galactosemia estão dispostos no Blog). A doença pode provocar danos no sistema nervoso, nos olhos, no fígado e nos rins. (A galactose também pode vir de outras fontes alimentícias diferentes do leite – ver postagem sobre “Alimentos com Galactose” –, mas o processo que ocorre na célula é o mesmo).
A frutosemia trata-se de uma desordem genética, de caráter autossômico recessivo, caracterizada pelo erro inato do metabolismo da frutose, em decorrência da deficiência da enzima aldolase B.
Os portadores desta desordem não apresentam sintomas até ingerirem alimentos que contenham frutose (como frutas e legumes). Quando esta última entra no organismo, a deficiência da enzima aldolase B leva ao acúmulo da frutose-1-fosfato, que, por sua vez, afeta a gliconeogênese e a regeneração da adenosina trifosfato (ATP).
32-quais as etapas da regulação da glicólise.
 A via glicolítica tem um papel duplo, que é a degradação da glicose para gerar ATP e o fornecimento de substratos para reações de síntese de algumas substâncias. A velocidade de conversão de glicose à piruvato é regulada para atender essas duas principais necessidade. A glicólise é provavelmente regulada cuidadosamente em todas as células, de modo que a energia é liberada a partir dos carboidratos somente na medida em que é necessária. Isto é confirmado pelo efeito do O2. Na glicólise, as reações catalisadas pela hexocinase, fosfofrutocinase e piruvato cinase são virtualmente irreversíveis: portanto espera-se que tenha papel regulador além de catalítico.
33-quais as etapas da regulação do ciclo de krebs.
O ciclo de Krebs, também chamado de ciclo do ácido cítrico é a via metabólica central do nosso organismo, sendo responsável por grande parte da oxidação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos, além da produção de diversos precursores biossintéticos, ou seja, esta via é anfibólica, porque atua tanto como catabólica quanto como anabólica.
Em resumo, o ciclo do ácido cítrico oxida o grupamento acetila da molécula acetil-CoA formando CO2 e conservando a energia livre liberada por meio da formação de ATP (trifosfato de adenosina). 
O ciclo de Krebs é uma via cíclica e é dividido em oito etapas, com o ponto de partida na formação do citrato a partir da condensação do acetil-CoA com o oxaloacetato catalisado pelo citrato sintase. Essa enzima forma o intermediário citroil-CoA em seu sítio ativo, que então é clivado em citrato e CoA, e primeiro se liga ao oxaloacetato, alterando sua conformação para disponibilizar o sítio ativo do segundo substrato (o acetil-CoA), ou seja, um mecanismo de ajuste induzido.
A segunda etapa desta via é a transformação reversível do citrato em isocitrato pela enzima aconitase. Esta enzima contém um centro ferro-enxofre, forma um intermediário cis-aconitato e promove a adição de uma molécula de água, que pode gerar o isocitrato ou então o citrato. Embora somente 10 % dos produtos sejam o isocitrato, ele é rapidamente consumido na próxima etapa do ciclo e, logo, a reação é deslocada para a formação dele.
O isocitrato é então oxidado a α-cetoglutarato e CO2 pela isocitrato desidrogenase, que é uma enzima dependente de NAD+ e Mn2+. Outra oxidação ocorre para formar a succinil-CoA e CO2 a partir do α-cetoglutarato pelo complexo da α-cetoglutarato desidrogenase. Nesta reação, o NAD+ atua como receptor de elétrons e o CoA como carreador do grupo succinil.
A quinta etapa desta via é a conversão do succinil-CoA em succinato. Essa reação ocorre por meio da enzima succinil-CoA sintetase, sendo que a energia liberada é utilizada na ligação de anidrido fosfórico para formar ATP (Adenosina tri-fosfato) ou GTP. Embora o ATP e o GTP sejam energeticamente equivalentes, a enzima nucleosídio difosfato quinase pode liberar o grupo fosfato terminal do GTP para formar ATP, sendo esta a forma preferencial de conservação da energia.
Na sexta etapa o succinato é oxidado a fumarato pela flavoproteína succinato desidrogenase, firmamente ligada à membrana mitocondrial interna. Além de grupamentos ferro-enxofre, esta enzima utilizada FAD para realizar a oxidação. Os elétrons retirados do succinato possuem como receptor final o O2, formando 3 ATPs para cada 4 elétrons transferidos.
O fumarato é então hidratado a malato pela enzima fumarase, e na oitava e última etapa do ciclo o malato é oxidado a oxaloacetato pela malato desidrogenase, enzima ligada ao NAD+. O oxaloacetato formado é então rapidamente removido pela primeira enzima do ciclo (citrato sintase), fechando o ciclo do ácido cítrico.
As informações contidas em uma volta do ciclo de Krebs:
• 1 grupo acetila gera 2 moléculas de CO2;
• 3 moléculas de NAD+ são reduzidas a NADH;
• 1 molécula de FAD é reduzida a FADH2;
• 1 grupo ATP é produzido.
Os 8 elétrons envolvidos das reações acima passam para a cadeia de transporte de elétrons (que vamos estudar ainda neste módulo) reduzindo 2 moléculas de O2 a H2O. Ao total, após todas as transferências de elétrons, temos um saldo de 12 moléculas de ATP.
Mas e o acetil-CoA inicial, de onde ele veio? Lembra-se do piruvato formado pela glicólise? É ele, por intermédio do complexo da piruvato desidrogenase (PDH) que gera o acetil-CoA. Este complexo é importante, também, por ser um modelo multienzimático onde os intermediários químicos permanecem ligados às superfícies das enzimas até que o produto final seja obtido.
Ainda, este complexo, localizado na mitocôndria, utiliza cinco cofatores, sendo que quatro deles são 
33-quais desacopladores e inibidores da cadeia respiratória
34- Explicar a função da glicogenina
A Glicogenina é uma proteína cuja principal funçãoconsiste em ser a molécula iniciadora da síntese do glicogénio (glicogénese), polímero de reserva de monossacarídeos, mais especificamente de glucose. Os resíduos de glucose são adicionados através de ligações α-1,4.
35- Explicar a manutenção da glicólise pela via das pentoses-fosfato
36- Explicar os produtos da via das pentoses-fosfato e suas funções
Regulação da via das pentoses
A atividade da via das pentoses vai variar de acordo com tecido, sendo mais intensa em tecidos que ativam ácidos graxos ativamente, como é o caso do fígado e do tecido adiposo. As duas desidrogenases que participam da via convertem NADP a NADPH e vão ser inibidas competitivamente por NADPH.
A utilização da glicose-6-fosfato pela via das pentoses ou pela glicólise vai depender das relações ATP/ADP e NADPH/NADP existentes nas células.
· Quando a relação ATP/ADP é baixa, a glicose vai ser degradada pela via glicolítica, produzindo ATP; não vai ocorrer a síntese de ácidos gordos e a relação NADPH/NADP é alta, inibindo a via das pentoses.
· Mas se a relação ATP/ADP é alta, a via glicolítica fica inibida e a síntese de ácidos gordos é favorecida, consumindo NADPH e eliminando a inibição das desidrogenases.
Portanto quando a carga energética das células é alta, o consumo de glicose-6-fosfato pela via das pentoses é favorecida.
A via das pentoses é ativa quando as taxas glicémicas são altas; os níveis altos de insulina resultantes acarretam, no tecido adiposo, aumento da permeabilidade à glicose e, no fígado, intensa síntese de glicocinase. Essas duas condições propiciam a síntese de ácidos graxos, que também é estimulada pela insulina. Então: A entrada de Glicose-6-P na via glicolítica ou na via das Pentoses-fosfato é basicamente determinada pelas concentrações relativas de NADP+ e NADPH.
37- Explicar os produtos da via das pentoses-fosfato e suas funções.
A via das pentoses-fosfato é uma via alternativa de oxidação de glicose-6-fosfato, que leva à produção de trêscompostos, a ribose-5-fosfato, CO2 e o NADPH.
· A ribose-5-fosfato, produto da reação da ribulose-5-fosfato com a enzima ribulose-5P isomerase, é a pentose constituinte dos nucleotídeos, que vão compor os ácidos nucleicos, e de muitas coenzimas, como o ATP, NADH, FADH2 e coenzima A.
· O NADPH que atua como coenzima doadora de hidrogênio em sínteses redutoras e em reações para proteção contra compostos oxidantes.
Em outros tecidos, o produto final da via das pentoses não é a pentose e sim o NADPH+, necessário para redução das vias biossintéticas ou contrapor efeitos deletérios dos radicais do oxigênio.
Na via das pentoses são produzidos vários açúcares fosforilados, com um número variável de átomos de carbono. A energia vinda da oxidação da glicose é armazenada sob a forma de NADPH e não de ATP, como na glicólise.
A via das pentoses fosfato compreende uma etapa inicial que é oxidativa, na qual a glicose-6-fosfato é convertida como produto final em ribulose-5-fosfato, CO2 e NADPH por duas oxidações intercaladas por uma reação de hidrólise.
· A etapa oxidativa ocorre no sentido da conversão de NADP a NADPH e produção de Pentoses-fosfato. A etapa seguinte, que não é oxidativa, recicla as pentoses fosfato a glicose-6-P.
Assim como a glicólise a via das pentoses ocorre no citosol; elas estão relacionadas por intermediários comuns que são a glicose-6-fosfato, frutose-6-fosfato e o gliceraldeído-3-fosfato. Esse compartilhamento de intermediários e a interconversibilidade permite que esta seja uma via de integração entre várias linhas metabólicas.
38- Explicar a digestão dos lipídeos, informando o papel da secretina e colecistocinina (CCK) na secreção dos sucos digestivos.
O início da digestão de lipídeos da alimentação não começa na boca efetivamente. Embora, nenhuma hidrólise de triglicérides ocorra na boca, os lipídeos estimulam a secreção da lipase das glândulas serosas na base da língua (por isso se chama lipase lingual), mas como não permanece na boca sua função é quase nula. Estomago: A lipase gástrica provavelmente corresponde àquela secretada pela língua. Porém, o pH extremamente ácido do estômago não possibilita a ação integral desta lipase gástrica, diminuindo a velocidade de sua ação enzimática, havendo apenas a quebra de algumas ligações de ésteres de Ácidos Graxos de cadeia curta. A ação gástrica na digestão dos lipídios está relacionada com os movimentos peristálticos do estômago, produzindo uma emulsificação dos lipídios, dispersando-os de maneira equivalente pelo bolo alimentar. Intestino: A chegada do bolo alimentar acidificado (presença de gordura e proteína) no duodeno induz a liberação hormônio digestivo colecistocinina CCK. (um peptídeo de 33 aminoácidos, também denominado pancreozimina) que, por sua vez, promove a contração da vesícula biliar, liberando a bile para o duodeno e estimula a secreção pancreática. Os ácidos biliares são derivados do colesterol e sintetizados no fígado. São denominados primários (ácido cólico, taurocólico, glicocólico, quenodesoxicólico e seus derivados) quando excretados no duodeno, sendo convertidos em secundários (desoxicólico e litocólico) por ação das bactérias intestinais. A bile, ainda, excreta o colesterol sanguíneo em excesso, juntamente com a bilirrubina (produto final da degradação da hemoglobina). Sais biliares fazem a emulsificação da gordura, para que a enzima lipase pancreática possa agir quebrando as triglicérides em diglicérides e ácidos graxos livres, os diglicérides sofrem uma nova ação da lipase dando origem a monoglicérides, ácidos graxos e glicerol. Cerca de 70% do diglicerídeos são absorvidos pela mucosa intestinal o restante 30% é o que será convertido em monoglicérides, glicerol e ácidos graxos. A colecistocinina possui, ainda, função de estímulo do pâncreas para a liberação do suco pancreático, juntamente com outro hormônio liberado pelo duodeno, a secretina. O suco pancreático possui várias enzimas digestivas (principalmente proteases e carboidratases) sendo a lipase pancreática a responsável pela hidrólise das ligações ésteres dos Lipídios liberando grande quantidades de colesterol, Ácidos Graxos, glicerol e algumas moléculas de monoacilgliceróis. Äcidos graxos livres e monoglicerídeos produzidos pela digestão formam
39- Explicar a regulação hormonal da síntese e degradação de ácidos graxos.
A síntese de ácidos graxos ocorre no CITOPLASMA das células. Preferencialmente no: ¾ Fígado ¾ Tecido adiposo ¾ Glândulas mamárias (na lactação) A síntese de ácidos graxos é sujeita a diversos mecanismos de controle, mas ocorre invariavelmente, quando a carga energética celular é alta (ATP/ADP alta ) Acetil-CoA provém da mitocôndria e é formado a partir de: - Piruvato (da glicose) - Ácidos graxos (das gorduras) - Alguns aminoácidos (das proteínas) Acetil-CoA NÃO sai da mitocôndria diretamente. Os átomos de Carbonos do Acetil-CoA são transportados para o citossol sob forma de CITRATO.
35- Explicar a ocorrência da cetogênese, apresentando os principais corpos cetônicos, a síntese e a utilização dos mesmos pelas células. 
 a cetogénese ocorre nas mitocôndrias do fígado sendo o substrato para a formação dos corpos cetónicos a acetil-CoA formada durante a oxidação em β dos ácidos gordos. À via metabólica em que se forma o acetoacetato também se chama ciclo do hidroxi-metil-glutaril-CoA (HMG-CoA) ou ciclo de Lynen. Corpos cetônicos são produtos da transformação de lipídios em glicose, apresentam grupo funcional cetona, são sintetizados na matriz mitocondrial dos hepatócitos (fígado) a partir de um excesso acetil-coA causado pelo excesso de lipólise causado por uma baixa glicemia, ou seja, jejum prolongado que aumenta a lipólise.
40- Explicar a síntese do colesterol e os principais mecanismos de sua regulação, inclusive o papel das estatinas. 
As estatinas têm estrutura esteroide e inibem a enzima HMG-CoA redutase (3-hidroxi-3-metil-glutaril-coenzima A reductase), a enzima responsável pela formação de colesterol no fígado. A síntese de colesterol ocorre em todas as células nucleadas do organismo mas é mais importante no fígado. De forma esquemática a via metabólica está representada na tabela abaixo. A partir de 3 moléculas de acetil-CoA forma-se hidroxi-metil-glutaril-CoA (HMG-CoA) por acção sequenciada de duas enzimas presentes no citoplasma: a tiólase e a síntase do HMG-CoA citoplasmáticas (ver equações 1 e 2). Embora a sequência seja a mesma estas enzimas são isoenzimas das que, nas mitocôndrias hepáticas, estão envolvidas na síntese dos corpos cetónicos. Formado a partir de 3 acetilos do acetil-CoA, o resíduo hidroximetilglutarato do HMG-CoA contém 6 carbonos. O passo limitante da velocidade da síntese do colesterol é a síntese do mevalonato (6C) que é catalisada pela redútase do HMG-CoA (ver equação 3), uma enzima do retículo endoplasmático. 2 acetil-CoA acetoacetil-CoA + CoA (1) acetoacetil-CoA + acetil-CoA HMG-CoA + CoA (2) HMG-CoA + 2 NADPH mevalonato + CoA + 2 NADP+ (3) 5- Em sucessivos passos reactivos o mevalonato é fosforilado por acção de cínases e descarboxilado gerando-se unidades isoprenoides (5C) activadas: o isopentenil-pirofosfato e o dimetilalil-pirofosfato. O dimetilalil-PP forma-se a partir do isopentenil-PP por acção de uma isomérase. Estas duas unidades isoprenoides dão origem ao geranil-pirofosfato (10C) em reacções de transferência catalisadas por pirofosforílases (em que se liberta PPi). Numa reacção do mesmo tipo o geranil-PP (10C) reage com outra molécula de isopentenil-PP (5C) gerando farnesil-pirofosfato (15C). O esqualeno (30C) forma-se a partir de duas moléculas de farnesil-PP. A síntase do esqualeno é uma redútase dependente do NADPH (ver equação 4). A equação soma que descreve a síntese do esqualeno a partir de acetil-CoA é a equação 5. O esqualeno sofre a acção sequenciada de duas enzimas levando à formação do primeiro composto cíclico da via metabólica: o lanosterol. As reacções envolvidas na transformação do lanosterol (30C) em colesterol (27C) são muito complexas e mal conhecidas no que se refere à ordemem que ocorrem, mas envolvem a libertação de três carbonos na forma de formato e CO2. No processo estão envolvidas oxídases e oxigénases de função mista em que ocorre a oxidação do NADPH, de uma desidrogénase dependente do NAD+ e de várias redútases dependentes do NADPH [1]. A equação soma que descreve a síntese do colesterol a partir de esqualeno é a equação 6. A soma das equações 5 e 6 é a equação 7 e corresponde ao 3 Acetil-CoA 3 Acetil-CoA 3 Acetil-CoA 3 Acetil-CoA 3 Acetil-CoA 3 Acetil-CoA HMG-CoA HMG-CoA HMG-CoA HMG-CoA HMG-CoA HMG-CoA mevalonato mevalonato mevalonato mevalonato mevalonato mevalonato isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP dimetilalil-PP isopentenil-PP isopentenil-PP dimetilalil-PP isopentenil-PP geranil-PP isopentenil-PP geranil-PP farnesil-PP farnesil-PP esqualeno lanosterol colesterol
36- Descrever a digestão das proteínas
A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a presença de ácido clorídrico, desnatura as proteínas (destrói as ligações de hidrogênio da estrutura química).
Com isso, as cadeias proteolíticas perdem a forma e ficam mais acessíveis ao ataque das enzimas. A enzima pepsina transforma as proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações peptídicas.
No intestino delgado as proteínas sofrem a ação das enzimas produzidas pelo pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase).
Após, os peptídeos e aminoácidos absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta. Apenas, 1% da proteína ingerida é excretada nas fezes.
Os aminoácidos participarão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).
37- Explicar os principais processos envolvidos na degradação e excreção de aminoácidos: transaminação, desaminação e ciclo da uréia.
Desaminação é o processo pelo qual o aminoácido libera o seu grupo amina na forma de amônia e se transforma em um cetoácido correspondente. Esta reação é catalisada pelas enzimas genericamente denominadas desaminases ou desidrogenases que possuem como coenzimas o NADP (derivado da vitamina B3). O ciclo da ureia é uma sequência de reações bioquímicas com o objetivo de produzir este composto, a partir da amônia. A amônia é uma substância tóxica, do metabolismo do nitrogênio, que deve ser eliminada rapidamente do organismo. ... As aves e animais terrestres excretam o nitrogênio sob a forma de ácido úrico. A degradação dos aminoácidos pode ser definida escente. Esse grupo amino vai ser convertido a ureia e as 20 cadeias carbônicas restantes são convertidas a piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs.
O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo que consiste na transferência deste para o a-cetoglutarato, formando assim o glutamato; a cadeia carbônica vai ser convertida ao respectivo a-cetoácido. Essas reações são catalisadas por transaminases, também chamadas de aminotransferases, que são encontradas no citossol e mitocôndria. Na grande maioria das vezes é o a-cetoglutarato que é utilizado como o aceptor do grupo amino. O glutamato é portanto, um produto comum às reações de transaminação, constituindo assim um reservatório temporário de grupos amino, provenientes de diferentes aminoácidos.
O glutamato formado vai ser consumido em duas reações, uma transaminação e uma desaminação. A nova transaminação só é possível porque as reações catalisadas pelas transaminases são reversíveis. Pela ação da apsparto aminotransferase o grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato, formando assim o aspartato. O glutamatopode ainda ser desaminado (grupo amino liberado como amônia). A desaminação é catalisada pela glutamato desidrogenase.
38- O que são aminoácidos glicogênicos e cetogênicos.
A degradação dos aminoácidos é importante para fornecer intermediários e precursores do ciclo do ácido cítrico, sendo então metabolizados a CO2 e H2O ou utilizados na gliconeogênese. Estes intermediários são: piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxaloacetato, acetil-CoA e acetoacetato. De acordo com a via catabólica, os aminoácidos podem ser divididos em glicogênicos e cetogênicos.
• Aminoácidos glicogênicos: são precursores da glicose, ou seja, se degradam em um dos cinco primeiros intermediários citados acima.
• Aminoácidos cetogênicos: podem ser convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos, sendo degradados a acetil-CoA ou acetoacetato.
Existem cinco aminoácidos que são ditos glicocetogênicos, pois podem atuar das duas maneiras: triptofano, fenilalanina, tirosina, treonina e isoleucina.
Os aminoácidos alanina, cisteína, glicina, serina e treonina são degradados produzindo piruvato. O triptofano, por ser degradado produzindo alanina, pode ser incluído neste grupo. A alanina sofre uma reação de transaminação com o α-cetoglutarato liberando o piruvato. A cisteína é degradada por meio de duas etapas: remoção do átomo de enxofre e transaminação. A serina é convertida em piruvato pela ação da serina desidratase.
Já a glicina possui três vias de degradação, sendo que somente a via da conversão da glicina em serina pela adição de um grupo hidroximetila pela serina hidroximetiltransferase leva à produção do piruvato. A treonina possui duas vias de degradação, a via que leva ao piruvato envolve a conversão da treonina em glicina em dois passos pela ação da enzima treonina desidrogenase.
O acetil-CoA é o produto final da degradação dos aminoácidos triptofano, lisina, fenilalanina, tirosina, leucina, isoleucina e treonina. Alguns destes aminoácidos resultam em acetoacetil-CoA, que então é convertido a acetil-CoA. Muitas das reações envolvidas nestas vias são semelhantes às etapas de oxidação de ácidos graxos.
Em especial, dois aminoácidos devem ser destacados para esta via catabólica. O primeiro é o triptofano, que durante sua degradação produz precursores importantes para a biossíntese de diferentes biomoléculas, como o NAD (nicotinamida adenina dinucleotídeo) e a serotonina. O segundo é a fenilalanina, já que defeitos genéticos em seu processo de degradação levam a doenças hereditárias como a fenilcetonúria e retardo mental, além de ser precursora dos hormônios adrenalina, noradrenalina e dopamina, e do pigmento melanina.
Os aminoácidos prolina, glutamato, glutamina, arginina e histidina são convertidos a α-cetoglutarato. Já a metionina, a isoleucina, a treonina e a valina são degradadas produzindo succinil-CoA, através de reações de transaminação e descarboxilação.
Em geral o processo catabólico é realizado no fígado, porém isto não ocorre para os aminoácidos leucina, isoleucina e valina, já que estes possuem cadeias laterais ramificadas. A oxidação destes três aminoácidos ocorre no tecido muscular, no adiposo, no renal e no cerebral. Estes órgãos possuem uma aminotransferase específica não disponível no fígado. 
O conjunto enzimático que participa destas reações é chamado de complexo da desidrogenase dos α-cetoácidos de cadeia lateral ramificada, regulado por modificações covalentes de acordo com o conteúdo de aminoácidos presente na nossa dieta.
O oxaloacetato é formado pela degradação dos aminoácidos asparagina e aspartato. A asparagina é convertida em aspartato pela ação da asparaginase, e o aspartato sofre uma reação de transaminação com o α-cetoglutarato para produzir o oxaloacetato (e glutamato).
40- Explicar a produção de ácido úrico, bilirrubina e bases nitrogenadas.
O ácido úrico é um composto produzido normalmente pelo corpo, resultante do metabolismo de uma proteína chamada purina, presente em muitos alimentos. Essa substância é excretada pelos rins, pela bile e pelo intestino, e sua concentração pode ser medida no sangue e na urina.
Ela é formada por sais biliares, gorduras, água, ácidos e por pigmentos. O pigmento predominante da bile é a bilirrubina. Este pigmento amarelado é produzido pela quebra do grupo prostético heme presente nas célulassanguíneas onde a hemoglobina contida nas células é catabolizada em biliverdina.
As bases nitrogenadas se ligam com uma pentose (um açúcar) e com um grupo fosfato. Essas estruturas se organizam em pares, formando assim o DNA, caso a pentose seja a desoxirribose. As bases organizam-se aos pares (sempre Adenina-Timina, citosina-Guanina).