APG Proteinas

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As proteínas são macromoléculas formadas pela união sucessiva de 
aminoácidos, que são compostos originados da ligação peptídica 
entre um grupo amino e um grupo carboxílico. De modo geral, os 
principais átomos que compõem essa estrutura são o carbono, 
hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
A estrutura de uma proteína baseia-se na ligação de várias unidades 
individuais (monômeros) de aminoácidos, os quais são formados por 
um grupo carboxila e um grupo amino. Essa ligação gera uma grande 
estrutura, ou seja, uma macromolécula. Espacialmente, as estruturas 
das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do 
filamento proteico sobre si mesmo, de modo que a funcionalidade 
delas depende da sua estrutura espacial. A estrutura espacial da 
proteína pode ser primária, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura primária
A estrutura primária corresponde a sequência linear dos aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas.
Estrutura secundária
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento 
helicoidal. É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que 
ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de 
aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que 
correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou 
beta- pregueada.
Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional 
em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor 
de um eixo imaginário.
Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-
se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura terciária
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica 
sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma 
tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia 
polipeptídica. É sob essa forma espacial que as proteínas começam a 
exercer suas funções. Nessa forma, os polipeptídeos estão associados 
através de ligações covalentes e não covalentes (ligação de hidrogênio 
interações hidrofóbicas, ligações iônicas ou salinas, força de van der 
Waals).
Estrutura quaternária
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia 
polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia 
polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais 
cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se 
ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a 
molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. 
Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias 
polipeptídicas.
OBS: para que possam desempenhar suas funções biológicas, as 
proteínas precisam apresentar sua conformação natural. O calor, 
acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais 
podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas 
cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação 
natural. O nome desse processo é chamado de desnaturação 
proteica. O resultado da desnaturação é a perda da função 
biológica característica daquela proteína. Entretanto, a sequência 
de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde 
apenas a perda de conformação espacial das proteínas.
A proteína pode ser classificada de diferentes formas, 
sobretudo em relação à estrutura que apresentam.
 Quanto à composição: 
• Proteínas Simples: liberam apenas aminoácidos
durante a hidrólise.
• Proteínas Conjugadas: por hidrólise, liberam aminoácidos e 
um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas
• Proteínas Monoméricas: formadas apenas por
uma cadeia polipeptídica.
• Proteínas Oligoméricas: de estrutura e função mais 
complexas, são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
Quanto à Forma
• Proteínas Fibrosas: a maioria das proteínas
fibrosas são insolúveis em meio aquosos e possuem pesos 
moleculares bastante elevados. Normalmente são formadas por 
longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas ao eixo 
da fibra. Fazem parte deste grupo as proteínas estruturais como 
o colágeno do tecido conjuntivo, a queratina do cabelo, a 
miosina dos músculos, entre outras.
• Proteínas Globulares: possuem estrutura espacial mais 
complexa e são esféricas. Geralmente são solúveis em meio 
aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas 
ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a 
hemoglobina.
De modo geral, o metabolismo de proteínas envolve reações 
que as geram e reações que degradam os aminoácidos através 
de processos oxidativos.
A transaminação é uma reação reversível de transferência de um 
grupo amino de um aminoácido para um cetoácido (ácidos 
orgânicos que contêm um grupo funcional carbonila e um grupo 
ácido carboxílico) para formar um novo aminoácido e um novo 
α-cetônico. Essa reação conta com a participação de enzimas 
transaminases ou aminotransferases.
Reação de transaminação
RGAMLIZAÇÃO ESPACIAL DAS ESTRUTURAS
llassiFicação dasbroteínaS
Metabolismo das prateiras
Como representado na imagem, o alfa-cetoglutarato, que é um ácido, 
sempre está presente nos reagentes e recebe o grupo amino do 
aminoácido que está transaminando, se transformando em glutamato 
nos produtos. Assim, o grupo amino da maioria dos aminoácidos é 
retirada por um processo comum, que consiste na transferência deste 
grupo para o alfa- cetoglutarato, formando glutamato.
De acordo com a reação, um alfa-cetoglutarato reage com um aminoácido, 
gerando um cetoácido e um glutamato.
O ciclo da ureia corresponde ao processo de desaminação, etapa em que 
vai ocorrer a degradação do glutamato produzido durante da 
transaminação. Assim que produzido, o glutamado pode seguir dois 
caminhos distintos, mas ambos convergindo para o ciclo da ureia.
Porta 1 do glutamato
A enzima glutamato desidrogenase presente no caminho 1 retira o 
grupamento amino do glutamato, formando alfa-cetoglutarato e NH4+. 
Esse NH4+, que é tóxico para o organismo, é logo covertido em 
carbomil fosfato pela atuação da enzima carbamoil fosfato sintase-1. 
Esse processo gasta duas moléculas de ATP.
Porta 2 do glutamato
Nessa porta 2, o glutamato sofre uma nova reação de transaminação 
com o oxaloacetato (vai transferir sua amina para ele), a partir da 
atuação da enzima aspartato aminotransferase, produzindo alfa-
cetoglutarato e aspartato. O aspartato produzido passa então a integrar a 
reação 2 do ciclo da ureia.
� Reações do ciclo da ureia
Os produtos obtidos nas duas portas de degradação do glutamato são 
utilizado no ciclo da ureia. Esse ciclo ocorre em quatro etapas até a 
produção final de ureia.
Reações do ciclo da ureia
Os produtos obtidos nas duas portas de degradação do glutamato 
são utilizado no ciclo da ureia. Esse ciclo ocorre em quatro etapas 
até a produção final de ureia.
Primeira reação do ciclo da ureia: a ornitina vai se juntar com 
o carbamoil fosfato formando uma citrulina a partir da enzima 
ornitina transcarbamoilase.
Segunda reação do ciclo da ureia: a citrulina formada sai da 
mitocôndria e, com gasto de uma molécula de ATP (totalizando 
três até o momento), forma a arginosuccinato, catalisado pela 
enzima arginosuccinato sintase.
Terceira reação do ciclo da ureia: terceira reação é catalisada 
pela enzima arginosuccinase, que vai quebrar o arginosuccinato 
em arginina e também fumarato. 
Quarta reação do ciclo da ureia: é catalisada pela enzima 
arginase, que é a enzima que vai hidrolisar a arginina, liberando a 
ornitina que vai prosseguir no ciclo e também uma molécula que 
vai formar a ureia a partir de uma hidratação.
Ciclo da ureia e ciclo de Krebs
O ciclo da ureia e o ciclo de Krebs estão correlacionados 
entre si devido às substâncias de seus ciclos participarem 
do ciclo do outro.
O fumarato produzido na reação 3 permanece nesse estado 
ou se transforma em malato, os quais passam a integrar a 
etapa final do ciclo de Krebs. Nesse ciclo, o oxaloacetato 
produzido na etapa final, vai transaminar com o glutamato, 
gerando aspartato que passa a integraro ciclo da ureia.
A bilirrubina é uma substância amarelada produzida pelo 
fígado, como resultado da filtragem de glóbulos vermelhos que 
é realizada pelo órgão. Normalmente, ela é eliminada pelo 
corpo nas fezes e na urina.
.
Lichodauwzwa
metaboismodarbillirzebina
O metabolismo da bilirrubina tem inicio com a 
hemocaterese (destruição fisiológica de hemácias velhas). 
No macrófago do fígado ou do baço a hemoglobina é 
quebrada em duas moléculas: a heme e a globina. A globina 
é reutilizada de acordo com a necessidade fisiológica do 
organismo. A molécula heme, por sua vez, é degradada 
novamente em duas moléculas: ferro (reutilizado pelo 
corpo) e a porfirina (metabolizada e excretada pelo corpo). A 
molécula de porfirina é formada por quatro anéis pirrólicos. 
Nesse metabolismo, esses anéis são desmembrados 
formando a biliverdina. A biliverdina sofre uma ação 
enzimática pela biliverdina redutase, sendo transformada em 
bilirrubina lipossolúvel no retículo endotelial. A bilirrubina 
lipossolúvel cai na corrente sanguínea. No entanto, por ser 
lipossolúvel, é transportada pela proteína albumina. Ao se 
associar à albumina, a bilirrubina lipossolúvel é transportada 
pelo sangue e chega até os hepatócitos. No retículo 
endoplasmático dos hepatócitos, ela se cliva da albumina e 
se conjuga ao ácido glucurônico pela ação da enzima UDP 
glucuronil transferase. Essa conjugação faz com a 
bilirrubina se torne hidrossolúvel, também chamada de 
bilirrubina conjugada. A bilirrubina hidrossolúvel 
(conjugada) é lançada no intestino delgado pela bile, através 
dos canalículos biliares. No íleo terminal, ocorre a oxidação 
da bilirrubina conjugada pela microbiota intestinal, 
produzindo urobilinogênio. A maior parte desse 
urobilinogênio (cerca de 80%) permanece no intestino, 
sendo oxidado e originando uma substância de cor marrom, 
a estercobilina, responsável pela cor marrom das fezes. 
Cerca de 20% do urobilinogênio presenta no intestino são 
reabsorvidos pelas células intestinais e lançadas no sangue. 
O fígado capta uma parte desse urobilinogênio da circulação 
pelo sistema porta-hepático e o reexcreta na bile. No 
entanto, Uma parte escapa à absorção pelo fígado, sendo 
absorvido pelos rins e lançado na urina. Nesse momento, o 
urobilinogênio é oxidado e forma a urobilina, que faz com 
que a urina, inicialmente incolor, torne-se amarela.