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Aula 3. Proteínas

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Proteínas
Estrutura, Classificação, 
Digestão e Absorção.
Profa. Socorro Vanesca F. Gaban
Universidade Federal do Ceará
Centro de Ciências Agrária 
Engenharia de Alimentos
Nutrição Básica e Funcional
• Palavra grega que significa “de primordial importância”.
• Contém átomos de carbono, O e H. contém cerca de 16 % 
de N, e ocasionalmente enxofre, fósforo, cobalto e ferro.
α
Grupo amino
Grupo carboxila
Cadeia lateral
Estrutura dos aminoácidos
A estrutura específica da cadeia lateral 
determina as características particulares do 
aminoácido.
Proteínas
• Dois aminoácidos: dipeptídeo.
• Três aminoácidos: tripeptideo.
• Até 100 aminoácidos: polipeptídio; 
• Mais de 100 aminoácidos forma uma proteína.
Proteínas
Polímeros formados através de 
ligações peptídicas dos 
aminoácidos.
Classificação dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
Classificação das proteínas quanto a estrutura
-helice Proteínas 
globulares:
-Hemoglobina
-Mioglobina
Enzimas Catalisam reações químicas.
Proteínas de estoque Mioglobina e ferritina.
Proteínas regulatórias Hormônios peptídicos.
Proteínas estruturais Colágeno, proteoglicanos.
Proteínas de proteção Imunoglobulinas, fatores de coagulação 
sanguínea.
Proteínas de transporte hemoglobinas, lipoproteínas.
Proteínas contráteis Actina e miosina.
Classificação quanto a função
Proteínas globulares Proteínas fibrosas
Possuem função dinâmica. Apresentam uma forma cilíndrica 
alongada.
Apresentam cadeias polipeptídicas 
enoveladas e dobradas 
compactamente.
Baixa solubilidade em água.
Apresenta uma forma esferóide, 
pesos moleculares variados, 
solubilidade em água e facilmente 
desnaturadas.
Papel predominantemente 
estrutural.
Enzimas.
Proteínas transportadores.
Caseína do leite.
Albuminas e globulinas no sangue.
Queratina: proteína do cabelo.
Fibrina no sangue.
Miosina no músculo.
Colágeno no tecido conjuntivo.
Classificação quanto a forma
Simples Conjugadas
Por hidrólise fornecem apenas 
aminoácidos;
Albuminas, globulinas, glutelinas, 
prolaminas, etc.
Dão origem a outros compostos 
além dos aminoácidos;
Nucleoproteínas (DNA e RNA); 
mucoproteínas, glicoproteínas; 
lipoproteínas; fosfoproteínas;
metaloproteínas (ferritina; 
hemossiderina).
Classificação da proteína quanto a natureza química
Proteínas completas Proteínas incompletas
• Contem todos os aminoácidos 
essências, na quantidade e 
relação correta para manter o 
equilíbrio nitrogenado e permitir 
o crescimento e reparo dos 
tecidos.
• Alto valor biológico.
• Qualidade mais baixa.
• Carece de um ou mais 
aminoácido essencial.
• Dão origem a uma desnutrição 
protéica. Independente das 
fontes alimentares conterem 
proporções adequadas de 
energia ou de quantidade de 
proteína.
Classificação quanto ao valor nutritivo
Alimento Classificação de 
qualidade das proteínas
Ovos
Peixe
Carne magra
Leite de vaca
Arroz integral
Arroz branco
Soja
Ensopadinho de legumes
Trigo integral
Amendoim
Feijão seco 
Batata branca
100
70
69
60
57
56
47
45
44
43
34
34
Fontes de Proteínas
Digestão das proteínas
▪ Enzima pepsina
▪ Endopeptidase
▪ Ativa em pH de 2,0 a 3,0
▪ Liberada na forma de 
pepsinogênio
▪ Atua como sinalizador para 
liberação de colecistoquinina.
▪ Digere o colágeno, presente nas 
carnes.
▪ Inativa no duodeno.
▪ HCl
▪ Liberado pelas células parietais 
(oxínticas) das glândulas 
gástricas.
▪ pH de cerca de 0,8 →
desnaturam as proteínas.
Ativação das proteínas no duodeno
Carboxipeptidase
Tripsinogênio
enzima 
enteropeptidase
tripsina
Pró-carboxipeptidase
Quimiotripsinogenio
Quimiotripsina
Pró-elatase
Elastase 
Ativação das proteínas pancreáticas
Absorção das proteínas
• O corpo não possui reservas de proteínas.
• Pool metabólico de aminoácidos da célula é mantido em 
estado de equilíbrio dinâmico → pode ser utilizado quando 
for necessário.
– turnover protéico
– Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas.
– É necessário para manter esse pool metabólico e a capacidade de 
satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias células e tecidos do 
organismo.
Metabolismo das proteínas
INGESTÃO DIETA
EXCREÇÃO
OXIDAÇÃO
VIAS NÃO PROTÉICAS
AMINOÁCIDOS LIVRES
SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS 
DISPENSÁVEIS
PROTEÍNAS TECIDUAL
PERDAS 
PROTÉICAS
Fezes, peles e pêlos.
Turnorver Protéico
Síntese
degradação
Adaptado de Lemon, Int. J. Sport Nutr. 8, 426-447, 1998.
Metabolismo das proteínas
• Diferença entre a quantidade de nitrogênio consumida por 
dia e a quantidade de nitrogênio excretada por dia.
• Consumo de 1g de nitrogênio = consumo de 6,25 g de ptn.
Positivo Negativo
A ingestão de nitrogênio ultrapassa a 
excreção de nitrogênio.
Ocorre em crianças, na gravidez, no 
processo de recuperação após uma 
enfermidade e durante o treinamento 
com exercício de resistência,
realimentação após jejum.
Um maior gasto de nitrogênio, em 
comparação com a ingestão de nitrogênio.
A proteína esta sendo utilizada para a 
obtenção de energia.
Mesmo se ingestão de proteína ultrapassa o 
padrão recomendado, o organismo 
cataboliza a ptn por causa da ausência de 
outros nutrientes energéticos.
Pode ocorrer no jejum e em algumas doenças.
Balanço Nitrogenado
• Ocorre para a formação de aminoácidos dispensáveis.
• Ocorre durante a degradação dos aminoácidos.
ALANINA
PIRUVATO
Gliconeogênese ou 
entra no Ciclo de Krebs Entra no Ciclo da Uréia
Transferência de grupo amino dos aminoácidos
Metabolismo dos aminoácidos
Formação de compostos 
importantes derivados de 
aminoácidos
Convergem para sete produtos:
• Oxaloacetato;
• Alfa-cetoglutarato;
• Piruvato;
• Fumarato;
• succinil-CoA.
• Acetil-CoA;
• Acetoacetil-CoA;
Cetogênicos: leucina e lisina.
glicogênicos: alanina, asparagina, 
aspartato, cistéina, glutamato, 
glutamina, glicina, prolina, serina, 
arginina, histidina, metionina, 
treonina e valina.
Entram nas rotas do metabolismo 
intermediário resultando:
- Síntese de glicose ou lipídio;
- Produção de energia.
Cetogênicos e glicogênicos: 
tirosina, isoleucina, fenilalanina e 
triptofano.
Catabolismo dos aminoácidos
Homens Mulheres
Quantidade
recomendada
Adolescente Adulto Adolescente Adulto
Gramas de 
proteína/Kg PC
Gramas por dia com 
base no peso médio
0,9
59,0
0,8
56,0
0,9
50,0
0,8
44,0
Ingestão dietética recomendada
• Mulheres grávidas:  ingestão diária de ptn em 20 g.
• Mães que amamentam:  ingestão diária em 10 g. 
• Dieta tipo vegetariana:  ingestão diária de 10 % na 
demanda calcula de proteína; 
• poderia neutralizar o efeito das fibras dietéticas na redução da 
digestibilidade de muitas fontes protéicas de base vegetal.
• O estresse, a doença e a lesão em geral fazem 
aumentar a demanda de proteínas.
Ingestão dietética recomendada
• O grupo amino do catabolismo da proteína contém 
nitrogênio. 
• Necessária a excreção de água. 
• Catabolismo excessivo das proteínas:
 necessidades hídricas do corpo.
Fracionamento de proteína 
favorece a perda de água
• Ocorre quando a função hepática está comprometida.
• Devido a defeitos genéticos ou doença hepática.
• Níveis sanguíneos de amônia → acima de 1.000 µmol/L 
(valores normais 5 a 50 µmol/L).
• Efeito neurotóxico direto no SNC.
• Sintomas: tremores, sonolência, vômito, edema cerebral e 
visão borrada.
Hiperamonemia
	Slide 1: Proteínas Estrutura, Classificação, Digestão e Absorção.
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