Nutrição Humana - Proteínas

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Nutrição - UFGD 
DEFINIÇÃO 
Proteínas = prótides, protídeos, substâncias nitrogenadas 
São elementos de formação essenciais das células, 
hormônios e enzimas (uma série de substâncias 
biológicas são proteínas); 
Principal função: crescimento, manutenção e 
recuperação de tecidos. 
• Origem: 
Proteínas exógenas: proteínas ingeridas pela 
alimentação; 
• Proteínas endógenas: degradação das proteínas 
celulares do próprio organismo. 
1 grama = 4 kcal 
Formadas por combinações de aminoácidos 
COMPOSIÇÃO 
Composição química: podem ser definidas como 
macromoléculas compostas por cadeias longas de 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Na molécula proteica, os aminoácidos estão unidos por 
ligações peptídicas resultantes da eliminação da água 
entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-
aminoácido. 
Por sua vez, os aminoácidos são compostos por um grupo 
amino (NH2) adicionado ao carbono alfa- (o carbono 
próximo ao grupo carboxila). 
 
Menor unidade 
Proteína: unidade de aminoácidos 
FUNÇÕES BIOQUÍMICAS 
Alanina (Ala): transporte de nitrogênio no sangue. 
Arginina (Arg): intermediário no ciclo da ureia; substrato 
para síntese de óxido nítrico; substrato para a síntese de 
creatina. 
Aspartato (Asp.): doador de nitrogênio para síntese de 
ureia; substrato para síntese de purina e pirimidina. 
Cisteína (Cys): substrato para síntese de glutationa; 
substrato para a síntese de taurina. 
Glicina (Gly): síntese de sais biliares; substrato para a 
síntese de heme; neurotransmissor; fonte de 
grupamentos metileno para reserva de um carbono; 
substrato para a síntese de creatina. 
Glutamato (Glu): parceiro nas reações de transaminação; 
neurotransmissor; substrato para a síntese de glutationa; 
precursor para síntese de GABA; agonista para o receptor 
do paladar umami. 
Glutamina (Gln): doador de nitrogênio para a síntese de 
purina, pirimidina e aminoaçúcar; equilíbrio ácido-básico: 
fonte de amônia urinária; combustível metabólico para 
enterócitos e células do sistema imune; transporte de 
nitrogênio no sangue; substrato para a síntese de 
citrulina e arginina. 
Histidina (His): precursor da histamina. 
Metionina (Met): principal doador de metil por meio de S-
adenosilmetionina; principal substrato para a síntese de 
poliamina por meio de S-adenosilmetionina 
descarboxilada. 
Serina (Ser): fonte dos grupamentos hidroximetileno para 
a reserva de um carbono; precursor na biossíntese de 
fosfolipídios e de esfingosina. 
Triptofano (Trp): precursor para síntese de serotonina. 
Tirosina: precursor para a síntese de epinefrina 
(adrenalina), norepinefrina (noradrenalina) e dopamina. 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS (INDISPENSÁVEIS) 
Valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, 
treonina, triptofano, histidina. 
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Essenciais (indispensáveis): referem-se àqueles cujos 
esqueletos de carbono não podem ser sintetizados em 
seres humanos, devendo por isso, ser fornecidos pela 
dieta. 
Síntese orgânica é inadequada para satisfazer as 
necessidades metabólicas. 
Devem ser consumidos por meio da ingestão alimentar. 
A sua ausência ou inadequada ingestão de alguns desses 
aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo. 
AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE 
ESSENCIAIS 
Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina. 
Podem ser sintetizados a partir de outros aminoácidos 
e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas 
especiais. 
Síntese no organismo limitada em determinados estados 
fisiológicos ou condições clínicas. 
É o caso da arginina que é indispensável, em casos de 
indivíduos mal nutridos, sépticos ou em recuperação de 
lesão ou cirurgia. 
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS 
Alanina, asparagina, ácido glutâmico, ácido aspártico, 
serina. 
Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros 
aminoácidos ou outros compostos nitrogenados. 
São igualmente importantes para a formação das 
proteínas. 
Se houver deficiência na ingestão de um deles o 
organismo é apto a sintetizá-los a partir dos aa 
essenciais para satisfazer suas necessidades 
metabólicas. 
FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS (LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA) 
Dipeptídeos (2 aa) 
Tripeptídeos (3 aa) 
Oligopeptídeos (4 a 10 aa) 
Polipeptídeos (10 a 100 aa) 
Proteínas: moléculas com mais de 100 aa (até milhares). 
 COMPOSIÇÃO 
Proteínas simples: na hidrólise liberam somente aa. Ex.: 
albumina. 
Proteínas compostas: na hidrólise liberam aa mais outro 
grupo (prostético). Ex.: lipoproteínas. 
ESTRUTURA 
Primária: sequência de aminoácidos. 
Secundária: arranjo especial da cadeia polipeptídica. 
Terciária: enovelamento da cadeia polipeptídica. 
Quaternária: montagem das cadeias polipeptídicas. 
 
Desnaturação: alteração na estrutura da proteína. 
• Ocorrência: ação de agentes que promovem a 
ruptura das estruturas mais complexas; 
• Facilita o acesso das enzimas no processo de 
digestão; 
• Exemplos: pH - ácido clorídrico (estômago); 
temperatura. 
 
QUALIDADE NUTRICIONAL: PERFIL DE 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
Completas: 
• Contêm todos os aa essenciais em quantidade e 
proporção adequadas para promover o 
crescimento e a manutenção do organismo; 
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• Fontes: ovos, leite, carnes e derivados. 
Parcialmente incompletas: 
• Fornecem aa essenciais em quantidade 
suficiente apenas à manutenção do organismo; 
• Fontes: leguminosas, oleaginosas e cerais. 
Totalmente incompletas: 
• Não fornecem aa essenciais em quantidade 
suficiente nem mesmo para a manutenção do 
organismo; 
• Fonte: gelatina, frutas e hortaliças. 
Perfil de aa essências: 
• Proteína de origem animal (alto valor biológico – 
AVB): completas; 
• Proteína de origem vegetal (baixo valor biológico 
– BVB): parcial ou totalmente incompletas. 
Alimentos de origem vegetal: 
• Leguminosas: aa limitante metionina; 
• Cereais: aa limitante lisina. 
 
Proteínas de origem vegetal contribuem 
consideravelmente para o consumo proteico da 
população, principalmente em países de menor nível 
socioeconômico, devido ao seu menor custo. 
O conteúdo de proteínas baseia-se na determinação de 
nitrogênio geralmente feita pelo processo de digestão 
Kjeldah. 
O conteúdo de nitrogênio das diferentes proteínas é de 
aproximadamente 16%. 
Introduz-se o fator empírico 6,25 para transformar o 
número de gramas (g) de nitrogênio encontrado em 
número de g de proteínas. 
g/N x 6,25 = gramas de proteínas 
• Ex.: 30 g/N x 6,25 = 187,5 gramas de PTN. 
Carnes e miúdos/vísceras. 
Ovos. 
Leite, queijos e iogurtes. 
Leguminosas (feijões, soja, grão-de-bico, ervilha, 
lentilha). 
Cereais (arroz, milho, trigo, centeio, cevada). 
Oleaginosas (castanhas, nozes, amêndoas). 
Síntese de enzimas, hormônios, anticorpos e fluidos e 
secreções corpóreas. 
Transporte (ex.: lipoproteínas, fosfolipídios). 
Resistência imunológica (imunoglobulinas e anticorpos). 
Contração muscular. 
Coagulação (ex.: fibrinogênio, trombina). 
Precursor de neurotransmissores. 
Estruturas de: 
• Glicoproteínas (presentes nas paredes e 
revestimentos celulares); 
• Queratina (presente em unhas e cabelos); 
• Colágeno (presente em tendões, ossos e 
cartilagens); 
• Mucoproteínas (secreções mucosas). 
Fonte de energia: 1 g = 4 kcal. 
Após a ingestão, as proteínas da dieta são desnaturadas 
em pH ácido no estômago, sendo então clivados em 
peptídeos pela pepsina gástrica. 
As proteínas e o peptídeos passam para o intestino 
delgado, onde as ligações peptídicas são hidrolisadas por 
várias enzimas produzidas pelos pâncreas, incluindo 
tripsina, quimiotripsinas, elastase e carboxipeptidases. 
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Os aminoácidos livres e pequenos peptídeos são então 
para as células da mucosa intestinal por uma séria de 
sistema carreadoras, e aminoácidos – di e tripeptídios 
específicos – para grupos de substratos peptídicos. 
 
Durante a sua absorção, alguns aminoácidos são 
transaminados com formação de alanina. 
Após hidróliseintracelular do peptídeo absorvido, os 
aminoácidos livres são então secretados no sangue 
portal por outros sistemas carreadores específicos ou 
são metabolizados no próprio intestino. 
Os aminoácidos absorvidos são transportados para o 
fígado, onde vários deles são captados e utilizados; o 
remanescente passará ara a circulação sistêmica e será 
utilizada pelos tecidos periféricos. 
 
ANABOLISMO E CATABOLISMO 
O anabolismo, ou biossíntese, ocorre principalmente em 
três estágios e começa com moléculas precursoras 
pequenas. No estágio final, esses aminoácidos são 
reunidos ordenadamente em cadeias polipeptídicas, 
formando inúmeras proteínas. 
Já o catabolismo é a fase degradativa do metabolismo. 
O catabolismo e o anabolismo ocorrem simultaneamente 
nas células, e a velocidade de cada um é regulada de 
modo independente. 
 
“TURNOVER” PROTÉICO 
“Turnover”: processo contínuo de catabolismo e 
anabolismo – renovação proteica. 
Turnover de nitrogênio no organismo humano pode ser 
definido como a quantidade de nitrogênio da dieta e do 
catabolismo de proteína tecidual que entra na via comum 
metabólica e sai desta para a síntese proteica ou a 
excreção na urina. 
Adulto – aproximadamente 250 g/dia de proteínas são 
degradados e sintetizados. 
Anabolismo (síntese): mais intenso na fase de 
crescimento. 
REGULAÇÃO HORMONAL DO “TURNOVER” 
PROTÉICO 
Estimulam o anabolismo: 
• Hormônio do crescimento; 
• Insulina; 
• Testosterona. 
Estimula o catabolismo: glicocorticoides. 
Estimula o catabolismo e o anabolismo: tiroxina (T4). 
Todos os métodos descritos na literatura com o objetivo 
de avaliar a qualidade de uma proteína visam a 
quantificar quão boa ela é para fins de síntese proteína 
ou valor biológico (p. ex.: capacidade de promover 
crescimento adequado). 
Os métodos de avaliação da qualidade proteica 
compreendem determinações do valor nutritivo por meio 
de análises químicas da composição aminoacídica, 
métodos bioquímicos e biológicos. 
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CÔMPUTO QUÍMICO 
Análise dos aa essenciais da proteína em comparação 
com uma referência. 
Referência: albumina e caseína (CQ = 100%). 
𝐶𝑄 = 
𝑚𝑔 𝑎𝑎 𝑒𝑠𝑠𝑒𝑛𝑐𝑖𝑎𝑖𝑠 𝑃𝑇𝑁 𝑡𝑒𝑠𝑡𝑎𝑑𝑎
𝑚𝑔 𝑎𝑎 𝑒𝑠𝑠𝑒𝑛𝑐𝑖𝑎𝑖𝑠 𝑃𝑇𝑁 𝑟𝑒𝑓𝑒𝑟ê𝑛𝑐𝑖𝑎
 
Exemplo: 
 
MÉTODO PDCAAS (PROTEIN DIGESTIBILITY-
CORRECTED AMINO ACID SCORE) 
Escore de aminoácidos corrigido pela digestibilidade das 
proteínas. 
Capacidade da proteína em fornecer aa essenciais nas 
quantidades necessárias para crescimento e 
manutenção. 
 
DIGESTIBILIDADE VERDADEIRA 
Avalia o aproveitamento da proteína pelo organismo. 
Da proteína ingerida o quanto o organismo absorve. 
Proteína = nitrogênio (ingerido e excretado). 
 
Onde: 
• NI = nitrogênio ingerido; 
• N total das fezes = nitrogênio da dieta que não foi 
absorvido + nitrogênio endógeno (descamação 
do TGI, sucos, secreções, flora intestinal); 
• N fezes dieta sem proteínas = nitrogênio 
endógeno (descamação do TGI, sucos, secreções, 
flora intestinal). 
Exemplo digestibilidade verdadeira: nitrogênio ingerido 
(20 mg) 
𝐷𝑣
= 
NI – (N total fezes – N fezes dieta sem proteínas)
𝑁𝐼 𝑥 100
 
𝐷𝑣 =
20 𝑚𝑔 − (5 𝑚𝑔 − 3 𝑚𝑔)
20 𝑥 10
 
Dv = 90% → 18 mg absorção 
Exemplo cálculo de PDCAAS: 
 
 
MÉTODO PER (PROTEIN EFFICIENCY RATIO) 
Coeficiente de eficácia proteica. 
Compara o crescimento de ratos alimentados com uma 
PTN teste e uma PTN de referência (ex.: caseína). 
 
PER equivalente ao valor obtido com a proteína de 
referência são consideradas de AVB. 
MÉTODO NPUV (NET PROTEIN UTILIZATION) 
Utilização proteica líquida. 
Compara a ingestão de N por um período de tempo com o 
conteúdo de N na carcaça do animal. 
Pode ser calculada em ensaios biológicos, como: 
 
NPU: quantidade de nitrogênio retida no organismo em 
relação ao nitrogênio ingerido. 
Avaliação do NPU: para estimar o valor de NPU, pode-se 
multiplicar os fatores de correção segundo a origem da 
proteína. 
Fatores de correção: 
• Proteína de origem animal: 0,7 ou 70%; 
• Proteínas de leguminosas: 0,6 ou 60%; 
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• Proteínas de cereais e outros vegetais: 0,5 ou 
50%. 
Exemplo – Cardápio: 
• Proteínas de origem anima: 39g x 0,7 = 27,3 g 
• Proteínas leguminosas: 6g x 0,6 = 3,6 g 
• Proteínas cerais e outros vegetais: 20g x 05 = 10g 
NPU = 27,3 + 3,6 + 10 = 40,9 g (proteína líquida). 
NDPCAL% (NET DIETARY PROTEIN CALORY) 
Percentual fornecido pela proteína líquida (NPU) em 
relação ao valor energético total (VET) do cardápio. 
No Brasil, este indicador é utilizado no Programa de 
Alimentação do Trabalhador (PAT) que recomenda 
refeições com valores de NdpCal% entre 6 e 10% 
 
Exemplificando: foi calculado um cardápio e observou-se 
que o mesmo fornecia 39 g de proteína de peixe, 6g de 
proteína de feijão, 10 g de proteína de cerais e 10 g de 
proteína de frutas e hortaliças. Calcule o NPU e o 
NdpCal% desse cardápio tendo em vista um VET de 1870 
Kcal. 
• Proteína origem animal: 39g x 0,7 = 27,3 g 
• Proteínas leguminosas: 6g x = 0,6 = 3,6 g 
• Proteínas cerais e outros vegetais: 20g x 0,5 = 10 
g 
 
Modificações ao longo do tempo. 
Necessidade: quantidade de proteína que deve ser 
ingerida pelo ser humano em determinado período para 
contrabalançar os gastos orgânicos neste memo período. 
Métodos para avaliação das necessidades de proteínas 
ou de nitrogênio no homem: 
• Método fatorial; 
• Método do balanço nitrogenado. 
MÉTODO FATORIAL 
Determina todas as perdas diárias obrigatórias de 
nitrogênio (urina, fezes, suor, descamação, ar expirado) 
com dieta sem proteínas (dieta aprotéica) e soma a 
quantidade de proteína necessária para formação de 
novos tecidos. 
Necessidade = perdas diárias + quantidade necessária 
para formação 
MÉTODO DO BALANÇO NITROGENADO 
Indica se houve perda ou retenção de nitrogênio. 
Determina a quantidade mínimo de PTN necessária para 
ter equilíbrio. 
 
 
% de energia de PTN em relação ao VET: 
• DRI (2002): 10 – 35% 
• FAO/OMS (2003): 10 – 15% 
• SBAN (1990): 8 – 10% 
• IOM (2005): 10 – 35% 
FAO/OMS (2003): 10 – 15% do VET 
SBAN (1990): 
• 8 a 10% dietas com boa qualidade PTN; 
• 10 a 12% dietas com pequena quantidade de PTN 
origem animal; 
• 12 a 14% idoso. 
DRI (2002): 
• 5 – 20% do VET crianças 1 – 3 anos; 
• 10 - 30% do VET crianças e adolescentes 4 – 18 
anos; 
• 10 – 35% do VET adulto. 
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CÁLCULO DO % ENERIA DAS PROTEÍNAS EM 
RELAÇÃO AO VET 
 
 
 
 
DRI (2002) - RDA 
Crianças e adolescentes 
• 1 – 3 anos: 13 g/d – 1,1 g/kg/d 
• 4 – 8 anos: 19 g/d – 0,95 g/kg/d 
• 9 – 13 anos: 34 g/d – 0,95 g/kg/d 
Sexo masculino 
• 14 – 18 anos: 52 g/d – 0,85 g/kg/d 
• ≥ 19 anos: 56 g/d – 0,8 g/kg/d 
Sexo feminino: 
• ≥ 14 anos: 46 g/d – 0,8 g/kg/d 
Gestação e lactação: 71 g/d – 1,1 g/kg/d 
FAO/OMS (2003) 
 
SBAN (1990) 
 
 
Estudos com animais sugerem que alto consumo de PTN 
podem causar efeitos adversos na função renal. 
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Excesso de PTN aumenta excreção urinária de cálcio. 
SBAN recomenda que a oferta de PTN de origem anima 
não seja superior a 35% da ingestão de PTN total. 
Adultos não devem ingerir mais que 35% do VET (DRI, 
2002). 
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