Nutrição humana - Proteínas

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS
Gabriela Pereira da Silva
Nutrição - UFGD
Definição
Proteínas = prótides, protídeos, substâncias nitrogenadas
São elementos de formação essenciais das células, hormônios e enzimas (uma série de substâncias biológicas são proteínas);
Principal função: crescimento, manutenção e recuperação de tecidos.
· Origem:
Proteínas exógenas: proteínas ingeridas pela alimentação;
· Proteínas endógenas: degradação das proteínas celulares do próprio organismo.
1 grama = 4 kcal
Formadas por combinações de aminoácidos
composição
Composição química: podem ser definidas como macromoléculas compostas por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Na molécula proteica, os aminoácidos estão unidos por ligações peptídicas resultantes da eliminação da água entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-aminoácido.
Por sua vez, os aminoácidos são compostos por um grupo amino (NH2) adicionado ao carbono alfa- (o carbono próximo ao grupo carboxila).
Aminoácidos
Menor unidade
Proteína: unidade de aminoácidos
funções bioquímicas
Alanina (Ala): transporte de nitrogênio no sangue.
Arginina (Arg): intermediário no ciclo da ureia; substrato para síntese de óxido nítrico; substrato para a síntese de creatina.
Aspartato (Asp.): doador de nitrogênio para síntese de ureia; substrato para síntese de purina e pirimidina.
Cisteína (Cys): substrato para síntese de glutationa; substrato para a síntese de taurina.
Glicina (Gly): síntese de sais biliares; substrato para a síntese de heme; neurotransmissor; fonte de grupamentos metileno para reserva de um carbono; substrato para a síntese de creatina.
Glutamato (Glu): parceiro nas reações de transaminação; neurotransmissor; substrato para a síntese de glutationa; precursor para síntese de GABA; agonista para o receptor do paladar umami.
Glutamina (Gln): doador de nitrogênio para a síntese de purina, pirimidina e aminoaçúcar; equilíbrio ácido-básico: fonte de amônia urinária; combustível metabólico para enterócitos e células do sistema imune; transporte de nitrogênio no sangue; substrato para a síntese de citrulina e arginina.
Histidina (His): precursor da histamina.
Metionina (Met): principal doador de metil por meio de S-adenosilmetionina; principal substrato para a síntese de poliamina por meio de S-adenosilmetionina descarboxilada.
Serina (Ser): fonte dos grupamentos hidroximetileno para a reserva de um carbono; precursor na biossíntese de fosfolipídios e de esfingosina.
Triptofano (Trp): precursor para síntese de serotonina.
Tirosina: precursor para a síntese de epinefrina (adrenalina), norepinefrina (noradrenalina) e dopamina.
Aminoácidos essenciais (indispensáveis)
Valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, histidina.
Essenciais (indispensáveis): referem-se àqueles cujos esqueletos de carbono não podem ser sintetizados em seres humanos, devendo por isso, ser fornecidos pela dieta.
Síntese orgânica é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas.
Devem ser consumidos por meio da ingestão alimentar.
A sua ausência ou inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo.
aminoácidos condicionalmente essenciais
Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina.
Podem ser sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas especiais.
Síntese no organismo limitada em determinados estados fisiológicos ou condições clínicas.
É o caso da arginina que é indispensável, em casos de indivíduos mal nutridos, sépticos ou em recuperação de lesão ou cirurgia.
Aminoácidos não essenciais
Alanina, asparagina, ácido glutâmico, ácido aspártico, serina.
Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros aminoácidos ou outros compostos nitrogenados.
São igualmente importantes para a formação das proteínas.
Se houver deficiência na ingestão de um deles o organismo é apto a sintetizá-los a partir dos aa essenciais para satisfazer suas necessidades metabólicas.
Proteínas
formação das proteínas (ligação peptídica)
Dipeptídeos (2 aa)
Tripeptídeos (3 aa)
Oligopeptídeos (4 a 10 aa)
Polipeptídeos (10 a 100 aa)
Proteínas: moléculas com mais de 100 aa (até milhares).
Classificação
 composição
Proteínas simples: na hidrólise liberam somente aa. Ex.: albumina.
Proteínas compostas: na hidrólise liberam aa mais outro grupo (prostético). Ex.: lipoproteínas.
estrutura
Primária: sequência de aminoácidos.
Secundária: arranjo especial da cadeia polipeptídica.
Terciária: enovelamento da cadeia polipeptídica.
Quaternária: montagem das cadeias polipeptídicas.
Desnaturação: alteração na estrutura da proteína.
· Ocorrência: ação de agentes que promovem a ruptura das estruturas mais complexas;
· Facilita o acesso das enzimas no processo de digestão;
· Exemplos: pH - ácido clorídrico (estômago); temperatura.
Qualidade nutricional: perfil de aminoácidos essenciais
Completas:
· Contêm todos os aa essenciais em quantidade e proporção adequadas para promover o crescimento e a manutenção do organismo;
· Fontes: ovos, leite, carnes e derivados.
Parcialmente incompletas:
· Fornecem aa essenciais em quantidade suficiente apenas à manutenção do organismo;
· Fontes: leguminosas, oleaginosas e cerais.
Totalmente incompletas:
· Não fornecem aa essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo;
· Fonte: gelatina, frutas e hortaliças.
Qualidade nutricional
Perfil de aa essências:
· Proteína de origem animal (alto valor biológico – AVB): completas;
· Proteína de origem vegetal (baixo valor biológico – BVB): parcial ou totalmente incompletas.
Alimentos de origem vegetal:
· Leguminosas: aa limitante metionina;
· Cereais: aa limitante lisina.
Proteínas de origem vegetal contribuem consideravelmente para o consumo proteico da população, principalmente em países de menor nível socioeconômico, devido ao seu menor custo.
Determinação quantitativa
O conteúdo de proteínas baseia-se na determinação de nitrogênio geralmente feita pelo processo de digestão Kjeldah.
O conteúdo de nitrogênio das diferentes proteínas é de aproximadamente 16%.
Introduz-se o fator empírico 6,25 para transformar o número de gramas (g) de nitrogênio encontrado em número de g de proteínas.
g/N x 6,25 = gramas de proteínas
· Ex.: 30 g/N x 6,25 = 187,5 gramas de PTN.
Fontes de proteína na alimentação
Carnes e miúdos/vísceras.
Ovos.
Leite, queijos e iogurtes.
Leguminosas (feijões, soja, grão-de-bico, ervilha, lentilha).
Cereais (arroz, milho, trigo, centeio, cevada).
Oleaginosas (castanhas, nozes, amêndoas).
Funções da proteína
Síntese de enzimas, hormônios, anticorpos e fluidos e secreções corpóreas.
Transporte (ex.: lipoproteínas, fosfolipídios).
Resistência imunológica (imunoglobulinas e anticorpos).
Contração muscular.
Coagulação (ex.: fibrinogênio, trombina).
Precursor de neurotransmissores.
Estruturas de:
· Glicoproteínas (presentes nas paredes e revestimentos celulares);
· Queratina (presente em unhas e cabelos);
· Colágeno (presente em tendões, ossos e cartilagens);
· Mucoproteínas (secreções mucosas).
Fonte de energia: 1 g = 4 kcal.
Digestão 
Após a ingestão, as proteínas da dieta são desnaturadas em pH ácido no estômago, sendo então clivados em peptídeos pela pepsina gástrica.
As proteínas e o peptídeos passam para o intestino delgado, onde as ligações peptídicas são hidrolisadas por várias enzimas produzidas pelos pâncreas, incluindo tripsina, quimiotripsinas, elastase e carboxipeptidases.
Os aminoácidos livres e pequenos peptídeos são então para as células da mucosa intestinal por uma séria de sistema carreadoras, e aminoácidos – di e tripeptídios específicos – para grupos de substratos peptídicos.
Absorção
Durante a sua absorção, alguns aminoácidos são transaminados com formação de alanina.
Após hidrólise intracelular do peptídeo absorvido, os aminoácidos livres são então secretados no sangue portal por outros sistemas carreadores específicos ou são metabolizados no próprio intestino.
Os aminoácidos absorvidos são transportados para o fígado, onde vários delessão captados e utilizados; o remanescente passará ara a circulação sistêmica e será utilizada pelos tecidos periféricos.
Síntese das proteínas
Anabolismo e catabolismo
O anabolismo, ou biossíntese, ocorre principalmente em três estágios e começa com moléculas precursoras pequenas. No estágio final, esses aminoácidos são reunidos ordenadamente em cadeias polipeptídicas, formando inúmeras proteínas.
Já o catabolismo é a fase degradativa do metabolismo.
O catabolismo e o anabolismo ocorrem simultaneamente nas células, e a velocidade de cada um é regulada de modo independente.
“Turnover” protéico
“Turnover”: processo contínuo de catabolismo e anabolismo – renovação proteica.
Turnover de nitrogênio no organismo humano pode ser definido como a quantidade de nitrogênio da dieta e do catabolismo de proteína tecidual que entra na via comum metabólica e sai desta para a síntese proteica ou a excreção na urina.
Adulto – aproximadamente 250 g/dia de proteínas são degradados e sintetizados.
Anabolismo (síntese): mais intenso na fase de crescimento.
Regulação hormonal do “Turnover” protéico
Estimulam o anabolismo:
· Hormônio do crescimento;
· Insulina;
· Testosterona.
Estimula o catabolismo: glicocorticoides.
Estimula o catabolismo e o anabolismo: tiroxina (T4).
Avaliação da qualidade da proteína da dieta – métodos
Todos os métodos descritos na literatura com o objetivo de avaliar a qualidade de uma proteína visam a quantificar quão boa ela é para fins de síntese proteína ou valor biológico (p. ex.: capacidade de promover crescimento adequado).
Os métodos de avaliação da qualidade proteica compreendem determinações do valor nutritivo por meio de análises químicas da composição aminoacídica, métodos bioquímicos e biológicos.
Cômputo químico
Análise dos aa essenciais da proteína em comparação com uma referência.
Referência: albumina e caseína (CQ = 100%).
Exemplo:
Método pdcaAs (protein digestibility-corrected amino acid score)
Escore de aminoácidos corrigido pela digestibilidade das proteínas.
Capacidade da proteína em fornecer aa essenciais nas quantidades necessárias para crescimento e manutenção.
Digestibilidade verdadeira
Avalia o aproveitamento da proteína pelo organismo.
Da proteína ingerida o quanto o organismo absorve.
Proteína = nitrogênio (ingerido e excretado).
Onde:
· NI = nitrogênio ingerido;
· N total das fezes = nitrogênio da dieta que não foi absorvido + nitrogênio endógeno (descamação do TGI, sucos, secreções, flora intestinal);
· N fezes dieta sem proteínas = nitrogênio endógeno (descamação do TGI, sucos, secreções, flora intestinal).
Exemplo digestibilidade verdadeira: nitrogênio ingerido (20 mg)
Dv = 90% → 18 mg absorção
Exemplo cálculo de PDCAAS:
Método PER (protein efficiency ratio)
Coeficiente de eficácia proteica.
Compara o crescimento de ratos alimentados com uma PTN teste e uma PTN de referência (ex.: caseína).
PER equivalente ao valor obtido com a proteína de referência são consideradas de AVB.
Método NPUV (net protein utilization)
Utilização proteica líquida.
Compara a ingestão de N por um período de tempo com o conteúdo de N na carcaça do animal.
Pode ser calculada em ensaios biológicos, como:
NPU: quantidade de nitrogênio retida no organismo em relação ao nitrogênio ingerido.
Avaliação do NPU: para estimar o valor de NPU, pode-se multiplicar os fatores de correção segundo a origem da proteína.
Fatores de correção:
· Proteína de origem animal: 0,7 ou 70%;
· Proteínas de leguminosas: 0,6 ou 60%;
· Proteínas de cereais e outros vegetais: 0,5 ou 50%.
Exemplo – Cardápio:
· Proteínas de origem anima: 39g x 0,7 = 27,3 g
· Proteínas leguminosas: 6g x 0,6 = 3,6 g
· Proteínas cerais e outros vegetais: 20g x 05 = 10g
NPU = 27,3 + 3,6 + 10 = 40,9 g (proteína líquida).
Ndpcal% (net dietary protein calory)
Percentual fornecido pela proteína líquida (NPU) em relação ao valor energético total (VET) do cardápio.
No Brasil, este indicador é utilizado no Programa de Alimentação do Trabalhador (PAT) que recomenda refeições com valores de NdpCal% entre 6 e 10%
Exemplificando: foi calculado um cardápio e observou-se que o mesmo fornecia 39 g de proteína de peixe, 6g de proteína de feijão, 10 g de proteína de cerais e 10 g de proteína de frutas e hortaliças. Calcule o NPU e o NdpCal% desse cardápio tendo em vista um VET de 1870 Kcal.
· Proteína origem animal: 39g x 0,7 = 27,3 g
· Proteínas leguminosas: 6g x = 0,6 = 3,6 g
· Proteínas cerais e outros vegetais: 20g x 0,5 = 10 g
Necessidades de proteínas
Modificações ao longo do tempo.
Necessidade: quantidade de proteína que deve ser ingerida pelo ser humano em determinado período para contrabalançar os gastos orgânicos neste memo período.
Métodos para avaliação das necessidades de proteínas ou de nitrogênio no homem:
· Método fatorial;
· Método do balanço nitrogenado.
Método fatorial
Determina todas as perdas diárias obrigatórias de nitrogênio (urina, fezes, suor, descamação, ar expirado) com dieta sem proteínas (dieta aprotéica) e soma a quantidade de proteína necessária para formação de novos tecidos.
Necessidade = perdas diárias + quantidade necessária para formação
Método do balanço nitrogenado
Indica se houve perda ou retenção de nitrogênio.
Determina a quantidade mínimo de PTN necessária para ter equilíbrio.
Recomendações nutricionais
% de energia de PTN em relação ao VET:
· DRI (2002): 10 – 35%
· FAO/OMS (2003): 10 – 15%
· SBAN (1990): 8 – 10%
· IOM (2005): 10 – 35%
FAO/OMS (2003): 10 – 15% do VET
SBAN (1990): 
· 8 a 10% dietas com boa qualidade PTN;
· 10 a 12% dietas com pequena quantidade de PTN origem animal;
· 12 a 14% idoso.
DRI (2002):
· 5 – 20% do VET crianças 1 – 3 anos;
· 10 - 30% do VET crianças e adolescentes 4 – 18 anos;
· 10 – 35% do VET adulto.
Cálculo do % eneria das proteínas em relação ao vet
Recomendações nutricionais
DRI (2002) - rda
Crianças e adolescentes 
· 1 – 3 anos: 13 g/d – 1,1 g/kg/d
· 4 – 8 anos: 19 g/d – 0,95 g/kg/d
· 9 – 13 anos: 34 g/d – 0,95 g/kg/d
Sexo masculino 
· 14 – 18 anos: 52 g/d – 0,85 g/kg/d
· ≥ 19 anos: 56 g/d – 0,8 g/kg/d
Sexo feminino:
· ≥ 14 anos: 46 g/d – 0,8 g/kg/d
Gestação e lactação: 71 g/d – 1,1 g/kg/d
Fao/oms (2003)
SBAN (1990)
Observações
Estudos com animais sugerem que alto consumo de PTN podem causar efeitos adversos na função renal.
Excesso de PTN aumenta excreção urinária de cálcio.
SBAN recomenda que a oferta de PTN de origem anima não seja superior a 35% da ingestão de PTN total.
Adultos não devem ingerir mais que 35% do VET (DRI, 2002).
Referências bibliográficas
AUGUSTO, C. M. Nutrição e Dietética. Rio de Janeiro: Grupo GEN, 2019. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788527735599/
CATHARINE, R.A.; BENJAMIN, C.; J., C.R.; L., T.K.; R, Z.T. Nutrição Moderna de Shils na Saúde e na Doença. Barueri: Editora Manole, 2016. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788520451670/
COZZOLINO, S. M. F.; Biodisponibilidade de Nutrientes. Barueri: Editora Manole, 2016. 9788520451113. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788520451113/
GIBNEY, M. J.; VORSTER, H. H.; KOK, F. J. Introdução a nutrição humana. 2. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2018. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788527734417/
ROSSI, L. Tratado de Nutrição e Dietoterapia. Rio de Janeiro: Grupo GEN, 2019. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788527735476/