Estudo dirigido de bioquímica - Enzimas

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01. O que são enzimas? 
Resposta: São proteínas* especializadas que 
atuam acelerando reações químicas, portanto 
possuem atividade catalítica e por isso são 
conhecidas como catalizadores biológicos. 
*Com exceção de um grupo de moléculas de RNA 
catalíticas, todas as demais enzimas são proteínas. 
02. O que são cofatores? Cite os tipos de 
cofatores mais comuns. 
Resposta: Algumas enzimas precisam de uma 
parte não proteica adicional para realizarem sua 
função catalítica, este componente químico recebe 
o nome de cofator. Os cofatores mais comuns são 
íons inorgânicos e coenzimas (Moléculas orgânicas 
complexas). 
03. Defina os termos: holoenzima e apoenzima. 
Resposta: Holoenzima é uma enzima completa 
catalíticamente ativa. Apoenzima ou apoprotéina é 
a parte proteica da enzima. 
04. Quais são as principais propriedades das 
enzimas? 
Resposta: São catalizadores biológicos, tem alto 
grau de especificidade enzima-substrato, atuam 
em concentrações muito baixas e em condições 
específicas de temperatura e pH. 
05. Como as enzimas aceleram as reações? 
Resposta: As interações covalentes entre 
enzimas e substratos diminuem a energia de 
ativação acelerando a velocidade da reação sem 
alterar o equilíbrio. Uma vez que fornecem uma 
rota reacional alternativa com menor energia. 
06. O que é sítio ativo? 
Resposta: Nas enzimas, a reação é catalisada 
em uma região específica denominada de sitio 
ativo. Com grande frequência o sitio ativo engloba 
o substrato, sequestrando-o da solução. 
07. O que é inibição competitiva? 
Resposta: O inibidor (I) compete com o 
substrato (S) pelo sítio ativo da enzima (E), 
formando um complexo EI. A medida que o 
inibidor ocupa o sitio ativo, o substrato é impedido 
de ligar-se a enzima, reduzindo a eficiência 
reacional. 
08. Explique como funciona os modelos chave e 
fechadura e de encaixe induzido. 
Resposta: Modelo chave e fechadura: Nesse 
modelo a enzima é complementar ao substrato. O 
que explica a especificidade enzima-substrato, 
mas não a estabilização dos estados de transição 
que as enzimas exibem. 
Modelo encaixe induzido: O sitio ativo é 
complementar ao estado de transição da reação, 
promovendo a desestabilização do substrato e 
favorecendo a catalise. O contato entre a molécula 
do substrato e a enzima induz mudanças na 
conformação, conduzindo a complementaridade 
entre sítio ativo e os estados de transição. 
09. O que é inibição incompetitiva? 
Resposta: O inibidor se liga em um sítio 
diferente do sítio do substrato. Ao contrário do 
inibidor competitivo, a inibição incompetitiva 
ocorre por meio da ligação direta no complexo ES. 
 
{Enzimas} 
 
 
EDUARDO AQUINO PISCOU, PASSOU! 
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