Proteínas: Estrutura, Digestão e Absorção

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Lariss� Fernande� - Nu� 22
Proteína�
Macromolécula cuja unidade estrutural são os aminoácidos.
● Classificaçã� d� aminoácid��:
- Dispensáveis/ Não Essenciais → aqueles que o organismo consegue
sintetizar
- Indispensáveis/Essenciais → aqueles que o organismo não consegue
produzir (ou é sintetizado em quantidade insuficiente) e deve fazer parte da
dieta
- Condicionalmente indispensáveis → são aqueles que requerem consumo
maior do que a capacidade de produção do organismo - tendem a diminuir
durante a infância ou em condições de saúde, como doenças, lesões ou
pós-cirúrgico.
INDISPENSÁVEIS DISPENSÁVEIS CONDICIONALMENTE
INDISPENSÁVEIS
Valina Alanina Arginina
Leucina Ácido aspártico Cisteína
Isoleucina Asparagina Glutamina
Triptofano Ácido glutâmico Glicina
Treonina Serina Prolina
Fenilalanina Tirosina
Metionina
INDISPENSÁVEIS DISPENSÁVEIS CONDICIONALMENTE
INDISPENSÁVEIS
Lisina
Histidina
● Classificaçã� da� Proteína�:
Com base na composição de aminoácidos
- Completas → proteínas que possuem todos os nove aminoácidos
considerados essenciais/indispensáveis - encontrados em carnes, ovos, leite
e derivados
- Incompletas → apresentam deficiência de um ou mais aminoácidos
essenciais
* Aminoácido limitante: é aquele aminoácido essencial em menor teor na proteína
ofertada - proteínas de origem vegetal (lisina no arroz; metionina no feijão)
Com base na composição da sua estrutura
- Simples → por hidrólise, fornecem apenas aminoácidos. Podem ser:
Fibrosa: cadeias polipeptídicas em arranjo paralelo
Globulares: cadeias polipeptídicas enoveladas
- Conjugada → proteínas combinadas com um grupo prostético
● Desnaturaçã� protéic�:
É um processo que não culmina na quebra/clivagem da ligação peptídica da
proteína, mas sim, na mudança na conformação (em termos tridimensionais) da sua
estrutura quaternária, terciária ou secundária. → afeta parâmetros de digestibilidade
Pode ocorrer por agentes físicos (temperatura) ou por agentes químicos (pH ácido)
Efeitos negativos → perda de funcionalidade; perda de solubilidade
Efeitos positivos → pode aumentar a digestibilidade
● Digestã�:
Para ocorrer o processo digestivo, as ligações peptídicas devem ser quebradas.
Apenas ação mecânica na boca que facilita o processo de digestão
Início no estômago (10 a 15% das proteínas são digeridas no estômago) →
distensão do órgão estimula a secreção de gastrina, pelas células G → estímulo à
secreção de HCl pelas células parietais
O ambiente ácido proporcionado pelo HCl já desnatura algumas proteínas e ativa o
pepsinogênio (convertido em pepsina), secretado pelas células principais.
A pepsina é uma enzima digestiva proteolítica, gerando peptídeos menores → seu
pH ótimo é no estômago (no duodeno, o pH é 6,5, de modo que não há
continuidade da ação da pepsina)
A maior parte da digestão proteica ocorre no intestino
Secreção de enzimas pancreáticas: Endopeptidases e Exopeptidases
- Endopeptidases → tripsina, quimotripsina e elastase → atuam nas ligações
internas do peptídeos; clivam as ligações na parte central/interior da cadeia
polipeptídica, liberando peptídeos menores → não conseguem liberar
aminoácidos livres
- Exopeptidases → atuam nas extremidades (carboxipeptidase ou
aminopeptidase) → libera aminoácidos livres
Chegada de proteínas parcialmente digeridas, peptídeos e aminoácidos livres
(quimo) no intestino → estimulam a secreção de enteroquinase/enteropeptidase
pela mucosa intestinal
→ Converte o tripsinogênio em tripsina ativa (advindo do pâncreas) → ativa outras
enzimas proteolíticas, além de digerir proteínas. Também controla a secreção
pancreática (tripsina em excesso sinaliza o pâncreas a interromper a liberação de
tripsinogênio)
As microvilosidades também produzem peptidases (aminopolipeptidases e
dipeptidases) que fazem a hidrólise e liberam tripeptídeos, dipeptídeos e alguns
aminoácidos
Di e Tripeptídeos transportam-se para o interior dos enterócitos com o auxílio da
proteína transportadora PEPT1, acoplado ao hidrogênio → nos enterócitos, há mais
peptidases para finalizar a digestão de di e tripeptídeos
Os aminoácidos livres transportam-se para o interior dos enterócitos acoplados ao
sódio
● A�sorçã�
Os aminoácidos devem sair dos enterócitos, entrar na corrente sanguínea e seguir
para o fígado, a fim de serem distribuídos para outros tecidos
A maioria é transporte dependente de Na
Do fígado, os aminoácidos podem seguir duas rotas: anabólica (síntese de
proteínas) ou catabólica (degradação) → a depender do suprimento de aminoácidos
pela dieta, necessidade do organismo, controle hormonal
Não existe reserva de aminoácidos. O excesso, ou será excretado, ou será
direcionado para outras vias metabólicas.
- Pool → conjunto de aminoácidos livres presentes na circulação geral de todo
o organismo – advindos da dieta, da quebra de proteínas, síntese de
aminoácidos dispensáveis
- Turnover protéico - contínuo estado de síntese e degradação de proteínas
(mucosa intestinal, proteínas plasmáticas apresentam elevado turnover
protéico), necessário para manter o pool metabólico para atender as
demandas do indivíduo
● Metabolism� d� aminoácid��
Os aminoácidos podem ser direcionados para diversas vias, podendo ser:
constituintes de proteínas, precursores de moléculas biológicas (convertido em
piruvato, oxaloacetato ou alfacetoglutarato) → síntese de glicose ou de ácidos
graxos, degradados
No fígado, acontece o metabolismo de 6 dos 9 aminoácidos essenciais e o músculo
é responsável pela metabolização do restante.
→ Separação do grupo amina do esqueleto carbônico (processo de catabolismo)
- Transaminação → transferência reversível do grupamento amino para
moléculas intermediárias do metabolismo glicídico (piruvato, oxaloacetato ou
alfacetoglutarato) - há uma formação de um novo aminoácido; reação
catalisada por aminotransferases
* Oxaloacetato + NH4 = Aspartato
* Alfacetoglutarato + NH4 = Glutamato → receptor mais comum
* Piruvato + NH4 = Alanina
- Desaminação → o nitrogênio do novo aminoácido formado é eliminado, tendo
a formação de amônia e liberação do esqueleto carbônico
O esqueleto carbônico pode ser oxidado diretamente a CO2 e H2O para a produção
de ATP, síntese de glicose e ácidos graxos, formação de corpos cetônicos → a
depender da natureza dos aminoácidos
- Glicogênicos → utilizados no metabolismo da glicose, sendo convertidos em
piruvato ou outros intermediários da síntese de glicose
- Cetogênicos → culminam na produção de Acetil-CoA, precursor dos corpos
cetônicos. Ex.: leucina
* A separação da natureza dos aminoácidos não é tão rígida, pois alguns
aminoácidos podem ser tanto glicogênicos quanto cetogênicos
O grupo amino pode formar outras proteínas e outros compostos não protéicos ou
também poderá ser excretado como amônia (substância tóxica) no Ciclo da Ureia →
a ureia é principal produto de excreção do grupo amino
* Em alguns tecidos, o glutamato combina-se com a amônia, formando glutamina →
pode ser transportada pela corrente sanguínea até o fígado
* Outra forma de transporte é mediante o ciclo glicose-alanina → o glutamato
transfere seu grupo alfa-amino para o piruvato, por meio de uma transaminase,
liberando alfacetoglutarato e formando a alanina, atravessando as membranas e
sendo transportada pela corrente sanguínea
● Cicl� d� Urei�
Na mitocôndria, a amônia é convertida em carbamoil-fosfato. A carbamoil-fosfato,
por sua vez, se combina com a ornitina, que possui uma proteína carreadora para
entrar na mitocôndria. A combinação dessas substâncias resulta na liberação de
citrulina, que passará para o citoplasma a partir da sua carreadora específica.
Agora, no citosol, a citrulina combina-se com o nitrogênio do aspartato e forma
argininosuccinato. O argininosuccinato é hidrolisado, liberando fumarato, que
poderá entrar no CAC, e arginina. A arginina, então, se decompõe em ornitina e
ureia. A ornitina retorna à mitocôndria para dar início ao ciclo da ureia novamente e
a ureia será excretada pela urina.