metabolismo de compostos nitrogenados nao proteicos

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Metabolismo de compostos nitrogenados não protéicos
Bioquimica (Centro Universitário de Belo Horizonte)
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Metabolismo de compostos nitrogenados não protéicos
Bioquimica (Centro Universitário de Belo Horizonte)
Baixado por Maria Eduarda Tomazi (tomazidudaa@gmail.com)
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Metabolismo de compostos nitrogenados 
não protéicos 
@livinginmed 
 
Existem mais de 200 tipos de 
aminoácidos, mas para sintetizar 
proteínas são 20. 
Os aminoácidos são degradados 
quando em excesso. 
Quando chega no intestino delgado, 
já estão em forma de aminoácidos e 
di e tripeptídeos. 
Para que os aminoácidos entrem na 
célula, a bomba de sódio e potássio 
funcionará devido a concentração de 
sódio dentro da célula e potássio 
fora, assim, esse transporte ativo 
funciona para manter a 
concentração intra e extracelular. 
Logo após absorção, o gradiente de 
concentração tem direção para o 
sangue. 
Também degradamos proteínas 
teciduais (do corpo inteiro). As 
proteínas têm meia-vida e a 
estrutura primária é que determina 
isso. 
Se existe proteína degradada, os 
aminoácidos serão reaproveitados. 
“Proteína velha”-> sofre 
modificação por outra proteína que 
é encontrada em todas as células 
(ubiquitina) para degradar as 
proteínas e ser fragmentada até 
 
chegar a aminoácido. O grupamento 
amina vai ser eliminado no ciclo da 
ureia. 
A degradação dos aminoácidos sofre 
degradação por 3 etapas: 
transaminação, 
Transaminação: grupo amino + 
carbono quiral + radical + H + 
grupo carboxila -> aminoácido. 
Porção que tem nitrogênio dará 
origem a ureia. Radical vai dar 
origem ao alfa-cetoácido que pode 
ser reaproveitado para formar 
acetil-CoA ou dar origem a 
intermediários do ciclo de Krebs 
para formar glicose e glicogênio. 
Transferir amina. Catalisadas por 
enzima chamadas de 
amino-transferase que tem como 
cofator a vitamina B6 que é o que 
transportada o grupamento amino. 
Todos nossos aminoácidos são 
levógiros e, caso ingira dextrógiro 
ele será degrada. 
A transaminação é uma reação 
reversível mas, caso tenha que 
degradar um aminoácido, a reação 
vai no sentido esquerda direita. 
Caso seja para sintetizar 
aminoácidos, a reação vai no sentido 
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direita esquerda porque não 
conseguimos fixar nitrogênio (vem 
do glutamato). 
O TGP ou ALT acontece com maior 
intensidade no citoplasma do fígado 
e rim e menor intensidade no 
coração e músculo esquelético. 
Essas enzimas são dosadas para 
diagnosticar uma patologia hepática 
como hepatite viral, 
citomegalovírus, hepatite 
medicamentosa ou cirrose e avaliar 
função hepática. 
A AST ou TGO se encontram no 
citoplasma e nas mitocôndrias em 
várias órgãos como o fígado, 
coração, músculo esquelético e 
eritrócitos. 
Essas enzimas são dosadas para 
suspeita de hepatite viral aguda, 
hepatite alcoólica, necrose hepática 
ou IAM. 
 
Desaminação oxidativa: 99% vai 
acontecer no fígado e rim com o 
glutamato enzima 
glutamato-desidrogenase para 
desidrogenar a proteína. Vai 
remover o grupamento amino do 
glutamato e vai eliminá-lo no fígado 
e rim através da ureia. Alguns 
aminoácidos podem sofrer 
desaminação direta (não é chamada 
de desaminação oxidativa). A serina 
pode sofrer desaminação direta 
através da serina-desidratase. 
Como ocorre o transporte de 
amônio dos tecidos extra-hepáticos 
para o fígado? 
Quando degrada citosina, timina e 
uracila gera amônia. Enzima 
glutamina-sintetase quebra o ATP e 
fosforila o glutamato. 
Glutamato: não pode ir para o 
fígado porque é ácido e vai ser 
transformado em glutamina através 
da fosforilação gastando ATP. 
Depois, vai ser depositado no lugar 
do fosfato o nitrogênio da amônia e, 
no fígado, através da enzima 
glutaminase, vai ser retirado e voltar 
a ser glutamato. 
Ciclo glicose/alanina: cooperação 
músculo-fígado. Além de 
transportar o nitrogênio do músculo 
para o fígado, a alanina também vai 
ser degradada em piruvato e 
participar da gliconeogênese e 
formar glicose para o músculo. 
A ureia é a principal forma de 
excreção do ser humano e 
produzimos um pouco de ácido 
úrico, mas ele vem de nucleotídeos. 
Se não tiver carbamoil fosfato não 
consegue forma ureia. 
Qual o destino final da cadeia 
carbônica dos aminoácidos? 
Ou forma piruvato, ou 
intermediários do ciclo de krebs ou 
glicose. 
Parte deles forma acetil-CoA quanto 
a glicose. 
2 que só formam acetil-coa: leucina 
e lisina. 
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Acetil-CoA nunca vai formar glicose 
mas, sim, corpos cetônicos. 
Excesso de proteína não é 
armazenado e é excretado na ureia. 
Balanço nitrogenado: entrada e 
saída de nitrogênio. 
Indivíduos normais: BN= ZERO 
BN>0 mulheres grávidas, crianças 
em fase de crescimento, recuperação 
pós-cirúrgica (N ingerido > N 
excretado) 
BN<0 
Subnutrição proteica: 
 
Grupo heme: hemoglobina e 
mioglobina. 
Porfirias: doenças raras- 
acúmulo dos intermediários 
Hemácia tem meia vida de 120 dias: 
degradar o grupo heme por 
macrófagos no ​fígado, baço e 
medula. 
Hemácia sofre hemólise libera 
grupo heme. 
Heme- biliverdina (libera ferro)- 
bilirrubina (cor 
avermelhada/alaranjada) é tóxica 
quando está sozinha. Quando libera 
os elétrons, é antioxidante. (isso 
tudo no macrófago) 
Bilirrubina se liga a albumina-> 
bilirrubina indireta vai entrar no 
fígado, vai se dissociar da albumina 
e entrar no fígado. Se liga a 
ligandina para não causar 
problemas ao fígado. Se liga ao 
ácido glucurônico e se torna solúvel. 
Bilirrubina indireta- plasma 
bilirrubina direta- vesícula biliar 
É lançada no intestino grosso e vai 
ser degradada formando 
urobilinogênio.Dá o tom amarelado 
da urina e o tom amarronzadodas 
fezes (estercobilina). 
Icterícia: cora o tecido de amarelo 
devido ao acúmulo de bilirrubina 
livre (fica no plasma) ou acúmulo de 
bilirrubina conjugada. 
Alteração sanguínea: anemias 
hemolíticas, transfusão de sangue. 
Baixado por Maria Eduarda Tomazi (tomazidudaa@gmail.com)
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