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BIOQUIMICA APLICADA


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GRUPO SER EDUCACIONAL
 CURSO DE GRADUAÇÃO EM FARMÁCIA
 FRANCISCO DAS CHAGAS SOUSA DOS SANTOS
 Matricula 01442731
 ATIVIADADE CONTEXTULIZADA
 Bioquímica aplicada
 TERESINA JUNHO DE 2022
SUMÁRIO
1 INTRODUÇAO4
1.1 Estrutura e função da glutationa
1.2 Glutationa após a realização de exercícios físicos.
2 OBJETIVOS-------------------------------------------------------------------6
2.1 Objetivo geral
2.2 Objetivos específicos
3 METODOLOGIA-------------------------------------------------------------7
4 DESENVOLVIMENTO-----------------------------------------------------8
4.1 Produção de espécies reativas do oxigênio no exercício aeróbio e anaeróbio
4.2 Defesa antioxidante celular
4.3 Glutationa
4.4 Enzima catalase
4.5 Super oxido dismutase
4.6 Alterações nas enzimas antioxidante durante o exercício
5. CONSIDERÇÕES FINAIS------------------------------------------------13
REFERENCIAS------------------------------------------------------------------14
 4
1 INTRUDUÇÃO
1.1 Estrutura e função da glutationa
 A glutationa é um tripeptídeo linear, formado pelos aminoácidos cisteína, ácido glutâmico e glicina, considerado um antioxidante vital em nosso organismo, especialmente devido à presença do grupamento -SH, que faz com que a glutationa exista tanto nas formas reduzida (GSH) quanto oxidada (GSSG, um dímero). A glutationa está diretamente envolvida em diversos processos biológicos vitais entre os quais a síntese de proteínas, o metabolismo e a proteção celular. 
 A glutationa tem importante função de defesa contra o aumento de radicais livres no organismo, e a enzima glutationa peroxidase, presente em diversos tecidos de origem animal, protege as membranas celulares e intracelulares e seus ácidos graxos poli saturados, fosfolipídios, proteínas e ácido desoxirribonucleico (DNA) das espécies radicalares provenientes do oxigênio que causam estresse oxidativo no organismo.
 Em tecidos saudáveis, a glutationa existe basicamente como GSH (aproximadamente 90%), e a razão GSSG/ GSH pode ser usada como um indicativo de situações de estresse oxidativo do organismo. Aliás, mudanças na sua concentração indicam desordens fisiológicas como anemias causadas por infecção, artrite reumatoide, e foi também observado que a diminuição nos níveis de GSH se correlacionam com a progressão da AIDS.
 Em plantas, a glutationa é crucial no controle do estresse abiótico/ biótico, controla o nível do peróxido de hidrogênio, atua na defesa de patógenos, no controle de hormônios de crescimento e da floração. Diversas tentativas para o aumento dos níveis de glutationa são motivo de pesquisa frequente, mas há poucos estudos conclusivos a este respeito, muito embora já esteve disponível comercialmente como complemento nutricional. (Quim. Nova, 2001, 24, No. 1, 112-119.)
 A glutationa é tida como um dos antioxidantes naturais mais benéficos para a saúde e é o mais abundante em nosso organismo. É constituído de três aminoácidos não-essenciais, ou seja, que o próprio organismo consegue produzir. Esses são: cisteína, glicina e ácido glutâmico. Ainda, está presente na maior parte das células do corpo, mas é mais abundante no fígado, onde é sintetizada.
 Fatores como poluição, prática de atividades físicas intensas, consumo de álcool, cigarro e até o estresse podem levar a um aumento excessivo na produção de radicais livres, gerando estresse oxidativo. Como consequência, é possível observar envelhecimento precoce, inflamação e uma diminuição do nível de glutationa no organismo. Por outro lado, restaurar o nível de glutationa é uma boa ferramenta para lidar com esse cenário.
   A glutationa é sintetizada no citoplasma por todas as células animais, principalmente pelo fígado. Três aminoácidos são utilizados: glutamato, cisteína e glicina. A enzima glutamato-cisteína ligase (ou γ-glutamilcisteína sintetase, γGCS) age 
 5 
na primeira etapa, e a enzima glutationa sintetase age na segunda etapa, ligando glicina ao dipeptídeo, tudo com gasto de ATP. As células podem produzir a cisteína necessária a partir de metionina ou “pegá-la” do fluído intersticial. A glutationa está presente em muitos alimentos, porém pouca quantidade é absorvida pelo intestino e a maior parte disso é hidrolisada em aminoácidos. Queda na quantidade de GSH pode tornar a célula altamente sensível à radiação ionizante e a toxinas que seriam metabolizadas em reações envolvendo GSH. Inibidores da γGCS são usados in vitro para depletar GSH celular, e é muito mais difícil depletar a glutationa mitocondrial do que a citosólica.
 Já foram descritos na literatura casos de humanos com deficiência inata das enzimas γGCS (muito rara), glutationa sintetase (menos rara), GPr, GPx1, 5-oxoprolinase e γGGT ( γ-glutamiltransferase). Esses indivíduos geralmente exibem uma tendência a hemólise e defeitos neurológicos. Alguns pacientes com deficiência na GPr podem apresentar formação precoce de catarata. Muitas outras doenças foram associadas com mudanças nos níveis de GSH, mas sua contribuição para a patologia da doença é incerta.
1.2 Glutationa após a realização de exercício físico
 A formação de ERO é inerente ao metabolismo aeróbio, tendendo a promover PL e lesões oxidativas celulares. Estudos, contudo, demonstram que o aumento na síntese de ERO também é importante para a homeostasia corporal e para o adequado funcionamento do sistema antioxidante. Dessa forma, a gradativa elevação na produção de ERO promovida pela realização de exercícios físicos aeróbios ou anaeróbios pode aumentar a resistência a novos estresses, efeito conhecido como adaptação ao treinamento. Independentemente do tipo de exercício realizado, indivíduos que se submetem a exercícios intensos e prolongados ou treinos exaustivos, ou ainda, que possuem frequência de treinamento muito elevada estão expostos a graves lesões musculares, consequente processo inflamatório e estresse oxidativo crônico, fatos que implicam em prejuízo no desempenho, redução do volume de treinamento e, possivelmente, overtraining. 
 Diferentes pesquisas demonstram que a suplementação com vitamina E, creatina e glutamina pode atenuar o estresse oxidativo ou reduzir a quantidade de lesões celulares decorrentes de exercícios físicos exaustivos. Outros compostos como a vitamina C podem ter pouco ou nenhum efeito de suplementação; todavia, a redução de seus estoques corporais pode contribuir para o aumento do estresse oxidativo.
 As espécies reativas de oxigênio (ERO) são normalmente produzidas pelo metabolismo corporal. Todavia, ERO apresentam a capacidade de retirar elétrons de outros compostos celulares, sendo capazes de provocar lesões oxidativas em várias moléculas, fato que leva à perda total da função celular. A realização de exercícios físicos aumenta a síntese de ERO, além de promover lesão muscular e inflamação. Após uma sessão de exercícios físicos, inicia-se normalmente a fase de recuperação, quando são observados diversos efeitos positivos à saúde, incluindo o aumento da resistência a novas lesões induzidas ou não por exercícios, fato que é considerado como um processo "adaptativo". Diversos estudos, porém, relatam que essa recuperação não é alcançada por indivíduos que se submetem a exercícios intensos e prolongados, ou, ainda, que possuem elevada frequência de treinamento.
2 OBJETIVOS
 Conhecer o papel da Glutationa como antioxidante durante o exercício físico
 2.2 Objetivos específicos
 1. Produção de Espécies Reativas do Oxigênio no Exercício Aeróbio e Anaeróbio
 2. Defesa Antioxidante Celular
 3. Glutationa4. Enzima Catalase 
5. Super óxido Dismutase 
6. Alterações nas Enzimas Antioxidante durante o Exercício
3 METODOLOGIA
 Após as analise dos estudos feitas sobre o tema proposto, procurei relatar com precisão as principais descobertas que foram feitas a respeito da ação da Glutationa como uma molécula extremamente importante para o bom funcionamento do corpo humano. Durante a pesquisa descobriu-se o seu papel multifacetado em ampla gama de estruturas moleculares. Ela e conhecida por ter funções fisiológicas diversas, incluindo defesa antioxidante, desintoxicação de xenobióticos eletrolíticos, modulação da transdução de sinal regulada por redox, armazenamento e transporte de cisteína, regulação da proliferação celular, e síntese de desoxirribonucleotídeo, regulação de resposta imunológica, regulação de leucotrieno e metabolismo da prostaglandina. Fonte: SEN, C. K.; PACKER, L. Thiol homeostasis and supplements in physicalexercise. The American Jornal of Clinical Nutrition, Oxford, v. 72, n. 2, p. 6535-669S, ago. 2000. Disponível em: . Acesso em: 26 nov. 2020. (Adaptado). A associação entre exercício físico e produção de espécies reativas de oxigênio, tem sido arduamente estudada na procura por maiores descobertas sobre a Glutationa.
RESULTADOS
 O exercício físico, tanto aeróbio (metabolismo aeróbio) quanto anaeróbio (sistema ATP-PC [adenosina trifosfato e creatina fosfato] e glicólise), pode promover importantes adaptações morfofuncionais e metabólicas no organismo, embora sua prática esteja relacionada, também, à produção excessiva de espécies reativas do oxigênio (ROS). Durante o repouso, 10% a 20% do sangue normalmente flui para o músculo esquelético. Entretanto, esse volume aumenta para 85% a 90% durante o exercício, seguido pelo consequente aumento da oferta de glicose e oxigênio. Embora este desempenhe um papel fundamental no processo de fosforilação oxidativa, permitindo ao nosso organismo utilizar a energia dos nutrientes com maior eficiência, uma pequena fração do seu consumo mitocondrial é transformada em ROS. Estas são representadas pelo radical ânion superóxido (O2) e radical hidroxila (OH ), os quais apresentam um elétron desemparelhado em sua estrutura atômica.
 A utilização do oxigênio pelo músculo durante exercício aeróbio (extenuante) pode aumentar entre cem a duzentas vezes em relação ao repouso.4, 5 Consequentemente, aumenta-se o fluxo de elétrons resultante da rápida respiração mitocondrial no músculo ativo, o que pode promover um aumento no extravasamento de elétrons, resultando a produção de ROS. Por outro lado, apesar de o exercício anaeróbio ser executado independente do aporte de oxigênio, a produção excessiva de ROS tem sido verificada durante esse tipo de esforço. Provavelmente, tal processo ocorra a partir da ativação do mecanismo da xantina oxidase (XO), resultante da degradação aumentada da adenosina trifosfato (ATP). 
 Esse mecanismo pode ser descrito como isquemia-reperfusão, no qual as causas do processo lesivo não residem na hipóxia, mas sim na reperfusão do oxigênio, formando então as ROS. Com o consumo de ATP, há uma redistribuição dos íons cálcio no citosol, originando alta concentração citosólica de cálcio, que promove a ativação de uma protease (calpaína), que, por sua vez, enzimaticamente converte outra enzima do citoplasma, a xantina desidrogenase (XD) em XO. A não formação de ATP na cadeia respiratória diante de uma baixa perfusão sanguínea de oxigênio passa a provocar uma sequência de reações catabólicas do difosfato de adenosina (ADP), originando sucessivamente o monofosfato de adenosina (AMP) e, em sequência, adenosina – inosina e hipoxantina, havendo um grande acúmulo desta última. Ao ocorrer a reoxigenação, a XO atuará sobre o seu substrato, a hipoxantina, para transformá-la em xantina. Nesse processo, devido à formação de uma grande concentração de XO e com oferta abrupta de oxigênio, formar-se-á, em excesso, o O2. Cabe lembrar que a partir da XO também se forma ácido úrico.6
Defesa antioxidante celular
 As enzimas antioxidantes são substâncias capazes de retardar ou inibir a oxidação dos substratos. Elas agem bloqueando a formação de ROS ou interagindo com eles, tornando-os menos tóxicos. Antioxidante pode ser assim definido: qualquer substância capaz de doar elétrons para o radical livre, ativando-o e tornando-o um composto estável. Para promoverem o máximo de proteção, as células contêm uma variedade de substâncias que são capazes de varrer diferentes espécies de radicais livres, incluindo peróxidos lipídicos e radicais livres orgânicos contendo centros de carbonos. Essas moléculas são estrategicamente compartimentalizadas em organelas subcelulares. As substâncias que integram o sistema de defesa antioxidante podem ser classificadas em relação à ação de varredura dos antioxidantes, em sistema de defesa primária e/ou secundária. 
 A primária interage com o radical livre gerado diretamente a partir do oxigênio denominado O2, já a secundária refere- -se a radicais originados a partir da dismutação do O2. Por outro lado, de um modo mais amplo, os vários componentes químicos antioxidantes são classificados como componentes de defesa primários, e os varredores enzimáticos, secundários. Nesse contexto, de acordo com Davies, Quintanilha, Brooks e Packer4 o sistema de defesa antioxidante enzimática é classificado como defesa primária. O organismo atua neutralizando o efeito potencial danoso de ROS por meio de substâncias geralmente agrupadas, que se denominam sistemas de defesa antioxidantes, os quais integram muitas substâncias genericamente intituladas antioxidantes varredores de espécies reativas.
 Várias pesquisas têm demonstrado a presença de mecanismos de defesa e reparo do músculo esquelético diante das alterações causadas pelo exercício, como as alterações na atividade das enzimas antioxidantes. Isso ocorre em resposta à presença de ROS. Os resultados das pesquisas mostram que treinamento de resistência para corredores que percorrem, por semana, 16 a 147 quilômetros, geralmente aumenta a atividade e a expressão gênica de várias enzimas antioxidantes dos atletas. Halliwell e Gutteridge relatam que, fisiologicamente, o organismo pode se defender da agressão mediada pelas ROS e evitar o agravo da lesão muscular, utilizando-se das reservas de enzimas antioxidantes. Porém, também a defesa antioxidante pode ser feita por moléculas pertencentes a um sistema não enzimático, as quais incluem vitaminas A, E, C, betacaroteno e glutationa. 
 A partir desse ponto, o sistema antioxidante enzimático é formado por três tipos de enzimas: superóxido dismutase (SOD), que são representadas pelas manganês SOD (Mn-SOD) mitocondrial, manganês dependente e a cobre zinco SOD (CuZn-SOD) citoplasmática, dependente de cobre e zinco. Essas duas atuam sobre o radical O2. Fazem parte do sistema antioxidante enzimático, ainda, as enzimas glutationa peroxidase (GSH-PX), selênio dependente e a Catalase (CAT), dependente de ferro. Estas duas últimas atuam sobre o peróxido de hidrogênio (H2 O2), transformando-o em água. No entanto, o organismo não dispõe de enzimas que atuem sobre o OH, potente causador do estresse oxidativo. Felizmente, para esse fim, nosso organismo pode utilizar pequenas moléculas, que diminuem a reatividade do OH.
 Antes de elas exercerem seu efeito danoso, o organismo é capaz de desativá-las utilizando substâncias antioxidantes, tornando-os inativos. Não existe possibilidade de parar a redução do oxigênio ou a produção de ROS, porém a defesa natural e sofisticada contra seus efeitos nocivos ocorre dentro do citosol, da mitocôndria da célula e de outras organelas, assim como em seu espaço extracelular circundante. Segundo Heffner e Repine, pode ser considerado antioxidante qualquer processo que previne a formação de ROS. A primeira prevenção se realiza nas mitocôndrias, com a redução dos metabólicos tóxicos à água,sem formação significativa de radicais livres intermediários. Pelo fato de converterem os oxidantes em espécies menos tóxicas, são considerados os varredores de ROS, presentes nos espaços intracelular e extracelular, que funcionam eliminando os oxidantes, ou prevenindo sua conversão em espécies menos tóxicas. A SOD, juntamente com a GSH- -PX e a CAT, constitui o principal sistema enzimático contra a agressão de ROS, agindo de acordo com a magnitude de geração de O2 e H2 O2. Segundo Abud e Didio,17 o exercício extenuante agudo e o treino de exercício crônico aumentam o consumo de vários antioxidantes.
Glutationa
 A GSH é um tripeptídeo formado a partir dos resíduos dos aminoácidos glicina, glutamato e cisteína. Na forma reduzida, ela contém um átomo de selênio ligado covalentemente. A GSH é responsável pela redução do H2O2 ou hidroperóxidos orgânicos a água, por intermédio da ação da enzima GSH-Px oxidando a GSH à GSSG – esse sistema é chamado de sistema da glutationa. A GSH está presente na maioria das células, é o tiol mais abundante no meio intracelular e sua capacidade redutora é determinada pelo grupamento -SH presente na cisteína. Ela pode ser considerada um dos agentes mais importantes do sistema de defesa antioxidante da célula, protegendo-a contra a lesão resultante da exposição a agentes como íons ferro, oxigênio hiperbárico, ozona, radiação e luz ultravioleta. 
 Além disso, diminui a suscetibilidade à lesão renal decorrente da isquemia e reperfusão, atua como transportadora e reservatório da cisteína, participa da desintoxicação de agentes químicos e da eliminação de produtos da lipoperoxidação
 e, ainda, é requerida para a síntese de DNA, de proteínas e de algumas prostaglandinas. A GSH-Rd é a enzima responsável pela nova redução da GSH, sendo esta dependente da oxidação das vias das pentoses, ou seja, vias metabólicas que fazem oxidação de carboidratos com cinco carbonos, pelas quais os hidrogênios provenientes dessa via são carreados na forma de nicotinamida adenina dinucleotideo-fosfato reduzida (NADPH). Sob condições de diminuição do fornecimento de NADPH, como no jejum e na deficiência de glicose- 6-fosfato desidrogenase (G6PD), há prejuízo da função da GSH-Rd. Após exposição da GSH ao agente oxidante, ocorre sua oxidação a GSSG. A recuperação da GSH é feita pela enzima GSH-Rd, uma etapa essencial para manter íntegro o sistema de proteção celular. 
 Na inativação de um agente oxidante ocorre produção de GSSG e depleção de GSH. Em situações em que o sistema de óxido-redução está íntegro, haverá recuperação da GSH, entretanto, sob condições de excesso de agentes oxidantes e/ou deficiência do sistema protetor, haverá desequilíbrio entre o consumo de GSH e a produção de GSSG, o que caracteriza o estresse oxidativo. O excesso de GSSG, resultado de um ambiente mais oxidante que favorece a formação de pontes dissulfeto (-SS-) nas proteínas portadoras de grupamento tiol (-SH), pode promover oxidação de proteínas, com prejuízo de suas funções. Essa oxidação é reversível à custa da ação de compostos antioxidantes, como a GSH. 
Enzima Catalase
 A catalase é uma peroxidase, ou seja, uma enzima que faz parte do grupo de oxirredutores responsáveis por oxidar substratos orgânicos, e possui a função de degradação do peróxido de hidrogênio, que é uma molécula naturalmente formada em organismos vivos durante o metabolismo oxidativo. Durante o processo de reação com a enzima catalase, o peróxido de hidrogênio - comercialmente conhecido como água oxigenada, atua como molécula receptora de elétrons, e essa reação é denominada peroxidação, sendo descrita pela equação: 2 H2O2+ CATALASE → 2 H2O + O2. A enzima catalase (CAT) consiste de quatro subunidades proteicas, cada uma com um grupo ferro Fe (III). Esta promove a remoção do H2 O2, a água e oxigênio. Embora exista uma sobreposição entre a função da CAT e da GSH-Px, as duas enzimas diferem na afinidade para H2 O2 a baixas concentrações. Desse modo, quando o nível deste último é baixo, a GSH-Px é mais ativa do que a CAT em o remover das células. 
Superóxido Dismutase
 A enzima superóxido dismutase (SOD – EC 1.11.1.6) converte o oxigênio prejudicial em peróxido de hidrogênio menos reativo, catalisando a dismutação do superóxido em oxigênio e peróxido de hidrogênio, Devido a isto, é uma importante defesa antioxidante na maioria das células expostas ao oxigênio, ou seja, onipresente em todos os organismos aeróbicos e compartimentos celulares propensos ao estresse oxidativo. Uma das defesas contra o radical superóxido é promovida pela SOD. No músculo esquelético existem duas formas, a Mn-SOD, encontrada na mitocôndria, e a CuZn-SOD, localizada no citosol, as quais atuam sobre o radical O2, transformando-o em H2 O2 e O2 . A enzima antioxidante CuZn-SOD tem um peso molecular de 32.000 daltons contendo duas unidades proteicas, cada qual com um local ativo para o cobre e para o zinco. Este não tem função no ciclo catalítico, mas ajuda a estabilizar a enzima. ROBERTO VAZATTA, etal, 12.
 A sequência completa de aminoácidos estruturais da CuZn-SOD é semelhante entre vários tipos de plantas e animais. A Mn-SOD, que foi primeiramente isolada da bactéria Escherichia coli, tem uma massa molecular de 40.000 daltons, contendo um local proteico ativo para o manganês. Em um pH 7.0, a taxa de dismutação do O2 para ambas as enzimas é bem similar.
Alterações nas Enzimas Antioxidantes durante o Exercício
 Exercícios regulares e moderados exercem efeitos benéficos à saúde. O exercício aumenta o consumo relativo de oxigênio, particularmente no músculo esquelético e cardíaco. Associados a esse processo, há também um aumento na produção de espécies reativas do oxigênio, como ânion superóxido, peróxido de hidrogênio e radical hidroxila. Se a produção de espécies reativas de oxigênio ultrapassa os mecanismos de reparo e proteção, o efeito é o estresse oxidativo, descrito no músculo esquelético, que desenvolve uma série de alterações relacionadas com a modificação de constituintes celulares e destruição da função contrátil.
 Dentre os mecanismos de defesa que atuam na remoção das espécies reativas do oxigênio, tem-se a superóxido dismutase, a catalase e a glutationa peroxidase, denominadas enzimas antioxidantes. Após exercício de resistência, aumenta a atividade da superóxido dismutase total. Assim, os referidos mecanismos mostraram que a atividade dessa enzima não é alterada durante o exercício. Observou se, também, um aumento na atividade das enzimas citrato sintase, catalase e glutationa redutase. No exercício agudo, a atividade máxima da catalase e glutationa redutase apresentou-se significativamente diminuída no músculo de sedentários, sugerindo a condição do estresse oxidativo como responsável pela exaustão. Percebeu-se grande variabilidade dos dados, decorrente da intensidade e duração do exercício.
 A atividade física favorece diversas adaptações fisiológicas, sendo necessários ajustes cardiovasculares e respiratórios para compensar e manter o esforço realizado. O exercício está associado ao aumento da formação de radicais livres, relacionado principalmente ao aumento do consumo de oxigênio pelos tecidos ativos. O oxigênio possui atividade fundamental no metabolismo celular aeróbio, pois esse elemento é necessário no processo de respiração celular que ocorre nas mitocôndrias das células a fim de gerar energia. Esse metabolismo pode conduzir à formação de radicais livres e ao estresse oxidativo, pois as espécies reativas de oxigênio semirreduzido, superóxido e peróxido de hidrogênio são produzidos pelas mitocôndrias durante a respiração celular. 
 No exercício intenso, ocorre aumento de 10 a 20 vezes no consumo total de oxigênio do organismo e de 100 a 200 vezes na captação de oxigênio pelo tecido muscular, favorecendo a produção de radicais livres de oxigênio. Além disso, a síntese dessas moléculas durante o exercício está associada ao aumento da liberação de catecolaminas e suaauto oxidação, aumento do metabolismo dos prostanóides, das enzimas xantina-oxidases e NADPH oxidase, da oxidação de bases purínicas, e ainda distúrbio da homeostase do Ca2. Em situações de exercícios extenuantes, como, por exemplo, em atividade aeróbia e anaeróbia, ocorre o aumento da produção de radicais livres, pois esta última impõe força nos músculos, podendo ocasionar danos às proteínas celulares. O treinamento de um judoca, por exemplo, pode ter duração de seis horas diárias, induzindo à produção de radicais livres. A elevada produção dessas moléculas promove um desequilíbrio entre o ataque oxidativo e o sistema de defesa antioxidante, contribuindo para a lesão muscular, compressão articular, inflamação, entre outras consequências. Vários estudos relacionaram o aumento da produção de espécies reativas de oxigênio com a instalação do processo de fadiga e lesão muscular após o exercício físico. Em 2003, Quindry et al 36. verificaram valores médios elevados de ânios superóxidos após 2 horas da realização de uma sessão única de exercício máximo.
 Várias pesquisas já demonstraram uma resposta adaptativa do organismo ao sistema antioxidante em atletas. Margaritis et al 38. verificaram que quanto mais alto o VO2max em triatletas, mais elevada é a atividade da enzima glutationa peroxidase nos eritrócitos, contribuindo para a proteção do organismo ao dano na membrana celular. Diferentemente, Inal et al.39, analisando o metabolismo anaeróbio em exercício agudo de natação, não observaram a capacidade antioxidante após a produção de espécies reativas de oxigênio em atletas nadadores.
 Nesse contexto, alguns mecanismos têm sido propostos para esclarecer as alterações verificadas na atividade das enzimas antioxidantes em atletas. Alguns pesquisadores já demonstraram que o exercício extenuante agudo, crônico e moderado aumenta a produção de espécies reativas de oxigênio.
Considerações Finais 
 Podemos observar a importância do processo das enzimas antioxidantes durante exercícios físicos aeróbios e anaeróbios. A maioria dos estudos descritos indica que, após exercício de resistência, aumenta a atividade da SOD total, os quais mostraram que a atividade dessa enzima não é alterada durante o exercício. Com relação à atividade da GSH-Px, existe uma concordância na literatura de que o exercício de resistência aumenta a atividade dela no músculo esquelético. No caso da CAT, existem poucas evidências sugerindo que o exercício promove modulação na atividade enzimática. De fato, a maioria dos estudos mostra que o exercício reduz a atividade dessa enzima. 
 Também podemos observar um aumento na atividade das enzimas: citrato sintase, CAT e GSH-Rd. Por outro lado, no exercício agudo, a atividade máxima destas duas últimas enzimas apresentou-se significativamente diminuída no músculo de sedentários, sugerindo a condição do estresse oxidativo como responsável pela exaustão. A formação de ERO é inerente ao metabolismo aeróbio, tendendo a promover PL e lesões oxidativas celulares. Estudos, contudo, demonstram que o aumento na síntese de ERO também é importante para a homeostasia corporal e para o adequado funcionamento do sistema antioxidante. Dessa forma, a gradativa elevação na produção de ERO promovida pela realização de exercícios físicos aeróbios ou anaeróbios pode aumentar a resistência a novos estresses, efeito conhecido como adaptação ao treinamento. Independentemente do tipo de exercício realizado, indivíduos que se submetem a exercícios intensos e prolongados ou treinos exaustivos, ou ainda, que possuem frequência de treinamento muito elevada estão expostos a graves lesões musculares, consequente processo inflamatório e estresse oxidativo crônico, fatos que implicam em prejuízo no desempenho, redução do volume de treinamento e, possivelmente, overtraining. 
 Diferentes pesquisas demonstram que a suplementação com vitamina E, creatina e glutamina pode atenuar o estresse oxidativo ou reduzir a quantidade de lesões celulares decorrentes de exercícios físicos exaustivos. Outros compostos como a vitamina C podem ter pouco ou nenhum efeito de suplementação; todavia, a redução de seus estoques corporais pode contribuir para o aumento do estresse oxidativo.
 REFERENCIAS 
http://qnint.sbq.org.br/qni/popup_visualizarMolecula.php?id=0e_Cr1kbMRpts1yRlKyROSdgbu3Xe5v7rZqOxwc_Q9TbFJmIUio-PU9BzV6csxKNAxhEL_gNXb5aECOTglfu2A
https://vitat.com.br/glutationa/
https://www.ufrgs.br/leo/eosb/glutationap.htm
https://www.scielo.br/j/rbme/a/3SyZGDnKnvjzSC8M6Bg4fgR/?lang=pt#:~:text=Diferentes%20pesquisas%20demonstram%20que%20a,decorrentes%20de%
http://periodicos.ufc.br/eu/article/view/57748#:~:text=A%20catalase%20%C3%A9%20uma%20peroxidase,vivos%20durante%20o%20metabolismo%20oxidativo.
https://www.ibb.unesp.br/Home/ensino/departamentos/quimicaebioquimica/metodo-da-atividade-da-superoxido-dismutase-sod.
https://www.scielo.br/j/rn/a/xfp6wvfBYPjWLPWZrqNqWzJ/?lang=pt#:~:text=Nesse%20contexto%2C%20alguns%20mecanismos%20t%C3%AAm,de%20esp%C3%A9cies%20reativas%20de%20oxig%C3%AAnio
Gandra PG, Alves AA, Macedo ADV, Kubota LT. Determinação eletroquímica da capacidade antioxidante para avaliação do exercício físico. Quím Nova. 2004;27(6):980-85.
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