Teste de Bioquímica: Água, Ligação Peptídica e Proteínas

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Disc.: BIOQUÍMICABIOQUÍMICA     
Aluno(a): KATHLEEN LORRANY DA SILVA MARINHOKATHLEEN LORRANY DA SILVA MARINHO 201809148741201809148741
Acertos: 6,06,0 de 10,0 de 10,0 27/04/201927/04/2019
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
A água apresenta ponto de fusão e ponto de ebulição bem característicos, podendo estar sob a forma
gasosa, líquida ou sólida.  Que tipo de interação existe entre as moléculas de água? 
 Ligação de hidrogênio
Ligação hidrofóbica
Ligação covalente
Ligação iônica
Ligação eletrostática
Respondido em 27/04/2019 14:37:23
Explicação:
As ligações intermoleculares, entre as moléculas de água, são as ligações de hidrogênio, já as ligações
intramoleculares entre átomo hidrogênio e oxigênio são ligações covalentes.
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
A água possui importantes funções no organismo, uma delas é funcionar como dissolvente no meio.
Assinale a alternativa correta:
o cloreto de sódio não se dissolve na água
moléculas apolares possuem tendência a dissolver na água
 moléculas polares possuem tendência a se dissolver na água
a água forma uma mistura heterogênea com álcool
a água não é solvente universal
Respondido em 27/04/2019 14:42:54
 Questão11a
 Questão22a
29/05/2023 12:37
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Explicação:
A água é um solvente universal. Moléculas polares se dissolvem na água, já que a água é polar e formam
misturas homogêneas. Cloreto de sódio, o sal de cozinha, e o etanol, um álcool, são polares, portanto se
dissolvem na água.
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é caracterizada por uma ligação com as seguintes
características:
Frágil, covalente, com caráter de dupla ligação
Rígida, covalente, ligação simples
Frágil, não covalente, ligação simples.
 Rígida, covalente, com caráter de dupla ligação.
Rígida, não covalente, ligação simples
Respondido em 27/04/2019 14:47:13
Explicação:
São características da ligação peptídica ser covalente, forte, rígida, com caráter de dupla ligação.
Acerto: 0,00,0  / 1,01,0
Qual dos substituintes do carbono α que são mostrados abaixo não é característico da estrutura dos
vinte aminoácidos constituintes das proteínas humanas:
hidrogênio
grupo amino
 grupo sulfidrila
cadeia lateral
 grupo carboxila
Respondido em 27/04/2019 14:48:16
Explicação:
Nem todos os aminoácidos apresentam grupo sulfidrila.
 Questão33a
 Questão44a
29/05/2023 12:37
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Acerto: 0,00,0  / 1,01,0
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é devida a desnaturação
das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto afirmar:
 
há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a perda da função,
geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e quaternária da proteína.
algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
 é um processo sempre irreversível.
os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações hidrofóbicas que mantém
estável o núcleo das proteínas globulares.
 a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
Respondido em 27/04/2019 14:48:48
Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no organismo, onde é realizado com a
ajuda das chaperoninas.
 
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula. Quando a proteína
é globular a conformação dela é na forma de barril e a disposição dos aminoácidos na estrutura
tridimensional vai depender do meio em que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina,
isoleucina e prolina são classificados como apolares. Com base nessa informação assinale a opção
verdadeira.
Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície dela, em contato
com a água.
 Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar situados no meio da
bicamada em contato lipídeos.
Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
São capazes de interagir com a água.
Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
Respondido em 27/04/2019 14:49:15
Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, ficando em contato com
estruturas apolares como os lipídios da bicamada fosfolipídica.
 Questão55a
 Questão66a
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Acerto: 0,00,0  / 1,01,0
O metal pesado HgHg++++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das
enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a
enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se
desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal HgHg++++ é:
um inibidor competitivo reversível
 um inibidor alostérico reversível
um efetuador alostérico positivo
 um ativador irreversível
um inibidor competitivo irreversível
Respondido em 27/04/2019 14:52:15
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez
ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não
covalente, é um inibidor alostérico reversível.
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de
forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA)
redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um
agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um
inibidor enzimático do tipo:
misto
competitivo irreversível 
 competitivo reversível
alostérico reversível
alostérico irreversível
Respondido em 27/04/2019 14:52:40
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo,
se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
Acerto: 1,01,0  / 1,01,0
As moléculas sinalizadoras do nosso organismo podem agir como mediadores locais, afetando
 Questão77a
 Questão88a
 Questão99a
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somente as células que estão muito próximas da célula sinalizadora, atuando localmente nas células
vizinhas. Este tipo de sinalização é chamado de:
Sinalização sináptica
 Sinalização parácrina
Dependente de contato
Sinalização autócrina
Sinalização endócrina
Respondido em 27/04/2019 14:52:46
Explicação:
Quando o alvo do hormônio são células que estão próximas da célula sinalizadora chamamos de sinalização
parácrina.
Acerto: 0,00,0  / 1,01,0
(COPEVE-UFAL 2014) Os receptores celulares são moléculas proteicas que ficam no interior ou na
superfície das células, possuindo a função de interagir com mensageiros químicos, iniciando assim,
respostas celulares. Dados os itens sobre receptores celulares,
I. Os receptores acoplados à proteína G localizam-se na membrana celular e respondem em questão
de horas.
II. Em receptores acoplados a proteína G, também chamados de receptores metabotrópicos, a
transdução de sinal ocorre pela ativação de proteínas G específicas que modulam a atividade
enzimática ou a função de um canal iônico.
III. Receptores ligados a canais iônicos, sendo um exemplo o receptor nicotínico da acetilcolina,
localizam-se na membrana celular e sua resposta ocorre em milissegundos.
IV. Nos receptores ligados a canais iônicos, também chamados de receptores ionotrópicos, a
estimulação por agonista abre o canal iônico e permite a passagem de cátions.
V. Os receptores que regulam a transcrição gênica são denominados receptores nucleares, apesar de
alguns estarem localizados no citoplasma, migram para o núcleo após a união com o ligante.
verifica-se que estão corretos:
I e V, apenas.
 II, III, IV e V, apenas.
I, II, III, IV e V.
 II eIV, apenas.
I, II e III, apenas.
Respondido em 27/04/2019 14:53:54
Explicação:
 Questão1010a
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A assertiva I está errada, porque os receptores acoplados a proteínas G interagem na ordem de segundos e,
não horas.
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