( Considere esse, por favor) Questionário 2 - Bioquímica

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UNIVERSIDADE DE FRANCA
MEDICINA VETERINÁRIA
BIOQUÍMICA E METABOLISMO ANIMAL
QUESTIONÁRIO 2
Aluno: Antonio Augusto Borges Sales.
1 – Descreva como é a estrutura química de um aminoácido.
Um aminoácidos possui os seguintes componentes:
Grupo amina: NH2 ou NH3.
Grupo carboxílico: COOH (ácido carboxílico, sendo assim um dos O possuem
ligação covalente dupla).
Um hidrogênio ligado ao carbono alfa.
Grupo R: Esse grupo que difere um aminoácido do outro, cada aminoácido possui
seu próprio grupo R, e o mesmo é responsável por definir características específicas
do aminoácido, como sua (a) polaridade e (não) interação com a água.
Carbono alfa central: Esse carbono é responsável por se ligar a todos os grupos
citados acima, é o carbono alfa que mantém os elementos de um aminoácido
contidos numa molécula. A grande maioria dos carbonos alfas são quirais (possuem
4 ligantes diferentes), exceto a glicina, pois seu grupo R é um hidrogênio H.
2 – Por que em um organismo vivo há apenas L-aminoácidos presentes nas
proteínas?
Os aminoácidos levógiros são os únicos aminoácidos presentes nas proteínas,
estes aminoácidos sempre possuem sua amina voltada para a esquerda e
interagem da mesma maneira frente a luz plana polarizada. A razão das proteínas
serem constituídas apenas por aminoácidos levógiros é que a enzima peptidil
transferase somente realiza ligação peptídica caso amina contida no aminoácido
esteja voltada para a esquerda de um grupo carboxílico. A ligação peptídica entre os
aminoácidos é feita se utilizando o grupo amina de um aminoácido e o grupo
carboxílico de outro, assim não seria possível aminoácidos dextrogiros constituírem
uma proteína, pois dois grupos iguais iriam se encontrar.
3 - O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?
Os aminoácidos podem ser classificados em essenciais e não essenciais, sendo:
Essenciais: São aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo do animal,
sendo necessário a ingestão destes aminoácidos essenciais por meio da
alimentação, proteína animal é um exemplo de fonte de aminoácidos. Os
aminoácidos essenciais são: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e Valina.
Não essenciais: São aqueles aminoácidos que são sintetizados pelo próprio
organismo, a partir de outros aminoácidos essenciais que foram adquiridos no
organismo. Aminoácidos não essenciais são constituídos de parte de aminoácidos
essenciais. Os aminoácidos não essenciais são: Alanina, Aspartato, Asparagina,
Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e Tirosina.
4 – Como ocorre a Ligação Peptídica?
As ligações peptídicas entre os aminoácidos sempre vão ocorrer entre o grupo
amina (NH2 ou NH3) e um ácido carboxílico (COOH), um dos hidrogênios (H)
presentes no grupo amina vai se ligar com um oxigênio (O) e outro hidrogênio (H)
presente no ácido carboxílico, dessa forma vai ser liberada uma molécula de água
(H20), e após isso o grupo amina de um aminoácido vai se ligar ao ácido carboxílico
de outro aminoácido. Assim, esses dois aminoácidos vão estar ligados por uma
ligação peptídica, e serão nomeados resíduos de aminoácidos, já que parte da sua
estrutura foi perdida. A ligação peptídica entre aminoácidos é caracterizada pela
hidrólise e condensação.
5 – Classifique os peptídeos de acordo com o número de aminoácidos em sua
estrutura
Os peptídeos podem ser classificados quanto ao tamanho da sua cadeia, sendo:
Dipeptídeo: Possui somente 2 resíduos de aminoácidos unidos por ligação peptídica
em sua estrutura.
Tripeptídeo: Possui 3 resíduos de aminoácidos unidos por ligação peptídica em sua
estrutura.
Oligopeptídeos: Possuem de 4 a 40 resíduos de aminoácidos ligados por ligação
peptídica em sua estrutura.
Polipeptídeos: Possuem de 41 a 50 resíduos de aminoácidos ligados por ligação
peptídica em sua estrutura.
Salienta-se que mesmo não sendo um peptídeo, proteínas possuem mais de 50
aminoácidos em sua estrutura.
6 - Quais as diferenças entre proteínas fibrosas e globulares?
As proteínas podem ser classificadas em fibrosas e globulares, sendo:
Fibrosas: Possuem formato alongado ou fibroso, podendo ser compostas por
proteínas primária ou secundárias ( - hélice ou - pregueada), são lipossolúveis eα β
possuem função estrutural. Unhas, pelos, dentes, cascos e cornos, por exemplo,
são todos exemplos de estruturas compostas por proteínas globulares.
Globulares: Possuem formato esférico com mais de uma cadeia peptídica, podem
ser compostas por proteínas terciárias ou quaternárias, são solúveis em água (tendo
seu grupo hidrofóbico localizado no centro/interior da proteína. As proteínas
globulares possuem função biologicamente ativa no organismo, assim influenciando
no funcionamento do organismo, são exemplos de proteínas globulares as enzimas,
hemoglobinas e as mioglobinas.
7 – Explique a classificação das proteínas quanto a sua estrutura química.
As proteínas possuem quatro tipos de classificações/estruturas, sendo elas:
Estrutura primária: Essa estrutura é composta por uma sequência linear de resíduos
de aminoácidos, que estão ligados entre si por ligações peptídicas ou pontes de
dissulfeto (ligações entre enxofre presente no grupo R de alguns aminoácidos). A
estrutura primária é a mais simples entre todas as proteínas.
Estrutura secundária: Tal estrutura proteica possui dobramentos regulares que são
causados por pontes de hidrogênio, essas pontes de hidrogênio ocorrem entre um
oxigênio do grupo carboxila (antigo COOH antes da ligação peptídica) de um
resíduo de aminoácido, e um hidrogênio da amina (NH2 ou NH3 antes da ligação
peptídica) de outro resíduo de aminoácido próximo a ele. Esses dois dobramentos
possuem duas subclassificações distintas, de acordo com sua forma, sendo elas:
-hélice: Essa estrutura proteica possui um formato espiral/cilíndrico e de hélice,α
formada por aminoácidos de uma mesma cadeia, formando uma cadeia
polipeptídica. Essa estrutura possui seu formato espiralado devido às pontes de
hidrogênio entre o H do NH ou NH2 (depende se o grupo amina era NH2 ou NH3) e
do CO). Um exemplo dessa proteína secundária é o colágeno, assim possuindo
função estrutural.
-pregueada: Tal estrutura possui uma estrutura bastante semelhante a uma folhaβ
de papel dobrada em zigue-zague (o formato também é semelhante a estrutura de
cadeia alifática não ramificada na representação de linhas). Essa estrutura é
resultante de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas.
Exemplos de proteínas com essa estrutura são a alanina e a glicina, fora que a
estrutura também é encontrada em escamas e bicos, assim também possuindo
função estrutural.
É necessário salientar que proteínas primárias e secundárias são fibrosas,
possuem formato fibroso e alongado, e são responsáveis por funções
estruturais dentro do organismo animal.
Estrutura terciária: Possui formato globular, assim possui função biologicamente
ativa no organismo. Essa proteína é composta pela compactação das cadeias
polipeptídicas em estrutura secundária, estas proteínas secundárias se enovelam
entre si, com as chaperonas sendo as proteínas especializadas responsáveis por
esse enovelamento. Após o enovelamento a proteína se torna uma só, e possui um
formato globular, a manutenção dessa forma se dá por pontes de hidrogênio, pontes
de dissulfeto, ligações hidrofóbicas e interações iônicas. A parte hidrofóbica da
proteína se localiza no interior da proteína (pois conjuntos apolares se juntam no
interior da proteína), enquanto a porção hidrofílica se localiza na superfície da
proteína (pois seus grupamentos polares, que interagem com a água, se aglomeram
na porção mais externa da proteína). São exemplos de proteínas terciárias as
enzimas, anticorpos e a mioglobina (responsável pelo transporte do oxigênio nos
músculos).
Estrutura quaternária: São moléculas compostas, que são constituídas pela
associação de proteínas terciárias, ou seja uma proteína composta por proteínas
terciárias. O que mantém as proteínas terciárias unidas numa proteínaquaternária
são pontes de hidrogênio e ligações iônicas. As proteínas quaternárias possuem
formato globular, sendo assim possuem função biologicamente ativa no corpo.
Proteínas quaternárias podem ser classificadas de acordo com as subunidades de
proteína terciária que possuem, sendo:
Dimétricas: Possui duas subunidades de proteína terciária.
Triétricas (trimétricas segundo o corretor, e triétricas segundo os slides da aula):
Possui três subunidades de proteína terciária.
Multiméricas: Possui mais de três subunidades de proteínas terciárias.
Um exemplo de proteína quaternária é a hemoglobina (transporte de oxigênio no
organismo).
Também se torna importante ressaltar que proteínas terciárias e quaternárias
possuem formato globular (formato esférico), com os grupos hidrofóbicos no
interior e hidrofílicos no exterior, e com função biologicamente ativa no
organismo.
8 – Diferencie reação química espontânea da não-espontânea.
As reações químicas podem ser definidas em espontânea e não-espontânea,
sendo:
Reação química espontânea: É quando os reagentes possuem energia livre
suficiente para chegarem ao estado de transição. Reação química espontânea é
caracterizada pelos reagentes possuírem maior quantidade de energia livre que os
produtos da reação.
Reação química não-espontânea: Ocorre quando os reagentes não possuem
energia livre suficiente para se chegar ao estado de transição, sendo assim
necessário o auxílio das enzimas, para doar energia suficiente a fim de que os
reagentes possam chegar ao estado de transição e assim originarem produtos. A
reação química não-espontânea é particularizada pelos reagentes possuírem menor
quantidade de energia livre que os produtos da reação.
9 – Quais são os fatores que influenciam na atividade enzimática?
Existem fatores que podem influenciar de forma direta na atividade e velocidade
das enzimas, o meio em que a reação química está ocorrendo pode afetar o
funcionamento da enzima, tais fatores são:
pH: As enzimas funcionam dentro de um pH considerado normal (ideal), o pH varia
dependendo do meio em que a enzima se localiza, uma enzima do estômago por
exemplo, exerce sua função em pH ácido, geralmente o pH ideal das enzimas varia
de 6 a 8.
Temperatura: Toda enzima vai possuir uma temperatura ótima (um intervalo de
temperatura considerado normal para o exercício da atividade enzimática), a
atividade da enzima diminui proporcionalmente de acordo com a diminuição da
temperatura. Já com o aumento da temperatura, em um primeiro momento a
atividade da enzima aumenta, com o aumento contínuo da temperatura a enzima irá
sofrer desnaturação proteica (as pontes de hidrogênio e pontes de dissulfeto da
estrutura terciária da proteína se quebram, assim as enzimas que são proteínas
globulares perdem seu formato, assim perdendo sua conformação e função).
Concentração de enzima e substrato: Esses fatores são interligados e diretamente
proporcionais, para que exista muito produto resultante de reação química é
necessário haver muito enzimas e substrato, caso exista muita enzima e pouco
substrato, por exemplo, vai haver pouco produto, pois um fator depende do outro
para haver reação química, e assim produção de produto. Se ressalta que o pH e a
temperatura dessas enzimas e substratos devem ser ideais para o meio em que
estão localizados.
10 – O que são inibidores enzimáticos e quais são os seus tipos?
Inibidores enzimáticos são substâncias que irão inibir o funcionamento de certo tipo
de enzima, essas substâncias podem ser sintetizadas pelo próprio organismo do
animal, ou podem ser substâncias externas/estranhas ao organismo. Existem dois
tipo de inibidores enzimáticos, sendo eles:
Reversíveis: Os inibidores enzimáticos reversíveis são aqueles que irão inibir de
maneira reversível o funcionamento de determinada enzima, são temporários, a
enzima pode voltar ao seu funcionamento normal após se separar de um inibidor
enzimático reversível. Inibidores enzimáticos se dividem em duas subcategorias,
sendo elas:
Competitivos: Essa subcategoria de inibidores enzimáticos reversíveis competem
com o substrato para se ligar ao sítio de ação da enzima. Assim o substrato não vai
conseguir se ligar ao sítio de ação da enzima, já que o inibidor irá estar ocupando o
lugar que o substrato deveria ocupa, enquanto o inibidor estiver ligado ao sítio de
ação o substrato não vai conseguir se ligar ao sítio de ação, e assim fazer reação
química. A inibição se dá por competição.
Não competitivos: Quando o inibidor enzimático não se liga com a enzima pelo sítio
de ação (como o inibidor competitivo), mas se liga em outro local da enzima, com
isso o sítio de ação sofre uma alteração em sua conformação, e com isso o
substrato é impedido de se ligar a enzima pelo sítio de ação. Enquanto o inibidor
enzimático não competitivo estiver ligado a enzima, o substrato não pode se ligar a
ela, após o inibidor se desconectar da enzima o substrato pode se ligar novamente
a enzima, pois a mesma voltará a sua conformação normal. A inibição não acontece
por competição, mas pela inibição por meio da alteração de conformação do sítio de
ação.
Irreversíveis: Quando o inibidor que se conecta a enzima se liga a ela de forma
irreversível, o inibidor não se desconectará mais dessa enzima, assim a enzima
sofre uma desativação completa e irreversível. São exemplos de inibidores
enzimáticos irreversíveis venenos e antibióticos.