3. Estrutura e funcoes das PTN

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Pâmela Costa Custódio – Ciências Biológicas UFLA 
 
 
Vale ressaltar que esse resumo não 
foi revisado pelo professor da 
disciplina, por isso alguns dos termos 
podem estar incorretos, caso exista 
dúvida ou erro consulte o professor 
ou verifique um livro de referência. 
Biologia Molecular 
Aula 7 
Estrutura e funções das 
Proteínas 
O que são proteínas? Polímeros 
lineares de aminoácidos 
FUNCIONAIS. 
Uma ou mais cadeias 
polipeptídicas de sequências de 
aminoácidos definida, 
constituindo uma unidade 
funcional e produto de um ou 
mais genes. 
Níveis de organização das 
proteínas 
Primária – cadeias polipeptídicas, 
nível imediatamente após a 
tradução, estrutura linear da 
cadeia polipeptídica que em uma 
sequência vai atingir a 
organização secundária, algumas 
dessas proteínas podem chegar 
até o nível quarternária. 
Secundária – regiões da 
sequência que formam 
estruturas regulares. 
Terciária – empacotamento das 
estruturas secundárias formando 
um ou múltiplos domínios 
Quaternária – algumas proteínas 
são compostas por várias 
estruturas terciárias. 
Lembrando que no complexo 
quarternária cada proteína tem 
uma função. Ex – RNA 
polimerase., função: 
polimerização/transcrição. 
Quais são as unidades 
fundamentais das proteínas? 
(De que elas são formadas) 
Aminoácidos - Todas as proteínas 
são formadas a partir da ligação 
de apenas 20 aminoácidos, 
LEMBRANDO QUE o grupamento 
R (cadeia R) dá a identidade a 
cada aminoácido, a diferença 
entre as proteínas está nessa 
cadeia R. 
De acordo com as 
propriedades da cadeia lateral, os 
aminoácidos podem ser 
agrupados em caracteristicas: 
apolares, polares, ácido, básica, 
etc.
 
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Esse grupamento alfa-amina é 
considerado como sendo o inicio 
de uma cadeia peptídica. 
Contamos os aminoácidos pelos 
carbonos centrais. 
 
A ponta carboxila é o fim. 
Existem, além desses 20 
aminoácidos principais, alguns 
aminoácidos especiais, que só 
aparecem em alguns tipos de 
proteínas. 
Aminoácidos em Solução 
Aquosa: 
Os aminoácidos dependendo 
da solução que estão, vai ter um 
tipo de comportamento: 
Os aa são Anfóteros – 
porque em solução aquosa, os aa 
se comportam como ácido e 
como base formando íons 
DIPOLARES. 
Em meio ÁCIDO: tendem a 
aceitar prótons, comportando-se 
como base e adquirindo carga 
positiva – ionizando em seus 
radicais amina. 
 
Equilíbrio do aminoácido 
O valor de pH onde as 
cargas elétricas do aminoácido se 
igualam e se anulam chama-se 
pH ISOELÉTRICO. 
Em meio BASE: os aa tendem a 
doar prótons, comportando-se 
como ácidos e adquirindo carga 
negativa - ionizam-se em seus 
radicais carboxila. 
Arquitetura das moléculas de 
proteínas 
Estrutura primária: (linear) 
corresponde à sequência de aa 
em uma cadeia polipeptídica. A 
estrutura primária pode variar em 
3 aspectos, definidos pela 
informação genética da célula. – 
 número, 
 sequência e 
 natureza dos aa. 
Então, na estrutura primária 
conseguimos ver o número de aa, 
sequencia e a natureza dos aa. 
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Sequência de aa da Ribonuclease 
E se mudar a sequência de um 
determinado aminoácido? não 
permanece com a mesma função, 
por uma mudança na sequencia o 
aa pode ter parcialmente sua 
função, mas não será completa. 
Desnaturação: é o rompimento 
dos níveis estruturais sem o 
rompimento das ligações 
peptídicas. Ou seja, a proteína 
perde sua função e volta para a 
estrutura linear. Somente nos 
níveis terciário e quaternário, 
teremos funções para as 
proteínas. 
Exemplo da Chapinha – o efeito 
de temperatura rompe a ligação 
que ocorre na queratina, a 
proteína perde sua estrutura 
terciária e passa a ter estrutura 
linear. Já a progressiva, usa o 
formal que é um agente químico 
e por ser um processo físico e 
químico dura mais que a 
chapinha, que é somente físico. 
Estrutura secundária: 
(dobramento) 
Todas as estruturas locais são 
estabilizadas por pontes de 
hidrogênio – alfa hélice, outras 
hélices, folha beta, dobras betas. 
A secundaria se prepara para a 
estrutura terciária. 
Estrutura terciária (estrutura em 
volta de um eixo) – é o 
dobramento de uma cadeia 
polipeptídica com loopings sobre 
si mesma no espaço 
tridimensional. A sequência de aa 
é quem determina o tipo de 
estrutura terciária. 
Essa estrutura é responsável 
pela maior estabilidade das 
proteínas, tal estrutura contribui 
para reduzir superfície acessível 
à solventes. Logo, a proteína se 
protege de qualquer solvente. 
Dentro da estrutura terciária 
temos os motivos proteicos – que 
são regiões responsáveis pela 
interação das proteínas. 
Os motivos proteicos 
conseguem associação de 
determinadas estruturas 
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secundárias numa estrutura 
terciária, existem centenas de 
motivos e as proteínas podem ser 
classificadas em função dos 
motivos que apresentam. 
 Motivos mais ocorrentes: 
Hélice – Volta – Hélice 
Hélice – Loop – Hélice 
Dedos de Zinco 
Zíper de Leucina 
Estrutura quarternária – algumas 
proteínas em seu estado terciário 
se ligam e formam a estrutura 
quarternária, cada proteína vai ter 
sua função específica. Ex. RNA 
polimerase participa da 
transcrição/polimerização. 
Forças intermoleculares das 
proteínas 
 Interação de van der 
waals; 
 pontes de H; 
 Pontes iônicas ou 
interações eletrostáticas; 
 interações hidrofóbicas. 
Dois importantes grupos de 
proteínas: 
Globulares - Tendem a ser 
estruturalmente mais complexas 
e possuem diversas funções 
metabólicas. Ex. Enzimas 
Integrais – Desempenham papéis 
estruturais. Ex. Queratina do 
cabelo. 
Diversidade das proteínas 
O que faz com que as proteínas 
variem tanto em função e 
propriedades? 
 Número e sequência 
distinta de aminoácidos; 
 Infinitas combinações; 
 Uma sequência específica 
se dobra em uma 
estrutura; tridimensional 
única; 
 A sequência de 
aminoácidos em uma 
proteína é uma forma de 
informação que dirige o 
enovelamento da proteína 
em sua estrutura 
tridimensional única, e que 
em última análise 
determina a função da 
proteína. 
Proteoma 
“O complemento PROTEico 
total de um genOMA.” 
• Grupo de proteínas 
expresso por uma célula 
em um momento. 
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• Proteoma é dinâmico: 
muda constantemente em 
resposta a estímulos.