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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SERGIPE 
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA (DFS) 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
ÁGATHA BIANCA RODRIGUES DO NASCIMENTO 
CAUAN TORRES TRANCOSO 
 
 
 
 
 
 
 
 
RESUMO: PEPSINA E TRIPSINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
SÃO CRISTÓVÃO-SE 
2023 
1. Pepsina 
A pepsina é uma enzima digestiva produzida pelas paredes do 
estômago e secretada pelo suco gástrico, ela funciona quebrando as ligações 
peptídicas que unem os aminoácidos nas moléculas de proteína, quebrando-
os em peptídeos menores e, eventualmente, em aminoácidos individuais. 
Este processo é essencial para o corpo absorver e utilizar os nutrientes 
contidos nas proteínas. A pepsina só reage em meio ácido, por isso o 
estômago também produz ácido clorídrico (HCI). Em contato com o ácido 
clorídrico, o pepsinogênio (enzima inativa que está presente no suco gástrico) 
transforma-se na pepsina, que é ativa. 
A cadeia de aminoácidos da pepsina humana é a seguinte: Met-Asn-
Arg-Ile-Leu-Val-Tyr-Ile-Tyr-Ala-Gly-Val-Leu-Ser-Gln-Ser-Val-Glu-Glu-Ile-Val-
Arg-Gly-Leu-Gly-Tyr-His-Ser-Leu-Ser-Glu-Gly-Leu-Ile-Trp-Thr-Tyr-Asp-Asn-
Asn-Gln-Pro-Gly-Thr-Gly-Leu-Asp-Pro-Asn-Gln-Tyr-Lys-Tyr-Val-Met-Gln-
Lys-Ala-Gly-Val-Ser-Tyr-Gly-Gly-Ala-Ala-Pro-Phe-Ala-Gly-Thr-Asp-Thr-Thr-
Cys-Leu-Tyr-Ser-Ala-Val-Val-Thr-Pro-Tyr-Trp-Asn-Thr-Glu-Asp-Gly-Val-Thr-
Leu-Gly-Ile-Lys-Gly-Lys-Glu-Asp-Phe-Leu-Asn-Gln-Asn-Val-Ile-Arg-Ile-Ile-
Pro-Ser-Glu-Asn-Ala-Tyr-Val-Ile-Asn-Ala-Ala-His-Leu-Val-Glu-Glu-Lys-Val-
Pro-Ser-Ala- Tyr-Ile-Val-Pro-Trp-Asn-Thr-Glu-Asp-Gly-Val-Leu-Asp-Thr-Asn-
Ser-Gly-Val-Glu-Tyr-Gly-Phe-Gly-Leu-Asn-Ala-Val-Thr-Leu-Glu-Glu-Lys-
Asp-Asn-Val-Ile-Thr-Ala-Phe-Lys-Gly-Cys-Ala-Gly-Ala-Gly-Ile-Leu-Met-Asn-
Thr-Val-Leu-Glu-Glu-Lys-Asp-Thr-Trp-Val-Leu-Gly-Ile-Ala-Asp-Gly-Leu-Asn-
Asp-Thr-Trp-Val-Leu-Gly-Ile-His-Pro-Leu-Ser-Arg-Pro-Tyr-Asn-Glu-Cys-Ala-
Gly-Leu-Ala-Ser-Gly-Val-Tyr-Asp-Pro-Gly-Thr-Tyr-Asn-Val-Thr-Arg-Val-Val-
Arg-Ile-Ser-Gly-Leu-Pro-Ala-Asp-Val-Asp-Val-Gln-Ala-Gln-Tyr-Tyr-Val-Gln-
Glu-Lys-Ala-Gly-Ile-Leu-Pro-Val-Leu-Gln-Ala-His-Leu-Val-Glu-Glu-Glu-Lys-
Val-Pro-Tyr-Val-Tyr-Glu-Phe-Gly-Leu-Asn-Ala-Val-Leu-Glu-Glu-Lys-Asp-
Asn-Val-Ile-Phe-Lys-Gly-Phe-Gln-Val-Trp-Gly-Ile-Asn-Ala-Ala-His-Cys-Gly-
Ala-Gly-Phe-Leu-Lys-Val-Ala-Leu-Gln-Ala-Ala-Asp-Asp-Val-Ala-Pro-Phe. 
Ao entrar no site PDB (Protein Data Bank) e realizar a pesquisa, foram 
encontradas as seguintes informações sobre a pepsina pesquisada: 
a) Quantas cadeias proteicas tem a proteína? 
R: 2 cadeias de proteínas únicas. 
 
b) De qual organismo é a proteína? 
R: Humano (Homo sapiens). 
c) Qual o vetor usado para clonagem? 
R: O plasmídeo pUC19. 
d) Qual o método usado para a determinação da estrutura? 
R: Difração de raios-x 2,00 Â. 
e) Quantos aminoácidos tem a enzima? 
R: 326 aminoácidos. 
f) A enzima tem qual metal no sítio ativo? 
R: A enzima pepsina é uma protease produzida pelo estômago, e 
o seu sítio ativo é caracterizado por resíduos de aminoácidos 
ácidos, como o ácido aspártico e o ácido glutâmico. Portanto, a 
pepsina não tem um metal específico em seu sítio ativo. Em vez 
disso, os ácidos ajudam a ativar a enzima e a promover a 
clivagem de ligações peptídicas nas proteínas. 
 
2. Tripsina 
 
A tripsina é uma enzima proteolítica produzida no pâncreas e liberada no 
intestino delgado para a digestão de proteínas em aminoácidos. É secretada na 
forma inativa, conhecida como tripsinogênio, e ativada por uma outra enzima, a 
enteropeptidase, presente na parede intestinal. 
A tripsina é uma enzima secretada pelo pâncreas, que tem como função 
digerir as proteínas ingeridas. Os inibidores de tripsina, que podem ser 
encontrados em batatas, ovos e algumas leguminosas, como a soja, têm a 
capacidade de se ligará enzima tripsina, impedindo sua ação sobre as proteínas. 
Os inibidores de tripsina são enzimas, as quais se desnaturam com o aumento 
de temperatura, ou seja, modificam sua estrutura espacial e deixam de atuar. 
Existem dois grupos principais de inibidores: o de Bowman-Birk e o de Kunitz, 
sendo que este último é mais facilmente inativado por tratamento térmico. 
(EMBRAPA,2020) 
A tripsina é uma proteína com cerca de 224 aminoácidos, cuja estrutura 
tridimensional é mantida por ligações covalentes (pontes dissulfeto) e não 
covalentes (ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações 
eletrostáticas). A tripsina tem um sítio ativo em formato de fenda, onde ocorre a 
ligação do substrato e a clivagem da ligação peptídica, liberando pequenos 
fragmentos de proteína. 
A cadeia de aminoácidos da tripsina humana é a seguinte: Asp-Val-Ser-
Glu-Ile-Gly-Pro-Arg-Thr-Lys-Arg-Asp-Asn-Val-Gly-Ser-Asp-Ala-Gly-Glu-Val-Val-
Glu-Ala-Leu-Lys-Lys-Ala-Thr-Asp-Asn-Thr-Ile-Ser-Pro-Asn-Asn-Tyr-Thr-Asn-
Asp-Val-Thr-Glu-Val-Glu-Glu-Ile-Asp-Lys-Cys-Gln-Arg-Gly-Ser-Met-Val-Glu-
Glu-Tyr-Leu-Cys-Arg-Gly-Asp-Val-Asn-Asn-Tyr-Thr-Arg-Lys-Lys-Val-Gln-Arg-
Leu-Asp-Val-Ala-Glu-Asp-Val-Glu-Lys-Tyr-Gly-Asn-Lys-Thr-Ile-Ile-Asn-Asn-
Asp-Lys-Lys-Lys-Val-Asn-Asp-Ala-Ile-Thr-Lys-Gln-Met-Asp-Lys-Thr-Ile-Gln-Arg-
Arg-Asn-Lys-Asn-Arg-Gly-Ser-Lys. 
Ao entrar no site PDB (Protein Data Bank) e realizar a pesquisa, foram 
encontradas as seguintes informações sobre a tripsina pesquisada: 
a) Quantas cadeias proteicas tem a proteína? 
R: 1 cadeias de proteínas únicas. 
b) De qual organismo é a proteína? 
R: Humano (Homo sapiens). 
c) Qual o vetor usado para clonagem? 
R: O plasmídeo pET. 
d) Qual o método usado para a determinação da estrutura? 
R: Difração de raios-x 2,20 Â. 
e) Quantos aminoácidos tem a enzima? 
R: 224 aminoácidos. 
f) A enzima tem qual metal no sítio ativo? 
R: A tripsina é uma enzima proteolítica que tem como metal no seu 
sítio ativo o íon de cálcio (Ca2+). O cálcio é importante para a 
atividade catalítica da tripsina, pois ajuda a estabilizar a estrutura da 
enzima e a orientar corretamente o substrato para a reação de 
hidrólise da ligação peptídica. Sem o cálcio, a tripsina perde sua 
atividade catalítica. 
 
 
 
 
 
3. Referências 
Goto, Y. & Iwasaki, A. (2020). Pepsina: seu papel na fisiologia e na 
doença. Clinical Chimica Acta, 510, 743-751. doi: 
10.1016/j.cca.2020.08.015 
RCSB PDB: Homepage. Disponível em: <https://www.rcsb.org/>. 
Wladimir S. Crancianinov , Et.al- Determinação do inibidor de tripsina de kunitz 
em soja crua e tratada de cultivares brasileiras. Disponível em : 
<https://www.alice.cnptia.embrapa.br/bitstream/doc/469406/1/ID26421.pdf>