Processos Fisiológicos das Proteínas

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Vamos nutrir com amor 
 Digestão 
 A proteína ingerida diariamente, 
somada à proteína proveniente do 
intestino na formação de enzimas 
digestivas, células descamadas e 
mucinas, é digerida e absorvida de 
forma quase completa. Esse processo é 
muito eficiente e garante o 
fornecimento contínuo de aminoácidos 
para o pool de aminoácidos corporal. 
 O objetivo da digestão de proteínas é 
liberar aminoácidos, dipeptídeos e 
tripeptídeos a partir da proteína 
fornecida pela alimentação. 
 As enzimas responsáveis pela digestão 
das proteínas da alimentação são 
denominadas peptidases e são 
classificadas em duas categorias: 
endopeptidades, que atuam sobre 
ligações internas e liberam grandes 
fragmentos de peptídeos para a ação 
subsequente de outras enzimas e, as 
exopeptidades, que atuam sobre as 
extremidades da cadeia peptídica e 
liberam um aminoácido em cada reação. 
 A digestão das proteínas inicia-se no 
estômago, onde o alimento é 
acidificado com o ácido clorídrico 
(HCI), o qual apresenta diversas 
funções, como a desnaturação de 
proteínas. 
 A enzima pepsina é liberada dentro da 
cavidade gástrica na forma de 
pepsinogênio (enzima inativa). No 
momento em que o alimento entra no 
estômago, ocorre a estimulação da 
liberação de HCI pelas células 
parietais e a consequente diminuição 
do pH intragástrico para cerca de 2, o 
que provoca a perda de 44 aminoácidos 
da estrutura do pepsinogênio. 
 
 Uma vez que esses 44 aminoácidos 
atuam como um fragmento inibidor da 
pepsina, por meio de sua ligação no 
sítio catalítico da enzima, a clivagem 
desse fragmento, além de propiciar a 
ativação de pepsina, também atua na 
sinalização da liberação de colecisteína 
(CCK) no duodeno. A CCK estimula a 
liberação de enzimas digestivas tanto 
pelo pâncreas exócrino quanto pelas 
células da mucosa intestinal. 
 Uma das características importantes 
da digestão pela pepsina reside em sua 
capacidade de digerir o colágeno. O 
colágeno é um constituinte importante 
do tecido conjuntivo intercelular das 
carnes. Para que as enzimas digestivas 
do trato digestório penetrem nas 
carnes e possam digerir as proteínas 
celulares, é necessário que as fibras de 
colágeno sejam inicialmente digeridas. 
 O quimo no intestino estimula a 
liberação de CCK, que estimula a 
liberação de bicarbonato e de enzimas 
pelo pâncreas, respectivamente. No 
suco pancreático, verifica-se a 
presença de proteases pancreáticas, 
que são secretadas dentro do duodeno 
com precursores inativos (zimogênios). 
O tripsinogênio, que não apresenta 
atividade proteolítica, é ativado pela 
enteropeptidase. A enteropeptidase, 
ativa o tripsinogênio por meio da 
liberação de um hexapeptídeo a partir 
do N-terminal dessa molécula. 
 Posteriormente, a tripsina ativa outras 
pré-proteases liberadas pelo pâncreas 
exócrino, ou seja, a tripsina atua sobre 
o quimiotripsinogênio, liberando a 
quimiotripsina; sobre a pró-elastase, 
liberando a elastase; e sobre a pró-
carboxipeptidase, liberando a 
carboxipeptidase. 
 Tripsina e quimiotripsina clivam as 
moléculas de proteínas em pequenos 
peptídeos. A seguir, a 
carboxipeptidase cliva os aminoácidos 
das extremidades carboxila dos 
polipeptídeos. Após a ativação das 
proteases pancreáticas no intestino, 
estas sofrem rápida inativação por 
causa do processo de autodigestão, 
sendo a tripsina a enzima 
primariamente responsável por essa 
inativação. 
 Os produtos finais da digestão de 
proteínas da alimentação no lúmen 
intestinal não são exclusivamente 
aminoácidos livres, mas uma mistura de 
aminoácidos livres (40%) e pequenos 
peptídeos (60%). Esses peptídeos são 
posteriormente hidrolisados por 
enzimas presentes na superfície 
luminal, o que acarreta a liberação de 
aminoácidos livres, dipeptídeos e 
tripeptídeos. 
 
 Absorção 
 Estudos de absorção de aminoácidos, 
dipeptídeos e tripeptídeos 
demonstraram que o transporte de 
pequenos peptídeos intactos ocorria no 
intestino delgado. Doses orais de 
glicina nas formas de glicina, glicil-
glicina e glicil-glicil-glicina, 
apresentaram absorção mais rápida nas 
formas de dipeptídeo e tripeptídeo 
quando comparadas a absorção de 
aminoácidos livres. 
 Estudos moleculares e fisiológicos tem 
demonstrado que o transportador 
intestinal de oligopeptídeos, PepT-1, 
está presente nas membrana luminal de 
enterócitos. O PepT-1 é um 
transportador exclusivo de dipeptídeos 
e tripeptídeos, que são os principais 
produtos de digestão de proteínas no 
lúmen intestinal. 
 Os processos celulares envolvidos no 
transporte de dipeptídeos e 
tripeptídeos através das células 
epiteliais intestinais incluem as 
seguintes características: um trocado 
Na+/H+, localizado na membrana 
luminal, que mantém o pH intracelular 
alcalino; presença da enzima Na+/K+ 
ATPase localizada na membrana 
basolateral, mantém o potencial 
negativo no interior celular; e diversas 
peptidases citoplasmáticas, que 
previnem o acúmulo dos peptídeos 
absorvidos. 
 Essas enzimas convertem a maioria dos 
dipeptídeos e tripeptídeos em 
aminoácidos, que são utilizados pelos 
enterócitos ou são liberados dentro da 
circulação portal, por meio dos 
transportadores de aminoácidos 
presentes na membrana basolateral 
dessas células. 
 Sendo assim, a absorção dos 
aminoácidos e pequenos peptídeos (di e 
tripeptídeos) ocorre no jejuno e íleo. A 
maior parte dos peptídeos absorvidos 
sofrem hidrólise pelas enzimas 
peptidases citosólicas, liberando 
aminoácidos livres. Uma pequena 
quantidade de peptídeos passam 
intactos diretamente do intestino para 
o sangue. 
 Metabolismo proteico 
 Após a absorção intestinal, os 
aminoácidos são transportados 
diretamente para o fígado por meio do 
sistema porta. Esse órgão exerce papel 
importante como modulador da 
concentração de aminoácidos 
plasmáticos. Cerca de 20% dos 
aminoácidos captados pelo fígado são 
liberados para a circulação sistêmica, 
enquanto aproximadamente 50% são 
transformados em ureia e 6% em 
proteínas plasmáticas. 
 Os aminoácidos liberados na circulação 
sanguínea, especialmente os 
aminoácidos de cadeia ramificada, são 
depois metabolizados pelo 
musculoesquelético, pelos rins e por 
outros tecidos. 
 O destino do aminoácido em cada 
tecido varia de acordo com as 
necessidades de cada um deles, as 
quais estão relacionadas o estado 
fisiológico do indivíduo. 
 
 Turnover Proteico 
 Processo contínuo e dinâmico de 
síntese e catabolismo proteico, 
realizado nas células, especifico em 
cada organismo. A velocidade do 
turnover depende da função da 
proteína e do tipo de tecido ou órgão. 
Os tecidos mais ativos do organismo 
que são responsáveis pelo turnover são: 
plasma, mucosa, pâncreas, fígado e 
rins. 
 Estima-se que, em um indivíduo adulto 
com uma alimentação adequada, haja 
um turnover proteico de 300 a 400g 
por dia. 
 Síntese proteica 
 O processo por meio do qual as 
proteínas são sintetizas e fornece a 
base para a compreensão das 
diferenças genéticas e também de 
como as propriedades de cada tipo 
celular são mantidas, uma vez que as 
características que diferenciam as 
células são, em geral, conferidas pelas 
proteínas celulares. 
 
 Catabolismo de aminoácidos 
 Transaminação: é o primeiro passo no 
catabolismo da maioria dos aminoácidos e 
consiste na transferência do grupo alfa-
amino de um aminoácido para o 
alfacetoglutarato. Os produtos 
resultantes dessa reação são um 
alfacetoácido e o glutamato. Desse modo, 
o alfacetoglutarato desempenha um papel 
fundamental no metabolismo, por aceitar 
os grupos amino de outros aminoácidos, 
tornando-se assim, um 
glutamato. E, o glutamato, produto 
comum às reações de transaminação, 
representa um reservatório 
temporário de grupos amino, 
provenientes de diferentes 
aminoácidos. 
 
 Desaminação: é a remoção donitrogênio dos aminoácidos, que 
resultam na formação de amônia livre. 
Um número determinado de 
aminoácidos pode ser deaminado de 
modo direto (histidina), por 
desidratação (serina e treonina), pelo 
ciclo da purina nucleotídeo (aspartato) 
e por deaminação oxidativa (glutamato. 
 
 Ciclo da ureia 
 O ciclo da ureia é uma sequência de 
reações bioquímicas com o objetivo de 
produzir ureia a partir da amônia. A 
amônia é uma substancia toxica, do 
metabolismo do nitrogênio, que deve 
ser eliminada do organismo. 
 O ciclo da ureia ocorre nas células do 
fígado e em menor parte, nos rins. 
Inicia-se na mitocôndria e segue para o 
cortisol da célula, onde se dá a maior 
parte do ciclo. 
 
 De modo resumido, o ciclo ocorre da 
seguinte forma: 
 
1. A enzima carbamil-fosfato sintetase, 
presente na mitocôndria, catalisa a 
condensação da amônia com 
bicarbonato e forma carbamoilfosfato. 
Para essa reação há o consumo de duas 
moléculas de ATP. 
2. A condensação da ornitina, presente na 
mitocôndria, e do carbamoilfosfato 
gera citrulina, sob ação da enzima 
ornitina-transcarbamilase. A citrulina é 
transportada para o citosol e reage 
com aspartato gerando 
argininosuccinato e fumarato. 
3. A enzima arginino-succinato 
sintetase, presente no citosol, catalisa 
a condensação da citrulina e do 
aspartato, com consumo de ATP, e 
forma argininossuccinato. 
4. A enzima arginino-succinato liase 
catalisa a transformação do 
argininossuccinato em arginina e 
fumarato. 
5. Por fim, a enzima arginase catalisa a 
quebra da arginina, originando ureia e 
ornitina. A ornitina volta para a 
mitocôndria e reinicia o ciclo.