ESTUDO DIRIGIDO PROTEÍNAS

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO ESPIRITO SANTO
CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE (CCS) DEIS
ENFERMAGEM / NUTRIÇÃO E DIETÉTICA
PROF. FABIANO KENJI HARAGUCHI
Nome: Handreza Rizzo
ESTUDO DIRIGIDO 2 – PROTEÍNAS
1) O que e quais são os aminoácidos essências, não essenciais e condicionalmente essenciais?
- Aminoácidos Essenciais são aqueles que o organismo não é capaz de sintetizar, mas são necessários para o seu funcionamento, tendo sua obtenção através da dieta, são eles: Isoleucina; Valina; Lisina; Leucina; Triptofano; Treonina; Metionina; Fenilalanina.
- Aminoácidos Não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados a partir de determinados metabolitos, são eles: Alanina; Ácido Aspártico; Asparagina; Ácido glutâmico.
- Aminoácidos Condicionalmente Essenciais são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento, são eles: Arginina; Cisteína; Glutamina; Glicina; Prolina; Tirosina; Serina; Histidina.
2) A desnaturação de proteínas alimentares favorece sua digestibilidade? Por que? Em que situações a desnaturação pode diminuir o efeito benéfico de uma proteína alimentar?
A desnaturação da proteína favorece o fator enzimático, facilitando a digestão, ocorrendo também a desativação de determinadas proteínas e fatores patogênicos.
Nas situações de proteínas alimentares com atividade biológica como soro de leite e peptídeos bioativos. Quando a desnaturação dessas proteínas provoca a perda da atividade biológica dos lactobacilos vivos que ajudam no funcionamento do trato gastro intestinal. Como consequência dessa desnaturação proteica podemos observar os seguintes efeitos: diminuição de solubilidade, perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação, etc.
3) Descreva o processo de digestão e absorção das proteínas.
COMEÇA NO ESTÔMAGO. 
Quando o alimento atinge o estômago, a proteína encontrada nele estimula a secreção do hormônio gastrina, que estimula a produção de ácido clorídrico, que baixa o pH do 
estômago a 1,5-2,5. A acidez gástrica, além de atuar como antibactericida, promove a
desnaturação das proteínas globulares expondo suas ligações peptídicas ao ataque enzimático da pepsina. A digestão proteica no estômago pela pepsina libera oligopeptídeos de cadeia longa e somente 15% de aminoácidos. Essa enzima tem seu pH ótimo entre 2-3 e é completamente inativa em pH 5, a razão pela qual sua atividade cessa no duodeno. Quando o conteúdo ácido passa para o duodeno, estimula a liberação de secretina, que estimula o pâncreas a secretar bicarbonato, a fim de neutralizar o HCl gástrico. Assim, o pH do duodeno sobe abruptamente de 1,5 a 2,5 para até 7.
SEGUE PARA O DUODENO 
A entrada de aminoácidos no duodeno estimula a secreção de enzimas proteolíticas e peptidases, que atuam na faixa de pH ótimo entre 7-8 e, desse modo, fazem com que a digestão continue. As peptdonas e peptídeos de cadeias longa, resultantes da digestão das proteínas do estomago – são atacadas por exo e endopeptidades (tripsina, quimotripsina e carboxipeptidase) secretadas pelas células exócrinas do pâncreas, inicialmente sobre a forma de zimogênios, enzimaticamente inativos, a síntese 
dessas enzimas sob a forma de precursores inativos protege a célula pancreática do ataque proteolítico. A tripsina é uma endopeptidase que hidrolisa ligações cujo grupo 
carbonila é fornecido pela lisina e arginina a quimiotripsina é uma endopeptidase que hidrolisa ligações peptídicas envolvendo resíduos de fenilalanina, tirosina e triptofano e metionina, pela ação das peptidases e dipeptidases da borda-em-escova e pela ação sequencial da aminopeptidase e da carboxipeptidase, as proteínas ingeridas são finalmente degradadas, resultando uma mistura de aminoácidos livres, que são absorvidos pelas células epiteliais que revestem o intestino e caem na corrente sanguínea. Apenas, 1% da proteína ingerida é excretada nas fezes. Os aminoácidos participarão na construção e manutenção dos tecidos, formação de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos metabólicos (anabolismo e catabolismo).
4) Descreva como peptídeos e mesmo proteínas podem ser absorvidas e atingirem a circulação sanguínea.
Através da pré-digestão da proteína ou proteína hidrolisada.
A tripsina é uma endopeptidase que hidrolisa ligações cujo grupo 
carbonila é fornecido pela lisina e arginina a quimiotripsina é uma endopeptidase que hidrolisa ligações peptídicas envolvendo resíduos de fenilalanina, tirosina e triptofano e metionina, pela ação das peptidases e dipeptidases da borda-em-escova e pela ação sequencial da aminopeptidase e da carboxipeptidase, as proteínas ingeridas são finalmente degradadas, resultando uma mistura de aminoácidos livres, que são absorvidos pelas células epiteliais que revestem o intestino e caem na corrente sanguínea.