Curso de Bioquimica I

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AN02FREV001/REV 4.0 
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PROGRAMA DE EDUCAÇÃO CONTINUADA A DISTÂNCIA 
Portal Educação 
 
 
 
 
 
 
CURSO DE 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aluno: 
 
EaD - Educação a Distância Portal Educação 
 
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CURSO DE 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
MÓDULO I 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Atenção: O material deste módulo está disponível apenas como parâmetro de estudos para este 
Programa de Educação Continuada. É proibida qualquer forma de comercialização ou distribuição 
do mesmo sem a autorização expressa do Portal Educação. Os créditos do conteúdo aqui contido 
são dados aos seus respectivos autores descritos nas Referências Bibliográficas. 
 
 
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SUMÁRIO 
 
 
MÓDULO I 
 
1 INTRODUÇÃO 
2 NOÇÕES GERAIS DE QUÍMICA ORGÂNICA 
3 ÁGUA 
4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
MÓDULO II 
 
5 ENZIMAS 
6 CARBOIDRATOS 
7 LIPÍDEOS 
8 ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
MÓDULO III 
 
9 METABOLISMO E BIOENERGÉTICA 
10 METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
10.1 GLICÓLISE 
10.2 GLICONEOGÊNESE 
10.3 GLICOGENÓLISE 
10.4 GLICOGÊNESE 
 
MÓDULO IV 
 
11 CICLO DE KREBS 
12 CADEIA RESPIRATÓRIA 
12.1 TRANSPORTE DE ELÉTRONS 
12.2 FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
 
 
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MÓDULO V 
 
13 METABOLISMO DE LIPÍDEOS 
14 CASO CLÍNICO: HIPERLIPIDEMIA 
15 METABOLISMO DOS ÁCIDOS NUCLEICOS 
16 CASO CLÍNICO: GOTA 
17 METABOLISMO DE PROTEÍNAS 
18 CABOLISMO DE AMINOÁCIDOS 
19 CICLO DA UREIA 
20 CASO CLÍNICO: INTOXICAÇÃO POR AMÔNIA 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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MÓDULO I 
 
 
1 INTRODUÇÃO 
 
 
Prezado aluno, saudações! Esta é a primeira aula do nosso curso de 
Bioquímica, denominado Biomoléculas e Metabolismo, dedicado à exposição teórica 
dos seguintes itens da ementa da disciplina: 
 
• Noções Gerais de Química Orgânica; 
• Propriedades do carbono; 
• Funções orgânicas; 
• Biomoléculas; 
• Água; 
• Propriedades da água e sua importância biológica; 
• Aminoácidos e proteínas; 
• Definição, classificação, propriedades e importância biológica dos aminoácidos; 
• Definição de peptídeos e ligação peptídica; 
• Peptídeos de importância biológica; 
• Proteínas: definição, níveis de organização, classificação e importância biológica. 
Os dois primeiros itens são introdutórios e necessários para uma completa 
compreensão do conteúdo abordado neste curso. São a partir dos conceitos 
apresentados nesta primeira aula que você irá entender o comportamento de cada 
classe de compostos envolvido nos processos bioquímicos, assim como os ciclos e 
os metabolismos em si. O terceiro item já inicia nossos estudos em biomoléculas, 
apresentando a primeira classe que veremos: os aminoácidos e as proteínas. Boa 
aula! 
 
 
 
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2 NOÇÕES GERAIS DE QUÍMICA ORGÂNICA 
 
 
A bioquímica é uma ciência que visa estudar as formas e as funções 
biológicas a partir de termos químicos. E dentre os elementos químicos presentes 
nos organismos vivos o carbono é o que permite uma maior versatilidade de 
ligações, o que poderia explicar o porquê de termos evoluído utilizando este 
elemento químico para a formação de moléculas de diferentes tamanhos e formas. 
As biomoléculas são formadas a partir da ligação covalente entre átomos de 
carbonos, formando cadeias lineares, ramificadas e/ou estruturas cíclicas. A esta 
cadeia carbônica podem ser adicionados “grupos funcionais”, compostos por outros 
átomos, por exemplo, o oxigênio e o nitrogênio, que conferem propriedades 
químicas específicas às moléculas. 
A estrutura do carbono, unidade fundamental dos compostos orgânicos, 
começou a ser estudada no final do século XIX por Archibald Scott Couper e 
Friedrich August Kekulé, e suas propriedades hoje são descritas pelos postulados de 
Couper-Kekulé: 
 
1) O átomo de carbono é tetravalente: isso significa que o 
carbono pode formar até quatro ligações covalentes, 
possibilitando uma grande variedade de compostos 
derivados dele. Os quatro pares eletrônicos disponíveis no 
carbono permitem que essas ligações sejam realizadas com diversos outros 
elementos: 
 
2) As quatro valências do carbono são iguais: isso significa que se, por exemplo, 
temos um carbono ligado a um átomo de cloro, temos o composto 
clorometano independente de qual seja a posição do cloro: 
 
 
 
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3) Encadeamento: essa ligação direta entre átomos de carbono permite formar 
as cadeias carbônicas, que são a base para a formação de uma variedade de 
compostos orgânicos, como o composto da figura abaixo: 
 
 
 
 Agora que você já conhece um pouco mais sobre o carbono, vamos passar 
às funções orgânicas. O nome “funções” é dado para compostos que possuem 
estrutura química semelhante, apresentando como consequência comportamento 
químico também semelhante. 
 Neste curso apresentaremos as 11 principais funções orgânicas, começando 
pelos hidrocarbonetos, que são as estruturas mais simples existentes, constituídas 
somente por átomos de C e de H. Muitos combustíveis têm em sua composição os 
hidrocarbonetos. Outras funções são a dos alcoóis, que são as cadeias de 
hidrocarbonetos ligadas a uma ou mais hidroxilas (OH), a dos fenóis, que também 
apresentam o OH, porém ligados a uma cadeia carbônica fechada, dita aromática, e 
a dos éteres, que é composta por moléculas contendo um átomo de O que liga duas 
cadeias carbônicas. 
 Estes compostos estão representados na tabela abaixo: 
Função Orgânica Exemplo 
Hidrocarbonetos 
 
octano 
 
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Alcoóis 
 
octanol 
Fenóis 
 
hidroxibenzeno 
Éteres metoxietano 
 
 
Continuando nossa apresentação sobre as funções orgânicas, temos os 
ácidos carboxílicos, que são cadeias carbônicas ligados ao grupo COOH, 
chamado de grupo carboxílico. Muito semelhante a eles são os ésteres, que onde o 
H do grupo carboxílico é substituído por uma cadeia carbônica, as cetonas, que 
possuem o grupo OH substituído por uma cadeia carbônica, e os aldeídos, que 
possuem o grupo OH substituídos por um H, como abaixo: 
 
 
Função Orgânica Exemplo 
Ácidos carboxílicos 
 
ácido etanoico 
Ésteres 
 
etanoato de etila 
Cetonas 
 
2-propanona 
Aldeídos pentanal 
 
 Ainda temos as amidas, que diferem do ácido carboxílico pela substituição 
do grupo OH por N, as aminas, que apresentam de uma a três cadeias carbônicas 
ligadas pelo N, e os haletos orgânicos, que são compostos contendo um halogênio 
(cloro, bromo e iodo): 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Acetic-acid.png�
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Ethyl_acetate2.png�
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Acetone-structural.png�
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:Pentanal_structure.png�
 
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Função 
Orgânica Exemplo 
Amidas 
 
etanamida 
Aminas 
 
etilmetilpropanamina 
Haletos 
 
Cloreto de fenila 
 
 
Agora que você já conhece as principais funções orgânicas, faremos alguns 
comentários para que você possa conhecer um pouco mais sobre algumas delas. 
Os hidrocarbonetos apresentam uma propriedade comum: eles se oxidam facilmente 
liberando calor e por isso são utilizados muitas vezes como combustíveis. São 
formados a grandes pressões no interior da Terra (abaixo de 150 km de 
profundidade) e depois são trazidos para zonas de menor pressão pelos processos 
geológicos, sendo acumulados na forma de petróleo, gás natural e carvão. 
 Os aldeídos são irritantes quando apresentam peso molecular baixo. Os de 
maior peso molecular (que apresentam entre oito e 12 átomos de carbono) são 
muito utilizados na indústria de cosméticos para fabricação de perfumes. Já os 
ácidos carboxílicos, de odor característico, são utilizados pelos cães, que 
apresentam olfato bastante aguçado, para o reconhecimento de pessoas pelo 
cheiro, já que o metabolismo entre os indivíduos se difere em alguns aspectos, 
produzindo umacomposição diferente de ácidos carboxílicos para cada indivíduo. 
 Para finalizar estas apresentações, os ésteres são muito utilizados na 
produção de flavorizantes em refrescos, doces e xaropes, além do seu uso na 
produção de sabões, medicamentos, perfumes, biocombustíveis entre outras 
inúmeras aplicações. O acetato de amila, por exemplo, é utilizado como essência de 
 
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banana. Na natureza são encontrados em óleos e gorduras, nas essências de frutas, 
de madeiras e de flores, nas ceras (carnaúba e de abelhas) e nos fosfatídeos (em 
ovos e no cérebro). 
 Passamos agora a outro tópico importante: as biomoléculas! Estas são os 
compostos químicos apresentados anteriormente, com uma diferença fundamental, 
são sintetizadas pelos seres vivos. As biomoléculas compõem a estrutura e 
participam do funcionamento dos organismos. De agora em diante até o final do 
Módulo 2 vamos estudar as definições, nomenclaturas, propriedades e importâncias 
biológicas de cada classe de biomoléculas, para podermos entender ao final do 
curso como estas participam dos processos metabólicos que ocorrem no ser 
humano. 
 As biomoléculas são formadas a partir de “unidades monoméricas”, que são 
compostos mais simples que se juntam para formar as macromoléculas. Mas você 
pode estar se perguntando: existem milhares de tipos de moléculas diferentes, e 
agora? E eu tenho uma boa notícia. Existem milhares de tipos de moléculas 
diferentes, mas acontece que elas vão se organizando nestas unidades 
monoméricas que eu citei acima, resultando em compostos de propriedades 
similares, facilitando o entendimento dos processos bioquímicos. 
 Assim, a gente irá estudar, por exemplo, as proteínas, que são compostas 
por apenas 20 tipos de aminoácidos, e também os ácidos nucleicos, compostos por 
oito nucleotídeos, além dos polissacarídeos, formados a partir de oito tipos de 
açúcares. E vamos começar pela principal biomolécula no nosso organismo: a água. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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FIGURA 1 - ESQUEMA DE PROTEÍNA 
 
Fonte: AREADETREINO, 2011 
 
 
3 ÁGUA 
 
 
 Você lembra quando comentei que as biomoléculas são sintetizadas pelos 
seres vivos? Então, toda regra tem uma exceção e a água é a exceção desta regra. 
Ela não é sintetizada pelos organismos e está disponível para adquirirmos pela 
alimentação, mas é classificada como biomolécula pela sua importância para nós. 
Todos os indivíduos possuem a água em sua constituição, e na maioria dos casos 
ela é responsável por 70% do peso dos organismos. 
 É a partir dela e de suas propriedades que as estruturas biológicas e as 
reações bioquímicas ocorrem e são essas propriedades que vamos estudar nas 
próximas páginas. As ligações de hidrogênio entre as moléculas de água são as 
responsáveis por suas propriedades e embora sejam ligações consideradas “fracas” 
quando comparadas às ligações covalentes, em conjunto elas são fundamentais 
para a manutenção das estruturas tridimensionais das biomoléculas. 
 Tecnicamente as ligações de hidrogênio podem ser descritas como as 
ligações formadas entre um grupo fracamente ácido (dito “doador) como, por 
exemplo, o N-H ou o O-H e um grupo carregando um par de elétrons não 
 
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compartilhado (fracamente básico, ou “receptor”), como um N ou O. A figura abaixo 
ilustra uma ligação de hidrogênio entre moléculas de água: 
 
 
(as moléculas de água estão representadas em azul e as ligações de hidrogênio em 
vermelho) 
 
 
 Dica: talvez você já tenha lido sobre essas ligações sob o nome “ponte de 
hidrogênio”, porém o termo recomendado pela IUPAC (União Internacional de 
Química Pura e Aplicada, da sigla em inglês) é “ligação de hidrogênio”. Uma das 
consequências das ligações de hidrogênio são os altos pontos de fusão e de 
ebulição da água em relação aos outros solventes comuns, já que devido à estrutura 
tetraédrica da água, cada molécula realiza em torno de três a quatro ligações de 
hidrogênio com outras moléculas, o que exige uma alta energia térmica para quebrar 
essas ligações. 
 Biologicamente essas ligações são muito importantes por possibilitar à água 
o seu uso como solvente, por exemplo, na diluição dos açúcares, devido aos efeitos 
estabilizantes das ligações de hidrogênio entre os grupos hidroxila ou o oxigênio da 
carbonila dos açúcares e as moléculas polares da água. A água, devido a sua 
polaridade e às atrações eletrostáticas/ligações de hidrogênio, dissolve ainda sais, 
ácidos carboxílicos ionizados, aminas protonadas, ésteres de fosfato ou anidridos, 
funções orgânicas que estudamos anteriormente e vimos estar presente nas 
biomoléculas. 
 As interações fracas também são muito importantes para manter a estrutura, 
e consequentemente as funções das biomoléculas, já que em conjunto elas 
possuem um efeito cumulativo significante e mantém as moléculas em seus estados 
 
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ideais para funcionamento mesmo com quebras e formações de novas ligações, já 
que estas ocorrem de maneira aleatória e rompimentos simultâneos de ligações 
fracas são improváveis. 
 Quanto maior a possibilidade de interações fracas, mais estável é a 
macromolécula (por exemplo: proteínas, DNA e RNA), sendo que a forma 
tridimensional destas é determinada justamente por essas ligações fracas, 
responsáveis também pela ligação entre antígenos-anticorpos, hormônios, 
neurotransmissores e receptores. Para muitas proteínas, as moléculas de água 
ligadas a elas são essenciais para suas funções. 
 Olha só a importância das ligações de hidrogênio e da água em nosso 
organismo. Como eu disse anteriormente, é partir dela e de suas propriedades que 
as estruturas biológicas e as reações bioquímicas ocorrem. O que me faz lembrar 
outra propriedade muito importante da água: a sua fraca ionização, formando íons 
hidrogênio (H+) e hidróxido (OH-
 
 
 
 Dica: prótons livres como indicado na equação acima não existem em 
solução, os íons hidrogênio formados na água são imediatamente hidratados a íons 
hidroxônios (H
), segundo a equação: 
 
 
3O+), devido às ligações de hidrogênio presentes. Biologicamente 
essa ionização da água é importante por permitir uma mobilidade iônica entre as 
moléculas, mobilidade esta presente nas reações de transferência de prótons. 
 Quantitativamente, por meio de medidas de condutividade elétrica, podemos 
definir a constante de equilíbrio da reação acima (Keq) como 1,8x10-16 M a 25oC e a 
concentração de H+ como 10-7
 O pH é dito neutro se possuir valor 7, sendo que valores maiores de pH 
caracterizam soluções alcalinas e pH com valores menores soluções ácidas, sendo 
 M, valores importantes (principalmente este último) 
quando vamos calcular o pH das soluções, já que a escala de pH é baseada no 
produto iônico da água. 
 
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que este valor não foi obtido por acaso ou por conveniência, e sim a partir de 
cálculos envolvendo o valor do produto iônico da água a 25oC. Mas você pode estar 
pensando: em nosso organismo diversas reações ocorrem, logo elas podem alterar 
o pH do meio, isso não seria perigoso para a vida? E a resposta que eu te trago: 
Sim, seria perigoso, mas essas alterações bruscas não ocorrem por causa dos 
tampões. 
 Os tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir às alterações no 
pH quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionadas. Ele é 
composto por um ácido fraco (doador de prótons) e sua base conjugada (aceptor de 
prótons). Quando um ácido um uma base fraca entra em contato com o tampão 
reage com os ácidos e bases presentes, resultando em duas reações reversíveis 
que entram em equilíbrio, tendo como resultado apenas uma pequena alteração na 
razão das concentrações relativas do ácido fraco e sua base conjugada e, portanto, 
uma pequena alterações do pH, compatível com os processos fisiológicos. 
 Toda equação de dissolução apresenta umvalor de Ka
 
 
 
 Essa é uma equação que vale a pena ser memorizada, pois possibilita 
calcular o pH de uma mistura de ácido-base conjugada, muito importante no preparo 
de tampões (uma rotina para quem trabalha na área bioquímica). A seguir daremos 
um exemplo da aplicação da equação de Henderson-Hasselbalch. Tente repetir o 
exercício sem olhar a resposta para fixar a equação e a forma de preparo de 
tampões: 
 
 característico, e a 
relação entre ele, o pH e a concentração de determinado tampão é definida pela 
equação de Henderson-Hasselbalch: 
 
 
Exercício: Calcule o pH de uma mistura de 0,10 M de ácido acético e 0,20 M de 
acetato de sódio, sabendo que o pKa do ácido acético é 4,76. 
 
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Resposta: 
 
 
pH = pKa + log [A-/HA] 
pH = 4,76 + log [acetato/ácido acético] 
pH = 4,76 + log (0,20/0,10) 
ph = 5,1 
 
 Um mecanismo importante do sistema tamponante ocorre durante a 
respiração. O tampão bicarbonato é efetivo em pH próximo a 7,4 e envolve três 
equilíbrios reversíveis entre o CO2 gasoso nos pulmões e o bicarbonato (HCO3-
 
) no 
plasma sanguíneo. Esse tampão aberto é o responsável por manter a homeostasia e 
a vida por intermédio da respiração. 
 Agora que você já entendeu a importância da água para nossa 
sobrevivência e tem em mente que é ela o solvente utilizado durante as reações 
metabólicas em muitos processos bioquímicos, podemos seguir nossos estudos em 
biomoléculas, e para finalizar este primeiro módulos, vamos estudar os aminoácidos 
e as proteínas. 
 
 
4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
 
 Em geral, um aminoácido é uma estrutura química que contém um grupo 
amina e um grupo carboxila, sendo diferenciados por radicais substituintes (R) 
característicos: 
 
 
 
 
 
 
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FIGURA 2 – AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
FONTE: QUINTEIRO, H. R. G., 2011 
 
 
Assim, por exemplo, quando o grupamento R é igual a um grupo –CH3, este 
aminoácido é chamado alanina, já se o grupamento R for igual a um grupo –CH2OH 
é denominado serina, e assim para todos os outros aminoácidos existentes e 
descobertos até hoje. Falando em descoberta, o primeiro aminoácido descrito foi a 
asparagina (em 1806) e o último a treonina (em 1938). 
Atualmente são descritos 20 aminoácidos principais que formam por meio de 
ligações entre si (estudaremos elas mais para frente neste módulo) uma diversidade 
incontável de compostos de diversos tamanhos e formas, incluindo enzimas, 
hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteína do cristalino do 
olho, penas, teia de aranha, chifre do rinoceronte, proteínas do leite, antibióticos, 
venenos de cogumelos e mais uma infinidade de compostos. 
Algumas convenções de nomenclatura definiram os aminoácidos em 
abreviações de três letras e em símbolos de uma letra. Assim, o aminoácido alanina 
citado anteriormente é representado pelo conjunto de letras Ala e/ou pelo símbolo A, 
já a serina é representada pelo conjunto de letras Ser e/ou pelo símbolo S. A tabela 
na página seguinte apresenta todos os 20 aminoácidos mais comuns encontrados 
em nosso organismo como constituintes de proteínas. 
 
 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ficheiro:AminoAcidball.svg�
 
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FIGURA 3 - AMINOÁCIDOS 
 
FONTE: SOARES, H. F., 2011 
 
 
 Uma curiosidade interessante é sobre a quiralidade envolvendo o C central 
dos aminoácidos, que poderia levar à formação de D-isômeros ou L-isômeros, 
porém na natureza somente a forma L dos aminoácidos é encontrada como ativa, já 
que os sítios enzimáticos são assimétricos. Não entraremos em detalhes neste 
 
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curso, mas se você tiver curiosidade, vale a pena uma busca pela internet em torno 
dos conceitos de quiralidade. 
 A tabela que você acabou de ver apresenta a classificação dos aminoácidos 
quanto à natureza do seu grupamento R, esta classificação é dita “quanto ao 
substituinte”, havendo os aminoácidos apolares, polares neutros (ou não 
carregados), ácidos e básicos. Outra classificação é a dita “nutricional” e envolve a 
essencialidade dos aminoácidos para nós, havendo os não essenciais (que nosso 
organismo consegue sintetizar): alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido 
glutâmico e serina; aminoácidos essenciais (que devem ser ingeridos por meio da 
alimentação, já que não conseguimos sintetizar em nosso corpo): fenilalanina, 
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina; e ainda 
os aminoácidos condicionalmente essenciais (é necessário obtê-los pela 
alimentação, porém somente para determinadas situações fisiológicas): arginina, 
cisteína, glicina, glutamina, prolina e tirosina. 
 Existe uma classificação menos comum que é determinada quanto ao 
destino do aminoácido após sua metabolização (excreção do grupamento amina). 
Os de destino cetogênico são os que formam alcoóis, que vão para qualquer fase do 
ciclo de Krebs. Os aminoácidos leucina e lisina são exclusivamente cetogênicos. Já 
outro grupo é o dos aminoácidos de destino glicogênico, quando o álcool resultante 
da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. 
 Os aminoácidos fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto 
cetogênicos quanto glicogênicos, e os outros 14 restantes são exclusivamente 
glicogênicos. Porém, não fique preocupado agora com essa classificação, você 
compreenderá melhor quando estudarmos essas vias metabólicas nos próximos 
módulos. 
 Eu já comentei um pouquinho sobre a quiralidade anteriormente e além 
desta propriedade de atividade óptica dos aminoácidos (com exceção da glicina), os 
aminoácidos podem ser definidos como incolores e a maioria de sabor adocicado 
quanto às suas propriedades organolépticas. Já fisicamente, as propriedades dos 
aminoácidos englobam sua solubilidade em água variável e todas se encontram na 
forma sólida nas condições normais de temperatura e pressão (CNTP). 
 
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 Quimicamente os aminoácidos podem ser definidos como anfóteros, já que 
possuem na molécula um grupamento de característica ácida (-COOH) e um 
grupamento de característica básica (-NH2), o que os tornam muito interessantes por 
reagirem tanto com ácidos quanto com bases para formar sais orgânicos. 
 
Para finalizar nosso conteúdo de aminoácidos, vale ressaltar que estes 20 
aminoácidos apresentados (ditos α -aminoácidos) não são os únicos presentes na 
natureza. Mais de 700 aminoácidos já foram descritos, muitos sem ainda ter um 
papel biológico definido. Alguns são simplesmente derivados dos aminoácidos que 
estudamos, outros possuem estruturas incomum, alguns ainda são até tóxicos para 
alguns organismos (a azasserina, por exemplo, é utilizada como antibiótico). 
 Quanto à importância biológica dos aminoácidos, além da sua participação 
na composição de todos os produtos descritos anteriormente, temos também as 
funções especializadas dos aminoácidos. Essas incluem a utilização dos 
aminoácidos como mensageiros químicos na comunicação entre células. Por 
exemplo, a glicina, o GABA e a dopamina são neurotransmissores, já a histamina é 
um potente mediador local em reações alérgicas, e a tiroxina é um hormônio 
tireóideo, que contém iodo e que geralmente estimula o metabolismo em 
vertebrados. 
 Alguns aminoácidos são importantes como intermediários em vários 
processos metabólicos, entre eles a citrulina e a ornitina, intermediários na 
biossíntese da ureia, a homocisteína, um intermediário do metabolismo dos 
aminoácidos e a S-adenossilmetionina, um reagente biológico para metilações. Os 
aminoácidos podem reagir entre si, unindo-se por ligações ditas peptídicas. A reação 
para esta formação é chamada de “condensação” ou “desidratação”, já que libera 
uma molécula de água após o grupo carboxila de um aminoácido se ligar ao grupo 
amino de outro aminoácido, formando uma amida com ligação covalente C-N, 
segundo a equaçãoquímica abaixo: 
 
 
 
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Fonte: CASTRO, F. F., 2011 
 
 Vemos na figura acima a ligação entre dois aminoácidos, mas repare que as 
extremidades dos aminoácidos ainda podem reagir com outros aminoácidos, 
formando cadeias de tamanhos variados, desde muito pequenos com dois ou três 
milhares de resíduos de aminoácidos até grandes cadeias. Essas ligações são muito 
estáveis, tendo meia-vida média de sete anos nas condições intracelulares e, por 
convenção, o terminal amino é sempre representado à esquerda, de onde 
começamos a dar o nome para a cadeia de aminoácidos. 
 Quanto à nomenclatura, dois aminoácidos unidos pela ligação peptídica são 
ditos dipeptídeos, três aminoácidos nas mesmas condições formam um tripeptídeo, 
e assim segue até que alguns aminoácidos unidos passam a ser chamados de 
oligopeptídeos. Muitos aminoácidos unidos formam um polipeptídeo, e embora 
muitas vezes os termos se confundam, quando o peso molecular do composto 
ultrapassa os 10.000 Da, temos uma proteína. 
 Muitos peptídeos apresentam importante biológica e isso independe de seu 
tamanho. O aspartame, um conhecido adoçante artificial, por exemplo, é formado 
pelo dipeptídeo L-aspartil-L-fenilalanil metil éster. Alguns hormônios são peptídeos 
pequenos também, e mesmo em concentrações muito baixas exercem seus efeitos, 
por exemplo, a ocitocina, que contém nove resíduos de aminoácidos e é 
responsável por estimular as contrações uterinas durante o parto. 
 Ainda, alguns polipeptídeos pequenos (ou oligopeptídeos) também possuem 
importância biológica, como o glucagon, um hormônio pancreático, composto por 29 
resíduos e a corticotropina, um hormônio de 30 resíduos de aminoácidos da 
glândula hipofisária anterior que estimula o córtex adrenal. Em geral, os peptídeos 
 
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não ultrapassam 2.000 resíduos de aminoácidos (e aqui já temos uma proteína!), 
mas a titina, uma constituinte do músculo de vertebrados chega a 27.000 resíduos. 
 Quanto às proteínas, além do peso molecular citado anteriormente, 
podemos dizer que elas sempre possuem mais de 20 aminoácidos. Uma grande 
parte delas são completamente sintetizada no citosol das nossas células pela 
tradução do RNA, e após sua síntese são destinadas ao local em que exercerá sua 
função por intermédio de “sinais” de reconhecimento pela célula. Do ponto de vista 
estrutural são as biomoléculas mais importantes para o organismo e sua importância 
já era reconhecida desde o começo dos estudos com proteínas, conforme podemos 
notar pela frase do químico sueco Jöns Jacob Berzelius em uma carta ao também 
químico Gerardus Johannes Mulderm, em 1838: 
 
A palavra proteína que proponho a você... gostaria que derivasse de 
proteios, porque ela parece ser a substância principal ou primitiva da 
nutrição animal que as plantas preparam para os herbívoros, e que esses 
depois fornecem aos carnívoros (Jöns Jacob Berzelius,1838). 
 
Dependendo dos tipos de aminoácidos que constituem a proteína, assim 
como do tamanho da cadeia, temos uma configuração espacial desta cadeia, e 
assim podemos dividir, didaticamente, nos níveis de organização das proteínas em 
estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária. 
 
- Estrutura primária: Esse nível é composto pela sequência dos 
aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. Assim, embora o primeiro e mais 
simples nível de organização seja também o mais importante, pois as características 
químicas e físicas de cada resíduo de aminoácido utilizado contribuirão para toda a 
organização espacial final da proteína. Esta sequência é determinada geneticamente 
e é representada por meio das ligações peptídicas entre os resíduos de 
aminoácidos, conforme vimos anteriormente. 
 
- Estrutura secundária: Como as ligações peptídicas podem sofrer 
rotações afim de minimizar a energia em contato com o meio em que se encontram, 
os aminoácidos próximos entre si sofrem um arranjo espacial, resultando nas 
estruturas secundárias. Muitas vezes os arranjos secundários ocorrem de forma 
 
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regular, isto é, os ângulos das ligações se repetem ao longo de um segmento da 
proteína, resultando em estruturas cilíndricas estabilizadas por ligações de 
hidrogênio entre os resíduos de aminoácidos (α -hélice) ou em estruturas achatadas 
e rígidas por ligações de hidrogênio entre regiões vizinhas (folha β -pregueada). Uma 
ilustração destas duas possibilidades de estrutura secundária das proteínas é 
apresentada a seguir. 
 
- Estrutura terciária: Ligações de hidrogênio e pontes dissulfeto, além de 
interações hidrofóbicas e eletrostáticas, estabilizam as estruturas secundárias 
resultando em um enrolamento desta. Esta estrutura é o dobramento final da 
proteína, sendo caracterizada por ligações entre regiões de longa distância entre os 
aminoácidos (lembre-se que na estrutura secundária as ligações ocorrem a curta 
distância). Como as sequências de aminoácidos são diferentes, as proteínas 
apresentam estruturas terciárias diferentes, responsáveis por diferentes efeitos 
biológicos. 
 
- Estrutura quaternária: Esta estrutura é menos comum, mas ocorrem 
quando a proteína é composta por mais de uma cadeia polipeptídica, unidas entre si 
pelas ligações químicas citadas anteriormente, podendo resultar em funções 
diferentes para a estrutura resultante. Um exemplo clássico de estrutura quaternária 
é a hemoglobina, formada por quatro cadeias polipeptídicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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FIGURA 4 – ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 
FONTE: NELSON & COX, 2006 
 
 As proteínas podem conter em sua composição outros compostos que não 
aminoácidos. Caso isso ocorra a proteína é dita conjugada e o radical não peptídico 
dela é dito grupo prostético. Exemplos deste caso são as metaloproteínas, que 
contém metal em sua composição, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, 
dentre outras. 
 Outra classificação das proteínas se dá pelo número de cadeias 
polipeptídicas, sendo monoméricas quando formadas por apenas uma cadeia ou 
oligoméricas quando formadas por mais de uma cadeia (em geral são proteínas 
estruturais e de funções mais complexas em nosso organismo). 
 As proteínas podem, ainda, ser classificadas em fibrosas ou globulares de 
acordo com sua forma. As primeiras são insolúveis em água, possuem peso 
molecular elevado e geralmente são formadas por longas moléculas mais ou menos 
retilíneas e paralelas ao eixo das fibras. Temos nesse grupo as proteínas de 
estrutura, como o colágeno, a queratina e a miosina. 
 Uma proteína interessante deste grupo é a tubulina, que embora apresente 
múltiplas subunidades globulares, classifica-se como fibrosa pela sua disposição 
helicoidal. Já as proteínas globulares são mais ou menos esféricas, espacialmente 
mais complexas, geralmente solúveis no meio aquoso e incluem as proteínas ativas, 
como as enzimas e os transportadores. 
 Quanto à importância biológica das proteínas, poderíamos ficar discutindo 
durante muitas páginas todas as contribuições que temos por esta classe de 
 
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biomoléculas. Mas vou apenas citar alguns exemplos que mostram a participação 
das proteínas em nosso corpo para ilustrar sua importância. 
 As proteínas podem desempenhar funções hormonais, especificamente em 
algum órgão ou estrutura, como a insulina, que retira a glicose em excesso do 
sangue. Podem ainda participar das funções de defesa do organismo, como os 
anticorpos, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e 
substâncias exógenas. Outras proteínas de defesa são o fibrinogênio e a trombina, 
responsáveis pela coagulação sanguínea em caso de cortes e ferimentos. 
 As proteínas também estão presentes na nutrição, exercendo função 
energética e fornecendo aminoácidos. Deficientes proteicas nutricionais podem levar 
a um desequilíbrio homeostático e na infância à deficiênciano crescimento. O 
recomendado por nutricionistas é a ingestão diária de 0,8 a 0,9 gramas de proteínas 
por kg do nosso corpo na fase adulta. As enzimas também são proteínas 
importantes que atuam nas reações químicas e serão abordadas em um tópico, no 
próximo módulo. 
 Além destas funções, as proteínas ainda são encontradas no transporte dos 
gases (principalmente do oxigênio), como por exemplo, a hemoglobina e a 
hemocianina, e no armazenamento, como a ferritina, localizada no fígado e 
responsável pela reserva do ferro. Para finalizar o tópico sobre Aminoácidos e 
Proteínas falaremos sobre a desnaturação das proteínas, que é a perda da sua 
estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, seu arranjo tridimensional, fazendo com 
que sua atividade biológica seja perdida na maioria dos casos. 
 A desnaturação não rompe as ligações peptídicas (lembra que estas são 
muito fortes e podem sobreviver por anos no nosso organismo?) e pode ser causada 
pelo aumento da temperatura (de importância relevante quando temos febres altas), 
extremos de pH, solventes orgânicos (por exemplo, a acetona ou o etanol), solutos 
(ureia), exposição a detergentes e agitações vigorosas (estas últimas de maior 
aplicação em laboratórios de pesquisa e análises clínicas). A renaturação pode 
ocorrer caso o meio volte à sua composição anterior, como visto para a 
ribonuclease, porém nem sempre isso acontece. 
 
FIM DO MÓDULO I