BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA VEGETAL 
APLICADA À AGRONOMIA
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
Reitor: 
Prof. Me. Ricardo Benedito de 
Oliveira
Pró-reitor: 
Prof. Me. Ney Stival
Diretoria EAD: 
Prof.a Dra. Gisele Caroline 
Novakowski
PRODUÇÃO DE MATERIAIS
Diagramação:
Alan Michel Bariani
Thiago Bruno Peraro
Revisão Textual:
Felipe Veiga da Fonseca
Luana Ramos Rocha
Marta Yumi Ando
Produção Audiovisual:
Adriano Vieira Marques
Eudes Wilter Pitta Paião
Márcio Alexandre Júnior Lara
Osmar da Conceição Calisto
Gestão de Produção: 
Kamila Ayumi Costa Yoshimura
© Direitos reservados à UNINGÁ - Reprodução Proibida. - Rodovia PR 317 (Av. Morangueira), n° 6114
 Prezado (a) Acadêmico (a), bem-vindo 
(a) à UNINGÁ – Centro Universitário Ingá.
 Primeiramente, deixo uma frase de Só-
crates para reflexão: “a vida sem desafios não 
vale a pena ser vivida.”
 Cada um de nós tem uma grande res-
ponsabilidade sobre as escolhas que fazemos, 
e essas nos guiarão por toda a vida acadêmica 
e profissional, refletindo diretamente em nossa 
vida pessoal e em nossas relações com a socie-
dade. Hoje em dia, essa sociedade é exigente 
e busca por tecnologia, informação e conheci-
mento advindos de profissionais que possuam 
novas habilidades para liderança e sobrevivên-
cia no mercado de trabalho.
 De fato, a tecnologia e a comunicação 
têm nos aproximado cada vez mais de pessoas, 
diminuindo distâncias, rompendo fronteiras e 
nos proporcionando momentos inesquecíveis. 
Assim, a UNINGÁ se dispõe, através do Ensino 
a Distância, a proporcionar um ensino de quali-
dade, capaz de formar cidadãos integrantes de 
uma sociedade justa, preparados para o mer-
cado de trabalho, como planejadores e líderes 
atuantes.
 Que esta nova caminhada lhes traga 
muita experiência, conhecimento e sucesso. 
Prof. Me. Ricardo Benedito de Oliveira
REITOR
33WWW.UNINGA.BR
UNIDADE
01
SUMÁRIO DA UNIDADE
INTRODUÇÃO .............................................................................................................................................................5
1. ÁGUA .......................................................................................................................................................................6
1.1 LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ................................................................................................................................7
1.2 MOLÉCULAS POLARES, APOLARES E ANFIPÁTICAS ......................................................................................9
1.3 OSMOSE E O EFEITO DA OSMOLARIDADE DO MEIO NO MOVIMENTO DA ÁGUA POR MEIO DA 
MEMBRANA .............................................................................................................................................................. 11
1.4 AUTOIONIZAÇÃO DA ÁGUA ................................................................................................................................12
2. PH E SOLUÇÃO TAMPÃO .....................................................................................................................................13
3. PODER TAMPÃO DO SOLO ..................................................................................................................................15
4. AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ......................................................................................................15
4.1 AMINOÁCIDOS ....................................................................................................................................................16
COMPOSIÇÃO MOLECULAR DA CÉLULA
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
ENSINO A DISTÂNCIA
DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA
4WWW.UNINGA.BR
4.2 PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ............................................................................................................................... 20
4.3 COMPOSIÇÃO E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS .............................................................................................21
4.4 NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS .........................................................................................................21
4.5 ESTRUTURA PRIMÁRIA ....................................................................................................................................22
4.6 ESTRUTURA SECUNDÁRIA ...............................................................................................................................22
4.7 ESTRUTURAS TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA ...................................................................................................23
4.8 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS ................................................................................................................... 24
5. ENZIMAS .............................................................................................................................................................. 26
5.1 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA ..................................................................................................................................... 28
5.2 ENZIMAS REGULATÓRIAS ............................................................................................................................... 29
5.3 REGULAÇÃO ALOSTÉRICA ............................................................................................................................... 29
5.4 REGULAÇÃO POR FEEDBACK NEGATIVO ....................................................................................................... 29
5.5 REGULAÇÃO POR MODIFICAÇÕES REVERSÍVEIS ........................................................................................ 30
6. CARBOIDRATOS .................................................................................................................................................. 30
6.1 MONOSSACARÍDEOS ........................................................................................................................................ 30
6.2 DISSACARÍDEOS ................................................................................................................................................33
6.3 POLISSACARÍDEOS ...........................................................................................................................................33
6.4 GLICOCONJUGADOS ......................................................................................................................................... 36
6.5 LIPÍDEOS ........................................................................................................................................................... 36
6.6 ÁCIDOS GRAXOS ................................................................................................................................................37
6.7 TRIACILGLICERÓIS ........................................................................................................................................... 38
6.8 LIPÍDEOS ESTRUTURAIS ................................................................................................................................. 40
6.9 LIPÍDEOS COMO PIGMENTOS FOTOSSENSÍVEIS .........................................................................................41
CONSIDERAÇÕES FINAIS ....................................................................................................................................... 42
5WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
INTRODUÇÃO
A Bioquímica é o ramo da ciência que estuda a composição das moléculas e os processos 
metabólicos que ocorrem nos seres vivos a partir dos princípios e métodos químicos.
Esses seres vivos são compostos por unidades microscópicas denominadas células. A 
célula é composta por moléculas orgânicas, representadas por proteínas, carboidratos, lipídeos e 
ácidos nucleicos; e inorgânicas, como a água e os sais minerais.A interação entre essas moléculas 
permite o funcionamento celular ordenado e adequado, e podem ter atuado na evolução do 
desenvolvimento das células.
A água corresponde a cerca de 70% da composição dos organismos, tendo esse valor variável 
de acordo com a espécie em questão. As proteínas, carboidratos e lipídeos são macromoléculas 
com funções de estrutura, reserva e sinalização. Além disso, é importante destacar um grupo 
especial de moléculas, as enzimas, que tem, em sua maioria, constituição derivada das proteínas. 
Assim, esses serão os temas abordados nesta Unidade.
Para elaboração deste material, foram consultados os livros de Bioquímica básica dos 
autores Nelson e Cox (2014), Voet e Voet (2014) e Stryer (2011).
6WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
1. ÁGUA
A água é a molécula mais abundante nos sistemas vivos e corresponde a mais de 70% da 
composição dos organismos. Além disso, a origem da vida e grande parte de sua evolução se deu 
a partir de um ambiente aquoso.
As propriedades físico-químicas da água estão relacionadas diretamente com sua 
estrutura e função, destacando-se a leve tendência à autoionização e as ligações de hidrogênio, 
que conferem forças de atração coesivas e possibilitam a organização das moléculas de água.
Em um ambiente aquoso, podem ocorrer quatro principais tipos de interações não 
covalentes (fracas) entre biomoléculas (Figura 1):
F igura 1 - Tipos de interações não covalentes entre biomoléculas em ambiente aquoso. Fonte: Nelson e Cox (2014, 
p. 54).
 
1) Ligações de hidrogênio: são interações entre átomos de hidrogênio de uma molécula 
com átomos de elementos com alta eletronegatividade (tendência de um átomo em 
receber elétrons), como oxigênio, � úor e nitrogênio. Assim, o hidrogênio funciona como 
uma ponte entre os átomos com os quais interage.
2) Interações iônicas: são interações de atração eletrostática entre íons de cargas opostas, 
ou repulsão eletrostática entre íons de cargas iguais.
7WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
3) Interações hidrofóbicas: ocorrem com biomoléculas apolares, que não são capazes de 
interagir com a água e tendem a se agrupar em soluções aquosas.
4) Interações de van der Waals: são interações entre dois átomos muito próximos, não 
carregados, onde suas nuvens eletrônicas se in� uenciam e ocorre a formação de um 
dipolo transiente, que faz os núcleos dos átomos se aproximarem.
1 .1 Ligações de Hidrogênio
As ligações de hidrogênio conferem à água propriedades incomuns quando comparada 
aos outros solventes, como alto ponto de fusão, alto ponto de ebulição e alto calor de vaporização. 
Observando a estrutura eletrônica da molécula de água, é possível compreender a origem dessas 
características (Figura 2).
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio (H) e um átomo de oxigênio 
(O), resultando na fórmula química H2O. Cada átomo de H possui um elétron na camada de 
valência que pode ser compartilhado, já o átomo de O possui seis elétrons na camada de valência 
para compartilhamento. Os átomos de hidrogênio compartilham esse único elétron disponível 
com o oxigênio, bem como o átomo de oxigênio compartilha um elétron com cada um dos 
hidrogênios, totalizando dois elétrons compartilhados e quatro elétrons não compartilhados.
 
Figura 2 - Representação do compartilhamento de elétrons na molécula de água. Fonte: A Química Tão Fácil (2016).
Além disso, o átomo de oxigênio é mais eletronegativo do que os átomos de hidrogênio, 
assim o núcleo do O atrai elétrons mais fortemente. Sendo assim, os elétrons compartilhados na 
molécula de água estão, frequentemente, mais próximos do oxigênio do que do hidrogênio.
A partir desse compartilhamento desigual de elétrons na molécula de água, ocorre a 
formação de dipolos elétricos ao longo de cada ligação entre o oxigênio e um hidrogênio. É por 
isso que a água é considerada uma molécula polar. Cada átomo de hidrogênio possui uma carga 
parcial positiva e o átomo de oxigênio carrega carga parcial negativa, igual em magnitude à soma 
das cargas parciais positivas de cada hidrogênio. Assim, como resultado, é possível ocorrer uma 
atração eletrostática entre o átomo de oxigênio de uma molécula de água, com um átomo de 
hidrogênio de outra molécula de água, caracterizando uma ligação de hidrogênio (Figura 3).
8WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 3 - Duas moléculas de água unidas por ligação de hidrogênio, representada por três traços azuis. Fonte: 
Nelson e Cox (2014, p. 48).
O formato aproximado de tetraedro dos orbitais da molécula permite que cada água 
forme até quatro ligações de hidrogênio com moléculas de água próximas. Isso varia de acordo 
com o estado físico da água. Na forma sólida (gelo), cada molécula de água faz ligações de 
hidrogênio com outras quatro moléculas de água, formando uma rede regular de moléculas � xas 
no espaço, extremamente organizada e rica em energia conservada nas ligações. Cada hidrogênio 
permite que uma ligação ocorra e, o átomo de oxigênio permite que duas ligações ocorram. Em 
temperatura ambiente e pressão atmosférica, a água se encontra em estado líquido, e as moléculas 
apresentam-se mais desorganizadas quando comparadas ao estado sólido. Assim, cada molécula 
faz ligações de hidrogênio com uma média de 3,4 outras moléculas de água. Já no estado gasoso, 
há poucas ou nenhuma ligação de hidrogênio ocorrendo entre as moléculas de água, assim 
encontram-se num sistema totalmente desorganizado.
Essas características explicam as propriedades incomuns da água. A quantidade de 
energia térmica para desestabilização da estrutura de gelo no estado sólido é muito alta, o que 
justi� ca o alto ponto de fusão da água. Quando ocorre a passagem da água do estado sólido para 
o líquido, ou do estado líquido para o gasoso o calor é retirado do sistema.
A ligação de hidrogênio ocorre entre moléculas de água diferentes e não entre os 
átomos de uma mesma molécula de água.
9WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Apesar de serem importantes para a caracterização das propriedades da água, as ligações 
de hidrogênio não são exclusivas dessa molécula. A água também forma ligações de hidrogênio 
com solutos polares. Além disso, as ligações de hidrogênio aparecem entre outros tipos de 
moléculas, como entre os aminoácidos na composição da estrutura tridimensional das proteínas 
e, também, entre as bases nitrogenadas (adenina e timina, citosina e guanina) da estrutura em 
hélice do DNA.
1 .2 Moléculas Polares, Apolares e Anfipáticas
De acordo com essas características, a água é o solvente capaz de dissolver a maioria das 
biomoléculas, que são compostos carregados ou que possuem características polares, assim como 
a água.
Dessa forma, compostos que solubilizam em água são considerados hidrofílicos. Já 
compostos que não solubilizam em água (apolares) são considerados hidrofóbicos. Existem, 
ainda, compostos considerados an� páticos, que possuem regiões que são apolares e regiões que 
são polares na mesma molécula.
Entropia e Entalpia de um sistema
A quantidade de energia do sistema aquoso varia de acordo com a sua organiza-
ção, assim podemos defi nir os conceitos de Entropia e Entalpia.
Entalpia (H): quantidade de energia que pode ser retirada de um sistema na forma 
de CALOR.
Entropia: grau de desordem de um sistema.
Portanto, na forma de gelo, o sistema encontra-se com alta entalpia e baixa entro-
pia. Ou seja, o sistema encontra-se com alta quantidade de energia (conservada 
na grande quantidade de ligações de hidrogênio) e com baixa desordem, pois está 
organizado em rede. Já quando o gelo funde ou a água evapora a entalpia do sis-
tema diminui, pois as ligações de hidrogênio sãorompidas, liberando energia na 
forma de calor; e a entropia do sistema aumenta, pois as moléculas começam a 
dispersar e se desorganizam.
A regra geral de solubilidade pode ser defi nida como “SSS” – “Semelhante Solu-
biliza Semelhante”. Assim, solventes polares são capazes de solubilizar solutos 
também polares e, solventes apolares são capazes de solubilizar solutos também 
apolares.
10WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
A água dissolve compostos polares como o cloreto de sódio (sal de cozinha), a glicose, a 
glicina, o aspartato, o lactato e o glicerol por meio da substituição da ligação entre soluto-soluto 
por ligação de hidrogênio soluto-água, blindando as interações entre as moléculas de soluto.
Quando a água entra em contato com solutos hidrofóbicos, como a cera comum, ocorre 
quebra das ligações de hidrogênio entre água-água, mas que não são capazes de interagir com 
o soluto apolar. Assim, as moléculas de água formam um envoltório ao redor da molécula de 
soluto, altamente organizado, denominado gaiola.
 Já, o contato da água com moléculas an� páticas, como os fosfolipídeos, leva a exposição 
das regiões polares para maximizar a interação com o solvente, e a aglomeração das regiões 
apolares para apresentar a menor área de contato possível da molécula hidrofóbica com a água. A 
força que sustenta as regiões apolares atreladas são as interações hidrofóbicas.
Os fosfolipídeos são moléculas formadas por um grupo polar hidrofílico (cabeça) e um 
grupo apolar hidrofóbico (cauda), sendo que o primeiro interage com a água e o segundo tem 
a tendência de se aglomerar com outras caudas hidrofóbicas (Figura 4). Assim, essas moléculas 
se aproximam, expondo suas regiões hidrofílicas e escondendo as regiões hidrofóbicas. Todos os 
grupos hidrofóbicos são afastados da água e a superfície de moléculas de água é minimizada. Essa 
interação da água com os fosfolipídeos an� páticos explica a organização das micelas, vesículas e 
da bicamada das membranas celulares (Figura 5).
Fig ura 4 - Compostos an� páticos em solução aquosa. Ao se aglomerarem, as moléculas an� páticas � cam com a 
menor área super� cial em contato com a água, assim, menos moléculas de água são necessárias na camada ordenada 
ao redor das moléculas an� páticas. Fon te: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 52).
11WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Figu ra 5 - Agregados lipídicos an� páticos formados em solução aquosa. (a) Em micelas as cadeias hidrofóbicas são 
escondidas no núcleo da esfera, assim não há água no interior hidrofóbico; (b) Na bicamada as caudas hidrofóbicas 
estão protegidas da interação com a água, exceto aquelas presentes nas margens da lâmina; (c) Em vesículas ocorre 
o dobramento da bicamada, formando uma estrutura fechada envolvendo uma cavidade aquosa. Fonte: Nelson e 
Cox (2014, p. 388).
1.3 Osmose e o Efeito da Osmolaridade do Meio no 
Movimento da Água por meio da Membrana
As moléculas de água possuem a tendência de se movimentar de uma região com maior 
quantidade de água para outra região com menor quantidade de água, de acordo com a tendência 
natural para um sistema se tornar desordenado. Esse fenômeno, denominado osmose, pode 
ocorrer quando duas soluções são separadas por uma membrana semipermeável, que é o caso 
das membranas celulares.
A osmose é um transporte de água importante para o metabolismo celular, sendo que o 
movimento da água depende se as soluções possuem osmolaridade menor, maior ou igual à do 
citosol.
Soluções com osmolaridade menor que o citosol são denominadas hipotônicas, e 
promovem a entrada de água na célula, fazendo com que esta inche. Já em uma solução hipertônica, 
aquela com maior osmolaridade que o citosol, a célula retrai com a saída de água. Soluções ditas 
isotônicas são aquelas com osmolaridade igual, assim a célula não ganha nem perde água, pois as 
concentrações dos meios intra e extracelular então em equilíbrio.
Células animais em soluções hipotônicas podem sofrer osmólise, rompimento celular, 
caso não haja controle adequado da entrada de água na célula. Já células vegetais tornam-se 
túrgidas, mas a membrana não sofre lise, já que neste tipo de célula há a presença de parede 
celular que protege contra a distensão da membrana.
12WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Figur a 6 - Modi� cações em células animais e vegetais colocadas em soluções de diferentes concentrações. Fonte: 
Bio Prof Gabriela (2013).
1.4 A utoionização da Água
Nós vimos que muitas das propriedades características da água estão relacionadas com a 
sua estrutura molecular. Além disso, a capacidade de autoionização da água também é importante 
para compreendermos outras propriedades.
Moléculas de água têm uma leve tendência à ionização, ou seja, formar um íon hidrogênio 
(H+) e um íon hidroxila (OH-), sendo que esta reação é reversível. 
Assim como todas as outras reações reversíveis, a reação de ionização da água pode ser 
descrita por meio de uma constante de equilíbrio (Keq).
 
Essa constante de equilíbrio é � xa e especí� ca para cada reação química em uma 
temperatura atribuída. Assim, a constante de equilíbrio para a ionização da água pode ser 
calculada por meio da fórmula:
Osmose em célula vegetal observada ao microscópio óptico. 
Disponível para acesso em: <https://youtu.be/5yzUyMZia50>.
13WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Todavia qual é o valor da Keq da ionização da água? E qual é o valor da concentração de 
H+ e OH-?
Na água pura, a concentração de água é de 55,5 mol/litro, calculada a partir da massa 
molar e da densidade da água. Assim, podemos substituir o valor na expressão:
 
Reorganizando a equação temos: Keq x 55,5 = [H
+] [OH-]
O produto iônico da água é denominado Kw, portanto Kw = [H
+] [OH-]
Desta forma, podemos substituir os termos na expressão: Keq x 55,5 = Kw
A constante de equilíbrio para a ionização da água pura foi determinada a 25ºC por meio 
de medidas de condutividade elétrica e seu valor é de 1,8x10-16 M.
Substituindo na equação, temos:
1,8x10-16 x 55,5 = Kw
Kw = 1,0x10
-14 M2
Assim, o produto entre as concentrações de H+ e OH- é SEMPRE IGUAL A 1,0X10-14 
M2.
Por que precisamos entender a ionização da água e como calcular as concentrações de 
H+ e OH-?
A constante de dissociação da água, ou seja, o produto iônico da água, Kw, é a base para 
a escala de pH, e desta forma, é possível determinar a concentração de H+ e, também de OH-, em 
qualquer solução aquosa.
 2. PH E SOLUÇÃO TAMPÃO
O pH corresponde ao potencial hidrogeniônico de uma solução, ou seja, essa expressão é 
utilizada para descrever a quantidade de hidrogênio em uma amostra, determinando assim sua 
acidez, alcalinidade ou neutralidade.
Esse cálculo pode ser realizado por meio das expressões:
 ou
Portanto, para uma solução neutra a 25ºC, onde [H+] = 1x10-7M o pH é igual a 7,0
Pode-se, ainda, calcular o pOH de uma solução, a partir da concentração de OH-, por 
meio de fórmulas semelhantes:
 ou
14WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
A escala de pH (Figura 7) indica as concentrações de H+ e OH- e pode ser interpretada 
da seguinte maneira:
1) [H+] x [OH-] é sempre igual a 10-14.
2) pH + pOH é sempre igual a 14.
3) Em pH 7 a [H+] é igual a [OH-], por isso esse valor é considerado neutro.
4) Em pH < 7 a [H+] é maior que a [OH-], por isso esses valores são considerados ácidos.
5) Em pH > 7 a [OH-] é maior que a [H+], por isso esses valores são considerados 
alcalinos.
F igura 7 - Escala de pH. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 60).
 
A partir disso, podemos de� nir que os ácidos são substâncias capazes de doar prótons(H+), e as bases são substâncias capazes de aceitar prótons, pois liberam OH-.
Além disso, os ácidos e as bases podem ser divididos em fortes e fracos, de acordo com a 
sua dissociação. Ácidos/bases fortes são aqueles que se dissociam totalmente quando dissolvidos 
em água. Já ácidos/bases fracos são aqueles que se dissociam parcialmente quando dissolvidos 
em água. Esses elementos fracos estão presentes nos sistemas biológicos e desempenham papéis 
importantes na regulação metabólica, uma vez que quase todos os processos celulares são 
dependentes do pH. As células precisam manter o pH constante para que proteínas, enzimas 
e outras biomoléculas, que as compõem, estejam em seu estado otimizado, e para fazer a 
manutenção do pH são utilizados tampões biológicos.
Um sistema tampão é formado por um ácido fraco (doador de H+) e sua base conjugada 
(aceptor de H+) e tende a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de H+ ou OH- 
são adicionadas. 
15WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
3 . PODER TAMPÃO DO SOLO
O poder tampão do solo é a capacidade que o solo tem em resistir às alterações do pH, 
que podem ser ocasionadas por fatores naturais ou de manejo.
Para o sistema tampão do solo, é necessário considerar duas fases do solo, a fase sólida 
(matriz do solo) e a fase líquida (solução do solo). A fase sólida funciona como um reservatório e 
é composta por materiais mineral e orgânico, e apesar de ser denominada sólida, podem ocorrer 
movimentações entre as partes. A fase líquida é a fase de retirada, constituída de água, sais em 
solução (como K+, Na2+, Ca2+) e material coloidal.
Caso haja o plantio, a utilização de fertilizantes, lixiviação, ou outros fatores que causem 
a retirada de íons ou aumento de prótons da fase líquida, a fase sólida faz a reposição, evitando a 
variação do pH pelo desequilíbrio protônico.
É importante, ainda, considerar dois fatores para compreender o controle do poder 
tampão do solo, a acidez ativa e a acidez potencial. A acidez ativa corresponde a medida dos H+ 
da solução do solo, já a acidez potencial é caracterizada por substâncias no solo, que agem como 
ácidos fracos, mostrando a capacidade do solo em liberar H+. Além dos H+, a acidez potencial 
também é in� uenciada pela concentração de Al3
+ aderido às cargas negativas dos materiais 
orgânico e mineral da fase sólida do solo (P ROCHNOW, 2014).
Por que os solos se tornam ácidos? Com o passar do tempo, é natural os solos se 
acidi� carem por in� uência de diferentes fatores, como vegetação nativa, profundidade do solo, 
o manejo de culturas, adubação nitrogenada, plantio direto, erosão e decomposição da matéria. 
Como os tampões possuem uma capacidade limite de tamponamento, esses fatores ultrapassam 
o limiar tamponante do solo e, consequentemente, ocorre a variação do pH. Isso pode levar a 
perdas econômicas signi� cativas, reduzindo o rendimento das culturas e, também ocasionando 
impactos negativos ao meio ambiente (PROCHNOW, 2014).
O método mais utilizado para corrigir a acidez do solo é o uso de materiais de calcário, 
conhecida como calagem. Nessa prática é importante considerar tanto a acidez ativa quanto a 
acidez potencial do solo, para calcular a dose de calcário a ser aplicada, pois cada solo difere em 
composição e características, bem como à capacidade de tamponamento e, consequentemente, à 
necessidade de calcário para atingir o pH desejado.
4 . AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes, que possuem alta diversidade de 
tipos, estruturas e funções.
Para maiores informações sobre avaliação e manutenção do pH do solo, acessar: 
PROCHNOW, L. I. Avaliação e manejo da acidez do solo. 
Informações Agronômicas, p. 5-9, 2014. Disponível em: <https://bit.ly/2K30iUU>. 
16WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
4 .1 Aminoácidos
Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas, e possuem em sua estrutura 
um grupamento carboxílico, um grupamento amino, um grupamento radical, também chamado 
de cadeia lateral e um hidrogênio. Esses quatro elementos estão ligados a um centro quiral 
composto por um átomo de carbono.
Fi gura 8 - Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: Bioquímica (2012).
Vinte diferentes aminoácidos são encontrados na estrutura das proteínas, sendo 
diferenciados por seus grupamentos radicais, que variam em tamanho, estrutura e carga elétrica. 
A única exceção para essa estrutura clássica dos aminoácidos é a prolina.
Além desses vinte aminoácidos comuns, é possível encontrarmos outros aminoácidos 
presentes nos organismos vivos, mas que são estruturas derivadas de um aminoácido, ou, ainda, 
que não fazem parte da estrutura de proteínas.
Os aminoácidos podem ser classi� cados em cinco grupos diferentes de acordo com as 
características de suas cadeias laterais, principalmente em relação a polaridade e a tendência em 
interagir com a água em pH biológico.
Os cinco grupos são:
1) Grupos R apolares, alifáticos: Alanina, Glicina, Isoleucina, Leucina, Metionina, 
Prolina e Valina. São os aminoácidos com radicais com características apolares e hidrofóbicas, 
que têm a tendência de se aglomerar nas proteínas por meio de interações hidrofóbicas, o que 
leva a estabilização da estrutura.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Aminoácidos compartilham características estruturais 
comuns. Porto Alegre: Artmed, 2014. p.76-78.
17WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Fig ura 9 - Estrutura dos aminoácidos apolares, alifáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 79).
2) Grupos R aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano. São os aminoácidos com 
radicais que possuem anel aromático, tornando-os relativamente apolares, podendo, assim, 
também participar de interações hidrofóbicas.
Figu ra 10 - Estrutura dos aminoácidos aromáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 79).
3) Grupos R polares, não carregados: Asparagina, Cisteína, Glutamina, Serina, Treonina. 
São aminoácidos com radicais mais hidrofílicos, quando comparados aos grupos anteriores. Os 
grupamentos radicais são mais solúveis, pois formam ligações de hidrogênio com a água.
18WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Figur a 11 - Estrutura dos aminoácidos polares, não carregados, alifáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
4) Grupos R polares, carregados negativamente: Aspartato e Glutamato. São os 
aminoácidos com radicais que possuem carga líquida negativa em pH 7. São considerados ácidos 
e podem participar de interações eletrostáticas.
Figura 12 - Estrutura dos aminoácidos polares carregados negativamente. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
5) Grupos R polares, carregados positivamente: Arginina, Histidina e Lisina. São os 
aminoácidos com radicais que possuem carga líquida positiva em pH 7. São considerados básicos 
e também podem participar de interações eletrostáticas.
19WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 13 - Estrutura dos aminoácidos polares carregados positivamente. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
Apesar de serem essenciais para a formação das macromoléculas proteicas, os 
aminoácidos também são importantes para manutenção do pH celular. Os grupamentos amino e 
carboxílico, além dos grupos radicais ionizáveis, presentes em alguns aminoácidos, podem atuar 
como ácidos e bases fracos. Assim, os aminoácidos são considerados substâncias anfóteras, ou 
também chamados de anfólitos, pois podem atuar tanto como um ácido quanto como uma base, 
dependendo do seu grau de ionização.
No exemplo a seguir (Figura 14), vemos um aminoácido sem radical ionizável em três 
possíveisestados de ionização:
Figura 1 4 - Estados de ionização de um aminoácido sem radical ionizável. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 81).
Na condição na qual a carga � nal é +1, o aminoácido encontra-se totalmente protonado, 
assim, tanto o grupamento carboxílico quanto o grupamento amino podem doar prótons para o 
meio, atuando como um ácido. Na condição em que a carga � nal é -1, o aminoácido encontra-
se totalmente deprotonado, assim tanto o grupamento carboxílico quanto o grupamento amino 
podem receber prótons do meio. Já na condição em que a carga � nal é igual a zero, o grupamento 
carboxílico encontra-se deprotonado, podendo receber um próton, e o grupamento amino 
encontra-se protonado, podendo doar um próton. Assim, nessa condição, o aminoácido pode 
agir como um ácido ou como uma base, sendo um íon dipolar, denominado zwitterion.
20WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
4.2 Pept ídeos e Proteínas
Os aminoácidos podem se unir, por meio de ligações covalentes, e formar polímeros de 
diferentes tamanhos. Essas ligações amídicas são denominadas ligações peptídicas e são formadas 
pela condensação de dois aminoácidos (Figura 15), por meio da desidratação de um grupamento 
amino de uma molécula e do grupamento carboxílico de outra molécula. A ligação peptídica é 
signi� cativamente estável e necessita de grande quantidade de energia para ser rompida.
Figura 15 - Formação da ligação peptídica por condensação. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 86).
Quando há a ligação peptídica entre duas moléculas de aminoácidos, forma-se um 
dipeptídeo. Se duas ligações peptídicas ocorrem entre três aminoácidos, forma-se um tripeptídeo, 
e assim por diante. De maneira geral, é denominado oligopeptídeo uma estrutura que contém 
poucos aminoácidos, já um polipeptídeo possui muitos aminoácidos unidos com uma massa 
menor do que de 10000D. As proteínas são polímeros lineares de milhares de aminoácidos com 
massa maior do que 10000D.
Um peptídeo possui sempre uma extremidade com um grupamento amino livre, 
denominada de aminoterminal (N-terminal), e outra extremidade com um grupamento 
carboxílico livre, denominada carboxiterminal (C-terminal). Por convenção essas moléculas são 
desenhadas com a extremidade N-terminal na esquerda e a extremidade C-terminal na direita.
Quando ocorre a ligação peptídica entre dois aminoácidos, ocorre a perda de um 
átomo de H do grupamento amina de uma molécula, e a perda de uma função OH 
do grupamento carboxílico de outra molécula, assim as unidades de aminoácidos 
presentes passam a ser chamadas de resíduos de aminoácidos.
21WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
 Figura 16 - Tetrapeptídeo alaniltirosilaspartilglicina. Fonte: adaptado de Voet, Voet e Pratt (2014, p. 83).
 4.3 Composição e Estrutura das Proteínas
Os vinte aminoácidos formadores de proteínas não ocorrem em quantidades iguais 
nas moléculas. Enquanto uns aparecem nenhuma, ou apenas uma vez na estrutura de algumas 
proteínas, outros podem aparecer em grande número. Algumas proteínas são formadas apenas 
por uma única cadeia de aminoácidos, enquanto outras possuem dois ou mais peptídeos ligados 
de forma não covalente, sendo denominadas proteínas multisubunidades.
Além disso, algumas proteínas possuem apenas resíduos de aminoácidos na estrutura, 
não apresentando outro grupo constituinte, sendo denominadas proteínas simples. Já as 
proteínas conjugadas são aquelas que possuem outro tipo de componente químico associado aos 
resíduos de aminoácidos. Esse componente conjugado à estrutura proteica é denominado grupo 
prostético e pode ser, por exemplo, um lipídeo (lipoproteína), um carboidrato (glicoproteína), um 
fosfato (fosfoproteína), um pigmento (cromoproteína), além de outros compostos de diferentes 
naturezas químicas.
 4.4 Níveis Estruturais das Proteínas
Existem quatro níveis de estruturas de proteínas: i) a estrutura primária, que corresponde a 
uma sequência simples de aminoácidos unidos por ligações peptídicas; ii) a estrutura secundaria, 
que é formada a partir de arranjos de aminoácidos, formando as estruturas de α-hélice e folha-β; 
iii) a estrutura terciaria, que consiste no dobramento tridimensional da proteínas; iv) a estrutura 
quaternária, que ocorre quando a proteína possui duas ou mais cadeias polipeptídicas.
 Figura 17 - Visão geral dos níveis estruturais proteicos. Fonte: Biologia (2014).
22WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
4.5 Estrutura Primária
Uma proteína em sua estrutura primária é composta por resíduos de aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas. Essas ligações são covalentes (fortes) e limitam a variação de 
conformações para uma cadeia polipeptídica. Isso ocorre porque as ligações peptídicas possuem 
um caráter de ligação dupla, já que há o compartilhamento parcial de dois pares de elétrons e 
não podem rotar. Para romper a ligação peptídica e liberar os aminoácidos da estrutura de uma 
proteína é necessária uma alta energia de ativação, o que ocorre em células a partir da ação de 
enzimas especí� cas.
 4.6 Estrutura Secundária
Já a estrutura secundária de uma proteína é um arranjo espacial dos átomos da cadeia 
principal, sem considerar a conformação dos grupamentos radicais. A estrutura secundária pode 
se apresentar de duas maneiras, como α-hélice e folha-β.
A estrutura da α-hélice é o arranjo mais simples que a cadeia pode assumir, sendo a 
conformação mais fácil de ser formada. Há um eixo imaginário no centro da hélice ao qual o 
esqueleto proteico é enrolado e as cadeias laterais dos resíduos � cam projetadas para a parte 
externa da hélice. Em geral, cada volta da hélice é formada por 3,6 resíduos de aminoácidos e, 
em quase todas as proteínas a torção da hélice é para o lado direito. Para a formação da hélice 
ocorrem ligações de hidrogênio entre os resíduos de aminoácidos, mais especi� camente entre 
um átomo de hidrogênio, que está ligado ao átomo de nitrogênio de um grupamento amino 
de um aminoácido, com um átomo de oxigênio, que está ligado ao átomo de carbono de um 
grupamento carboxílico de outro aminoácido.
F igura 18 - Modelo representativo da estrutura da α-hélice em esfera e bastão. As ligações de hidrogênio internas da 
cadeia estão representadas pelos três traços azuis. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 120).
Na estrutura primária das proteínas as únicas ligações presentes entre os amino-
ácidos são as ligações peptídicas. Lembre-se, a ligação peptídica ocorre entre o 
átomo de carbono de um grupamento carboxílico de um resíduo de aminoácido 
e o átomo de nitrogênio de um grupamento amino do resíduo de aminoácido vizi-
nho.
23WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
A estabilidade da hélice depende de quais resíduos de aminoácidos a compõem. Cada 
resíduo tem uma tendência para a formação da hélice, de acordo com as características e 
interferência de seus grupamentos radicais.
A conformação β, também denominada folha-β (Figura 19), possui uma estrutura de 
esqueleto polipeptídico estendido, em forma de ziguezague, que podem se arranjar lado a lado. 
Nesta conformação, as ligações de hidrogênio são formadas entre os segmentos adjacentes 
da cadeia de resíduos de aminoácidos, e as cadeias laterais se projetam em direções opostas. 
Essas cadeias podem ser paralelas ou antiparalelas, o que interfere no padrão das ligações de 
hidrogênio. A estabilidade da conformação β também depende de quais resíduos de aminoácidos 
a compõem.
Fig ura 19 - Modelo representativo da estrutura da conformação β em vista superior. As ligações de hidrogênio inter-
nas da cadeia estão representadas pelos três traços azuis Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 123).
4.7 Estruturas Terciária e Quaternária
A estruturaterciária consiste no arranjo tridimensional dos átomos da cadeia proteica, 
incluindo aspectos de alcance mais longo. Assim, resíduos de aminoácidos que se encontram 
em distâncias mais longas podem interagir a partir do dobramento da estrutura polipeptídica. 
A localização e a direção do dobramento da cadeia dependem da localização e da quantidade de 
resíduos que tendem a formá-lo, por exemplo, glicina, prolina, serina e treonina.
Essa conformação terciária é mantida por meio de interações fracas entre os grupamentos 
R dos resíduos de aminoácidos, permitindo, assim o enovelamento proteico. As interações fracas 
que sustentam o enovelamento são: interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e interações 
eletrostáticas. Algumas proteínas podem apresentar, ainda, ligações dissulfeto, que são interações 
mais fortes necessárias em algumas estruturas para manutenção da estabilidade. As proteínas que 
apresentam esse tipo de ligação, geralmente, são secretadas para o ambiente extracelular e, assim, 
necessitam de uma interação mais forte para sustentar a estrutura.
A estrutura secundária é formada a partir de uma maior interação entre os ami-
noácidos de uma estrutura primária. Sendo assim, a estrutura secundária é com-
posta por resíduos de aminoácidos ligados com resíduos vizinhos por meio de 
ligações peptídicas e, unidos por meio de ligações de hidrogênio com resíduos 
mais distantes. Lembre-se, essa ligação de hidrogênio ocorre entre o átomo de 
oxigênio de um grupamento carboxílico de um resíduo de aminoácido e o átomo 
de hidrogênio de um grupamento amino de outro resíduo de aminoácido.
24WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
As interações hidrofóbicas ocorrem entre os aminoácidos hidrofóbicos, pertencentes 
aos grupos dos alifáticos e dos aromáticos. Geralmente são as primeiras interações que ocorrem 
durante o enovelamento proteico e � cam localizadas no centro da proteína, evitando o contato 
dos grupamentos apolares com a água.
As ligações de hidrogênio ocorrem principalmente entre os aminoácidos polares não 
carregados. Lembrando que essas interações não correspondem àquelas ligações de hidrogênio 
da estrutura secundária. Neste caso, a estrutura secundária já formada passa a apresentar maior 
interação entre os aminoácidos, formando mais ligações de hidrogênio para con� gurar a estrutura 
terciária.
As interações eletrostáticas ocorrem principalmente entre os aminoácidos polares 
carregados positivamente e carregados negativamente. Assim, quando há cargas opostas, ocorre 
a atração entre os grupamentos R dos resíduos de aminoácidos. Tanto as interações eletrostáticas 
quanto as ligações de hidrogênio podem estar localizadas na periferia da proteína.
A partir dessas interações, é possível formar uma estrutura proteica funcional. Além disso, 
essas interações permitem a mudança de arranjo espacial dos átomos da proteína, con� gurando 
diferentes conformações. Ou seja, qualquer estado estrutural que a proteína possa assumir sem 
romper suas ligações é uma conformação funcional. Essa mudança de conformação ocorre para 
adaptação da proteína em determinadas condições, e são termodinamicamente mais estáveis. 
Qualquer conformação funcional de uma proteína enovelada é chamada de proteína nativa.
Existem proteínas que contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas diferentes, ou, ainda, 
subunidades que podem ser iguais ou diferentes, e o arranjo dessas estruturas proteicas em 
complexos tridimensionais forma uma estrutura quaternária.
Considerando os níveis terciário e quaternário de organização das proteínas, podemos 
dividi-las em dois grupos principais: proteínas � brosas e proteínas globulares.
As proteínas � brosas são formadas por um único tipo de unidade estruturais, ou seja, 
por um tipo de estrutura secundária que se repete na composição da estrutura terciária, que é 
relativamente simples. A função desse tipo de proteínas vai de acordo com a sua organização. As 
proteínas � brosas são organizadas em longos feixes e conferem suporte, forma e proteção. Os 
principais exemplos de proteínas � brosas são a queratina, o colágeno e a � broína da seda.
Já as proteínas globulares são formadas por diferentes tipos de estruturas secundárias. 
Compõem, em sua maioria, enzimas e proteínas reguladoras e de transporte, por isso possuem 
cadeias dobradas em forma globular ou esférica. Como exemplo, podemos citar a mioglobina, a 
hemoglobina e os canais transportadores de moléculas presentes na membrana plasmática.
4.8 Desnaturação de Proteínas
A estrutura nativa das proteínas depende de características do ambiente para ser estável, 
como temperatura, pH e a presença de outras moléculas. Mudanças nesse ambiente podem 
causar alterações estruturais que podem alterar também sua função.
Como cada proteína tem uma função e uma estrutura específi ca, cada proteína 
tem uma estrutura tridimensional única.
25WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Cada proteína tem o seu ambiente ótimo para funcionamento, com características 
especí� cas, principalmente, para temperatura e pH. Condições diferentes das ótimas para 
funcionamento podem resultar em perda da estrutura funcional. Assim, a perda da estrutura 
causa a perda da função e esse fenômeno é caracterizado como desnaturação.
As proteínas podem então, ser desnaturadas pelo calor, por alterações extremas no pH 
e, ainda, na presença de solventes orgânicos, detergentes e alguns solutos especí� cos, a partir do 
rompimento de ligações fracas da cadeia.
O calor tem efeito desnaturante, porque rompe principalmente as ligações de hidrogênio 
das proteínas. Ao aumentar lentamente a temperatura, a proteína não sofre alteração estrutural, 
mas ao atingir uma temperatura especí� ca ocorre o rompimento abrupto da estrutura e 
consequente perda da função.
A mudança de pH altera a carga líquida da proteína, ocasionando repulsão eletrostática 
e, consequente rompimento das interações eletrostáticas e de algumas ligações de hidrogênio. 
A alteração no pH pode ser tanto acima quanto abaixo do valor ótimo de funcionamento. Por 
exemplo, proteínas que funcionam em pH 7 desnaturam se colocadas tanto em valores extremos 
abaixo do padrão, como 2 ou 3, e também em valores extremos acima do padrão, como 10 ou 12.
Solventes orgânicos e detergentes desnaturam as proteínas a partir do rompimento de 
interações hidrofóbicas, presentes no núcleo estável da estrutura.
O processo de desnaturação pode ser reversível ou irreversível, isso varia de acordo com 
a estrutura proteica e o agente desnaturante. Quando as proteínas desnaturadas reassumem suas 
estruturas nativas e funções em condições estáveis, ocorre o que denominamos de renaturação.
 Figura 20 - Representação da desnaturação e renaturação de proteínas. Fonte: Nutrisaúde (2014).
 
No processo de desnaturação ocorre o rompimento de ligações fracas, ou seja, 
das ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletrostáticas, mas não há 
rompimento das ligações peptídicas, que são covalentes. Assim, uma proteína 
quando desnaturada passa de seu estado funcional, quaternário ou terciário, para 
seu nível de organização primário, não funcional.
26WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
5. ENZIMAS
As enzimas são moléculas biológicas com estrutura proteica, em sua maioria, com exceção 
das ribozimas, formadas de RNA. A principal função das enzimas é agir como catalisadores 
biológicos, ou seja, acelerar a velocidade de uma reação. Em condições biológicas, as reações 
tendem a ser lentas, porque o ambiente intracelular é extremamente favorável para as moléculas 
e, para proporcionar um ambiente adequado para o funcionamento das reações as enzimas 
são utilizadas. Para isso, a atividade da enzima depende diretamente da integridade de sua 
conformaçãonativa.
A maioria das enzimas necessita de grupamentos químicos adicionais na estrutura para 
funcionarem corretamente, sendo eles cofatores ou coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, 
como Zn2+, Fe2+, Mg2+, K+, e as coenzimas são moléculas orgânicas. A função desses grupos 
adicionais é agir como carreadores transitórios de átomos ou grupos funcionais especí� cos.
As enzimas possuem em sua estrutura uma região denominada de sítio ativo (Figura 
21), local onde a molécula, denominada substrato, deve se ligar para sofrer uma reação. Esse 
sítio ativo sequestra o substrato do ambiente, retirando-o de seu ambiente estável para sofrer 
modi� cações. Assim, forma-se o complexo enzima/substrato. Após sofrer as modi� cações 
necessárias, o substrato é transformado em produto e, então, forma-se o complexo enzima/
produto. Em seguida, o produto é desligado da estrutura do sítio ativo, sendo liberado para o 
meio para posterior utilização. A enzima pode agora fazer uma nova reação.
 Figura 21 - Funcionamento geral das enzimas. Fonte: Bioquímica (2012).
Apesar do esquema apresentado na Figura 21 mostrar um encaixe perfeito direto entre 
enzima e substrato, não é assim que funciona. O melhor modelo que explica o encaixe entre enzima 
e substrato é o modelo do encaixe induzido. Neste modelo, as enzimas são complementares aos 
intermediários formados durante a conversão de substrato em produto, que ocorre no estado de 
transição.
Observe o exemplo de duas reações na Figura 22. No primeiro esquema temos uma 
enzima com encaixe perfeito e complementar ao seu substrato. Como os elementos se encaixam 
perfeitamente, a enzima não consegue desestabilizar o substrato e isso impede que a reação 
aconteça. Já no segundo esquema, a enzima e o substrato se encaixam, primeiramente, por meio 
de algumas interações. Durante a transformação, desse substrato em produto há a formação de 
um intermediário que se encaixa adequadamente no sítio ativo, mas como é instável, é possível 
convertê-lo em produto.
27WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 22 - Esquema de funcionamento de uma enzima perfeitamente complementar ao seu substrato e de uma 
enzima complementar ao intermediário formado no estado de transição. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 196).
Para uma reação acontecer, é necessário atingir um nível de energia mais alto que a 
energia de ativação. Essa energia de ativação é a energia necessária para que uma reação aconteça, 
que funciona como uma barreira entre o substrato e o produto. Assim, para que a reação ocorra, é 
necessário que as moléculas ultrapassem essa barreira energética, atingindo o estado de transição. 
Neste ponto da curva, a probabilidade do decaimento para voltar a ser substrato ou para se tornar 
produto é a mesma (Figura 23).
Como já mencionado, a principal função das enzimas é aumentar a velocidade das reações 
e, para isso acontecer ocorre a diminuição da energia de ativação.
Fi gura 23 - Diagrama da coordenada da reação comparando uma reação não catalisada e uma reação catalisada por 
enzima. Na reação representada pela linha preta não há presença de enzima, assim há grande energia de ativação 
para ser atingida e a reação é lenta. Já na reação representada pela linha azul, há presença de enzima, diminuindo a 
energia de ativação e, consequentemente, aumentando a velocidade da reação. Os termos ∆G‡ não catalisada e ∆G‡ 
catalisada correspondem, respectivamente, à energia de ativação da reação não catalisada e à energia de ativação 
total da reação catalisada. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 193).
28WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
A ligação entre enzima e substrato ocorre, em sua maioria, por meio de ligações fracas. 
Durante a formação dessas interações, ocorre a liberação de energia, que é denominada de 
energia de ligação, e é dessa maneira que a energia de ativação é diminuída na presença de uma 
enzima. A energia de ligação formada durante a interação entre enzima e substrato compensa 
parcialmente a energia necessária para a reação acontecer. Assim, a soma das energias resulta em 
uma redução líquida da energia de ativação.
Além disso, a interação entre enzima e substrato é extremamente especí� ca. Tanto no 
sítio ativo como na estrutura do substrato estão grupos funcionais especí� cos organizados 
otimamente em posições especí� cas para reconhecimento entre os elementos da reação. Assim, 
ocorre a especi� cidade entre enzima e substrato, ou seja, cada enzima tem seu substrato adequado 
para realizar a reação.
As reações catalisadas por enzimas podem ter suas velocidades alteradas a partir de 
mudanças na concentração do substrato. Assim, a velocidade da reação enzimática é proporcional 
à concentração de substrato. Isso pode ser estudado por meio dos fundamentos da cinética 
enzimática propostos por Michaelis e Menten em 1912.
5. 1 Inibição Enzimática
As enzimas estão sujeitas à inibição por meio de moléculas (inibidores) que diminuem ou 
interrompem a catálise. Há duas classes principais de inibidores enzimáticos, os reversíveis, que 
podem ser subdivididos em competitiva, não competitiva e mista, e os irreversíveis.
A inibição reversível competitiva é aquela que ocorre quando um inibidor compete pelo 
local de ligação do substrato, ou seja, compete pelo sítio ativo da enzima. Esse inibidor impede 
que o substrato se ligue a enzima à medida que ocupa o sítio ativo. Neste caso, o inibidor não 
precisa ter toda a estrutura idêntica à do substrato, precisa apenas apresentar os grupamentos 
especí� cos organizados otimamente para reconhecimento da enzima.
Na inibição reversível não competitiva, o inibidor se liga a um sítio diferente do sítio 
ativo, denominado sítio alostérico, ou seja, não compete e não impede que o substrato se ligue à 
enzima. Neste caso o inibidor se liga ao complexo enzima/substrato, inativando-o.
Durante a inibição reversível mista, o inibidor também não compete pelo sítio ativo da 
enzima, e se liga a um sítio alostérico. Nesse caso, o inibidor pode se ligar tanto ao complexo 
enzima/substrato quanto à enzima.
Já a inibição irreversível ocorre quando inibidores se ligam fortemente à enzima, ou então, 
destroem os grupamentos especí� cos do sítio ativo da enzima, inativando-a permanentemente.
A energia de ativação é uma barreira importante para controle das reações quí-
micas. Sem esta barreira energética, as reações aconteceriam aleatoriamente, ou 
seja, as biomoléculas poderiam se modifi car espontaneamente. Assim, as enzi-
mas catalisam as reações de forma seletiva, de acordo com as necessidades mo-
mentâneas celulares.
29WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Alguns herbicidas e pesticidas podem agir como inibidores enzimáticos. Um exemplo 
que podemos citar são os herbicidas auxínicos utilizados para controle de plantas daninhas, que 
competem com as plantas desejadas por luz, nutrientes, água e espaço. Esses herbicidas induzem 
mudanças principalmente no metabolismo de ácidos nucléicos e na estrutura da parede celular. 
Esses produtos podem interferir na ação da enzima RNA-polimerase e, consequentemente, na 
síntese de ácidos nucléicos e proteínas, uma vez que o herbicida se liga a um sítio alostérico 
da enzima, interrompendo sua atividade por meio de uma inibição não competitiva. Assim, 
induzem intensa proliferação celular em tecidos, causando epinastia de folhas e caule, além de 
interrupção do � oema, impedindo o movimento dos fotoassimilados das folhas para o sistema 
radicular (FERREIRA; SILVA; FERREIRA, 2005).
5. 2 Enzimas Regulatórias
Para controle do metabolismo celular existem enzimas que exercem o papel de 
reguladoras. Cada processo metabólico possui uma ou mais enzimas que controlam a velocidade 
geral das reações, aumentando ou diminuindo suasatividades em resposta a estímulos exógenos 
e endógenos.
O funcionamento dessas enzimas pode ser de diferentes tipos, de acordo com a necessidade 
de cada via metabólica.
5. 3 Regulação Alostérica
Enzimas com regulação alostérica são aquelas que possuem, além do sítio ativo para 
ligação do substrato, sítios alostéricos para ligação de moduladores, tanto positivos (estimulantes), 
quanto negativos (inibitórios).
5. 4 Regulação por Feedback Negativo
Algumas enzimas são inibidas por feedback negativo, também chamado de 
retroalimentação. Nessa situação, o produto imediato da reação, ou o produto � nal da via inibe 
a catálise enzimática quando sua concentração ultrapassa as necessidades celulares, causando 
um desequilíbrio. Portanto, quando há excesso de produto, a enzima regulatória é inibida para 
que esse produto seja utilizado e sua concentração reestabelecida. Dessa forma, a velocidade de 
formação do produto é equilibrada com as necessidades metabólicas.
Para maiores informações sobre a ação de herbicidas no funcionamento enzimá-
tico, acessar: FERREIRA, F. A.; SILVA, A. A.; FERREIRA, L. R. Mecanismos de ação 
de herbicidas. Disponível em: <http://www.cnpa.embrapa.br/produtos/algodao/
publicacoes/trabalhos_cba5/336.pdf>.
30WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
5. 5 Regulação por Modificações Reversíveis
A atividade de algumas enzimas pode ser ainda controlada por meio da ligação covalente 
reversível de grupamentos especí� cos em sua estrutura. Os grupos mais comuns que funcionam 
como reguladores são o fosforil, o acetil, o metil, a amida e o carboxil. Um exemplo clássico desse 
tipo de regulação é a modi� cação por fosforilação/defosforilação da enzima.
Algumas enzimas � cam ativadas quando se ligam a um grupo fosforil e � cam inativas 
ao se desligarem desse grupamento. Outras enzimas sofrem ação contrária, quando fosforiladas 
� cam inativas e quando defosforiladas � cam ativas. De maneira geral, as enzimas que ligam 
fosfato na estrutura de enzimas reguladoras (e também de outras moléculas) são do grupo das 
quinases (ou cinases), já as que desligam fosfato são do grupo das fosfatases.
6. CARBOIDRATOS
Os carboidratos, também chamados de glicídeos, são as biomoléculas mais abundantes na 
Terra, que possuem fórmula geral (CH2O)n, mas que também podem conter átomos de nitrogênio, 
enxofre e fósforo. Essas macromoléculas são divididas em monossacarídeos, dissacarídeos e 
polissacarídeos.
6. 1 Monossacarídeos
Os monossacarídeos são monômeros constituídos por uma unidade poliidroxicetona ou 
poliidroxialdeído, representando os açúcares mais simples. São compostos por cadeias simples 
de átomos de carbono ligados por ligações simples, unidos, ainda, a átomos de hidrogênio e 
grupamentos OH. Apenas um dos átomos de carbono está ligado a um átomo de oxigênio por 
meio de uma ligação dupla, caracterizando um grupamento carbonil. A posição desse grupamento 
é o que determina a diferença entre um monossacarídeo aldeído ou cetona. Se o grupo carbonil 
estiver localizado na extremidade da cadeia aberta de carbonos, o monossacarídeo pertence ao 
grupo dos aldeídos (é uma aldose), mas se esse grupo carbonil estiver localizado em qualquer 
outra posição da molécula, sem estar na extremidade, o monossacarídeo pertence ao grupo das 
cetonas (é uma cetose) (Figura 24).
 
Lembre-se, a maioria das enzimas tem estrutura proteica e, por isso, também ne-
cessitam de um ambiente ótimo para funcionamento. Assim, mudanças extremas 
de pH e o calor podem alterar a estrutura enzimática, diminuindo sua atividade, ou 
desnaturando-a, levando à completa perda da função.
31WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 24 - Monossacarídeos representativos. A glicose pertence ao grupo das aldoses, pois o grupamento carbonil, 
em destaque, está localizado na extremidade. A frutose pertence ao grupo das cetoses, pois o grupamento carbonil, 
em destaque, está ligado ao carbono 2 da molécula. Fonte: Experimentos de Bioquímica (2011b).
Além da divisão de acordo com o posicionamento do grupamento carbonil, os 
monossacarídeos também podem ser divididos em grupos de acordo com o número de carbonos 
que compõem suas cadeias, sendo eles as trioses (3 carbonos), as tetroses (4 carbonos), as pentoses 
(5 carbonos) as hexoses (6 carbonos), e as heptoses (7 carbonos). De maneira geral, a numeração 
dos carbonos se inicia a partir da extremidade da cadeia mais próxima ao grupamento carbonil.
Exemplos de aldoses são: gliceraldeído (triose), eritrose e threose (tetrose), ribose, 
arabinose, lixose e xilose (pentoses), altrose, glicose, galactose e manose (hexoses). Exemplos de 
cetoses são: dihidroxicetona (triose), eritrulose (tetrose), ribulose e xilulose (pentoses), frutose, 
psicose, sorbose e tagatose (hexoses).
Além das hexoses simples presentes tanto no grupo dos aldeídos quanto no grupo das 
cetonas outras moléculas derivadas dessas hexoses podem ocorrer no ambiente celular, a partir 
da substituição de algum grupamento da estrutura. É o caso da glicosamina, que possui estrutura 
derivada da glicose, na qual há substituição do grupamento OH, ligado ao carbono 2 por um 
grupamento NH2. Essa glicosamina pode, ainda, se condensar com ácido acético, formando 
N-acetil-glicosamina, ou com ácido láctico, formando ácido N-acetil-murâmico, ambos presentes 
na parede celular de bactérias.
Em solução aquosa, as pentoses, hexoses e heptoses se apresentam como estruturas 
cíclicas, resultando em uma estrutura em anel.
32WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
 Figura 25 - Formação da estrutura cíclica da glicose. O átomo de carbono número 1, em destaque, quando na con� -
guração de anel é denominado carbono anomérico. É possível, ainda, identi� car os dois estereoisômeros que podem 
ser formados, os anômeros α e β, que diferem apenas na estereoquímica do carbono anomérico. Fonte: adaptado de 
Nelson e Cox (2014, p. 247).
Os monossacarídeos possuem, ainda, uma característica especí� ca de ação como agentes 
redutores. Ou seja, esses monômeros podem reduzir íons e serem utilizados na identi� cação de 
monossacarídeos em maquinários e soluções e, também, na produção de espelhos.
 
Para maiores informações sobre reações de identifi cação de açúcares redutores: 
FONSECA, P. A. Q. Análises físico-químicas de polpas de frutas e avaliação de 
seus padrões de identidade e qualidade. 2012. 62 f. Dissertação (Mestrado em 
Química) - Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal. 2012. Disponível 
em: <https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/17738>.
33WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
6.2 Dissacarídeos
Os dissacarídeos são moléculas nas quais dois monossacarídeos estão unidos por uma 
ligação covalente, denominada ligação glicosídica. Essa ligação ocorre entre o grupamento OH 
de um monômero com o carbono anomérico de outro monômero, resultando em um glicosídeo. 
A extremidade da molécula com o carbono anomérico livre é denominada extremidade redutora.
F igura 26 - Formação da ligação glicosídica por condensação. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 86).
Exemplos de dissacarídeos são: a maltose, principal componente do malte, formada a 
partir da união de duas moléculas de glicose (Figura 26), que pode ser encontrada na composição 
de vegetais, com função energética; a lactose, formada a partir da união de uma molécula de 
glicose e uma molécula de galactose, que pode ser encontrada na composição do leite e seus 
derivados; a sacarose, formada a partir da união de uma molécula de glicose e uma molécula de 
frutose, que pode ser encontrada nos vegetais, principalmente em frutas, beterraba e cana-de-
açúcar.
6.3 Polissacarídeos
Os polissacarídeos, também conhecidos comoglicanos, são os carboidratos que possuem 
médio ou alto peso molecular. Os tipos de polissacarídeos se diferenciam de acordo com a sua 
composição de unidades monoméricas, o comprimento das cadeias, os tipos de ligações entre os 
monômeros e o grau de rami� cação da molécula. Assim, são de� nidas duas classes principais, 
homopolissacarídeos e heteropolissacarídeos.
Os homopolissacarídeos são estruturas que possuem um único tipo de monossacarídeo 
na composição, já os heteropolissacarídeos possuem dois ou mais tipos diferentes de 
monossacarídeos na composição. Ambos podem apresentar cadeia simples (totalmente linear) 
ou cadeia rami� cada. Além disso, ambos também podem apresentar ligações do tipo α1-4 e α1-6, 
ou, ainda, β1-4 e β1-6.
34WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Fi gura 27 - Ligações entre monômeros na estrutura de polissacarídeos. Os números 1, 4 e 6 representam os carbo-
nos que participam da ligação, ou seja, numa ligação 1-4 ocorre ligação glicosídica entre os carbonos 1 e 4, já numa 
ligação 1-6 unem-se os carbonos 1 e 6. A ligação 1-4 ocorre, geralmente, entre monossacarídeos vizinhos, já a liga-
ção 1-6 ocorre no ponto de formação de uma rami� cação. A representação α e β indica a con� guração do carbono 
anomérico da molécula de monossacarídeo participante da ligação. Fonte: Experimentos de Bioquímica (2011a).
Um exemplo de homopolissacarídeo é o amido, produzido pelas plantas com função 
de reserva de energia, encontrado principalmente em tubérculos e sementes. Esse polímero é 
formado por unidades de glicose, que se repetem ao longo da cadeia e se organizam de duas 
formas diferentes, amilose e amilopectina, que aparecem entrelaçadas na estrutura do amido.
A amilose corresponde de 20% a 30% da estrutura total do amido e é formada por 
uma cadeia linear de monômeros de glicose, unidos por ligações glicosídicas do tipo α1-4. Já a 
amilopectina corresponde ao restante (70% a 80%) da estrutura do amido e possui uma cadeia 
rami� cada, por isso apresenta tanto ligações α1-4, quanto ligações α1-6. As rami� cações nessa 
estrutura aparecem a cada 24 a 30 monômeros.
Figu ra 28 - Amido. O amido é encontrado na forma de grânulos (a) com grande variação de tamanho, de acordo 
com a necessidade de estoque da célula. Essa molécula é formada pela combinação de (b) amilose e amilopectina. 
Fonte: Biologia (2011).
35WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Outro exemplo de homopolissacarídeo como forma de estocagem de glicose é o glicogênio, 
encontrado em células animais, com estrutura rica em rami� cações.
Também estão presentes nas células homopolissacarídeos com função estrutural, 
como exemplo temos a celulose e a quitina. A celulose é uma estrutura � brosa e resistente que 
compõe a parede celular das células vegetais, encontrada, principalmente, em troncos e caules 
e constitui, ainda, a maior parte da massa do algodão. A quitina é composta por resíduos de 
N-acetilglicosamina unidos por ligações do tipo β1-4, organizados de forma não rami� cada.
Assim como o amido, a celulose é formada por unidades de glicose, assemelhando-se a 
amilose, pois sua estrutura é não rami� cada, mas possui ligações diferentes, do tipo β1-4, já que 
os resíduos de glicose que a compõe possuem o carbono anomérico na posição β.
 Figura 29 - (a) A celulose compõe juntamente com a pectina, hemicelulose e lignina a parede celular das células 
vegetais. Fonte: Molecular Expressions (2015). (b) Microgra� a eletrônica das � bras de celulose, organizadas em 
camadas, da parede celular da alga Chaetomorpha. Fonte: Voet, Voet e Pratt (2014, p. 226).
Os heteropolissacarídeos podem ser exempli� cados por meio de um representante com 
função estrutural denominado peptideoglicano. Esse polímero, encontrado na parede celular 
de bactérias, é formado pela combinação alternada de monômeros de N-acetilglicosamina e 
ácido N-acetilmurâmico, por meio de ligações β1-4. Essa parte glicídica dos peptideoglicanos 
está ligada cruzadamente com a estrutura de pequenos peptídeos, que variam de acordo com a 
espécie da bactéria. 
Os animais podem utilizar o amido derivado dos vegetais para obtenção de gli-
cose e, consequentemente, produção de energia. Isso ocorre porque as ligações 
presentes do amido são do tipo α, e as enzimas presentes no trato gastrointesti-
nal dos animais conseguem romper esse tipo de ligação. Já quando tratamos da 
celulose, não é tão simples assim. A maioria dos animais não consegue liberar 
os resíduos de glicose da estrutura da celulose para obtenção de energia, pois 
as ligações presentes nessa molécula são do tipo β, e não possuem uma enzima 
específi ca para isso. Microorganismos do gênero Trichonympha são encontrados 
no trato intestinal de cupins e secretam uma enzima, denominada celulase, capaz 
de hidrolisar as ligações β1-4 da estrutura da celulose. Por isso, esses insetos 
conseguem se alimentar de madeira. Alguns fungos e bactérias xilófagos (que se 
alimentam de madeira) também produzem celulase e podem ser encontrados no 
trato gastrointestinal de animais ruminantes.
36WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Outro exemplo de heteropolissacarídeo estrutural é o ágar, encontrado na parede celular 
de algas marinhas vermelhas, formado por uma combinação de D-galactose e um derivado de 
L-galactose. No dia a dia dos laboratórios, o ágar é bastante utilizado na técnica de eletroforese e 
para formar a superfície de crescimento de bactérias.
 
 
6.4 Glicoconjugados
Além das funções estrutural e de armazenamento, os polissacarídeos podem atuar como 
moléculas informativas, que em sua maioria estão associados a estruturas de proteínas ou lipídeos, 
formando um glicoconjugado. As glicoproteínas e os glicolipídeos podem sinalizar o transporte 
e a degradação de moléculas e organelas, bem como servir de pontos de reconhecimento para a 
ligação de vírus, bactérias e moléculas extracelulares.
Um exemplo da importância dos glicoconjugados é o glicocálice, ou glicocálix, uma 
camada externa a membrana, formado por glicolipídeos e glicoproteínas, com função de proteção, 
reconhecimento e adesão de moléculas.
Outro exemplo são as lectinas, proteínas que ligam carboidratos com a� nidade e 
especi� cidade, sendo importantes nos processos de sinalização, adesão e reconhecimento celular. 
As lectinas vegetais estão presentes, em sua maioria, em grãos de leguminosas e gramíneas, e 
têm como função a defesa contra predadores e parasitas. Já foram descritas lectinas que inibem 
o desenvolvimento de insetos, por se associarem a proteínas estruturais, e com ação antifúngica, 
por se associarem a parede celular dos fungos (SILVA et al., 2013).
6.5 Lipídeos
Os lipídeos são moléculas pouco solúveis em água, que exercem diferentes e importantes 
papéis na organização celular, como armazenamento de energia, composição estrutural e 
mensageiros celulares.
Principais meios de cultura. 
Acesse: <https://youtu.be/y-Kq161PbY8>.
Para maiores informações sobre lectinas vegetais, acessar: SILVA, S. B. et al. 
Presença de lectina em plantas e suas funções biológicas. In: SIMPAC, 5., 2013. 
Anais... 2013. p. 477-480. Disponível em: <https://academico.univicosa.com.br/
revista/index.php/RevistaSimpac/article/download/177/312>.
37WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
6.6 Ácidos Graxos
Os ácidos graxos (AG) são a estrutura mais simples dos lipídeos, compostos por um 
grupamento carboxílico, localizado na extremidade da molécula, e uma cauda de hidrocarbonetos, 
que pode ser totalmente saturada (apenas ligações simples), ou apresentar uma ou mais 
ligações duplas (insaturados). Aqueles que apresentam uma ligação dupla são denominados 
monoinsaturados, já os que apresentamduas ou mais duplas ligações são denominados 
poliinsaturados. Podem apresentar números pares e ímpares de carbonos e cadeias que variam 
de 4 a 36 átomos de carbono.
F igura 30 - Representação da estrutura de ácidos graxos. (a) Ácido esteárico, ácido graxo saturado, que possui 18C 
na estrutura. (b) Ácido oleico, ácido graxo monoinsaturado, que também possui 18C na estrutura. Fonte: adaptado 
de Nelson e Cox (2014, p. 359).
Os ácidos graxos apresentam cadeias carbônicas de tamanhos variáveis. Os áci-
dos graxos de cadeia curta (AGCC) possuem entre 2 e 4 carbonos; os ácidos gra-
xos de cadeia media (AGCM) apresentam de 6 a 10 carbonos na estrutura; os 
ácidos graxos de cadeia longa (AGCL) exibem uma cadeia entre 12 e 18 átomos 
de carbono; e os ácidos graxos de cadeia muito longa (AGCML) possuem mais de 
18 carbonos na estrutura.
A identifi cação dos ácidos graxos como saturados e insaturados e, ainda, o posi-
cionamento das insaturações pode ser descrito por meio das nomenclaturas ∆ e 
ω. O átomo de carbono do grupamento carboxílico é denominado ∆, e o átomo de 
carbono mais distante do grupamento carboxílico, ou seja, o último da cadeia é 
denominado ω. Para compreender as nomenclaturas ∆ e ω dos lipídeos, consulte 
Nelson e Cox (2014, p. 357-359).
38WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
As propriedades dos ácidos graxos são determinadas, principalmente, de acordo com a 
presença ou ausência de insaturações e tamanho da cadeia de hidrocarbonetos. Ácidos graxos com 
pequena cadeia hidrocarbonada são mais solúveis em água do que aqueles que apresentam uma 
longa cadeia. Isso ocorre porque essa cadeia é apolar, ou seja, hidrofóbica. Em relação às cadeias 
saturadas e insaturadas, quanto mais ligações duplas a cadeia apresentar maior a sua solubilidade. 
Portanto, ácidos graxos saturados são menos solúveis do que ácidos graxos insaturados.
O ponto de fusão também pode ser in� uenciado por essas características. À 25ºC, ácidos 
graxos saturados apresentam-se mais sólidos, como a gordura de carne bovina, e ácidos graxos 
insaturados apresentam-se como líquidos oleosos, como o azeite de oliva.
6. 7 Triacilgliceróis
Os triacilgliceróis (TG) são lipídeos de armazenamento encontrados tanto em células 
vegetais quanto animais. São compostos por três moléculas de ácidos graxos, que podem ser 
idênticas (TG simples) ou diferentes (TG misto), ligadas a uma molécula de glicerol. Essa ligação 
ocorre por meio dos grupamentos carboxílicos presentes na extremidade da estrutura dos AG 
e dos grupamentos OH da estrutura do glicerol. Tanto os grupamentos carboxílicos quanto os 
OH são as regiões polares dessas moléculas, assim os triacilgliceróis são apolares, hidrofóbicos e, 
portanto, insolúveis.
Os ácidos graxos insaturados podem apresentar suas duplas ligações em duas 
confi gurações diferentes: CIS e TRANS. Quando em confi guração CIS, os hidrogê-
nios ligados aos carbonos, que fazem a dupla ligação, estão no mesmo plano, já 
em confi guração TRANS, os hidrogênios se encontram em lados opostos.
Figura 31 - Confi gurações das ligações duplas presentes em ácidos graxos insaturados. Fonte: 
Bioquímica (2014).
39WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
No citosol das células, os triacilgliceróis aparecem como gotículas oleosas e têm a função 
de armazenamento de energia. Nas sementes são armazenadas gotículas de TG, que fornecem 
energia e precursores, principalmente durante a germinação. Já nas células animais os TG � cam 
estocados nos adipócitos. Esses locais de estoque dos TG apresentam a presença de enzimas que 
realizam a quebra dessa estrutura, denominadas lipases. Quando um triacilglicerol é quebrado, 
liberam-se as três moléculas de ácidos graxos para a produção de energia e uma molécula de 
glicerol que é utilizada de acordo com a necessidade metabólica.
 
Figura 32 - (a) Estrutura de um triacilglicerol misto. (b) Secção transversal de uma célula de cotilédone de uma se-
mente da planta Arabidopsis. As estruturas grandes e escuras são corpos proteicos, que estão rodeados por gordura 
de armazenamento nos corpos oleosos, de coloração clara. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 360).
Além dos TG, alguns organismos estocam ácidos graxos na forma de ceras, formadas 
a partir da combinação de um AGCL e um álcool de cadeia longa. Em vegetais, esses cerídeos, 
como também são chamados, podem ser encontrados na superfície das folhas e das frutas, como 
a cera de carnaúba e àquela encontrada em mangas e maçãs. Neste caso, a função principal das 
ceras é a impermeabilização, impedindo a perda de água excessiva.
 
Qual dos estoques é mais vantajoso para a célula: triacilglicerol ou polissacaríde-
os como o amido? O TG apresenta duas vantagens: (1) sua oxidação libera mais 
energia quando comparado aos polissacarídeos, já que seus carbonos se apre-
sentam em um estado mais reduzido; (2) como são hidrofóbicos, não são hidrata-
dos e, por isso, não carregam peso extra de água. Já os polissacarídeos apresen-
tam uma grande vantagem, essas moléculas são oxidadas mais rapidamente pelo 
metabolismo, fornecendo energia mais rápida para a célula.
40WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
6.8 Lipídeos Estruturais
A célula e as organelas encontram-se delimitadas pela membrana plasmática, composta 
por lipídeos, proteínas e carboidratos, que atuam como uma barreira seletiva permeável a 
moléculas, mas também fornecem suporte para a atividade de enzimas, participam da endocitose 
e da exocitose e também da comunicação celular.
Os lipídeos que compõem a bicamada das membradas biológicas (Figura 5) são compostos 
an� páticos e são considerados de maneira geral fosfolipídeos. Apesar dessa nomenclatura nem 
todos os lipídeos componentes de membranas possuem fosfato em sua composição (Figura 33). 
Além disso, as membranas podem apresentar, ainda, lipídeos do tipo esterol, principalmente 
colesterol em animais, � toesterol em plantas superiores e ergosterol em fungos e leveduras.
F igura 33 - Diferentes grupos de lipídeos compõem as membranas biológicas. Os fosfolipídeos apresentam um 
grupamento fosfato na estrutura e os glicolipídeos estão associados a moléculas de carboidratos. Já os esteróis são 
estruturas derivados do ciclopentanoperidrofenantreno. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 363).
Em vegetais, dois representantes importantes da classe dos lipídeos estruturais são a 
cutina e a suberina. A cutina é formada pelas células da epiderme, por meio da união de diversos 
AGCL em ligações do tipo éster. Essa macromolécula é o componente principal da cutícula, 
localizada na parede secundária das células vegetais, com função de controle da transpiração por 
impermeabilização à água e a gases.
Fi gura 34 - Localização da cutícula com secção transversal que mostra a posição dos seus principais componentes. 
Fonte: adaptado de Só Biologia (2008).
41WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
Já a suberina é um cerídeo também composto por AGCL, formado pelas células do súber, 
também conhecido como cortiça. Caules e raízes que apresentam crescimento secundário têm 
a epiderme substituída pela periderme, que é originada a partir do felogênio, um meristema 
secundário. O felogênio pode produzir tanto células para o exterior quanto para o interior do 
órgão. Assim, as células que este meristema origina para a região externa acumulam suberina em 
suas paredes, isso leva à morte celular durante o processo de diferenciação, levando à formação 
do súber. A principal função da suberina também é a impermeabilização, levando a proteção 
de troncos e, ainda, o controle de água e nutrientes que entram nas raízes (RA VE; EVERT; 
EICHHORN, 2014).
Fig ura 35 - O súber possuivárias camadas de células mortas e ocas, reduzidas apenas a uma parede bem reforçada 
pela suberina. Fonte: Só Biologia (2008).
6.9 Lipídeos Como Pigmentos Fotossensíveis
Os vegetais também apresentam em sua composição moléculas de terpenóides ou 
terpenos, estruturas lipídicas presentes em alguns pigmentos, como a cloro� la e os carotenoides. 
A cloro� la é um pigmento de cor esverdeada, encontrado na membrana dos tilacoides dos 
cloroplastos das células vegetais, que tem como função absorver a energia luminosa e transformá-
la em energia química, participando, assim, da fotossíntese. A coloração verde é re� etida, 
caracterizando a cloro� la, pois esta molécula absorve fortemente em regiões azuis e vermelhas do 
espectro eletromagnético. Os carotenoides também têm importância no processo fotossintético, 
protegendo a cloro� la do excesso da luz. Além disso, essas moléculas atuam como pigmentos 
amarelados, alaranjados e avermelhados, que podem ser encontrados em vegetais, como a 
cenoura, pimentão e mamão, e em animais, como nas penas de pássaros (TAI Z; ZEIGER, 2013).
42WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 1
ENSINO A DISTÂNCIA
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Esta unidade teve como objetivo orientá-lo sobre as macromoléculas que compõem as 
células. Na unidade II, iniciaremos o estudo do metabolismo celular.
4343WWW.UNINGA.BR
UNIDADE
02
SUMÁRIO DA UNIDADE
INTRODUÇÃO ........................................................................................................................................................... 45
1. BIOENERGÉTICA .................................................................................................................................................. 46
1.1 REAÇÕES DE ÓXIDO-REDUÇÃO .........................................................................................................................47
1.2 ADENOSINA TRIFOSFATO ..................................................................................................................................47
1.3 COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELÉTRONS ........................................................................................ 48
2. METABOLISMO DE CARBOIDRATOS................................................................................................................. 49
2.1 GLICÓLISE .......................................................................................................................................................... 50
2.2 DESTINOS DO PIRUVATO ................................................................................................................................. 54
2.3 PRODUÇÃO DE ACETIL-COA ............................................................................................................................ 55
2.4 FERMENTAÇÃO LÁCTICA E ALCOÓLICA ......................................................................................................... 55
2.5 GLICONEOGÊNESE ............................................................................................................................................57
BIOENERGÉTICA E METABOLISMO DE 
CARBOIDRATOS
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
ENSINO A DISTÂNCIA
DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA
44WWW.UNINGA.BR
2.6 VIA DAS PENTOSES-FOSFATO ........................................................................................................................ 62
2.7 DEGRADAÇÃO DO AMIDO ................................................................................................................................. 64
2.8 SÍNTESE DE AMIDO E SACAROSE .................................................................................................................. 65
CONSIDERAÇÕES FINAIS ........................................................................................................................................70
45WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
INTRODUÇÃO
O metabolismo é o conjunto de reações que acontecem na célula de forma ordenada para 
obtenção de energia, conversão de moléculas especí� cas, síntese e degradação de biomoléculas. 
Mas como a célula obtém energia para cumprir com suas funções metabólicas? Para respondermos 
a essa pergunta, precisamos considerar dois grupos principais de organismos: os seres autotró� cos 
e os seres heterotró� cos.
Os seres autotró� cos são representados pelas bactérias fotossintetizantes, algas verdes 
e plantas vasculares, e conseguem produzir o seu próprio alimento (autossu� cientes) por meio 
dos mecanismos de fotossíntese e quimiossíntese. Ao realizarem a � xação do CO2 esses seres 
liberam O2 e produtos orgânicos, que podem ser utilizados pelos seres heterotró� cos. Já esses 
são representados pela maioria dos microrganismos e pelos animais multicelulares e obtém O2 a 
partir da respiração e moléculas orgânicas (fontes de carbono) provenientes do ambiente em que 
vivem, liberando CO2, água e energia para desempenho de suas funções.
Durante as reações metabólicas ocorre uma série de alterações catalisadas por enzimas, 
que constituem as vias metabólicas, sendo assim, um precursor é convertido em metabólitos 
intermediários até a formação do produto necessário para a célula. Essas reações do metabolismo 
podem ser divididas em dois tipos principais: CATABÓLICAS e ANABÓLICAS.
As reações catabólicas são reações de degradação de moléculas orgânicas em moléculas 
� nais mais simples e pobres em energia. Assim, durante o catabolismo ocorre a liberação de 
energia, que pode ser na forma de ATP, ou ainda, na forma de transportadores de elétrons 
reduzidos (NADH, NADPH e FADH2) e perdida na forma de calor.
As reações anabólicas são reações de síntese (produção) de moléculas complexas, como 
carboidratos, lipídeos e proteínas, a partir de moléculas menores e mais simples. Durante o 
anabolismo, ocorre a utilização da energia na forma de ATP, NADH, NADPH e FADH2.
Para elaboração deste material, foram consultados os livros de Bioquímica básica dos 
autores Nelson e Cox (2014), Voet e Voet (2014) e Stryer (2011).
46WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
1. BIOENERGÉTICA
A bioenergética estuda quantitativamente as transduções de energia que ocorrem em 
células vivas, ou seja, veri� ca a mudança de uma forma de energia à outra. As células e os organismos 
vivos são sistemas abertos e operam em concordância com as duas leis da termodinâmica (a lei 
da conservação de energia e a lei que determina que nos processos naturais ocorre aumento da 
entropia), pois trocam matéria e energia com o ambiente, mas jamais atingem o equilíbrio. Para 
compreendermos os princípios da termodinâmica precisamos estudar alguns parâmetros que 
de� nem as trocas de energia durante as reações químicas: Energia libre de Gibbs (G), Entalpia 
(H) e Entropia (S).
A energia livre de Gibbs revela a quantidade de energia capaz de realizar trabalho durante 
uma reação à temperatura e pressão constantes. Durante a reação, pode ocorrer tanto liberação 
quanto absorção de energia livre, o que determina a variação de energia livre (∆G) de um sistema. 
Uma reação é caracterizada como exergônica quando ∆G tem valor negativo, e o sistema libera 
energia para a reação acontecer. Já uma reação caracterizada como endergônica possui valor de 
∆G positivo, e o sistema absorve energia livre para realizar trabalho.
A entalpia, descrita anteriormente na Unidade I, pode ser de� nida como o conteúdo 
de energia de um sistema passível de ser retirado na forma de calor. Assim como ∆G, podemos 
calcular a variação de entalpia (∆H) de um sistema, mostrando as características e quantidade de 
ligações presentes em reagentes e produtos. Uma reação exotérmica ocorre quando o conteúdo 
de calor dos produtos é menor do que dos reagentes, porisso ocorre liberação de calor durante 
a reação, e assim possui valor de ∆H negativo. Já reações que possuem valor de ∆H positivo são 
denominadas endotérmicas, e mostram que o conteúdo de calor dos reagentes é menor que dos 
produtos, e assim adquire calor do meio para acontecer.
 A entropia, também descrita anteriormente na Unidade I, expressa a desordem de 
um sistema. A variação de entropia ∆S pode ser avaliada de acordo com as características dos 
componentes da reação. Quando ocorre a conversão de reagentes em produtos mais desordenados 
e menos complexos ocorre aumento de entropia no sistema.
Em condições biológicas, esses parâmetros estão interligados por meio da equação:
∆G = ∆H - T∆S
Em que T é a temperatura do sistema e deve ser considerada, pois in� uencia diretamente 
a desordem das moléculas. As unidades de ∆G e ∆H são joules/mol ou calorias/mol e a unidade 
de ∆S é joules/mol x Kelvin.
As condições favoráveis dos processos celulares tendem a tornar o valor de ∆G negativo, 
assim o valor de um sistema reagente é sempre negativo quando é espontâneo.
A variação de energia livre padrão pode ser descrita, também, como a intensidade da 
tendência de uma força motriz de um sistema que não está em equilíbrio em direção ao equilíbrio. 
Assim, a variação de energia livre padrão expressa a constante de equilíbrio da reação.
47WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
 1.1 Reações de Óxido-Redução
Durante as reações metabólicas ocorrem reações de oxidação e redução. Em algumas 
reações de oxidação, uma molécula perde dois elétrons e dois H+, ou seja, perde dois átomos de 
hidrogênio, sendo denominadas reações de desidrogenação e as enzimas que as realizam são as 
desidrogenases. Em uma menor parte de reações de oxidação, pode ocorrer a ligação covalente 
entre um átomo de carbono e um átomo de oxigênio, sendo essas denominadas reações de 
oxidação e as enzimas que as realizam são as oxidases. Caso o átomo de oxigênio seja derivado 
diretamente de um oxigênio molecular (O2) as enzimas são denominadas oxigenases.
Quando ocorre uma oxidação, há também o acontecimento de uma reação de redução, 
em que os elétrons removidos na reação de oxidação são transferidos para um receptor. Assim, 
reações de oxidação são aquelas em que ocorrem a retirada de elétrons de moléculas, e as reações 
de redução são aquelas em que ocorrem o recebimento de elétrons. Dessa forma, a molécula 
que perde elétrons � ca num estado oxidado, e a molécula que recebe os elétrons � ca num estado 
reduzido.
As vias catabólicas, como a quebra de carboidratos e lipídeos são compostas por reações 
oxidativas em sequência, nas quais ocorre a retirada de elétrons dos substratos energéticos. 
Esses elétrons são direcionados para o oxigênio, aceptor � nal de elétrons, fornecendo condições 
adequadas para a síntese de ATP.
 1.2 Adenosina Trifosfato
A adenosina trifosfato, mais conhecida como ATP, é um nucleotídeo que funciona como 
moeda energética no metabolismo, pois armazena energia em sua estrutura. Essa estrutura é 
formada por um nucleosídeo de adenosina associado a três moléculas de fosfato, e a energia � ca 
armazenada nas ligações entre os fosfatos. Ao romper uma dessas ligações, há liberação de um 
grupamento fosfato, reduzindo para dois o número dessa molécula na estrutura e, assim, o ATP 
passa a ADP (adenosina difosfato). Caso mais uma ligação seja rompida e outro grupamento 
fosfato seja liberado forma-se AMP (adenosina monofosfato). Cada ligação que é rompida, 
principalmente por enzimas, libera energia para a célula desempenhar trabalho biológico, que 
envolve processos químicos, mecânicos, osmóticos e elétricos.
A molécula de ATP não pode ser estocada, assim deve ser utilizada imediatamente após 
a sua formação. Como já vimos na Unidade I, carboidratos e lipídeos são estruturas que podem 
levar a produção de energia, ou seja, ATP.
Por convenção os bioquímicos defi nem um estado-padrão em que [H+] = 10-7 M 
(pH 7), [H2O] = 55,5 M e [Mg
2+] =1mM. Além disso, as constantes-padrão aparentes, 
também denominadas de variações de energia livre padrão, são escritas com uma 
apostrofe (∆G’º e K’eq) para diferenciá-las das utilizadas pelos químicos e físicos, 
que são constantes não aparentes.
48WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
 Figura 1 - Estrutura da adenosina trifosfato. Fonte: adaptado de Só Biologia (2008).
 1.3 Coenzimas Transportadoras de Elétrons
Os aceptores universais de elétrons são moléculas fundamentais para o metabolismo 
energético, pois fazem a conservação da energia durante reações químicas. Os nucleotídeos de 
nicotinamida e adenina podem apresentar-se como NAD ou em sua forma fosforilada NADP, já 
os nucleotídeos de � avina e adenina podem apresentar-se como FAD e FMN.
Os nucleotídeos de nicotinamida e adenina podem se apresentar em dois estados de 
oxidação, NAD+ ou NADH e NADP+ ou NADPH, sendo NAD+ e NADP+ seus estados oxidados, 
ou seja, quando podem receber elétrons, e NADH e NADPH seus estados reduzidos, ou seja, 
quando podem doar elétrons. Durante as reações, as formas oxidadas removem dois átomos de 
hidrogênio das moléculas, um na forma de hidreto (H-) e outro na forma de próton livre (H+), 
formando suas estruturas reduzidas. São moléculas solúveis e se associam de forma reversível a 
enzimas do grupo das desidrogenases para auxiliar a remoção e o transporte dos elétrons na via 
metabólica. Geralmente, NAD é utilizado em reações de catabolismo e NADP é utilizado em 
reações anabólicas.
Figu ra 2 - Nucleotídeos de nicotinamida e adenina em suas formas oxidada (NAD+ ou NADP+) e reduzida (NADH 
ou NADPH). Fonte: adaptado de Chemistry (2010).
49WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Os nucleotídeos de � avina e adenina também podem se apresentar nos estados oxidado 
e reduzido, FAD ou FADH2 e FMN ou FMNH2, sendo FAD e FMN seus estados oxidados e 
FADH2 e FMNH2 seus estados reduzidos. Durante as reações, as formas oxidadas removem dois 
átomos de hidrogênio das moléculas, formando suas estruturas reduzidas. São moléculas que 
estão fortemente ligadas a enzimas do grupo das � avoproteínas, fazendo parte do sítio ativo 
dessas biomoléculas.
Figura 3 - Dinucleotídeo de � avina e adenina em suas formas oxidada (FAD) e reduzida (FADH2). Fonte: adaptado 
de Chemistry (2010).
2. METABOLISMO DE CARBOIDRATOS
Como já vimos na Unidade I, a glicose é uma hexose presente na estrutura tanto de 
polissacarídeos estruturais quanto de armazenamento, sendo fundamental para microrganismos, 
plantas e animais. Dessa forma, esse monossacarídeo possui importante papel no metabolismo 
dos organismos vivos, pois é rico em energia, funcionando como um bom combustível.
A produção de energia pode ser dividida em três etapas principais: (1) oxidação de 
substratos energéticos (glicose, ácidos graxos e aminoácidos) para a formação de acetil-CoA; (2) 
oxidação da acetil-CoA durante o ciclo do ácido cítrico; (3) transferência de elétrons e fosforilação 
oxidativa, que ocorre quando os elétrons retirados das moléculas nas etapas anteriores são 
direcionados e entregues ao oxigênio, o que contribui para a formação de ATP.
Nesta segunda parte da Unidade II focaremos nas reações de degradação de estoques 
de glicose, como o amido, bem como da própria molécula de glicose, na síntese dessa glicose e 
formação do estoque de amido.
Enzimas que não são do grupo das fl avoproteínas não estão associadas a nucle-
otídeos transportadores de elétrons constantemente, por isso os nucleotídeos de 
nicotinamida e adenina se ligam a elas durante as reações. Uma vez que são solú-
veis, esses nucleotídeos podem se movimentar pelo ambiente celular para atingir 
a enzima alvo para associação. Já as fl avoproteínas estão sempre associadas 
aos nucleotídeos de fl avina, porisso, esses nucleotídeos não têm a capacidade 
de movimentação pela célula. Portanto, o que determina se a enzima utiliza um 
nucleotídeo de nicotinamida ou um nucleotídeo de fl avina são seus grupamentos 
específi cos de caracterização.
50WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
 2.1 Glicólise
O termo glicose de� ne a via como “quebra da glicose”, do grego glykys – doce e lysis – 
quebra. Durante a via glicolítica, como também é chamada, uma molécula de glicose é quebrada 
em duas moléculas de piruvato, por meio de dez reações enzimáticas sequenciais. Essa via ocorre 
integralmente no citosol e é a via por meio da qual ocorre o maior � uxo de carbono na maioria 
das células.
A glicólise é uma via anaeróbica, ou seja, essa via não depende de oxigênio para ser 
realizada. Assim, tanto células em condições aeróbicas quanto em condições anaeróbicas podem 
realizá-la, a participação de oxigênio irá in� uenciar na utilização do piruvato, produto � nal da 
via. A via glicolítica é dividida em duas fases principais (1) fase preparatória, que consiste nas 
primeiras cinco reações da via e (2) fase de compensação ou fase de pagamento, que consiste nas 
últimas cinco reações.
Durante a fase preparatória (Figura 4) há gasto de ATP para preparar a molécula para ser 
quebrada em dois intermediários que posteriormente serão convertidos em piruvato no � nal da 
fase de compensação.
Reação 01: Fosforilação da glicose. Após entrar na célula, a glicose é fosforilada, ganhando 
um grupamento fosfato no carbono 6 de sua estrutura, formando assim glicose-6-fosfato. O 
fosfato é derivado da estrutura de uma molécula de ATP, assim, quando essa reação ocorre há 
gasto de um ATP. Essa reação é realizada pela enzima hexoquinase, uma enzima reguladora da via, 
e é fundamental para garantir a permanência da glicose dentro da célula. Açúcares fosforilados 
são estáveis e a maioria das células não possuíram transportadores para esse tipo de molécula. 
Essa reação possui ∆G= -16,7 kJ/mol, sendo uma reação irreversível. O controle da hexoquinase 
é feito a partir de feedback negativo (Unidade I). Quando a concentração de glicose-6-fosfato 
está muito alta, a própria molécula se encaixa no sítio regulador da hexoquinase impedindo o 
funcionamento da enzima. Quando os valores voltam ao equilíbrio, a molécula de glicose-6-
fosfato se desliga da estrutura da enzima, reativando-a.
Reação 02: Conversão de glicose-6-fosfato em frutose-6-fosfato. Em seguida, a glicose-6-
fosfato formada na reação 01 passa por uma isomerização a partir da enzima fosfoexose isomerase 
e é convertida em frutose-6-fosfato. Nesta reação, reversível, ocorre o rearranjo dos 6 átomos de 
carbono, que se encontram em um anel com 6 elementos (glicose) e passam a � car arranjados em 
um anel de 5 elementos (frutose).
Reação 03: Fosforilação da frutose-6-fosfato. A seguir, é adicionado um novo grupamento 
fosfato no carbono 1 da frutose-6-fosfato, formando frutose-1,6-bifosfato. Aqui o fosfato também 
é derivado da estrutura de uma molécula de ATP, assim, há gasto de uma segunda molécula de 
ATP. Essa reação é realizada pela enzima fosfofrutoquinase-1 (PFK-1), uma enzima reguladora 
da via. Essa reação possui ∆G= -14,2 kJ/mol, sendo uma reação irreversível. O controle da PFK-1 
é feito a partir de moduladores alostéricos (também estudados na Unidade I). O ATP e o citrato 
são moduladores negativos desta enzima, pois quando há alta quantidade dessas moléculas no 
ambiente celular, signi� ca que a necessidade energética está satisfeita, o que indica que não é 
necessário quebrar mais glicose para a produção de energia. Já as moléculas de AMP, ADP e 
frutose-2,6-bifosfato funcionam como moduladores positivos, pois há indicação de necessidade 
energética e, assim, a glicólise é ativada para a produção de energia. A frutose-2,6-bifosfato 
funciona como um hormônio de regulação rápida, ativando a enzima.
51WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Reação 04: Clivagem da frutose-1,6-bifosfato. Na sequência, a molécula de frutose-1,6-
bifosfato é quebrada em duas trioses diferentes, diidroxicetona-fosfato e gliceraldeído-3-fosfato. 
Esta reação reversível realizada pela enzima aldolase forma uma triose do tipo cetona e uma triose 
do tipo aldose. Apenas a aldose, ou seja, o gliceraldeído-3-fosfato pode dar continuidade a via, 
por isso essa molécula entra diretamente na reação 06. Já a molécula de cetona, diidroxicetona-
fofato passa pela reação 05, onde é interconvertida em aldose.
Reação 05: Interconversão das trioses fosfato. Nesta reação, reversível, participa apenas 
a molécula de diidroxicetona-fosfato. Essa molécula é rapidamente convertida a gliceraldeído-3-
fosfato pela enzima triose fosfato isomerase.
Essa reação completa a fase preparatória da via glicolítica. Neste momento, duas trioses 
iguais foram formadas a partir da glicose (hexose), com gasto de duas moléculas de ATP. Assim, 
o saldo energético da via até aqui é de -2 ATP.
 
Figura 4 - Fase preparatória da glicólise. As primeiras cinco reações da via glicolítica constituem a fase preparatória. 
Nesta fase uma molécula de glicose (6 carbonos) é clivada em duas moléculas de gliceraldeido-3-fosfato (3 carbo-
nos), enquanto duas moléculas de ATP são consumidas. Observe que as enzimas das reações 01, 02 e 03 utilizam 
Mg2+ como cofator para funcionamento adequado. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 548-550).
As trioses entram, então, na fase de compensação. Nesta fase cada uma das moléculas de 
gliceraldeído-3-fosfato passa por mais cinco reações até serem convertidas em piruvato. Durante 
essa etapa há conservação de energia na forma de ATP e NADH, por isso o nome “compensação” 
ou “pagamento”. A partir daqui devemos considerar cada uma das reações acontecendo duas vezes, 
já que temos duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato formadas no � nal da fase preparatória.
Reação 06: Oxidação do gliceraldeído-3-fosfato em 1,3-bifosfoglicerato. Nesta reação 
reversível, realizada pela gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase ocorre a adição de um fosfato 
inorgânico na estrutura de cada uma das moléculas de gliceraldeído-3-fosfato, originando 
1,3-bifosfoglicerato. O produto dessa reação é um composto com alto potencial de transferência 
do grupo fosforil, o que será importante para a reação a seguir. Para conseguir realizar esta reação, 
a enzima realiza, também, uma desidrogenação, ou seja, uma oxidação (retirada de elétrons) das 
moléculas de gliceraldeído-3-fosfato. Como essa enzima não possui nenhum tipo de coenzima 
transportadora de elétrons associada à sua estrutura, esses elétrons são transferidos para uma 
molécula de NAD+, formando-se NADH + H+. 
52WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Lembrando que essa reação acontece duplamente, então há a formação de duas moléculas 
de NADH, cada uma a partir de um gliceraldeído-3-fosfato.
Reação 07: Transferência do grupo fosforil para o ADP. Nesta reação reversível, a enzima 
fosfoglicerato quinase retira o fosfato adicionado anteriormente na posição 1 e o transfere para 
uma molécula de ADP. Dessa transferência resulta uma molécula de 3-fosfoglicerato e uma 
molécula de ATP. Como essa reação acontece duplamente, há a formação de duas moléculas de 
ATP.
Reação 08: Conversão do 3-fosfoglicerato em 2-fosfoglicerato. Em seguida, a fosfoglicerato 
mutase catalisa uma reação reversível de deslocamento do grupo fosforil do carbono 3 para o 
carbono 2, formando 2-fosfoglicerato.
Reação 09: Desidratação do 2-fosfoglicerato. Nesta reação reversível, catalisada pela 
enolase, ocorre a desidratação do 2-fosfoglicerato, originando um novo composto com alto 
potencial de transferência do grupo fosforil, o fosfoenolpiruvato (PEP). Assim como na reação 
06, este composto é fundamental para a reação seguinteda via.
Reação 10: Transferência do grupo fosforil do fosfoenolpiruvato para o ADP. Para 
� nalizar, ocorre a transferência do grupamento fosforil, adicionado na reação 09 no PEP, para 
uma molécula de ADP, por meio da ação da enzima piruvato quinase. Dessa transferência resulta 
uma molécula de piruvato e uma molécula de ATP. Como essa reação acontece duplamente, há 
a formação de mais duas moléculas de ATP e duas moléculas de piruvato. O piruvato produzido 
nesta reação encontra-se em sua forma enólica, que tautomeriza, em pH 7,0, de forma rápida 
e espontânea em sua forma cetônica. Essa reação possui ∆G= -31,4 kJ/mol, sendo uma reação 
irreversível. O controle da piruvato quinase é feito a partir de moduladores alostéricos. ATP, 
acetil-CoA e ácidos graxos de cadeia longa são moduladores negativos desta enzima, assim 
quando estão presentes não é necessário quebrar mais glicose para a produção de energia, pois 
indicam que a necessidade energética está satisfeita, Já a molécula frutose-1,6-bifosfato age como 
modulador positivo, estimulando o funcionamento dessa enzima.
Dessa forma, completa-se a fase de compensação e a via glicolítica. Neste momento 
duas moléculas de piruvato foram formadas, com liberação de quatro moléculas de ATP e duas 
moléculas de NADH. Assim, o saldo energético da fase compensatória é de +4 ATP e +2 NADH.
A partir dos saldos de cada fase da glicólise, podemos calcular o saldo energético � nal da 
via, além de demonstrar o destino dos átomos de carbono constituintes da glicose e a entrada e 
saída de moléculas durante as reações.
Temos como entrada de moléculas: 1 glicose, 2 ATP, 2 NAD+, 4 ADP+2 Pi. Como saída 
de moléculas temos: 2 piruvatos, 2 ADP, 2 NADH+2H+, 4 ATP, 2 H2O. Cancelando os termos 
comuns entre entrada e saída de moléculas teremos como resultado: 1 glicose + 2 NAD+ + 2 
ADP+2Pi formando 2 piruvatos + 2 NADH+2H
+ + 2 ATP + 2 H2O. Assim, o saldo � nal energético 
da via glicolítica e de +2 ATP e +2
53WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
 Figura 5 - Fase compensatória da glicólise. As últimas cinco reações da via glicolítica constituem a fase de compen-
sação. Nesta fase, cada molécula de gliceraldeido-3-fosfato (3 carbonos) é convertida em uma molécula de piruvato 
(totalizando 2 piruvatos), enquanto há conservação de energia química na forma de quatro moléculas de ATP e 
duas de NADH. Observe que as enzimas das reações 07, 08 utilizam Mg2+ e a reação 10 Mg2+ e K+ como cofator para 
funcionamento adequado. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 551-554).
54WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 6 - Balanço geral da glicólise. Fonte: a autora.
2 .2 Destinos do Piruvato
A utilização das moléculas de piruvatos formadas no � nal da glicólise irá depender da 
disponibilidade de oxigênio em que as células se encontram. Em condições aeróbicas, o piruvato 
é oxidado a acetato, que é direcionado para o ciclo do ácido cítrico para liberação de elétrons, 
CO2 e H2O. Já em condições de baixa disponibilidade de oxigênio, o piruvato é destinado às 
vias de fermentação. Fermentação é a denominação para processos que extraem energia, mas 
não consomem oxigênio e que não permite variação nas concentrações de NADH e NAD+. 
Essa diferença na utilização do piruvato ocorre porque em condições aeróbicas o oxigênio está 
disponível para receber elétrons a partir do NADH, gerado na reação de desidrogenação do 
gliceraldeído-3-fosfato (reação 06), regenerando assim NAD+. No entanto, quando o oxigênio 
não está disponível adequadamente nas células, o NADH gerado durante a glicólise não pode 
doar seus elétrons para o oxigênio e, assim, ocorre falha na regeneração do NAD+. Dessa forma, 
o NAD+ deve ser regenerado de alguma outra maneira, por meio da fermentação láctica ou da 
fermentação alcoólica.
C élulas vegetais são aeróbias e por isso, quando em condições de suprimento adequado 
de oxigênio, convertem piruvato em acetil-CoA e realizam respiração celular. Entretanto essas 
células podem se encontrar em condições de baixa disponibilidade de oxigênio (hipóxia), ou 
ainda sem suprimento de oxigênio (anóxia), e nessas condições as células realizam fermentação. 
Um exemplo de condições anaeróbicas que as plantas podem ser encontradas são as de excesso 
de chuva ou irrigação e, também, solos mal drenados e compactados. Essas situações causam 
diminuição da disponibilidade de oxigênio para as raízes, pois a difusão de oxigênio na água é 
dez mil vezes mais lenta que no ar, o que torna o ambiente radicular hipóxico.
A regeneração do NAD+ é de extrema importância para o metabolismo, pois há 
uma quantidade limitada dessa molécula disponível para utilização nas reações. 
Assim, quando em condições anaeróbicas, o NADH não consegue passar os seus 
elétrons para o oxigênio e deve entregar esses elétrons para outras moléculas, 
garantindo a regeneração de NAD+.
55WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
2 .3 Produção de Acetil-CoA
Em condições aeróbicas, as moléculas de piruvato formadas na etapa � nal da glicólise 
são convertidas, cada uma, em uma molécula de acetil-CoA. Essa conversão é realizada por 
um conjunto de três enzimas que forma o complexo da piruvato-desidrogenase, localizado na 
matriz mitocondrial. Uma vez que a glicólise ocorre no citosol e, consequentemente, o piruvato é 
formado neste mesmo local, essa molécula precisa, primeiramente ser transportada para dentro 
da mitocôndria para ter acesso a matriz e ao conjunto enzimático.
Essa reação (Figura 7) ocorre com a participação de tiamina pirofosfato, lipoato, coenzima 
A (CoA-SH), FAD e NAD+, que são coenzimas essenciais para as reações de oxidoredução que 
ocorrem durante a conversão de piruvato em acetato. Os produtos � nais dessa reação são acetil-
CoA, CO2 e NADH. Lembrando sempre que no � nal da glicólise são formadas duas moléculas de 
piruvato, assim, formam-se duas moléculas de cada produto dessa reação.
Fi gura 7 - Reação geral catalisada pelo complexo da piruvato-desidrogenase. Fonte: Nelson e Cox (2014, p.634).
As moléculas de acetil-CoA formadas são direcionadas para oxidação no ciclo do ácido 
cítrico (Unidade III). Já a molécula de NADH é direcionada para a cadeia transportadora de 
elétrons para entregá-los ao oxigênio (Unidade III). O CO2 é reutilizado em reações que 
necessitam de carbono, ou liberado pela célula.
2.4 Fermentação Láctica e Alcoólica
A conversão de piruvato em lactato ocorre quando as células não podem ser supridas 
com oxigênio su� ciente para realizar a oxidação aeróbica do piruvato. Nesta reação, denominada 
fermentação láctica, o NADH doa elétrons ao piruvato, reduzindo-o a lactato, regenerando o 
NAD+. É uma reação reversível catalisada pela enzima lactato-desidrogenase, realizada no citosol 
(Figura 8).
Durante a fermentação láctica o piruvato é inicialmente convertido a ácido láctico, que 
em seguida se ioniza formando lactato. Por isso, encontramos os dois termos sendo utilizados 
de forma comum. Além disso, quando o lactato é produzido em altas concentrações, há grande 
liberação de íons H+ a partir da ionização do ácido láctico o que pode levar a variações de pH e 
a acidi� cação da célula.
56WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Fig ura 8 - Reação geral catalisada pela lactato-desidrogenase na fermentação láctica. Nesta reação o piruvato é o 
aceptor � nal de elétrons. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 563).
Já na fermentação alcoólica, a glicose é fermentada a etanol e CO2, no citosol celular, por 
meio de duas etapas enzimáticas, uma catalisada pela piruvato-descarboxilase e outra catalisada 
pela álcool-desidrogenase (Figura 9). Na primeira reação, irreversível, o piruvato é descarboxilado 
a acetaldeído,liberando o primeiro produto da reação (CO2). Em seguida, o acetaldeído é 
reduzido a etanol, pois recebe os elétrons do NADH proveniente da glicólise, regenerando NAD+.
Figu ra 9 - Reação geral da fermentação alcoólica. Neste tipo de fermentação o piruvato é primeiramente descarbo-
xilado e o acetaldeído formado é o aceptor � nal de elétrons. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 565).
Tanto na fermentação láctica quanto na alcoólica há utilização de duas moléculas de 
piruvato, assim formam-se, respectivamente, duas moléculas de lactato e duas moléculas de 
etanol e CO2.
As células vegetais e animais são aeróbicas, e por isso fazem a conversão de piruvato 
em acetil-CoA quando há suprimento adequado de oxigênio. Caso as células animais entrem 
em estado de hipóxia, há a utilização do piruvato para a formação de lactato no processo de 
fermentação láctica. Já as células vegetais, quando em condições de baixa disponibilidade de 
oxigênio, podem realizar tanto fermentação láctica quanto alcoólica, esta última predomina. 
Leveduras e outros microrganismos que possuem características anaeróbicas fazem fermentação 
alcoólica.
Para as plantas, as condições de baixa disponibilidade de oxigênio podem causar alterações 
que levam a mudanças no crescimento e desenvolvimento (TAIZ; ZEIGER, 2013). Essas plantas 
podem sofrer alterações morfológicas, desenvolvendo raízes adventícias e aerênquimas; podem 
sofrer adaptações metabólicas, como a mudança do metabolismo aeróbico para o anaeróbico; e 
podem sofrer, ainda, alterações na expressão de genes, levando a indução da síntese de enzimas 
e polipeptídeos anaeróbicos, como os participantes dos processos de fermentação (HELDT; 
PIECHULLA, 2011). Todas essas modi� cações permitem a sobrevivência das plantas.
57WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Em períodos de de� ciência de oxigênio nas raízes das plantas, bem como nas primeiras 
horas da germinação, quando as sementes são impermeáveis ao oxigênio, ocorre a conversão 
do piruvato em lactato. Essa produção de lactato leva a redução do pH citoplasmático, o que 
inibe a atividade da enzima lactato-desidrogenase, inibindo, assim, a fermentação láctica. Ao 
mesmo tempo, esse pH reduzido leva a ativação da piruvato-descarboxilase, o que dá início a 
fermentação alcoólica (Figura 10). Assim, em condições de redução de oxigênio em plantas, a 
fermentação láctica precede a fermentação alcoólica, mas a síntese de etanol predomina, uma vez 
que a acidi� cação causada pela produção de lactato funciona como um sinal para a ativação da 
fermentação alcoólica. Portanto, o produto � nal do metabolismo anaeróbico das células vegetais 
é o etanol, que não é toxico e não acidi� ca o ambiente como o ácido láctico.
Figur a 10 - Metabolismo anaeróbico em plantas. Fonte: adaptado de LedsonUFLA (2015).
2.5 G liconeogênese
Alguma vez você já deve ter realizado o experimento de plantar sementes no algodão. 
Geralmente essa prática é feita com feijão, mas você já tentou realizá-la com uma semente de 
milho? Será que o resultado é o mesmo? Se colocarmos algodão embebido em água em placas 
de Petri como ambiente para a germinação das sementes e observarmos por sete dias teremos o 
resultado exposto na Figura 11.
 
58WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 11 - Representação de experimento para germinação de semente de milho (esquerda) e semente de feijão 
(direita) em algodão. Fonte: adaptado de Canal CEDERJ (2010).
As duas sementes germinam de maneira diferente. A semente do feijão germina primeiro 
e desenvolve as primeiras folhas. A semente do milho demora mais tempo para começar a 
germinar. Isso ocorre porque há diferença no metabolismo das duas sementes.
O feijão germina mais rápido, pois possui maior estoque de carboidratos quando 
comparado ao milho, assim consegue ter energia mais rápida para germinar. Quando os estoques 
de amido do feijão liberam a glicose, essa molécula pode ser direcionada para a glicólise, que 
forma piruvato, que é convertido em acetil-CoA e tem-se o processo completo para a produção de 
energia. Já o milho é considerado uma oleaginosa, ou seja, é rica em triacilgliceróis, dessa forma, 
a produção de energia acontece de forma mais lenta. Para o milho conseguir realizar glicólise, 
é necessário primeiramente oxidar as moléculas de lipídeos, para então liberar intermediários 
que são destinados a gliconeogênese e, assim, obter glicose para a glicólise. Mas, o que é a 
gliconeogênese?
 A gliconeogênese é uma via metabólica que ocorre em vegetais, animais, fungos e 
microrganismos. Em vegetais, essa via ocorre principalmente em oleaginosas, como o milho 
citado acima, e o algodão, amendoim, girassol, canola, mamona e soja, com o intuito de produzir 
glicose para suprir as necessidades energéticas.
A glicólise e a gliconeogênese são vias que ocorrem em direções opostas, ou seja, de 
maneira geral na glicólise uma glicose é quebrada em dois piruvatos e na gliconeogênese 
dois piruvatos são condensados para a produção de uma molécula de glicose. Apesar disso, a 
gliconeogênese não precisa iniciar sempre a partir do piruvato, mas também a partir de alguns 
intermediários da via.
A gliconeogênese e a glicólise compartilham sete das dez reações que as compõem, são 
elas as reações realizadas pelas enzimas: fosfohexose isomerase, aldolase, triosefosfato isomerase, 
gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase, fosfoglicerato quinase, fosfoglicerato mutase e enolase. 
Como já vimos anteriormente, as reações realizadas por essas enzimas na glicólise são reversíveis, 
ou seja, essa mesma enzima é capaz de realizar a reação de forma inversa. Por isso, essas enzimas 
e reações são comuns entre glicólise e gliconeogênese. Entretanto, como também já vimos, há três 
reações da glicólise que são irreversíveis, ou seja, a enzima que realiza essas reações não é capaz 
de fazer o caminho inverso e, assim, não podem ser utilizadas na gliconeogênese. Essas reações 
são: a conversão de glicose em glicose-6-fosfato pela hexoquinase, a ação da fosfofrutoquinase-1 
para converter frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bifosfato e a formação de piruvato a partir de 
fosfoenolpiruvato pela piruvato quinase.
59WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Na gliconeogênese, então, as reações realizadas pelas enzimas fosfohexose isomerase, 
aldolase, triosefosfato isomerase, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase, fosfoglicerato quinase, 
fosfoglicerato mutase e enolase acontecem exatamente no sentindo contrário da glicólise. 
Na gliconeogênese, as três reações irreversíveis são contornadas por enzimas diferentes 
das que atuam na glicólise. Essas reações também são irreversíveis no sentido da gliconeogênese, 
pois também são caracterizadas por uma grande variação negativa de energia livre. Dessa forma, 
a glicólise e a gliconeogênese são vias irreversíveis que ocorrem no citosol das células.
Os principais precursores na formação da glicose pela gliconeogênese em vegetais são 
glicerol, malato e oxaloacetato derivados do ciclo do glioxilato ou do ciclo do ácido cítrico. 
Essas duas vias serão relatadas nas próximas unidades. Devido a esses precursores, as células 
vegetais geralmente realizam os desvios 2 e 3 da gliconeogênese, pois iniciam a via a partir de um 
intermediário disponibilizado por outras reações. Já as células animais utilizam como precursores 
o piruvato, lactato, aminoácidos e glicerol e, por isso, podem realizar os três desvios descritos a 
seguir.
1º desvio da gliconeogênese: conversão de piruvato em fosfoenolpiruvato. Esse desvio 
ocorre quando piruvato e alanina são os precursores para a gliconeogênese. Uma segunda 
via desse desvio também é possível quando lactato é o precursor. Neste desvio (Figura 12), o 
piruvato formado no citosol entra na mitocôndria, ou podeser formado diretamente dentro 
desta organela a partir da alanina. Esse piruvato é então convertido em oxaloacetato a partir 
da adição de CO2, com gasto de um ATP. O oxaloacetato formado é convertido em malato que 
é transportado da mitocôndria para o citosol e é reconvertido a oxaloacetato, desta forma há 
transferência de elétrons do malato para o NAD+, formando-se NADH citosólico. O oxaloacetato 
é, então, convertido em fosfoenolpiruvato pela fosfoenolpiruvato-caboxiquinase citosólica, com 
gasto de um GTP e liberação de CO2.
Quando o lactato é o precursor na gliconeogênese, primeiramente é convertido em 
piruvato, no citosol, pela ação da lactato-desidrogenase, liberando NADH citosólico (reação 
inversa da fermentação láctica). Em seguida, o piruvato é transferido para a matriz mitocondrial, 
onde é convertido a oxaloacetato, que por sua vez, é convertido a fosfoenolpiruvato na matriz 
mitocondrial pela ação da fosfoenolpiruvato-caboxiquinase mitocondrial. O fosfoenolpiruvato 
é, então, transferido para o citosol para dar continuidade a gliconeogênese.
A regulação das enzimas deste contorno ocorre em nível de síntese e degradação. Como 
este desvio ocorre principalmente em animais, essa regulação é estimulada a partir de dieta e 
sinais hormonais.
A glicólise e a gliconeogênese não são vias idênticas, pois algumas enzimas são 
exclusivas da glicólise e outras exclusivas da gliconeogênese, assim não deve-
mos considerá-las o inverso uma da outra.
60WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 12 - 1º desvio da gliconeogênese, a partir de piruvato (esquerda) e lactato (direita). A importância relativa 
das duas vias depende da disponibilidade de lactato ou piruvato e das necessidades citosólicas de NADH para glico-
neogênese. Fonte: Nelson e Cox (2014, p.572).
A mitocôndria é uma organela que possui duas membranas, a membrana mito-
condrial externa (MME) e a membrana mitocondrial interna (MMI). Essa MMI é 
extremamente seletiva, e apenas algumas moléculas possuem transportadores 
para conseguir atravessá-la. Se observarmos a reação descrita anteriormente, ve-
mos que oxaloacetato é formado na matriz mitocondrial, em seguida é convertido 
em malato, que é transportado para o citosol, onde é reconvertido em oxaloaceta-
to. Ou seja, a molécula necessária no citosol para dar continuidade a via é o oxalo-
acetato, mas o oxaloacetato não possui transportador na MMI e, por isso, não 
consegue atravessá-la. Assim, a malato-desidrogenase mitocondrial o converte 
em malato, que pode atravessar a MMI, porque possui transportador. Uma vez 
no citosol, o malato é reconvertido em oxaloacetato, que é a molécula necessária 
para a reação acontecer. Essa condição de conversão e reconversão de moléculas 
para transporte por meio da MMI não é exclusiva da gliconeogênese, pode aconte-
cer em diferentes vias metabólicas.
61WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
2º desvio da gliconeogênese: conversão de frutose-1,6-bifosfatase a frutose-6-fosfato. 
Neste desvio (Figura 13), a enzima frutose-1,6-bifosfatase converte, de forma irreversível, 
frutose-1,6-bifosfato em frutose-6-fosfato a partir da hidrólise da ligação entre a molécula e 
o grupamento fosfato localizado no carbono 1. Por isso, ocorre liberação de Pi. O controle da 
frutose-1,6-bifosfatase é feito a partir de moduladores alostéricos. O AMP é um modulador 
negativo desta enzima, pois quando presente indica que há necessidade de produção de energia 
e, assim, a gliconeogênese não é necessária, e sim a glicólise. Esta enzima também é regulada a 
partir da frutose-2,6-bifosfato, que funciona como um hormônio de regulação rápida, inibindo 
a atividade da enzima.
Fi gura 13 - 2º desvio da gliconeogênese. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p.573).
3º desvio da gliconeogênese: conversão de glicose-6-fosfato em glicose. Neste desvio 
(Figura 14), a enzima glicose-6-fosfatase converte, de forma irreversível, glicose-6-fosfato em 
glicose a partir da hidrólise da ligação entre a molécula e o grupamento fosfato, localizado no 
carbono 6. Por isso, ocorre liberação de Pi. O controle da glicose-6-fosfatase é feito em nível de 
transcrição por fatores que estimulam ou inibem a síntese da enzima de acordo com a demanda 
energética e a necessidade de glicose. 
Fig ura 14 - 3º desvio da gliconeogênese. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 573).
A gliconeogênese é uma via energeticamente dispendiosa. Se analisarmos o saldo 
energético � nal da glicólise, teremos 2 moléculas de ATP e 2 moléculas de NADH. Considerando 
que a gliconeogênese ocorre em direção oposta a glicólise, essas moléculas são utilizadas nas 
reações que ocorrem em sentido inverso e, assim, há gasto de energia para sintetizar glicose a 
partir de substratos não glicosídicos. Entretanto, apesar disso, é uma via essencial, pois produz 
glicose quando a célula não possui outras fontes dessa molécula.
62WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
As células vegetais e as bactérias possuem uma característica especial, conseguem 
converter ácidos graxos em glicose, o que não é possível para células animais. Os vegetais são 
capazes de realizar o ciclo do glioxilato (Unidade IV), em organelas denominadas glioxissomos, 
no qual conseguem utilizar acetil-CoA proveniente da oxidação de ácidos graxos para produzir 
intermediários que podem ser destinados a gliconeogênese. Esses intermediários podem ser 
convertidos em glicose, pela gliconeogênese e, depois podem ser utilizados para a síntese da 
parede celular ou convertidos em sacarose. 
Já os mamíferos não conseguem utilizar acetil-CoA como precursor de glicose, pois a 
reação da piruvato desidrogenase, que converte piruvato em acetil-CoA é irreversível.
2.6 Via das Pentoses-Fosfato
A u tilização de glicose para a produção de energia, por meio de sua oxidação a piruvato 
na glicólise e consequente utilização pelo ciclo do ácido cítrico e a formação de ATP é essencial 
e o principal destino catabólico desta molécula. Apesar disso, a glicose-6-fostato pode ter outros 
destinos metabólicos de acordo com a necessidade da célula. Um desses destinos é a via das 
pentoses-fosfato, também conhecida como via do fosfogliconato, onde não há produção de 
ATP. Os produtos desta via são a ribose-5-fosfato, uma pentose necessária para a produção de 
coenzimas, como o NADH, FADH2 e ATP, bem como de RNA e DNA, e o NADPH, um aceptor 
intermediário de elétrons necessário em reações biossintéticas, e também utilizado para manter 
o ambiente redutor celular.
A via das pentoses-fosfato é dividida em duas fases, a fase oxidativa e a fase não-oxidativa, 
que funcionam de maneira independente, de acordo com a necessidade dos produtos na célula 
(Figura 15). 
Figu ra 15 - Esquema geral da via das pentoses-fosfato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 575).
63WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
A fase oxidativa é constituída por quatro reações que levam a produção de ribose-5-
fosfato e NADPH. As enzimas dessa fase são encontradas no citosol e estroma de células vegetais.
Reação 01: Oxidação da glicose-6-fosfato a 6-fosfogliconato-δ-lactona. Essa reação 
irreversível catalisada pela glicose-6-fosfato-desidrogenase (G6PD) utiliza glicose-6-fosfato que 
foi desviada da glicólise no intuito de produzir moléculas necessárias naquele momento para a 
célula por meio da via das pentoses. Essa enzima, que tem como cofator o Mg2+, faz a oxidação da 
glicose-6-fosfato, com transferência de elétrons para o NADP+, liberando NADPH.
Reação 02: Hidrólise da 6-fosfogliconato-δ-lactona a 6-fosfogliconato. Uma lactonase 
especí� ca, também dependente de Mg2+, hidrolisa, de forma irreversível, a molécula de 
6-fosfogliconato-δ-lactona, formando6-fosfogliconato.
Reação 03: Oxidação do 6-fosfogliconato a ribulose-5-fosfato. Em seguida, o ácido livre 
6-fosfogliconato é oxidado e descarboxilado, de forma irreversível, pela enzima 6-fosfogliconato-
desidrogenase, liberando CO2, transferindo elétrons para o NADP
+, liberando NADPH, 
formando, assim, ribulose-5-fosfato.
Reação 04: Conversão de ribulose-5-fosfato em ribose-5-fosfato. A ribulose-5-fosfato é 
convertida em seu isômero aldose, ribose-5-fosfato, pela enzima fosfopentose-isomerase.
Alguns tecidos realizam esta parte da via das pentoses, obtendo ribose-5-fosfato para a 
síntese de nucleotídeos e NADPH para reduções biossintéticas. Já outros tecidos necessitam de 
NADPH em maior escala e, por isso, realizam a fase não oxidativa da via. As enzimas desta fase 
são encontradas nos plastídeos das células vegetais, onde as pentoses-fosfato são recicladas a 
glicose-6-fosfato.
Na fase não oxidativa, as reações 01, 02 e 03 são iguais à via oxidativa, mas a ribulose-5-
fosfato formada na reação 03 não é isomerizada a ribose-5-fosfato, esta molécula é epimerizada 
a xilulose-5-fosfato. Em seguida, uma série de rearranjos dos esqueletos de carbonos completa 
o ciclo, formando glicose-6-fosfato, que pode ser continuamente oxidada para a produção de 
NADPH. Portanto, nesta fase não há produção de ribose-5-fosfato, mas há grande produção de 
NADPH. Em algumas situações metabólicas há maior necessidade de NADPH e, por isso, a via 
não oxidativa predomina.
A maior parte das reações da via oxidativa é irreversível, já as reações da via não oxidativa 
são reversíveis, proporcionando uma maneira da célula também realizar o caminho inverso e 
converter hexoses-fosfato em pentoses-fosfato. Esse processo é fundamental para a � xação de 
CO2 pelas plantas na fotossíntese (Unidade IV).
Como uma pentose (ribulose-5-fosfato) pode ser convertida a uma hexose (gli-
cose-6-fosfato)? Essa série de rearranjos que ocorre para a formação de glicose-
-6-fosfato utiliza seis moléculas de açúcar-fosfato de cinco átomos de carbono 
para serem convertidas em cinco moléculas de açúcar-fosfato de seis átomos de 
carbono. No caso da via das pentoses duas enzimas agem nessas interconver-
sões, a transcetolase e a transaldolase.
64WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Como a célula escolhe qual o caminho da glicose-6-fosfato? Quando a glicose entra 
na célula é imediatamente fosforilada para garantir sua permanência no ambiente intracelular. 
Em seguida, essa glicose fosforilada (glicose-6-fosfato) será repartida entre glicólise e via das 
pentoses-fosfato de acordo com a concentração de NADP+ e das necessidades momentâneas da 
célula. Quando há baixa disponibilidade de NADP+ no citosol a reação 01, catalisada ela G6PD, 
não pode ser realizada. Neste caso, a demanda por NADPH é menor e a glicose-6-fosfato é 
direcionada para a glicólise. Quando há alta disponibilidade dessa molécula no citosol, formada a 
partir da utilização da NADPH nas reduções de biossíntese, ocorre estímulo da G6PD e aumenta-
se o � uxo de glicose-6-fosfato para a via das pentoses-fosfato. Assim, o NADPH regula a partilha 
de glicose-6-fosfato entre glicólise e via das pentoses-fosfato.
No caso dos vegetais, tecidos jovens e meristemáticos mantém a glicólise intensa e, a via 
das pentoses-fosfato se intensi� ca à medida que o tecido amadurece, permitindo a deposição 
de compostos secundários, como a lignina, que são sintetizados utilizando NADPH (TAIZ; 
ZEIGER, 2013).
2.7 Degradação do Amido
As células vegetais estocam glicose na forma de amido, que pode ser degradado para a 
produção de energia. Essa mobilização do estoque de glicose ocorre por duas reações principais, 
uma fosforolítica, realizada pela enzima amido-fosforilase, e a glicose liberada pode ser utilizada 
para a formação de glicose-6-fosfato pela reação da fosfoglicomutase. Uma terceira enzima 
também é necessária para remoção dos pontos de rami� cação (Figura 16).
Reação 01: Ataque fosforolítico das ligações glicosídicas α-1,4. A amido-fosforilase 
catalisa a quebra da ligação glicosídica (α-1,4) por meio de um ataque por Pi. Esta quebra ocorre 
na ligação que une os dois últimos resíduos da cadeia de glicose numa extremidade não redutora. 
A ligação do Pi ocorre no carbono 1 da glicose, liberando glicose-1-fosfato. Esta enzima age apenas 
na região linear da molécula, ou seja, nas ligações α-1,4. Quando a amido-fosforilase encontra 
um ponto de rami� cação, que possui uma ligação glicosídica α-1,6 sua ação é interrompida.
Reação 02: Conversão de glicose-1-fosfato em glicose-6-fosfato. A fosfoglicomutase age 
após a liberação da glicose-1-fosfato da estrutura do amido, transferindo um grupamento fosfato 
de uma posição para a outra na mesma molécula, formando glicose-6-fosfato. Entretanto o fosfato 
do carbono 1 não é diretamente transferido para o carbono 6. A enzima fosfoglicomutase inicia a 
reação fosforilada em um resíduo de serina em seu sítio ativo. A glicose-1-fosfato se encaixa neste 
sítio ativo e recebe esse grupamento fosfato da enzima, formando glicose-1,6-bifosfato, tornando 
a enzima defosforilada. Em seguida, o fosfato ligado ao carbono 1 da molécula de glicose-1,6-
bifosfato é transferido para a enzima, restaurando a sua forma inicial fosforilada, e produzindo 
glicose-6-fosfato. Este produto pode, então, ser metabolizado na glicólise, ou outras vias, como a 
via das pentoses-fosfato, de acordo com a necessidade das células.
Reação 03: Retirada dos pontos de rami� cação. Os resíduos de glicose próximos a um 
ponto de rami� cação sofrem a ação da enzima de desrami� cação que possui duas funções: (1) 
transferase e (2) glicosidase. Primeiramente, a enzima retira uma sequência de três resíduos de 
glicose ligados a uma rami� cação (sem remover a glicose que forma o ponto de rami� cação) 
e os transfere (ação transferase) para uma extremidade não redutora próxima. Esse bloco de 
moléculas de glicose é, então, ligado a essa extremidade por ligações do tipo α-1,4, podendo, 
assim, sofrer a ação da amido-fosforilase. 
65WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
O resíduo de glicose que � ca unido com outro resíduo formando o ponto de rami� cação, 
por meio de uma ligação α-1,6, é liberado como glicose livre (ação glicosidase).
 Figura 16 - Degradação do amido. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p.614).
2.8 Síntese de Amido e Sacarose
 Ao realizar fotossíntese, a folha de um vegetal pode produzir mais carboidratos do que 
o necessário no momento para geração de ATP ou para a síntese de moléculas, dessa forma o 
excesso de carboidratos é convertido em sacarose para transporte até outras partes da planta, onde 
pode ser usado como fonte de energia ou estoque. A principal forma de estoque de carboidrato 
nas plantas é o amido, mas em algumas plantas, como a cana-de-açúcar e a beterraba açucareira, 
o estoque é feito na forma de sacarose.
A síntese de amido ocorre nos plastídeos, sendo sua síntese com consequente 
armazenamento em longo prazo realizado nos amiloplastos de partes não fotossintéticas 
(sementes, raízes e tubérculos) e sua síntese para estoque temporário realizado nos cloroplastos, 
como um dos produtos � nais da fotossíntese. 
66WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Para que essa síntese aconteça, é utilizado um açúcar-nucleotídeo ativado, denominado 
ADP-glicose, que é formado pela condensação irreversível de glicose-1-fosfato e ATP, catalisada 
pela ADP-glicose-fosforilase. Essa molécula de ADP-glicose funciona como doadora de glicose 
para o amido em formação, assim, não é possível a reação a partir de uma glicose livre.
A amido-sintase é a enzima que faz a transferência dos resíduos de glicose da ADP-
glicose para uma extremidade não redutora de um polímero de amido preexistente. Essaenzima 
é capaz de realizar a formação de ligações α-1,4, alongando, assim, as partes lineares da molécula 
de amido. Como vimos na Unidade I, o amido é formado por duas organizações diferentes, (1) a 
amilose que não é rami� cada, e pode ser alongada a partir da amido-sintase, e (2) a amilopectina, 
que tem abundantes rami� cações e, por isso, necessita de um passo enzimático adicional para 
formação de sua estrutura.
Para formar a estrutura adequada da amilopectina, a enzima de rami� cação do amido 
(Figura 17) transfere uma fração � nal contendo entre 6 e 7 resíduos de glicose de uma extremidade 
não redutora para um grupamento hidroxil ligado ao carbono 6 de uma glicose localizada na 
mesma cadeia, ou em outra cadeia de amido, formando, assim, um ponto de rami� cação a partir 
de uma ligação α-1,6. A fração de 6 a 7 resíduos de glicose deve ser retirada de uma cadeia 
de amido contendo pelo menos 11 resíduos de glicose na estrutura. Novos resíduos de glicose 
podem ser adicionados a essa nova rami� cação pela amido-sintase, alongando a cadeia. 
Figura 17 - Formação de um ponto de rami� cação na estrutura do amido. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 619).
A enzima reguladora da síntese de amido é a ADP-glicose-pirofosforilase. Essa enzima-
chave pode ser ativada na presença de 3-fosfoglicerato ou inibida na presença de Pi (Figura 18). 
Quando há fotossíntese ativa ocorre aumento na concentração de 3-fosfoglicerato, o que estimula 
o funcionamento da ADP-glicose-pirofosforilase, formando ADP-glicose para fornecimento de 
glicose e aumento das cadeias de amido. Já a inibição desta enzima ocorre quando há altas taxas 
de Pi, que se acumula quando ocorre decréscimo na condensação de ADP e Pi estimulada pela 
luz.
67WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 18 - Regulação da ADP-glicose-fosforilase. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 821).
A síntese de sacarose ocorre no citosol e depende da presença de um açúcar-nucleotídeo 
ativado, denominado UDP-glicose, que é formado pela condensação irreversível de glicose-1-
fosfato e UTP, catalisada pela UDP-glicose-fosforilase. Essa molécula de UDP-glicose funciona 
como doadora de glicose para a sacarose em formação, assim, não é possível a reação a partir de 
uma glicose livre. Para a formação de sacarose, é necessária a condensação de diidroxicetona-
fosfato e gliceraldeído-3-fosfato, exportados dos cloroplastos. A molécula de frutose-1,6-bifosfato, 
formada a partir da condensação dessas trioses-fosfato, é hidrolisada a frutose-6-fosfato pela 
frutose-1,6-bifosfatase (FBPase-1). Em seguida, a UDP-glicose fornece glicose para a molécula 
de frutose-6-fosfato, numa reação catalisada pela sacarose-6-fosfato-sintase, formando sacarose-
6-fosfato. Na sequência, ocorre remoção do grupamento fosfato pela sacarose-6-fosfato-fosfatase, 
tornando, assim, a sacarose disponível para exportação a outros tecidos.
Dois pontos de controle da síntese de sacarose são as enzimas frutose-1,6-bifosfatase e 
fosfofrutoquinase dependente de PPi (PP-PFK-1), que determinam o � uxo de trioses-fosfato 
para a formação de sacarose. As duas enzimas são reguladas pela molécula de frutose-2,6-
bifosfato (F26BP), que age inibindo ou estimulando essas enzimas. Quando há alta concentração 
de frutose-2,6-bifosfato há ativação da PP-PFK-1 e inibição da frutose-1,6-bifosfatase. Quando a 
concentração de F26BP diminui ocorre inibição da PP-PFK-1 e ativação da FBPase-1.
A concentração de F26BP em plantas vasculares varia de maneira inversamente 
proporcional a taxa fotossintética (Figura 19). A enzima que produz F26BP, fosfofrutoquinase-2 
(PFK-2) pode ser estimulada na presença de frutose-6-fosfato e Pi e inibida na presença de 
diidroxicetona-fosfato e 3-fosfoglicerato. Assim, quando há alta concentração de diidroxicetona-
fosfato, resultante da fotossíntese, e, ainda consumo de Pi nessa mesma via, ocorre inibição da 
PFK-2. Com essa enzima inibida, ocorre diminuição na disponibilidade de F26BP, o que inibe a 
FBPase-1 e estimula a PP-PFK-1. Nessas condições, há um � uxo de trioses-fosfato para a síntese 
de frutose-6-fosfato e, consequente, produção de sacarose. Dessa forma, o alto nível de trioses-
fosfato derivado do ciclo de Calvin (Unidade IV) estimula a síntese de sacarose, pois ultrapassa o 
necessário para manter o funcionamento do ciclo.
68WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Fi gura 19 - Regulação da síntese de sacarose a partir de frutose-2,6-bifosfato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 820).
Outro ponto de controle da produção de sacarose é a enzima sacarose-6-fosfato-sintase, 
que pode ser controlada de forma alostérica pelas moléculas glicose-6-fosfato (ativação) e Pi 
(inibição). Essa enzima pode, ainda, ser controlada por fosforilação/defosforilação a partir de 
um resíduo de serina em sua estrutura (Figura 20). A proteína SPS-quinase fosforila a enzima 
sacarose-6-fosfato-sintase, tornando-a menos ativa, e a proteína SPS-fosfatase defosforila a enzima, 
tornando-a mais ativa. A SPS-quinase é inibida alostericamente na presença de glicose-6-fosfato, 
e esta molécula estimula alostericamente a enzima sacarose-6-fosfato-sintase. Já a SPS-fosfatase 
é inibida alostericamente na presença de Pi, que também inibe alostericamente a sacarose-6-
fosfato-sintase. Dessa forma, quando a fotossíntese está ativa, há grande produção de glicose-
6-fosfato, o que estimula o funcionamento da sacarose-6-fosfato-sintase e, consequentemente a 
produção de sacarose. Já quando há altas concentrações de Pi, devido à baixa conversão de ADP 
em ATP na fotossíntese, ocorre a inibição da produção de sacarose-fosfato. Quando ocorre a 
diminuição na taxa de produção de sacarose há aumento de 3-fosfoglicerato (produzido durante 
a � xação de CO2), que ativa a ADP-glicose-fosforilase e estimula a síntese de amido.
69WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
Fig ura 20 - Regulação da síntese de sacarose a partir de fosforilação/defosforilação da sacarose-6-fosfato-sintase. 
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 821).
70WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 2
ENSINO A DISTÂNCIA
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Nesta unidade foi apresentada uma das principais funções dos carboidratos para as células 
vegetais, produção de energia. A Unidade III apresenta como essa energia pode ser efetivamente 
produzida na forma de ATP.
7171WWW.UNINGA.BR
UNIDADE
03
SUMÁRIO DA UNIDADE
INTRODUÇÃO ............................................................................................................................................................72
1. CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO ...................................................................................................................................73
2. CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA ..................................................76
CONSIDERAÇÕES FINAIS ....................................................................................................................................... 88
RESPIRAÇÃO CELULAR
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
ENSINO A DISTÂNCIA
DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA
72WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
INTRODUÇÃO
Nos vegetais, o destino das moléculas de acetil-CoA dependem diretamente da sua 
fonte. Como já visto na Unidade II, em condições anaeróbicas, o piruvato formado na glicólise é 
convertido a lactato ou etanol nos processos de fermentação láctica ou alcoólica, respectivamente. 
Já quando em condições aeróbicas, esse piruvato é convertido a acetil-CoA pelo complexo da 
piruvato desidrogenase, localizado na matriz mitocondrial. Em tal caso, essa moléculade acetil-
CoA é destinada ao ciclo do ácido cítrico. Nesta etapa, a acetil-CoA é oxidada a CO2 a partir 
de reações enzimáticas com conservação de energia na forma de NADH e FADH2, importantes 
para a transferência de elétrons na cadeia respiratória e formação de ATP. Caso a molécula de 
acetil-CoA seja derivada da oxidação de ácidos graxos, será destinada ao ciclo do glioxilato, a ser 
estudado em maiores detalhes na Unidade IV.
Na última etapa da produção de energia, as coenzimas reduzidas, NADH e FADH2 são 
reoxidadas a NAD+ e FAD, pois doam elétrons e H+ à cadeia transportadora de elétrons, para que 
sejam direcionados ao aceptor � nal, o oxigênio, que é reduzido a H2O. Durante essa transferência 
de elétrons a energia liberada é conservada em um gradiente de H+, que posteriormente é 
responsável pela produção de ATP, por meio de um processo chamado fosforilação oxidativa.
Esta Unidade também está baseada nos livros de Bioquímica básica Nelson e Cox (2014), 
Voet e Voet (2014) e Stryer (2011).
73WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
1. CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
Muitas bactérias e a maioria das células eucarióticas, que vivem em condições aeróbicas, 
realizam o processo de respiração celular. Após a glicose ser clivada em duas moléculas de 
piruvato na glicólise, esses produtos são oxidados a CO2 e H2O por meio da respiração. Para isso, 
a molécula de piruvato é convertida a acetil-CoA, como vimos na Unidade II, que é destinada 
ao ciclo do ácido cítrico. As moléculas derivadas deste ciclo são, então, destinadas a cadeia 
transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa, etapa � nal da produção de energia.
O ciclo do ácido cítrico (CAC) é uma via cíclica que possui oito etapas enzimáticas e ocorre 
na matriz mitocondrial. O CAC foi descoberto em 1948 por Hans Krebs e, por isso, muitas vezes 
também é denominado ciclo de Krebs. Este ciclo pode, ainda, ser chamado de ciclo dos ácidos 
tricarboxílicos, que são moléculas formadas durante as reações da via. O CAC é considerado uma 
via an� bólica, pois serve tanto a processos catabólicos como anabólicos.
Para dar início ao CAC (Figura 1) ocorre a condensação de uma molécula de acetil-CoA, 
derivada do piruvato, com uma molécula de oxaloacetato, derivada do próprio ciclo. Em seguida, 
outras sete reações ocorrem, sendo que quatro delas são reações de oxidação. Nestas reações há 
conservação de energia na forma de NADH e FADH2, que transferem elétrons para a terceira 
etapa da respiração celular.
Figu ra 1 - Ciclo do ácido cítrico. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 639).
74WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Reação 01: Condensação de acetil-CoA e oxaloacetato formando citrato. Essa 
condensação irreversível para a formação de citrato é feita pela enzima citrato-sintase. A acetil-
CoA derivada do piruvato tem seu carbono do metil unido ao carbono 2 do grupamento carbonil 
do oxaloacetato, liberando citrato e CoA livre. Esta CoA é reciclada para participar de outras 
reações, como a descarboxilação oxidativa do piruvato. O oxaloacetato que participa desta reação 
é produto da Reação 08 do próprio ciclo.
Reação 02: Conversão de citrato em isocitrato via cis-aconitato. Nesta reação o citrato 
é inicialmente desidratado pela enzima aconitase, formando um intermediário denominado cis-
aconitato, um ácido tricarboxílico. Esse intermediário é convertido rapidamente em isocitrato 
por meio de hidratação realizada pela aconitase. A enzima aconitase pode adicionar H2O de 
forma reversível em dois pontos diferentes da molécula de cis-aconitato, sendo que uma adição 
leva a produção de citrato e outra a produção de isocitrato.
Reação 03: Descarboxilação oxidativa irreversível do isocitrato a α-cetoglutarato e 
CO2. Inicialmente a enzima isocitrato desidrogenase realiza a oxidação do isocitrato, transferindo 
elétrons dessa molécula para o NAD+ (ou NADP+, dependendo da isoforma enzimática), 
resultando em oxalosuccinato, um intermediário que não se desliga do sítio ativo da enzima, 
e liberação de NADH (ou NADPH). Em seguida, o oxalosuccinato é descarboxilado pela 
isocitrato desidrogenase, originando um intermediário enol, que é formado transitoriamente e é 
rapidamente rearranjado a α-cetoglutarato.
Reação 04: Descarboxilação oxidativa irreversível do α-cetoglutaro a succinil-
CoA. O complexo da α-cetoglutarato desidrogenase catalisa a descarboxilação e oxidação do 
α-cetoglutarato, com transferência de elétrons para o NAD+, liberando-se NADH. Além disso, 
uma CoA participa da reação como transportador do grupo succinil, o que conserva a energia 
da oxidação.
Reação 05: Conversão de succinil-CoA a succinato. A succinil-CoA sintetase catalisa 
essa reação reversível, em que há quebra da ligação tio éster que une a CoA ao succinil, liberando 
uma grande quantidade de energia, que é utilizada para a formação de uma ligação fosfoanidro 
no GTP (ou ATP). Ou seja, a enzima converte succinil-CoA em succinato com a liberação de 
CoA livre e uma molécula de GTP.
Reação 06: Oxidação reversível de succinato a fumarato. A � avoproteína succinato 
desidrogenase realiza a retirada de elétrons do succinato e os transfere para o FAD, formando 
FADH2 no sítio ativo da enzima, e produz fumarato. Essa enzima está associada a membrana 
mitocondrial interna, com seu sítio ativo voltado para a matriz mitocondrial e, assim, participa 
simultaneamente do CAC e da cadeia transportadora de elétrons (também é denominada de 
complexo II).
As transfosforilações entre nucleotídeos ocorrem em todos os tipos celulares 
(NELSON; COX, 2014, p. 526).
75WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Reação 07: Hidratação reversível do fumarato a malato. A enzima fumarase, também 
denominada fumarato-hidratase, realiza a adição de H2O, a molécula de fumarato em duas 
etapas. Primeiramente um grupamento OH- é adicionado ao fumarato, formando um carbânion 
(estado de transição) que recebe um H+ e completa a hidratação, formando L-malato.
Reação 08: Oxidação do malato a oxaloacetato. A L-malato desidrogenase catalisa a 
oxidação reversível do L-malato a oxaloacetato, transferindo elétrons para o NAD+, formando 
NADH. A molécula de oxaloacetato é continuamente utilizada na reação da citrato-sintase 
(Reação 01) e isso mantém sua concentração extremamente baixa na célula, favorecendo sua 
formação nesta reação. O oxaloacetato formado na Reação 08 entra em um novo giro do ciclo, 
ao ser condensado com uma nova molécula de acetil-CoA, proveniente da oxidação de piruvato.
A cada giro que o ciclo completa, são liberados dois átomos de carbono na forma de CO2, 
e a energia liberada é conservada na forma de 3 NADH e 1 FADH2, além da produção de um 
GTP, que é convertido a ATP. Finalizando o ciclo, uma molécula de oxaloacetato é regenerada. Se 
observarmos as moléculas formadas durante uma rodada do ciclo, podemos notar que somente 
um ATP é formado, sendo assim o ciclo não forma grande quantidade de moléculas de energia. 
Apesar disso, a energia das reações é conservada na forma de equivalentes redutores, que vão 
transferir seus elétrons ao oxigênio e contribuir para a produção de grande quantidade de ATP 
na etapa seguinte da respiração celular.
A regulação do ciclo do ácido cítrico está diretamente ligada a produção de acetil-CoA a 
partir de piruvato e a entrada desse material para dar partida ao ciclo. O complexo da piruvato 
desidrogenase é o conjunto de enzimas, localizado nas mitocôndrias e plastídeos, que converte 
piruvato em acetil-CoA (Unidade II). Esse complexo pode ser inibido por feedback negativo 
pelos seus próprios produtos acetil-CoA e NADH. Além disso, a enzima vegetal mitocondrial 
pode ser regulada por modi� cação covalente reversível por fosforilação/defosforilação. A enzima 
1, constituinte do complexo, possui um resíduode serina que pode ser fosforilado, o que inativa o 
complexo da piruvato desidrogenase. Se esse resíduo estiver defosforilado, o complexo se encontra 
ativo. Uma enzima quinase é ativada na presença de NH4
+, ocorrendo, então, a fosforilação do 
complexo e sua inativação. Já na presença de piruvato uma enzima fosfatase é ativada, o que leva 
a defosforilação do complexo e sua ativação.
Como pudemos observar, uma das funções do ciclo do ácido cítrico é a oxidação da 
acetil-CoA para posterior produção de energia via fosforilação oxidativa, mas essa não é a única 
função deste ciclo. O CAC é uma via central do metabolismo que pode fornecer intermediários 
para vias biossintéticas e que pode, também, receber intermediários de outras vias. Um exemplo 
disso ocorre em vegetais, onde este ciclo fornece malato e oxaloacetato para a gliconeogênese e 
formação de glicose e sacarose. Neste caso, os intermediários removidos devem ser repostos por 
reações denominadas anapleróticas, que devem estar em equilíbrio dinâmico. Outro exemplo 
dessa função do CAC é o ciclo incompleto (Figura 2), que ocorre em alguns microrganismos, 
como bactérias anaeróbicas. Nestes organismos, não há a presença da enzima α-cetoglutarato 
desidrogenase e, por isso, não conseguem catalisar completamente o conjunto de reações do 
CAC. Dessa forma, as primeiras três reações de formação de citrato, isocitrato e α-cetoglutarato 
ocorrem normalmente, mas pela ausência da enzima, este último não pode ser convertido a 
succinil-CoA. Para lidar com essa condição esses microrganismos fazem uma adaptação no 
sentindo da via, girando o ciclo no caminho inverso a partir de oxaloacetato. Assim, há produção 
de malato, fumarato, succinato e succinil-CoA, que podem ser utilizados para a biossíntese de 
produtos como aminoácidos e nucleotídeos.
76WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Figur a 2 - Ciclo do ácido cítrico incompleto em bactérias anaeróbicas. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 650).
2. CA DEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS E 
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
A última etapa da respiração celular envolve o transporte de elétrons a partir dos 
equivalentes redutores até o oxigênio, com a fosforilação do ADP, formando-se ATP. Em células 
eucarióticas esse processo ocorre na membrana interna mitocondrial, onde � cam localizados 
complexos enzimáticos responsáveis pela transferência de elétrons e a formação do gradiente de 
H+. Nesta membrana � ca, ainda, localizada a ATP sintase, enzima responsável pela fosforilação 
do ADP.
A cadeia transportadora de elétrons é formada por quatro complexos enzimáticos (Figura 
3), facilmente denominados complexo I, complexo II, complexo III e complexo IV (veremos 
os nomes especí� cos mais adiante). Esses complexos � cam inseridos e presos na membrana 
mitocondrial interna, assim não possuem mobilidade pela membrana. Os elétrons entram na 
cadeia por meio dos complexos I e II e precisam ser direcionados aos complexos III e IV para 
serem entregues ao oxigênio, mas como esses complexos são imóveis outras moléculas são 
necessárias para a transferência de elétrons nessa cadeia (Figura 3).
77WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 3 - Representação dos complexos enzimáticos e dos carregadores de elétrons da cadeia transportadora de 
elétrons mitocondrial. Fonte: Nelson e Cox (2010, p. 748).
Os carregadores de elétrons podem ser de três grupos: (1) proteínas ferro-enxofre, (2) 
ubiquinona, e (3) citocromos. As proteínas ferro-enxofre são compostas por um aglomerado 
de átomos de ferro associados com átomos de enxofre inorgânico ou presentes na estrutura 
de resíduos de cisteína, podendo variar de estruturas simples a estruturas mais elaboradas. 
A transferência de elétrons ocorre de forma direta, um átomo de ferro recebe o elétron e, em 
seguida, transfere o elétron para outro átomo de ferro do aglomerado, � cando um átomo de ferro 
oxidado e um reduzido. Esses centros Fe-S (como também são denominados) estão presentes no 
complexo I, II e III, já o complexo IV apresenta um aglomerado de átomos de ferro associados 
com cobre.
O segundo grupo de carregadores de elétrons é representado pela ubiquinona (Q), 
também conhecido como coenzima Q (CoQ). Essa molécula é uma benzoquinona, de origem 
lipídica, por isso é hidrofóbica e consegue � car inserida na bicamada lipídica da membrana interna 
mitocondrial. Além de apolar a Q apresenta um tamanho pequeno, essas duas características 
combinadas permitem que a molécula se movimente facilmente pela bicamada de lipídeos, 
permitindo a transferência de elétrons entre os complexos I e III, e entre os complexos II e III. A 
ubiquinona pode aceitar apenas um elétron e � car semireduzida, tornando-se uma semiquinona 
(•QH), ou pode aceitar dois elétrons e � car totalmente reduzida, tornando-se um ubiquinol 
(QH2). Ademais, a Q carrega tanto elétrons quanto prótons.
O terceiro grupo de carregadores de elétrons são os citocromos, proteínas que possuem 
diferentes classes e que são diferenciadas de acordo com seu espectro de absorção de luz. O 
citocromo c é um representante deste grupo, associado por meio de interações eletrostáticas a 
superfície externa da membrana interna mitocondrial, com características polares. Esse citocromo 
transfere um elétron por vez do complexo III para o complexo IV, para que sejam entregues ao 
oxigênio, reduzindo-o a H2O.
Esses carregadores de elétrons auxiliam a transferência de elétrons entre os complexos, 
o que também contribui para a formação do gradiente de prótons no espaço intermembrana. 
Para entendermos melhor o funcionamento desses carregadores e da transferência de elétrons, 
precisamos conhecer a função de cada um dos complexos.
78WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Complexo I: NADH:Ubiquinona-oxidorredutase. Este complexo enzimático possui 
estrutura grande e formato em L, � cando com uma parte inserida na membrana e outra voltada 
para a matriz mitocondrial. No complexo I, encontram-se centros Fe-S e � avoproteína contendo 
FMN, que auxiliam no transporte de elétrons do NADH até a ubiquinona, reduzindo-a a QH2. 
Esse NADH que entrega elétrons ao complexo I é proveniente do ciclo do ácido cítrico. Na reação 
catalisada por esse complexo ocorrem dois processos: (1) a transferência do NADH para a Q 
de um íon hidreto (H-) e de um próton (H+) da matriz, e (2) o bombeamento de 4 prótons da 
matriz mitocondrial para o espaço intermembrana. Esse processo de bombeamento de prótons 
não é exclusivo do complexo I, como iremos ver a seguir, e é de extrema importância, pois é 
uma maneira de conservar a energia da transferência de elétrons, para que ATP seja formado 
posteriormente. Isso ocorre, pois a transferência de elétrons do NADH para o oxigênio tem uma 
variação de energia livre padrão alta, e parte dessa energia é utilizada para bombear prótons da 
matriz mitocondrial para o espaço intermembrana.
Complexo II: Succinato-desidrogenase. Essa enzima já foi relatada no conteúdo anterior 
do ciclo do ácido cítrico, pois também faz parte dessa via metabólica. Durante essa reação 
enzimática ocorre a conversão de succinato em fumarato e, como esta é uma � avoproteína, há 
transferência de elétrons para o FAD, formando-se FADH2. Esse FADH2 entrega os elétrons para 
a Q, por meio de centros Fe-S, reduzindo-a a QH2. Nesta reação, não há bombeamento de prótons 
da matriz para o espaço intermembrana, pois a variação de energia livre padrão não é alta.
Complexo III: Ubiquinona:citocromo c-oxidorredutase. Este complexo acopla a 
transferência de elétrons entre o QH2 e o citocromo c com o transporte de prótons da matriz para 
o espaço intermembrana. Como citado anteriormente, o QH2 carrega dois elétrons provenientes 
ou do complexo I ou do complexo II, e o citocromo c pode aceitar apenasum elétron por vez, 
dessa forma o transporte de elétrons no complexo III é feito por meio de um ciclo, denominado 
ciclo Q. Este ciclo evita o escape de elétrons, o que poderia gerar espécies reativas de oxigênio 
(EROS) e causar prejuízo às estruturas celulares.
Para realizar o ciclo Q, uma molécula de QH2 entrega os dois elétrons para o complexo 
III, ao fazer essa transferência a molécula é reoxidada a Q, que pode receber mais elétrons dos 
complexos I ou II e ser reaproveitada na cadeia transportadora. Os dois elétrons agora entregues 
ao complexo III têm dois destinos diferentes, (1) um elétron é direcionado ao citocromo c por 
meio de centros Fe-S e isso também permite o bombeamento de dois prótons da matriz para o 
espaço intermembrana; (2) o outro elétron é direcionada a uma região do complexo denominada 
caverna, neste local encontra-se uma molécula de Q, protegida de forma que não há possibilidade 
de liberação. Ao receber esse elétron, a Q � ca semireduzida (•QH), nesta condição a molécula é 
instável e não pode ser liberada da estrutura da caverna até que receba mais um elétron e torne-
se estável. 
A Q pode receber no máximo dois elétrons, ou seja, ou dois elétrons a partir do 
NADH pelo complexo I, ou dois elétrons a partir do FADH2 pelo complexo II. Além 
disso, não há apenas uma Q disponível na membrana mitocondrial interna para a 
transferência de elétrons, na verdade há um pool de moléculas oxidadas (Q) e re-
duzidas (QH2) que podem ser utilizadas de acordo com a necessidade metabólica.
79WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Para que isso aconteça uma nova molécula de QH2 entrega outros dois elétrons para o 
complexo III, um dos elétrons é direcionado ao citocromo c, permitindo o bombeamento de 
mais dois prótons para o espaço intermembrana, e o outro elétron é direcionado a •QH, que � ca 
agora completamente reduzida como QH2. Essa molécula é então liberada da caverna e contribui 
para a formação do pool de QH2 na membrana.
Neste complexo, assim como no complexo I, cada dois elétrons que são transferidos geram 
um potencial redox para que sejam bombeados quatro prótons para o espaço intermembrana.
Complexo IV: citocromo-oxidase. Cada elétron que o citocromo c traz a partir do 
complexo III é entregue ao complexo IV, por meio de centros Fe-Cu, para o oxigênio molecular, 
reduzindo-o a H2O. O oxigênio precisa receber quatro elétrons para ser completamente reduzido 
a H2O, mas os elétrons não chegam todos juntos, assim, o oxigênio é semirreduzido e não é 
liberado do complexo até que os quatro elétrons sejam entregues e seja completamente reduzido 
a H2O. Desses quatro elétrons, dois são provenientes do complexo I, entregues a partir de NADH 
e dois são provenientes do complexo II, entregues a partir do FADH2. O complexo IV usa a 
energia da reação redox da passagem dos elétrons para bombeamento de prótons, sendo que a 
partir de cada elétron transferido é bombeado um próton.
Dessa forma, para cada par de elétrons entregues na cadeia transportadora para redução 
do oxigênio são bombeados quatro H+ pelo complexo I, mais 4 H+ pelo complexo III e dois 
H+ pelo complexo IV. Essa concentração de prótons aumentada no espaço intermembrana e a 
separação de cargas positivas e negativas representa uma energia eletroquímica, da conservação 
de energia da transferência de elétrons. Essa energia estocada nesse gradiente é denominada 
força próton-motriz.
Essa força próton-motriz possui dois componentes, (1) a diferença de concentração de 
uma espécie química (H+) nas duas regiões separadas pela membrana (matriz mitocondrial e o 
espaço intermembrana), que caracteriza a energia potencial química; (2) a separação de cargas 
entre os dois lados da membrana quando um próton se move de uma região para a outra sem 
um contra-íon, caracterizando a energia potencial elétrica. Em mitocôndrias, assim como em 
cloroplastos, como veremos na Unidade IV, essa energia eletroquímica impulsiona a fosforilação 
de ADP para a formação de ATP.
Peter Mitchell propôs um modelo quimiosmótico para explicar o acoplamento do � uxo 
de prótons com a síntese de ATP. Segundo esse modelo,
[...] a energia eletroquímica inerente à diferença de concentração de prótons e 
à separação de cargas por meio da membrana mitocondrial interna – a força 
próton-motriz – impulsiona a síntese de ATP, à medida que os prótons � uem 
passivamente de volta à matriz, através de um poro para próton associado à 
ATP-sintase (NELSON; COX, 2016, p. 747).
 Durante a transferência de elétrons a partir do NADH quatro prótons são bombeados da 
matriz para o espaço intermembrana a partir do complexo I, mais quatro prótons são bombeados 
a partir do complexo III e outros dois prótons a partir do complexo IV. Além disso, durante a 
transferência de elétrons a partir do FADH2 quatro prótons são bombeados a partir do complexo 
III e mais dois prótons são bombeados a partir do complexo IV (Figura 4). Isso leva a um acúmulo 
de prótons no espaço intermembrana, tornando-o hipertônico em relação à matriz mitocondrial. 
Além disso, os prótons possuem cargas positivas (H+), o que faz com que o espaço intermembrana 
� que mais concentrado em cargas positivas e também ácido, pela característica dos prótons, já 
a matriz mitocondrial � ca com cargas negativas e característica alcalina, pela saída de prótons. 
Como o espaço intermembrana está mais concentrado em prótons, a tendência desses 
80WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
prótons é retornar, por difusão, para a matriz mitocondrial, mas esse retorno não pode ser feito 
de maneira simples. A membrana mitocondrial interna é extremamente seletiva e há somente 
um local especí� co para a passagem e retorno dos prótons à matriz. Esse local é um cilindro 
de prótons associado à ATP sintase, a enzima que faz a síntese de ATP. A cada três prótons 
que retornam para a matriz mitocondrial via cilindro da ATP sintase uma molécula de ADP é 
fosforilada, formando ATP (Figura 4).
Figura 4 - Modelo quimiosmótico. Fonte: Nelson e Cox (2010, p. 748).
A F1Fo-ATP sintase (Figura 5), também chamada de complexo V, é a enzima responsável 
pela síntese de ATP. Sua estrutura é dividida em duas partes principais, (1) Fo, que funciona como 
um cilindro de prótons, com poros para que essas moléculas possam atravessar a membrana da 
região do espaço intermembrana para a matriz mitocondrial, e (2) F1, que catalisa a fosforilação 
do ADP.
Figura 5 - Complexo F1Fo-ATP sintase. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 753).
81WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
O componente F1 é formado por oito subunidades, sendo elas uma subunidade γ, 
uma subunidade ε, três subunidades α e três subunidades β, que � cam voltados para a matriz 
mitocondrial. A subunidade γ gira de acordo com o movimento do cilindro de Fo, e faz contato 
com as subunidades β. O local da fosforilação do ADP são essas subunidades β, sendo que cada 
uma delas se apresenta em uma conformação, β-vazio, β-ADP e β-ATP. Todas elas possuem 
sequências idênticas de aminoácidos, mas possuem diferentes conformações, de acordo com o 
contato com a subunidade γ. Quando a subunidade γ entra em contato com uma subunidade β 
esta deve � car na conformação β-vazio.
O mecanismo de síntese de ATP proposto por Paul Boyer explica o funcionamento 
dessa enzima (Figura 6). Uma subunidade β sempre inicia na conformação β-ADP, outra na 
conformação β-ATP e outra na conformação β-vazio, esta última encontra-se associada a 
subunidade γ. Quando há a passagem de prótons pelos poros presentes na região Fo, o cilindro 
de prótons gira, o que leva também a rotação da subunidade γ. Dessa forma, essa subunidade 
agora entra em contato com aquela que tinha a conformação β-ATP, que agora deve � car β-vazio, 
e assim, o ATP é liberadoda superfície da enzima. Na subunidade β-ADP ocorre a fosforilação 
de ADP, que leva à formação de ATP, tornando a subunidade β-ATP. Já a subunidade que iniciou 
vazia (β-vazio) tem sua conformação arranjada para se ligar a ADP, tornando-se β-ADP. Assim, 
a cada rotação de 120º a subunidade γ entra em contato com uma subunidade β diferente e o 
contato força essa subunidade a se tornar β-vazio.
Figura 6 - Modelo de troca de ligação para a ATP sintase. Fonte: Nelson e Cox (2014, p.754).
O componente Fo, que recebe esse nome, pois pode ser inibido por oligomicina, também 
é formado por diferentes subunidades. Uma subunidade δ, uma subunidade a, duas subunidades 
b e o cilindro composto por 10-12 subunidades c (Figura 5). A região das subunidades c tem 
característica hidrofóbica, por isso � ca inserida na membrana interna mitocondrial. Para passagem 
por meio da membrana, o próton entra no meio-canal a partir do espaço intermembrana em uma 
subunidade c, em seguida é deslocado para uma subunidade c adjacente, o que gira o cilindro e 
permite a saída para a matriz mitocondrial (Figura 7). 
82WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Três prótons levam a rotação de 120º em γ, o que leva a liberação de um ATP, assim, três 
prótons devem retornar a matriz mitocondrial para fosforilar um ADP e liberar um ATP.
Figura 7 - Modelo para a rotação do anel c impulsionada por prótons. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 755).
A partir da teoria quimiosmótica acoplando a transferência de elétrons com a síntese 
de ATP, algumas dúvidas foram levantadas: (1) quantos prótons são bombeados da matriz 
mitocondrial para o espaço intermembrana pela transferência de elétrons de 1 NADH ou 1 
succinato ao oxigênio?; (2) quantos prótons precisam � uir de volta para a matriz mitocondrial 
por meio do complexo FoF1-ATP sintase para realizar a síntese de uma molécula de ATP? Essas 
questões podem ser resolvidas interpretando melhor o que vimos anteriormente.
Como já visto, O NADH entrega elétrons para o complexo I, que são direcionados pela 
Q para o complexo III e, em seguida, para o complexo IV por meio do citocromo c. Durante 
essa transferência de elétrons, há o bombeamento de 4 prótons pelo complexo I, 4 prótons pelo 
complexo III e dois prótons pelo complexo IV, totalizando 10 prótons bombeados a partir dos 
elétrons do NADH entregues a cadeia transportadora. Já quando o succinato entrega elétrons 
para a cadeia transportadora esses elétrons são transferidos para o complexo III pela Q e pelo 
citocromo c para o complexo IV. Durante essa transferência de elétrons, há o bombeamento de 4 
prótons pelo complexo III e 2 prótons pelo complexo IV, lembrando que pelo complexo II não há 
bombeamento de prótons, totalizando 6 prótons bombeados a partir do succinato.
Agora que já sabemos quantos prótons são bombeados da matriz para o espaço 
intermembrana a partir de cada substrato, precisamos compreender quantos prótons devem 
voltar para a matriz para a síntese de uma molécula de ATP. Também já vimos que 3 prótons 
retornam a matriz mitocondrial por meio do cilindro acoplado a ATP sintase, esses 3 prótons 
devem ser considerados para os cálculos. Todavia, além desses 3 prótons, há, ainda, um quarto 
próton, que não passa pelo mesmo local, mas que deve ser contabilizado. Esse quarto próton tem 
acesso a matriz mitocondrial por meio de um sistema de transporte do tipo simportador, que � ca 
localizado na membrana interna da mitocôndria. 
83WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Esse translocador é denominado fosfato translocase e é responsável pela passagem de 
fosfato e um próton do espaço intermembrana para a matriz mitocondrial. Caso não haja a 
transferência desse próton não há entrada de fosfato na mitocôndria, o que impediria a fosforilação 
do ADP para a formação de ATP. Assim, esse sistema é essencial para a fosforilação oxidativa e 
este próton também deve ser considerado no cálculo. Dessa forma, devemos considerar que 4 
prótons devem � uir de volta para a matriz mitocondrial a partir do espaço intermembrana para 
a síntese de uma molécula de ATP.
A partir dessas respostas, podemos calcular a estequiometria de consumo do oxigênio e a 
síntese de ATP, ou seja, razão fosfato/oxigênio (P/O). Para cada NADH que entrega elétrons para 
o complexo I da cadeia transportadora, 10 prótons são bombeados para o espaço intermembrana 
e a cada 4 desses prótons que passam para a matriz mitocondrial ocorre a síntese de 1 ATP, assim 
10/4 = 2,5. Para cada succinato que entrega elétrons para o complexo II, 6 prótons são bombeados 
para o espaço intermembrana e a cada 4 desses prótons que passam para a matriz mitocondrial, 
ocorre a síntese de 1 ATP, assim, 6/4 = 1,5. Portanto, os valores experimentais para a razão P/O é 
de 2,5 ATP, produzidos a partir da entrega de elétrons do NADH e 1,5 ATP para succinato.
Em se tratando do NADH, vimos anteriormente que essa molécula pode ser formada 
durante o ciclo do ácido cítrico, que ocorre na matriz mitocondrial e dessa forma tem acesso fácil 
ao complexo I para a entrega de elétrons na cadeia transportadora. Todavia também vimos que a 
formação de NADH não é exclusiva do CAC, durante a glicólise, duas moléculas de NADH são 
formadas no citosol da célula. Como essas moléculas de NADH conseguem entregar os elétrons 
para a cadeia transportadora se o NADH não consegue atravessar a membrana interna da 
mitocôndria? Para que os elétrons provenientes do citosol sejam entregues a cadeia transportadora, 
dois sistemas de lançadeiras podem ser utilizados: (1) lançadeira malato-aspartato (Figura 8) e 
(2) lançadeira glicerol-3-fosfato (Figura 9).
A lançadeira malato-aspartato utiliza dois transportadores localizados na membrana 
interna mitocondrial, o transportador malato-α-cetoglutarato e o transportador glutamato-
aspartato. A reação dá início a partir da transferência de elétrons do NADH para uma molécula 
de oxaloacetato, reduzindo-o a malato, pela enzima malato desidrogenase. Esse malato pode 
atravessar a membrana interna da mitocôndria pelo transportador malato-α-cetoglutarato. Ao 
chegar à matriz mitocondrial, o malato é reoxidado a oxaloacetato e os elétrons são transferidos 
a um NAD+ mitocondrial, formando NADH na matriz. Esse NADH pode agora entregar elétrons 
ao complexo I para que sejam entregues ao aceptor � nal, o oxigênio. O oxaloacetato que foi 
formado na matriz deve retornar ao espaço intermembrana para transferência de mais elétrons. 
Primeiramente essa molécula é convertida em aspartato na matriz mitocondrial pela enzima 
aspartato-aminotransferase. Em seguida pode atravessar a membrana mitocondrial interna 
pelo transportador glutamato-aspartato, e ao chegar ao espaço intermembrana é reconvertido a 
oxaloacetato.
84WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 8 - Lançadeira do malato-aspartato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 758).
Já a lançadeira glicerol-3-fosfato utiliza uma proteína ligada a face externa da membrana 
mitocondrial interna para fazer a entrega de elétrons para a cadeia transportadora. Neste 
caso, não é o complexo I que recebe os elétrons do NADH e sim a Q, que entrega os elétrons 
diretamente para o complexo III. A reação se inicia a partir da transferência de elétrons do 
NADH para a di-hidroxiacetona-fosfato, reduzindo-a a glicerol-3-fosfato, pela enzima glicerol-3-
fosfato-desidrogenase citosólica. Esse glicerol-3-fosfato transfere os elétrons recebidos para uma 
� avoproteína associada a membrana mitocondrial interna, a glicerol-3-fosfato-desidrogenase 
mitocondrial. Como é uma � avoproteína, possui FAD na estrutura e ao receber os elétrons forma-
se FADH2, e este transfere os elétrons diretamente para a Q, reduzindo-a a QH2, que entrega os 
elétrons para o complexo III. Neste caso, não podemosconsiderar aquele valor experimental de 
2,5 ATP para NADH, pois não há passagem de elétrons pelo complexo I, apenas pelos complexos 
III e IV e, por isso, o valor cai para 1,5 ATP para este NADH.
85WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 9 - L ançadeira do glicerol-3-fosfato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 759).
A taxa de respiração mitocondrial é regulada estritamente e, assim, o consumo de oxigênio 
é limitado de acordo com a disponibilidade de ADP para a fosforilação oxidativa, assim, deve-se 
manter a razão ATP/ADP+Pi alta. Quando a necessidade energética do metabolismo aumenta, 
há a quebra de ATP e, assim, há aumento na disponibilidade de ADP e Pi. Esse acréscimo na 
concentração de ADP para a fosforilação oxidativa aumenta a taxa de respiração, causando a 
regeneração de ATP. Portanto, o ATP é formado tão rápido quanto é utilizado pela célula nas 
atividades que requerem energia.
Apesar do funcionamento integrado e coordenado do transporte de elétrons e da síntese 
de ATP, algumas moléculas podem inibir o funcionamento da fosforilação oxidativa. Essas 
moléculas podem funcionar agindo isoladamente nos complexos da cadeia transportadora de 
elétrons, ou ainda, nos carregadores de elétrons, além de inibirem a fosforilação do ADP.
Inibidores do complexo I: os inibidores clássicos são rotenota (inseticida, piscicida 
e pesticida), amital (barbiturato com ação sedativa) e piericidina (antibiótico). Ao inibir o 
complexo I não é possível o transporte de elétrons para o oxigênio a partir de NADH, assim 
o gradiente de prótons do espaço intermembrana diminui. A transferência de elétrons a partir 
do succinato continua funcionando, já que não depende do complexo I, assim, essa inibição 
leva a uma diminuição na síntese de ATP. Ao se usar a rotenona, por exemplo, para diminuir a 
população de peixes invasores, há o bloqueio do transporte de elétrons a partir do complexo I e, 
consequentemente, diminuição de energia disponível para desempenho do metabolismo desses 
peixes.
86WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Inibidores do complexo II: os inibidores clássicos são malonato (inibidor competitivo), 
carboxina (fungicida) e 2-tenoiltri� uoroacetona. Neste caso temos uma condição semelhante a 
inibição do complexo I, pois um complexo funciona de forma independente do outro. Ao inibir o 
complexo II, não é possível o transporte de elétrons para o oxigênio a partir do succinato, assim o 
gradiente de prótons diminui, o que diminui a síntese de ATP. A transferência de elétrons a partir 
do NADH continua funcionando.
Inibidores do complexo III: como exemplo de inibidor desse complexo, temos a 
antimicina a (fungicida, inseticida, acaricida). Quando há inibição do complexo III não é possível 
fazer a transferência de elétrons para o oxigênio e, assim, não é possível fazer a transferência de 
elétrons a partir do complexo I e nem do complexo II, por isso, o funcionamento da cadeia 
transportadora para. Como não há bombeamento de prótons para o espaço intermembrana, não 
é possível realizar a síntese de ATP.
Inibidores do complexo IV: cianeto, monóxido de carbono e azida sódica são inibidores 
clássicos desse complexo. Essa inibição funciona como a inibição do complexo III, pois não é 
possível fazer a entrega de elétrons ao oxigênio com o complexo IV inibido. Assim, a transferência 
de elétrons cessa, o que interrompe o bombeamento de prótons e, consequentemente, não é 
possível produzir ATP.
Inibidores da fosforilação do ADP: os inibidores da ATP sintase são a oligomicina e o 
diciclohexilcarbodiimida (DCCD). A oligomicina age inibindo o complexo Fo da ATP sintase, o 
que impede a passagem de prótons de volta para a matriz mitocondrial e a síntese de ATP. Como 
consequência, há a interrupção do transporte de elétrons, pois os prótons � cam acumulados no 
espaço intermembrana. O DCCD também age interrompendo o funcionamento do complexo 
Fo, ao se ligar a resíduos de glutamato presentes nas subunidades c, impedindo o retorno dos 
prótons a matriz.
Além dos bloqueadores das enzimas, que fazem parte da fosforilação oxidativa, há, 
ainda, uma classe de moléculas que interferem na síntese de ATP, mas sem agir diretamente no 
funcionamento dos complexos enzimáticos, são os desacopladores. Essas moléculas interferem no 
acoplamento da transferência de elétrons com a ATP sintase, ao dissiparem o gradiente de prótons 
interrompendo a síntese de ATP. Exemplos de desacopladores são ácidos fracos com propriedades 
hidrofóbicas como o 2,4-dinitrofenol (DNP) e o carbonilcianeto-p-tri� uormetoxifenildrazona 
(FCCP), ou ainda moléculas que causam o rompimento da membrana como detergentes e 
até mesmo ação física. Na presença de um desacoplador, o transporte de elétrons continua e, 
consequentemente o bombeamento de prótons também, mas a síntese de ATP é interrompida. O 
DNP e o FCCP, por exemplo, se ligam aos prótons alojados no espaço intermembrana e permitem 
a passagem por meio da membrana mitocondrial interna, sem retornar pelo poro de prótons da 
ATP sintase e, assim, não há fosforilação de ADP na presença dessas moléculas.
Muitas etapas do consumo de oxigênio nas mitocôndrias podem produzir moléculas 
denominadas espécies reativas de oxigênio (EROS), que são altamente reativos e podem levar 
a danos em proteínas, lipídeos, ácidos nucleicos e, consequentemente, dani� car a célula. Até 
4% do oxigênio disponível para a respiração celular pode formar alguns radicais livres, o que 
é su� ciente para causar danos deletérios ao metabolismo celular. Para combater essas espécies 
há sistemas antioxidantes enzimáticos e não enzimáticos, que protegem as células, evitando os 
efeitos deletérios dos radicais livres.
87WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
Para maiores informações sobre espécies reativas de oxigênio, acessar: BARBO-
SA, M.R. et al. Geração e desintoxicação enzimática de espécies reativas de oxi-
gênio em plantas. Ciência Rural, p. 453-460, 2014. Disponível em: <https://www.
redalyc.org/pdf/331/33130091011.pdf>. 
88WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 3
ENSINO A DISTÂNCIA
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Nesta unidade, vimos que a molécula de acetil-CoA derivada da oxidação dos carboidratos 
e os equivalentes redutores NADH e FADH2 são essenciais para a produção de energia. Além 
disso, a mitocôndria é uma organela fundamental para a síntese de ATP, pois abriga as enzimas 
para funcionamento do CAC e da fosforilação oxidativa.
Na unidade IV discutiremos sobre a produção de glicose a partir de ácidos graxos e 
fotossíntese, vias metabólicas essenciais para os vegetais.
8989WWW.UNINGA.BR
UNIDADE
04
SUMÁRIO DA UNIDADE
INTRODUÇÃO ........................................................................................................................................................... 90
1. CATABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS ..................................................................................................................91
1.1 HIDRÓLISE DO TRIACILGLICEROL ....................................................................................................................91
1.2 ß-OXIDAÇÃO ........................................................................................................................................................92
2. CICLO DO GLIOXILATO ........................................................................................................................................97
3. FOTOSSÍNTESE ................................................................................................................................................... 101
3.1 SÍNTESE DE ATP PELA FOTOFOSFORILAÇÃO ................................................................................................1053.2 SÍNTESE FOTOSSINTÉTICA DE CARBOIDRATOS ..........................................................................................106
3.3 ASSIMILAÇÃO DE DIÓXIDO DE CARBONO (CO2) ...........................................................................................107
3.4 FOTORRESPIRAÇÃO .........................................................................................................................................109
3.5 VIAS C4 E CAM .................................................................................................................................................. 111
CONSIDERAÇÕES FINAIS ....................................................................................................................................... 113
PRODUÇÃO DE GLICOSE A PARTIR DE 
ÁCIDOS GRAXOS E FOTOSSÍNTESE
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
ENSINO A DISTÂNCIA
DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA
90WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
INTRODUÇÃO
A oxidação de ácidos graxos a acetil-CoA também é uma via de produção de energia 
metabólica. Durante a quebra dessas moléculas há retirada de elétrons, que são destinados ao 
oxigênio na cadeia respiratória, para a síntese de ATP. Apesar disso, nos vegetais superiores, a 
oxidação desses ácidos graxos para a produção de combustível tem papel secundário. A acetil-
CoA derivada da oxidação de ácidos graxos é utilizada principalmente para a biossíntese de 
moléculas.
Já a oxidação de aminoácidos nunca ou quase nunca acontece em células vegetais, pois 
os aminoácidos são utilizados para a síntese de proteínas, ácidos nucleicos e outras moléculas 
necessárias para o crescimento da planta. Os carboidratos são as fontes para a produção de 
energia.
Caso a molécula de acetil-CoA seja derivada da oxidação de ácidos graxos será destinada 
a um ciclo diferente do ciclo do ácido cítrico. A oxidação de ácidos graxos em células vegetais 
ocorre nos glioxissomos e as moléculas de acetil-CoA, formadas nesta via, são direcionadas ao 
ciclo do glioxilato, que também ocorre nesta organela. No ciclo do glioxilato a molécula de acetil-
CoA passa por algumas reações semelhantes às do ciclo do ácido cítrico, mas sua função não é a 
oxidação da molécula a CO2, nem a conservação da energia na forma de equivalentes redutores. 
Este ciclo, que ocorre somente em vegetais e alguns microrganismos, libera moléculas que podem 
ser destinadas a gliconeogênese, produzindo-se glicose e, posteriormente, sacarose para a planta.
Esta Unidade também está baseada nos livros de Bioquímica básica Nelson e Cox (2014), 
Voet e Voet (2014) e Stryer (2011).
91WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
1. CATABOLIS MO DE ÁCIDOS GRAXOS
Diferentemente das células animais, que utilizam os estoques de triacilgliceróis como 
armazenamento de energia, as células vegetais utilizam essas moléculas para armazenamento de 
carbono, que podem ser aproveitadas para reações biossintéticas. Como visto anteriormente na 
Unidade 1, os ácidos graxos podem apresentar diferentes tamanhos de cadeia carbônica, sendo 
as mais comuns as que apresentam 16 ou 18 carbonos na estrutura. Os lipídeos vegetais são 
formados tanto por ácidos graxos saturados quanto insaturados, de cadeia linear e número par 
de carbonos, os principais estão listados na tabela 01.
Ácido graxo Estrutura Abreviação numérica
Ácido láurico Saturado 12:0
Ácido mirístico Saturado 14:0
Ácido palmítico Saturado 16:0
Ácido esteárico Saturado 18:0
Ácido oleico Insaturado 18:1ω9
Ácido linoleico Insaturado 18:2ω6,9
Ácido linolênico Insaturado 18:3ω3,6,9
 Tabela 1 - Ácidos graxos comumente presentes em vegetais. Fonte: adaptado de Voet e Voet (2014).
As principais espécies que apresentam estoques de triacilgliceróis são o algodão, amen-
doim, girassol e soja, além de alguns frutos como azeitonas e abacates. Esses triacilgliceróis são 
armazenados em oleossomos, corpos lipídicos localizados no citosol das células do cotilédone ou 
endosperma, que possuem uma membrana de fosfolipídeos, de camada única, que reveste a gotí-
cula de gordura. A estrutura dessas organelas é estabilizada por proteínas denominadas olesinas 
que evitam a fusão de corpos lipídicos adjacentes. Nesta membrana também podem ser encon-
tradas enzimas chamadas de lipases, que fazem a hidrólise dos triacilgliceróis.As plantas não são 
capazes de transportar os ácidos graxos a partir do endosperma para outras regiões como tecidos 
radiculares e órgãos aéreos, assim, após a germinação, as sementes oleaginosas convertem os 
ácidos graxos estocados em sacarose, uma forma mais móvel de carbono. Esse processo envolve 
várias etapas e diferentes organelas celulares.
 1.1 Hidrólise do Triacilglicerol
As moléculas de triacilglicerol são a forma como os ácidos graxos � cam estocados, assim, 
para que esses ácidos graxos sejam utilizados, essa reserva deve ser clivada. A hidrólise dos tria-
cilgliceróis é realizada pelas enzimas lipases, localizadas na membrana que circunda o oleosso-
mo, mas que também podem ser encontradas em glioxissomos e microssomos, de acordo com a 
espécie.
92WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
A quebra de uma molécula de triacilglicerol em três ácidos graxos e um glicerol ocorre 
em três etapas. Primeiramente uma lipase realiza a hidrólise reversível do triacilglicerol a 
diacilglicerol, liberando um ácido graxo da molécula. Em seguida, uma lipase hidrolisa de forma 
reversível o diacilglicerol em monoacilglicerol, liberando mais um ácido graxo da estrutura. Por 
último, uma lipase hidrolisa de forma irreversível o monoacilglicerol em um ácido graxo e um 
glicerol.
As lipases que atuam na hidrólise de triacilgliceróis podem ser de três grupos principais, 
de acordo com o pH de funcionamento. Lipases alcalinas, são aquelas que catalisam reações em 
ambientes com pH ótimo por volta de 9, já as lipases ácidas funcionam em pH por volta de 4.9, e 
lipases neutras agem em locais com pH entre 6 e 7.5. Durante as etapas da quebra do triacilglicerol 
há ação dos três tipos enzimáticos, sendo que as lipases neutras e alcalinas agem nas primeiras 
reações, até que ácidos graxos sejam liberados, o que faz com que o pH do ambiente diminua e 
ative as lipases ácidas.
Os ácidos graxos liberados a partir da hidrólise dos triacilgliceróis são, então, destinados 
aos glioxissomos, que possuem as enzimas para realizar a oxidação a acetil-CoA.
 1.2 ß-Oxidação
Antes de entrarem no ciclo de reações de oxidação, os ácidos graxos que foram destinados 
aos glioxissomos precisam, primeiramente, ser ativados a partir da adição de uma molécula de 
CoA na estrutura. Essa reação é catalisada pela enzima acil-CoA-sintase, que converte o ácido 
graxo em acil-CoA-graxo, gastando energia, pois quebra duas ligações fosfato da estrutura da 
molécula de ATP. O produto acil-CoA-graxo é o substrato inicial para as reações de oxidação dos 
ácidos graxos.
A molécula de acil-CoA-graxo é, então, utilizada na β-oxidação, onde ocorre a remoção 
de 2 carbonos da estrutura, na forma de acetil-CoA, a partir de uma sequência de quatro reações. 
A molécula encurtada em 2 carbonos passa novamente pela sequência de reações para ter mais 
uma vez 2 carbonos removidos. Essa sequência de quatro reações se repete até que toda a estrutura 
do ácido graxo seja oxidada. As três primeiras reações desestabilizam a ligação entre os carbonos 
e prepara o carbono β para ser um alvo de clivagem na última reação da sequência.
A β-oxidação pode variar de acordo com a estrutura do ácido graxo, assim primeiramente 
estudaremos a oxidação de ácidos graxos saturados (Figura 1) e, em seguida, os passos adicionais 
para a oxidação dos ácidos graxos insaturados.
Na Unidade 1 foi estudada a numeração dos ácidos graxos a partir da extremidadecarboxílica e da extremidade mais distante do grupamento carboxílico, ambas 
iniciando com o carbono de número 1 e terminando com o número fi nal de 
carbonos da molécula. Além dessa numeração os ácidos graxos, podem ter 
seus carbonos identifi cadas com letras gregas, iniciando com a letra α a partir do 
primeiro carbono ligado ao grupamento carboxílico. Por isso que a oxidação dos 
ácidos graxos é denominada β-oxidação, porque ocorre a partir da extremidade 
carboxílica entre os carbonos α e β, ou seja, os carbonos 2 e 3 pela classifi cação 
numérica ∆.
93WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
F igura 1 - Reações da β-oxidação. Neste exemplo, o ácido graxo é o palmitato (ácido palmítico), que entra em sua 
forma de acil-CoA-graxo o palmitoil-CoA. Em cada passagem por essa sequência de quatro reações, um resíduo ace-
til (sombreado em cor salmão) é removido na forma de acetil-CoA da extremidade carboxílica da cadeia acil graxo. 
No exemplo, o palmitoil-CoA que possui 16 carbonos em sua estrutura tem sua cadeia carbônica reduzida para 14, 
formando miristoil-CoA. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 673).
94WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Reação 01: Desidrogenação do acil-CoA-graxo formando uma dupla ligação. Nesta 
primeira reação, há uma desidrogenação catalisada pela � avoproteína acil-CoA-desidrogenase, 
ocorrendo transferência de elétrons para o FAD, formando FADH2. Essa desidrogenação forma 
uma dupla ligação trans entre os carbonos α e β (carbonos 2 e 3), levando a produção de uma 
molécula de trans-Δ2-enoil-CoA. O FADH2 resultante desta reação transfere elétrons diretamente 
para o oxigênio, levando a produção de peróxido de hidrogênio (H2O2). Maiores detalhes dessa 
reação serão discutidos posteriormente.
Reação 02: Hidratação da dupla ligação. A molécula de trans-Δ2-enoil-CoA sofre ação 
da enzima enoil-CoA-hidratase, que adiciona uma molécula de água em sua estrutura, levando a 
formação de L-β-hidroxiacil-CoA. Essa hidratação retira a dupla ligação formada na estrutura da 
molécula na reação anterior e faz o rearranjo dos átomos, preparando a molécula para a clivagem.
Reação 03: Desidrogenação do L-β-hidroxiacil-CoA formando um novo grupamento 
carboxílico. A enzima β-hidroxiacil-CoA-desidrogenase catalisa a desidrogenação da molécula 
de L-β-hidroxiacil-CoA a β-cetoacil-CoA, onde NAD+ é o aceptor de elétrons, formando-se 
NADH, que é exportado para reoxidação. Esta reação forma um novo grupamento carboxílico 
no ácido graxo e é necessária, pois na próxima etapa a molécula será clivada, liberando esse 
grupamento da estrutura.
Reação 04: Clivagem do β-cetoacil-CoA liberando acetil-CoA. Na última etapa da 
β-oxidação a enzima acil-CoA-acetiltransferase, também conhecida como tiolase, quebra a 
ligação entre carbonos α e β, liberando uma molécula de acetil-CoA e uma nova molécula de 
ácido graxo, agora reduzida em dois carbonos.
 Esse ácido graxo encurtado em dois carbonos entra em uma nova passagem por essas 
quatro reações, sendo mais uma vez reduzido em dois carbonos. Esse ciclo se repete até que toda 
a estrutura seja oxidada (Figura 2).
Fi gura 2 - Repetição das quatro reações da β-oxidação até que toda a estrutura do ácido graxo do exemplo (palmi-
toil-CoA) seja completamente oxidada. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 673).
95WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Vamos utilizar o palmitoil-CoA da � gura como exemplo para entendermos a β-oxidação. 
Esse ácido graxo iniciou as reações com 16 carbonos na estrutura, após a primeira passagem nas 
quatro reações teve sua cadeia encurtada em 2 carbonos, formando a estrutura do miristoil-CoA 
de 14 carbonos. Durante essas 4 reações, houve formação de 1 molécula de FADH2 e 1 molécula 
de NADH, além de uma molécula � nal de acetil-CoA. Para oxidar a molécula completamente, 
são necessárias mais 6 passagens pelo ciclo de 4 reações. Ao todo, para oxidar uma molécula de 
palmitoil-CoA são necessárias 7 passagens pela sequência de 4 reações, formando 8 moléculas de 
acetil-CoA, além de 7 moléculas de FADH2 e 7 moléculas de NADH.
A sequência de reações descrita é típica de ácidos graxos saturados, mas além desses as 
plantas também apresentam ácidos graxos insaturados em seus estoques. A oxidação de ácidos 
graxos insaturados segue a mesma base das 4 reações sequenciais dos ácidos graxos saturados, 
mas com alguns passos adicionais.
Primeiramente, o que precisamos considerar é a con� guração da dupla ligação na 
estrutura do AG insaturado. As ligações duplas que ocorrem naturalmente têm con� guração do 
tipo cis, e essa ligação não pode ser utilizada na primeira reação da sequência da β-oxidação, pois 
a acil-CoA-desidrogenase realiza a desidrogenação do acil-CoA-graxo, formando uma dupla 
ligação do tipo trans (rever Reação 01). Desta forma, enzimas auxiliares são necessárias para 
oxidação de AG monoinsaturados e poliinsaturados. Para entendermos melhor essas reações, 
iremos considerar dois exemplos de AG: (1) Oleato ou ácido oleico, AG monoinsaturado 18:1 
cisΔ9 e (2) Linoleato ou ácido linoleico, AG poliinsaturado 18:2 cisΔ9,12.
O oleil-CoA, forma acil-CoA-graxo do oleato, entra na via da β-oxidação. Se observarmos 
a estrutura desse AG (Figura 3) podemos veri� car que a dupla ligação se encontra entre os 
carbonos 9-10 e o restante das ligações presentes na molécula são simples. Dessa forma, o oleil-
CoA passa três vezes pela sequência de 4 reações da β-oxidação, liberando 3 moléculas de acetil-
CoA, que resulta em um encurtamento de 6 carbonos, formando um AG de 12 carbonos, o cis-Δ3-
dodecenoil-CoA. Como essa molécula possui uma ligação dupla na con� guração cis, localizada 
entre os carbonos 3-4, não pode servir como substrato para a enoil-CoA-hidratase. É neste ponto 
que a enzima auxiliar, Δ3,Δ2-enoil-CoA-isomerase, deve agir. Essa enzima isomeriza a ligação 
cisΔ3 em transΔ2, formando trans-Δ2-enoil-CoA, que pode ser convertida a L-β-hidroxicail-CoA 
pela enzima enoil-CoA-hidratase (Reação 02). Assim, pode-se dar sequência aos ciclos de reações 
da β-oxidação. No total são liberadas 9 moléculas de acetil-CoA.
Fig ura 3 - Oxidação de um ácido graxo monoinsaturado (oleoil-CoA). Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 677).
96WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Já quando o AG é poliinsaturado, além da Δ3,Δ2-enoil-CoA-isomerase, uma segunda 
enzima auxiliar é necessária. O linoleoil-CoA forma acil-CoA-graxo, do linoleato, entra na 
via da β-oxidação. Se observarmos a estrutura desse AG (Figura 4) podemos perceber que as 
duplas ligações se encontram entre os carbonos 9-10 e 12-13, assim o restante da estrutura da 
molécula é saturada. Dessa forma, o linoleoil-CoA passa três vezes pela sequência de 4 reações da 
β-oxidação, liberando 3 moléculas de acetil-CoA, que resulta em um encurtamento de 6 carbonos, 
produzindo um AG de 12 carbonos, o cis-Δ3,cis-Δ6-dodecenoil-CoA. Neste ponto, a Δ3,Δ2-enoil-
CoA-isomerase, enzima auxiliar utilizada na oxidação do oleato também deve agir, já que o AG 
possui duas ligações duplas na con� guração cis e em posições inadequadas para a β-oxidação. 
Essa enzima catalisa a mudança de posição e de con� guração de uma das insaturações, formando 
trans-Δ2,cis-Δ6-dodecenoil-CoA. Essa molécula pode dar continuidade a sequência de reações 
da β-oxidação, o que libera mais uma molécula de acetil-CoA. O produto dessa reação é o AG 
de 10 carbonos cis-Δ4-decanoil-CoA. Em seguida, o cis-Δ4-decanoil-CoA entra na Reação 01 da 
β-oxidação, resultando na molécula de trans-Δ2,cis-Δ4-decanoil-CoA. Neste ponto, a 2,4-dienoil-
CoA-redutase, a segunda enzima auxiliar age, para conjugar as ligações duplas transΔ2 e cisΔ4 em 
uma única ligação dupla transΔ3, formando trans-Δ3-decanoil-CoA.Os elétrons necessários para 
esta conversão provêm do NADPH. Agora a Δ3,Δ2-enoil-CoA-isomerase pode agir novamente 
transferindo a ligação Δ3 para Δ2, produzindo trans-Δ2-decanoil-CoA, que dá continuidade a 
sequência de reações da β-oxidação. No total são liberadas 9 moléculas de acetil-CoA.
Figu ra 4 - Oxidação de um ácido graxo poliinsaturado (linoleoil-CoA). Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 678).
97WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Apesar de a grande maioria dos AG apresentarem uma cadeia com número par de 
carbonos, algumas plantas podem apresentar AG com cadeias carbônicas de número ímpar. 
Esses AG são oxidados nas mesmas condições da sequência de 4 reações da β-oxidação, que 
ocorre em AG de cadeia par, a diferença � ca apenas na molécula destinada a última passagem 
das reações. Quando um AG de cadeia ímpar é oxidado, ocorre liberação de acetil-CoA a partir 
de uma passagem no ciclo de reações da β-oxidação, mas o produto da penúltima passagem é 
um AG com 3 carbonos na estrutura, que não pode ser inserido na sequência de reações. Essa 
molécula de 3 carbonos, denominada propionil-CoA, passa por uma carboxilação, formando 
metilmalonil-CoA, que sofre um rearranjo na estrutura, formando succinil-CoA. Esta última 
molécula é, então, destinada ao ciclo do ácido cítrico.
Em células animais essa β-oxidação de AGCC, AGCM e AGCL ocorre nas mitocôndrias 
e o destino da molécula de acetil-CoA é o clico do ácido cítrico. Além disso, as moléculas de 
NADH e FADH2 formadas durante a oxidação dos ácidos graxos transferem elétrons para a 
cadeia respiratória, localizada nas cristas mitocondriais, para a produção de ATP. Os AGCML 
são oxidados nos peroxissomos das células animais. Já em células vegetais, a β-oxidação ocorre 
nos glioxissomos de sementes em germinação e nos peroxissomos do tecido foliar, que não são 
organelas responsáveis pela produção de energia, por isso não apresentam cadeia respiratória e 
não são capazes de produzir ATP. Neste caso, as moléculas de acetil-CoA derivadas da β-oxidação 
são destinadas ao ciclo do glioxilato, para posteriormente gerar moléculas necessárias para a 
produção de glicose e sacarose. As moléculas de FADH2 transferem seus elétrons diretamente ao 
oxigênio, liberando H2O2, um oxidante que deve ser clivado imediatamente, pois é extremamente 
danoso. Essa molécula de H2O2 é clivada em H2O e O2 pela enzima antioxidante catalase. E as 
moléculas de NADH são exportadas dos glioxissomos/peroxissomos para reoxidação em outras 
reações.
A regulação da oxidação dos ácidos graxos ocorre em dois passos principais a partir da 
concentração de NADH e acetil-CoA. Quando a razão NADH/NAD+ está alta, há sinalização 
de alta concentração de NADH, assim a enzima β-hidroxiacil-CoA-desidrogenase é inibida. O 
mesmo ocorre com a enzima tiolase quando há alta disponibilidade de acetil-CoA. Em ambos os 
casos a regulação é por feedback negativo.
2. C ICLO DO GLIOXILATO
Os vertebrados não têm a capacidade de converter ácid os graxos, ou a acetil-CoA, derivada 
de sua oxidação, a carboidratos, uma vez que as reações de conversão de fosfoenolpiruvato a 
piruvato e de piruvato a acetil-CoA são extremamente exergônicas e, consequentemente, 
irreversíveis. Já algu ns microrganismos, como as leveduras e a Escherichia coli, alguns invertebrados 
e, principalmente as plantas, conseguem utilizar essas moléculas como substratos para a síntese 
de carboidratos. Esse evento ocorre por meio do ciclo do glioxilato, uma via enzimática que 
catalisa a conversão de acetato a succinato ou outros intermediários que podem ser direcionados 
para outras vias, levando à produção de glicose e sacarose.
Nos vegetais, o ciclo do glioxilato ocorre em peroxissomos especializados, denominados 
glioxissomos. Essas organelas estão presentes principalmente em sementes ricas em lipídeos 
durante a germinação, condição antes de a planta ser capaz de produzir glicose a partir da 
fotossíntese, pois esta ocorre a partir das folhas. 
98WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Como vimos no conteúdo anterior nesta unidade, as enzimas da oxidação de ácidos graxos 
também � cam localizadas nos glioxissomos, assim, a molécula de acetil-CoA derivada da quebra 
dos lipídeos estocados nas sementes pode ser direcionada ao ciclo do glioxilato para a formação 
de succinato e posterior síntese de glicose pela gliconeogênese. Dessa forma, as sementes em 
germinação convertem os esqueletos de carbono dos lipídeos estocados em glicose.
O ciclo do glioxilato ocorre em 5 etapas (Figura 5), sendo algumas comuns ao ciclo do 
ácido cítrico, com a diferença de que este último ocorre na matriz mitocondrial.
Reação 01: Condensação de acetil-CoA e oxaloacetato formando citrato. Essa 
condensação irreversível para a formação de citrato é feita pela enzima citrato-sintase, presente 
nos glioxissomos, de forma semelhante a reação que ocorre no CAC. Neste caso, a acetil-CoA 
derivada da oxidação dos ácidos graxos tem seu carbono do metil unido ao carbono 2 do 
grupamento carbonil do oxaloacetato, liberando citrato e CoA livre. Esta CoA é reciclada para 
participar de outras reações, como a descarboxilação oxidativa do piruvato. O oxaloacetato que 
participa desta reação é produto da Reação 05 do próprio ciclo.
Reação 02: Conversão de citrato em isocitrato via cis-aconitato. Também de forma 
semelhante ao que ocorre no CAC, nesta reação o citrato é inicialmente desidratado pela enzima 
aconitase, presente no glioxissomo, formando um intermediário denominado cis-aconitato, um 
ácido tricarboxílico. Esse intermediário é convertido rapidamente em isocitrato por meio de 
hidratação realizada pela aconitase. 
Reação 03: Clivagem de isocitrato formando succinato e glioxilato. Nesta terceira reação, 
a enzima isocitrato-liase quebra a molécula de isocitrato, liberando succinato e glioxilato. Dentre 
os dois produtos o glioxilato dá continuidade ao ciclo, e o succinato é destinado a reações de 
biossíntese, fora deste ciclo.
Reação 04: Condensação de glioxilato e acetil-CoA produzindo malato. Em seguida, 
uma segunda molécula de acetil-CoA é utilizada para a condensação com glioxilato, formando 
malato, a partir de uma reação catalisada pela enzima malato-sintase.
Reação 05: Oxidação do malato a oxaloacetato. A malato desidrogenase presente no 
glioxissomo catalisa a oxidação reversível do L-malato a oxaloacetato, semelhantemente a reação 
que ocorre no CAC, transferindo elétrons para o NAD+, formando-se NADH. A molécula de 
oxaloacetato é continuamente utilizada na reação da citrato-sintase (Reação 01) e isso mantém 
sua concentração extremamente baixa na célula, favorecendo sua formação nesta reação. 
O oxaloacetato, formado na Reação 05, entra em um novo giro do ciclo do glioxilato, ao ser 
condensado com uma nova molécula de acetil-CoA, proveniente da oxidação de ácidos graxos.
99WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Figur a 5 - Ciclo do glioxilato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 657).
A molécula de succinato, produto da Reação 03, é retirado do glioxissomo e destinado à 
mitocôndria, onde é convertido a fumarato e malato, via ciclo do ácido cítrico. O malato é, então, 
retirado da mitocôndria e destinado ao citosol, onde se localizam as enzimas da gliconeogênese. 
Esse malato é convertido em oxaloacetato, que por sua vez é convertido a fosfoenolpiruvato 
pela PEP-carboxiquinase, dando início a gliconeogênese, formando glicose e, posteriormente, 
sacarose, que pode ser transportada às raízes e aos brotos em crescimento (Figura 6).
100WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 6 - Relações entre o ciclo do glioxilato e o ciclo do ácido cítrico. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 658).
A cadagiro que o ciclo completa, são liberados 4 átomos de carbono na forma de succinato, 
e a energia é conservada na forma de 1 NADH. O ciclo ainda consome 2 moléculas de acetil-CoA 
e regenera uma molécula de oxaloacetato.
A produção de glicose em plantas a partir do esqueleto de carbonos dos ácidos graxos 
envolvem três compartimentos celulares, os glioxissomos, as mitocôndrias e o citosol, ocorrendo 
o intercâmbio de metabólitos, o que exige regulação precisa e coordenada.
101WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
A enzima isocitrato desidrogenase, que participa do CAC, convertendo isocitrato a 
α-cetoglutarato, pode ser regulada por fosforilação/defosforilação. Para inativar esta enzima 
uma proteína quinase a fosforila e para ativá-la uma fosfoproteína-fosfatase retira o grupamento 
fosfato de sua estrutura. Quando esta enzima está inativa (fosforilada) o isocitrato não é 
convertido em α-cetoglutarato, e, assim, este isocitrato pode ser desviado para o ciclo do 
glioxilato e consequente produção de glicose. Já quando esta enzima está ativa (defosforilada) o 
isocitrato pode ser convertido a α-cetoglutarato, dando continuidade ao ciclo do ácido cítrico e 
consequente formação de energia.
As enzimas quinase e fosfatase que fosforila/defosforila (respectivamente) a isocitrato 
desidrogenase podem ser controladas por regulação alostérica. Intermediários da glicólise 
e do ciclo do ácido cítrico, bem como AMP e ADP são moduladores positivos da fosfatase e 
negativos da quinase. Essas moléculas indicam suprimento reduzido de energia, o que ativa a 
fosfatase, consequentemente ativa a isocitrato desidrogenase e o ciclo do ácido cítrico para a 
produção de energia. Quando esses moduladores estão em baixas concentrações, há indicação de 
suprimento adequado de energia, assim a quinase é ativada, fosforilando e inativando a isocitrato 
desidrogenase.
Outro ponto de regulação é a enzima isocitrato liase que também é regulada por meio 
de moduladores alostéricos. Os mesmos intermediários da glicólise e do ciclo do ácido cítrico 
funcionam como moduladores positivos da fosfatase e, consequente, ativação da isocitrato 
desidrogenase, funcionam aqui como moduladores negativos. Quando há rápida produção de 
energia e os intermediários das vias produtoras de energia estão em baixas concentrações a 
isocitrato liase é ativada, enquanto a isocitrato desidrogenases é inativada, assim, o isocitrato é 
destinado ao ciclo do glioxilato para a produção de intermediários de vias biossintéticas.
Algumas bactérias, como a E. coli, podem sobreviver utilizando acetato como única fonte 
de carbono para produção de energia, já que possuem todas as enzimas do ciclo do glioxilato e 
do CAC no citosol.
3. FOT OSSÍNTESE
A fotossíntese corresponde ao conjunto de reações que utiliza a energia da luz para a 
fosforilação e acopla o � uxo de elétrons à síntese do ATP. Este fenômeno ocorre em plantas, 
bem como em várias bactérias e alguns eucariotos unicelulares, como as algas. Esses organismos 
formam ATP e NADPH a partir da captura de energia solar, que são utilizados para produzir 
carboidratos e outros compostos orgânicos a partir de CO2 e H2O, liberando O2. Organismos 
heterótrofos aeróbios utilizam o O2 liberado para geração de ATP, liberando CO2 e H2O. Este CO2 
pode ser reaproveitado pelos organismos fotossintéticos. Apesar de alguns pontos diferentes, em 
geral, a fotossíntese é semelhante para os organismos fotossintéticos.
A reação geral da fotossíntese em plantas é uma reação de óxido-redução:
CO2 + H2O → O2 + (CH2O).
Como a água é uma fraca doadora de elétrons a fotofosforilação, ao contrário da 
fosforilação oxidativa, necessita de luz para o aumento de energia e cria um bom doador e um 
bom aceptor de elétrons. Semelhantemente a fosforilação oxidativa, os elétrons passam por 
carregadores associados a membrana, como proteínas Fe-S, quinonas e citocromos, e os prótons 
são bombeados por meio da membrana, criando um potencial eletroquímico. 
102WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Os complexos participantes da fotossíntese são semelhantes em função e estrutura ao 
complexo III das mitocôndrias. Outra semelhança é o complexo ATP sintase para a síntese de 
ATP a partir do gradiente de prótons.
Dois processos formam a fotossíntese em plantas, (1) as reações luminosas, que são 
dependentes de luz, por isso só ocorrem quando as plantas são iluminadas, e (2) as reações de 
� xação (ou de assimilação) de carbono, que ocorrem a partir dos produtos das reações de luz.
Os cloroplastos (Figura 7) são as organelas que realizam tanto as reações luminosas 
quanto as de assimilação de carbono. Semelhantemente às mitocôndrias, os cloroplastos são 
delimitados por duas membranas, sendo a membrana interna extremamente seletiva. Dentro 
dessas organelas � cam os tilacoides, vesículas (sacos) achatadas, circundados por membranas 
e organizados em pilhas, denominadas grana. As membranas dos tilacoides são denominadas 
lamelas e é o local onde � cam alojados os pigmentos fotossintéticos e os complexos enzimáticos 
para a síntese de ATP. A região aquosa que preenche o cloroplasto é chamada estroma e possui as 
enzimas para as reações de � xação de carbono.
 
Figura 7 - (a) Microgra� a ao microscópio eletrônico de um cloroplasto de uma folha da gramínea Phleum pratense 
(18.000X). (b) Visão tridimensional de pilhas de grana e lamelas do estroma, apresentando a complexidade da orga-
nização. Fonte: adaptado de Taiz e Zeiger (2013, p. 20).
A cloro� la é o pigmento verde, com estrutura planar e policíclica, absorvedor de luz mais 
importante nas membranas tilacoides. Os polienos que fazem parte da estrutura da cloro� la 
possuem característica de forte absorção na região visível do espectro. Além disso, a cloro� la 
é apta a absorver a luz visível durante a fotossíntese porque possui alto coe� ciente de extinção 
molar.
Dois tipos principais de cloro� la são encontrados nos cloroplastos, cloro� la a e cloro� la 
b. As duas apresentam coloração verde, mas diferentes espectros de absorção, de modo a 
complementarem a faixa de absorção de luz na região visível. 
b
A luz visível varia de 400 a 700nm em comprimento de onda, passando do violeta 
a vermelho por azul, anil, verde, amarelo e laranja. Um fóton é um quantum de luz 
e sua energia é maior na extremidade violeta do espectro; comprimentos de onda 
mais curtos e com maior frequência correspondem a uma maior energia. Um éx-
citon é o quantum de energia passada de uma molécula excitada para a outra, no 
processo chamado de transferência de éxciton.
103WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Cloro� las também aparecem como pigmentos fotossintéticos de bactérias e algas com 
poucas diferenças em relação às plantas. Estas últimas apresentam cloro� la a em quantidade duas 
vezes maior do que cloro� la b.
Complexos coletores de luz (LHC – light-harvesting complexes) são estruturas em que 
moléculas de cloro� la estão associadas a proteínas especí� cas para torná-las � xas em relação 
umas às outras, à membrana e à complexos proteicos. Cada LHC é formado por 7 moléculas de 
cloro� la a, 5 moléculas de cloro� la b e 2 do pigmento acessório luteína.
Os pigmentos acessórios em absorção de luz também presentes nas membranas tilacoides 
são os carotenoides. Esses pigmentos podem apresentar cor amarela, vermelha ou púrpura, sendo 
os mais importantes os tipos β-caroteno (laranja-avermelhado) e luteína (amarelo). A função 
principal desses carotenoides é agir como receptores de luz suplementares, pois absorvem luz em 
comprimentos de onda que as cloro� las não fazem.
Nas membranas tilacoides estão presentes fotossistemas, estruturas nas quais estão 
organizados os pigmentos absorvedores de luz. Estes fotossistemas são compostospor moléculas 
coletoras de luz, também chamadas antenas moleculares, responsáveis pela absorção de energia 
luminosa e transmissão rápida e e� ciente para o centro de reação; e por moléculas de cloro� la 
associadas ao centro de reação fotoquímica, responsáveis pela transdução de luz em energia 
química.
As moléculas de cloro� la que compõem as antenas moleculares são excitadas pela luz 
e não liberam muita � uorescência, como é o caso das cloro� las livres. Neste caso, a cloro� la 
transfere a energia para uma molécula de cloro� la subjacente, que se torna excitada e a primeira 
molécula volta a seu estado basal. Essa transferência de éxciton ocorre até que um par especí� co de 
cloro� la a, presente no centro de reação fotoquímica, seja excitado. A cloro� la excitada no centro 
de reação passa um elétron para um aceptor de elétrons, o que forma um “buraco eletrônico”, 
pois a cloro� la do centro de reação possui, agora, um elétron a menos. O buraco eletrônico é 
preenchido por um elétron fornecido por um doador de elétrons vizinho, que se torna carregado 
positivamente. Assim, inicia-se uma cadeia de oxidação-redução a partir da separação de cargas 
elétricas ocasionada pela excitação da luz.
Nas plantas vasculares, algas e cianobactérias, há dois tipos de fotossistemas com diferentes 
funções e que são complementares. O fotossistema II (PSII) possui quantidade aproximadamente 
igual de cloro� las a e b e é um sistema feo� tiquinona. Quando o centro de reação do PSII 
encontra-se excitado, ocorre transferência de elétrons pelo complexo de citocromos b6f e, ao 
mesmo tempo, há bombeamento de prótons pela membrana tilacoide.
O PSII possui um único centro de reação (P680), uma molécula para a transferência de 
elétrons (citocromo bc1), que é semelhante ao complexo III da cadeia transportadora de elétrons 
mitocondrial. Quando há iluminação ocorre a transferência de elétrons pelo feo� tina e de uma 
quinona para o complexo citbc1. Em seguida, os elétrons são impulsionados para o citocromo c2 
e voltam ao centro de reação, retornando ao estado pré-iluminação. Esse � uxo de elétrons que é 
promovido pela luz de forma cíclica fornece a energia para que prótons sejam bombeados pelo 
complexo de citocromos bc1.
O fotossistema I (PSI) possui alta quantidade de cloro� la a e quando o centro de reação 
é excitado, ocorre transferência de elétrons para a proteína Fe-S ferredoxina, e em seguida para 
NADP+, formando NADPH. Neste PSI, o centro de reação (P700) excitado passa um elétron para 
uma quinona carreadora que o entrega para o complexo citbc1. Essa passagem de elétrons pelo 
complexo citcbc1 gera energia para o bombeamento de prótons e a formação da força próton-
motriz. Esta transferência de elétrons não ocorre de forma cíclica, pois os elétrons passam do 
centro de reação para ferredoxina e para o NADP+, � nalizando na produção de NADPH.
104WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Os fotossistemas I e II funcionam em sequência para fazer a transferência de elétrons de 
H2O para NADP
+, a partir do estímulo da luz. Para esta integração, há a plastocianina, uma proteína 
que carrega elétrons, de forma similar ao citocromo c mitocondrial, entre os dois fotossistemas. 
Após a transferência, os elétrons devem ser repostos no PSII. Essa reação é realizada a partir da 
oxidação da H2O, produzindo O2. Por isso, esse processo é denominado fotossíntese oxigênica.
A integração dos fotossistemas I e II nos cloroplastos é denominada de esquema Z, por sua 
forma geral (Figura 8). Esse esquema representa o � uxo de elétrons da H2O ao NADP
+, passando 
pelos fotossistemas, de acordo com a equação: 2 H2O + 2 NADP
+ + 8 fótons O2 + 2 
NADPH + 2H+
Quando dois fótons são absorvidos, um por cada fotossistema, um elétron � ui da H2O 
ao NADP+. Para oxidar H2O a O2 são necessários 4 elétrons transferidos, assim 8 fótons são 
absorvidos para cada O2 formado.
Após a excitação de P680 no PSII, os elétrons são transferidos para o plastoquinol, que 
são então encaminhados para o P700 no PSI via complexo de citocromos b6f e via proteína 
plastocianina. Semelhantemente ao complexo III mitocondrial o complexo citb6f possui um 
citocromo tipo b, um citocromo f e proteínas Fe-S de Rieske. Os elétrons passam a partir do 
complexo citb6f (PQBH2) para o cit f, para a plastocianina até reduzir o P700 no PSI.
F igura 8 - Integração dos fotossistemas I e II nos cloroplastos. Este “esquema Z” mostra a via da transferência de 
elétrons da água (parte inferior, à esquerda) para o NADP+ (bem à direita) na fotossíntese acíclica. A posição na 
escala vertical de cada carregador de elétrons re� ete seu potencial de redução padrão. Para aumentar a energia dos 
elétrons derivados de H2O para o nível de energia requerido para reduzir o NADP
+ a NADPH, cada elétron precisa 
ter sua energia “elevada” duas vezes (setas largas) por fótons absorvidos em PSII e PSI. É necessário um fóton por 
elétron em cada fotossistema. Depois da excitação, os elétrons de alta energia � uem “montanha abaixo” pelas cadeias 
carregadoras ilustradas. Os prótons se movem pela membrana tilacoide durante a reação de quebra da água e duran-
te a transferência de elétrons pelo complexo de citocromos b6f, produzindo o gradiente de prótons que é essencial 
para a formação de ATP. Uma via alternativa é a transferência cíclica de elétrons, na qual os elétrons se deslocam da 
ferredoxina de volta ao complexo de citocromos b6f, em vez de reduzirem NADP+ a NADPH. A via cíclica produz 
mais ATP e menos NADPH do que a acíclica. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 779).
105WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Essa transferência de elétrons pode sofrer adaptações de acordo com o comprimento de 
onda e a intensidade da luz, os quais podem variar a curto prazo e levar às transições de estado nos 
cloroplastos. O � uxo de elétrons para o PSI a partir do PSII, chegando ao NADP+ é denominado 
� uxo acíclico de elétrons. Nesta condição, ocorre a formação de um gradiente de prótons, que é 
utilizado para a produção de ATP e NADPH, necessários para reações biossintéticas.
Já quando há um � uxo cíclico de elétrons há apenas participação do PSI. Os elétrons 
� uem a partir de P700 para a ferredoxina, mas não são transferidos ao NADP+, e sim, retornam 
ao complexo cit b6f e a plastocianina. Esta proteína passa os elétrons ao P700, que em seguida 
os transfere para a ferredoxina. Assim, há reciclagem de elétrons e não há formação de NADPH 
ou liberação de O2, mas há bombeamento de prótons pelo complexo citb6f e pela fosforilação de 
ADP, referida como fotofosforilação cíclica.
Em condições de luz intensa ou azul, há alterações nos fotossistemas, o que desencadeia a 
mudança para o estado 2 nos cloroplastos, ativando a via cíclica de elétrons. Quando há luz menos 
intensa, como sombra ou luz vermelha, há outras alterações nos fotossistemas, desencadeando a 
mudança para o estado 1 nos cloroplastos, ativando a vida de elétrons acíclica.
3 .1 Síntese de ATP pela Fotofosforilação
O gradiente de prótons acoplado ao � uxo de elétrons e a síntese de ATP nos cloroplastos 
funciona de forma semelhante a fosforilação oxidativa mitocondrial. Nos cloroplastos (Figura 
9), os elétrons � uem a partir da H2O para o PSII e para o PSI e para o NADP
+. Os prótons são 
bombeados, a partir da energia gerada na transferência de elétrons, do estroma para o lúmen do 
tilacóide, e retornam ao estroma por meio de poros para prótons na ATP sintase (subunidade 
Fo). A subunidade F1 realiza a síntese de ATP.
Durante a passagem de 4 elétrons da H2O para o NADP
+ cerca de 12 H+ são bombeados 
do lado estromal para o lúmen do tilacóide, ou seja, a cada O2 formado. Desses 12 H
+, 4 H+ são 
bombeados pelo complexo de liberação de O2 e até 8 H
+ são bombeados pelo complexo citb6f. 
Assim, forma-se o potencial eletroquímico com doiscomponentes, (1) diferença de concentração 
de H+ (ΔpH) e (2) diferença de cargas (ΔΨ).
A síntese de ATP nos cloroplastos ocorre a partir de um complexo enzimático com dois 
componentes CFo e CF1 (para diferenciar de Fo e F1 das mitocôndrias, com C para designar 
cloroplastos). CFo é um canal de prótons transmembrana, homólogo a Fo mitocondrial e CF1 
também possui composição e função similar a versão mitocondrial, sendo responsável pela 
síntese de ATP.
A ATP sintase dos cloroplastos � ca voltada para a superfície externa das membranas 
tilacoides, ou seja, para o lado estromal (lado N). Assim como nas mitocôndrias, a parte F1 
está localizada em contato com o lado N da membrana (alcalino), lado para o qual os prótons 
retornam a favor do gradiente de concentração. Em geral, o mecanismo de funcionamento da 
ATP sintase dos cloroplastos é igual ao mitocondrial. Os prótons � uem pelos poros na porção 
Fo e ADP é fosforilado na superfície das subunidades β na porção F1, a partir da força próton-
motriz.
106WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Fi gura 9 - Circuitos de prótons e de elétrons durante a fotofosforilação. Os elétrons (setas azuis) se movem da água, 
por meio do PSII, da cadeia intermediária de carregadores e do PSI, chegando � nalmente ao NADP+. Os prótons (se-
tas vermelhas) são bombeados para o lúmen do tilacóide pelo � uxo de elétrons por meio de carregadores que ligam 
o PSII e o PSI, entrando novamente no estroma por meio de canais de prótons formados pelo CFo da ATP-sintase. 
A subunidade CF1 catalisa a síntese de ATP. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 787).
3. 2 Síntese Fotossintética de Carboidratos
Os seres fotossintéticos, como as plantas e alguns microrganismos, são capazes de 
sintetizar carboidratos a partir de H2O e CO2, utilizando a energia de ATP e o poder redutor do 
NADPH gerados nas reações luminosas da fotossíntese para reduzir o CO2. Dessa forma, os seres 
autótrofos podem utilizar o CO2 como única fonte de carbono para a biossíntese de moléculas 
como amido, celulose, lipídeos e proteínas. É no cloroplasto das plantas que se encontram as 
enzimas necessárias para a assimilação de CO2, resultando na conversão de CO2 em outras 
moléculas orgânicas simples.
107WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
3. 3 Assimilação de Dióxido de Carbono (CO2)
A assimilação de CO2 ocorre em três fases: (1) Reação de � xação de carbono, (2) Conversão 
de 3-fosfoglicerato a gliceraldeído-3-fosfato, (3) Regeneração de ribulose-1,5-bifosfato.
Fase 01: Reação de � xação de carbono. Oc orre a condensação do CO2 com ribulose-1,5-
bifosfato (que possui 5 carbonos), formando 2 moléculas de 3-fosfoglicerato (cada uma com 3 
carbonos), em uma via denominada ciclo de redução fotossintética do carbono ou ciclo de Calvin 
(Figura 10). As plantas que formam esse composto de 3 carbonos como primeiro intermediário 
no ciclo são chamadas de plantas C3. Essa reação é realizada pela enzima ribulose-1,5-bifosfato-
caboxilase/oxigenase, ou também chamada de rubisco. Essa enzima realiza a ligação do CO2 à 
ribulose-1,5-bifosfato de forma covalente e, em seguida, quebra a molécula instável de 6 carbonos 
resultante da reação em 2 moléculas de 3-fosfoglicerato.
A enzima rubisco pode ser encontrada em cianobactérias, algas e plantas vasculares 
(forma I) e em bactérias fotossintéticas (forma II). Nos vegetais há grandes quantidade dessa 
enzima, chegando a fazer a composição de 50% de proteína solúvel nos cloroplastos. A rubisco 
é uma enzima chave na regulação da assimilação fotossintética de CO2, e pode ser ativada por 
carbamoilação de um grupamento da lisina201 (lys201) presente na estrutura da enzima. Quando a 
molécula de ribulose-1,5-bifosfato está ligada ao sítio ativo, o resíduo de lys201 não está disponível, 
assim, a enzima rubisco-ativase remove o substrato ribulose-1,5-bifosfato com hidrólise de ATP 
associada, tornando a lys201 acessível. Esta lys201 é então carbamoilada por CO2, e Mg
2+ se liga 
ao carbamoil-lys, ativando a rubisco. Em algumas espécies a rubisco-ativase pode ser ativada 
pela luz. Outro mecanismo de regulação é o que utiliza um “inibidor noturno”, denominado 
2-carboxiarabinitol-1-fosfato, que é produzido quando a planta está no escuro, inibindo a 
rubisco-carbamoilada. Quando a luz retorna, ou esse inibidor é eliminado pela rubisco-ativase, 
a rubisco torna-se ativa.
Fase 02: Conversão de 3-fosfoglicerato a gliceraldeído-3-fosfato. Esta reação ocorre 
em duas etapas que são o inverso das reações glicolíticas. Na primeira etapa, a enzima estromal 
3-fosfoglicerato-quinase realiza a fosforilação do 3-fosfoglicerato a 1,3-bifosfoglicerato, quebrando 
1 ATP. Em seguida, a enzima do cloroplasto gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase transfere 
elétrons do NADPH, reduzindo o 1,3-bifosfoglicerato a gliceraldeído-3-fosfato (G3P) e Pi. O 
G3P formado é convertido a di-hidroxiacetona-fosfato (DHAP) pela triose-fosfato-isomerase. 
Essas moléculas de triose-fosfato (G3P e DHAP) produzidas são usadas em grande parte para 
a regeneração de ribulose-1,5-bifosfato, mas podem também ser utilizadas para a produção de 
amido nos cloroplastos, para a reserva ou transporte para regiões da planta em crescimento e, 
ainda, podem ser degradados na glicólise para produção de energia.
Fase 03: Regeneração de ribulose-1,5-bifosfato. A ribulose-1,5-bifosfato deve ser 
regenerada para manter o � uxo contínuo de CO2 para carboidrato. Esta via envolve intermediários 
de 3, 4, 5, 6 e 7 carbonos, utilizando as trioses-fosfato para a formação de ribulose-1,5-bifosfato. 
Inicialmente a enzima aldolase produz frutose-1,6-bifosfato a partir da condensação reversível 
de G3P e DHAP. Em seguida, a frutose-1,6-bifosfato é clivada irreversivelmente pela frutose-
1,6-bifosfatase-1 em frutose-6-fosfato e Pi. Na sequência, a transcetolase, que requer Mg2+ e 
tiamina-pirofosfato (TPP) para seu funcionamento, transfere de forma reversível um grupo cetol 
de 2 carbonos de frutose-6-fosfato para o G3P, resultando em 2 moléculas, a pentose xilulose-5-
fosfato e a tetrose eritrose-4-fosfato. 
108WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Agora, a aldolase é necessária novamente para condensar eritrose-4-fosfato e DHAP, 
resultando em um intermediário de 7 carbonos, a sedoeptulose-1,7-bifosfato. Essa molécula 
de sedoeptulose-1,7-bifosfato é convertida a sedoeptulose-7-fosfato, de forma irreversível, pela 
sedoeptulose-1,7-bifosfatase, presente exclusivamente nos plastídeos. A transcetolase é requerida 
novamente para a formação de 2 pentoses-fosfato a partir de sedoeptulose-7-fosfato e G3P, 
as moléculas de ribose-5-fosfato e xilulose-5-fosfato. Essas pentoses-fosfato são convertidas 
a ribulose-5-fosfato, respectivamente, pela ribose-5-fosfato-isomerase e ribulose-5-fosfato-
epimerase. A ribulose-5-fosfato é, então fosforilada, regenerando a ribulose-1,5-bifosfato pela 
ação irreversível da ribulose-5-fosfato-quinase.
Figura 10 - O ciclo de Calvin opera em três estágios: (1) carboxilação, em que o carbono inorgânico (CO2) é covalen-
temente ligado a um esqueleto de carbono; (2) redução, que forma um carboidrato (triose-fosfato) ao custo do ATP 
formado fotoquimicamente e de agentes redutores na forma de NADPH; e (3) regeneração, a qual reconstitui a ribu-
lose-1,5-bisfosf ato aceptora do CO2. Em situação de equilíbrio, a entrada de CO2 iguala-se à saída de trioses-fosfato. 
Este último serve como precursor da biossíntese do amido no cloroplasto ou � uem para o citosol para a biossíntese 
de sacarose. A sacarose é carregada na seiva do � oema e utilizada para crescimento ou para síntese de polissacarídeos 
em outras partes da planta. Fonte: Taiz e Zeiger (2013, p. 201).
109WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA| U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
A cada três voltas no ciclo de Calvin, ocorre a conversão de 3 moléculas de CO2 e 1 
molécula de fosfato em uma molécula de triose-fosfato. E para cada molécula de triose-fosfato 
produzida são utilizados 6 NADPH e 9 ATP. Esses 9 ATP são quebrados em ADP + Pi, 8 desses 
Pi são utilizados para regenerar ATP, na combinação ADP + Pi, e 1 Pi é incorporado na molécula 
em formação da triose-fosfato. As trioses-fosfato formadas a partir da assimilação de CO2 são 
convertidas em amido, no estroma do cloroplasto, que é armazenado neste local temporariamente.
As reações catalisadas pela rubisco, pela sedoeptulose-1,7-bifosfatase e pela ribulose-5-
fosfato-quinase não ocorrem em tecidos animais, por isso esse tipo de tecido não é capaz de 
converter CO2 em glicose como os tecidos vegetais.
Após formadas, as trioses-fosfato são retiradas do cloroplasto por meio de um antiportador, 
que realiza a troca de 1 Pi para dentro do cloroplasto e 1 triose-fosfato (DHAP ou 2-fosfoglicerato) 
para fora. O Pi no cloroplasto é utilizado na fotofosforilação e a triose-fosfato no citosol é usada 
para a síntese de sacarose, forma como o carbono � xado é transportado para tecidos distantes. 
Essa síntese de sacarose no citosol juntamente com a síntese de amido no cloroplasto são as 
principais formas de utilização do excesso de triose-fosfato formado na fotossíntese.
As enzimas ribulose-5-fosfato-quinase, frutose-1,6-bifosfatase, sedoeptulose-1,7-
bifosfatase e gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase são indiretamente ativadas pela luz. Essas 
enzimas são inativas no escuro, assim a síntese de hexoses não compete com glicose, que é a 
molécula utilizada para a produção de energia no escuro.
No escuro, essas enzimas � cam inativas, pois resíduos de cys de suas estruturas 
apresentam ligações dissulfeto. Quando ocorre iluminação há redução dessas ligações dissulfeto, 
que recebem elétrons a partir do PSI, o que aumenta a atividade das enzimas. A enzima glicose-
6-fosfato-desidrogenase, que participa da via das pentoses-fosfato, também é regulada por esse 
mecanismo de redução de ligações dissulfeto. Assim, durante o dia ocorre formação de NADPH 
pela fotossíntese e não é necessário a glicose-6-fosfato-desidrogenase estar ativa.
3.4 Fotorrespiração
Além de consumir O2 e produzir CO2 por meio da respiração mitocondrial e realizar 
fotossíntese promovida pela luz, as plantas realizam o processo de fotorrespiração, como resultado 
da falta de especi� cidade da rubisco pelo seu substrato.
A enzima rubisco tem como substrato o CO2, mas não possui especi� cidade absoluta por 
ele, ou seja, outra molécula pode se associar ao seu sítio ativo, sendo essa o O2. A cada três ou 
quatro voltas no ciclo de Calvin, a rubisco catalisa a ligação de O2 com ribulose-1,5-bifosfato ao 
invés de CO2, formando 3-fosfoglicerato e 2-fosfoglicolato, esse último sendo um produto inútil 
para o metabolismo.
O 2-fosfoglicolato entra na via do glicolato (Figura 11), onde 2 moléculas são convertidas 
em 1 serina e 1 CO2. Nessa via, que se inicia no cloroplasto, 2-fosfoglicolato é convertido em 
glicolato. Essa molécula é enviada para o peroxissomo, onde é oxidada a glioxilato, que sofre 
transaminação, formando glicina. A glicina é exportada para a matriz mitocondrial onde 
é descarboxilada por um complexo enzimático denominado glicina-descarboxilase, com 
estrutura e mecanismo semelhantes ao complexo da piruvato desidrogenase e da α-cetoglutarato 
desidrogenase, estudados na Unidade III. A ação desse complexo é oxidar glicina a CO2 e NH3, 
com formação de NADH e produção de serina.
A serina retorna ao peroxissomo onde é convertida em hidroxipiruvato e, posteriormente, 
em glicerato. Esse glicerato é, então, redirecionado ao estroma do cloroplasto, onde é convertido 
em 3-fosfoglicerato, usado para regeneração da ribulose-1,-5-bifosfato.
110WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Figura 11 - Via do glicolato. Esta via, que resgata o 2-fosfoglicolato (sombreado em cor-de-rosa) por sua conversão 
em serina e, por � m, em 3-fosfoglicerato, envolve três compartimentos celulares. O glicolato, formado pela desfos-
forilação do 2-fosfoglicolato nos cloroplastos, é oxidado a glioxilato nos peroxissomos, sendo então transaminado, 
produzindo glicina. Nas mitocôndrias, duas moléculas de glicina se condensam para formar serina e o CO2 libe-
rado durante a fotorrespiração (sombreado em verde). Esta reação é catalisada pela glicina-descarboxilase, enzima 
presente em concentrações muito elevadas nas mitocôndrias de plantas C3 (ver texto). A serina é convertida em 
hidroxipiruvato e então em glicerato nos peroxissomos; o glicerato entra nos cloroplastos para ser fosforilado, jun-
tando-se novamente ao ciclo de Calvin. O oxigênio (sombreado em azul) é consumido em duas etapas durante a 
fotorrespiração. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 813).
Como visto no início desse capítulo, as p lantas que utilizam esse método de assimilação de 
carbono, por meio da condensação de CO2 com ribulose-1,5-bifosfato, formando 3-fosfoglicerato, 
são denominadas plantas C3. Todavia a assimilação de carbono pode ser realizada por mecanismos 
diferentes.
111WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
3.5 Vias C4 e CAM
Plan tas de origem tropical ou que crescem em culturas de zonas temperadas nativas 
dos trópicos, como a cana-de-açúcar, o milho e o sorgo, são chamadas plantas C4. Durante 
o metabolismo C4 (Figura 12) ocorre a � xação temporária de CO2 em um composto de 4 
carbonos, o oxaloacetato, formado no citosol das células do mesó� lo foliar, pela ação da enzima 
fosfoenolpiruvato-carboxilase, com utilização de bicarbonato (HCO3
-). O oxaloacetato formado é 
reduzido a malato, a partir de elétrons de NADPH, ou, ainda, transaminado a aspartato. O malato 
ou o aspartato são enviados para as células da bainha vascular por meio dos plasmodesmos. No 
citosol dessas células, ocorre descarboxilação oxidativa do malato, gerando CO2 e piruvato pela 
enzima málica, liberando NADPH.
O CO2 liberado na célula da bainha vascular é � xado no 3-fosfoglicerato e o ciclo de 
Calvin acontece normalmente. O piruvato liberado retorna às células do mesó� lo para ser 
convertido em fosfoenolpiruvato pela piruvato-fosfato-dicinase. O fosfoenolpiruvato é utilizado 
pela fosfoenolpiruvato carboxilase juntamente com HCO3
- para formação de malato.
Caso a molécula de chegada às células da bainha vascular seja o aspartato, este é 
transaminado à oxaloacetato, que em seguida é reduzido à malato e segue o caminho descrito 
anteriormente.
As enzimas malato desidrogenase, fosfoenolpiruvato carboxilase e piruvato-fosfato-
dicinase são reguladas pela luz, e são mais ativas durante o dia.
Essa via C4 é mais dispendiosa energeticamente quando comparada à via C3. Apesar 
disso, algumas condições tornam essa via mais favorável, compensando o custo energético. Por 
exemplo, a a� nidade da enzima rubisco pelo CO2 diminui à medida que a temperatura aumenta, 
por isso, durante o verão, as plantas C4 superam as plantas C3 e, assim, o ganho em e� ciência a 
partir da fotorrespiração supera o gasto de energia da via.
Figur a 12 – Assimilação de carbono em plantas C4. Via C4 de assimilação de CO2, que ocorre por meio de um 
intermediário de quatro carbonos. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 817).
112WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
Há, ainda, uma outra variedade de � xação de CO2 realizada por plantas suculentas, como 
o abacaxi e os cactos, que habitam ambientes secos e quentes e necessitam de redução de perda de 
vapor de água durante o processo. Esse evento foi descoberto em plantas da família Crassulaceae, 
denominadas dedo-de-moça (� gura) e, por isso é denominado como metabolismo ácido das 
crassuláceas e as plantassão denominadas CAM (de crassulacean acid metabolism).
As pl antas CAM separam o aprisionamento de CO2 e a � xação de CO2 pela rubisco em 
dois momentos temporais (as plantas C4 separam esses eventos em locais diferentes). Durante a 
noite, os estômatos encontram-se abertos para a entrada de CO2. Esse CO2 é � xado na forma de 
oxaloacetato, que é reduzido a malato e armazenado em vacúolos. Durante o dia, os estômatos 
encontram-se fechados para impedir a perda de água proveniente de temperaturas altas. O CO2 
que foi aprisionado durante a noite no malato pode ser liberado pela enzima málica e é, então, 
assimilado pela rubisco e as enzimas do ciclo de Calvin.
113WWW.UNINGA.BR
BI
OQ
UÍ
M
IC
A 
VE
GE
TA
L 
AP
LI
CA
DA
 À
 A
GR
ON
OM
IA
 | U
NI
DA
DE
 4
ENSINO A DISTÂNCIA
CONSIDERAÇÕES FINAIS
Nesta unidade vimos como as plantas conseguem fazer a produção de glicose a partir de 
ácidos graxos e do processo fotossintético. Essas vias metabólicas são essenciais para os vegetais, 
já que os carboidratos são a principal fonte de energia e de átomos de carbono para as células 
vegetais.
114WWW.UNINGA.BR
ENSINO A DISTÂNCIA
REFERÊNCIAS
A QUÍ MICA TÃO FÁCIL. Representação do compartilhamento de elétrons na molécula de 
água. 2016. Disponível em: <https://goo.gl/images/9VjADS>. Acesso em: 07 jan. 2019. 
BARBOSA, M. R. et al. Geração e desintoxicação enzimática de espécies reativas de oxigênio 
em plantas. 2014. Disponível em: <https://www.redalyc.org/pdf/331/33130091011.pdf>. Acesso 
em: 07 jan. 2019.
BERG, J. M.; STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L. Bioquímica. 6. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2008.
BIO PROF GABRIELA. Modi� cações em células animais e vegetais colocadas em soluções de 
diferentes concentrações. 2013. Disponível em: <https://goo.gl/images/Bhmu4C>. Acesso em: 
07 jan. 2019. 
BIOLOGIA. Amido. 2011. Disponível em: <https://goo.gl/images/VXn95w> e <https://goo.gl/
images/Fdu1VN>. Acesso em: 13 jan. 2019.
BIOLOGIA. Visão geral dos níveis estruturais proteicos. 2014. Disponível em: <https://goo.gl/
images/sX5Fbu>. Acesso em: 07 jan. 2019. 
BIOQUÍMICA. Con� gurações das ligações duplas presentes em ácidos graxos insaturados. 
2014. Disponível em: <https://goo.gl/images/d4RoF>. Acesso em: 13 jan. 2019.
BIOQUÍMICA. Estrutura geral de um aminoácido. 2012. Disponível em: <https://goo.gl/
images/rZFhA5>. Acesso em: 07 jan. 2019.
BIOQUÍMICA. Funcionamento geral das enzimas. 2012. Disponível em: <https://goo.gl/
images/ZX4BJb>. Acesso em: 12 jan. 2019. 
CANAL CEDERJ. Germinação de semente de milho e feijão em algodão. 2010. Disponível em: 
<https://canalcederj.cecierj.edu.br/recurso/6294>. Acesso em: 21 jan. 2019.
CHEMISTRY. Dinucleotídeo de � avina e adenina. 2010a. Disponível em: <https://goo.gl/
images/LCbg5N>. Acesso em: 14 jan. 2019. 
CHEMISTRY. Nucleotídeos de nicotinamida e adenina. 2010b. Disponível em: <https://goo.gl/
images/TL8MbS>. Acesso em: 14 jan. 2019. 
CHEMISTRY. Nucleotídeos de nicotinamida e adenina. 2010c. Disponível em: <https://goo.gl/
images/hhTYLR>. Acesso em: 14 jan. 2019. 
NUTRISAÚDE. Representação da desnaturação e renaturação de proteínas. 2014. Disponível 
em: <https://goo.gl/images/78Zfpo>. Acesso em: 08 jan. 2019. 
115WWW.UNINGA.BR
ENSINO A DISTÂNCIA
REFERÊNCIAS
EASTMOND, P. J.; GRAHAM, I. A. Re-examining the role of the glyoxylate cycle in oilseeds. 
Trends Plant Sci., v. 6, n. 2, p. 72-78, 2001.
EXPERIMENTOS DE BIOQUÍMICA. Ligações entre monômeros na estrutura de 
polissacarídeos. 2011. Disponível em: <https://goo.gl/images/eV7ttA>. Acesso em: 13 jan. 2019.
EXPERIMENTOS DE BIOQUÍMICA. Monossacarídeos representativos. 2011. Disponível em: 
<https://goo.gl/images/XmB4VT>. Acesso em: 13 jan. 2019.
FERREIRA, F. A.; SILVA, A. A.; FERREIRA, L. R. Mecanismos de ação de herbicidas. 2005. 
Disponível em: <http://www.cnpa.embrapa.br/produtos/algodao/publicacoes/trabalhos_
cba5/336.pd>. Acesso em: 13 jan. 2019.
FONSECA, P. A. Q. Análises físico-químicas de polpas de frutas e avaliação de seus padrões de 
identidade e qualidade. 2012. 63 f. Dissertação (Mestrado em Química) - Universidade Federal 
do Rio Grande do Norte, Natal, 2012. Disponível em: <http://repositorio.ufrn.br:8080/jspui/
bitstream/123456789/17738/1/PaulinieAQF_DISSERT.pdf>. Acesso em: 13 jan. 2019.
HELDT, H. W.; PIECHULLA, B. Plant biochemistry. Burlington: Elsevier Academic Press, 2011.
LEDSON UFLA. Metabolismo anaeróbico em plantas. 2015. Disponível em: <https://goo.gl/
images/5qTtJj>. Acesso em: 17 jan. 2019.
MOLECULAR EXPRESSIONS. A celulose compõe juntamente com a pectina, hemicelulose 
e lignina a parede celular das células vegetais. 2015. Disponível em: <https://goo.gl/images/
UAABNk>. Acesso em: 13 jan. 2019.
NELSON, D. L., COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2010.
NELSON, D. L., COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2014.
PROCHNOW, L. I. Avaliação e manejo da acidez do solo. 2014. Disponível em: <http://www.
abracal.com.br/arquivos/documentos/IPNI_Avalia%C3%A7%C3%A3o%20e%20Manejo%20
da%20Acidez%20do%20Solo_jun2014-1.pdf>. Acesso em: 13 jan. 2019.
RAVEN, P. H.; EVERT, S. E.; EICHHORN, R. F. Biologia Vegetal. 8. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2014.
SILV A, S. B. et al. Presença de lectina em plantas e suas funções biológicas. 2013. Disponível 
em: <https://academico.univicosa.com.br/revista/index.php/RevistaSimpac/article/
download/177/312>. Acesso em: 13 jan. 2019.
SÓ BIOLOGIA. Estrutura da adenosina trifosfato. 2008a. Disponível em: <https://goo.gl/
images/UnzBtZ>. Acesso em: 14 jan. 2019. 
116WWW.UNINGA.BR
ENSINO A DISTÂNCIA
REFERÊNCIAS
SÓ BIOLOGIA. Localização da cutícula com secção transversal que mostra a posição dos seus 
principais componentes. 2008b. Disponível em: <https://goo.gl/images/cQ92gi>. Acesso em: 14 
jan. 2019. 
SÓ BIOLOGIA. O súber. 2008c. Disponível em: <https://goo.gl/images/m4T6FK>. Acesso em: 
14 jan. 2019. 
TAIZ, l.; ZEIGER, E. Fisiologia vegetal. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
VOET, D.; VOET, J. G.; PRATT, C. W. Fundamentos de Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 
2008.