BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA

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BIOQUÍMICA VEGETAL 
APLICADA À AGRONOMIA
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
Reitor: 
Prof. Me. Ricardo Benedito de 
Oliveira
Pró-reitor: 
Prof. Me. Ney Stival
Diretoria EAD: 
Prof.a Dra. Gisele Caroline 
Novakowski
PRODUÇÃO DE MATERIAIS
Diagramação:
Alan Michel Bariani
Thiago Bruno Peraro
Revisão Textual:
Felipe Veiga da Fonseca
Luana Ramos Rocha
Marta Yumi Ando
Produção Audiovisual:
Adriano Vieira Marques
Eudes Wilter Pitta Paião
Márcio Alexandre Júnior Lara
Osmar da Conceição Calisto
Gestão de Produção: 
Kamila Ayumi Costa Yoshimura
© Direitos reservados à UNINGÁ - Reprodução Proibida. - Rodovia PR 317 (Av. Morangueira), n° 6114
 Prezado (a) Acadêmico (a), bem-vindo 
(a) à UNINGÁ – Centro Universitário Ingá.
 Primeiramente, deixo uma frase de Só-
crates para reflexão: “a vida sem desafios não 
vale a pena ser vivida.”
 Cada um de nós tem uma grande res-
ponsabilidade sobre as escolhas que fazemos, 
e essas nos guiarão por toda a vida acadêmica 
e profissional, refletindo diretamente em nossa 
vida pessoal e em nossas relações com a socie-
dade. Hoje em dia, essa sociedade é exigente 
e busca por tecnologia, informação e conheci-
mento advindos de profissionais que possuam 
novas habilidades para liderança e sobrevivên-
cia no mercado de trabalho.
 De fato, a tecnologia e a comunicação 
têm nos aproximado cada vez mais de pessoas, 
diminuindo distâncias, rompendo fronteiras e 
nos proporcionando momentos inesquecíveis. 
Assim, a UNINGÁ se dispõe, através do Ensino 
a Distância, a proporcionar um ensino de quali-
dade, capaz de formar cidadãos integrantes de 
uma sociedade justa, preparados para o mer-
cado de trabalho, como planejadores e líderes 
atuantes.
 Que esta nova caminhada lhes traga 
muita experiência, conhecimento e sucesso. 
Prof. Me. Ricardo Benedito de Oliveira
REITOR
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UNIDADE
01
SUMÁRIO DA UNIDADE
INTRODUÇÃO .............................................................................................................................................................5
1. ÁGUA .......................................................................................................................................................................6
1.1 LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO ................................................................................................................................7
1.2 MOLÉCULAS POLARES, APOLARES E ANFIPÁTICAS ......................................................................................9
1.3 OSMOSE E O EFEITO DA OSMOLARIDADE DO MEIO NO MOVIMENTO DA ÁGUA POR MEIO DA 
MEMBRANA .............................................................................................................................................................. 11
1.4 AUTOIONIZAÇÃO DA ÁGUA ................................................................................................................................12
2. PH E SOLUÇÃO TAMPÃO .....................................................................................................................................13
3. PODER TAMPÃO DO SOLO ..................................................................................................................................15
4. AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ......................................................................................................15
4.1 AMINOÁCIDOS ....................................................................................................................................................16
COMPOSIÇÃO MOLECULAR DA CÉLULA
PROF.A DRA. MONIQUE CRISTINE DE OLIVEIRA
ENSINO A DISTÂNCIA
DISCIPLINA:
BIOQUÍMICA VEGETAL APLICADA À AGRONOMIA
4WWW.UNINGA.BR
4.2 PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS ............................................................................................................................... 20
4.3 COMPOSIÇÃO E ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS .............................................................................................21
4.4 NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS .........................................................................................................21
4.5 ESTRUTURA PRIMÁRIA ....................................................................................................................................22
4.6 ESTRUTURA SECUNDÁRIA ...............................................................................................................................22
4.7 ESTRUTURAS TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA ...................................................................................................23
4.8 DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS ................................................................................................................... 24
5. ENZIMAS .............................................................................................................................................................. 26
5.1 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA ..................................................................................................................................... 28
5.2 ENZIMAS REGULATÓRIAS ............................................................................................................................... 29
5.3 REGULAÇÃO ALOSTÉRICA ............................................................................................................................... 29
5.4 REGULAÇÃO POR FEEDBACK NEGATIVO ....................................................................................................... 29
5.5 REGULAÇÃO POR MODIFICAÇÕES REVERSÍVEIS ........................................................................................ 30
6. CARBOIDRATOS .................................................................................................................................................. 30
6.1 MONOSSACARÍDEOS ........................................................................................................................................ 30
6.2 DISSACARÍDEOS ................................................................................................................................................33
6.3 POLISSACARÍDEOS ...........................................................................................................................................33
6.4 GLICOCONJUGADOS ......................................................................................................................................... 36
6.5 LIPÍDEOS ........................................................................................................................................................... 36
6.6 ÁCIDOS GRAXOS ................................................................................................................................................37
6.7 TRIACILGLICERÓIS ........................................................................................................................................... 38
6.8 LIPÍDEOS ESTRUTURAIS ................................................................................................................................. 40
6.9 LIPÍDEOS COMO PIGMENTOS FOTOSSENSÍVEIS .........................................................................................41
CONSIDERAÇÕES FINAIS ....................................................................................................................................... 42
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INTRODUÇÃO
A Bioquímica é o ramo da ciência que estuda a composição das moléculas e os processos 
metabólicos que ocorrem nos seres vivos a partir dos princípios e métodos químicos.
Esses seres vivos são compostos por unidades microscópicas denominadas células. A 
célula é composta por moléculas orgânicas, representadas por proteínas, carboidratos, lipídeos e 
ácidos nucleicos; e inorgânicas, como a água e os sais minerais.A interação entre essas moléculas 
permite o funcionamento celular ordenado e adequado, e podem ter atuado na evolução do 
desenvolvimento das células.
A água corresponde a cerca de 70% da composição dos organismos, tendo esse valor variável 
de acordo com a espécie em questão. As proteínas, carboidratos e lipídeos são macromoléculas 
com funções de estrutura, reserva e sinalização. Além disso, é importante destacar um grupo 
especial de moléculas, as enzimas, que tem, em sua maioria, constituição derivada das proteínas. 
Assim, esses serão os temas abordados nesta Unidade.
Para elaboração deste material, foram consultados os livros de Bioquímica básica dos 
autores Nelson e Cox (2014), Voet e Voet (2014) e Stryer (2011).
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1. ÁGUA
A água é a molécula mais abundante nos sistemas vivos e corresponde a mais de 70% da 
composição dos organismos. Além disso, a origem da vida e grande parte de sua evolução se deu 
a partir de um ambiente aquoso.
As propriedades físico-químicas da água estão relacionadas diretamente com sua 
estrutura e função, destacando-se a leve tendência à autoionização e as ligações de hidrogênio, 
que conferem forças de atração coesivas e possibilitam a organização das moléculas de água.
Em um ambiente aquoso, podem ocorrer quatro principais tipos de interações não 
covalentes (fracas) entre biomoléculas (Figura 1):
F igura 1 - Tipos de interações não covalentes entre biomoléculas em ambiente aquoso. Fonte: Nelson e Cox (2014, 
p. 54).
 
1) Ligações de hidrogênio: são interações entre átomos de hidrogênio de uma molécula 
com átomos de elementos com alta eletronegatividade (tendência de um átomo em 
receber elétrons), como oxigênio, � úor e nitrogênio. Assim, o hidrogênio funciona como 
uma ponte entre os átomos com os quais interage.
2) Interações iônicas: são interações de atração eletrostática entre íons de cargas opostas, 
ou repulsão eletrostática entre íons de cargas iguais.
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3) Interações hidrofóbicas: ocorrem com biomoléculas apolares, que não são capazes de 
interagir com a água e tendem a se agrupar em soluções aquosas.
4) Interações de van der Waals: são interações entre dois átomos muito próximos, não 
carregados, onde suas nuvens eletrônicas se in� uenciam e ocorre a formação de um 
dipolo transiente, que faz os núcleos dos átomos se aproximarem.
1 .1 Ligações de Hidrogênio
As ligações de hidrogênio conferem à água propriedades incomuns quando comparada 
aos outros solventes, como alto ponto de fusão, alto ponto de ebulição e alto calor de vaporização. 
Observando a estrutura eletrônica da molécula de água, é possível compreender a origem dessas 
características (Figura 2).
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio (H) e um átomo de oxigênio 
(O), resultando na fórmula química H2O. Cada átomo de H possui um elétron na camada de 
valência que pode ser compartilhado, já o átomo de O possui seis elétrons na camada de valência 
para compartilhamento. Os átomos de hidrogênio compartilham esse único elétron disponível 
com o oxigênio, bem como o átomo de oxigênio compartilha um elétron com cada um dos 
hidrogênios, totalizando dois elétrons compartilhados e quatro elétrons não compartilhados.
 
Figura 2 - Representação do compartilhamento de elétrons na molécula de água. Fonte: A Química Tão Fácil (2016).
Além disso, o átomo de oxigênio é mais eletronegativo do que os átomos de hidrogênio, 
assim o núcleo do O atrai elétrons mais fortemente. Sendo assim, os elétrons compartilhados na 
molécula de água estão, frequentemente, mais próximos do oxigênio do que do hidrogênio.
A partir desse compartilhamento desigual de elétrons na molécula de água, ocorre a 
formação de dipolos elétricos ao longo de cada ligação entre o oxigênio e um hidrogênio. É por 
isso que a água é considerada uma molécula polar. Cada átomo de hidrogênio possui uma carga 
parcial positiva e o átomo de oxigênio carrega carga parcial negativa, igual em magnitude à soma 
das cargas parciais positivas de cada hidrogênio. Assim, como resultado, é possível ocorrer uma 
atração eletrostática entre o átomo de oxigênio de uma molécula de água, com um átomo de 
hidrogênio de outra molécula de água, caracterizando uma ligação de hidrogênio (Figura 3).
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F igura 3 - Duas moléculas de água unidas por ligação de hidrogênio, representada por três traços azuis. Fonte: 
Nelson e Cox (2014, p. 48).
O formato aproximado de tetraedro dos orbitais da molécula permite que cada água 
forme até quatro ligações de hidrogênio com moléculas de água próximas. Isso varia de acordo 
com o estado físico da água. Na forma sólida (gelo), cada molécula de água faz ligações de 
hidrogênio com outras quatro moléculas de água, formando uma rede regular de moléculas � xas 
no espaço, extremamente organizada e rica em energia conservada nas ligações. Cada hidrogênio 
permite que uma ligação ocorra e, o átomo de oxigênio permite que duas ligações ocorram. Em 
temperatura ambiente e pressão atmosférica, a água se encontra em estado líquido, e as moléculas 
apresentam-se mais desorganizadas quando comparadas ao estado sólido. Assim, cada molécula 
faz ligações de hidrogênio com uma média de 3,4 outras moléculas de água. Já no estado gasoso, 
há poucas ou nenhuma ligação de hidrogênio ocorrendo entre as moléculas de água, assim 
encontram-se num sistema totalmente desorganizado.
Essas características explicam as propriedades incomuns da água. A quantidade de 
energia térmica para desestabilização da estrutura de gelo no estado sólido é muito alta, o que 
justi� ca o alto ponto de fusão da água. Quando ocorre a passagem da água do estado sólido para 
o líquido, ou do estado líquido para o gasoso o calor é retirado do sistema.
A ligação de hidrogênio ocorre entre moléculas de água diferentes e não entre os 
átomos de uma mesma molécula de água.
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Apesar de serem importantes para a caracterização das propriedades da água, as ligações 
de hidrogênio não são exclusivas dessa molécula. A água também forma ligações de hidrogênio 
com solutos polares. Além disso, as ligações de hidrogênio aparecem entre outros tipos de 
moléculas, como entre os aminoácidos na composição da estrutura tridimensional das proteínas 
e, também, entre as bases nitrogenadas (adenina e timina, citosina e guanina) da estrutura em 
hélice do DNA.
1 .2 Moléculas Polares, Apolares e Anfipáticas
De acordo com essas características, a água é o solvente capaz de dissolver a maioria das 
biomoléculas, que são compostos carregados ou que possuem características polares, assim como 
a água.
Dessa forma, compostos que solubilizam em água são considerados hidrofílicos. Já 
compostos que não solubilizam em água (apolares) são considerados hidrofóbicos. Existem, 
ainda, compostos considerados an� páticos, que possuem regiões que são apolares e regiões que 
são polares na mesma molécula.
Entropia e Entalpia de um sistema
A quantidade de energia do sistema aquoso varia de acordo com a sua organiza-
ção, assim podemos defi nir os conceitos de Entropia e Entalpia.
Entalpia (H): quantidade de energia que pode ser retirada de um sistema na forma 
de CALOR.
Entropia: grau de desordem de um sistema.
Portanto, na forma de gelo, o sistema encontra-se com alta entalpia e baixa entro-
pia. Ou seja, o sistema encontra-se com alta quantidade de energia (conservada 
na grande quantidade de ligações de hidrogênio) e com baixa desordem, pois está 
organizado em rede. Já quando o gelo funde ou a água evapora a entalpia do sis-
tema diminui, pois as ligações de hidrogênio sãorompidas, liberando energia na 
forma de calor; e a entropia do sistema aumenta, pois as moléculas começam a 
dispersar e se desorganizam.
A regra geral de solubilidade pode ser defi nida como “SSS” – “Semelhante Solu-
biliza Semelhante”. Assim, solventes polares são capazes de solubilizar solutos 
também polares e, solventes apolares são capazes de solubilizar solutos também 
apolares.
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A água dissolve compostos polares como o cloreto de sódio (sal de cozinha), a glicose, a 
glicina, o aspartato, o lactato e o glicerol por meio da substituição da ligação entre soluto-soluto 
por ligação de hidrogênio soluto-água, blindando as interações entre as moléculas de soluto.
Quando a água entra em contato com solutos hidrofóbicos, como a cera comum, ocorre 
quebra das ligações de hidrogênio entre água-água, mas que não são capazes de interagir com 
o soluto apolar. Assim, as moléculas de água formam um envoltório ao redor da molécula de 
soluto, altamente organizado, denominado gaiola.
 Já, o contato da água com moléculas an� páticas, como os fosfolipídeos, leva a exposição 
das regiões polares para maximizar a interação com o solvente, e a aglomeração das regiões 
apolares para apresentar a menor área de contato possível da molécula hidrofóbica com a água. A 
força que sustenta as regiões apolares atreladas são as interações hidrofóbicas.
Os fosfolipídeos são moléculas formadas por um grupo polar hidrofílico (cabeça) e um 
grupo apolar hidrofóbico (cauda), sendo que o primeiro interage com a água e o segundo tem 
a tendência de se aglomerar com outras caudas hidrofóbicas (Figura 4). Assim, essas moléculas 
se aproximam, expondo suas regiões hidrofílicas e escondendo as regiões hidrofóbicas. Todos os 
grupos hidrofóbicos são afastados da água e a superfície de moléculas de água é minimizada. Essa 
interação da água com os fosfolipídeos an� páticos explica a organização das micelas, vesículas e 
da bicamada das membranas celulares (Figura 5).
Fig ura 4 - Compostos an� páticos em solução aquosa. Ao se aglomerarem, as moléculas an� páticas � cam com a 
menor área super� cial em contato com a água, assim, menos moléculas de água são necessárias na camada ordenada 
ao redor das moléculas an� páticas. Fon te: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 52).
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Figu ra 5 - Agregados lipídicos an� páticos formados em solução aquosa. (a) Em micelas as cadeias hidrofóbicas são 
escondidas no núcleo da esfera, assim não há água no interior hidrofóbico; (b) Na bicamada as caudas hidrofóbicas 
estão protegidas da interação com a água, exceto aquelas presentes nas margens da lâmina; (c) Em vesículas ocorre 
o dobramento da bicamada, formando uma estrutura fechada envolvendo uma cavidade aquosa. Fonte: Nelson e 
Cox (2014, p. 388).
1.3 Osmose e o Efeito da Osmolaridade do Meio no 
Movimento da Água por meio da Membrana
As moléculas de água possuem a tendência de se movimentar de uma região com maior 
quantidade de água para outra região com menor quantidade de água, de acordo com a tendência 
natural para um sistema se tornar desordenado. Esse fenômeno, denominado osmose, pode 
ocorrer quando duas soluções são separadas por uma membrana semipermeável, que é o caso 
das membranas celulares.
A osmose é um transporte de água importante para o metabolismo celular, sendo que o 
movimento da água depende se as soluções possuem osmolaridade menor, maior ou igual à do 
citosol.
Soluções com osmolaridade menor que o citosol são denominadas hipotônicas, e 
promovem a entrada de água na célula, fazendo com que esta inche. Já em uma solução hipertônica, 
aquela com maior osmolaridade que o citosol, a célula retrai com a saída de água. Soluções ditas 
isotônicas são aquelas com osmolaridade igual, assim a célula não ganha nem perde água, pois as 
concentrações dos meios intra e extracelular então em equilíbrio.
Células animais em soluções hipotônicas podem sofrer osmólise, rompimento celular, 
caso não haja controle adequado da entrada de água na célula. Já células vegetais tornam-se 
túrgidas, mas a membrana não sofre lise, já que neste tipo de célula há a presença de parede 
celular que protege contra a distensão da membrana.
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Figur a 6 - Modi� cações em células animais e vegetais colocadas em soluções de diferentes concentrações. Fonte: 
Bio Prof Gabriela (2013).
1.4 A utoionização da Água
Nós vimos que muitas das propriedades características da água estão relacionadas com a 
sua estrutura molecular. Além disso, a capacidade de autoionização da água também é importante 
para compreendermos outras propriedades.
Moléculas de água têm uma leve tendência à ionização, ou seja, formar um íon hidrogênio 
(H+) e um íon hidroxila (OH-), sendo que esta reação é reversível. 
Assim como todas as outras reações reversíveis, a reação de ionização da água pode ser 
descrita por meio de uma constante de equilíbrio (Keq).
 
Essa constante de equilíbrio é � xa e especí� ca para cada reação química em uma 
temperatura atribuída. Assim, a constante de equilíbrio para a ionização da água pode ser 
calculada por meio da fórmula:
Osmose em célula vegetal observada ao microscópio óptico. 
Disponível para acesso em: <https://youtu.be/5yzUyMZia50>.
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Todavia qual é o valor da Keq da ionização da água? E qual é o valor da concentração de 
H+ e OH-?
Na água pura, a concentração de água é de 55,5 mol/litro, calculada a partir da massa 
molar e da densidade da água. Assim, podemos substituir o valor na expressão:
 
Reorganizando a equação temos: Keq x 55,5 = [H
+] [OH-]
O produto iônico da água é denominado Kw, portanto Kw = [H
+] [OH-]
Desta forma, podemos substituir os termos na expressão: Keq x 55,5 = Kw
A constante de equilíbrio para a ionização da água pura foi determinada a 25ºC por meio 
de medidas de condutividade elétrica e seu valor é de 1,8x10-16 M.
Substituindo na equação, temos:
1,8x10-16 x 55,5 = Kw
Kw = 1,0x10
-14 M2
Assim, o produto entre as concentrações de H+ e OH- é SEMPRE IGUAL A 1,0X10-14 
M2.
Por que precisamos entender a ionização da água e como calcular as concentrações de 
H+ e OH-?
A constante de dissociação da água, ou seja, o produto iônico da água, Kw, é a base para 
a escala de pH, e desta forma, é possível determinar a concentração de H+ e, também de OH-, em 
qualquer solução aquosa.
 2. PH E SOLUÇÃO TAMPÃO
O pH corresponde ao potencial hidrogeniônico de uma solução, ou seja, essa expressão é 
utilizada para descrever a quantidade de hidrogênio em uma amostra, determinando assim sua 
acidez, alcalinidade ou neutralidade.
Esse cálculo pode ser realizado por meio das expressões:
 ou
Portanto, para uma solução neutra a 25ºC, onde [H+] = 1x10-7M o pH é igual a 7,0
Pode-se, ainda, calcular o pOH de uma solução, a partir da concentração de OH-, por 
meio de fórmulas semelhantes:
 ou
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A escala de pH (Figura 7) indica as concentrações de H+ e OH- e pode ser interpretada 
da seguinte maneira:
1) [H+] x [OH-] é sempre igual a 10-14.
2) pH + pOH é sempre igual a 14.
3) Em pH 7 a [H+] é igual a [OH-], por isso esse valor é considerado neutro.
4) Em pH < 7 a [H+] é maior que a [OH-], por isso esses valores são considerados ácidos.
5) Em pH > 7 a [OH-] é maior que a [H+], por isso esses valores são considerados 
alcalinos.
F igura 7 - Escala de pH. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 60).
 
A partir disso, podemos de� nir que os ácidos são substâncias capazes de doar prótons(H+), e as bases são substâncias capazes de aceitar prótons, pois liberam OH-.
Além disso, os ácidos e as bases podem ser divididos em fortes e fracos, de acordo com a 
sua dissociação. Ácidos/bases fortes são aqueles que se dissociam totalmente quando dissolvidos 
em água. Já ácidos/bases fracos são aqueles que se dissociam parcialmente quando dissolvidos 
em água. Esses elementos fracos estão presentes nos sistemas biológicos e desempenham papéis 
importantes na regulação metabólica, uma vez que quase todos os processos celulares são 
dependentes do pH. As células precisam manter o pH constante para que proteínas, enzimas 
e outras biomoléculas, que as compõem, estejam em seu estado otimizado, e para fazer a 
manutenção do pH são utilizados tampões biológicos.
Um sistema tampão é formado por um ácido fraco (doador de H+) e sua base conjugada 
(aceptor de H+) e tende a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de H+ ou OH- 
são adicionadas. 
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3 . PODER TAMPÃO DO SOLO
O poder tampão do solo é a capacidade que o solo tem em resistir às alterações do pH, 
que podem ser ocasionadas por fatores naturais ou de manejo.
Para o sistema tampão do solo, é necessário considerar duas fases do solo, a fase sólida 
(matriz do solo) e a fase líquida (solução do solo). A fase sólida funciona como um reservatório e 
é composta por materiais mineral e orgânico, e apesar de ser denominada sólida, podem ocorrer 
movimentações entre as partes. A fase líquida é a fase de retirada, constituída de água, sais em 
solução (como K+, Na2+, Ca2+) e material coloidal.
Caso haja o plantio, a utilização de fertilizantes, lixiviação, ou outros fatores que causem 
a retirada de íons ou aumento de prótons da fase líquida, a fase sólida faz a reposição, evitando a 
variação do pH pelo desequilíbrio protônico.
É importante, ainda, considerar dois fatores para compreender o controle do poder 
tampão do solo, a acidez ativa e a acidez potencial. A acidez ativa corresponde a medida dos H+ 
da solução do solo, já a acidez potencial é caracterizada por substâncias no solo, que agem como 
ácidos fracos, mostrando a capacidade do solo em liberar H+. Além dos H+, a acidez potencial 
também é in� uenciada pela concentração de Al3
+ aderido às cargas negativas dos materiais 
orgânico e mineral da fase sólida do solo (P ROCHNOW, 2014).
Por que os solos se tornam ácidos? Com o passar do tempo, é natural os solos se 
acidi� carem por in� uência de diferentes fatores, como vegetação nativa, profundidade do solo, 
o manejo de culturas, adubação nitrogenada, plantio direto, erosão e decomposição da matéria. 
Como os tampões possuem uma capacidade limite de tamponamento, esses fatores ultrapassam 
o limiar tamponante do solo e, consequentemente, ocorre a variação do pH. Isso pode levar a 
perdas econômicas signi� cativas, reduzindo o rendimento das culturas e, também ocasionando 
impactos negativos ao meio ambiente (PROCHNOW, 2014).
O método mais utilizado para corrigir a acidez do solo é o uso de materiais de calcário, 
conhecida como calagem. Nessa prática é importante considerar tanto a acidez ativa quanto a 
acidez potencial do solo, para calcular a dose de calcário a ser aplicada, pois cada solo difere em 
composição e características, bem como à capacidade de tamponamento e, consequentemente, à 
necessidade de calcário para atingir o pH desejado.
4 . AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes, que possuem alta diversidade de 
tipos, estruturas e funções.
Para maiores informações sobre avaliação e manutenção do pH do solo, acessar: 
PROCHNOW, L. I. Avaliação e manejo da acidez do solo. 
Informações Agronômicas, p. 5-9, 2014. Disponível em: <https://bit.ly/2K30iUU>. 
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4 .1 Aminoácidos
Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas, e possuem em sua estrutura 
um grupamento carboxílico, um grupamento amino, um grupamento radical, também chamado 
de cadeia lateral e um hidrogênio. Esses quatro elementos estão ligados a um centro quiral 
composto por um átomo de carbono.
Fi gura 8 - Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: Bioquímica (2012).
Vinte diferentes aminoácidos são encontrados na estrutura das proteínas, sendo 
diferenciados por seus grupamentos radicais, que variam em tamanho, estrutura e carga elétrica. 
A única exceção para essa estrutura clássica dos aminoácidos é a prolina.
Além desses vinte aminoácidos comuns, é possível encontrarmos outros aminoácidos 
presentes nos organismos vivos, mas que são estruturas derivadas de um aminoácido, ou, ainda, 
que não fazem parte da estrutura de proteínas.
Os aminoácidos podem ser classi� cados em cinco grupos diferentes de acordo com as 
características de suas cadeias laterais, principalmente em relação a polaridade e a tendência em 
interagir com a água em pH biológico.
Os cinco grupos são:
1) Grupos R apolares, alifáticos: Alanina, Glicina, Isoleucina, Leucina, Metionina, 
Prolina e Valina. São os aminoácidos com radicais com características apolares e hidrofóbicas, 
que têm a tendência de se aglomerar nas proteínas por meio de interações hidrofóbicas, o que 
leva a estabilização da estrutura.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Aminoácidos compartilham características estruturais 
comuns. Porto Alegre: Artmed, 2014. p.76-78.
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Fig ura 9 - Estrutura dos aminoácidos apolares, alifáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 79).
2) Grupos R aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano. São os aminoácidos com 
radicais que possuem anel aromático, tornando-os relativamente apolares, podendo, assim, 
também participar de interações hidrofóbicas.
Figu ra 10 - Estrutura dos aminoácidos aromáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 79).
3) Grupos R polares, não carregados: Asparagina, Cisteína, Glutamina, Serina, Treonina. 
São aminoácidos com radicais mais hidrofílicos, quando comparados aos grupos anteriores. Os 
grupamentos radicais são mais solúveis, pois formam ligações de hidrogênio com a água.
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Figur a 11 - Estrutura dos aminoácidos polares, não carregados, alifáticos. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
4) Grupos R polares, carregados negativamente: Aspartato e Glutamato. São os 
aminoácidos com radicais que possuem carga líquida negativa em pH 7. São considerados ácidos 
e podem participar de interações eletrostáticas.
Figura 12 - Estrutura dos aminoácidos polares carregados negativamente. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
5) Grupos R polares, carregados positivamente: Arginina, Histidina e Lisina. São os 
aminoácidos com radicais que possuem carga líquida positiva em pH 7. São considerados básicos 
e também podem participar de interações eletrostáticas.
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Figura 13 - Estrutura dos aminoácidos polares carregados positivamente. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 79).
Apesar de serem essenciais para a formação das macromoléculas proteicas, os 
aminoácidos também são importantes para manutenção do pH celular. Os grupamentos amino e 
carboxílico, além dos grupos radicais ionizáveis, presentes em alguns aminoácidos, podem atuar 
como ácidos e bases fracos. Assim, os aminoácidos são considerados substâncias anfóteras, ou 
também chamados de anfólitos, pois podem atuar tanto como um ácido quanto como uma base, 
dependendo do seu grau de ionização.
No exemplo a seguir (Figura 14), vemos um aminoácido sem radical ionizável em três 
possíveisestados de ionização:
Figura 1 4 - Estados de ionização de um aminoácido sem radical ionizável. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 81).
Na condição na qual a carga � nal é +1, o aminoácido encontra-se totalmente protonado, 
assim, tanto o grupamento carboxílico quanto o grupamento amino podem doar prótons para o 
meio, atuando como um ácido. Na condição em que a carga � nal é -1, o aminoácido encontra-
se totalmente deprotonado, assim tanto o grupamento carboxílico quanto o grupamento amino 
podem receber prótons do meio. Já na condição em que a carga � nal é igual a zero, o grupamento 
carboxílico encontra-se deprotonado, podendo receber um próton, e o grupamento amino 
encontra-se protonado, podendo doar um próton. Assim, nessa condição, o aminoácido pode 
agir como um ácido ou como uma base, sendo um íon dipolar, denominado zwitterion.
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4.2 Pept ídeos e Proteínas
Os aminoácidos podem se unir, por meio de ligações covalentes, e formar polímeros de 
diferentes tamanhos. Essas ligações amídicas são denominadas ligações peptídicas e são formadas 
pela condensação de dois aminoácidos (Figura 15), por meio da desidratação de um grupamento 
amino de uma molécula e do grupamento carboxílico de outra molécula. A ligação peptídica é 
signi� cativamente estável e necessita de grande quantidade de energia para ser rompida.
Figura 15 - Formação da ligação peptídica por condensação. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 86).
Quando há a ligação peptídica entre duas moléculas de aminoácidos, forma-se um 
dipeptídeo. Se duas ligações peptídicas ocorrem entre três aminoácidos, forma-se um tripeptídeo, 
e assim por diante. De maneira geral, é denominado oligopeptídeo uma estrutura que contém 
poucos aminoácidos, já um polipeptídeo possui muitos aminoácidos unidos com uma massa 
menor do que de 10000D. As proteínas são polímeros lineares de milhares de aminoácidos com 
massa maior do que 10000D.
Um peptídeo possui sempre uma extremidade com um grupamento amino livre, 
denominada de aminoterminal (N-terminal), e outra extremidade com um grupamento 
carboxílico livre, denominada carboxiterminal (C-terminal). Por convenção essas moléculas são 
desenhadas com a extremidade N-terminal na esquerda e a extremidade C-terminal na direita.
Quando ocorre a ligação peptídica entre dois aminoácidos, ocorre a perda de um 
átomo de H do grupamento amina de uma molécula, e a perda de uma função OH 
do grupamento carboxílico de outra molécula, assim as unidades de aminoácidos 
presentes passam a ser chamadas de resíduos de aminoácidos.
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 Figura 16 - Tetrapeptídeo alaniltirosilaspartilglicina. Fonte: adaptado de Voet, Voet e Pratt (2014, p. 83).
 4.3 Composição e Estrutura das Proteínas
Os vinte aminoácidos formadores de proteínas não ocorrem em quantidades iguais 
nas moléculas. Enquanto uns aparecem nenhuma, ou apenas uma vez na estrutura de algumas 
proteínas, outros podem aparecer em grande número. Algumas proteínas são formadas apenas 
por uma única cadeia de aminoácidos, enquanto outras possuem dois ou mais peptídeos ligados 
de forma não covalente, sendo denominadas proteínas multisubunidades.
Além disso, algumas proteínas possuem apenas resíduos de aminoácidos na estrutura, 
não apresentando outro grupo constituinte, sendo denominadas proteínas simples. Já as 
proteínas conjugadas são aquelas que possuem outro tipo de componente químico associado aos 
resíduos de aminoácidos. Esse componente conjugado à estrutura proteica é denominado grupo 
prostético e pode ser, por exemplo, um lipídeo (lipoproteína), um carboidrato (glicoproteína), um 
fosfato (fosfoproteína), um pigmento (cromoproteína), além de outros compostos de diferentes 
naturezas químicas.
 4.4 Níveis Estruturais das Proteínas
Existem quatro níveis de estruturas de proteínas: i) a estrutura primária, que corresponde a 
uma sequência simples de aminoácidos unidos por ligações peptídicas; ii) a estrutura secundaria, 
que é formada a partir de arranjos de aminoácidos, formando as estruturas de α-hélice e folha-β; 
iii) a estrutura terciaria, que consiste no dobramento tridimensional da proteínas; iv) a estrutura 
quaternária, que ocorre quando a proteína possui duas ou mais cadeias polipeptídicas.
 Figura 17 - Visão geral dos níveis estruturais proteicos. Fonte: Biologia (2014).
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4.5 Estrutura Primária
Uma proteína em sua estrutura primária é composta por resíduos de aminoácidos 
unidos por ligações peptídicas. Essas ligações são covalentes (fortes) e limitam a variação de 
conformações para uma cadeia polipeptídica. Isso ocorre porque as ligações peptídicas possuem 
um caráter de ligação dupla, já que há o compartilhamento parcial de dois pares de elétrons e 
não podem rotar. Para romper a ligação peptídica e liberar os aminoácidos da estrutura de uma 
proteína é necessária uma alta energia de ativação, o que ocorre em células a partir da ação de 
enzimas especí� cas.
 4.6 Estrutura Secundária
Já a estrutura secundária de uma proteína é um arranjo espacial dos átomos da cadeia 
principal, sem considerar a conformação dos grupamentos radicais. A estrutura secundária pode 
se apresentar de duas maneiras, como α-hélice e folha-β.
A estrutura da α-hélice é o arranjo mais simples que a cadeia pode assumir, sendo a 
conformação mais fácil de ser formada. Há um eixo imaginário no centro da hélice ao qual o 
esqueleto proteico é enrolado e as cadeias laterais dos resíduos � cam projetadas para a parte 
externa da hélice. Em geral, cada volta da hélice é formada por 3,6 resíduos de aminoácidos e, 
em quase todas as proteínas a torção da hélice é para o lado direito. Para a formação da hélice 
ocorrem ligações de hidrogênio entre os resíduos de aminoácidos, mais especi� camente entre 
um átomo de hidrogênio, que está ligado ao átomo de nitrogênio de um grupamento amino 
de um aminoácido, com um átomo de oxigênio, que está ligado ao átomo de carbono de um 
grupamento carboxílico de outro aminoácido.
F igura 18 - Modelo representativo da estrutura da α-hélice em esfera e bastão. As ligações de hidrogênio internas da 
cadeia estão representadas pelos três traços azuis. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 120).
Na estrutura primária das proteínas as únicas ligações presentes entre os amino-
ácidos são as ligações peptídicas. Lembre-se, a ligação peptídica ocorre entre o 
átomo de carbono de um grupamento carboxílico de um resíduo de aminoácido 
e o átomo de nitrogênio de um grupamento amino do resíduo de aminoácido vizi-
nho.
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A estabilidade da hélice depende de quais resíduos de aminoácidos a compõem. Cada 
resíduo tem uma tendência para a formação da hélice, de acordo com as características e 
interferência de seus grupamentos radicais.
A conformação β, também denominada folha-β (Figura 19), possui uma estrutura de 
esqueleto polipeptídico estendido, em forma de ziguezague, que podem se arranjar lado a lado. 
Nesta conformação, as ligações de hidrogênio são formadas entre os segmentos adjacentes 
da cadeia de resíduos de aminoácidos, e as cadeias laterais se projetam em direções opostas. 
Essas cadeias podem ser paralelas ou antiparalelas, o que interfere no padrão das ligações de 
hidrogênio. A estabilidade da conformação β também depende de quais resíduos de aminoácidos 
a compõem.
Fig ura 19 - Modelo representativo da estrutura da conformação β em vista superior. As ligações de hidrogênio inter-
nas da cadeia estão representadas pelos três traços azuis Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 123).
4.7 Estruturas Terciária e Quaternária
A estruturaterciária consiste no arranjo tridimensional dos átomos da cadeia proteica, 
incluindo aspectos de alcance mais longo. Assim, resíduos de aminoácidos que se encontram 
em distâncias mais longas podem interagir a partir do dobramento da estrutura polipeptídica. 
A localização e a direção do dobramento da cadeia dependem da localização e da quantidade de 
resíduos que tendem a formá-lo, por exemplo, glicina, prolina, serina e treonina.
Essa conformação terciária é mantida por meio de interações fracas entre os grupamentos 
R dos resíduos de aminoácidos, permitindo, assim o enovelamento proteico. As interações fracas 
que sustentam o enovelamento são: interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e interações 
eletrostáticas. Algumas proteínas podem apresentar, ainda, ligações dissulfeto, que são interações 
mais fortes necessárias em algumas estruturas para manutenção da estabilidade. As proteínas que 
apresentam esse tipo de ligação, geralmente, são secretadas para o ambiente extracelular e, assim, 
necessitam de uma interação mais forte para sustentar a estrutura.
A estrutura secundária é formada a partir de uma maior interação entre os ami-
noácidos de uma estrutura primária. Sendo assim, a estrutura secundária é com-
posta por resíduos de aminoácidos ligados com resíduos vizinhos por meio de 
ligações peptídicas e, unidos por meio de ligações de hidrogênio com resíduos 
mais distantes. Lembre-se, essa ligação de hidrogênio ocorre entre o átomo de 
oxigênio de um grupamento carboxílico de um resíduo de aminoácido e o átomo 
de hidrogênio de um grupamento amino de outro resíduo de aminoácido.
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As interações hidrofóbicas ocorrem entre os aminoácidos hidrofóbicos, pertencentes 
aos grupos dos alifáticos e dos aromáticos. Geralmente são as primeiras interações que ocorrem 
durante o enovelamento proteico e � cam localizadas no centro da proteína, evitando o contato 
dos grupamentos apolares com a água.
As ligações de hidrogênio ocorrem principalmente entre os aminoácidos polares não 
carregados. Lembrando que essas interações não correspondem àquelas ligações de hidrogênio 
da estrutura secundária. Neste caso, a estrutura secundária já formada passa a apresentar maior 
interação entre os aminoácidos, formando mais ligações de hidrogênio para con� gurar a estrutura 
terciária.
As interações eletrostáticas ocorrem principalmente entre os aminoácidos polares 
carregados positivamente e carregados negativamente. Assim, quando há cargas opostas, ocorre 
a atração entre os grupamentos R dos resíduos de aminoácidos. Tanto as interações eletrostáticas 
quanto as ligações de hidrogênio podem estar localizadas na periferia da proteína.
A partir dessas interações, é possível formar uma estrutura proteica funcional. Além disso, 
essas interações permitem a mudança de arranjo espacial dos átomos da proteína, con� gurando 
diferentes conformações. Ou seja, qualquer estado estrutural que a proteína possa assumir sem 
romper suas ligações é uma conformação funcional. Essa mudança de conformação ocorre para 
adaptação da proteína em determinadas condições, e são termodinamicamente mais estáveis. 
Qualquer conformação funcional de uma proteína enovelada é chamada de proteína nativa.
Existem proteínas que contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas diferentes, ou, ainda, 
subunidades que podem ser iguais ou diferentes, e o arranjo dessas estruturas proteicas em 
complexos tridimensionais forma uma estrutura quaternária.
Considerando os níveis terciário e quaternário de organização das proteínas, podemos 
dividi-las em dois grupos principais: proteínas � brosas e proteínas globulares.
As proteínas � brosas são formadas por um único tipo de unidade estruturais, ou seja, 
por um tipo de estrutura secundária que se repete na composição da estrutura terciária, que é 
relativamente simples. A função desse tipo de proteínas vai de acordo com a sua organização. As 
proteínas � brosas são organizadas em longos feixes e conferem suporte, forma e proteção. Os 
principais exemplos de proteínas � brosas são a queratina, o colágeno e a � broína da seda.
Já as proteínas globulares são formadas por diferentes tipos de estruturas secundárias. 
Compõem, em sua maioria, enzimas e proteínas reguladoras e de transporte, por isso possuem 
cadeias dobradas em forma globular ou esférica. Como exemplo, podemos citar a mioglobina, a 
hemoglobina e os canais transportadores de moléculas presentes na membrana plasmática.
4.8 Desnaturação de Proteínas
A estrutura nativa das proteínas depende de características do ambiente para ser estável, 
como temperatura, pH e a presença de outras moléculas. Mudanças nesse ambiente podem 
causar alterações estruturais que podem alterar também sua função.
Como cada proteína tem uma função e uma estrutura específi ca, cada proteína 
tem uma estrutura tridimensional única.
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Cada proteína tem o seu ambiente ótimo para funcionamento, com características 
especí� cas, principalmente, para temperatura e pH. Condições diferentes das ótimas para 
funcionamento podem resultar em perda da estrutura funcional. Assim, a perda da estrutura 
causa a perda da função e esse fenômeno é caracterizado como desnaturação.
As proteínas podem então, ser desnaturadas pelo calor, por alterações extremas no pH 
e, ainda, na presença de solventes orgânicos, detergentes e alguns solutos especí� cos, a partir do 
rompimento de ligações fracas da cadeia.
O calor tem efeito desnaturante, porque rompe principalmente as ligações de hidrogênio 
das proteínas. Ao aumentar lentamente a temperatura, a proteína não sofre alteração estrutural, 
mas ao atingir uma temperatura especí� ca ocorre o rompimento abrupto da estrutura e 
consequente perda da função.
A mudança de pH altera a carga líquida da proteína, ocasionando repulsão eletrostática 
e, consequente rompimento das interações eletrostáticas e de algumas ligações de hidrogênio. 
A alteração no pH pode ser tanto acima quanto abaixo do valor ótimo de funcionamento. Por 
exemplo, proteínas que funcionam em pH 7 desnaturam se colocadas tanto em valores extremos 
abaixo do padrão, como 2 ou 3, e também em valores extremos acima do padrão, como 10 ou 12.
Solventes orgânicos e detergentes desnaturam as proteínas a partir do rompimento de 
interações hidrofóbicas, presentes no núcleo estável da estrutura.
O processo de desnaturação pode ser reversível ou irreversível, isso varia de acordo com 
a estrutura proteica e o agente desnaturante. Quando as proteínas desnaturadas reassumem suas 
estruturas nativas e funções em condições estáveis, ocorre o que denominamos de renaturação.
 Figura 20 - Representação da desnaturação e renaturação de proteínas. Fonte: Nutrisaúde (2014).
 
No processo de desnaturação ocorre o rompimento de ligações fracas, ou seja, 
das ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletrostáticas, mas não há 
rompimento das ligações peptídicas, que são covalentes. Assim, uma proteína 
quando desnaturada passa de seu estado funcional, quaternário ou terciário, para 
seu nível de organização primário, não funcional.
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5. ENZIMAS
As enzimas são moléculas biológicas com estrutura proteica, em sua maioria, com exceção 
das ribozimas, formadas de RNA. A principal função das enzimas é agir como catalisadores 
biológicos, ou seja, acelerar a velocidade de uma reação. Em condições biológicas, as reações 
tendem a ser lentas, porque o ambiente intracelular é extremamente favorável para as moléculas 
e, para proporcionar um ambiente adequado para o funcionamento das reações as enzimas 
são utilizadas. Para isso, a atividade da enzima depende diretamente da integridade de sua 
conformaçãonativa.
A maioria das enzimas necessita de grupamentos químicos adicionais na estrutura para 
funcionarem corretamente, sendo eles cofatores ou coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, 
como Zn2+, Fe2+, Mg2+, K+, e as coenzimas são moléculas orgânicas. A função desses grupos 
adicionais é agir como carreadores transitórios de átomos ou grupos funcionais especí� cos.
As enzimas possuem em sua estrutura uma região denominada de sítio ativo (Figura 
21), local onde a molécula, denominada substrato, deve se ligar para sofrer uma reação. Esse 
sítio ativo sequestra o substrato do ambiente, retirando-o de seu ambiente estável para sofrer 
modi� cações. Assim, forma-se o complexo enzima/substrato. Após sofrer as modi� cações 
necessárias, o substrato é transformado em produto e, então, forma-se o complexo enzima/
produto. Em seguida, o produto é desligado da estrutura do sítio ativo, sendo liberado para o 
meio para posterior utilização. A enzima pode agora fazer uma nova reação.
 Figura 21 - Funcionamento geral das enzimas. Fonte: Bioquímica (2012).
Apesar do esquema apresentado na Figura 21 mostrar um encaixe perfeito direto entre 
enzima e substrato, não é assim que funciona. O melhor modelo que explica o encaixe entre enzima 
e substrato é o modelo do encaixe induzido. Neste modelo, as enzimas são complementares aos 
intermediários formados durante a conversão de substrato em produto, que ocorre no estado de 
transição.
Observe o exemplo de duas reações na Figura 22. No primeiro esquema temos uma 
enzima com encaixe perfeito e complementar ao seu substrato. Como os elementos se encaixam 
perfeitamente, a enzima não consegue desestabilizar o substrato e isso impede que a reação 
aconteça. Já no segundo esquema, a enzima e o substrato se encaixam, primeiramente, por meio 
de algumas interações. Durante a transformação, desse substrato em produto há a formação de 
um intermediário que se encaixa adequadamente no sítio ativo, mas como é instável, é possível 
convertê-lo em produto.
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F igura 22 - Esquema de funcionamento de uma enzima perfeitamente complementar ao seu substrato e de uma 
enzima complementar ao intermediário formado no estado de transição. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, 
p. 196).
Para uma reação acontecer, é necessário atingir um nível de energia mais alto que a 
energia de ativação. Essa energia de ativação é a energia necessária para que uma reação aconteça, 
que funciona como uma barreira entre o substrato e o produto. Assim, para que a reação ocorra, é 
necessário que as moléculas ultrapassem essa barreira energética, atingindo o estado de transição. 
Neste ponto da curva, a probabilidade do decaimento para voltar a ser substrato ou para se tornar 
produto é a mesma (Figura 23).
Como já mencionado, a principal função das enzimas é aumentar a velocidade das reações 
e, para isso acontecer ocorre a diminuição da energia de ativação.
Fi gura 23 - Diagrama da coordenada da reação comparando uma reação não catalisada e uma reação catalisada por 
enzima. Na reação representada pela linha preta não há presença de enzima, assim há grande energia de ativação 
para ser atingida e a reação é lenta. Já na reação representada pela linha azul, há presença de enzima, diminuindo a 
energia de ativação e, consequentemente, aumentando a velocidade da reação. Os termos ∆G‡ não catalisada e ∆G‡ 
catalisada correspondem, respectivamente, à energia de ativação da reação não catalisada e à energia de ativação 
total da reação catalisada. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 193).
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A ligação entre enzima e substrato ocorre, em sua maioria, por meio de ligações fracas. 
Durante a formação dessas interações, ocorre a liberação de energia, que é denominada de 
energia de ligação, e é dessa maneira que a energia de ativação é diminuída na presença de uma 
enzima. A energia de ligação formada durante a interação entre enzima e substrato compensa 
parcialmente a energia necessária para a reação acontecer. Assim, a soma das energias resulta em 
uma redução líquida da energia de ativação.
Além disso, a interação entre enzima e substrato é extremamente especí� ca. Tanto no 
sítio ativo como na estrutura do substrato estão grupos funcionais especí� cos organizados 
otimamente em posições especí� cas para reconhecimento entre os elementos da reação. Assim, 
ocorre a especi� cidade entre enzima e substrato, ou seja, cada enzima tem seu substrato adequado 
para realizar a reação.
As reações catalisadas por enzimas podem ter suas velocidades alteradas a partir de 
mudanças na concentração do substrato. Assim, a velocidade da reação enzimática é proporcional 
à concentração de substrato. Isso pode ser estudado por meio dos fundamentos da cinética 
enzimática propostos por Michaelis e Menten em 1912.
5. 1 Inibição Enzimática
As enzimas estão sujeitas à inibição por meio de moléculas (inibidores) que diminuem ou 
interrompem a catálise. Há duas classes principais de inibidores enzimáticos, os reversíveis, que 
podem ser subdivididos em competitiva, não competitiva e mista, e os irreversíveis.
A inibição reversível competitiva é aquela que ocorre quando um inibidor compete pelo 
local de ligação do substrato, ou seja, compete pelo sítio ativo da enzima. Esse inibidor impede 
que o substrato se ligue a enzima à medida que ocupa o sítio ativo. Neste caso, o inibidor não 
precisa ter toda a estrutura idêntica à do substrato, precisa apenas apresentar os grupamentos 
especí� cos organizados otimamente para reconhecimento da enzima.
Na inibição reversível não competitiva, o inibidor se liga a um sítio diferente do sítio 
ativo, denominado sítio alostérico, ou seja, não compete e não impede que o substrato se ligue à 
enzima. Neste caso o inibidor se liga ao complexo enzima/substrato, inativando-o.
Durante a inibição reversível mista, o inibidor também não compete pelo sítio ativo da 
enzima, e se liga a um sítio alostérico. Nesse caso, o inibidor pode se ligar tanto ao complexo 
enzima/substrato quanto à enzima.
Já a inibição irreversível ocorre quando inibidores se ligam fortemente à enzima, ou então, 
destroem os grupamentos especí� cos do sítio ativo da enzima, inativando-a permanentemente.
A energia de ativação é uma barreira importante para controle das reações quí-
micas. Sem esta barreira energética, as reações aconteceriam aleatoriamente, ou 
seja, as biomoléculas poderiam se modifi car espontaneamente. Assim, as enzi-
mas catalisam as reações de forma seletiva, de acordo com as necessidades mo-
mentâneas celulares.
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Alguns herbicidas e pesticidas podem agir como inibidores enzimáticos. Um exemplo 
que podemos citar são os herbicidas auxínicos utilizados para controle de plantas daninhas, que 
competem com as plantas desejadas por luz, nutrientes, água e espaço. Esses herbicidas induzem 
mudanças principalmente no metabolismo de ácidos nucléicos e na estrutura da parede celular. 
Esses produtos podem interferir na ação da enzima RNA-polimerase e, consequentemente, na 
síntese de ácidos nucléicos e proteínas, uma vez que o herbicida se liga a um sítio alostérico 
da enzima, interrompendo sua atividade por meio de uma inibição não competitiva. Assim, 
induzem intensa proliferação celular em tecidos, causando epinastia de folhas e caule, além de 
interrupção do � oema, impedindo o movimento dos fotoassimilados das folhas para o sistema 
radicular (FERREIRA; SILVA; FERREIRA, 2005).
5. 2 Enzimas Regulatórias
Para controle do metabolismo celular existem enzimas que exercem o papel de 
reguladoras. Cada processo metabólico possui uma ou mais enzimas que controlam a velocidade 
geral das reações, aumentando ou diminuindo suasatividades em resposta a estímulos exógenos 
e endógenos.
O funcionamento dessas enzimas pode ser de diferentes tipos, de acordo com a necessidade 
de cada via metabólica.
5. 3 Regulação Alostérica
Enzimas com regulação alostérica são aquelas que possuem, além do sítio ativo para 
ligação do substrato, sítios alostéricos para ligação de moduladores, tanto positivos (estimulantes), 
quanto negativos (inibitórios).
5. 4 Regulação por Feedback Negativo
Algumas enzimas são inibidas por feedback negativo, também chamado de 
retroalimentação. Nessa situação, o produto imediato da reação, ou o produto � nal da via inibe 
a catálise enzimática quando sua concentração ultrapassa as necessidades celulares, causando 
um desequilíbrio. Portanto, quando há excesso de produto, a enzima regulatória é inibida para 
que esse produto seja utilizado e sua concentração reestabelecida. Dessa forma, a velocidade de 
formação do produto é equilibrada com as necessidades metabólicas.
Para maiores informações sobre a ação de herbicidas no funcionamento enzimá-
tico, acessar: FERREIRA, F. A.; SILVA, A. A.; FERREIRA, L. R. Mecanismos de ação 
de herbicidas. Disponível em: <http://www.cnpa.embrapa.br/produtos/algodao/
publicacoes/trabalhos_cba5/336.pdf>.
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5. 5 Regulação por Modificações Reversíveis
A atividade de algumas enzimas pode ser ainda controlada por meio da ligação covalente 
reversível de grupamentos especí� cos em sua estrutura. Os grupos mais comuns que funcionam 
como reguladores são o fosforil, o acetil, o metil, a amida e o carboxil. Um exemplo clássico desse 
tipo de regulação é a modi� cação por fosforilação/defosforilação da enzima.
Algumas enzimas � cam ativadas quando se ligam a um grupo fosforil e � cam inativas 
ao se desligarem desse grupamento. Outras enzimas sofrem ação contrária, quando fosforiladas 
� cam inativas e quando defosforiladas � cam ativas. De maneira geral, as enzimas que ligam 
fosfato na estrutura de enzimas reguladoras (e também de outras moléculas) são do grupo das 
quinases (ou cinases), já as que desligam fosfato são do grupo das fosfatases.
6. CARBOIDRATOS
Os carboidratos, também chamados de glicídeos, são as biomoléculas mais abundantes na 
Terra, que possuem fórmula geral (CH2O)n, mas que também podem conter átomos de nitrogênio, 
enxofre e fósforo. Essas macromoléculas são divididas em monossacarídeos, dissacarídeos e 
polissacarídeos.
6. 1 Monossacarídeos
Os monossacarídeos são monômeros constituídos por uma unidade poliidroxicetona ou 
poliidroxialdeído, representando os açúcares mais simples. São compostos por cadeias simples 
de átomos de carbono ligados por ligações simples, unidos, ainda, a átomos de hidrogênio e 
grupamentos OH. Apenas um dos átomos de carbono está ligado a um átomo de oxigênio por 
meio de uma ligação dupla, caracterizando um grupamento carbonil. A posição desse grupamento 
é o que determina a diferença entre um monossacarídeo aldeído ou cetona. Se o grupo carbonil 
estiver localizado na extremidade da cadeia aberta de carbonos, o monossacarídeo pertence ao 
grupo dos aldeídos (é uma aldose), mas se esse grupo carbonil estiver localizado em qualquer 
outra posição da molécula, sem estar na extremidade, o monossacarídeo pertence ao grupo das 
cetonas (é uma cetose) (Figura 24).
 
Lembre-se, a maioria das enzimas tem estrutura proteica e, por isso, também ne-
cessitam de um ambiente ótimo para funcionamento. Assim, mudanças extremas 
de pH e o calor podem alterar a estrutura enzimática, diminuindo sua atividade, ou 
desnaturando-a, levando à completa perda da função.
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Figura 24 - Monossacarídeos representativos. A glicose pertence ao grupo das aldoses, pois o grupamento carbonil, 
em destaque, está localizado na extremidade. A frutose pertence ao grupo das cetoses, pois o grupamento carbonil, 
em destaque, está ligado ao carbono 2 da molécula. Fonte: Experimentos de Bioquímica (2011b).
Além da divisão de acordo com o posicionamento do grupamento carbonil, os 
monossacarídeos também podem ser divididos em grupos de acordo com o número de carbonos 
que compõem suas cadeias, sendo eles as trioses (3 carbonos), as tetroses (4 carbonos), as pentoses 
(5 carbonos) as hexoses (6 carbonos), e as heptoses (7 carbonos). De maneira geral, a numeração 
dos carbonos se inicia a partir da extremidade da cadeia mais próxima ao grupamento carbonil.
Exemplos de aldoses são: gliceraldeído (triose), eritrose e threose (tetrose), ribose, 
arabinose, lixose e xilose (pentoses), altrose, glicose, galactose e manose (hexoses). Exemplos de 
cetoses são: dihidroxicetona (triose), eritrulose (tetrose), ribulose e xilulose (pentoses), frutose, 
psicose, sorbose e tagatose (hexoses).
Além das hexoses simples presentes tanto no grupo dos aldeídos quanto no grupo das 
cetonas outras moléculas derivadas dessas hexoses podem ocorrer no ambiente celular, a partir 
da substituição de algum grupamento da estrutura. É o caso da glicosamina, que possui estrutura 
derivada da glicose, na qual há substituição do grupamento OH, ligado ao carbono 2 por um 
grupamento NH2. Essa glicosamina pode, ainda, se condensar com ácido acético, formando 
N-acetil-glicosamina, ou com ácido láctico, formando ácido N-acetil-murâmico, ambos presentes 
na parede celular de bactérias.
Em solução aquosa, as pentoses, hexoses e heptoses se apresentam como estruturas 
cíclicas, resultando em uma estrutura em anel.
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 Figura 25 - Formação da estrutura cíclica da glicose. O átomo de carbono número 1, em destaque, quando na con� -
guração de anel é denominado carbono anomérico. É possível, ainda, identi� car os dois estereoisômeros que podem 
ser formados, os anômeros α e β, que diferem apenas na estereoquímica do carbono anomérico. Fonte: adaptado de 
Nelson e Cox (2014, p. 247).
Os monossacarídeos possuem, ainda, uma característica especí� ca de ação como agentes 
redutores. Ou seja, esses monômeros podem reduzir íons e serem utilizados na identi� cação de 
monossacarídeos em maquinários e soluções e, também, na produção de espelhos.
 
Para maiores informações sobre reações de identifi cação de açúcares redutores: 
FONSECA, P. A. Q. Análises físico-químicas de polpas de frutas e avaliação de 
seus padrões de identidade e qualidade. 2012. 62 f. Dissertação (Mestrado em 
Química) - Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal. 2012. Disponível 
em: <https://repositorio.ufrn.br/jspui/handle/123456789/17738>.
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6.2 Dissacarídeos
Os dissacarídeos são moléculas nas quais dois monossacarídeos estão unidos por uma 
ligação covalente, denominada ligação glicosídica. Essa ligação ocorre entre o grupamento OH 
de um monômero com o carbono anomérico de outro monômero, resultando em um glicosídeo. 
A extremidade da molécula com o carbono anomérico livre é denominada extremidade redutora.
F igura 26 - Formação da ligação glicosídica por condensação. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 86).
Exemplos de dissacarídeos são: a maltose, principal componente do malte, formada a 
partir da união de duas moléculas de glicose (Figura 26), que pode ser encontrada na composição 
de vegetais, com função energética; a lactose, formada a partir da união de uma molécula de 
glicose e uma molécula de galactose, que pode ser encontrada na composição do leite e seus 
derivados; a sacarose, formada a partir da união de uma molécula de glicose e uma molécula de 
frutose, que pode ser encontrada nos vegetais, principalmente em frutas, beterraba e cana-de-
açúcar.
6.3 Polissacarídeos
Os polissacarídeos, também conhecidos comoglicanos, são os carboidratos que possuem 
médio ou alto peso molecular. Os tipos de polissacarídeos se diferenciam de acordo com a sua 
composição de unidades monoméricas, o comprimento das cadeias, os tipos de ligações entre os 
monômeros e o grau de rami� cação da molécula. Assim, são de� nidas duas classes principais, 
homopolissacarídeos e heteropolissacarídeos.
Os homopolissacarídeos são estruturas que possuem um único tipo de monossacarídeo 
na composição, já os heteropolissacarídeos possuem dois ou mais tipos diferentes de 
monossacarídeos na composição. Ambos podem apresentar cadeia simples (totalmente linear) 
ou cadeia rami� cada. Além disso, ambos também podem apresentar ligações do tipo α1-4 e α1-6, 
ou, ainda, β1-4 e β1-6.
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Fi gura 27 - Ligações entre monômeros na estrutura de polissacarídeos. Os números 1, 4 e 6 representam os carbo-
nos que participam da ligação, ou seja, numa ligação 1-4 ocorre ligação glicosídica entre os carbonos 1 e 4, já numa 
ligação 1-6 unem-se os carbonos 1 e 6. A ligação 1-4 ocorre, geralmente, entre monossacarídeos vizinhos, já a liga-
ção 1-6 ocorre no ponto de formação de uma rami� cação. A representação α e β indica a con� guração do carbono 
anomérico da molécula de monossacarídeo participante da ligação. Fonte: Experimentos de Bioquímica (2011a).
Um exemplo de homopolissacarídeo é o amido, produzido pelas plantas com função 
de reserva de energia, encontrado principalmente em tubérculos e sementes. Esse polímero é 
formado por unidades de glicose, que se repetem ao longo da cadeia e se organizam de duas 
formas diferentes, amilose e amilopectina, que aparecem entrelaçadas na estrutura do amido.
A amilose corresponde de 20% a 30% da estrutura total do amido e é formada por 
uma cadeia linear de monômeros de glicose, unidos por ligações glicosídicas do tipo α1-4. Já a 
amilopectina corresponde ao restante (70% a 80%) da estrutura do amido e possui uma cadeia 
rami� cada, por isso apresenta tanto ligações α1-4, quanto ligações α1-6. As rami� cações nessa 
estrutura aparecem a cada 24 a 30 monômeros.
Figu ra 28 - Amido. O amido é encontrado na forma de grânulos (a) com grande variação de tamanho, de acordo 
com a necessidade de estoque da célula. Essa molécula é formada pela combinação de (b) amilose e amilopectina. 
Fonte: Biologia (2011).
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Outro exemplo de homopolissacarídeo como forma de estocagem de glicose é o glicogênio, 
encontrado em células animais, com estrutura rica em rami� cações.
Também estão presentes nas células homopolissacarídeos com função estrutural, 
como exemplo temos a celulose e a quitina. A celulose é uma estrutura � brosa e resistente que 
compõe a parede celular das células vegetais, encontrada, principalmente, em troncos e caules 
e constitui, ainda, a maior parte da massa do algodão. A quitina é composta por resíduos de 
N-acetilglicosamina unidos por ligações do tipo β1-4, organizados de forma não rami� cada.
Assim como o amido, a celulose é formada por unidades de glicose, assemelhando-se a 
amilose, pois sua estrutura é não rami� cada, mas possui ligações diferentes, do tipo β1-4, já que 
os resíduos de glicose que a compõe possuem o carbono anomérico na posição β.
 Figura 29 - (a) A celulose compõe juntamente com a pectina, hemicelulose e lignina a parede celular das células 
vegetais. Fonte: Molecular Expressions (2015). (b) Microgra� a eletrônica das � bras de celulose, organizadas em 
camadas, da parede celular da alga Chaetomorpha. Fonte: Voet, Voet e Pratt (2014, p. 226).
Os heteropolissacarídeos podem ser exempli� cados por meio de um representante com 
função estrutural denominado peptideoglicano. Esse polímero, encontrado na parede celular 
de bactérias, é formado pela combinação alternada de monômeros de N-acetilglicosamina e 
ácido N-acetilmurâmico, por meio de ligações β1-4. Essa parte glicídica dos peptideoglicanos 
está ligada cruzadamente com a estrutura de pequenos peptídeos, que variam de acordo com a 
espécie da bactéria. 
Os animais podem utilizar o amido derivado dos vegetais para obtenção de gli-
cose e, consequentemente, produção de energia. Isso ocorre porque as ligações 
presentes do amido são do tipo α, e as enzimas presentes no trato gastrointesti-
nal dos animais conseguem romper esse tipo de ligação. Já quando tratamos da 
celulose, não é tão simples assim. A maioria dos animais não consegue liberar 
os resíduos de glicose da estrutura da celulose para obtenção de energia, pois 
as ligações presentes nessa molécula são do tipo β, e não possuem uma enzima 
específi ca para isso. Microorganismos do gênero Trichonympha são encontrados 
no trato intestinal de cupins e secretam uma enzima, denominada celulase, capaz 
de hidrolisar as ligações β1-4 da estrutura da celulose. Por isso, esses insetos 
conseguem se alimentar de madeira. Alguns fungos e bactérias xilófagos (que se 
alimentam de madeira) também produzem celulase e podem ser encontrados no 
trato gastrointestinal de animais ruminantes.
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Outro exemplo de heteropolissacarídeo estrutural é o ágar, encontrado na parede celular 
de algas marinhas vermelhas, formado por uma combinação de D-galactose e um derivado de 
L-galactose. No dia a dia dos laboratórios, o ágar é bastante utilizado na técnica de eletroforese e 
para formar a superfície de crescimento de bactérias.
 
 
6.4 Glicoconjugados
Além das funções estrutural e de armazenamento, os polissacarídeos podem atuar como 
moléculas informativas, que em sua maioria estão associados a estruturas de proteínas ou lipídeos, 
formando um glicoconjugado. As glicoproteínas e os glicolipídeos podem sinalizar o transporte 
e a degradação de moléculas e organelas, bem como servir de pontos de reconhecimento para a 
ligação de vírus, bactérias e moléculas extracelulares.
Um exemplo da importância dos glicoconjugados é o glicocálice, ou glicocálix, uma 
camada externa a membrana, formado por glicolipídeos e glicoproteínas, com função de proteção, 
reconhecimento e adesão de moléculas.
Outro exemplo são as lectinas, proteínas que ligam carboidratos com a� nidade e 
especi� cidade, sendo importantes nos processos de sinalização, adesão e reconhecimento celular. 
As lectinas vegetais estão presentes, em sua maioria, em grãos de leguminosas e gramíneas, e 
têm como função a defesa contra predadores e parasitas. Já foram descritas lectinas que inibem 
o desenvolvimento de insetos, por se associarem a proteínas estruturais, e com ação antifúngica, 
por se associarem a parede celular dos fungos (SILVA et al., 2013).
6.5 Lipídeos
Os lipídeos são moléculas pouco solúveis em água, que exercem diferentes e importantes 
papéis na organização celular, como armazenamento de energia, composição estrutural e 
mensageiros celulares.
Principais meios de cultura. 
Acesse: <https://youtu.be/y-Kq161PbY8>.
Para maiores informações sobre lectinas vegetais, acessar: SILVA, S. B. et al. 
Presença de lectina em plantas e suas funções biológicas. In: SIMPAC, 5., 2013. 
Anais... 2013. p. 477-480. Disponível em: <https://academico.univicosa.com.br/
revista/index.php/RevistaSimpac/article/download/177/312>.
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6.6 Ácidos Graxos
Os ácidos graxos (AG) são a estrutura mais simples dos lipídeos, compostos por um 
grupamento carboxílico, localizado na extremidade da molécula, e uma cauda de hidrocarbonetos, 
que pode ser totalmente saturada (apenas ligações simples), ou apresentar uma ou mais 
ligações duplas (insaturados). Aqueles que apresentam uma ligação dupla são denominados 
monoinsaturados, já os que apresentamduas ou mais duplas ligações são denominados 
poliinsaturados. Podem apresentar números pares e ímpares de carbonos e cadeias que variam 
de 4 a 36 átomos de carbono.
F igura 30 - Representação da estrutura de ácidos graxos. (a) Ácido esteárico, ácido graxo saturado, que possui 18C 
na estrutura. (b) Ácido oleico, ácido graxo monoinsaturado, que também possui 18C na estrutura. Fonte: adaptado 
de Nelson e Cox (2014, p. 359).
Os ácidos graxos apresentam cadeias carbônicas de tamanhos variáveis. Os áci-
dos graxos de cadeia curta (AGCC) possuem entre 2 e 4 carbonos; os ácidos gra-
xos de cadeia media (AGCM) apresentam de 6 a 10 carbonos na estrutura; os 
ácidos graxos de cadeia longa (AGCL) exibem uma cadeia entre 12 e 18 átomos 
de carbono; e os ácidos graxos de cadeia muito longa (AGCML) possuem mais de 
18 carbonos na estrutura.
A identifi cação dos ácidos graxos como saturados e insaturados e, ainda, o posi-
cionamento das insaturações pode ser descrito por meio das nomenclaturas ∆ e 
ω. O átomo de carbono do grupamento carboxílico é denominado ∆, e o átomo de 
carbono mais distante do grupamento carboxílico, ou seja, o último da cadeia é 
denominado ω. Para compreender as nomenclaturas ∆ e ω dos lipídeos, consulte 
Nelson e Cox (2014, p. 357-359).
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As propriedades dos ácidos graxos são determinadas, principalmente, de acordo com a 
presença ou ausência de insaturações e tamanho da cadeia de hidrocarbonetos. Ácidos graxos com 
pequena cadeia hidrocarbonada são mais solúveis em água do que aqueles que apresentam uma 
longa cadeia. Isso ocorre porque essa cadeia é apolar, ou seja, hidrofóbica. Em relação às cadeias 
saturadas e insaturadas, quanto mais ligações duplas a cadeia apresentar maior a sua solubilidade. 
Portanto, ácidos graxos saturados são menos solúveis do que ácidos graxos insaturados.
O ponto de fusão também pode ser in� uenciado por essas características. À 25ºC, ácidos 
graxos saturados apresentam-se mais sólidos, como a gordura de carne bovina, e ácidos graxos 
insaturados apresentam-se como líquidos oleosos, como o azeite de oliva.
6. 7 Triacilgliceróis
Os triacilgliceróis (TG) são lipídeos de armazenamento encontrados tanto em células 
vegetais quanto animais. São compostos por três moléculas de ácidos graxos, que podem ser 
idênticas (TG simples) ou diferentes (TG misto), ligadas a uma molécula de glicerol. Essa ligação 
ocorre por meio dos grupamentos carboxílicos presentes na extremidade da estrutura dos AG 
e dos grupamentos OH da estrutura do glicerol. Tanto os grupamentos carboxílicos quanto os 
OH são as regiões polares dessas moléculas, assim os triacilgliceróis são apolares, hidrofóbicos e, 
portanto, insolúveis.
Os ácidos graxos insaturados podem apresentar suas duplas ligações em duas 
confi gurações diferentes: CIS e TRANS. Quando em confi guração CIS, os hidrogê-
nios ligados aos carbonos, que fazem a dupla ligação, estão no mesmo plano, já 
em confi guração TRANS, os hidrogênios se encontram em lados opostos.
Figura 31 - Confi gurações das ligações duplas presentes em ácidos graxos insaturados. Fonte: 
Bioquímica (2014).
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No citosol das células, os triacilgliceróis aparecem como gotículas oleosas e têm a função 
de armazenamento de energia. Nas sementes são armazenadas gotículas de TG, que fornecem 
energia e precursores, principalmente durante a germinação. Já nas células animais os TG � cam 
estocados nos adipócitos. Esses locais de estoque dos TG apresentam a presença de enzimas que 
realizam a quebra dessa estrutura, denominadas lipases. Quando um triacilglicerol é quebrado, 
liberam-se as três moléculas de ácidos graxos para a produção de energia e uma molécula de 
glicerol que é utilizada de acordo com a necessidade metabólica.
 
Figura 32 - (a) Estrutura de um triacilglicerol misto. (b) Secção transversal de uma célula de cotilédone de uma se-
mente da planta Arabidopsis. As estruturas grandes e escuras são corpos proteicos, que estão rodeados por gordura 
de armazenamento nos corpos oleosos, de coloração clara. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 360).
Além dos TG, alguns organismos estocam ácidos graxos na forma de ceras, formadas 
a partir da combinação de um AGCL e um álcool de cadeia longa. Em vegetais, esses cerídeos, 
como também são chamados, podem ser encontrados na superfície das folhas e das frutas, como 
a cera de carnaúba e àquela encontrada em mangas e maçãs. Neste caso, a função principal das 
ceras é a impermeabilização, impedindo a perda de água excessiva.
 
Qual dos estoques é mais vantajoso para a célula: triacilglicerol ou polissacaríde-
os como o amido? O TG apresenta duas vantagens: (1) sua oxidação libera mais 
energia quando comparado aos polissacarídeos, já que seus carbonos se apre-
sentam em um estado mais reduzido; (2) como são hidrofóbicos, não são hidrata-
dos e, por isso, não carregam peso extra de água. Já os polissacarídeos apresen-
tam uma grande vantagem, essas moléculas são oxidadas mais rapidamente pelo 
metabolismo, fornecendo energia mais rápida para a célula.
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6.8 Lipídeos Estruturais
A célula e as organelas encontram-se delimitadas pela membrana plasmática, composta 
por lipídeos, proteínas e carboidratos, que atuam como uma barreira seletiva permeável a 
moléculas, mas também fornecem suporte para a atividade de enzimas, participam da endocitose 
e da exocitose e também da comunicação celular.
Os lipídeos que compõem a bicamada das membradas biológicas (Figura 5) são compostos 
an� páticos e são considerados de maneira geral fosfolipídeos. Apesar dessa nomenclatura nem 
todos os lipídeos componentes de membranas possuem fosfato em sua composição (Figura 33). 
Além disso, as membranas podem apresentar, ainda, lipídeos do tipo esterol, principalmente 
colesterol em animais, � toesterol em plantas superiores e ergosterol em fungos e leveduras.
F igura 33 - Diferentes grupos de lipídeos compõem as membranas biológicas. Os fosfolipídeos apresentam um 
grupamento fosfato na estrutura e os glicolipídeos estão associados a moléculas de carboidratos. Já os esteróis são 
estruturas derivados do ciclopentanoperidrofenantreno. Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 363).
Em vegetais, dois representantes importantes da classe dos lipídeos estruturais são a 
cutina e a suberina. A cutina é formada pelas células da epiderme, por meio da união de diversos 
AGCL em ligações do tipo éster. Essa macromolécula é o componente principal da cutícula, 
localizada na parede secundária das células vegetais, com função de controle da transpiração por 
impermeabilização à água e a gases.
Fi gura 34 - Localização da cutícula com secção transversal que mostra a posição dos seus principais componentes. 
Fonte: adaptado de Só Biologia (2008).
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Já a suberina é um cerídeo também composto por AGCL, formado pelas células do súber, 
também conhecido como cortiça. Caules e raízes que apresentam crescimento secundário têm 
a epiderme substituída pela periderme, que é originada a partir do felogênio, um meristema 
secundário. O felogênio pode produzir tanto células para o exterior quanto para o interior do 
órgão. Assim, as células que este meristema origina para a região externa acumulam suberina em 
suas paredes, isso leva à morte celular durante o processo de diferenciação, levando à formação 
do súber. A principal função da suberina também é a impermeabilização, levando a proteção 
de troncos e, ainda, o controle de água e nutrientes que entram nas raízes (RA VE; EVERT; 
EICHHORN, 2014).
Fig ura 35 - O súber possui