Aminoácidos, peptídeos e proteínas

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ESTUDO DIRIGIDO #5 
Curso: Enfermagem Período: 1º U 
Disciplina: Bioquímica Tema: Aminoácidos, peptídeos e 
proteínas. 
Professor: Nayara Braga 
Início: 25/10/2020 Final: 04/11/2020 Prova: 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 
Aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas. Especificamente, uma 
proteína é feita de uma ou mais cadeias lineares de aminoácidos, em que cada uma é chamada 
de polipeptídeo. Existem 20 tipos de aminoácidos comumente encontrados nas proteínas. 
 
 
Os aminoácidos compartilham uma estrutura básica que consiste em um átomo de 
carbono central, também conhecido como carbono alfa (α), ligado a um grupo amina, um 
grupo carboxila e um átomo de hidrogênio. 
Cada aminoácido tem ainda outro átomo ou grupo de átomos ligados ao átomo 
central, conhecido como grupo R, que determina a identidade do aminoácido. Os vinte 
aminoácidos comuns são mostrados no gráfico abaixo, com seus grupos R destacados em 
azul. 
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As propriedades da cadeia lateral determinam o comportamento químico do 
aminoácido (isto é, se ele é considerado ácido, básico, polar ou apolar). Por exemplo, 
aminoácidos como a valina e a leucina são apolares e hidrofóbicos, enquanto aminoácidos 
como a serina e a glutamina possuem cadeias laterais hidrofílicas e são polares. Alguns 
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aminoácidos como a lisina e a arginina, têm cadeias laterais positivamente carregadas em 
pH fisiológico e são considerados aminoácidos básicos. (Às vezes, a histidina também é 
colocada nesse grupo, embora ela seja desprotonada em pH fisiológico na maior parte do 
tempo.) Por outro lado, aspartato e glutamato são negativamente carregados em pH 
fisiológico e são considerados ácidos. 
 
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
Cada proteína de nossas células consiste de uma ou mais cadeias de polipeptídeos. 
Cada uma dessas cadeias de polipeptídeos é formada por aminoácidos ligados em uma ordem 
específica. As propriedades químicas e a ordem dos aminoácidos são importantes na 
determinação da estrutura e função do polipeptídeo e da proteína da qual fazem parte. E 
como os aminoácidos são ligados em cadeias? 
Os aminoácidos de um polipeptídeo são ligados a seus vizinhos por ligações 
covalentes conhecidas como ligações peptídicas. Cada ligação forma-se numa reação de 
síntese de desidratação (condensação). Durante a síntese proteica, o grupo carboxila do 
aminoácido do final da cadeia crescente de polipeptídeos reage com o grupo amina do 
aminoácido que está entrando, liberando uma molécula de água. A ligação resultante entre 
os aminoácidos é uma ligação peptídica. 
 
Devido à estrutura dos aminoácidos, uma cadeia de polipeptídeos 
tem direcionalidade, isto é, tem duas pontas quimicamente distintas uma da outra. Numa 
ponta, o polipeptídeo tem um grupo amina livre, e esta ponta é chamada de terminal 
amina (ou N-terminal). A outra ponta, que tem um grupo carboxila livre, é conhecida 
como terminal carboxila (ou C-terminal). O N-terminal fica na esquerda e o C-terminal na 
direita no pequeno polipeptídeo mostrado acima. 
 
 
https://pt.khanacademy.org/science/biology/gene-expression-central-dogma/translation-polypeptides/a/translation-overview
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PROTEÍNAS 
 
As proteínas são macromoléculas que possuem como unidade básica os 
aminoácidos. Elas atuam nas mais variadas funções do organismo, estando relacionadas, por 
exemplo, com a defesa, aceleração de reações químicas, transporte de substâncias e 
comunicação celular. 
As proteínas apresentam diferentes configurações tridimensionais, podendo 
apresentar estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. No que diz respeito à 
composição, elas podem ser simples, conjugadas ou derivadas. 
Encontramos proteínas em diversos alimentos, sendo as carnes, leite e ovos os 
mais ricos nessas macromoléculas. 
As proteínas têm muitos tamanhos e formas diferentes. Algumas são globulares 
(quase esféricas) na forma, enquanto outras formam fibras longas e finas. Por exemplo, a 
proteína hemoglobina que carrega o oxigênio no sangue é uma proteína globular, enquanto 
o colágeno, encontrado em nossa pele, é uma proteína fibrosa. 
 
→ Proteínas globulares e fibrosas 
As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas. As proteínas 
globulares são aquelas que possuem formas esféricas e são dobradas várias vezes. As 
proteínas fibrosas apresentam formato de fibra alongada. Quando comparamos as proteínas 
globulares com as fibrosas, percebemos que essas últimas são menos compactas. 
→ Proteínas simples, conjugadas e derivadas 
As proteínas também podem ser classificadas em simples, conjugadas e derivadas. 
 Proteínas simples: formadas apenas por aminoácidos. 
 Proteínas conjugadas: quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos 
e um radical não peptídico. Esse radical é denominado de grupo prostético. 
 Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são obtidas 
pela degradação, por meio da ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou 
conjugadas. 
 
 
 
 
 
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→ Estrutura das proteínas 
A estrutura tridimensional de cada proteína é determinada pela sequência 
de aminoácidos que formam cada polipeptídeo. Veja a seguir os quatro níveis de estrutura 
das proteínas: 
 Estrutura primária: nada mais é que a sequência de aminoácidos. Ela 
determina as estruturas secundária e terciária dessa proteína. 
 Estrutura secundária: forma-se quando ocorre a ligação entre os 
elementos repetidos da cadeia principal polipeptídica. As junções desses elementos são por 
meio de ligações de hidrogênio. Nesse caso, observa-se que as cadeias estão torcidas, 
dobradas ou enroladas sobre elas mesmas. 
 Estrutura terciária: corresponde à forma adquirida por um 
polipeptídeo depois da interação de suas cadeias laterais. Observamos, nesse caso, mais 
dobras e enrolamentos. 
 Estrutura quaternária: há a associação de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas. 
 
→ Funções das proteínas 
As proteínas estão relacionadas com praticamente todas as funções de um 
organismo vivo. Veja algumas de suas funções: 
 Funcionam como catalisadores de reações químicas. 
 Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são 
proteínas. 
 Atuam na comunicação celular. 
 Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, 
que atua no transporte de oxigênio. 
 Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as 
proteínas responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos. 
 Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da 
pele. 
Mudanças na temperatura e pH, assim como a presença de certos químicos, podem 
romper a proteína e fazer com que ela perca a funcionalidade, um processo conhecido 
como desnaturação. 
 
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/estruturas-das-proteinas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/estruturas-das-proteinas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/funcao-das-proteinas-suas-fontes-na-alimentacao.htm
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Você já se perguntou por que a clara do ovo muda de transparente para opaca 
quando você frita um ovo? 
Claras de ovo contêm grande quantidade de proteínas chamadas albuminas, e as 
albuminas normalmente têm um formato 3D específico, graças às ligações formadas entre 
os diferentes aminoácidos na proteína. O aquecimento provoca a quebra destas ligações e 
expõe aminoácidos hidrofóbicos (que repelem a água) que normalmente ficam dentro das 
proteínas. Os aminoácidos hidrofóbicos, tentando escapar da água em torno deles na clara 
do ovo, vão grudar, formando uma rede de proteína que dá à clara do ovo estrutura enquanto 
faz com que ela fique branca e opaca. Outro ovo cozido delicioso graças à desnaturação de 
proteínas. 
 
DESNATURAÇÃO E DOBRAMENTO DA PROTEÍNA 
Cada proteína tem sua própria forma. Se a temperatura ou o pH do ambiente de 
uma proteína são alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações 
podemser interrompidas, fazendo com que a proteína perca sua estrutura tridimensional e 
torne-se uma seqüência de caracteres não-estruturada de aminoácidos. Quando uma proteína 
perde sua estrutura de ordem superior, mas não sua seqüência primária, é chamada 
de desnaturada. As proteínas desnaturadas são geralmente não-funcionais. 
Em algumas proteínas, a desnaturação pode ser revertida. Contanto que a estrutura 
primária do polipeptídeo ainda esteja intacta (os aminoácidos não se separaram), ela pode 
ser capaz de redobrar-se em sua forma funcional se for devolvida ao seu ambiente normal. 
Outras vezes, no entanto, a desnaturação é permanente. Um exemplo de desnaturação 
irreversível de proteína é quando um ovo é frito. A proteína albumina da clara do ovo torna-
se opaca e sólida pela desnaturação provocada pelo calor do fogão e não retornará ao seu 
estado original de ovo cru, mesmo quando esfriar. 
Pesquisadores descobriram que algumas proteínas podem reenovelar após a 
desnaturação, mesmo quando estão isoladas num tubo de ensaio. Uma vez que essas 
proteínas podem, por si mesmas, ir de não-estruturadas a reenoveladas, suas sequências de 
aminoácidos devem conter toda a informação necessária para o seu reenovelamento. No 
entanto, nem todas as proteínas são capazes desse truque, e parece ser mais complicado 
entender o modo como as proteínas se enovelam normalmente numa célula. Muitas proteínas 
não se enovelam sozinhas, mas precisam da assistência de uma 
proteína chaperone (chaperoninas).