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Aula 3 
Fundamentos 
de
Bioquímica 
ARA0009Profª Aparecida Mauro 
aparecida.mauro@estacio.br
mailto:santos@estacio.br
Biomoléculas 1
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
Introdução
⮚ As proteínas são as macromoléculas mais abundantes que
ocorrem em uma célula.
⮚ São responsáveis pela maioria das reações biológicas
importantes para a sobrevivência de qualquer espécie.
⮚ As proteínas são constituídas por unidades definidas que são os
aminoácidos.
⮚ Os aminoácidos são moléculas constituídas por um grupamento
amina, um grupo ácido carboxílico e uma cadeira lateral R
unidas a um único átomo de Carbono (α ).
⮚ Classificados de acordo com a cadeia lateral (radical) que o
constitui (apolar e polar, com carga positiva ou negativa).
Proteínas - composição
Aminoácidos - monômeros
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Aminoácidos - monômeros
⮚ Carbono α opticamente ativo (exceto glicina).
⮚Aminoácidos possuem dois possíveis estereisômeros (imagens 
especulares não superponíveis, ou enantiômeros):
⮚devido ao arranjo tetraédrico dos ligantes ao redor do Cα. 
Aminoácidos - propriedades
• Organolépticas: incolores – a maioria de sabor adocicado;
• Físicas: sólidos - com solubilidade variável em água;
apresentam atividade óptica por possuírem carbono
assimétrico em geral, na forma levógira;
• Químicas: grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere
característica ácida e grupo amino (-NH2), característica
básica à aminoácidos são anfóteros - reagem tanto com
ácidos como com bases formando sais orgânicos.
Aminoácidos - propriedades
• 20 Aminoácidos “Padrão” diferem no seu grupo R 
considerando: 
1) Tamanho 2) Formato 3) Reatividade 
4) Carga 5) Formação de ligações de Hidrogênio
Aminoácidos - tipos
• Essenciais: não são sintetizados pelo organismo - isoleucina,
leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano,
lisina e histidina;
• Não essenciais: sintetizados pelo organismo, a partir de
outros precursores – alanina, ácido aspártico, asparagina,
ácido glutâmico, serina;
• Semi-essenciais ou precursores: sintetizados a partir de outros precursores ,
presentes em quantidade suficiente na dieta - arginina (glutamina/glutamato),
cisteína (aspartato), glutamina (ácido glutâmico, amônia), glicina (serina,
colina), prolina (glutamato), Wrosina (fenilalanina).
Aminoácidos - Nomenclatura dos aminoácidos naturais 
• Código de 3 Letras: 1º letra maiúscula e duas minúsculas.
⮚ ex: Alanina: Ala 
• Código de 1 Letra.
⮚ ex: Alanina: A
✔Insolubilidade em água. 
✔Hidrofóbicos - Promovem interações hidrofóbicas importantes na
manutenção da estrutura das proteínas.
Apolares Grupos R alifáticos ou aromáticos
Polares – grupos R sem carga, carga positiva ou negativa
Hidrofílicos – Formam ligações
de hidrogênio e interações
eletrostáticas com a água –
conferem solubilidade na água.
• Os aminoácidos “especiais” possuem características
intermediárias entre os grupos dos aminoácidos polares e
apolares.
• a cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz
de fazer ligações covalentes e com isso, pode contribuir
para a estrutura da proteína.
• a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido,
uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel
heterocíclico da molécula.
Peptídeos
• Polímero de aminoácidos unidos por ligação peptídica.
• Arginina - Prolina - Alanina - Tirosina - Serina,
Até 100 aminoácidos (10 kDa)
Mais de 100 aminoácidos
peptídeo
proteína
+
H3N —
C
α
— H
R
Fórmula geral de um α aminoácido: 
os grupos amino e carboxila estão 
no carbono α.
R – a cadeia lateral R diferencia 
os aminoácidos entre si
Proteína (polímero)
(monômero) 
aminoácido
COO
um dipeptídeo
A ligação peptídica ocorre entre o grupo α-
carboxila de um aminoácido e o grupo α- amino de 
outro aminoácido.
Aminoácido 1 Aminoácido 2
A Bioquímica das Proteínas
Ligação 
peptídica
Proteínas
• O pH influencia quanto a carga do aminoácido
⮚ Em pH fisiológico:
⮚ Grupamento -carboxila desprotonado (-COO-)
⮚ Grupamento -amino protonado (-NH3
+)
• Nas proteínas, quase todos esses grupos carboxilas e amino
estão combinados nas ligações peptídicas e não estão
disponíveis para as reações químicas (exceto para formação das
pontes de hidrogênio).
• As proteínas são cadeias de aminoácidos que chamamos de
polipeptídios.
• A complexidade da estrutura proteica é melhor analisada
considerando-se a molécula em termos de 4 níveis de
organização:
⮚ Primário
⮚ Secundário
⮚ Terciário
⮚ Quaternário
Proteínas - estrutura
Estrutura primária
• Corresponde a sequência linear de aminoácidos.
• As ligações peptídicas não são rompidas por condições
desnaturantes, como o aquecimento.
Estrutura secundária
• Formada a partir do arranjo regular de aminoácidos que
estão localizados próximos uns aos outros da sequencia
linear.
⮚-hélice
⮚ᵦ-pregueada
⮚Não reguladas
Estrutura secundária
• α-hélice
 Estrutura helicoidal (espiral)
 Estabilizada por ligações de hidrogênio entre os átomos
de oxigênio das carbonilas e hidrogênio das amidas das
ligações peptídicas
 Nem todos os aminoácidos conseguem formar essa
estrutura.
 Exemplos: queratina, colágeno
Estrutura secundária
• α-hélice
⮚ Queratina: rigidez determinada pelas ligações dissulfeto 
entre as cadeias polipeptídicas constituintes.
Estrutura secundária
• β-pregueada (folhas β)
⮚ Todos os componentes estão envolvidos com ligações de H.
⮚ Aparenta uma estrutura pregueada.
Estrutura terciária
• Formação de proteínas globulares.
• Intenso empacotamento de átomos no centro da molécula. 
Determinada por sequência de aminoácidos
• As interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos
direcionam o dobramento do polipeptídico para formar a
estrutura compacta.
• Pontes dissulfeto (lig. covalentes formadas por grupos sulfidrilas)
• Interações hidrofóbicas
• Ligações de hidrogênio
• Interações iônicas
Estrutura e função das Proteínas
• Estrutura terciária
• Mioglobina: estrutura mais flexível, mas também formada pela 
estrutura helicoidal.
Desnaturação
• Desdobramento e desorganização das estruturas secundárias e
terciárias, sem rompimento das ligações peptídicas.
• Agentes desnaturantes: calor, solventes orgânicos, agitação 
mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes, metais pesados.
O que acontece quando as proteínas desnaturam??
Desnaturação
CALOR ALTERAÇÃO 
DO
pH
Proteínas – exemplos de 
desnaturação
Proteínas – exemplos de 
desnaturação
• Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho.
Proteínas – exemplos de 
desnaturação
• Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
Estrutura e função das Proteínas
Estrutura quaternária
• Rearranjo de subunidades peptídicas;
• Subunidades ligadas por interações não- covalentes
Exemplos: hemoglobina
Estrutura e função das Proteínas
Estrutura quaternária
• O dobramento inadequado das proteínas pode levar ao 
aparecimento de doenças
Alzheimer
• Formação de agregado neurotóxico de proteínas em forma de β-pregueada
Macronutrientes: proteínas
✔ Origem Vegetal
✔ Origem animal
Leite (240ml) 
1 copo duplo: ~ 8,6g
Ovo (50g)
1 unidade: ~ 6,4g
Carnes (100g) 
1 filé médio:
• Bovina ~ 25g
• Frango ~ 23g
• Peixe ~ 23g
Feijão (140g)
1 concha média:
~ 6,2g
Ervilha (90g)
3 colheres de sopa: ~ 4,2g
Macronutrientes: proteínas
Composição dos aminoácidos de uma determinada fonte de proteína
Quantidade de aminoácidos essenciais (indispensáveis na dieta)
Qualidade da proteína (complementariedade)
possuem todos os aminoácidos essenciais em
quantidades suficientes para manter a vida e
promover o crescimento e desenvolvimento.
Ex: proteína do ovo, leite e carnes.
⮚ PROTEÍNAS DE BAIXO VALOR BIOLÓGICO:
não possuem um ou mais aminoácidos
essenciais em quantidades suficientes. Mantéma vida sem promover o crescimento e
desenvolvimento.
⮚ PROTEÍNAS DE ALTO VALOR BIOLÓGICO: Arroz com feijão
Estrutura e função das Proteínas
Aminoácidos limitantes
• Quando não há um determinado aminoácido ou este está presente 
em quantidades mínimas em um alimento
Estrutura e função das Proteínas
Proteínas Completas
• Possuem TODOS aminoácidos essenciais:
 Caseína (leite)
 Lactoalbumina (proteína do soro do leite)
 Ovoalbumina e ovovitelina (ovo) Glicinina (soja)
 Albumina e miosina (carne)
Estrutura e função das Proteínas
Proteínas Parcialmente Completas
• Possuem aminoácidos essenciais em insuficientes para
manutenção da saúde.
 Caseína (leite)
 Lactoalbumina (proteína do soro do leite)
 Ovoalbumina e ovovitelina (ovo) Glicinina (soja)
 Albumina e miosina (carne)
Estrutura e função das Proteínas
Proteínas Incompletas
• Não possuem todos aminoácidos essenciais e as 
quantidades que possuem também são insuficientes para 
manutenção da saúde
Zeína(Falta triptofano e tirosina)
Estrutura e função das Proteínas
Proteínas simples
• Não possuem todos aminoácidos essenciais e as 
quantidades que possuem também são insuficientes para 
manutenção da saúde
Zeína(Falta triptofano e tirosina)
Estrutura e função das Proteínas
Proteínas conjugadas:
• Nucleoproteínas: ácido nucléico + proteína 
• Glicoproteínas: carboidrato + proteína 
• Lipoproteína: triglicerídeos + proteína 
• Fosfoproteína: ácido fosfórico + proteína 
• Cromoproteína: grupo prostético + proteína
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