atividade cinética enzimática

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO MARANHÃO 
DEPARTAMENO DE QUÍMICA 
DISCIPLINA: FÍSICO-QUÍMICA III 
 
Lista de Exercícios sobre Cinética Enzimática 
 
 
1.A velocidade de uma reação de produção de O2 pela ação de uma enzima num substrato foi medida 
por uma faixa de concentrações do substrato. Os resultados são apresentados na tabela. Utilizando a 
equação de Lineweaver-Burk dada abaixo, obtenha a constante Km 
 
1
v
= 
1
vmax
+ 
Km
Vmax
 (
1
[S]0
) 
 
[S]/(mol L-1] 0,05 0,017 0,010 0,005 0,002 
v/(mm3 min-1] 16,6 12,4 10,1 6,6 3,3 
 
A enzima anidrase carbônica catalisa a hidratação do CO2 nas células vermelhas do sangue para 
produzir íon bicarbonato: 
CO2 + H2O HCO3- + H+ 
2.Os seguintes dados foram obtidos para a reação em pH = 7,1 a 273 K com uma concentração inicial 
da enzima de 2,3 nmol. 
[CO2]/(mmol L-1] 0,05 0,017 0,010 0,005 0,002 
v/(mol L-1 min-1 s-1] 16,6 12,4 10,1 6,6 3,3 
 
Por meio dos parâmetros obtidos pela equação de Lineweaver-Burk, determine a eficiência catalítica 
(Ꜫ) da anidrase carbônica a 273 K. 
ε = 
Kcat
Km
 
 
 
3.A enzima α-Quimotripsina é secretada no pâncreas de mamíferos e cliva ligações peptídicas feitas 
entre certos aminoácidos. Diversos soluções contendo o pequeno peptídeo N-glutaril-L-fenilalanina-p-
nitroanilida em diferentes concentrações foram preparados, e a mesma pequena quantidade de -
quimotripsina foi adicionado a cada um. Os seguintes dados foram obtidos no primeiro taxas de 
formação do produto: 
 
[S]/(mol L-1] 0,334 0,450 0,667 1,000 1,330 1,670 
v/(mmol L-1 -1] 0,152 0,201 0,269 0,417 0,505 0,667 
 
Utilizando a equação de Lineweaver-Burk, determine a velocidade máxima e a constante de Michaelis 
para a reação.