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66 Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 66 Estas ligações são fortes e importantes. A proteína queratina, que forma os cabelos, possui uma série de ligações destas determinando sua estrutura primária. Em cabelos lisos, estas legações são menos abundantes, estando presentes mais em cabelos crespos. Alguns produtos cosméticos alisantes de cabelos possuem agentes redutores que quebram as pontes dissulfeto, promovendo uma mudança na queratina que resulta no alisamento do cabelo. Como ligações de natureza eletrostática envolvidas na determinação da estrutura terciária, temos as legações iônicas, que resultam das forças de atração vindas da ionização de certos átomos. O tipo mais comum é aquela Resultante da ionização dos grupos -COOH e -NH2 sobressalentes de aminoácidos ácidos e básicos (-COO- e -NH3+), chamada ligação "sal". Como interações físicas fracas envolvidas na determinação da estrutura terciária temos: - pontes de hidrogênio: ocorrem quando um átomo de hidrogênio é partilhado por dois átomos eletronegativos vizinhos. O hidrogênio pode ser dividido entre átomos de nitrogênio e oxigênio de grupos amina e carboxila que se encontrem próximos entre si (podem ser tanto as carboxilas e aminas envolvidas na ligação peptídica como aquelas presentes nos radicais R de aminoácidos ácidos e básicos). As pontes de hidrogênio também determinam a estrutura secundária da proteína. - interações hidrofóbicas: envolvem o agrupamento de estruturas não polares que se associam de maneira a não ficar em contato com a água. São abundantes entre aminoácidos cujos radicais R são apolares (radicais alifáticos ou aromáticos). - dipolo induzido: ocorrem somente quando dois átomos chegam bem próximos um do outro. A proximidade das moléculas pode induzir uma flutuação de carga que pode produzir atração mútua num raio de ação bastante pequeno. Em dado momento, a presença de maior número de elétrons em certa parte da molécula (lembre-se que os elétrons estão sempre em movimento) provoca repulsão dos elétrons de uma molécula próxima para uma parte desta molécula que não esteja em contato com a primeira molécula. Com a repulsão dos elétrons da parte em contato com a primeira molécula, esta parte fica momentaneamente positiva, ocorrendo a atração. Como tudo isto ocorre muito rapidamente, essas forças são fracas, porque os elétrons se movimentam muito, mudando as direções destas flutuações de carga. Este tipo de interação pode ocorrer principalmente entre moléculas apolares. - dipolo permanente: acontecem entre estruturas polares. A parte positiva de uma molécula polar é atraída pela parte negativa da outra molécula polar. Acontecem entre aminoácidos cujos radicais R são polares. A diferença essencial entre uma ligação covalente e uma interação fraca não covalente é a quantidade de energia necessária para quebrar esta ligação ou interação. Uma ponte de hidrogênio necessita de apenas 4,5 kcal/mol de energia para ser quebrada. Já uma ligação covalente, como a O-H na água requer cerca de 110kcal/ mol, por exemplo. Unifor – 2012.1: Questão 26 Ligações Sal Interações Hidrofóbicas Estrutura quaternária Algumas proteínas são formadas pela união de mais de uma cadeia polipeptídica A estrutura quaternária é exatamente o arranjo destas subunidades proteicas no espaço (cada cadeia polipeptídica envolvida na estrutura quaternária é uma subunidade proteica). A estrutura terciária por si só não dá função biológica à proteína. Apenas a estrutura quaternária confere funcionalidade à proteína. Um exemplo de arranjo quaternário é aquele que acontece com a molécula de hemoglobina. Como já dito, ela possui quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias α e duas cadeias β, fabricadas independentemente e depois ligadas entre si. Resumidamente: - estrutura 1a; sequência linear; - estrutura 2a; α-hélice; - estrutura 3a: tridimensional; - estrutura 4a: várias cadeias polipeptídicas unidas por ligações não peptídicas. 67 Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 67 Duas proteínas só são idênticas quando apresentam a mesma estrutura primária. Isto significa que elas devem ter o mesmo número de aminoácidos, os mesmos tipos de aminoácidos nas mesmas quantidades de cada e a mesma sequência de aminoácidos. Caso alguma das condições não seja obedecida, as proteínas em análise são diferentes. Lembre-se: que todos os níveis de estrutura proteica de uma molécula de proteína são predeterminados por sua sequência de aminoácidos (estrutura primária). A proteína, entretanto, só funciona quando está com sua organização em todos os níveis. A estrutura quaternária é que dá a função biológica da proteína (quando a estrutura quaternária está ausente, uma vez que algumas proteínas não a tem, é a estrutura terciária que desempenha o papel biológico). Proteínas fibrosas X proteínas globulares As proteínas podem ser globulares ou fibrosas, conforme a disposição espacial final de suas estruturas. - proteínas globulares apresentam-se como glóbulos, enoveladas. A forma destas proteínas facilita a interação com a água, de maneira elas são solúveis em água. - proteínas fibrosas são longas e desenroladas, apresentando-se como delgados filamentos, numa estrutura que dificulta interações com a água, sendo as mesmas insolúveis. Como exemplos de proteínas globulares temos as histonas (que participam da constituição dos cromossomos) e a hemoglobina, e como exemplo de proteínas fibrosas, temos a queratina dos cabelos, o colágeno dos tecidos, a fibrina da coagulação e outras. Formação de fibras de colágeno e queratina Colágeno e α-queratina são estruturas quaternárias, sendo o colágeno um trímero e α-queratina um dímero; cada subunidade é uma super-hélice, sendo que na extremidade há regiões globulares para a conexão das subunidades; cada proteína pode ainda se associar a outras idênticas para formar fibras mais espessas. A α-queratina do cabelo é uma proteína alongada, com a cadeia formando três α-hélices que dobram e ficam lado a lado, sendo unidas por pontes dissulfeto em uma super-hélice. Várias moléculas de α-queratina se reúnem em feixes para formar o fio de cabelo. Várias interações são quebradas quando o cabelo é exposto à água e ao calor, alterando a forma do fio temporariamente. Entretanto, é possível alterar permanentemente a forma do fio de cabelo através de alterações químicas na proteína α-queratina. Primeiro, as pontes dissulfeto são quebradas através de agentes redutores, formando radicais –SH, chamados tiol ou mercaptana (olha a química orgânica aí, gente!). Em seguida, o fio de cabelo é mecanicamente deformado, de modo que os radicais – SH assumem novas posições. Finalmente, os radicais – SH são oxidados para formar novas pontes dissulfeto e consolidar a nova forma do fio. Fio original Nova forma do fio Desnaturação e inativação A alteração na estrutura protéica pode ser feita por dois agentes principalmente: Desnaturação por calor Desnaturação é uma situação em que, através do calor, destrói-se as pontes de hidrogênio e desorganiza-se a estrutura 2ª, e consequentemente a 3ª e a 4ª. Resta apenas a estrutura 1ª 68 Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 68 intacta. Como a atividade biológica é determinada pela proteína com a estrutura intacta em todos os seus níveis de estrutura, a proteína desnaturada não funciona. A desnaturação é um processo irreversível. Ao se retornar a proteína à temperatura de origem, as pontes de hidrogênio até que se refazem, mas de maneira aleatória, o que impede a recuperação da estrutura original... A desnaturação não altera a composição em aminoácidos da proteína. Como o valor nutritivo de uma proteína está em sua composição de aminoácidos, a desnaturaçãonão altera o valor nutritivo da mesma. Afinal de contas, a proteína é digerida: ela não é absorvida inteira no tubo digestivo, e sim, fragmentada em aminoácidos que, estes sim, são absorvidos. A proteína estando desnaturada ou não, será digerida do mesmo jeito, fornecendo os mesmos aminoácidos. Assim, entre um ovo cru ou um ovo cozido (onde as proteínas estão desnaturadas), o valor nutritivo em termos proteicos é rigorosamente o mesmo. Este raciocínio explica porque um hormônio como a insulina não pode ser aplicada por via oral para controlar a glicemia em diabéticos: por ser proteico, ele é digerido em aminoácidos no estomago. Para se manter intacto, ele tem que ser administrado através de injeções, chegando à corrente sanguínea com sua estrutura espacial intacta. Em condições normais proteínas denominadas chaperonas criam “jaulas” para isolar as proteínas enquanto essas se enrolam (caso contrário, a exposição de grupos apolares que devem estar dentro da estrutura proteica com grupos apolares semelhantes de outras proteínas pode levar à formação de aglomerados proteicos, de modo semelhante ao que ocorre durante a desnaturação). Inativação ou desnaturação por pH Inativação ou desnaturação por pH é uma situação em que, através da mudança de pH no meio onde a proteína está, desorganiza-se a estrutura 3ª da proteína. Isso ocorre porque íons H+ ou OH- acabam interagindo com os radicais R ionizados -COO- ou –NH3+ respectivamente, fazendo desaparecer suas cargas e formando então –COOH ou –NH2. Dessa forma, desaparece a atração eletrostática que caracteriza a ligação “sal” que mantém a estrutura 3ª. Assim, restam apenas a estrutura 1ª e a 2ª intactas. Dessa maneira, cada proteína atua em determinado pH (por exemplo, as proteínas enzimáticas do estomago atuam em pH ácido de 1,8 a 2,0). Ao mudar o pH do meio (proteína em pH fora do seu ideal), ela não funciona. A inativação é um processo reversível, basta retomar a proteína para um ambiente de pH ideal. Proteínas simples X proteínas complexas As proteínas podem possuir apenas aminoácidos em sua composição, sendo ditas, nesse caso, proteínas simples. Algumas proteínas podem ter estruturas não proteicas associadas a elas. Elas são ditas, nesse caso, proteínas complexas ou conjugadas. A parte não proteica recebe o nome de grupo prostético, e pode ser de vários tipos: - metais: a hemoglobina, a mioglobina e os citocromos são proteínas onde o grupo prostético é o ferro; - ácidos nucléicos: o cromossomo é uma associação entre (proteínas chamadas histonas e o DNA); - açúcares: várias proteínas associam-se a carboidratos para formar glicoproteínas e proteoglicanas. Exercícios Questões estilo múltipla escolha 1. (ENEM) Na década de 1940, na Região Centro-Oeste, produtores rurais, cujos bois, porcos, aves e cabras estavam morrendo por uma peste desconhecida, fizeram uma promessa, que consistiu em não comer carne e derivados até que a peste fosse debelada. Assim, durante três meses, arroz, feijão, verduras e legumes formaram o prato principal desses produtores. O Hoje, 15 out 2011 (adaptado). Para suprir o déficit nutricional a que os produtores rurais se submeteram durante o período da promessa, foi importante eles terem consumidos alimentos ricos em A) vitaminas A e E. B) frutose e sacarose. C) aminoácidos naturais. D) aminoácidos essenciais. E) ácidos graxos saturados. 2. (UNIFOR) A pirâmide alimentar é um guia geral para que se possa escolher uma dieta saudável aliada à prática de atividades físicas na forma de exercícios, lazer, esportes e uma vida ativa. Um cardápio balanceado deve conter, diariamente, cerca de 55% de carboidratos, 30% de lipídios e 15% de proteínas, além das vitaminas, sais minerais e fibras. Para garantir que todos esses nutrientes estejam presentes na dieta diária, a FDA (Food and Drug Admnistration – órgão do governo dos EUA que controla a produção e comercialização de remédios e alimentos), preconiza o consumo dos seguintes alimentos que compõem a pirâmide alimentar: SIMÕES, A. M. G. S. Coma um pouco de tudo e de tudo um pouco. USAD - United States Department of Agriculture. Disponível em: <http://emedix.uol.com.br/dia/nut004_1f_piramide.php>. Acesso em: 12 maio 2010. (com adaptações) Disponível em: <http http://www.ramfit.com.br/blog/tag/nutricao/>.Acesso em: 13 maio 2010. 69 Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 69 De acordo com a pirâmide alimentar ao lado, é possível concluir que: A) A base da pirâmide é composta por alimentos ricos em proteínas, representando uma maior fonte de energia para o organismo. B) Os lipídios constituem uma menor fonte de energia se comparados aos carboidratos e as proteínas, podendo ser consumidos sem restrição. C) As frutas são boas fontes de lipídios, sais minerais e fibras, principalmente quando consumidas in natura. D) Carnes, ovos e leguminosas (soja e feijão), além de nozes e castanhas, são alimentos construtores, ricos em proteínas e minerais. E) O leite e seus derivados são os maiores fornecedores de ferro, mineral envolvido na formação dos ossos e dentes. 3. (UNIFOR) O alisamento do cabelo consiste na quebra, temporária ou permanente, das ligações químicas que mantêm a estrutura tridimensional da molécula de α-queratina em sua forma rígida original. Estas são divididas em ligações fortes (pontes dissulfeto) e ligações fracas (pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals e ligações iônicas). As forças fracas são quebradas no simples ato de molhar os cabelos que resultam da atração de cargas positivas e negativas. Existem os alisamentos temporários, que utilizam técnicas físico-químicas, como o secador e duram até a próxima lavagem. Necessitam que os cabelos sejam previamente molhados, para que ocorra a quebra das pontes de hidrogênio no processo de hidrólise da queratina, permitindo, assim, a abertura temporária de sua estrutura helicoidal. Com isso, o fio fica liso. A desidratação rápida com o secador mantém a forma lisa da haste. A aplicação da prancha quente molda as células da cutícula (escamas), como se as achatasse paralelamente à haste. O fio adquire aspecto liso e brilhante, por refletir mais a luz incidente. Os alisamentos definitivos visam romper as pontes dissulfeto da α- queratina que utilizam reações químicas de redução. Disponível em: <http://rspdermato.med.br/images/online/artigo_cuidadoscabelos.pdf>. Acesso em 09/11/11. Existe hoje uma preocupação constante das pessoas com seus cabelos, na forma, aparência e cor, indicando estilo pessoal e características de elegância e irreverência. A respeito da proteína α-queratina, responda corretamente: A) Devido à quebra e à formação de ligações não covalentes chamadas pontes dissulfeto em novas posições nessa proteína, esta muda definitivamente sua forma tridimensional. B) Devido à quebra de ligações covalentes chamadas pontes de hidrogênio na α-queratina, o simples ato de molhar os cabelos causa um alisamento temporário na estrutura do fio. C) Por ser formada de grande quantidade do aminoácido cisteína que se unem por pontes dissulfeto, ao sofrerem quebra, determinam uma mudança temporária na estrutura do fio. D) A α-queratina é assim denominada, pois é formada por uma cadeia polipeptídica que se arruma de forma helicoidal e através de suas várias cisteínas pode sofrer mudança permanente na sua estrutura. E) A proteína α-queratina sofre redução durante o alisamento pela perda de elétrons na sua cadeia, resultando no rompimento das pontes dissulfeto e na mudança permanente na sua estrutura. 4. (UNICHRISTUS) Kwashiorkor é uma doença causada por deficiência proteica, de ocorrência mais frequente em crianças, que apresentam como característica os membros superiores, membros inferiores, e o abdômen intumescidos e distendidos, devido ao desequilíbriohídrico. Quando submetidas a dietas adequadas, essas crianças tendem a perder peso inicialmente. Por quê? A) A perda de peso é decorrente da correção do edema causado pela retenção de líquidos. B) A perda de peso é decorrente da redução de lipídeos insaturados. C) A perda de peso é decorrente da redução dos triglicerídeos totais. D) A perda de peso é decorrente da redução de lipídeos saturados. E) A perda de peso é decorrente da queda de glicogênio armazenado no fígado. 5. (UECE) A pedra fundamental para a relação funcional entre genes e enzimas foi assentada em 1902 por William Bateson. O estudo do metabolismo da fenilalanina está inserido nesse contexto científico e pessoas que apresentam a fenilcetonúria, ou PKU (de phenyl ketonura) são aquelas acompanhadas de grave retardamento mental e físico. Pessoas com genótipo PP não conseguem produzir a enzima fenilalanina-hidroxilase, o que resulta no acúmulo de fenilalanina no sangue e, por conseguinte, o quadro clínico citado. BURNS; BOTTINO, 1991. Ao ser diagnosticado um bebê com PKU, o procedimento correto a ser feito é A) suprir o bebê com fenilalanina exógena. B) induzir a excreção da phenyl ketonura. C) submeter o bebê a uma dieta pobre em fenilalanina. D) submeter o bebê a uma dieta rica em fenilalanina. 6. (UECE) Os aminoácidos denominados essenciais são aqueles necessários para a síntese de proteínas; por não serem produzidos pelos animais, estão disponíveis apenas em alguns alimentos. Assinale a opção que contém somente aminoácidos essenciais. A) glicina, alanina, triptofano, fenilalanina. B) metionina, tirosina, lisina, serina. C) arginina, histidina, glutamina, prolina. D) isoleucina, valina, leucina, treonina. 7. (UECE) Coloque V (verdadeiro) ou F (falso) para as afirmações abaixo. (_) A substituição de apenas um aminoácido em determinadas proteínas pode causar sérias doenças ou mesmo a morte precoce de seres humanos. (_) Carotenoides são pigmentos presentes em vegetais de coloração amarelo-avermelhada, solúveis em óleos e solventes orgânicos. (_) O colesterol é um dos esteróides mais conhecidos, pelo fato de estar associado a várias doenças cardiovasculares. (_) A substância de reserva dos vegetais é a celulose, enquanto os fungos armazenam glicogênio. A sequência correta, de cima para baixo, é: 70 Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 70 A) VVVF. B) VVFF. C) VVVV. D) VFFV. 8. (UECE) Quando uma proteína é desnaturada, podendo ser renaturada quando voltar às suas condições ótimas de funcionamento, ela perde: A) as ligações peptídicas entre os aminoácidos. B) sua estrutura primária. C) o grupo amina da extremidade que o contém. D) sua estrutura terciária. 9. (UECE) O fígado destaca-se pela sua produção, distribuição ou armazenamento de diversos metabólitos necessários às funções vitais. Entre esses metabólitos, aquele que se produz num ciclo, tendo como compostos intermediários ornitina, citrulina e arginina é o(a): A) glicogênio. B) bílis. C) trombina. D) ureia. 10. (UECE) As assertivas abaixo se referem às proteínas que têm um papel fundamental em quase todos os processo biológicos. I. Facilitam o transporte e o armazenamento de substâncias, o movimento coordenado e a proteção contra enfermidades. II. Apresentam massa molecular relativamente pequena, inferior a 50g. III. Carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre fazem parte de sua composição. IV. O corpo humano contém cerca de 100.000 tipos de proteínas cada uma com uma função específica. V. As proteínas do corpo humano são formadas por mais de 40 tipos de aminoácidos distintos. São verdadeiras: A) I, II e III. B) I, III e IV. C) I, IV e V. D) II, III e V. 11. (UECE) Constitui exemplo de -aminoácido: A) B) C) D) 12. (UECE) Um dos mecanismos de homeostase do nosso organismo, é remover excretas resultantes das atividades celulares. Assinale a alternativa cujos excretas provêm do metabolismo das proteínas: A) aminoácidos, CO2 e ureia. B) ureia, fezes e amônia. C) suor, ácido úrico e aminoácido. D) ácido úrico, ureia e amônia. 13. (UNINASSAU) Todas as pessoas deveriam fazer um check-up anual de suas taxas bioquímicas no organismo. Esses exames poderiam servir para diagnosticar doenças em fase inicial e, com isso, seria mais fácil para o organismo voltar a homeostase. A seguir são citados na tabela valores normais para alguns desses exames: EXAME VALORES DE REFERÊNCIA Glicose 70 – 100 mg/dl Colesterol Total < 200 mg/dl Colesterol HDL > 40 mg/dl Colesterol LDL <100 mg/dl Triglicerídeos 30 – 200 mg/dl Ácido úrico 2,4 – 5,7 mg/dl (mulheres) 3,4 – 7,0 mg/dl (homens) TGO 15 – 37 U/l TGP 30 – 65 U/l Com base na tabela e em seus conhecimentos sobre o assunto, identifique a alternativa errada a seguir. A) A glicose é um monossacarídeo e importante fonte de energia para o organismo. O aumento da concentração de glicose no sangue é um indicativo de diabetes melitus. B) O colesterol é produzido naturalmente pelo fígado e utilizado para produção de esteroides no organismo. Também pode ser liberado na forma de sais biliares. C) Os triglicerídeos são representados por gorduras e óleos. São formados pela adição de três moléculas de ácido graxo com o glicerol. D) O ácido úrico é o metabólito final das purinas, ácidos nucléicos e nucleoproteínas. Sua concentração pode variar de acordo com o gênero e seu excesso pode causar “gota”. E) A TGO e a TGP são transaminases encontradas no pâncreas que catalisam reações com aminoácidos. Seu aumento pode indicar lesões no órgão. 14. (UPE) Os rótulos dos alimentos trazem informações sobre as substâncias neles contidas e que devem ser observadas com cuidado, principalmente para quem tem restrições alimentares. Os alimentos diet e light, por exemplo, atestam que reduzem, respectivamente, os teores de açúcar e de gordura. Outros alertam: contêm fenilalanina e assim por diante. Sobre esses componentes químicos, analise as alternativas e assinale a correta. A) Sendo a fenilalanina um aminoácido não essencial, pode ser removida da dieta, entretanto para os fenilcetonúricos, faz-se necessária uma dieta balanceada desse aminoácido. B) Alimentos de origem animal, como ovos e leite, são mais pobres em aminoácidos que os de origem vegetal, como arroz e feijão. C) As gorduras são lipídios formados, principalmente, por ácidos graxos saturados. Dietas ricas em ácidos graxos contribuem para
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