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Biologia 1 Bioquímica e Citologia-14

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66 
Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 
 
66 
Estas ligações são fortes e importantes. A proteína queratina, que 
forma os cabelos, possui uma série de ligações destas 
determinando sua estrutura primária. Em cabelos lisos, estas 
legações são menos abundantes, estando presentes mais em 
cabelos crespos. Alguns produtos cosméticos alisantes de cabelos 
possuem agentes redutores que quebram as pontes dissulfeto, 
promovendo uma mudança na queratina que resulta no alisamento 
do cabelo. 
Como ligações de natureza eletrostática envolvidas na 
determinação da estrutura terciária, temos as legações iônicas, 
que resultam das forças de atração vindas da ionização de certos 
átomos. O tipo mais comum é aquela 
Resultante da ionização dos grupos -COOH e -NH2 
sobressalentes de aminoácidos ácidos e básicos (-COO- e -NH3+), 
chamada ligação "sal". 
Como interações físicas fracas envolvidas na determinação 
da estrutura terciária temos: 
 
- pontes de hidrogênio: ocorrem quando um átomo de hidrogênio 
é partilhado por dois átomos eletronegativos vizinhos. O 
hidrogênio pode ser dividido entre átomos de nitrogênio e oxigênio 
de grupos amina e carboxila que se encontrem próximos entre si 
(podem ser tanto as carboxilas e aminas envolvidas na ligação 
peptídica como aquelas presentes nos radicais R de aminoácidos 
ácidos e básicos). As pontes de hidrogênio também determinam a 
estrutura secundária da proteína. 
 
- interações hidrofóbicas: envolvem o agrupamento de 
estruturas não polares que se associam de maneira a não ficar em 
contato com a água. São abundantes entre aminoácidos cujos 
radicais R são apolares (radicais alifáticos ou aromáticos). 
 
- dipolo induzido: ocorrem somente quando dois átomos chegam 
bem próximos um do outro. A proximidade das moléculas pode 
induzir uma flutuação de carga que pode produzir atração mútua 
num raio de ação bastante pequeno. Em dado momento, a 
presença de maior número de elétrons em certa parte da molécula 
(lembre-se que os elétrons estão sempre em movimento) provoca 
repulsão dos elétrons de uma molécula próxima para uma parte 
desta molécula que não esteja em contato com a primeira 
molécula. Com a repulsão dos elétrons da parte em contato com a 
primeira molécula, esta parte fica momentaneamente positiva, 
ocorrendo a atração. Como tudo isto ocorre muito rapidamente, 
essas forças são fracas, porque os elétrons se movimentam muito, 
mudando as direções destas flutuações de carga. Este tipo de 
interação pode ocorrer principalmente entre moléculas apolares. 
 
- dipolo permanente: acontecem entre estruturas polares. A parte 
positiva de uma molécula polar é atraída pela parte negativa da 
outra molécula polar. Acontecem entre aminoácidos cujos radicais 
R são polares. 
 
A diferença essencial entre uma ligação covalente e uma 
interação fraca não covalente é a quantidade de energia 
necessária para quebrar esta ligação ou interação. Uma ponte de 
hidrogênio necessita de apenas 4,5 kcal/mol de energia para ser 
quebrada. Já uma ligação covalente, como a O-H na água requer 
cerca de 110kcal/ mol, por exemplo. 
Unifor – 2012.1: Questão 26
Ligações 
Sal
Interações 
Hidrofóbicas
 
 
Estrutura quaternária 
 
Algumas proteínas são formadas pela união de mais de 
uma cadeia polipeptídica A estrutura quaternária é exatamente o 
arranjo destas subunidades proteicas no espaço (cada cadeia 
polipeptídica envolvida na estrutura quaternária é uma subunidade 
proteica). A estrutura terciária por si só não dá função biológica à 
proteína. Apenas a estrutura quaternária confere 
funcionalidade à proteína. Um exemplo de arranjo quaternário é 
aquele que acontece com a molécula de hemoglobina. Como já 
dito, ela possui quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias α e 
duas cadeias β, fabricadas independentemente e depois ligadas 
entre si. 
 
Resumidamente: 
- estrutura 1a; sequência linear; 
- estrutura 2a; α-hélice; 
- estrutura 3a: tridimensional; 
- estrutura 4a: várias cadeias polipeptídicas unidas por ligações 
não peptídicas. 
 
 
 
 
 
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Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 
 
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Duas proteínas só são idênticas quando apresentam a 
mesma estrutura primária. Isto significa que elas devem ter o 
mesmo número de aminoácidos, os mesmos tipos de 
aminoácidos nas mesmas quantidades de cada e a mesma 
sequência de aminoácidos. Caso alguma das condições não 
seja obedecida, as proteínas em análise são diferentes. 
Lembre-se: que todos os níveis de estrutura proteica de 
uma molécula de proteína são predeterminados por sua sequência 
de aminoácidos (estrutura primária). A proteína, entretanto, só 
funciona quando está com sua organização em todos os níveis. A 
estrutura quaternária é que dá a função biológica da proteína 
(quando a estrutura quaternária está ausente, uma vez que 
algumas proteínas não a tem, é a estrutura terciária que 
desempenha o papel biológico). 
 
Proteínas fibrosas X proteínas globulares 
 
As proteínas podem ser globulares ou fibrosas, conforme a 
disposição espacial final de suas estruturas. 
- proteínas globulares apresentam-se como glóbulos, 
enoveladas. A forma destas proteínas facilita a interação com a 
água, de maneira elas são solúveis em água. 
- proteínas fibrosas são longas e desenroladas, apresentando-se 
como delgados filamentos, numa estrutura que dificulta interações 
com a água, sendo as mesmas insolúveis. Como exemplos de 
proteínas globulares temos as histonas (que participam da 
constituição dos cromossomos) e a hemoglobina, e como exemplo 
de proteínas fibrosas, temos a queratina dos cabelos, o colágeno 
dos tecidos, a fibrina da coagulação e outras. 
 
Formação de fibras de colágeno e queratina 
Colágeno e α-queratina são estruturas quaternárias, sendo o 
colágeno um trímero e α-queratina um dímero; cada subunidade é 
uma super-hélice, sendo que na extremidade há regiões 
globulares para a conexão das subunidades; cada proteína pode 
ainda se associar a outras idênticas para formar fibras mais 
espessas. 
A α-queratina do cabelo é uma proteína alongada, com a 
cadeia formando três α-hélices que dobram e ficam lado a lado, 
sendo unidas por pontes dissulfeto em uma super-hélice. 
 
Várias moléculas de α-queratina se reúnem em feixes para formar 
o fio de cabelo. 
 
Várias interações são quebradas quando o cabelo é exposto à 
água e ao calor, alterando a forma do fio temporariamente. 
Entretanto, é possível alterar permanentemente a forma do fio de 
cabelo através de alterações químicas na proteína α-queratina. 
Primeiro, as pontes dissulfeto são quebradas através de agentes 
redutores, formando radicais –SH, chamados tiol ou mercaptana 
(olha a química orgânica aí, gente!). Em seguida, o fio de cabelo é 
mecanicamente deformado, de modo que os radicais – SH 
assumem novas posições. Finalmente, os radicais – SH são 
oxidados para formar novas pontes dissulfeto e consolidar a nova 
forma do fio. 
Fio 
original
Nova 
forma do 
fio
 
Desnaturação e inativação 
 
A alteração na estrutura protéica pode ser feita por dois 
agentes principalmente: 
 
Desnaturação por calor 
 
Desnaturação é uma situação em que, através do calor, 
destrói-se as pontes de hidrogênio e desorganiza-se a estrutura 
2ª, e consequentemente a 3ª e a 4ª. Resta apenas a estrutura 1ª 
 
 
 
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intacta. Como a atividade biológica é determinada pela proteína 
com a estrutura intacta em todos os seus níveis de estrutura, a 
proteína desnaturada não funciona. A desnaturação é um 
processo irreversível. Ao se retornar a proteína à temperatura de 
origem, as pontes de hidrogênio até que se refazem, mas de 
maneira aleatória, o que impede a recuperação da estrutura 
original... 
 
A desnaturação não altera a composição em aminoácidos 
da proteína. Como o valor nutritivo de uma proteína está em sua 
composição de aminoácidos, a desnaturaçãonão altera o valor 
nutritivo da mesma. Afinal de contas, a proteína é digerida: ela não 
é absorvida inteira no tubo digestivo, e sim, fragmentada em 
aminoácidos que, estes sim, são absorvidos. A proteína estando 
desnaturada ou não, será digerida do mesmo jeito, fornecendo os 
mesmos aminoácidos. Assim, entre um ovo cru ou um ovo cozido 
(onde as proteínas estão desnaturadas), o valor nutritivo em 
termos proteicos é rigorosamente o mesmo. 
 
Este raciocínio explica porque um hormônio como a 
insulina não pode ser aplicada por via oral para controlar a 
glicemia em diabéticos: por ser proteico, ele é digerido em 
aminoácidos no estomago. Para se manter intacto, ele tem que ser 
administrado através de injeções, chegando à corrente sanguínea 
com sua estrutura espacial intacta. 
 
Em condições normais proteínas denominadas 
chaperonas criam “jaulas” para isolar as proteínas enquanto 
essas se enrolam (caso contrário, a exposição de grupos apolares 
que devem estar dentro da estrutura proteica com grupos apolares 
semelhantes de outras proteínas pode levar à formação de 
aglomerados proteicos, de modo semelhante ao que ocorre 
durante a desnaturação). 
 
Inativação ou desnaturação por pH 
 
Inativação ou desnaturação por pH é uma situação em 
que, através da mudança de pH no meio onde a proteína está, 
desorganiza-se a estrutura 3ª da proteína. Isso ocorre porque íons 
H+ ou OH- acabam interagindo com os radicais R ionizados -COO- 
ou –NH3+ respectivamente, fazendo desaparecer suas cargas e 
formando então –COOH ou –NH2. Dessa forma, desaparece a 
atração eletrostática que caracteriza a ligação “sal” que mantém a 
estrutura 3ª. Assim, restam apenas a estrutura 1ª e a 2ª intactas. 
Dessa maneira, cada proteína atua em determinado pH 
(por exemplo, as proteínas enzimáticas do estomago atuam em 
pH ácido de 1,8 a 2,0). Ao mudar o pH do meio (proteína em pH 
fora do seu ideal), ela não funciona. A inativação é um processo 
reversível, basta retomar a proteína para um ambiente de pH 
ideal. 
 
Proteínas simples X proteínas complexas 
 
As proteínas podem possuir apenas aminoácidos em sua 
composição, sendo ditas, nesse caso, proteínas simples. 
Algumas proteínas podem ter estruturas não proteicas 
associadas a elas. Elas são ditas, nesse caso, proteínas 
complexas ou conjugadas. A parte não proteica recebe o nome 
de grupo prostético, e pode ser de vários tipos: 
- metais: a hemoglobina, a mioglobina e os citocromos são 
proteínas onde o grupo prostético é o ferro; 
- ácidos nucléicos: o cromossomo é uma associação entre 
(proteínas chamadas histonas e o DNA); 
- açúcares: várias proteínas associam-se a carboidratos para 
formar glicoproteínas e proteoglicanas. 
 
Exercícios 
 
Questões estilo múltipla escolha 
 
1. (ENEM) 
Na década de 1940, na Região Centro-Oeste, produtores rurais, 
cujos bois, porcos, aves e cabras estavam morrendo por uma 
peste desconhecida, fizeram uma promessa, que consistiu em não 
comer carne e derivados até que a peste fosse debelada. Assim, 
durante três meses, arroz, feijão, verduras e legumes formaram o 
prato principal desses produtores. 
O Hoje, 15 out 2011 (adaptado). 
Para suprir o déficit nutricional a que os produtores rurais se 
submeteram durante o período da promessa, foi importante eles 
terem consumidos alimentos ricos em 
A) vitaminas A e E. B) frutose e sacarose. 
C) aminoácidos naturais. D) aminoácidos essenciais. 
E) ácidos graxos saturados. 
 
2. (UNIFOR) 
A pirâmide alimentar é um guia geral para que se possa escolher 
uma dieta saudável aliada à prática de atividades físicas na forma 
de exercícios, lazer, esportes e uma vida ativa. Um cardápio 
balanceado deve conter, diariamente, cerca de 55% de 
carboidratos, 30% de lipídios e 15% de proteínas, além das 
vitaminas, sais minerais e fibras. Para garantir que todos esses 
nutrientes estejam presentes na dieta diária, a FDA (Food and 
Drug Admnistration – órgão do governo dos EUA que controla a 
produção e comercialização de remédios e alimentos), preconiza o 
consumo dos seguintes alimentos que compõem a pirâmide 
alimentar: 
SIMÕES, A. M. G. S. Coma um pouco de tudo e de tudo um pouco. USAD - United States 
Department of Agriculture. Disponível em: 
<http://emedix.uol.com.br/dia/nut004_1f_piramide.php>. Acesso em: 12 maio 2010. (com 
adaptações) 
 
Disponível em: <http http://www.ramfit.com.br/blog/tag/nutricao/>.Acesso em: 13 maio 2010. 
 
 
 
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Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 
 
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De acordo com a pirâmide alimentar ao lado, é possível concluir 
que: 
A) A base da pirâmide é composta por alimentos ricos em 
proteínas, representando uma maior fonte de energia para o 
organismo. 
B) Os lipídios constituem uma menor fonte de energia se 
comparados aos carboidratos e as proteínas, podendo ser 
consumidos sem restrição. 
C) As frutas são boas fontes de lipídios, sais minerais e fibras, 
principalmente quando consumidas in natura. 
D) Carnes, ovos e leguminosas (soja e feijão), além de nozes e 
castanhas, são alimentos construtores, ricos em proteínas e 
minerais. 
E) O leite e seus derivados são os maiores fornecedores de ferro, 
mineral envolvido na formação dos ossos e dentes. 
 
3. (UNIFOR) 
O alisamento do cabelo consiste na quebra, temporária ou 
permanente, das ligações químicas que mantêm a estrutura 
tridimensional da molécula de α-queratina em sua forma rígida 
original. Estas são divididas em ligações fortes (pontes dissulfeto) 
e ligações fracas (pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals 
e ligações iônicas). As forças fracas são quebradas no simples ato 
de molhar os cabelos que resultam da atração de cargas positivas 
e negativas. Existem os alisamentos temporários, que utilizam 
técnicas físico-químicas, como o secador e duram até a próxima 
lavagem. Necessitam que os cabelos sejam previamente 
molhados, para que ocorra a quebra das pontes de hidrogênio no 
processo de hidrólise da queratina, permitindo, assim, a abertura 
temporária de sua estrutura helicoidal. Com isso, o fio fica liso. A 
desidratação rápida com o secador mantém a forma lisa da haste. 
A aplicação da prancha quente molda as células da cutícula 
(escamas), como se as achatasse paralelamente à haste. O fio 
adquire aspecto liso e brilhante, por refletir mais a luz incidente. 
Os alisamentos definitivos visam romper as pontes dissulfeto da α-
queratina que utilizam reações químicas de redução. 
Disponível em: <http://rspdermato.med.br/images/online/artigo_cuidadoscabelos.pdf>. Acesso 
em 09/11/11. 
Existe hoje uma preocupação constante das pessoas com seus 
cabelos, na forma, aparência e cor, indicando estilo pessoal e 
características de elegância e irreverência. A respeito da proteína 
α-queratina, responda corretamente: 
A) Devido à quebra e à formação de ligações não covalentes 
chamadas pontes dissulfeto em novas posições nessa proteína, 
esta muda definitivamente sua forma tridimensional. 
B) Devido à quebra de ligações covalentes chamadas pontes de 
hidrogênio na α-queratina, o simples ato de molhar os cabelos 
causa um alisamento temporário na estrutura do fio. 
C) Por ser formada de grande quantidade do aminoácido cisteína 
que se unem por pontes dissulfeto, ao sofrerem quebra, 
determinam uma mudança temporária na estrutura do fio. 
D) A α-queratina é assim denominada, pois é formada por uma 
cadeia polipeptídica que se arruma de forma helicoidal e através 
de suas várias cisteínas pode sofrer mudança permanente na sua 
estrutura. 
E) A proteína α-queratina sofre redução durante o alisamento pela 
perda de elétrons na sua cadeia, resultando no rompimento das 
pontes dissulfeto e na mudança permanente na sua estrutura. 
 
4. (UNICHRISTUS) Kwashiorkor é uma doença causada por 
deficiência proteica, de ocorrência mais frequente em crianças, 
que apresentam como característica os membros superiores, 
membros inferiores, e o abdômen intumescidos e distendidos, 
devido ao desequilíbriohídrico. Quando submetidas a dietas 
adequadas, essas crianças tendem a perder peso inicialmente. 
Por quê? 
A) A perda de peso é decorrente da correção do edema causado 
pela retenção de líquidos. 
B) A perda de peso é decorrente da redução de lipídeos 
insaturados. 
C) A perda de peso é decorrente da redução dos triglicerídeos 
totais. 
D) A perda de peso é decorrente da redução de lipídeos 
saturados. 
E) A perda de peso é decorrente da queda de glicogênio 
armazenado no fígado. 
 
5. (UECE) 
A pedra fundamental para a relação funcional entre genes e 
enzimas foi assentada em 1902 por William Bateson. O estudo do 
metabolismo da fenilalanina está inserido nesse contexto científico 
e pessoas que apresentam a fenilcetonúria, ou PKU (de phenyl 
ketonura) são aquelas acompanhadas de grave retardamento 
mental e físico. Pessoas com genótipo PP não conseguem 
produzir a enzima fenilalanina-hidroxilase, o que resulta no 
acúmulo de fenilalanina no sangue e, por conseguinte, o quadro 
clínico citado. 
BURNS; BOTTINO, 1991. 
Ao ser diagnosticado um bebê com PKU, o procedimento correto a 
ser feito é 
A) suprir o bebê com fenilalanina exógena. 
B) induzir a excreção da phenyl ketonura. 
C) submeter o bebê a uma dieta pobre em fenilalanina. 
D) submeter o bebê a uma dieta rica em fenilalanina. 
 
6. (UECE) Os aminoácidos denominados essenciais são aqueles 
necessários para a síntese de proteínas; por não serem 
produzidos pelos animais, estão disponíveis apenas em alguns 
alimentos. Assinale a opção que contém somente aminoácidos 
essenciais. 
A) glicina, alanina, triptofano, fenilalanina. 
B) metionina, tirosina, lisina, serina. 
C) arginina, histidina, glutamina, prolina. 
D) isoleucina, valina, leucina, treonina. 
 
7. (UECE) Coloque V (verdadeiro) ou F (falso) para as afirmações 
abaixo. 
(_) A substituição de apenas um aminoácido em determinadas 
proteínas pode causar sérias doenças ou mesmo a morte precoce 
de seres humanos. 
(_) Carotenoides são pigmentos presentes em vegetais de 
coloração amarelo-avermelhada, solúveis em óleos e solventes 
orgânicos. 
(_) O colesterol é um dos esteróides mais conhecidos, pelo fato 
de estar associado a várias doenças cardiovasculares. 
(_) A substância de reserva dos vegetais é a celulose, enquanto 
os fungos armazenam glicogênio. 
A sequência correta, de cima para baixo, é: 
 
 
 
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Simétrico Pré-Universitário – Curso de Biologia – Prof. Landim – www.simetrico.com.br 
 
70 
A) VVVF. B) VVFF. C) VVVV. D) VFFV. 
 
8. (UECE) Quando uma proteína é desnaturada, podendo ser 
renaturada quando voltar às suas condições ótimas de 
funcionamento, ela perde: 
A) as ligações peptídicas entre os aminoácidos. 
B) sua estrutura primária. 
C) o grupo amina da extremidade que o contém. 
D) sua estrutura terciária. 
 
9. (UECE) O fígado destaca-se pela sua produção, distribuição ou 
armazenamento de diversos metabólitos necessários às funções 
vitais. Entre esses metabólitos, aquele que se produz num ciclo, 
tendo como compostos intermediários ornitina, citrulina e arginina 
é o(a): 
A) glicogênio. B) bílis. C) trombina. D) ureia. 
 
10. (UECE) As assertivas abaixo se referem às proteínas que têm 
um papel fundamental em quase todos os processo biológicos. 
I. Facilitam o transporte e o armazenamento de substâncias, o 
movimento coordenado e a proteção contra enfermidades. 
II. Apresentam massa molecular relativamente pequena, inferior a 
50g. 
III. Carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre fazem parte 
de sua composição. 
IV. O corpo humano contém cerca de 100.000 tipos de proteínas 
cada uma com uma função específica. 
V. As proteínas do corpo humano são formadas por mais de 40 
tipos de aminoácidos distintos. 
São verdadeiras: 
A) I, II e III. B) I, III e IV. C) I, IV e V. D) II, III e V. 
 
11. (UECE) Constitui exemplo de -aminoácido: 
A) 
 
B) 
 
C) 
 
D) 
 
12. (UECE) Um dos mecanismos de homeostase do nosso 
organismo, é remover excretas resultantes das atividades 
celulares. Assinale a alternativa cujos excretas provêm do 
metabolismo das proteínas: 
A) aminoácidos, CO2 e ureia. B) ureia, fezes e amônia. 
C) suor, ácido úrico e aminoácido. D) ácido úrico, ureia e amônia. 
 
13. (UNINASSAU) Todas as pessoas deveriam fazer um check-up 
anual de suas taxas bioquímicas no organismo. Esses exames 
poderiam servir para diagnosticar doenças em fase inicial e, com 
isso, seria mais fácil para o organismo voltar a homeostase. A 
seguir são citados na tabela valores normais para alguns desses 
exames: 
EXAME VALORES DE REFERÊNCIA 
Glicose 70 – 100 mg/dl 
Colesterol Total < 200 mg/dl 
Colesterol HDL > 40 mg/dl 
Colesterol LDL <100 mg/dl 
Triglicerídeos 30 – 200 mg/dl 
Ácido úrico 2,4 – 5,7 mg/dl (mulheres) 
3,4 – 7,0 mg/dl (homens) 
TGO 15 – 37 U/l 
TGP 30 – 65 U/l 
Com base na tabela e em seus conhecimentos sobre o assunto, 
identifique a alternativa errada a seguir. 
A) A glicose é um monossacarídeo e importante fonte de energia 
para o organismo. O aumento da concentração de glicose no 
sangue é um indicativo de diabetes melitus. 
B) O colesterol é produzido naturalmente pelo fígado e utilizado 
para produção de esteroides no organismo. Também pode ser 
liberado na forma de sais biliares. 
C) Os triglicerídeos são representados por gorduras e óleos. São 
formados pela adição de três moléculas de ácido graxo com o 
glicerol. 
D) O ácido úrico é o metabólito final das purinas, ácidos nucléicos 
e nucleoproteínas. Sua concentração pode variar de acordo com o 
gênero e seu excesso pode causar “gota”. 
E) A TGO e a TGP são transaminases encontradas no pâncreas 
que catalisam reações com aminoácidos. Seu aumento pode 
indicar lesões no órgão. 
 
14. (UPE) Os rótulos dos alimentos trazem informações sobre as 
substâncias neles contidas e que devem ser observadas com 
cuidado, principalmente para quem tem restrições alimentares. Os 
alimentos diet e light, por exemplo, atestam que reduzem, 
respectivamente, os teores de açúcar e de gordura. Outros 
alertam: contêm fenilalanina e assim por diante. Sobre esses 
componentes químicos, analise as alternativas e assinale a 
correta. 
A) Sendo a fenilalanina um aminoácido não essencial, pode ser 
removida da dieta, entretanto para os fenilcetonúricos, faz-se 
necessária uma dieta balanceada desse aminoácido. 
B) Alimentos de origem animal, como ovos e leite, são mais 
pobres em aminoácidos que os de origem vegetal, como arroz e 
feijão. 
C) As gorduras são lipídios formados, principalmente, por ácidos 
graxos saturados. Dietas ricas em ácidos graxos contribuem para

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