aminoacidos-proteinas

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
UNIVERSIDADE AGOSTINHO NETO
FACULDADE DE CIENCIAS
DEI-BIOLOGIA
Disciplina: Bioquímica-1
Professor: PEDRO SEBASTIÃO
 MATONDO TANDU
solúveis em água e pouco solúveis em solventes orgânicos.
Diferem entre si pelos radicais R, os quais
definem suas propriedades químicas e físicas e conseqüentemente, as das proteínas a que pertencem.
Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.
Embora mais de 300 aminoácidos diferentes tenham sido descritos na natureza, somente 20 são utilizados na síntese de proteínas dos mamíferos
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
um átomo de carbono central que e (alfa) 
um átomo de hidrogênio 
um grupo carboxilo (-COOH) 
um grupo amina (-NH2) 
uma cadeia lateral (grupo R). 
-Forma iônica (zwitterion ou dipolar)
-pH ácido prevalece a forma catiônica
-pH básico prevalece a forma aniônica
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Estrutura
Tamanho
Carga elétrica
Solubilidade em água
Existem outros AA menos comuns (20 AA) :
Modificados depois da síntese
EX: 20 aminoácidos
Asparagina_ 1806
Aspargo
Treonina_ 1938
Glutamato
Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio
Tirosina
Glicina
Representação dos aminoácidos
Abreviaturas_ três letrasSímbolo_ Uma letra
Os aminoácidos possuem carbono quiral
Estéreo isômeros
Ópticamente ativos,
 isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
(enantiomeros)
glicina
Os aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros
Exceção:
Centro 
quiral
A
B
C
D
15
São isômeros, que não são classificadas como isômeros constitucionais. 
Os átomos são ligados na mesma sequência, mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço. 
Estereoisômeros
Estereoisômeros
Carbono quiral 
Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de "lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral não é superponível à sua imagem especular. 
Estereoisômeros
Estereoisômeros
A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-.
Opticamente ativas:
Convenção de Fischer
CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS 
BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido; 
Polares carga positiva
Polares com carga negativa
Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7)
Aminoácidos hidrofílicos
Aminoácidos hidrofóbicos
Aminoácidos Aromáticos
Classificação dos aminoácidos (de acordo com a polaridade)
•Não-polares ou apolares
•Aromáticos
•Poláres não carregados
•Polares carregados positivamente
•Polares carregados negativamente
Aminoácidos hidrofóbicos
Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos
Aminoácidos hidrofóbicos
Alanina
Valina
Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas
Leucina
Isoleucina
Aminoácidos hidrofóbicos
Metionina
Prolina
Grupo tioéter
Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta
Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)
Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Interações hidrofóbicas
Fenilalanina
Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Tirosina
Triptofano
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados
Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil
Serina
treonina
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados
Cisteína
Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril
Cistina
Ligação dissulfeto
Hidrofóbico
Ligação covalente (entre cadeias polipeptídicas)
Insulina bovina
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados
Grupos amida
Asparagina
Gluatamina
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados positivamente
Histidina
Lisina
Básicos
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados positivamente
Arginina
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados negativamente
Ácidos 
Aspartato
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados negativamente
Ácidos 
Glutamato
de acordo com a funcionalidade
•Aminoácido essencial aquele que o organismo humano não é capaz de sintetizar mas é requerido, através da ingestão dos alimentos, necessário para o seu funcionamento. 
•Aminoácidos não essenciais também são necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados pelas células a partir de determinados processos metabólicos.
•Não essenciais Essenciais
•alanina •metionina
•asparagina •fenilalanina
•ácido aspártico •treonina
•cisteína •triptofano
•ácido glutâmico argenina
•glutamina histidina
•glicina isoleucina
•prolina leucina
•serina lisina
tirisina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
4-hidroxilisina
Tecido conectivo (colágeno)
Proteínas de parede celular
6-N-metil-lisina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Carboxiglutamato
Protrombina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Desmosina_ 4 lisinas
Lisina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Desmosina_ 4 lisinas
Elastina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Adição de grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de aas específicos pode aumentar ou diminuir a actividade de proteínas
FUNÇÕES BIOLÓGICAS
Estrutura da célula.
Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e ions.
Atividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogenese no jejum e diabetes.
Características Físicas
São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;
Incolores;
A maioria apresentam sabor adocicado;
Alguns insípidos;
E outros amargos;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
PROPRIEDADES QUÍMICAS
Característica ácida (presença do grupo carboxila);
Característica básica (presença do grupo amino);
Interação intramolecular, originando um "sal interno": 
PF e PE altos (características dos sais) 
Propriedades Químicas
Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou ácido)
Titulação de um Aminoácido
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.
H20
Titulação de um Aminoácido
Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
Titulação de um Aminoácido
Ponto Isoelétrico
É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas. Encontra-se eletricamente neutro ou ainda corresponde o meio onde predomina a espécie zwitterion.
 
 íon dipolar ou zwitterion
O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.
Curva de Titulação
Glicina
Curva de Titulação_ Glutamato
Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK
Curva de Titulação_ Histidina
Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK
O ambiente químico influencia o pKa
Ácido acético
O pKa normal para um grupo 
carboxil é em torno de 4,8
Metilamina
O pKa normal para um grupo 
Amino é em torno de 10,6
O α-aminoácido (glicina) 
pK1 = 2,34
A repulsão entre o grupo amino e
e o próton reduz o pKa para o grupo
Carboxil
O α-aminoácido (glicina) 
pK2 = 9,60
A alta eletronegatividade do oxigênio puxa os elétrons do grupo amino reduzindoseu pKa
Grupos carboxil e amino metil-substituídos
Grupos carboxil e amino na glicina
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Polímeros de aminoácidos
PEPTÍDEOS
São cadeias de aminoácidos
Ligações peptídicas
Ligação amídica
Reação de desidratação
Dipeptídeo
Tripeptídeo_ 3 aminoácidos_ 2 ligações peptídicas
Tetrapeptídeo_ 4 aminoácidos_ 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo_ 5 aminoácidos_ 4 ligações peptídicas
.
.
.
.
Oligopeptídeos_ 
Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS
Resíduos
Peptídeos tbm são ionizáveis
Ou seja, possuem curva de titulação característica
Funcionam em faixas de pH ótimas
Éster metílico de L-Aspartil-L-fenilalanina (Aspartame)
Alguns peptídeos
Insulina
Amanitina
(Veneno de cogumelos)
Alguns peptídeos
Ocitocina (9 resíduos de AAs)
PROTEÍNAS
  As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. 
 É o composto orgânico mais abundante de matéria viva(50 a 80% do peso seco da célula).
 São constituintes básicos da vida.
PROTEÍNAS – Peso (animais)
MÚSCULO SANGUE PELE
80%desidr 70%seco 90%							
PROTEÍNAS (composição Química)
Simples				Constituida somente
							por aa
Conjugadas			 Contém grupos 	 					 prostéticos,
						(grupos não aa, tais 					como carbohidratos, 					 íons, pigmentos)
Hemoglobina
Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina
71
Proteínas
Classificação (composição Química)
Proteínas simples
A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp). 
EX:
Proteínas conjugadas
Proteínas
Classificação (composição Química)
Grupo prostético (parte não protéica)
Heme proteína 
Hemoglobina
Funções:
Transporte de O2
Transporte de CO2
74
Heme proteína
Citocromos:
Função:
Cadeia de transporte de elétrons
(respiração celular)
75
Lipoproteina 
Lipoproteína de baixa densidade LDL
Função: 
 transporte de lipídeos 
Composição:
 Apoprotéinas
 Ester de colesterol
 Colesterol
 Fosfolipídios
 Triacilgliceróis
76
Glicoproteína 
Glicoproteínas de superfície celular
Função:
 Reconhecimento celular
 Proteção
 Hidratação
Glicoproteinas transmembrans
 reconhecimento
 canais de passagem
77
Proteínas conjugadas
Proteínas
Classificação (composição)
PROTEÍNAS (a Forma)
Fibrosas:
Forma alongada
Insolúveis
Função estrutural: queratinas, colágeno
Globulares: 
Formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adqüirindo a forma esférica ou globular
Funções: enzimática, transporte, defesa e hormonal 
79
Proteínas (Forma)
Proteína globular
Proteína fibrosa
colagénio
ESTRUTURA PROTÉICA
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aa que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. 
Estruturas
Primária
Terciária
Secundária
Quaternária
82
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Primária
Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 
Determina a forma e a função da proteína.
83
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Secundária
Dada pelo arranjo espacial de aa próximos entre si na seqüência primária da proteína. 
É o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente. 
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os átomos de carbonos dos aminoácidos e seus grupos amina e carboxiíico. 
84
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Secundária
Alfa-hélice: 
Forma mais comum de estrutura 2ária; 
Caracteriza-se por uma hélice em espiral; as cadeias laterais dos aa se distribuem para fora da hélice;
Principal força de estabilização é a ponte H.
85
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Secundária
Folha - beta: ou folha pregueada. 
Ao contrário da alfa-hélice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. 
As pontes H são a principal força de estabilização.
87
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Terciária
Conformação tridimensional,
Resulta do enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura 2ária.
90
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Terciária
Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a 3ária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aa. 
91
ESTRUTURA PROTÉICA
Estrutura Terciária
Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre os diversos radicais -R dos aa. 
Forças fracas, podem ser facilmente quebradas 
 desnaturação
92
ESTRUTURA PROTEICA
Estrutura Quaternária
Associação de várias subunidades, iguais ou diferentes, através de ligações não covalentes. 
Nível superior de complexidade que se pode encontrar na estrutura proteica tanto em proteínas globulares (hemoglobina) com em fibrosas (colágeno).
São guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da 3ária
O tamanho da proteína reflete sua função. A função da enzima requer uma estrutura muito grande. 
93
ESTRUTURA PROTEÍCA
Estrutura Quaternária
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina e da troponina. 
94
Nível estrutural das proteínas
Níveis estruturais das proteínas
Forças que estabilizam as estruturas PROTEÍcAS 
Força que estabilizam as estrutura de proteínas
 Ligacoes dissulfeto (covalentes) – entre dois residuos de
Cisteina;
 Ligacoes salinas ou interacoes eletrostaticas – sao as
mais fortes dentre as ligacoes polares, porem mais fracas
que as covalentes; 
 Ligacoes por pontes de hidrogenio;
 Interacoes dipolares;
 Interacoes hidrofobicas ou de Van der Waals – sao as
mais baixas de todas as forcas estruturais e a distancia de
interacao e a maior;
Proteínas
Funções das proteínas
Estrutura das Células
Enzimática
Transporte
Nutritiva
Reserva
Coagulação Sanguínea
Contráctil
Hormonal
Defesa
Reguladora
Adesiva
Neurotransmissor
desnaturação das proteínas
Ph
Temperatura
Radiação UV
Solvente orgânico
Diminui a solubilidad
Perda a capacidade de se ligar a água
Perda da actividade biológica
Aumenta a viscosidade
Dificuld d cristalizac
Factor
Consequência
Trabalhando com proteínas
Prof. Matondo Tandu
Proteínas podem ser separadas e purificadas
Sabendo que a célula possui milhares de proteínas, como purificar uma única delas?
Basta selecionar por propriedade
Tamanho, carga e propriedades de ligação
Obter o extrato bruto
“correr” em cromatografia de coluna
Fase estável (matriz)
Fase móvel (solução com tampão)
Coluna maior permite maior resolução na separação
Cromatografia por troca iônica
Polímero carregado negativamente
Proteínas positivas ligam ao polímero e demoram mais a ser eluídas da coluna
Afinidade da proteína é definido também pelo pH
Cromatografia por exclusão de tamanho
Grânulos porosos na matriz seguram as moléculas menores
Moléculas grandes não entram nos poros e são eluídas primeiro
Cromatografia de afinidade
Adiciona-se à matriz da coluna algum tipo de molécula ligante da molécula de interesse
Molécula ligadora de ATP; adiciona-se ATP à matriz
Elui-se com solução de ATP
Eletroforese -- Histórico
1952, Markham and Smith
Ao estudarem hidrólise de RNA percebem que moléculas de diferentes estruturas têm sua mobilidade diferenciada quando aplicadas num papel e submetidas a um campo elétrico
1955, Smithies
Géis de amido funcionam bem para separar proteínas do soro humano
1967, Loening 
Géis de acrilamida com maior resolução e permitem separar ainda moléculas grandes de DNA
1980, Schwartz and Cantor 
Eletroforese em campo pulsado separa fragmentos enormes
É hoje impossível imaginar um laboratóriode biomol sem eletroforese acontecendo a todo instante...
Vou ali correr um gelzinho e já volto
Tenho que ir senão vou perder meu gel
Eletroforese
Movimento de partículas dispersas num fluído sob influência de um campo elétrico uniforme
DNA, carga negativa
Tem tendência a se dirigir ao polo positivo quando sujeito a um campo elétrico
Serve para separar moléculas por tamanho/carga elétrica 
Proteína deve ser desnaturada com detergente (SDS)
Técnica utilizada à exaustão em trabalhos de biologia molecular
Eletroforese, etapas
Preparação do gel
Aplicação das amostras
Eletroforese
Coloração
 Análise dos resultados
Preparação do gel
Horizontal X Vertical
Agarose X Poliacrilamida
Aplicação das amostras
Definição do mapa das amostras por canaleta
Corrida do gel
Aplicação do campo elétrico
Fonte elétrica gera fluxo de íons através da solução tampão
Terminais positivo e negativo
Tempo adequado, senão o DNA sai do gel
Coloração das moléculas
Prata
Gel SDS-PAGE
PoliAcrilamide Gel Electrophoresis
Melhor resolução
Coomassie blue, etc
Brometo de etídio
Agente intercalante do DNA
Cancerígeno!
Composto fluorescente à luz UV
Gel de agarose
Eletroforese de um resultado de cromatografia
O marcador de peso molecular
Comprado de uma empresa
Possui proteínas de peso molecular bem conhecido
Permite saber o peso molecular da(s) proteína(s) presente(s) numa amostra
Geis bidimensionais
Corre-se o gel normalmente em uma dimensão... E depois vira-se-o e corre-se em outra dimensão
Cada ponto representa aproximadamente uma proteína original presente na amostra
Maiores géis dão maiores resolução
Proteínas não separadas podem ser quantificadas
Deve-se saber qual o substrato que a enzima usa
Deve-se poder medir o produto da ação enzimática
Uma unidade de enzima digere 1μmol de substrato por minuto a 25ºC
As estruturas primárias das proteínas são conhecidas
Para todos os genomas sequenciados, conhece-se a estrutura primária de todas as proteínas para este organismo
As pontes dissulfeto podem se formar entre diferentes cadeias protéicas
E principalmente dentro da mesma
Sequenciamento de peptídeos
Degradação de Edman
Marca e remove apenas o resíduo N-terminal
Método ineficiente, permite sequenciamento de pequenas porções das moléculas
Sequenciamento do RNAm é muito mais simples e preciso; permite sequenciar proteínas enormes – como a titina
Produção de peptídeos
Purificação a partir de tecidos
Engenharia genética
Síntese química direta
Alinhamento de sequências
Os organismos possuem, em grande medida, as mesmas proteínas (ortólogas)
Derivam do ancestral comum entre os organismos
O alinhamento permite que identifiquemos as porções mais importantes (conservadas) da proteína
Evolução molecular
Quanto mais similares as sequências das proteínas dos organismos, mais próximos eles são evolutivamente
Árvore molecular da vida
Conclusões
Diferentes características químicas das cadeias laterais dos aminoácidos definem características de peptídeos e proteínas
Os resíduos de aminoácidos são ligados às centenas
ou milhares para formar peptídeos e proteínas
As proteínas podem ser modificadas pós-traducionalmente
As proteínas podem ser separadas por carga, tamanho e afinidade e assim estudadas isoladamente – cromatografia e eletroforese
As proteínas podem ser sequenciadas e sua estrutura primária (seq. de aminoácidos é conhecida)
As sequências das proteínas são excelentes marcadores da evolução da vida na terra
Obrigada!
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H
H
-
-
C 
C 
-
-
NH
NH
3
3
+
+
COO
COO
-
-
R
R
COO
COO
H
H
R
R
H
H
-
-
C 
C 
-
-
NH
NH
3
3
+ 
+ 
+ 
+ 
OH
OH
-
-
COO
COO
H
H
R
R
H
H
-
-
C 
C 
-
-
NH
NH
3
3
+ 
+ 
+ 
+ 
OH
OH
-
-
pK
pK
1
1
íon dipolar
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COO
COO
-
-
R
R
H
H
-
-
C
C
-
-
N
N
H
H
3
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+ 
+ 
+
+
OH
OH
-
-
COO
COO
-
-
R
R
COO
COO
-
-
R
R
H
H
-
-
C
C
-
-
N
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H
H
3
3
+ 
+ 
+
+
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OH
-
-
H
H
-
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C
C
-
-
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NH
2
2
COO
COO
-
-
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H
H
-
-
C
C
-
-
NH
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2
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COO
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-
-
R
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pK
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2
2
H
2
O
íon dipolar
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COO
COO
-
-
CH
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3
3
H
H
-
-
C
C
-
-
NH
NH
3
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+
+
COO
COO
-
-
CH
CH
3
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COO
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-
-
CH
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H
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C
C
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-
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NH
3
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+
+
H
H
-
-
C
C
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-
NH
NH
2
2
COO
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-
-
CH
CH
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H
H
-
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C
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-
-
NH
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2
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COO
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-
-
CH
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3
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-
C 
C 
-
-
NH
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COO
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H
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NH
NH
3
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+
+
pK
pK
1
1
pK
pK
2
2
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo 
-
COOH
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo 
-
NH
2
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+
+
H
H
3
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N
N
-
-
C 
C 
-
-
H
H
COOH
COOH
R
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+
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H
H
3
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N
-
-
C 
C 
-
-
H
H
COOH
COOH
R
R
+
+
H
H
3
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N
-
-
C
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-
-
H
H
COO
COO
-
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R
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+
+
H
H
3
3
N
N
-
-
C
C
-
-
H
H
COO
COO
-
-
R
R
H
H
2
2
N
N
-
-
C
C
-
-
H
H
COO
COO
-
-
R
R
H
H
2
2
N
N
-
-
C
C
-
-
H
H
COO
COO
-
-
H
H
2
2
N
N
-
-
C
C
-
-
H
H
COO
COO
-
-
R
R
Forma
Forma
Isoelétrica
Isoelétrica
pK
pK
1
1
pK
pK
2
2
A+
A+
A
A
-
-
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