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Proteína
Radmila Ribeiro
Proteínas
São macromoléculas formadas por ligações
peptídicas entre aminoácidos e desempenham
diversas funções no organismo.
Ligações peptídicas: é formada entre o grupo
carboxila de um aminoácido com o grupo amina
do próximo, com perda de um molécula de água.
Aminoácidos: estrutura dos aminoácidos é
constituída de um átomo central de carbono.
Adicionado ao carbono alfa existem um ácido
carboxílico, uma amina, um átomo de hidrogênio
e um grupamento radical (R), esse é responsável
pela diferenciação entre aminoácidos.
Proteínas
Importância e Função:
Catálise enzimática 
Transporte e estoque
Movimento
Suporte mecânico 
Proteção umine
Sinalização intra e extracelular e etc.
Variedade funcional - Diferentes estruturas
tridimensionais 
Aminoácidos
Proteína: polímeros de aminoácidos 
Repertório de 20 unidades básicas: aminoácidos 
Diferem entre si pela cadeia lateral (grupo R)
Compostos classificados por conter um grupo amino e um grupo carboxilico
20 amonoácidos "padrão" diferem no seu grupo R considerando:
Tamanho1.
Fromato 2.
Reatividade3.
Carga4.
Formação de ligações de hidrogênio5.
Também pe importante lembrar que, dependendo da estrutura dos grupo R, os
aminoácidos podem ser classificados como:
Alifáticos (não aromáticos) apolares
Aromáticos
Polares ( com grupos álcool, contendo enxofre e grupo amida)
Carregados (ácidos básicos)
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Essenciais: 
Triptofano
Fanilalanina
Valina
Isoleucina 
Metionina
Tronina
Leucina
Lisina
Histidina
Não Essenciais: 
ácido aspártico glicina
tirosina
alanina
prolina
ácido glutâmico
 serina
cisteína
asparagina
glutamina 
arginina
Condicionalmente
Essenciais: 
Arginina
Glutamina
Serina
Cisteína
Prolina
Glicina
Tirosina
Histidina
Isomeria
Estereoisômeos 
dois esteroisômeros têm a mesma
fórmula molecular, mas se distribuem
de maneira diferente no espaço.
deve existir ao menos um carbono
quiral Os quatros grupos direferente
ligados ao carbono alfa são o grupo
amina (-NH3+), o grupo carboxílico (-
COO-), um hidrogênio e o grupo R (que
é diferente para cada aminoácido)
Isomeria
Estereoisômeos 
O único aminoácido natural, daquele
conjunto de 20, que não conta com
estereoisômeros é a glicina
Quando existe apenas um carbono
quiral na molécula, só são possíveis
dois estereoisômeros, quando existem
dois carbonos assimétricos, são
possíveis quatro isômeros, e assim por
diante
Isomeria
Enantiômetro
São esteroisômeros que são imagens
especulares (como refletido no espelho)
um do outro, não sobreponíveis. 
Aminoácidos
Os aminoácidos livres apresentam dois ou
três grupos inizáveis.
Quando os aminoácidos unem-se para
formar peptídeos, um ou os dois grupos
ligados ao carbono alfa são perdidos.
A união de dois aminoácidos ocorre por
uma reação de condesnsação entre o
grupo alfa-amino de um aminoácido e o
alfa-carboxílico de outro, liberando água.
A ligação que se forma é chamada de
ligação peptídica.
Aminoácidos
1- Lisina
Além de trabalhar na restauração de tecidos ela
também atua na produção de hormônios e anticoropos 
2- Alanina 
Do ponto de vista químico, a alanina é o aminoácido
mais simples de todos 
3- Triptofano
Aminoácido que ajuda na formação do neurotransmissor
serotonina 
Aminoácidos
4- Metionina 
ausência pode fazer com que a urina não seja
processada pelo organismo, causando inchaço no
indivíduo
5- Fenilalanina
Funciona como aminoácido curinga. Outros aminoácidos
se formam a partir dele
6- Ácido Glutâmico
Importante no metabolismo para os processos de
neurotrasmissão 
Aminoácidos
7- Glutamina
É o ácido livre mais abundante no tecido muscular 
8- Asparagina
Primeiro aminoácido conhecido, extraído do aspargo,
ainda em 1806 na França. 
9- Glicina 
Uma das composições mais simples, pois só tem uma
ligação com uma molécula de hidrogênio
Aminoácidos
10 - Serina 
Presentes na formação e na regulação de enzimas
(sustâncias de origem proteica), os aminoácidos Serina
e Alanina são produzidos pelo corpo, mas podem ser
consumidos a partir de compostos farmacêuticos sob
orientação de especialistas. 
11- Tirosina
Entra na composição dos hormônios Triiodotironina e
Tiroxina, produzidos na tireoide, os quais controlam a
velocidade de crescimento do corpo 
Aminoácidos
12- Arginina
Age no sistema imunológico e no aumento das doses
naturais de hormônio do crescimento
13- Ácido aspártico
Funciona como fator energético do corpo, é uma fonte
de energia de rápida atuação.
14- Histidina
Encontrada na hemoglobina, corresponder a 3% dos
aminoácidos no organismo 
Aminoácidos
15- Cisteína
Encontrda no leite materno, foi descoberta no isolamento em cálculos renais 
16- Prolina
principal componente do colágeno, importante formador dos tecidos em geral
17- Isoleucina
De caráter apolar ou hidrofóbico, encontrado no interior de proteínas e enximas. 
Essa hidrofobia permite a formação de ligações fracas com outros aminoácidos
que ajudam a ditar as estruturas terciárias e quartenárias das macromoléculas 
Aminoácidos
118- Treonina
Contém álcool em sua estrutura. Desempenha papel importante, junto a
Glicina e a Serina
19- Leucina
Representa cerca de 8% dos aminoácidos das proteínas do nosso
organismo
20- Valina
 apolar como a Leucina e Isoleucina, com as quais se assemelha tanto em
estrutura como em função. São extremamente hidrofóbicos e são quase
sempre encontrados no interior de proteínas 
1Dipeptídeos - duas unidades
Tripeptídeos - três unidades 
Tetrapeptídeos - quatro 
......
Até 10 aminoácidos
Quando muitos resíduos de
aminoácidos estão presentes, tempos
os polipeptídeos, que são as proteínas
Aminoácidos
A.A. participam das
reações de
escurecimento que
geram sabor em alta
temperatura, como a
reação de Maillard
Importante:
A.A. podem ser doces ou
amrgos. Além disso, o ácido
glutâmico, mais conhecido
em sua forma comercial e
concentrada de glutamato
monossódico, e alguns
peptídeos têm um sabor
exclusivo designado como
umami, o quel pode
acrescentar golsto aos
alimento quando presente.
A.A. e peptídeos apresentam
seus próprios sabores e, nos
alimentos em que existem
proteínas parcialemnte
decompostas, como em
queijos maturados e
presuntos curados, esses
sabores contribuem para o
sabor geral do alimento
Proteínas de alto valor Biológico (Proteínas completas) 
Contem todos os aminoácidos essenciais, quantidades suficiente e
nas devidas proporções 
As principais são de origem animal: carnes, ovos, leite, queijo e
iogurte. 
Proteínas baixo valor Biológico (Proteínas incompletas) 
São as que não possuem um ou mais aminoácidos essenciais 
As principais são de origem vegetal: leguminosas, cereais integrais
e hortaliças. 
A exceção é a soja
Proteínas
PAVB
PBVB
Ovovegetarianos: não consomem carnes e o grupo do leite, mas consomem ovos;
Lactovegetarianos: excluem as carnes e os ovos da alimentação, mas consomem
alimentos do grupo do leite;
Ovolactovegetarianos: não comem as carnes, mas ovos e grupo do leite estão
presentes.
Vegetarianos estritos (veganos ou vegetarianos puros): excluem todos os
alimentos de origem animal, inclusive ovos, grupo do leite, gelatina e às vezes mel;
Algumas nomenclaturas definem os indivíduos com consumo ocasional de carnes
(1 a 2 vezes/semana) que são denominados semivegetarianos, enquanto os que se
abstém de todas as carnes. (flexitariano) 
Proteínas
Parecer Técnico CRN3 – n 11.2015 - vegetarianismo 
É possível atingir o equilíbrio e a adequação nutricional = planejadas de forma
adequada;
variedade de alimentos coloridos, frescos ou congelados, preferencialmente não
refinados e minimamente processados. 
Podem ainda incluir alimentos fortificados e/ou suplementos
Quando atendem às necessidades nutricionais = benefícios à saúde e podem
promover crescimento, desenvolvimento e manutenção adequados em todas as
etapas do ciclo da vida, bem como diminuir o risco de doenças crônicas não
transmissíveis
Proteínas
Parecer Técnico CRN3 – n 11.2015 - vegetarianismo 
A dieta vegetariana estrita (vegana) exige planejamento eorientação alimentar
incluindo suplementação de vitamina B12 e cálcio, e atenção à vitamina D e
proteína;
A dieta ovolactovegetariana exige planejamento e orientação alimentar, incluindo
atenção ao ferro, zinco e ácidos graxos ômega-3; 
O status de vitamina B12 deve ser monitorado pela análise laboratorial dos níveis
sanguíneos da vitamina B12 e da homocisteína, devido ao aumento do risco de
aterosclerose
aumento do risco de aterosclerose.
Proteínas
Parecer Técnico CRN3 – n 11.2015 - vegetarianismo 
Proteínas
Arroz 
aminoácido limitante – lisina ) 
presente no feijão
Feijão 
aminoácido limitante -
metionina) presente no arroz
PAVB
Proteínas
“A mistura de feijão com arroz aparece em quase
todos os almoços selecionados. Esta situação
traduz a realidade alimentar da imensa maioria
dos brasileiros que privilegiam alimentos in
natura ou minimamente processados e, de fato,
da grande maioria da população brasileira” 
PAVB
Proteína
Estrutura
As proteínas apresentam quatro
níveis estruturais
Estrutural : promove crescimento e manutenção da
estrutura das células Proteínas motoras (actina e miosina)
Energética: Contribui para o metabolismo energético Cada
grama de proteína fornece cerca de 4 Kcal 
Reguladora: homônimos e enzimas Transporte de moléculas
( gorduras) Equilíbrio acidobásico e osmótico 
Proteína
Funções 
Ocorre por meios físicos ou químicos 
A desnaturação das proteínas em alimentos envolve a quebra das
ligações que mantêm a molécula dobrada.
A desnaturação não é uma mudança de composição, mas de
estrutura.
Exposição ao calor, de 60º a 80ºC
elevada acidez
bolhas de ar dificuldade de cristalização
aumento da reatividade química 
perda da atividade biológica, aumento da viscosidade
intrínseca
combinação desses diversos fatores.
Proteína
Desnaturação
A desnaturação pode ser reversível ou
irreversível, o que vai depender da
sensibilidade das proteínas para a
desnaturação e das ligações que estabilizam
sua formação.
Exemplo:
com o calor, a desnaturação torna-se
irreversível.
Proteína
Desnaturação
Proteína
Propriedades
Funcionais
Enzimas
Catalizadores biológicos, 
Longas cadeias de pequenas moléculas
chamadas aminoácidos
Função de viabilizar a atividade das
células, quebrando moléculas ou
juntando-as pra formar novos
compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA com propriedades
catalíticas, chamadas de ribozimas.
Todas as enzimas são proteínas
Degestão:
 I- Inicia na boca pela ação da amilase salivar. II-
Inicia no estômago pela ação da pepsina. III- Termina
no intestino pela ação da tripsina e das peptidases
intestinais.
A absorção de proteínas ocorre nos enterócitos,
através das bordas em escova, ou seja, as
microvilosidades absorvem os aminoácidos,
dipeptídeos, tripeptídeos. Além disso, a absorção vai
depender de alguns fatores, como o transporte ativo,
utilizando a ATPase Na/K; difusão facilitada ou ativa.
Proteína
Digestão e Absorção
Recomendação
de Proteínas
RDA (1989): 0,8 gramas /kg de peso/ dia para adultos
saudáveis. 
SBAN (1990): 10-12% do VCT; 
DRI (2002): 10-35% do VCT; 
FAO (2003): 10-15% do VCT
Valor Qualitativo das
Proteínas
É possível se obter o valor qualitativo das proteínas de
um cardápio.
Calculando-se o NPCal e o NDPcal
NPCal é a quantidade de calorias fornecidas pela
proteína líquida do cardápio ou NPU (Net Protein
Utilization) 
O cálculo é baseado na quantidade de calorias (kcal)
que a proteína fornece ao organismo. 
Valor Qualitativo das
Proteínas
Quando a relação proteína/calorias (porcentagem de proteínas
em relação ao valor energético total ((VET) P%) da dieta aumenta,
significa que a maior parte das proteínas será utilizada para
fornecer energia, diminuindo a eficiência de utilização biológica
da proteína para fins de síntese proteica. 
A NPU mais adequada é aquela em que a porcentagem de
proteínas (P%) fica próxima ao valor de 10%.
NPU (Net Protein Utilization) - utilização líquida de proteína -
refere-se às proteínas totalmente utilizáveis. É a proteína que vai
ser utilizada pelo organismo. 
Valor Qualitativo das
Proteínas
A NPU é obtida pelos seguintes fatores de utilização de acordo
com a origem dos alimentos:
Proteína de origem animal: 0,7 
Proteína de leguminosas e oleaginosas: 0,6 
Proteína de cereais e outros alimentos vegetais: 0,5
Para estimar o NPU da dieta deve-se multiplicar a quantidade de
proteína de cada alimento 
Valor Qualitativo das
Proteínas
A soma total das proteínas de uma refeição ou de uma dieta, ajustadas pelos
fatores de utilização, é utilizada para calcular o percentual proteico-calórico
(NDPCal%).
O NDPCal% indica a porcentagem das calorias totais que é fornecida sob
forma de proteína totalmente utilizável: 
NPCal = NPU x 4 kcal (por grama de proteína) 
NDPCal% = Somatória do NPCal de todos os alimentos da refeição x100 
..................................... Valor Energético total da Refeição
Valor Qualitativo das
Proteínas
Este indicador pode ser utilizado no Planejamento Alimentar de qualquer
indivíduo. 
Um baixo NDPCal% significa que a dieta pode conter um alto teor de
proteínas de origem vegetal e portanto baixa disponibilidade, ou ainda, que
a dieta contém um teor baixo de proteínas totais. 
Valor Qualitativo das
Proteínas
De acordo com WHO/OMS (2003), o NDPCal% mínimo de uma dieta deve
ser igual a 6% e, se a porcentagem for superior a 10%, considera-se como
desperdício
No Brasil é utilizado no PAT (Programa de Alimentação do Trabalhador), que
tem como objetivo melhorar as condições nutricionais dos trabalhadores
através de uma alimentação adequada 
Passos para o cálculo
do NDPCal%
Exemplo
Inicialmente:
Listar todas as preparações do cardápio
Listar todos os ingredientes de cada preparação
Realizar o valor nutricional de todas as preparações 
Exemplo
Preparações do Cardápio
Sopa de legumes
Salada de alface, vagem e couve-flor
Bife à molanesa
Arroz à Grega
Doce de Leite
Refresco de Caju
Pão
Café
Exemplo
Exemplo
Exemplo
Temos
Valor calórico total = 1.588,5 Kcal
Onde:
Carboidratos = 215,1g x 4 = 860,6 = 54,1%
Proteínas = 55,9 x 4 = 221,2 = 13,9%
Lipídios = 56,3g x 9 = 506,7 = 31,9%
NDpCal%
Proteína animal: 0,7 x 34,2g = 23,94
Proteína vegratl: 0,5 x 29,80 = 14,90g
Leguminosa: a refeição não possui
Assim:
23,94 + 14,90g = 38,84 (x 4 kcal = 155,36 Kcal)
Se, 1588,5 Kcal -- 100%
 155,36 Kcal --- x%
 x = 9,78%