Processos Biológicos - AULA 3

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Prof. César Carriço
IBMR, Rio de Janeiro/RJ
2021.1
PROCESSOS 
BIOLÓGICOS
Aminoácidos e Proteínas
Aminoácidos
São as unidades fundamentais das 
PROTEÍNAS. 
São ácidos orgânicos formados por 
átomos de carbono, hidrogênio, 
oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de 
aminoácidos contêm também átomos 
de enxofre e fósforo que aparecem, 
portanto na composição das 
proteínas. 
São moléculas pequenas com peso 
molecular baixo.
• Carne Vermelha
• Carne Branca
• Laticínios
• Ovos
• Soja, Quinoa e Chia
• Feijão e Legumes
• Açaí
• Bananas
• Brócolis
• Lentilha
• Folhas Verdes
• Vegetais
Suplementos Alimentares
Funções Biológicas dos AA
• Estrutura da célula. 
• Hormônios. 
• Receptores de proteínas e hormônios. 
• Transporte de metabólitos e ions. 
• Atividade enzimática. 
• Imunidade. 
• Gliconeogenese no jejum e diabetes.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os aminoácidos, com 
exceção da glicina, possuem um 
carbono assimétrico que se liga a 
um grupo amina (-NH2), uma 
carboxila (-COOH), um átomo de 
Hidrogênio (-H) e uma cadeia 
lateral ou Radical (R). A cadeia 
lateral diferencia os aminoácidos.
Estrutura dos aminoácidos
Os aminoácidos presentes em proteínas são L-aminoácidos
Exemplos de AA
Classificação
Essenciais - São aqueles que não podem ser
sintetizados pelos animais. São 8 a 9 aa.
Não essenciais - São aqueles que podem ser
sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 aa.
Encontrados em suas proteínas.
VALINA
• Benefícios
• Em termos fisiológicos, a valina:
• Se mostra essencial para o bom funcionamento do sistema nervoso;
• Atua na regulação do sistema imunológico;
• Promove a reparação das fibras musculares;
• Atua na regulação do nitrogênio.
• Fontes, biossíntese e síntese
• A valina está presente principalmente no leite e ovos.
• Por ser um aminoácido essencial, não é produzida pelo organismo,
devendo ser obtida através da alimentação.
LEUCINA
• Função
• Dentre os efeitos terapêuticos da leucina e dos aminoácidos de cadeia
ramificada, estão:
• Diminuição da perda de massa magra, durante a redução de peso;
• Contribuição para o processo de cicatrização;
• Auxilia no equilíbrio das proteínas musculares em idosos;
• Apresenta benefícios no tratamento de doenças hepáticas e renais.
• Fontes
• Por ser considerada como um aminoácido essencial, não conseguimos
sintetizar a leucina Está presente em alimentos de origem vegetal e
animal, tais como a carne, feijão, ovo, batata e oleaginosas.
Nos suplementos alimentares, como o Whey Protein, BCAA’s e na
forma isolada.
ISOLEUCINA
• Dentre as principais funções da Isoleucina destacam-se a
atuação no metabolismo energético e a recuperação muscular
após exercícios.
• Os alimentos ricos em isoleucina são muitos a exemplo dos
derivados da soja, que têm alto teor proteico como grãos de
soja cozidos, tofu e o leite de soja. Carnes e peixes também
entram nesta turma, lógico, para quem não tem restrições ao
consumo de proteína animal.
HISTIDINA
• A histidina é importante para as proteínas básicas e é
encontrada na hemoglobina.
• Ela é encontra em refeições como Carne vermelha magra,
parmesão, tofu, filé de frango, atum, castanha do pará, gérmen
de trigo, ovos e arroz integral.
• Outra importante função que fica em cargo da histidina é a de
ser o centro ativo de proteínas
METIONINA
• Este aminoácido, por possuir o elemento enxofre, é suscetível 
à oxidação, por alguns outros elementos.
• O processamento de gorduras, o auxílio ao fígado no controle 
da disponibilidade de glutationa, que neutraliza toxinas no 
fígado são outros benefícios da metionina ao corpo humano.
• Entre esses alimentos estão ovos, em especial na clara, peixes 
(dourado, bacalhau, atum, salmão, linguado, tilápia e elgefim), 
carne de animal (alce, frango, veado, crustáceos, porco, vaca, 
peru, coelho, e búfalo), leite e queijo. Para o vegetarianos e 
veganos, fontes não-animais abrangem castanha-do-pará, 
sementes de gergelim e de girassol e aveia.
Fenilalanina
• Este aminoácido é muito importante para a formação de
neurotransmissores, contribuindo para melhorar a memória e o
funcionamento do cérebro em geral, incluindo o humor.
• A fenilalanina tem a capacidade de aumentar os níveis de
endorfinas, substâncias que ajudam a reduzir dores e
desconfortos e ainda transmitem uma sensação de vitalidade e
positivismo em relação à vida. Isso acontece devido ao
aumento da produção de tirosina e de neurotransmissores
excitatórios que melhoram a disposição mental, combatendo
vários dos sintomas característicos da depressão.
• carne bovina, frutos do mar, leite desnatado, feijão e ovos por
exemplo.
LISINA
• Usada também para prevenir ou tratar infecções de herpes
(genitais e feridas orais), ela trata sintomas da paralisia de
Bell e potencializa o uso do cálcio no organismo.
• Este aminoácido de importantes funções para o corpo
pode ser encontrado em diversos alimentos tais como
iogurte, peixe, queijo, fermento de cerveja, germe de trigo,
carne de porco e outras carnes.
Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas
o grupo amina de um 
aminoácido une-se ao grupo 
carboxila do outro, havendo 
a liberação de uma molécula 
de água. Os dois 
aminoácidos unidos formam 
um dipeptídio.
Proteínas
As proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem
em uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. Proteínas
são as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as
células e em todas as partes das células.
A partir desses blocos de construção, diferentes organismos podem
gerar produtos diversos: enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores,
fibras musculares, penas, teias de aranha, chifres, proteínas do leite,
antibióticos, venenos, entre outros.
Proteínas e Características Gerais
Proteínas
Biomoléculas mais abundante nos sistemas biológicos, desempenham
as mais diversas funções, como:
- Catálise enzimática
- Transporte (Hemoglobina, transferrina, lipoproteínas, transportadores de 
membrana, etc.)
- Nutrição e estocagem (sementes, ferritina)
- Contração ou proteína motora (contração muscular, tubulina, dineína)
- Estrutural (colágeno, queratina)
- Defesa (anticorpos, fibrinogênio, trombina, complemento)
- Regulatória (hormônios, proteína G)
Proteínas
As proteínas podem ser simples (compostas somente
por aminoácidos) ou conjugadas.
As proteínas diferem entre si pelo número,
tipo e seqUência dos aminoácidos em suas
estruturas.
O número de aminoácidos é muito variável
de uma proteína para outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos.
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos.
Organização estrutural das proteínas
Estrutura primária
Sequência linear de aas (ligações covalentes)
Organização estrutural das proteínas
Estrutura secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína, estabilizada
por pontes de hidrogênio.
a- Hélice - É a forma mais comum
de estrutura secundária regular.
Caracteriza-se por uma hélice em
espiral formada por 3,6 resíduos
de aminoácidos por volta. As
cadeias laterais dos aminoácidos
se distribuem para fora da hélice.
Organização estrutural das proteínas
Folha b - pregueada - Envolve 2 ou mais segmentos
polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas
diferentes. Esqueleto da cadeia peptídica em forma de
zigue-zague.
Organização estrutural das proteínas
Estrutura terciária 
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência
polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se enovela,
estabilizada por interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos como
interações eletrostáticas, hidrofóbicas, pontes dissulfeto, pontes de
hidrogênio, etc.
Organização estrutural das proteínas
Estrutura quaternária
Ocorre nas proteínas oligoméricas. As subunidades se mantêm unidas por
forças como pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio e interações
hidrofóbicas.
Organização estrutural das proteínas
Classificação quantoà forma 
Proteínas fibrosas – O colágeno, a elastina e a queratina são exemplos de
proteínas fibrosas. Elas têm função estrutural. As proteínas fibrosas têm
estrutura relativamente simples, obtida da repetição de aas específicos,
formando estruturas secundárias regulares.
Organização estrutural das proteínas
Classificação quanto à forma 
Proteínas globulares – Apresentam cadeia polipeptídica fortemente
enrolada em uma forma globular ou esférica. Sua forma resulta de uma
interação complexa de elementos estruturais secundários, terciários e
algumas vezes quaternários.
Estrutura e Função
Perda da estrutura tridimensional e da função por
desnaturação
Exemplos de agentes desnaturantes: temperatura, pHs
extremos, ureia, detergentes, etc.
“A conformação da proteína, ou seja, o 
arranjo tridimensional dos átomos na 
estrutura é o fator determinante na função”
Fórmula geral do aminoácido
Quando há a união de aminoácidos, há a formação das ligações peptídicas.
Para que ocorra a união de dois aminoácidos, é necessário que o grupamento
carboxila de um dos aminoácidos perca uma hidroxila (OH), disponibilizando uma
ligação.
O grupamento amina do outro aminoácido perde um hidrogênio (H),
disponibilizando também uma ligação.
Assim, a união dos aminoácidos ocorre por essas ligações que ficaram
disponíveis, definindo, assim, uma ligação peptídica e formando um peptídeo.
A hidroxila que foi liberada pelo grupo carboxila se une ao hidrogênio liberado
pelo grupo amina do outro aminoácido, consequentemente formando uma
molécula de água.
Dessa forma, podemos dizer que a união de dois aminoácidos, ou a formação
de um peptídeo, é uma reação de síntese por desidratação, porque liberou uma
molécula de água.
Quando há a união de dois aminoácidos, damos o nome de dipeptídios.
Quando há três e quatro aminoácidos unidos por ligações peptídicas chamamos
de tripeptídeo e tetrapeptídeo, respectivamente.
Os polipeptídeos são formados por uma longa cadeia de aminoácidos, e é dessa
categoria que as proteínas fazem parte, pois são constituídas de um grande
número de aminoácidos.
Estrutura X Função
Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina
(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia,
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre
com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem
recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.
A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.
1- Defina proteínas. Qual é o nome da ligação entre aminoácidos 
2 - Qual é o nome da ligação entre aminoácidos na formação de peptídeos? 
3 – Qual é a diferença entre proteínas e peptídeos? 
4 – Quais as funções das proteínas? 
5 – Descreva a estrutura de um aminoácido. 
6 – O que são aminoácidos essenciais?