Aula 4 Proteínas em alimentos

Prévia do material em texto

Composição dos Alimentos
Aula 4: Proteínas em alimentos
Apresentação
Proteínas são componentes essenciais para as células vivas e estão relacionadas praticamente a todas as funções
�siológicas. Elas são constituídas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e algumas podem conter enxofre.
Essenciais para o organismo, as proteínas estão presentes em diversos tipos de alimentos, em maior ou menor
quantidade, e quando ingeridas, são absorvidas para, en�m, desempenhar as suas funções no organismo, seja na
composição do músculo, propiciando a sua contração, na defesa do organismo ou na transformação de energia. Além
disso, as proteínas constituem a chamada massa corporal magra e, por esse motivo, são indispensáveis na dieta.
Entre os alimentos mais ricos em proteínas estão as carnes que, por serem músculos ou vísceras, são consideradas as
principais fontes de proteínas na alimentação.
Ovos, leites e derivados também são excelentes fontes de proteína, uma vez que proteínas de origem animal apresentam
todos os aminoácidos essenciais. No entanto, a combinação de cereais e leguminosas, como o arroz e feijão, também
fornece proteína de alto valor biológico, como você verá, detalhadamente, ao decorrer da aula.
Objetivos
Descrever as propriedades físico-químicas das proteínas presente nos alimentos;
Reconhecer o papel das proteínas na saúde humana e na produção dos alimentos;
Identi�car as principais fontes dos tipos de proteínas em alimentos.
Proteínas
A proteína é um polímero complexo composto por 20 aminoácidos diferentes. Ela desempenha inúmeras funções
biológicas, que não poderiam ser possíveis, sem a complexidade da sua composição, o que dá origem a diferentes
estruturas tridimensionais, com diferentes funções biológicas (DAMODARAN; PARKIN; FENNEMA, 2010).
 Fonte: Shutterstock
Este macronutriente possui diversas funções no organismo humano devido a sua composição química, como:
Componentes estruturais dos tecidos (colágeno, elastina, queratina, etc.);
Moléculas contráteis (miosina, actina e tubulina);
Moléculas transportadoras (hemoglobina, albumina, transferrina);
Moléculas sinalizadoras do sistema imune (anticorpos);
Hormônios (insulina, hormônio do crescimento);
Enzimas.
Química das proteínas
São os aminoácidos, ou unidades monoméricas, que formam as proteínas. As propriedades e funções dela dependem,
inteiramente, da sequência inicial de aminoácidos que formam a sua estrutura.
Os aminoácidos compõem as proteínas, unindo-se uns aos outros
por meio de ligações peptídicas. Se apenas um estiver incorreto na
sequência, é provável que a proteína perca a sua atividade
biológica.
Sabe-se que a sequência de aminoácidos é determinada pela sequência de bases do DNA humano.
Aminoácidos são as unidades básicas estruturais das proteínas. Sua
estrutura química constitui-se em um carbono, ligado covalentemente a
quatro radicais: um hidrogênio, um grupamento carboxílico, um
grupamento amino e um grupamento R de cadeia lateral.
Uma forma usual de classi�car os aminoácidos diz respeito a sua síntese no organismo:
Os 20 aminoácidos que formam as proteínas podem ser
classi�cados de acordo com as características químicas
do grupamento R (chamado de radical ou cadeia lateral):
apolar, polar, ácido e básico.
 Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: Wikipedia.
Atenção
É importante ressaltar que as propriedades físico-químicas dos aminoácidos, como a carga líquida, a solubilidade, a
reatividade química e o potencial de ligação com o hidrogênio, são dependentes da natureza química do grupamento R.
Clique nos botões para ver as informações.
São aqueles que o corpo não sintetiza, ou seja, a ingestão por meio da alimentação é necessária.
Aminoácidos Essenciais 
São sintetizados pelo organismo.
Aminoácidos não essenciais. 
Essa classi�cação permite dividir as proteínas em alto ou baixo valor biológico, sendo as de alto valor biológico aquelas
que apresentam todos aminoácidos essenciais; e as de baixo valor biológico, aquelas que apresentam algum aminoácido
limitante, ou seja, ausente, ou em concentrações abaixo dos requeridos pelo organismo.
A tabela a seguir apresenta a classi�cação dos aminoácidos quanto a sua síntese no organismo e a necessidade de
obtenção através da dieta.
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais
Arginina Alanina
Histidina Asparagina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteina
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
 Tabela 1. Classificação dos aminoácidos. Fonte: Elaborada pelo autor.
Em uma dieta ideal, a proteína fornece os aminoácidos conforme as exigências corporais. Mas essa meta di�cilmente é
atingida, pois as quantidades em excesso de algum aminoácido particular são desaminadas, sendo seus esqueletos
carbônicos oxidados para fornecer energia, ou convertidos em gordura para armazenamento.
A parte nitrogenada do aminoácido é excretada como ureia, ou utilizada na síntese de qualquer aminoácido não essencial,
que se apresente em quantidade reduzida (COULTATE, 2004).
Como acontece a ligação entre os
aminoácidos?
Por meio da chamada ligação peptídica. É uma reação de
condensação, onde o grupamento α-carboxílico de um
aminoácido se liga ao grupamento α-amino de outro
aminoácido, ocorrendo a remoção de uma molécula de
água (OH) do 1º aminoácido e do hidrogênio (H) do 2º
 A condensação de dois aminoácidos para formar uma ligação peptídica Fonte:
Wikipedia.
Estrutura das proteínas
As proteínas se organizam em quatro níveis de estrutura: primário, secundário, terciário e quaternário.
Clique nos botões para ver as informações.
Compreende a sequência básica de aminoácidos, que formam as proteínas, onde eles se ligam uns aos outros pela
ligação peptídica.
Estrutura primária 
Corresponde ao arranjo espacial. Ele ocorre entre as cadeias laterais dos aminoácidos em alguns segmentos da
cadeia polipeptídica. Em geral, duas estruturas são formadas durante a interação entre o grupamento R dos
aminoácidos: estrutura helicoidal (α-hélice) e estrutura folha β (DAMODARAN; PARKIN; FENNEMA, 2010).
Ambas acontecem por conta das interações do tipo pontes de hidrogênio, que ocorrem entre alguns segmentos da
cadeia de aminoácidos.
Estrutura secundária 
Quando a cadeia linear da proteína, com segmentos da estrutura secundária, se dobra ainda mais, de maneira
compacta e tridimensional, formam-se as estruturas terciárias.
Essa transformação é um processo complexo, que envolve várias interações, como as interações hidrofóbicas,
eletrostática, van der Waals e pontes de hidrogênio. Como exemplo tem-se a faseolina (do feijão) e a lactoalbumina
(do leite).
Estrutura terciária 
Refere-se ao rearranjo espacial de uma proteína, quando ela contém mais de uma cadeia polipeptídica. Ou seja,
ocorre a agregação de várias subunidades de estruturas terciárias. Por exemplo: a hemoglobina e a glicinina.
Estrutura quaternária 
Atenção! Aqui existe uma videoaula, acesso pelo conteúdo online
Cabe ressaltar que o processo de dobramento de uma cadeia de proteína aleatória, para a formação de uma estrutura
tridimensional, é bastante complexo. A base para a conformação biológica nativa da proteína está codi�cada na sequência
de aminoácidos que a formam (DAMODARAN; PARKIN; FENNEMA, 2010).
Esses diferentes níveis estruturais promovem uma grande diversidade de tipos e funções de proteínas, mesmo com
somente 20 aminoácidos. Recentemente, mais um aminoácido, a selenocisteína, foi descoberto e incorporado à lista das
unidades básicas formadoras das proteínas (DAMODARAN; PARKIN; FENNEMA, 2010).
Saiba mais
Leia o texto Proteínas: Hidrólise, Precipitação e um Tema para o Ensino de Química.
 Propriedades funcionais das proteínas
 Clique no botão acima.
Propriedades funcionais das proteínas
As propriedades físico-químicas das proteínas são diversas. Elas podem intervir diretamente na qualidade e nas
propriedades funcionais dos alimentos.
Segundo ORDÓÑEZ (2005), a tabela abaixo apresenta algumas daspropriedades funcionais das proteínas, que
in�uenciam o comportamento dos sistemas alimentícios:
Didaticamente, dividem-se as propriedades das proteínas em dois grandes grupos:
Propriedades funcionais Alimentos
Solubilidade e viscosidade. Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de água e emulsificação. Cremes, sopas e molhos.
Formação de massas. Massas alimentícias e pães.
Formação de espuma, emulsificação e capacidade de absorção de água. Pães, bolos e biscoitos.
Geleificação e formação de espuma. Sobremesas lácteas e merengues.
Emulsificação, viscosidade e geleificação. Queijos.
Geleificação, capacidade de absorção de água e emulsificação. Produtos de carne cozidos.
Texturização, fixação de aromas, absorção e retenção de água. Similares de carnes.
Emulsificação. Manteiga e maionese
Geleificação e formação de espumas. Produtos de ovos.
 Tabela 1 – Propriedade funcional das proteínas que influem em diferentes sistemas alimentícios. Fonte: elaborada pelo autor.
Propriedades hidrodinâmicas
São aquelas que dependem da interação das proteínas com a água. Podemos citar a absorção e a retenção de
água, inchamento, adesão, dispersividade, solubilidade e viscosidade, gelei�cação, precipitação e formação de
diferentes estruturas, como �bras e massas proteicas.
Propriedades ligadas à característica de superfície
Formam espumas e emulsões. São algumas das propriedades reológicas das proteínas que estão diretamente
ligadas à tensão super�cial. As proteínas são substâncias an�fílicas que, na interface, diminuem a tensão e
evitam a coalescência de gotas dispersas, atuando, portanto, como agentes tensoativos.
Recomendações e fontes alimentares
Todas as proteínas biologicamente produzidas podem ser usadas como proteínas alimentares, são elas:
Proteínas que apresentam fácil digestão;
Atóxicas;
Adequadas do ponto de vista nutricional;
Funcionalmente utilizáveis em produtos alimentícios;
Disponíveis em abundância;
Cultiváveis por agricultura sustentável.
Proteínas de origem animal
São as consideradas completas, sendo referência em termos de composição de aminoácidos.
Considera-se como fontes de proteínas de origem animal o leite e seus derivados; e as carnes,
incluindo peixes, aves e os ovos. Esses alimentos possuem proteína de alto valor biológico, ou seja,
com todos os aminoácidos essenciais para o organismo humano (COZOLLINO, 2007).
Proteínas de origem vegetal
Alimentos de origem vegetal também são fontes de proteínas, em especial os cereais e as
leguminosas. Nesse grupo de alimentos, as proteínas são consideradas parcialmente completas. As
leguminosas são as mais adequadas, contendo de 10 a 30% de proteínas, com eventuais
aminoácidos limitantes, como a metionina e a cisteína.
Os cereais têm um teor menor de proteína, com valores variando de 6 a 15%, tendo a lisina como
aminoácido limitante (COZZOLINO, 2007).
Apesar das limitações nutricionais de cereais e leguminosas com relação ao teor de aminoácidos essenciais, estes
alimentos, quando parte de uma dieta equilibrada, onde o indivíduo tem um cardápio variado, podem se
complementar em termos de aminoácidos essenciais.
Sendo assim, a mistura de arroz e feijão, típica do hábito alimentar do brasileiro, é um exemplo de
complementariedade de proteínas vegetais, formando uma proteína com todos os aminoácidos essenciais,
portanto, equivalente a proteína de origem animal.
 Fonte: Shutterstock
Atenção! Aqui existe uma videoaula, acesso pelo conteúdo online
De acordo com a Organização Mundial de Saúde (WHO, 2007), a recomendação de proteínas é de 0,8g de proteínas por
quilo de peso corpóreo. É necessário ressaltar que, de modo geral, as necessidades de proteínas representam quantidades
especí�cas para a manutenção da saúde em indivíduos normais.
Para praticantes de atividade física, esses valores podem aumentar para até 1,4g/Kg/dia. No entanto, sabe-se que a média
de consumo do brasileiro é bem superior ao recomendado. Considerando o gasto energético e valor energético total (VET)
para cada indivíduo, recomenda-se a ingestão de 10 a 15% do VET em proteínas.
Importância biológica das proteínas
As proteínas possuem diversas funções biológicas importantes no organismo. São elas:
Transportadoras de substâncias, como a hemoglobina (carreadora de gases da respiração – O2 e CO2) e as
lipoproteínas (carreadoras de lipídios na corrente sanguínea e sistema linfático);
Proteínas estruturais, como o colágeno e a elastina, que fazem parte da composição do tecido conjuntivo;
Componentes do sistema imunológico, participando da formação da estrutura dos anticorpos e imunoglobulinas;
Ação hormonal, como a insulina e o hormônio do crescimento;
Ação catalítica como as enzimas;
Algumas possuem função nutricional fornecendo aminoácidos essenciais para a formação de tecidos e para que
ocorra a formação de proteínas com essas diferentes funções metabólicas, como a caseína (principal proteína do
leite), a ovoalbumina (proteína dos ovos); a gliadina e a glutenina (frações proteicas da proteína do glúten).
Dentre todas essas funções a catalítica traz um diferencial nos sistemas
biológicos, por isso merecem ser estudas a seguir.
Atenção! Aqui existe uma videoaula, acesso pelo conteúdo online
 Enzimas
 Clique no botão acima.
Enzimas
As enzimas são proteínas com ação catalítica, ou seja, elas participam de reações químicas, acelerando a
velocidade dessas reações.
Quase todas as reações que acontecem no metabolismo são mediadas por enzimas, poupando o gasto de
energia e acelerando todos os processos metabólicos. Nesses processos, as enzimas não sofrem alterações,
permanecendo intactas ao �nal da reação.
Elas possuem algumas propriedades importantes que de�nem sua atuação nos processos metabólicos.
Durante a sua formação estrutural ocorre a formação do sítio ativo, ou sítio catalítico, que tem a�nidade química
pelos substratos, aos quais as enzimas se ligam para promover as reações.
Sítio ativo, ou sítio catalítico, é a região especí�ca em forma de fenda, ou bolso, onde as cadeias laterais de
aminoácidos estão disponíveis, criando uma superfície tridimensional complementar ao substrato. Ao se ligar ao
substrato, a enzima forma o complexo enzima-substrato.
As reações catalisadas por enzimas são altamente e�cientes, ou seja, elas são cerca de 105 vezes mais rápidas
que as reações não catalisadas. Cada molécula de enzima é capaz de transformar de 100 a 1000 moléculas de
substrato em produto/segundo.
As enzimas são altamente especí�cas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas
um tipo de reação química. Isso ocorre por que as enzimas possuem os sítios ativos, onde as cadeias laterais dos
aminoácidos estão disponíveis para reagir com o substrato e formar o complexo enzima-substrato (CHAMPE;
HARVEY; FERRIER, 2009).
 
Saiba mais
Assista ao vídeo ilustrativo Enzimas sobre o funcionamento das proteínas, bem como sua relação com
coenzimas e cofatores.
 
As enzimas estão presentes não só no metabolismo humano, mas também são componentes em alimentos.
Algumas frutas possuem enzimas que tem ação proteolítica, como a �cina (do �go), a papaína (do mamão) e a
bromelina (do abacaxi), que podem ser utilizadas como amaciadoras de preparações elaboradas a partir de
carnes.
 
Saiba mais
Sobre a presença de enzimas em frutas, veja o experimento no vídeo Atividade enzimática de extratos vegetais na
degradação de gelatina, feito pelo Laboratório de Tecnologias Educacionais do Departamento de Bioquímica, do
Instituto de Biologia da Unicamp.
 
As enzimas podem participar de reações químicas que modi�cam as características sensoriais dos alimentos
onde elas se encontram.
 
Exemplo
 Esquema simplificado de uma enzima e seu substrato. Neste caso, a reação química acelerada pela enzima é uma lise, ou seja, uma reação de quebra da molécula. Fonte:
Experimentoteca.
As polifenoloxidases são enzimas presente em frutas e hortaliças que participam dos processos de
amadurecimento desses alimentos.
 
Elas participam das reações deoxidação dos compostos fenólicos, provendo a formação de compostos de
coloração amarronzada, as melanoidinas, o que pode causar a rejeição do produto, do ponto de vista sensorial.
Na indústria, as enzimas podem atuar como coadjuvantes de tecnologia, modi�cando a composição dos
alimentos, mas sem contribuírem para o valor nutricional ou permanecer no produto �nal.
 
Exemplo
A lactase é utilizada na obtenção de produtos com teor reduzido de lactose, e a invertase é usada na fabricação
de açúcar invertido a partir da hidrólise da sacarose.
 
Saiba mais
Leia o texto Enzimas: natureza e ação nos alimentos.
 Atividade
1. O processo conhecido pela mudança na conformação das proteínas é conhecido por:
a) Inversão
b) Geleificação
c) Desnaturação
d) Gelatinização
e) Caramelização
2. As enzimas presentes em frutas podem ser utilizadas no amaciamento de carnes e na melhora do processo digestivo
de proteínas. Assinale a alternativa que apresenta a enzima e a respectiva fruta na qual ela está presente:
a) bromelina - abacaxi
b) papaína – fruta pão
c) ficina – framboesa
d) catalase – caqui
e) lipase - mamão
3. São consideradas fontes de proteínas de alto valor biológico na alimentação:
a) Arroz, leite e ovos.
b) Leite, ovos e feijão.
c) Alface, tomate e ovos.
d) Carnes, leites e ovos.
e) Carnes, alface e arroz.
Notas
Referências
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
 
COULATE, T. P. Alimentos: a química de seus componentes. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2004.
 
COZZOLINO, S. M. F. Biodisponibilidade de nutrientes. 2. ed. Barueri: Manole, 2007.
 
DAMODARAN, S; PARKIN, K. L.; FENNEMA, O; R. Química de alimentos de Fennema. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2010.
   
PHILIPPI, S. T. Nutrição e Técnica Dietética. 3. ed. Barueri: Manole, 2014.
 
Próxima aula
Características físicas, físico-químicas e químicas dos lipídios em alimentos;
Importância dos lipídios em alimentos e à saúde humana;
Aplicabilidade dos lipídios na indústria de alimentos.
Explore mais