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A estrutura corporal dos seres humanos é constituída de proteínas. As proteínas diferem do CHO e do LIP por conter nitrogênio. Os papéis primários das proteínas incluem: Função estrutural (são aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade); Enzimática (enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas); Hormonal (insulina); Transporte (hemoglobina); Participam dos sistemas contráteis (actina e miosina); Armazenamento (ferritina); Defesa (os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo) e imunoproteínas. Principais fontes: leite e derivados, cereais, leguminosas, ovos e carnes em geral. Classe Exemplos Enzimas Tripsina, lipase, amilase, ribonuclease Proteínas transportadoras Hemoglobina, albumina do soro, mioglobina, lipoproteínas Proteínas contráteis ou de movimento Actina e miosina Proteínas estruturais Queratina, colágeno, elastina, proteoglicanas Proteínas de defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxina botulínica, toxina diftérica Hormônios Insulina, hormônio do crescimento, hormônios peptídicos Proteínas nutritivas ou de reservas Gliadina (trigo), ovoalbumina (ovo), caseína (leite) As proteínas são compostas pelos aminoácidos. Aminoácidos São formados por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e ocasionalmente, enxofre. São as unidades estruturais básicas das proteínas. Classificação quanto a estrutura dos grupos R Hidrofóbicos: estarão para dentro da estrutura das proteínas, pelo fato de não conseguirem interagir bem com a água da solução. 1. Alifáticos apolares: possuem radical R, geralmente formado por carbono e hidrogênio. 2. Aromáticos: tem anéis aromáticos nas suas cadeias laterais. Hidrofílicos: estarão para fora da estrutura das proteínas, onde farão ligação com hidrogênio e água. 1. Polares não carregados: são aminoácidos com radicais R, contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. 2. Carregados (ácidos e básicos): ácidos – R tem um grupo amino (NH3); básicos – R tem um grupo carboxílico (- COOH) carregados negativamente a pH 7,0. Classificação metabólica e nutricional A classificação nutricional dos aminoácidos categoriza-se em: indispensáveis (essenciais), dispensáveis (não essenciais) e condicionalmente essenciais. 1. Os aminoácidos essenciais são: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. São aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo, necessitando ser obtido pela alimentação. 2. Os não essenciais são: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico e serina. Podem ser sintetizados pelo organismo. 3. Os condicionalmente essenciais são: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina. São aqueles sintetizados pelo organismo, mas, se utilizados em uma velocidade maior do que o produzido, podem se tornar indispensáveis. Classificação quanto o número de AAs Dipeptídeos: 2 aminoácidos Tripeptídeos: 3 aminoácidos Tetrapeptídeos: 4-10 aminoácidos Oligopeptídeos: 10-99 aminoácidos Polipeptídeos ou proteínas: 100 ou mais aminoácidos As proteínas dos alimentos podem estar estruturadas de 4 maneiras diferentes: Estrutura primária: o primeiro estágio de organização de uma proteína é a própria sequência de aminoácidos ligados linearmente por meio de ligações peptídicas. Estrutura secundária: geralmente é resultante das ligações de hidrogênio entre átomos de hidrogênio da amida e oxigênios carboxílicos. Estrutura terciária: quando as estruturas das proteínas dobram-se sobre si mesmas; Estrutura quartenária: união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Desnaturação proteica É a perda total ou parcial da estrutura tridimensional de uma proteína, a qual resulta, em perda da atividade biológica. Esse é um processo que ocorre quando um ovo é frito ou cozido e também na fervura do leite (desnaturação irreversível). Resulta no desdobramento e desorganização das estruturas secundárias, terciárias e quartenárias, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem: calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons ou metais pesados, como chumbo e mercúrio. A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível. Nesse caso, a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original, quando o agente desnaturante for removido. Qualidade da proteína dietética Refere-se a capacidade de fornecer aminoácidos necessários para o organismo. Alguns alimentos contêm altos teores de proteína, enquanto outros contêm baixos teores. O fato de um alimento ser rico em proteínas, não implica que seja suficiente para sustentar o crescimento ou a manutenção do organismo. A qualidade da proteína pode ser expressa de acordo com: Escore químico; Razão de eficiência proteica (PER); Valor biológico; Saldo de utilização proteica (NPU). Escore químico A determinação do valor do escore químico, é dependente da comparação entre o conteúdo de aminoácidos indispensáveis presentes na ovoalbumina (ovo), que é utilizada como proteína de referência, e a proteína do alimento em questão. A ovoalbumina é considerada ideal e nutricionalmente completa. O teste apresenta diversas etapas: As proteínas devem ser purificadas e hidrolisadas em aminoácidos, que são submetidos à análise por meio de um analisador de aminoácidos. Assim, o conteúdo dos vários aminoácidos presentes nas duas proteínas, é comparado. O aminoácido na proteína teste que está presente na menor concentração, é chamado de aminoácido limitante da proteína. O valor da porcentagem é o escore químico. Por exemplo: a quantidade de lisina presente na proteína da aveia é 51%, daquela presente na proteína do ovo. Portanto, o escore químico da proteína da aveia é de 51. . Razão de eficiência proteica (PER) Estudos para a determinação da PER exigem animais em fase de crescimento. Os animais utilizados devem ser recém- desmamados. A proteína é utilizada em uma concentração de 10% do peso seco da ração. A PER da proteína teste deve ser sempre comparada aquela da ovoalbumina, a qual deve ser utilizada na ração dos animais do grupo controle. O ganho de peso e o consumo da ração são verificados durante o período de 3 semanas. Por exemplo: a PER para a proteína do ovo é aproximadamente duas vezes aquela da proteína da soja. PER= ganho de peso ÷ quantidade de proteína consumida Valor biológico Representa a fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo. O VB de uma proteína é determinado pela medida da quantidade de nitrogênio consumido e aquele excretado. Inicialmente, as perdas obrigatórias de nitrogênio pela urina e pelas fezes, devem ser determinadas, o que necessita de um ensaio biológico envolvendo dietas isentas de nitrogênio. Posteriormente, é realizada a determinação da quantidade de nitrogênio urinário e fecal com o consumo de proteína teste. As diferenças no nitrogênio excretado entre as duas condições dietéticas são expressas como ∆ nitrogênio fecal e ∆ nitrogênio urinário. VB= N retido = [N ingerido] – [∆ N fecal] – [∆ N urinário] N absorvido [N ingerido] – [∆ N fecal] Utilização proteica (NPU) O NPU visa avaliar a retenção de nitrogênio em relação à quantidade de nitrogênio consumida.NPU = N retido = [N ingerido] – [∆ N fecal] – [∆ N urinário] N consumido [N ingerido] Balanço nitrogenado O BN é a diferença do nitrogênio que é ingerido e a quantidade que é excretada. BN equilibrado: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretada. BN negativo: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que a excretada. Ex: jejuns, dieta pobre em proteínas, dietas restritivas, doenças catabólicas, entre outros. BN positivo: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex: crianças em fase de crescimento, gestantes, treinos de musculação, entre outros.
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