anotações 01

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Proteínas
• macromoléculas mais abundantes nas células vivas 
• grande variabilidade de estrutura, apresentando milhares de tipos diferentes
• grande diversidade de funções biológicas encontrado em uma única célula 
• papel central no metabolismo celular 
• subunidades monomericas: aminoácidos
• os aminoácidos são ligados por ligações covalentes peptídicas 
• 20 aminoácidos 
Funções fibras musculares venenos de fungo
enzimas estrutural 
hormônios 
anticorpos 
transportadora
nutricional 
Aminoácidos
• grupo carboxílico -COOH
•grupo amino +NH3
•átomo de H
•radical
• carbono central alfa(2)
• ph neutro 
Alanina,Valina,Leucina e Isoleucina : grupos R grandes promovem estabilização por interações hidrofóbicas
Glicina: grupo R pequeno, não interfere
Prolina: Reduz a flexibilidade
Metionina, cisteína : sulfurado 
Aromáticos: tirosina, triptofano
Não carregados : mais solúveis em água
cisteína( ponte de dissulfeto)
básicos 
ácidos : glutamato, aspartato
simples ( ribonucleases e quimiotripsina )
conjugadas ( grupo prostético + parte protéica )
Modificações dos aminoácidos reversíveis 
Aminoácidos são anfoteros, íon dipolar ou zwitterion : formar ligações, estabilidade das ligações 
Aminoácidos ligados por ligação peptídica : resíduos de aminoácidos, perdem átomos 
oligopetideos 
polipeptídeos 
proteínas 
as ligações peptídicas são formadas pela eliminação da água 
as proteínas são quebradas por proteases na presença de água(hidrólise)
componentes: 
espinha dorsal: união dos aminoácidos
grupamento N-terminal e C-terminal 
insulina diminui a glicemia 
glucagon aumenta a glicemia 
dipeptídeos
glutationa antioxidante
ocitocina contração uterina e ocitocina ( muito parecida com vasopressina- ADH )
bradicina
hemoglobina
• proteína oligométrica 
• protômeros 
• 2 alfa e 2 beta 
• formadas por 4 cadeias polipeptídicas 
dipolar, doa ou recebe H+
Classificação dos aminoácidos perante as cadeias laterais
1.Apolares ex: alanina e glicina 
•não recebem ou doam prótons
•não participam de ligações iônicas
•não formam pontes de hidrogênio
•interações hidrofóbicas 
•localização nas proteínas( meio aquoso: interior/ meio •hidrofóbico: superfície)
*prolina possui grupo imino( estrutura fibrosa do colágeno)
2.Polares 
•carga elétrica líquida ou residual
•interação com água, hidrofilicos ( superfície protéica)
•sem carga( pontes de hidrogênio) ex: serina e treonina 
 *cisteína: grupo sulfidrila( pontes dissulfeto)
•ácidos(-) ex: ácido aspartato e glutamato
 doadoras de prótons em ph neutro 
 grupo carboxílico com carga negativa 
•básicos(+) ex: lisina
 receptoras de prótons 
 ionizadas com carga positiva 
 *histidina: fracamente básica, e, quando incorporada a uma proteína sua cadeia pode ser tanto positiva quanto negativa, de acordo com o meio 
Propriedades ópticas dos aminoácidos
•carbono alfa(carbono quiral, opticamente ativo)
•dois isômeros
 L- aminoácidos: proteínas 
 D- aminoácidos: antibióticos e bactérias 
* a glicina não tem carbono quiral 
interação hidrofóbica
interação hidrofilica
Propriedades ácidobásicas
1. Aminoácidos em solução aquosa 
•carboxila: fracamente ácido, negativo
•amino: fracamente básico, positivo
•AA ácidos e básicos: grupo ionizável lateral 
podem atuar como tampão( solução que resiste às mudanças do ph quando pequenas quantidades de ácido ou base)
•ph muito ácido: AA protonados 
•ph neutro: aminoácido dipolar, grupo amino protonados e grupo carboxila desprotonado 
•ph muito alcalino: AA desprotonados