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Enzimas
• São duas as condições para existir vida:
● O organismo precisa conseguir se auto replicar.
● Ele deve ser capaz de catalisar reações químicas com
eficiência e seletividade.
A conversão de sacarose em H2O e CO2 é um processo
altamente exergônico.
Libera calor e energia que pode ser usada para pensar,
mover-se, sentir gostos e enxergar.
➢O açúcar pode permanecer anos na prateleira sem
sofrer qualquer alteração química.
➢Por que quando ingerimos a sacarose ela é convertida
em energia em segundos?
- A diferença é a catalase
Condições ideais para a vida → habilidade dos organismos
para catalisar reações químicas de maneira eficiente.
A catálise é realizada por enzimas.
A catálise biológica é reconhecida desde os anos 1700 em
estudos de digestão de carne por secreções de estômago.
*A enzima pega um composto e transforma em outro
material, porém as substâncias químicas não são
modificadas.
A maioria das enzimas é proteína, exceto um pequeno
grupo de RNAs catalíticos,todas as enzimas são proteínas.
Se uma enzima for desnaturada a atividade catalítica é
perdida. Então, as estruturas proteicas, primárias,
secundárias e terciárias são essenciais no processo de
catálise.
➢As enzimas são proteínas altamente especializadas
➢Tem especificidade por seus substratos
➢ São catalisadores de reações químicas
(temperatura e pH estão associados com a
desnaturação das enzimas)
Enzimas – atividade da catalase
Enzimas
Catalisadores aumentam a velocidade das reações
químicas. Diminuir a energia de ativação sem afetar a
reação.
As enzimas diminuem a energia de ativação das reações
químicas
Modelo → chave-fechadura para atividade enzimática
● A enzima tem que ser complementar ao seu substrato
→ modelo chave e fechadura.
● A enzima tem que ser complementar ao estado de
transição → para haver catálise.
Atividade catalítica
A atividade catalítica depende da integridade da
conformação nativa da proteína, ou seja, se estiver
desnaturada, a atividade catalítica da enzima estará
comprometida.
● Sítio ativo → é o local onde o substrato se liga.
● Quando o substrato se liga ao sítio ativo forma-se o
complexo enzima-substrato.
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Componentes da reação enzimática
Existem cofatores como o ferro por exemplo, para a
proteína hemoglobina para poder trabalhar bem.
Enzimas
Enzimas são altamente específicas
➢Uma enzima normalmente catalisa uma única reação
química ou um grupo muito próximo de reações.
Enzimas
Tripsina → Quebra a ligação peptídica entre resíduos de
lisina e arginina apenas. ESPECIFICIDADE
Algumas enzimas requerem cofator
O cofator pode ser um íon: Mg+, Zn2+, Fe2+ , Mn2+, Cu2+
ou uma molécula orgânica: coenzima A (CoA), flavina
adenina dinucleotídeo (FAD), e nicotinamida adenina
dinucleotídeo (NAD).
Amilase salivar
A enzima amilase salivar requer um cofator que é o íon
cloreto Cl- , que aumenta a sua atividade catalítica na
hidrólise do amido.
Nós temos amilase salivar na saliva. Sem o seu cofator ela
trabalha menos.
Enzimas
Uma coenzima ou íon que é ligado covalentemente à
enzima é chamado de grupo prostético.
Na hemoglobina existe o grupo heme (grupo
prostético) → onde o ferro está presente na molécula.
Nomenclatura e classificação
Algumas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo-ase
ao nome do substrato ao catalisam. Por exemplo,
acetilcolinesterase (AChE), glicogênio fosforilase,
sacarase, lactase.
➢Outras o nome não tem relação com os substratos que
catalisam como a tripsina ou pepsina.
Enzimas são classificadas pelas reações que catalisam
➢Oxidação e hidrólise
Enzimas são classificadas pelas reações que catalisam
Enzimas são classificadas pelas reações que catalisam
Fatores que afetam a velocidade da reação
Concentração de substrato
➢A velocidade de uma reação é o número de moléculas
de substrato convertidas em produto por unidade de
tempo. A velocidade é expressa como µmol/min.
Temperatura
➢A velocidade de uma reação aumenta com a
temperatura, até um pico de velocidade ser atingido.
Uma elevação maior na temperatura resulta em
redução na velocidade de reação como resultado da
desnaturação da enzima induzida pela temperatura.
O efeito da temperatura na atividade enzimática
A temperatura ótima para a atividade de enzimas humanas
está entre 35°C e 40°C.
Fatores que afetam a velocidade da reação
A concentração de H+ afeta a velocidade da reação de
várias maneiras:
• A atividade específica de uma enzima requer que um
grupo esteja na forma protonada NH3+. Em pH alcalino
esse grupo não será alcalino.
• Valores extremos de pH podem levar a desnaturação da
enzima.
• O pH ótimo varia de acordo com a enzima.
Fatores que afetam a velocidade da reação - pH
Modelo de Michaelis-Menten
Nesse modelo a enzima combina-se reversivelmente com o
substrato (ES) que subsequentemente se dissocia,
formando o substrato e regenerando a enzima livre.
➢S é o substrato
➢E é a enzima
➢ES é o complexo enzima-substrato
➢P é o produto
➢k1, k-1 e k2 são constantes de velocidade
Equação de Michaelis-Menten
➢V0= velocidade inicial da reação
➢Vmáx = velocidade máxima
➢Km= constante de MichaelisMenten = (K-1+K2)/k1
➢[S] = é a concentração de substrato
Equação de Michaelis-Menten
➢A concentração de substrato [S] é muito maior do que
a concentração da enzima [E].
➢A concentração [ES] não varia com o tempo;
➢A velocidade inicial é medida assim que a enzima se
mistura com o substrato. Nesse momento a
concentração de produto é muito pequena.
Características do Km
➢O Km (constante de MichaelisMenten) é característico
de cada e enzima e reflete a afinidade da enzima pelo
substrato.
➢ O Km é igual a concentração de substrato em que a
velocidade da reação é igual a ½Vmáx.
➢O km não varia com a concentração da enzima.
Km baixo
O Km baixo reflete alta afinidade da enzima pelo substrato,
pois baixa [ ] de substrato é necessária para atingir a
metade da saturação da enzima, ou seja, atingir a
velocidade igual a ½Vmáx.
Km alto
O Km alto reflete baixa afinidade da enzima pelo
substrato, pois é necessária uma alta concentração de
substrato para atingir a metade da saturação da enzima.
Relação entre velocidade e concentração de enzima
A velocidade da reação é claramente proporcional a
concentração de enzima.
Por exemplo, se a concentração da enzima cair pela
metade, a V0 e a Vmáx também vão ser reduzidas pela
metade.
A concentração de substrato [S] e a velocidade de
reação
Quando a concentração de substrato [S] é muito menor do
que o Km.
➢A velocidade da reação é
proporcional à
concentração de substrato
[S].
➢Quando a [S] é muito
maior do que o Km, a
velocidade é constante e
igual a Vmáx.
Inibição enzimática
Os inibidores deixando lento ou até mesmo inibem as
reações enzimáticas.
]
Inibidores irreversíveis
➢proteína α1-antitripsina→ inibe a tripsina
➢Anticolinesterásicos → inibem a acetilcolinesterase
Mecanismo de ação dos antipiréticos
Regulação enzimática
Enzimas trabalham em cadeias de reações químicas
A atividade de uma enzima ou via de reações químicas
e pode ser estimulada ou inibida a depender das
necessidades do organismo.
➢Enzimas alostéricas
➢Modificação covalente reversível
Enzimas alostéricas
➢São reguladas de maneira não covalente e
reversível
➢Um exemplo é a biossíntese do aminoácido
isoleucina a partir da treonina por cinco reações
químicas
➢Quando a [ ] de isoleucina atinge um nível alto a
primeira enzimada via é inibida.
Regulação alostérica por feedback negativo
Regulação enzimática
Regulação covalente -> Fosforilação
Atividade das enzimas também podem ser regulada por
modificações covalentes, tais como a adição de grupos
fosfato
Enzimas alostéricas
➢O comportamento da cinética sigmóide em geral
reflete interações cooperativas entre subunidades
proteicas.
➢Enzimas alostéricas tem comportamento cinético
sigmóide.
➢Elas podem sofrer ação de moduladores sendo
inibidas ou ativadas.
Regulação alostérica
➢Um modulador positivo diminui o Km da enzima e a
velocidade de catálise fica maior.
➢Um modulador negativo aumentao Km da enzima
e a velocidade de catálise fica menor. Precisa
adicionar mais substrato para atingir a velocidade
máxima.
Regulação alostérica
➢Um modulador positivo aumenta a Vmáx de
catálise da enzima.
➢Um modulador negativo diminui a Vmáx de
catálise da enzima.
Fármacos inibidores catalíticos
Fármacos e regulação enzimática
Antibióticos como a penicilina e amoxicilina (modificam
a atividade da transpeptidase) impedindo a síntese da
parece celular das bactérias.
Importância na odontologia